Aminoácidos

y
Péptidos

Dr. Frey Francisco Romero Vargas

Departamento de Bioquímica y Biología Molecular
Universidad Nacional de San Agustín
 Aminoácidos

Cada aminoácido es una

pequeña molécula con
propiedades bioquímicas únicas,
determinadas por sus grupos
funcionales
 ESTRUCTURA GENERAL DE UN
AMINOACIDO

Compuestos con función “Amina” y “Acido”

Donde R es un radical (H, radical

orgánico, OH, etc.)

(forma iónica)
 Clasificación de los aminoácidos

1. Por su valor nutricional

 Esenciales: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina,
treonina, triptófano y valina.

 No-esenciales: arginina, histidina, alanina, asparagina, ácido

aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y
tirosina.
Grupos R
polares

Grupos R
* apolares

Grupos R * La His necesita ser Grupos R

suplementada en el inicio de
aminados la vida humana carboxílicos
2. Por la polaridad de su cadena lateral
1. Aminoácidos apolares (grupo R hidrofóbico):
Glicina (G), Alanina (A), Valina (V), Leucina (L), Isoleucina (I),
Metionina (M), Prolina (P), Fenilalanina (F), Triptófano (W)

2. Aminoácidos polares (grupo R hidrofílico)

 Aminoácidos polares sin carga eléctrica: Serina
(S), Treonina (T), Asparagina (N), Glutamina (Q), Tirosina
(Y), Cisteína (C)

 Aminoácidos básicos cargados positivamente a

pH fisiológico: Lisina (K), Histidina (H), Arginina (R)

 Aminoácidos ácidos cargados negativamente a

pH fisiológico: Acido Aspártico (D), Acido Glutámico
(E)
 Aminoácidos apolares con Grupos R
hidrofóbicos

Branched Chain Amino Acids (BCAA): V, L e I, relacionados con fatiga

muscular (suplemento deportivo) y/o utilizarse en la recuperación
muscular.
Aminoácidos polares con Grupos R sin
carga eléctrica
 La cisteína se oxida fácilmente para dar un
aminoácido dimérico unido covalentemente por un
puente disulfuro
Aminoácidos polares con grupos R cargados
positivamente a pH fisiológico
Aminoácidos polares con grupo R cargados
negativamente a pH fisiológico
 La selenocisteína, el vigésimo primer
L--aminoácido de proteína

Presente en centro activo: En bacterias y arqueas estas enzimas realizan

funciones catabólicas y de oxidación-reducción, mientras que en eucariotas tienen
funciones antioxidantes y anabólicas.
 Aminoácidos no estándar que se encuentran
formando parte de las proteínas

Tripletes de forma Gli-X-Y

Aa semi esenciales: degradadas las proteínas miosina y actina
Aminoácidos
no estándar
que no se
encuentran
formando
parte de
proteínas.
Desempeñan
funciones
metabólicas
adicionales
 Ciertos L--
aminoácidos de plantas
pueden tener
repercusiones adversas
sobre la salud humana
Isomeros
 Estereoquímica de los aminoácidos

 Si un aminoácido desvía el plano

de luz polarizada hacia la derecha,
se denomina dextrógiro (+)
 Si un aminoácido desvía el plano
de luz polarizada hacia la
izquierda, se denomina levógiro (-)
 Estereoquímica de los aminoácidos

Todos los aminoácidos, excepto la glicina, son capaces de desviar el plano de

luz polarizada ya que en su estructura presentan un carbono asimétrico.
 Actividad óptica de los aminoácidos

La presencia de C asimétrico es la causa de que los aminoácidos presenten

actividad óptica, es decir, son capaces de desviar el plano de la luz polarizada que
atraviesa una disolución de estos.
Enantiómero

Todos las proteínas de los seres vivos están formadas por L-aminoácidos. Los D-
aminoácidos aparecen solo en algunos antibióticos y en péptidos componentes de la
pared de algunas bacterias. Por ejemplo, Bacillus subtilis excreta D-metionina, D-
tirosina, D-leucina y D-triptófano para desencadenar desmontaje de biopelícula
 Propiedades de los Grupos Funcionales
de los Aminoácidos
Ionización de los aminoácidos
Los aminoácidos tienen por lo menos dos grupos ionizables, que pueden existir en
forma protonada (-COOH , –NH+3) o desprotonada (-COO-, NH2) dependiendo
del pH del medio en que se encuentran
 Propiedades ácido –base de los
aminoácidos
Cuando se disuelven en agua un aminoácido, se encuentra en solución de
forma de ión dipolar, el cual puede actuar como dador de protones ó aceptor
de protones.
Carácter anfótero de los aminoácidos

Par conjugado Par conjugado

pK1 pK2
Equilibrios protónicos del ácido aspártico
Equilibrios protónicos de la lisina
 Punto Isoeléctrico o Punto Isoiónico (pI)

Es aquel pH en que el aminoácido tiene una carga eléctrica neta

igual a cero, por lo tanto “la concentración de la forma aniónica es
igual a la concentración de la forma catiónica.”

Se dice que a ese pH el aminoácido tiene su mínima solubilidad, es

característico de cada aminoácido y no se mueve en un campo
eléctrico.
Ejemplo: pI de la Glicina

Recuerde: que en cualquier aminoácido el “punto isoeléctrico” se

calcula con los valores de pKa vecinos al “zwitterion” (carga eléctrica =
cero)
Ejemplo: pI de la Lisina

Recuerde: que el “punto isoeléctrico” de los aminoácido varía dependiendo

si estos son básicos, neutros o ácidos:
aminoácido básico: pI = 7,5 a 11,2;
aminoácido neutro: pI = 5 a 6,3;
aminoácido ácido: pI = 2,8 a 3,2.
Nomenclatura y Valores de pk de los aminoácidos
 EL ENLACE PEPTIDICO

 El enlace peptídico es un enlace amida formado por unión del grupo -carboxilo y el
grupo - amino de dos aminoácidos.
 Los aminoácidos unidos se llaman residuos de aminoácido.
EL enlace peptídico es plano y rígido. Los seis átomos del grupo peptídico
están en el mismo plano debido al carácter de doble enlace parcial del
enlace peptídico
La conformación del esqueleto peptídico puede describirse en
términos de dos ángulos diedros:
Phi(Φ) y Psi (Ψ)
Phi (Φ) es el ángulo diedro para el enlace N-C.
Psi (Ψ) es el ángulo diedro para el enlace C-C.
Ángulos de torsión del enlace peptídico

Hay libre rotación alrededor de

los enlaces C-C y N-C
 Cadena Polipeptídica

Serilgliciltirosilalanil-leucina
Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu
SGYAL
Pequeños péptidos de interés biológico

El glutatión es un péptido
constituido por tres aminoácidos
(tripéptido). Se encuentra en la
mayoría de las células. Es un
antioxidante intracelular. Protege a
las células de productos oxidantes
derivados del metabolismo de
oxígeno.
La oxitocina es un péptido de nueve
aminoácidos (un nonapéptido). Hormona
sexual. Estimula la secreción de la leche
durante la lactancia y la contracción del
músculo uterino durante el parto.
La vasopresina es una hormona
pequeña constituida por nueve
aminoácidos. Interviene en el aumento
de la presión sanguínea y la
reabsorción de agua por el riñón
Otros péptidos con importancia
biológica
 Características de las toxinas
producidas por cianobacterias
de ambientes acuáticos
continentales. Se indican el
número de variantes químicas y
los géneros que producen cada
grupo de toxinas. Tomado de
UNESCO 2009
Determinar la composición de aminoácidos
 Composición de aminoácidos de tres proteínas
Número de aminoácidos por molécula de proteína
Aminoácido Quimotripsinógeno Lisozima Citocromo c
(bovino) (clara de huevo) (humano)
Glicina 23 12 13
Alanina 22 12 6
Valina 23 6 3
Leucina 19 8 6
Isoleucina 10 6 8
Metionina 2 2 3
Prolina 9 2 4
Fenilalanina 6 3 3
Tripfófano 8 6 1
Serina 28 10 2
Treonina 23 7 7
Asparragina 15 13 5
Glutamina 10 3 2
Tirosina 4 3 5
Cisteína 10 8 2
Lisina 14 6 18
Arginina 4 11 2
Histidina 2 1 3
Aspartato 8 8 3
Glutamato 5 2 8
TOTAL 245 129 104