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La necesidad de múltiples
interacciones débiles para
impulsar la catálisis es una de
las razones de que las enzimas
sean grandes biomoléculas.
2. Mecanismos de las enzimas para facilitar la
catálisis
Ureasa
La concentración de sustrato
tiene influencia en la velocidad
de reacción.
La concentración del sustrato afecta la velocidad
de reacciones catalizada por enzimas
Constante de Michaelis:
Cantidad de sustrato necesaria para
obtener la MITAD DE LA VELOCIDAD
MAXIMA DE LA REACCION.
Km es numéricamente a la mitad de
Vmáx
V = k [A] . [B]
Un problema muy difícil!
Ecuación de Michaelis - Menten
Transformaciones algebraicas de la
ecuación de Michaelis-Menten en
una forma que nos permite calcular
los valores exactos de Vmax y Km.
Significado de Km
En el Hígado:
Hexoquinasa IV / Glicoquinasa
Km = 10 mM
Hipersensibilidad al alcohol
Unidades
Unidad de actividad enzimática (AEnz): Cantidad de P o de S consumido por unidad de tiempo.
P.ej. 1 UAE puede definirse cómo:
La cantidad de enzima que transforma un mmol de sustrato por minuto (mmol/min)
La cantidad de enzima que sintetiza 1 mol de P por segundo
Se determina en condiciones óptimas (pH, T y [S])
Kcat = K2
Vo = K2 [ES] La K2 es el paso mas lento de estas reacciones.
En condiciones de cantidad de E sea catalítica y la cantidad de S sea saturada.
Por lo tanto, condiciones de Vmax, la E total estará asociada al sustrato, entonces [ES] = [Etotal]
[E] = 1 nm = 1x10-3 mM
Vmax = Kcat [Etotal] → 3mM/min = Kcat . 1x10-3 mM → Kcat = 3000 min-1
Comparativo de Km, Kcat y Kcat/Km
para algunas enzimas y sustratos
La afinidad de la enzima por el sustrato aumenta (Km disminuye), pero todavía se adiciona cantidades mayores de
sustrato, la velocidad máxima siempre disminuye (Vmax ↓).
Inhibición no competitiva
La afinidad de la enzima por el sustrato no se altera (KM es =), pero la velocidad máxima
siempre disminuye (Vmax ↓), así se adicione cantidades mayores de sustrato.
Inhibición mixta
Resumen
Inhibición irreversible
Inhibidores irreversibles
son aquellos que se
combinan con un grupo
funcional en la molécula, o
la destruyen, o forman una
asociación covalente
estable.
Inhibición irreversible de la ciclooxigenasa por aspirina
Inhibición de la actividad enzimática
Mecanismos de regulación
a) Alostérico
b) Modificación covalente
c) Activación proteolítica (irreversible)
d) Unión a proteínas reguladoras
e) Compartimentalización
Proteínas alostéricas
• Modulador positivo
• Modulador negativo
Control alostérico
Control alostérico por
retroalimentación
(Feedback)