"Composición y Estructura de las Proteínas"

Integrantes: Deeisy Barrera Campos

María Paz Orellana V.
Docente: Pamela Hidalgo Oporto
Asignatura: Bioquímica y Microbiología Industrial (ICA1108)
Introducción

Las proteínas son macromoléculas complejas que cumplen funciones importantes

en los seres vivos. Son vitales para la mayoría de los procesos biológicos.

Las proteínas funcionan como catalizadores, las cuales transportan y almacenan a

otras moléculas como el oxígeno, lo que nos proporcionan apoyo mecánico y
protección inmunológica.

Una proteína está formada por una o más cadenas largas, plegadas de
aminoácidos (cada una llamada polipéptido).
 Estructuras de las Proteínas​
Estructura primaria
Secuencia de aminoácidos,
unidos por enlaces peptídicos Estructura terciaria
Plegamiento tridimensional de una
proteína debido a las interacciones
entre sus cadenas laterales

Estructura cuaternaria
Se da en proteínas compuestas por
más de una cadena de aminoácidos
Estructura secundaria
Los puentes de hidrógeno en el
esqueleto de péptidos pliegan los
aminoácidos en patrones repetitivo
 Propiedades claves de las
proteínas

1. Las proteínas son polímeros lineales construidos a

partir de monómeros llamados aminoácidos
empalmados unos tras otros. Por otro lado las
proteínas se pliegan en estructuras tridimensionales,
determinadas por la secuencia de los aminoácidos.

Figura 1.1 La estructura dicta la función. Una proteína componente de la

maquinaria de replicación del ADN rodea una sección de la doble hélice del ADN,
dibujada como un cilindro. La proteína, que consta de dos subunidades idénticas,
actúa como una abrazadera y permite que se copien grandes segmentos de ADN
sin que la maquinaria de replicación se disocie de él.
 Propiedades claves de las
proteínas

2. Las proteínas contienen una gran

variedad de grupos funcionales.
Entre estos grupos funcionales
están: Los alcoholes, Tioles,
Tioéteres, Ácidos Carboxílos,
Carboxiamidas y entre otros grupos
básicos.
Propiedades claves de las
proteínas

3. Las proteínas pueden interaccionar entre sí y

con otras macromoléculas biológicas para formar
asociaciones complejas. Estas incluyen
maquinarias macromoleculares que llevan a cabo
la replicación precisa de ADN.

Figura 1.2 Una asociación compleja de proteínas

Micrografía electrónica de un corte del tejido de
vuelo de un insecto constituido por una malla
hexagonal con dos tipos de filamentos proteicos.
 Propiedades claves de las
proteínas
4. Algunas proteínas son muy rígidas, mientras que otras
manifiestan una considerable flexibilidad.

Proteínas con
Proteínas rígidas flexibilidad
limitada
Figura 1.3 flexibilidad y función. Al unirse al hierro,
la proteína lactoferrina experimenta cambios
confirmaciones que permiten que otra molécula
distingan entre la forma libre y la forma unida al
hierro.

Pueden funcionar como Actúan como bisagras,

elementos estructurales en el muelles y palancas, que son
citoesqueleto o el tejido cruciales para la función de la
conjuntivo propia proteína
2.1 Las proteínas se construyen a partir de una colecci
ón de veinte aminoácidos​

Solamente los L-aminoácidos constituyen las

proteínas. Para casi todos los aminoácidos, el isómero
L tiene configuración absoluta S ( y no R)

Figura 1.4 Los isómeros L y D de los aminoácidos. R se

refiere a la cadena lateral. Los isómeros L y D son
imágenes especulares entre sí.

Figura 1.5 En las proteínas sólo se encuentran L-aminoácidos. Casi todos los L-
aminoácidos tienen una configuración absoluta S (del latín Sinister, que significa
izquierda). La dirección contraria a las agujas del reloj de los sustituyentes de
mayor a menor prioridad indica que el centro quiral es, salvo en la cisteína de
configuración S.
Los aminoácidos en disolución a pH neutro

Existen predominantemente como iones dipolares.

En la forma dipolar, el grupo amino está
protonado y el grupo carboxílico desprotonado. El
estado de ionización de un aminoácido varía con el
pH.

Figura 1.6 El estado de ionización como función del pH. El estado de ionización de los
aminoácidos se altera por un cambio en el pH. Cerca del pH fisiológico predomina la forma
zwitteriónica
 Las proteínas se construyen a partir de una colección de veinte aminoácidos
(cadenas laterales)

La glicina es la más sencilla, ya que solamente tiene un átomo de hidrogeno como cadena lateral. La Alamina, es el siguiente aminoácido sencillo , tiene un grupo metilo (-CH3) como cadena
lateral. La valina, la Leucina y la Isoleucina tienen cadenas laterales hidrocarbonadas de mayor tamaño. La Metionina contine una cadena lateral alifática larga que incluye un grupo tioéter.
La prolina tiene una cadena lateral alifática, está unida tanto a un átomo de (N)como al átomo de carbono. También se encuentran 3 aminoácidos con cadenas aromáticas: La fenilalanina, la
Tirosina y el triptófano tienen carácter hidrofóbico.
 Las proteínas se construyen a partir de una colección de veinte aminoácidos

La Serina y la Treonina contienen grupos hidroxilos que le dan el carácter hidrofilico. La Asparragina y la Glutamina, son 2 aminoácidos polares que contienen el grupo carboxiamida. La Cisteína es similar a
la Serina, pero contiene un grupo tiol (-SH). La lisina y la Arginina tienen cadenas laterales relativamente largas que acaban en grupos cargados positivamente a pH neutro. La Histidina contiene un grupo
imidazol, un anillo aromático que también puede estar cargado positivamente. También hay 2 aminoácidos con cadenas laterales acídicas: el ácido aspártico (aspartato) y el glutámico (glutamato)
MUCHAS GRACIAS POR SU ATENCIÓN