LOS 20 AMINOÁCIDOS PROTEICOS: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES QUÍMICAS

Los aminoácidos son aquellas moléculas que se combinan con el fin de formar proteínas. Tanto
los aminoácidos como las proteínas son fundamentales para la vida y para que el cuerpo humano
funcione de la manera correcta. El cuerpo del ser humano emplea los aminoácidos para producir
proteínas con el objetivo de ayudar a que el cuerpo pueda: reparar tejidos corporales,
descomponer alimentos y crecer entre otras muchas funciones corporales. Los aminoácidos
también pueden actuar como fuente de energía para el cuerpo humano.

Los aminoácidos se componen de un carbono α al que se le

unen: un grupo amino (-NH2) de carácter básico, un grupo
carboxilo (-COOH) de carácter ácido, un átomo de hidrógeno
y una cadena lateral R que varía en función del tipo de
aminoácido. Todos los aminoácidos poseen esta estructura
común, a excepción de la prolina, la cual tiene una estructura
cíclica y un grupo amino secundario. Los aminoácidos tienen carácter ácido y básico, por tanto
se pueden considerar sustancias anfóteras. Este carbono α, está unido a cuatro sustituyentes
diferentes, es decir, es un carbono quiral, de modo que existe una pareja de enantiómeros para
cada amino acido. Los aminoácidos se pueden orientar en el espacio de dos formas diferentes,
L o D, que son imágenes especulares no superponibles entre sí. El enantiómero que forma las
proteínas es el L.

En función del pH los aminoácidos pueden estar en forma catiónica o en forma aniónica. El punto
isoeléctrico es el valor del pH del medio al cual el aminoácido tiene carga neta es igual a cero, a
pesar de que el grupo amino esté protonado y el grupo carboxilo esté desprotonado. Cuando el
pH es inferior al punto isoeléctrico, el aminoácido se encuentra en su forma catiónica y si el pH
es inferior a este punto, el aminoácido está en su forma aniónica. Si el pH = 7 (pH neutro), el
aminoácido se encuentra en su forma zwitteriónica, el aminoácido está con doble carga. El punto
isoeléctrico (pI) se puede calcular con la siguiente fórmula, la cual procede de la ecuación de
Hederson-Hasselbalch:

𝑝𝐾1 + 𝑝𝐾2
𝑝𝐼 =
2

Los aminoácidos se pueden clasificar en tres grupos: esenciales, condicionales y no esenciales.

Los aminoácidos esenciales son aquellos aminoácidos que el cuerpo no puede producir, por
tanto deben ser proporcionados por los alimentos. Los condicionales no suelen ser esenciales,
excepto en caso de enfermedad o estrés. Los aminoácidos no esenciales pueden ser producidos
por el cuerpo.

Existen 500 aminoácidos aproximadamente, pero únicamente 20 contribuyen a formar las

proteínas del cuerpo humano:

- Alanina - Glutamato - Prolina

- Arginina - Glutamina - Serina
- Asparagina - Histidina - Tirosina
- Aspartato - Isoleucina - Treonina
- Cisteína - Leucina - Triptófano
- Fenilalanina - Lisina - Valina
- Glicocola - Metionina
De estos 20 aminoácidos 9 son aminoácidos esenciales (histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina) y los otros 11 son no esenciales.

Dentro del grupo de los aminoácidos esenciales existe

un grupo de tres aminoácidos que tienen una estructura
molecular ramificada. Estos aminoácidos son la
isoleucina, la leucina y la valina. A este grupo se le
conoce como BCAA y son muy abundantes en las proteínas musculares, ya que durante el
ejercicio proporcionan energía y también permiten estimular el crecimiento de los músculos del
cuerpo.

Según su cadena lateral R, los 20 aminoácidos proteicos se pueden clasificar de la siguiente

manera:

- Cadena lateral R: Alifática. No polar

o Glicocola (Gly, G): Es el único aminoácido que no tiene quiralidad, es el más
sencillo de todos, pues su cadena lateral es un hidrógeno
o Prolina (Pro, P): único aminoácido cíclico, lo cual le confiere una mayor rigidez.
Esto implica que sea capaz de distorsionar las estructuras a las que se une.
o Isoleucina (Ile, I): Es el único aminoácido con dos carbonos quirales.
o Alanina (Ala, A)
o Valina (Val, V): La cadena lateral es un isopropilo
o Leucina (Leu, L)
o Metionina (Met, M): cadena lateral contiene azufre, lo cual implica que no se
alifática, sin embargo, es apolar.
- Cadena lateral R: Aromática. Debido a su carácter aromático son capaces de absorber
radiación
o Fenilalanina (Phe, F): Muy hidrofóbico.
o Tirosina(Tyr, Y): absorbe radiación
o Triptófano (Trp, W): máximo de absorción en 280 nm
- Cadena lateral R: Polar sin carga. Forman puentes de hidrógeno cuando se encuentran
formando parte de la proteína.
o Serina (Ser, S): se unen a azúcares con enlace O-glicosídico
o Treonina (Thr, T): se unen a azúcares con enlace O-glicosídico
o Cisteína (Cys, C)
o Asparagina (Asn, N): se unen a azúcares con enlace N-glicosídico
o Glutamina (Gln, Q): se unen a azúcares con enlace N-glicosídico
- Cadena lateral R: Polar con carga positiva
o Lisina (Lys, K)
o Arginina (Arg, R): aminoácido con la cadena lateral más básica
o Histidina (His, H): en función del pH tendrá carga positiva o neutra, pero nunca
negativa.
- Cadena lateral R: Polar con carga negativa
o Aspartato (Asp, D)
o Glutamato (Glu, E)