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Metabolismo de Protenas
Maestra: M. C. Ocampo Alumnos: Martnez Olivo Castilln Guillen
Introduccin
Las protenas son biomolculas formadas por cadenas lineales de aminocidos. Un aminocido es un compuesto formado por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, a un hidrogeno y un radical, el cual da las diferentes caractersticas a cada aminocido.
Aminocidos
Existen cientos de cadenas R (radicales), por lo que se conocen cientos de aminocidos diferentes, pero solo 20 forman parte de las protenas y tiene codones especficos en el cdigo gentico.
R
H3N - C - COO
Carbono alfa Grupo carboxilo Grupo animo Hidrgeno Radical (esto es lo que hace diferente a cada aminocido)
Glicina (Gly)
Es el aminocido ms pequeo y el nico no quiral de los 20 aminocidos presentes en la clula. Su frmula qumica es NH2CH2COOH y su masa es 75,07. La glicina es un aminocido no esencial. Otro nombre (antiguo) de la glicina es glicocola. Es un
Alanina (Ala)
Es el segundo mas pequeo de los aminocidos despus de la Glicina, se clasifica como hidrofbico. Es un aminocido no esencial pero de gran importancia ya que es uno de los aminocidos mas ampliamente usados en la biosntesis de protenas. Es un aminocido aliftico.
Valina (Val)
Nutricionalmente, en humanos, es uno de los aminocidos esenciales. Su formula qumica es HO2CCH(NH2)CH(CH3)2. Forma parte integral del tejido muscular, puede ser usado para conseguir energa por los msculos en ejercitacin, posibilita un balance de nitrgeno positivo e interviene en el metabolismo muscular y en la reparacin de tejidos. Es un aminocido aliftico.
Leucina (Leu)
En tejido adiposo y muscular, se usa para la formacin de esteroles, y solo el uso en estos dos tejidos, es cerca de siete veces mayor el uso en el hgado. Es un aminocido aliftico.
Isoleucina (Ile)
Es un aminocido esencial. Su composicin qumica es idntica a la de la leucina, pero la colocacin de sus tomos es ligeramente diferente, dando lugar a propiedades diferentes; su cadena lateral es no polar .Es un aminocido aliftico.
Serina (Ser)
Es un aminocido no esencial, lo que significa que se requiere para el cuerpo humano para funcionar correctamente, pero no tiene que provenir de una fuente externa. Aminocido con cadena lateral que contiene hidroxilo.
Cistena (Cys)
Es un aminocido con la frmula qumica HO2CCH(NH2)CH2S H. Se trata de un aminocido no esencial, lo que significa que puede ser sintetizado por los humanos. Se clasifica como hidrofbico. Es un aminocido con una cadena lateral que contiene azufre.
Treonina (Thr)
Es uno de los veinte aminocidos que componen las protenas, es hidrfila. Se obtiene casi preferentemente mediante un proceso de fermentacin por parte de los microorganismos (por ejemplo levaduras modificadas genticamente), aunque tambin puede obtenerse por aislamiento a partir de hidrolizados de protenas para su uso farmacutico. Es un aminocido con una cadena lateral que contiene hidroxilo.
Metionina (Met)
Su formula qumica es HO2CCH(NH2) CH2CH2SCH3. Se clasifica como no polar. Junto a la cistena, la metionina es uno de los dos aminocidos proteinognicos que contienen
Prolina (Pro)
Es un aminocido cclico. Se trata del nico aminocido proteinognico cuya -amina es una amina secundaria en lugar de una amina primaria. Es hidrofbico. Esta involucrado en la produccin de colgeno.
Fenilalanina (Phe)
La cadena lateral caracterstica de este aminocido contiene un anillo bencnico, y es por tanto uno de los aminocidos aromticos, La fenilalanina, debido a su anillo aromtico no es edulcorante por s mismo, necesita estar unido al cido asprtico para este cometido.
Tirosina (Tyr)
Se clasifica como un aminocido no esencial en los mamferos ya que su sntesis se produce a partir de la hidroxilacin de otro aminocido: la fenilalanina. Es un aminocido aromtico.
Triptfano (Trp)
Es un aminocido esencial en la nutricin humana. Se clasifica entre los aminocidos apolares, tambin llamados hidrfobos. Es esencial para promover la liberacin del neurotransmisor ser otonina, involucrado en la regulacin del sueo y el placer. Es un aminocido aromtico.
Histidina (His)
La histidina es un precursor de la histamina, en la que se transforma mediante una descarboxilacin. La histamina es una sustancia liberada por las clulas del sistema inmune durante una reaccin alrgica. Participa tambin en el desarrollo y manutencin de los tejidos sanos, particularmente en la mielina que cubre las neuronas.
Lisina (Lys)
Acta qumicamente como una base, al igual que la arginina y la histidina, ya que su cadena lateral contiene un grupo amino protonable que a menudo participa en puentes de hidrgeno y como base general
Arginina (Arg)
En el tejido heptico, la arginina puede ser sintetizada en el ciclo de la ornitina (o ciclo de la urea). Se clasifica, en poblacin peditrica, como un aminocido esencial. Este aminocido se encuentra involucrado en muchas de las actividades de las glndulas endocrinas.
Asparagina (Asn)
La asparagina, asparragin a o asparraguina es uno de los 20 aminocidos codificado s en el cdigo gentico. Una reaccin entre la asparagina y un azcar reductor o carbonilo reactivo produce acrilamida (amida acrlica) en los alimentos cuando se calientan a temperatura suficientemente alta. Estos productos estn presentes en frituras, como papas al hilo, en hojuelas, y caf tostado.
Glutamina (Gln)
La glutamina es una de las pocas molculas de aminocido que posee dos tomos de nitrgeno. Esta caracterstica le convierte en una molcula ideal para proporcionar nitrgeno a las actividades metablicas del cuerpo. Su biosntesis en el cuerpo ayuda a 'limpiar' de amonaco algunos tejidos, en especial en el cerebro haciendo que se transporte a otras
Puede jerarquizarse en una serie de niveles, interdependientes. Estos niveles corresponden a: Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminocidos. Estructura secundaria, que provoca la aparicin de motivos estructurales. Estructura terciaria, que define la estructura de las protenas compuestas por un slo polipptido. Estructura cuaternaria, si interviene ms de un polipptido.
Estructura Primaria
Est determinada por la secuencia de aminocidos de la cadena protica, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en que estn enlazados por medio de enlaces peptdicos.
Estructura Secundaria
Es el plegamiento regular local entre residuos aminoacidicos cercanos de la cadena polipeptdica. Se adopta gracias a la formacin de enlaces de hidrgeno entre las cadenas laterales (radicales) de aminocidos cercanos en la cadena.
Hlice
Los aminocidos en una hlice estn dispuestos en una estructura helicoidal dextrgira, con unos 3.6 aminocidos por vuelta.
Lamina
Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminocidos dentro de la misma protena, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrgeno con los grupos carboxilo de la opuesta.
Estructura Terciaria
Es el modo en el que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio. Es la disposicin de los dominios en el espacio es decir esta adquiere forma tridimensional de manera precisa como en las protenas globulares.
Estructura Cuaternaria
Es la disposicin espacial de las distintas cadenas polipeptdicas de una protena multimrica, es decir, compuesta por varios pptidos.
Algunos aminocidos son precursores esenciales en otras rutas de biosntesis. La lista es larga y es imposible mencionar cada ruta. Algunas aminas reguladoras importantes son: histamina, gaba, epinefrina, tiroxina.
La conversin de serina en glicina se acopla a la sntesis de metileno tetrahidrofolato. Son importantes los derivados del tetrahidrofolato en muchas reacciones que catalizan la transferencia de unidades con un carbono.
fosfatidilcolinas
esfingolipidos
esfinganina
serin a
cistena
glicin a
glutatin glioxilato
metionina
pofobilinogeno
Creatina fosfato
porfirinas
clorofila
hemo
cobalamina
RECAMBIO DE PROTEINAS
Las protenas se sintetizan y se degradan en forma continua en todas las clulas, proceso que se llama recambio. Las protenas individuales se renuevan con velocidades diferentes, las vidas medias pueden variar desde unos pocos minutos hasta varias semanas.
Una renovacin rpida de las protenas asegura que alguna de ellas las reguladoras, se degraden para que las celulas puedan responder a las condiciones que cambian en forma constante esas protenas han evolucionado hasta ser inestables. La velocidad de hidrolisis de una protena, se puede relacionar inversamente con la estabilidad de su estructura terciaria. Las proteinas mal plegadas y las desdobladas se degradan con rapidez.
CATABOLISMO DE AMINOCIDOS
Los aminocidos obtenidos en la degradacin de las protenas endgenas o en la dieta se pueden usar en la biosntesis de protenas nuevas, los aminocidos que no se necesitan en la sntesis se catabolizan para usar su nitrgeno y sus esqueletos de carbono.
El primer paso en la degradacin de aminocido es, con frecuencia la eliminacin del grupo alfa amino a continuacin se alteran las cadenas de carbono en formas especificas para que entren en las rutas centrales del metabolismo de carbono, esas rutas catablicas existen en todas las especies, pero tienen especial importancia en los animales ya que los aminocidos son una parte importante del metabolismo de los combustibles
acetoacetato, acetil coA o intermedios en el ciclo del acido ctrico, para el catabolismo siguiente.
La degradacin de la glutamina y la asparagina comienza con su hidrolisis a glutamato y aspartato, las enzimas que catalizan esta reaccin son la glutaminasa y la asparaginasa.
GLICINA Y SERINA
Hay dos rutas para la degradacin de la serina, en algunos organismos o tejidos, una pequea cantidad de tejidos se convierte en forma directa a piruvato accin de serina deshidratada enzima dependiente de PLP. La ruta para degradar la glicina es la conversin en NH4 y HCO3 por el sistema de escision de glicina.
TREONINA
En la ruta principal la treonina se oxida a 2 amino - 3 cetobutirato puede sufrir tiolisis para formar acetil coA y glicina otra ruta del catabolismo de la treonina es la ruptura para formar acetaldehido y glicina por accin de la treonina aldeosa.
El segundo paso es catalizado por el a cetoacido de cadena ramificada deshidrogenasa. a - cetoacido es un complejo multienzimatico que contiene lipoamida y pirofosfato de tiamina(TPP).
METIONINA
Uno de los papeles principales de la metionina es su conversin a Sadenosilhomocisteina, que se degrada por hidrolisis a homocisteina y adenosina.
CISTENA
La ruta es de tres pasos que termina en piruvato, la cistena es glucognica primero se oxida la cistena a cisteinasulfinato, que pierde su grupo aminocido por transaminacion y forma B-sulfinilpiruvato. Por desulfuracin no enzimtica se produce piruvato.
La ruta de la tirosina comienza con la eliminacin de su grupo amino en una reaccin de transaminacion con a cetoglutarato, al final se obtiene fumarato y acetoacetato, el fumarato es citosolico y se convierte en glucosa. El acetoacetato es un cuerpo cetonico. El triptfano tiene una ruta mas compleja de degradacin donde hay dos reacciones de abertura de anillo llevando as por ultimo a un acetil coA.
LISINA
En la degradacin de la lisina se genera el producto intermedio sacaropina por la condensacin de a cetoglutarato con lisina por una serie de transformaciones se llega acetil coA, la leucina y la lisina son los nicos aminocidos que son comunes y citognicos.
PROTEOLISIS
La protelisis es la degradacin de protenas ya sea mediante enzimas especficas, llamadas proteasas, o por medio de digestin intracelular.
PROCESO DE DEGRADACIN
Si se degradan durante la digestin, participan proteasas especficas como la tripsina, la quimotripsina, las carboxipeptidasas y la elastasa. La degradacin intracelular la lleva a cabo un complejo multienzimtico denominado proteosoma, que acta en el citosol. Se trata de una estructura cilndrica formada por proteasas y dos extremos de complejos proteicos que alimentan la cmara interna del cilindro al reconocer las protenas. Las protenas que van a ser degradadas han sido marcadas anteriormente con una pequea protena llamada ubicuitina.
La protelisis tiene varias funciones para la clula, entre ellas: Eliminacin de metionina en el extremo N-terminal tras la traduccin. Eliminacin de las secuencias seal de pptidos despus de su transporte a travs de la membrana. Separacin de protenas virales que se traducen desde un ARN mensajero monocistrnico. Digestin de protenas de los alimentos como fuente de aminocidos. Conversin de protenas inactivas (proenzimas, zimgenos, pre-hormonas) en sus formas funcionales finales. Degradacin de ciclinas y otras protenas requeridas para la progresin en el ciclo celular.
La protelisis puede realizarse tambin en el interior de los orgnulos llamados lisosomas, mediante unas proteasas especficas llamadas catepsinas, de los que hay unos 50 tipos diferentes. El pH ptimo para su actuacin es de 5, y se consigue gracias a una bomba de protones. La degradacin lisosomal recicla los aminocidos de las protenas que no son anmalas, por ejemplo, las que se encuentran en la membrana, o se han incorporado a la clula por endocitosis. No elimina protenas "incorrectas". Son muy importantes en procesos como la regresin del tero tras el parto, que en 9 das pasa de pesar 2 kg a 50 g, o en la eliminacin de las membranas interdigitales durante el desarrollo fetal.
Gracias