INSTITUCIÓN EDUCATIVA PRIVADA Las enzimas en algunas ocasiones necesitan la
“SANTÍSIMO CRISTO MORENO” ayuda de una coenzima o un cofactor.
4° BIOLOGÍA
ENZIMAS
Son catalizadores muy potentes y eficaces,
químicamente son proteínas que actúan en
pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente.
CATALIZADOR.
Es una sustancia que acelera una reacción
química, hasta hacerla instantánea o casi
instantánea. Un catalizador acelera la reacción al
disminuir la energía de activación.
Son considerados Catalizadores Biológicos
Específicos.
• Catalizador: estructura química que
aumenta la velocidad de la reacción
química en los organismos vivos.
• Biológico: porque se encuentran
presentes en todos los seres vivos.
• Específicos: porque actúan sobre un
sustrato, el cual va a ser convertido en un
producto de interés.
TÉRMINOLOGÍAS
A. VELOCIDAD DE REACCIÓN: es la
cantidad de producto formado por
unidad de tiempo.
B. ENERGÍA DE ACTIVACIÓN: es la
mínima energía que se necesita para
iniciar una reacción química.
C. SUSTRATO: es la molécula sobre la
cuál actúa la enzima para formar
productos.
D. SITIO ACTIVO: es la zona de la enzima
sobre el cual se une el sustrato, para
que se produzca la reacción.
¿PORQUÉ LAS ENZIMAS AUMENTAN LA
VELOCIDAD DE LA REACCIÓN?
Porque disminuyen la Energía de Activación, es
decir las enzimas catalizan la reacción bajando la
energía requerida para pasar de sustrato a
producto.
ESTRUCTURA ENZIMÁTICA.
Las moléculas enzimáticas son proteínas
globulares que presentan dos regiones
estructurales especializadas: el sitio catalítico y
el sitio regulador.
• Sitio catalítico. Zona de la enzima que
se une al sustrato y acelera su
transformación, llega a presentar:
➢ Zona de fijación. Está constituida por
una serie de aminoácidos, que permiten
la adhesión del sustrato.
➢ Zona de catálisis. Secuencia
específica de aminoácidos catalíticos
que interaccionan con el sustrato para
que este pase al estado activado.
• Sitio regulador. Porción molecular sujeta
a modificaciones cuyas consecuencias son
el aumento o la disminución de la
capacidad de la enzima para unirse al
sustrato.
COMPOSICIÓN DE LAS ENZIMAS
Según su composición se clasifican en dos
grupos:
• Enzimas holoproteínas: Constituidos
solamente por secuencias de
aminoácidos. Son poco frecuente,
ejemplos la ribonucleasa y la lisozima.
• Enzimas heteroproteínas: Están
formados por dos componentes, uno de
naturaleza proteíca llamado apoenzima y
otro no proteíco “el grupo prostético o
cofactor”, que puede ser inorgánico
(bioelementos) o bien orgánico
(vitaminas), en cuyo caso se denomina
coenzima.
El conjunto de los dos componentes,
apoenzima y coenzima forma el enzima
completo que se llama holoenzima. Tanto el
apoenzima como la coenzima son inactivos
por sí mismos, han de estar unidos para que el
enzima (holoenzima) sea activo.
MECANISMO DE ACCIÓN.
En las reacciones catalizadas por las enzimas, se
distinguen las siguientes etapas:
 • Reconocimiento. La enzima y el sustrato
al colisionar entre si ponen en contacto
algunos segmentos moleculares. Si existe
correspondencia sobreviene el
acoplamiento.
• Acoplamiento. Es la unión de la enzima
con el sustrato. Se forma el complejo
Enzima-Sustrato (E-S), llamado también
complejos de Michaelis.
• Acción catalítica. Opera mediante la
catálisis ácida, o básica; es decir, los
aminoácidos catalíticos donan o aceptan
protones del sustrato.
• Formación o liberación de productos.
Se produce la transformación en una o
más sustancias. El producto o los
productos formados se separan de la
enzima. La enzima libre está en
condiciones de unirse con otra molécula de
sustrato.
CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS
✓ Especificidad de sustrato. La enzima y el
sustrato deben tener la misma
configuración. La sustancia sobre la que
actúa la enzima se llama sustrato.
✓ Especificidad de acción. El sustrato actúa
con la enzima en el sitio activo.
✓ Funcionan en cantidades pequeñas.
✓ Permanecen inalterables después de
actuar en la reacción.
✓ Disminuyen los requerimientos
energéticos de la reacción.
FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
• Efecto pH: los cambios bruscos
disminuyen la actividad.
• Temperatura: toda enzima tiene una
temperatura óptima.
• Concentración de sustratos: la enzima
se satura si se incrementa las moléculas
reactantes.
• Concentración de enzima: a mayor
enzima, mayor actividad.
• Inhibidores: son sustancias competitivas
por el sustrato con la enzima.
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
• Oxidorreductasas. Enzimas que catalizan
reacciones de óxido – reducción
intervienen; de modo fundamental en los
procesos de respiración y fermentación.
Para ello es necesaria la presencia de las
coenzimas. Por ejemplo, NAD o FAD.
• Transferasas. Participan en la
transferencia de grupos químicos entre
moléculas (C, N P). Un ejemplo es la
fosfotransferasa, que acopla un grupo
fosfato de la ATP a la glucosa para
formar la glucosa-6-fosfato.
• Hidrolasas. Catalizan reacciones de
ruptura (escisión) de moléculas con
intervención de agua. Por ejemplo, la
amilasa degrada el almidón en sus
entidades de glucosa.
• Liasas. Enzimas que catalizan la remoción
de grupos de los substratos por
mecanismos diferentes de la hidrólisis
formando dobles ligaduras.
• Isomerasas. Catalizan la
transformación de una molécula en otra
por cambio de disposición de los
átomos. Por ejemplo podemos
convertir un dextroaminoácido en un L-
aminoácido o una molécula de isómero
CIS a isómero TRANS.
• Ligasas. Enzimas que permiten la unión
de dos moléculas, lo cual sucede
simultáneamente a la degradación del
ATP. Por ejemplo, durante la síntesis de
ADN es necesario la presencia de ligasas
para unir los fragmentos de OKAZAKI.
ACTIVIDAD
ELABORA UN MAPA CONCEPTUAL ACERVA
DEL TEMA TRATADO
INVESTIGA ACERCA DE LOS AVANCES EN
LAS ENZIMAS Y EL COVID 19