Universidad de Montemorelos

Facultad de Ciencias de la Salud

Carrera de Medicina

Curso de Bioquímica

Tema 4 – Aminoácidos y péptidos

Ideas principales

Introducción
• Las proteínas son las moléculas que tienen mayor diversidad de funciones en
los seres vivos; no obstante, todas las proteínas están formadas por los
mismos constituyentes: los aminoácidos.
o Las proteínas son polímeros de aminoácidos
o A la secuencia de aminoácidos se le conoce como estructura
primaria de la proteína.
o El pH tiene un importante papel para que las proteínas y polipéptidos
funcionen de manera normal; al mismo tiempo las proteínas
participan en la regulación del pH.
• Además, los aminoácidos libres y los péptidos (polímeros cortos de
aminoácidos) cumplen diversas funciones no proteicas como son:
o Neurotransmisión
o Precursores de hormonas y otras sustancias
o Biosíntesis de porfirinas, bases nitrogenadas y urea
o Hormonas
o Neuromoduladores
• Las proteínas están constituidas por 20 diferentes aminoácidos:
o Estos aminoácidos son los únicos codificados por el ADN.
o Los demás aminoácidos se producen por modificaciones químicas de
estos aminoácidos.

Estructura básica de los aminoácidos

• Carbono quiral (asimétrico)
o El carbono puede formar enlaces con cuatro sustituyentes.
o En un carbono quiral, los cuatro sustituyentes son diferentes.
o Con excepción la glicina, todos los aminoácidos tienen un carbono
quiral llamado carbono a.
§ Los siguientes carbonos consecutivos se denominan b, g, d, etc.
• Los 4 sustituyentes son:
1) Grupo carboxilo – COOH
2) Grupo amino – NH2
3) Átomo de hidrógeno – H
4) Cadena lateral o grupo R – es diferente en cada aminoácido y
determina las propiedades químicas de cada aminoácido.

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 • Estereoquímica:
o En la naturaleza existen dos configuraciones químicas que son como
imagen en espejo: L y D
o Todos los aminoácidos en las proteínas son tipo L, excepto la
glicina que no es ni D ni L.
o De aquí en adelante, todos los aminoácidos mencionados serán L-
aminoácido a.
• Aminoácidos en las proteínas:
o Los aminoácidos en una proteína, en un péptido o en polipéptido se
denominan residuos.
o El grupo carboxilo de un aminoácido se une de manera covalente al
grupo amino del siguiente aminoácido para formar un enlace
peptídico.
§ Condensación – al formar un enlace peptídico se libera una
molécula de agua.
§ Hidrólisis – para romper un enlace peptídico se requiere una
molécula de agua.
o El número y orden de los aminoácidos en una proteína determinan
la estructura primaria.
o Los grupos carboxilo y amino también puede formar puentes de
hidrógeno entre aminoácidos cercanos.

Nomenclatura de los aminoácidos

• Existen tres maneras de identificar a un aminoácido: nombre, abreviatura
de 3 letras y 1 letra.

Tres Una Tres Una

Nombre Nombre
letras letra letras letra
1. Cisteína Cys C 11. Treonina Thr T
2. Histidina His H 12. Fenilalanina Phe F
3. Isoleucina Ile I 13. Arginina Arg R
4. Metionina Met M 14. Aspartato Asp D
5. Serina Ser S 15. Asparagina Asn N
6. Valina Val V 16. Glutamato Glu E
7. Alanina Ala A 17. Glutamina Gln Q
8. Glicina Gly G 18. Tirosina Tyr Y
9. Leucina Leu L 19. Triptófano Trp W
10. Prolina Pro* P 20. Lisina Lys K
* En la prolina, el grupo R y el grupo amino forman un anillo rígido de 5 carbonos, el
cual interrumpe las hélices a (presente proteínas globulares) pero facilita la
formación de la fibra extendida del colágeno.

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 Clasificaciones de los aminoácidos
A. Clasificación basada en si nuestro organismo los produce o no en
cantidades suficientes. Los esenciales son lo que no se producen en
cantidades suficiente y por lo tanto necesitamos ingerirlos en la dieta.
a) Esenciales (10) – lisina, isoleucina, leucina, treonina, valina,
triptófano, fenilalanina, metionina, histidina y arginina.
b) No esenciales (10) - ácido aspártico, asparagina, cisteína, ácido
glutámico, glutamina, glicina, tirosina, serina, alanina y prolina.
B. Clasificación basada en la tendencia que tiene la cadena lateral para ser
afín o no al agua*. Hay 2 grupos:
a) Hidrófilos (11) – arginina, ácido aspártico, asparagina, cisteína, ácido
glutámico, glutamina, glicina, histidina, lisina, serina y treonina.
b) Hidrófobos (9) – alanina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina,
prolina, triptófano, tirosina y valina.
* Esta propiedad influye en la ubicación que tendrá un aminoácido en
particular en una proteína: hidrófobos en el centro; hidrófilos en periferia.
C. Clasificación basada en las propiedades químicas de la cadena lateral:
o Cadena lateral no polar (9) – glicina, alanina, valina, leucina,
isoleucina, fenilalanina, triptófano, metionina y prolina. No participan
en formar puentes de hidrógeno ni enlaces iónicos; en un medio acuso
tienden a agruparse en el interior de la proteína
o Cadena lateral polar (6) – serina, treonina, tirosina, asparagina,
glutamina y cisteína. Pueden formar puentes de hidrógeno mediante el
grupo hidroxilo (serina, treonina y tirosina) o mediante grupos
carboxilo y amida (asparagina y glutamina). La cisteína forma
puentes disulfuro mediante su grupo -SH. Dos cisteínas unidas por S-S
forman la cistina. Los grupos OH se pueden unir a grupos fosfato: la
fosforilación (mediante cinasas) y la desfosforilación (mediante
fosfatasas) cambia el estado de activación de las proteínas. El grupo
amida de la asparagina se puede unir a oligosacáridos.
o Cadena lateral ácida (2) – acido aspártico y ácido glutámico. Donan
protones. Tienen un grupo carboxilo en su cadena lateral, el cual se
ioniza por completo a pH fisiológico (carga negativa). Los iones se
llaman aspartato y glutamato.
o Cadena lateral básica (3) – histidina, lisina y arginina. Aceptan
protones. Lisina y arginina tienen un grupo amino en su cadena
lateral, el cual se ioniza por completo a pH fisiológico (carga positiva);
en cambio histidina (base débil) carece de carga a pH fisiológico. Sin
embargo, la cadena lateral de la histidina incorporada a las proteínas
puede tener carga positiva o neutra según el medio. La histidina es el
único aminoácido con cadena lateral que se puede ionizar dentro
del rango de pH 7.35 a 7.45.
D. Otra clasificación basada en la estructura de la cadena lateral:
o Cadenas laterales alifáticas (5) – glicina, alanina, valina, leucina e
isoleucina.
o Cadenas laterales con grupo OH (3) – serina, treonina, tirosina*.

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 o Cadenas laterales con átomos de azufre (2) – cisteína y metionina
o Cadenas laterales con grupos ácidos o sus amidas (4) – ácido
aspártico, asparagina, ácido glutámico y glutamina.
o Cadenas laterales básicas (3) – histidina**, lisina y arginina.
o Cadenas con anillos aromáticos (4) – histidina**, fenilalanina,
tirosina* y triptófano.
o Iminoácido (1): prolina

Selenocisteína: el “aminoácido 21”

• Es un L-aminoácido a, semejante a la cisteína, que tiene un átomo de selenio
• Se encuentra en peroxidasas, reductasas, selenoproteína P y desyodasas.
• Durante la traducción, la selenocisteína se inserta de modo directo en un
polipéptido en crecimiento.
• Su incorporación depende del tRNASec que utiliza el anticodón UGA, el
cual suele indicar detención de la traducción.

Modificaciones postraduccionales
• Son las modificaciones que sufren los aminoácidos después de que se ha
sintetizado la proteína.
o La traducción es la síntesis de proteínas a partir del RNA.
• Las modificaciones dan propiedades adicionales a las proteínas (nuevos
grupos R).
• Las modificaciones incluyen fosforilación, oxidación, carboxilación,
hidroxilación u otras reacciones.
• Ejemplos:
o Colágeno – hidroxilación de los residuos de prolina y lisina los
convierte en hidroxiprolina e hidroxilisina. Se requiere vitamina C.
o Factores de coagulación II, VII, IX y X – g-carboxilación de los
residuos de glutamato. Se requiere vitamina K.
o Histonas – acetilación y metilación de la lisina; metilación y
desaminación de la arginina.

Funciones metabólicas de algunos L-aminoácidos a

• Ornitina y citrulina - intermediarios clave en el ciclo de la urea
• S adenosilmetionina - donante de grupos metilo para muchas reacciones
enzimáticas
• Tirosina - precursor de las hormonas tiroideas T3 yT4
• Tirosina y fenilalanina - se metabolizan para producir las aminas
adrenalina, noradrenalina y dihidroxifenilalanina (DOPA).
• Glutamato - es neurotransmisor y precursor de un segundo
neurotransmisor, el ácido g-aminobutírico gamma (GABA).
• Triptófano – es precursor de la serotonina y esta es precursora de la
melatonina.
• Histidina – es precursor de la histamina.

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 Propiedades acido básicas de los aminoácidos
• La carga eléctrica de un aminoácido depende del pH del medio que le rodea y
del pKa de sus grupos funcionales.
o La carga neta puede ser positiva, negativa o neutra.
§ Zwitterion = es una molécula ionizada, pero con carga neta
neutra.
• A pH fisiológico (7.40), los aminoácidos libres existen como dipolos:
o El grupo carboxilo a se encuentra como R–COO-
o El grupo amino a se encuentra como R–NH3+
• Al modificar el pH se altera la carga de los aminoácidos y esto permite su
separación.

pKa y punto isoeléctrico (PI)

• Tanto el grupo R—COOH como el R—NH3+ son ácidos débiles.
o R—COOH es un ácido más fuerte que R—NH3+
• El pKa
o El pKa corresponde al valor del pH en el cual la mitad de los grupos
COOH (o NH3+) se encuentran no ionizado (protonado) y la otra mitad
está forma ionizada (desprotonada).
o El pKa mide la fuerza de un ácido débil:
§ A menor pKa mayor fuerza
§ A mayor pKa menor fuerza
o Cuando hay varios grupos ácidos, el subíndice “a” se sustituye con un
número consecutivo.
o La carga en un aminoácido, a un pH particular, se determina por el
pKa de cada grupo que tiene un protón disociable.
• El punto isoeléctrico (PI)
o Es el valor de pH en el cual la carga neta de un aminoácido es neutra;
es decir, las cargas positivas son igual a las cargas negativas.
o En el PI todos los grupos carboxilo a y amino a están ionizados.
• Además de los grupos carboxilo a y amino a, puede haber otros grupos
ionizables.
o Aminoácidos que tienen cadenas laterales ionizables: Asp, Glu, His,
Lis, Arg, Tir y Cis.
• Las curvas de titulación de los ácidos y bases débiles permiten entender la
conducta acido básica de los aminoácidos en solución.
• En agua pura, ambos grupos (carboxilo y amino) se ionizan y el pH del medio
alcanza el punto isoeléctrico.
o A partir de este punto, se pueden obtener dos fases de la titulación.
§ Una corresponde al grupo carboxilo, el cual actúa como una
base (acepta protones) y la otra corresponde al grupo amino,
el cual actúa como un ácido débil (dona protones).

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 Péptidos
• Son polímeros cortos de aminoácidos que se unen mediante un enlace
peptídico:
o Es un enlace covalente entre el grupo carboxilo a de un aminoácido y
el grupo amino a de otro aminoácido.
• Longitud del péptido
o Dipéptido – 2 aminoácidos
o Tripéptido – 3 aminoácidos
o Oligopéptido – 4 a 10 aminoácidos
o Polipéptidos – 11 a 50 aminoácidos
• Cuando el polipéptido tiene una masa molecular de más de 6,000 Daltones se
le refiere como una proteína.
o Ejemplo: insulina es una proteína que tiene 2 cadenas polipeptídicas
con un total 51 aminoácidos.
• Extremos del polipéptido:
o N-terminal – es el extremo con el grupo amino a libre.
o C-terminal – es el extremo con el grupo carboxilo a libre.
• Nomenclatura:
o Desde el extremo N-terminal se inicia con la raíz de nombre de
aminoácido seguido por el sufijo “il”; en el extremo C-terminal el
aminoácido se nombra por completo.
§ Por ejemplo, la hormona TRH es un tripéptido formado por
Glu-His-Pro. Su nombre es: glutamil-histidil-prolina.

Ejemplos de péptidos

1. Glutation (antioxidante) – tripéptido Glu-Cys-Gli

2. TRH (hormona) – tripéptido Glu-His-Pro
3. Encefalinas (neurotransmisores nocicepción) – pentapéptido
4. Angiotensina II (hormona vasoconstrictora) – octapéptido
5. ADH (hormona que reabsorbe agua) – nonapéptido
6. Gastrina (hormona que causa secreción de HCl) – 17 aminoácidos
7. Glucagón (hormona hiperglicemiante) – 29 aminocidos
8. ACTH (hormona que estimula la corteza adrenal) – 39 aminoácidos

Referencias
• Abali E. E., Cline S. D., Franklin D. S. y Viselli S. M. (2021). LIR. Bioquímica, 8
ed. Wolters Kluwer Health.
• Blanco A. y Blanco G. (2022). Medical Biochemistry, 2ª ed. Elsevier.
• Lieberman M. y Peet A. (2023). Marks. Bioquímica médica básica. Un enfoque
clínico, 6 ed. Wolters Kluwer Health
• Rodwell V.W., Bender D.A., Botham K.M., Kennelly P.J. y Weil P(Eds.), (2022).
Harper. Bioquímica ilustrada, 32 ed. McGraw Hill.

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