Universidad NACIONAL DE UCAYAI

Facultad de Ciencias de la saludEducación y Ciencias Sociales

Escuela Profesional de Psicología

Mg. RICHARD E. PAZ QUIROZ

Docente
1
 La vida está intimamente ligada a las proteínas
◦ Estas moléculas especiales realizan las más
variadas funciones en nuestro organismo.
(Transporte de nutrientes y metabólitos, catálisis de
reacciones biológicas, etc.)
◦ A pesar de la complejidad de sus funciones, las
proteínas son relativamente simples:
 Repeticiones de 20 unidades básicas, o aminoácidos.

2
 Un aminoácido consiste en un carbono “central”
con un enlace al grupo amino (-NH2), y otro enlace
a un grupo carboxilo (-COOH), y un tercer enlace a
un átomo de hidrogeno y un cuarto a una cadena
lateral variable (R).
COO-
COOH
|
|
H3N+-C-H
H2N-C-H
|
|
R
R
3
 Single- & three-letter amino acid codes
◦ G Glycine Gly P Proline Pro
◦ A Alanine Ala V Valine Val
◦ L Leucine Leu I Isoleucine Ile
◦ M Methionine Met C Cysteine Cys
◦ F Phenylalanine Phe Y Tyrosine Tyr
◦ W Tryptophan Trp H Histidine His
◦ K Lysine Lys R Arginine Arg
◦ Q Glutamine Gln N Asparagine Asn
◦ E Glutamic Acid Glu D Aspartic AcidAsp
◦ S Serine Ser T Threonine Thr
 Additional codes
◦ B Asn/Asp Z Gln/Glu X Any amino acid

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 Las proteínas son macromoléculas complejas,
compuestas de aminoácidos, y necesarias para los
procesos químicos que ocurren en los organismos
vivos.
 Son los constituyentes básicos de la vida: tanto que
su nombre deriva de la palabra griega "proteios",
que significa "en primer lugar”
 Em los animales, las proteínas corresponden a
cerca del 80% del peso de los músculos
deshidratados, cerca del 70% al 90% del peso seco
de la sangre. Así mismo las proteínas están
presentes en los vegetales.

5
 La importancia de las proteínas, está relacionada
con sus funciones en el organismo, y no con su
concentración.
 Todas las enzimas conocidas, por ejemplo, son
proteínas:
◦ Muchas veces, las enzimas existen en pequeñas cantidades.
◦ Así mismo estas substancias catalizan todas las reacciones
metabólicas y de síntesis de otras moléculas - proteínas,
ácidos nucléicos, carbohidratos y lípidos - que son
necesarios para la vida.

6
 La diferencia entre ellos se basa en
tamaño, carga eléctrica, hidrofobicidad

aromáticos

NO POLARES

alifáticos

positivamente
POLARES cargados
negativamente

7
 Las proteínas también son llamadas polipeptídos, porque los
aminoácidos que las componen sestán unidos por enlaces
peptídicos.
◦ Un enlace peptídico es la unión del grupo amino (-NH2) de
un aminoácido con el grupo carboxilo (-COOH) de otro
aminoácido, através de la formación de una amida.

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No existe un límite preciso entre
péptidos y proteínas, pero generalmente
se considera que a partir de 6000 Dalton
(aproximadamente 51 residuos
aminoacídicos), la molécula es una
proteína.

9
Las proteínas son macromoléculas que
pueden contener desde 400 hasta
25.000 residuos

Tyr Leu

Ser Gly Ala

PM entre
5.000 y 700.000
10
Aminoácidos con cadenas laterales alifáticas

Glicina
Glicina
Alanina
Alanina
Valina
Valina
Leucina
Leucina
Isoleucina
Isoleucina
Prolina
Prolina
(Gly,G)
(Gly, G) (Ala,
(Ala, A)
A) (Val,
(Val, V)
V) (Leu,
(Leu, L) L) (Ile,
(Ile, I) I) (Pro,
(Pro, P) P)

Aminoácidos con cadenas laterales aromáticas

Fenilalanina Tirosina Triptofano

(Phe, F) (Tyr, Y) (Trp, W)
11
cadenas laterales azufradas

SH

Cisteína Metionina
(Cys, C) (Met, M)

12
Aminoádos con cadenas laterales cargadas +

Lisina Arginina Histidina

(Lys, K) (Arg, R) (His, H)

pKa=10.8 pKa=12.5 pKa=6.0

13
 Aminoádos con cadenas laterales cargadas -

Aspartato Glutamato
(Asp, D) (Glu, E)

http://sebbm.bq.ub.es/BioROM/contenido/av_biomo/Mat2.html
14
 Todas las proteínas están formadas exclusivamente por
apenas 20 aminoácidos, que se repiten en una secuencia
característica para cada proteína.
◦ Esta secuencia, conocida como estructura primaria,
determina la forma y la función de la proteína.
◦ La estructura primaria es solamente una secuencia de
aminoácidos, sin importar la orientación espacial de la
molécula.
◦ Las interacciones intermoleculares entre los aminoácidos de
las proteínas hacen que cada cadena protéica asuma una
estructura secundaria y una estructura terciaria.

15
 Estructuras 1ria

Se refiere al ordenamiento del

esqueleto covalente de la cadena
polipeptídica,
DADA POR LA SECUENCIA DE AAs

Será la que determine el

ordenamiento tridimensional
que adoptará la proteína

16
 Diferentes fuerzas intervienen en la
estabilización del esqueleto peptídico para
alcanzar la conformación tridimensional

Puente de hidrógeno

NO COVALENTES Interaccines hidrofóbicas

Atracción electroestática

COVALENTES Puentes S-S

Estructuras 2ria, 3ria y 4ria

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 La estructura secundaria es una función en ángulos
formados por los enlaces peptídicos que unen a los
aminoácidos
◦ "La estructura secundaria de un segmento de
cadena del polipéptido es el arreglo espacial local
de sus átomos de la cadena principal sin tener en
cuenta la estructura de su cadena lateral o a su
relación con otros segmentos ".
◦ Una conformación espacial es mantenida gracias
a las interacciones intermoleculares (puentes de
hidrogeno) entre los hidrogenos de los grupos
amino de los átomos de oxigeno de los otros
aminoácidos.

18
 Diferentes arreglos
espaciales o estructuras 2rias

•  - hélice (semejante a un cilindro)

• Hoja  - plegada
• Random coil (desordenada)

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 En general, estos enlaces estimulan a la proteína a
asumir una forma helicoidal, como una cuerda
enrollada en torno de un tubo imaginario.

◦ Esta forma, es mas común, y llamada alfa hélice.

◦ Otra forma con estructura secundaria es la hoja plegada
beta. En la hoja plegada beta, un segmento de la cadena
interacciona con otro, paralelamente.

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 Es la forma mas común de
estructura secundaria regular
 Caracterización por una
hélice en espiral formada por
3,6 resíduos de aminoácidos
por vuelta.
 Las cadenas laterales de los
aminoácidos se distribuyen
para formar la hélice.
 La principal forma de
estabilización de α - Hélice es
el puente de hidrogeno.

21
 Envuelve 2 o mas segmentos
polipeptídicos de la misma
molécula o de moléculas
diferentes, Colocadas en
paralelo o en sentido anti-
paralelo
 Los segmentos en hoja  da
proteína adquiren un aspecto de
una hoja de papel doblada en
pliegos.
 Los puentes de hidrogeno son
la fuerza de estabilización
principal de esta estrutura.
22
 Una estrutura terciária se relaciona con la
formacin de rizos o dobladuras de la
cadena protéica sobre ella misma.
 Es la conformación espacial de la
proteína, como un todo, con dobladuras
en determinados segmentos particulares
de la cadena protéica.
 Existen, por ejemplo, proteínas
globulares (que tienen forma esférica).

23
 Estructura 3ria
Se refiere al modo en que la cadena
polipeptídica se pliega o se curva para
formar la estructura plegada
o compacta de las proteínas solubles

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 Lo que determina una estructura terciaria son las
cadenas laterales de los aminoácidos
◦ Algunas cadenas son tan largas e hidrofóbicas que
perturban la estrutura secundaria helicoidal, provocando el
doblamiento de la proteína.
 Muchas veces, las partes hidrofóbicas de la
proteína se agrupan en el interior de la proteína
doblada.
◦ .
 Regiones como "sítios ativos", "sítios regulatorios"
son proprios de la estructura terciaria.

25
26
Fuerzas que intervienen en la estabilización de
la estructura terciaria

27
 Existe, finalmente, una estructura cuaternaria
◦ Ciertas proteínas, tal como la hemoglobina, son
compuestos cor más de una unidad polipeptídica
(cadena protéica).
◦ Una conformación espacial de estas cadenas,
juntas, y que determinan una estructura
cuaternaria. Esta estrutura está mantenida por las
mismas fuerzas que determinan las estructuras
secundarias y terciarias. La figura siguiente
muestra una inmumoglobulina que es, un
verdadero tetrámero, listo y, constituído por 4
cadenas protéicas (polipéptidos).

28
 Estructura 4ria
Solo la alcanzan las proteínas que poseen
más de una cadena polipeptídica

Pueden intervenir enlaces

covalentes y no covalentes

29
 .

30
Las proteínas pueden ser:
 Simples:
◦ Constituidas solamente por aminoácidos
 Conjugadas:
◦ Contienen grupos prostéticos, es decir, grupos
que no son aminoácidos, tales como
carbohidratos, íones, pigmentos, etc.
◦ La hemoglobina es un ejemplo de proteína
conjugada: contiene 4 grupos prostéticos, cada
uno consiste de un íon de ferro o una porfirina.
Son justamente estos grupos que habilitan la
hemoglobina a cargar al oxigeno a través de la
corriente sanguínea.Las liproproteínas, tal como
LDL y HDL, son también ejemplos de proteínas
conjugadas en este caso, son lipídos.

31
32
 Otra forma de clasificar las proteínas está basada en su
función. Sobre esta premisa, las podemos dividir en dos
grupos:
◦Proteínas estructurales: La mayoría son fibrosas. Ej.:
colágeno (huesos, tendones, pelo y ligamentos) y queratina
(uñas, cabellos, cuernos y picos).
◦Proteínas biológicamente ativas: La mayoría son globulares,
y su atividad funcional es intrínseca y posee organización
espacial. Ej.: Enzimas, hormonas (insulina), proteínas de
transporte (lipo-proteínas, que pueden cargar colesterol) e
imunoglobulinas (o anticuerpos).
Algunas proteínas, pueden pertenecer a los dos grupos

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a) Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.
•Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
•Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10
Cada polipéptido se
escribe de izquierda a
derecha, empezando por
el extremo N-terminal que
posee un grupo amino
libre y finalizando por el
extremo C-terminal en el
que se encuentra un
grupo carboxilo libre.
34
 1. Especificidad.
Cada una lleva a cabo una determinada función porque posee una
determinada estructura primaria y una conformación espacial propia.
El cambio en la estructura de la proteína  pérdida de la función.
No todas las proteínas son iguales en todos los organismos, se pone de
manifiesto en el rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre
proteínas son un grado de parentesco  árboles filogenéticos
Enzimas biocatalizadoras

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 2. Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura
terciaria, por romperse los puentes que
forman dicha estructura. Todas las
proteínas desnaturalizadas tienen una
conformación muy abierta y con máxima
interacción con el disolvente, por lo que
una proteína soluble en agua cuando se
desnaturaliza se hace insoluble.
Se puede producir por cambios de
temperatura, (huevo cocido o frito),
variaciones del pH. En algunos casos,
una proteína desnaturalizada puede
renaturalizarse.

36
 Consiste en la pérdida de la estructura cuaternaria, terciaria
por romperse los puentes que forman dicha estructura
Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación
muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente
una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble
precipita

La desnaturalización se puede producir por cambios

temperatura (> 60-70 ºC)
variaciones del pH.
salinidad
En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína
desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación,
proceso que se denomina renaturalización.
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El pH al que una molécula no tiene carga
neta se denomina pH isoeléctrico o punto
isoeléctrico: pHi o pi

Para los aminoácidos que tienen dos grupos ionizables,

el punto isoeléctrico se calcula como la semisuma de los
dos valores de pKa:
pi = pK1 + pK2
2

38
 HOMOPROTEÍNAS  Formadas solamente por aminoácidos

•Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

•Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Globulares •Albúminas:Seroalbúmina, ovoalbúmina, lactoalbúmina
•Hormonas: Insulina, prolactina, tirotropina
•Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Transferasas...etc.

•Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

Fibrosas •Queratinas: epidermis: pelos, uñas, plumas, cuernos.
•Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
•Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

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HETEROPROTEÍNAS  Formadas por una fracción proteíca y un grupo prostético

•Ribonucleasa
•Mucoproteínas
Glucoproteínas •Anticuerpos
•Hormonas

•De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en

Lipoproteínas
la sangre.

•Nucleosomas de la cromatina
Nucleoproteínas
•Ribosomas

•Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, transportan oxígeno

Cromoproteínas •Citocromos, que transportan electrones
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De origen animal- Carne magra, carne grasa,
leche de vaca, huevos, aves, pescado,
yogurt, queso crema, queso parmesano.
De origen vegetal- Legumbres, harina de
trigo, arroz, pan, papas, col, frutas.

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42