Bioquímica I

BIOQUÍMICA I
Departamento Académico de Cursos Básicos

Proteínas
Aminoácidos
Semana 05
Sesion 09
Contenido
o Proteínas: Definición, importancia y funciones

o Digestión de proteínas
o Transporte y absorción de aminoácidos
o Aminoácidos: estructura, clasificación y propiedades
N°
Resultado de aprendizaje de la sesión
Al finalizar la sesión, el estudiante describe el proceso

de digestión de las proteínas y reconoce la estructura,
propiedades y funciones de los aminoácidos a través
del análisis de casos y tomando en cuenta los recientes
avances científicos y tecnológicos.
N°
https://acortar.link/u7BXS0
Reflexión desde la experiencia
Participamos respondiendo a las preguntas:
o ¿Qué son las proteínas?

o ¿Cuál es la importancia de las proteínas?
o ¿Qué son los aminoácidos?
o ¿Qué grupos funcionales se encuantran en
los aminoácidos? https://n9.cl/6fymxs
N°
Proteínas: definición,
estructura e importancia
Proteínas: conceptos generales
o Son macromoléculas orgánicas, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H),
oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y,
en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio(Mg), yodo (I), etc.
o Están formadas por la polimerización de aminoácidos mediante enlaces peptídicos.
N°
https://n9.cl/1td61
Importancia de las proteinas
o Son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son sintetizadas
con base en la secuencia de ADN (siguiendo el código genético) y conforman los
sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario.
o Las proteínas desempeñan un gran número de funciones en las células los seres vivos,
como:
1. Forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas,
etc.)
2. Desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes,
transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o
peligrosos, etc.).
3. Catalizan reacciones del metabolismo, permitiendo al organismo utilizar biomoléculas
(glúcidos, grasas) como fuente de energía que utilizará para realizar cualquier tipo de
actividad.
N°
Funciones de las proteínas
N°
Funcciones de las proteínas
• Como las glucoproteínas que forman pate de las membranas

• Las histonas que forma parte de los cromosomas
ESTRUCTURAL • El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso
• La elastina, del tejido conjuntivo elástico
• La queratina de la epidermis
• Son las más numerosas y especializadas

ENZIMÁTICA • Actúan como biocatalizadores delas reacciones
químicas
• Insulina y glucagón
HORMONAL • Hormona del crecimiento
• Calcitonina
• Hormonas gonadotrópicas N°
Funciones de las proteínas
DEFENSIVA • Inmunoglobina
• Trombina y fibrinógeno
• Hemoglobina
TRANSPORTE • Hemocianina
• Citocromos
• Ovoalbúmina, de la clara de huevo

RESERVA • Gliadina, del grano de trigo
• Lactoalbúmina, de la leche
N°
Apliquemos lo aprendido
Participemos respondiendo a las siguientes preguntas:
1. ¿Por qué son importantes las proteínas?
N°
Digestión de las proteínas
Digestión de proteínas
o Las proteínas aportadas por la dieta no pueden

ser absorbidas directamente en el proceso de la
digestión. Por su gran tamaño molecular.
o Se descomponen en sus aminoácidos https://n9.cl/z2bfu
constituyentes, proceso realizado por enzimas

proteolíticas (que degradan proteínas) producidas
en el estómago, en el páncreas y en el intestino
delgado.
o Una alimentación equilibrada debe incluir

alimentos con una cantidad y calidad de proteínas
elevados. https://n9.cl/n60xh N°
Proteínas: Digestión en el estómago
La digestión de proteínas se inicia en el estómago gracias a la acción conjunta

del ácido clorhídrico y de la pepsina. Acción del ácido clorhídrico y
de la pepsina
El ácido clorhídrico es sintetizado por las células parietales del estómago y

tiene como funciones matar algunas bacterias, desnaturalizar a las proteínas
y activar el pepsinógeno para convertirlo en pepsina y así iniciar la hidrólisis
enzimática proteica.
El pepsinógeno es un zimógeno o proenzima (precursor enzimático inactivo;

es decir, no cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas) que para
activarse necesita de un cambio bioquímico en su estructura.
https://n9.cl/7qggp
El ácido clorhídrico se encarga de hacerlo y así el zimógeno se convierte en

N°
una enzima activa, la pepsina.
Proteínas: Digestión en el intestino delgado
o Al llegar al intestino delgado, los péptidos que se produjeron en el estómago por acción
de la pepsina, son fragmentados a oligopéptidos y aminoácidos libres por acción de las
proteasas de origen pancreático:
Páncreas, otro agente importante para
la digestión proteica
Tripsina Quimotripsina
Carboxipeptidasas
Elastasa
Ay B
N°
https://n9.cl/5vq8e
Proteínas: Digestión en el intestino delgado
Intestinos, la absorción final
o La superficie luminal del intestino

contiene una aminopeptidasa,
exopeptidasa, que degrada
repetidamente el residuo N-terminal de
los oligopéptidos para producir
aminoácidos libres y péptidos de tamaño
pequeño.
https://n9.cl/lien0
N°
Enzimas proteolíticas (proteasas)
o Hay dos clases de enzimas digestivas proteolíticas (proteasas), con diferentes

especialidades para los aminoácidos que forman enlaces peptídicos que se va a
hidrolizar:
ENDOPEPTIDASAS EXOPEPTIDASAS
Hidrolizan enlaces peptídico entre los Catalizan la hidrólisis de

aminoácidos específicos en toda la enlaces peptídicos, uno a la
molécula y son las primeras enzimas vez, desde los extremos de los
en actuar y dan un número mayor de péptidos.
fragmentos de menor tamaño.
N°
Enzimas proteolíticas
ENDOPEPTIDASAS EXOPEPTIDASAS
Pepsina Carboxipeptidasas
AyB
Tripsina Aminopeptidasas
Quimiotripsina Dipeptidasas
Elastasa Tripeptidasas N°
• La tripsina al igual de la pepsina puede ejercer un efecto

TRIPSINA autocatalítico generando más moléculas de tripsina.
• Se secreta como zimógeno y se activa por acción de la tripsina.

QUIMIOTRIPSINA Reconoce y corta específicamente triptófano, tirosina,
fenilalanina, metionina y leucina en el extremo carbonilo de la
unión peptídica.
N°
• Se secreta como zimógeno o proelastasa, se activa por la

ELASTASA tripsina y reconoce alanina, glicina y serina en el extremo
carbonilo de la unión peptídica.
• La tripsina al igual de la pepsina puede ejercer un efecto

CARBOXIPEPTIDASAS A Y B
autocatalítico generando más moléculas de tripsina.
N°
ENZIMA PROENZIMA LUGAR DE SÍNTESIS ACTIVADOR ENLACES
Pepsina (pH 1,8 – 2,0) Pepsinógeno Mucosa gástrica HCl autoactivación Trp, Tyr, Phe, Leu
Tripsina (pH 8 – 9) Tripsinógeno Páncreas Enteropeptripsina Arg, Lis (básicos)
Quimiotripsina
(pH 8 – 9) Quimiotripsinógeno Páncreas Enteropeptidasa Tyr, Phe, Trp, Met, Leu
Elastasa (pH 8 -9) Proelastasa Páncreas Tripsina Gly, Ala, Ser

Exopeptidasas; todos
Carboxipeptidasa A excepto los básicos
Procarboxipeptidasa
(pH 7,2) Páncreas Tripsina (extremo carboxilo
A
terminal)
Exopeptidasas: Arg, Lis
Carboxipeptidas B Procarboxipeptidasa Páncreas (extremo carboxilo
(pH 8) Tripsina
B terminal)
Aminopeptidasa Mucosa intestinal Exopeptidasa (extremo

- - N°
(pH 7,4) amino terminal)
Activación de proteínas proteolíticas
LUMEN INTESTINAL
Tripsinógeno
Enteroquinasa https://n9.cl/3z552
Quimiotripsina Tripsina Elastasa
La hidrólisis de los
Carboxipeptidasas péptidos se completa en
los enterocitos. N°
Transporte de aminoácidos
o La absorción intestinal constituye la fuente principal de ingreso de

nitrógeno metabólicamente útil al organismo, la composición y
cuantía de este aporte depende de la dieta.
o Generalmente una dieta balanceada aporta al pool entre 70 y 100
gramos de aminoácidos al día.
N°
Transporte pasivo
o Se realiza a favor de gradiente de concentración o de potencial electroquímico, y no necesita
aporte externo de energía.
Difusión facilitada: Ciertos nutrientes

como la glucosa o los aminoácidos
entran en la célula a favor de
gradiente de concentración, pero
precisan un transportador que les
facilite el paso a través de la
membrana. https://n9.cl/1vmwa
N°
Canales: Son proteínas que

tienen en su interior un poro
a través del cual pueden pasar
iones o moléculas.
https://n9.cl/1vmwa
N°
Transporte activo secundario,
transporte acoplado o cotransporte
o Transporta dos o más moléculas, una de las

cuales se mueve a favor de gradiente o de
potencial electroquímico y la otra u otras en
contra.
o La que se mueve a favor de gradiente o de
potencial electroquímico suministra la
energía para transportar la otra y otras en
contra del mismo.
o Las moléculas se pueden transportar en la
misma dirección o en dirección contraria.
N°
https://n9.cl/sfrx8
Digestión de proteínas
Mecanismo de la
digestión de las proteínas
y absorción de los
aminoácidos
N°
https://n9.cl/gjekj
Hormonas gastrointestinales
Colecistoquinina
Colecistoquinina (CCK):
o Su principal función es la regulación de la digestión de proteínas y grasas en el

intestino proximal. Es estimulada por proteínas y grasas.
o Es producida por las células I del intestino
o Contrae la vesícula biliar y relaja el esfínter de Oddi
o Estimula la función secretora del páncreas
o Disminuye el vaciamiento gástrico al provocar un relajamiento del músculo
gástrico.
o Estimula la sensación de saciedad (disminuye orexígenos).
o Está relacionada con procesos de aprendizaje.
N°
Colecistoquinina
Receptores de la Colecistoquinina
CCK – 1 (ex A) CCK – 2 (ex B)

o Está presente en el tracto o Está presente ampliamente en el cerebro y en el
digestivo estómago. Une CCK8 y gastrina con igual afinidad y no
mayoritariamente (en los requiere sulfación. La CCK estimula la secreción
plexos mientéricos). pancreática (CCK-1). Contrae la vesícula y relaja el
o Tiene mayor afinidad a esfínter de Oddi (CCK-1).
CCK8 sulfatada, y poca por o Disminuye el vaciamiento gástrico al provocar un
CCK8 y gastrina (1000 relajamiento del músculo gástrico (CCK-1). Disminuye
veces). la cantidad de ingesta de comida (disminuye
orexígenos, y está relacionada con procesos de
aprendizaje). Algunas infecciones crónicas afectan el
apetito. N°
Secretina
Secretina:
Es estimulada por el ácido intestinal a nivel duodenal. Su efecto inhibe la

secreción de ácido gástrico, vía secreción de prostaglandinas y vía
liberación de somatostatina. Disminuye el vaciamiento gástrico y estimula
la secreción de bicarbonato pancreático y biliar. Así disminuye la acidez en
general del tracto gastrointestinal.
N°
Gastrina
Gastrina:
El estímulo principal son las proteínas (aminoácidos) y la distensión

gástrica. El efecto es el aumento de la secreción ácida y la proliferación.
Es muy importante en la mucosa del estómago, páncreas y colon. Juega
un rol importante en el desarrollo normal de los órganos del tracto
digestivo. Se ha relacionado con la aparición de cáncer.
N°
Polipéptido gástrico inhibidor (GIP)
Polipéptido gástrico inhibidor (GIP):
El estímulo son las proteínas, grasas y carbohidratos. Su efecto es la

secreción ácido y la estimulación de la liberación de insulina (péptido
insulinotrópico dependiente de glucosa).
N°
Motilina
Motilina:
o El principal estímulo es la distensión mecánica.

o Es sintetizado por células M de la mucosa duodenoyeyunal.
o Su efecto es el aumento de la motilidad gástrica e intestinal. Se considera el
regulador endocrino del complejo motor migratorio (fase III).
o La eritromicina actúa a nivel de receptores de motilina, en bajas concentraciones y
por vía endovenosa.
N°
Somastotatina
Somastotatina:
o Tiene origen en las células D, siendo el freno del sistema gastrointestinal.

o Inhibe la secreción ácida, la secreción pancreática, la absorción
intestinal y la motilidad intestinal.
o El efecto paracrino de la somastostatina es la disminución de la gastrina
y de la secreción ácida, y en general de todas las enzimas digestivas.
N°
Otras sustancias
Otras sustancias candidatas a hormonas:
o Hay una gran variedad de sustancia que tienen efecto sobre el tracto
gastrointestinal, pero no cumple con todos los criterios de hormona.
o Estos son VIP, polipéptido pancreático (PP) y péptido YY (PYY).
N°
1. ¿Qué enzimas participan en la degradación de proteínas?

2. ¿Cómo se diferencia una endopeptidasa de una exopeptidasa?
3. ¿Cuál es el producto final de la degradación de proteínas?
4. ¿Los péptidos pequeños pueden ingresar al torrente sanguíneo?
5. ¿Cómo se absorben los aminoácidos?
N°
Estructura, clasificación y
propiedades físico-químicas
de los aminoácidos.
Aminoácidos
o Las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos.
o Las proteínas están construidas a partir de 20 aminoácidos
¿Qué es un aminoácido?
Es cualquier molécula orgánica que posee por lo

menos un grupo carboxilo (un ácido orgánico) y un
grupo amino (una base orgánica).
https://acortar.link/UqKxJx
N°
Aminoácidos: Estructura
o Todos tienen un grupo carboxilo y un grupo
amino unidos al mismo átomo de carbono (α). pH menor al pKa pH mayor al pKa
COOH = cero COO-= -1
NH3+= 1 NH2=cero
OH= cero O-= -1
SH= cero S-=-1
Grupo R
o Difiere entre cada aminoácido
o Varía en estructura, tamaño y carga
eléctrica
o Influye en la solubilidad de las proteínas
N°
https://acortar.link/DYDJZR
Aminoácidos: Propiedades
Presentan nombres
comunes o triviales de la
fuente que se aislaron
inicialmente (algunos
casos).
o Asparragina: Espárrago
o Ácido glutámico:
Gluten del trigo
o Tirosina: Queso (griego
“tyros”)
o Glicina: Sabor dulce
Último aminoácido descubierto (1938) Primer aminoácido descubierto (1806)
(griego “glykos”) N°
https://acortar.link/EEnmqg
Asignación de abreviaturas
Código de tres letras: Consiste en las tres primeras letras del nombre del aminoácido.
Código de una letra:
o Propuesto por Margaret Oakley Dayhoff

(Fundadora de la Bioinformática)
o Procede del intento de reducir los archivos de datos, utilizados para

describir la secuencia
o La primera letra es única para 6 aminoácidos (CHIMSV)
o Para cinco aminoácidos no es única, se asigno por la frecuencia en la
proteína (AGLPT): L, Leucina.
o Para cuatro aminoácidos, fonética del inglés (RFYW)
o Otros aminoácidos se asignaron por letra contenida en su nombres o
sugeridas por ellos (DNEQ)
https://acortar.link/NwZWYg
o La Lisina (K), por ser próxima a la L
Representación de aminoácidos
Estructura de la Gly y Ala.

A
A
Modelo de esferas (bolas) y
varillas: longitudes y
B ángulos.
B
C
Fórmulas estructurales en
C
perspectivas (cuñas).
Las proyecciones de Fischer.

N°
https://n9.cl/1g38z
Aminoácidos Estándar (20)
APOLARES
NEUTROS
ACIDOS POLARES
BASICOS
N°
https://acortar.link/iiew08
Aminoácidos Estándar (20)
N°
Aminoácidos no estándar
Funciones: Derivado del

“Son residuos de aminoácidos estándar con catabolismo proteicos:
modificación por adición de grupos funcionales en
su estructura”. o Aumenta en hipercatabolismo.
o Disminuye desnutrición y
ancianos.
o Parámetro de seguimiento
nutricional, renutrición y
catabolismo muscular.
N°
Aminoácidos no estándar
Ejemplos:
➢ 3-metilhistidina: presente en actina y miosina
➢ Hidroxiprolina, (derivado de la prolina) presente en la pared celular de plantas y en el colágeno
(proteína fibrosa).
➢ Hidroxilisina: (derivado de la lisina) presentes en colágeno.
➢ 6-N-metil-lisina: constituyente de la miosina
➢ ϒ-Carboxiglutamato: se encuentra en la protrombina y otras proteínas que unen Ca+2.
➢ Desmosina: derivado de 04 residuos de Lys y está en la elastina (proteína fibrosa)
➢ Selenocisteína (Sec, U): introducido en la síntesis de proteínas, en vez de un proceso post sintético.
Presenta Selenio. Aminoácido 21.
➢ Ornitina y citrulina: intermediarios metabólicos de la Arg y ciclo de la úrea.
N°
Estructura química general de un aminoácido

N°
Fórmula molecular de un aminoácido
N°
https://acortar.link/EPoLyU
Estructura general de un aminoácido
o Por el ordenamiento
tetraédrico de los orbitales
de enlace alrededor de
átomo de carbono α, los
cuatros grupos diferentes
pueden ocupar dos
ordenamientos diferentes en
el espacio.
o Carbono α es conocido como
CARBONO QUIRAL
o Los aminoácidos aparecen en
forma de dos esteroisómeros,
Caracteriza a cada aminoácido en función de su al ser imágenes especulares
tamaño, polaridad y grado de hidrofilia. no superponibles,
ENANTIOMÉROS
Enantiómeros
o La mayoría de los compuestos biológicos con centro quiral se presentan en la naturaleza como
isómero L o isómero D.
o Estos isómeros son imágenes especulares
o En las proteínas los residuos de aminoácidos son exclusivamente L- esteroisómeros.
o D-esteroisómeros se encuentran en péptidos pequeños (pared celular de bacterias y N°
antibióticos peptídicos).
Enantiómeros
Configuración absoluta
Moléculas con un centro quiral son ópticamente Hay dos tipos:
activos, giran el plano de la luz polarizada. Los
isómeros D y L rotan la luz polarizada a la derecha y a la
D: dextrarotatorio
izquierda, respectivamente. L: levorotatorio
Uso del polrímetro:

https://www.youtube.com/watc
h?v=gjppQd67pqw
El POLARÍMETRO es un instrumento mediante que

determina el valor de la desviación de la luz polarizada
por un estereoisómero ópticamente activo N°
(enantiómero)
Aminoácidos: Clasificación
Por la cadena lateral Por su polaridad

• No polares
• Alifáticos (sólo tienen C e H) y • Polares y neutros
La cadena lateral R
caracteriza a cada pueden ser ramificados. • Ácidos
aminoácido en • Hidróxilados (tienen grupos OH) • Básicos
función de su • Azufrados (tienen S)
tamaño, polaridad y • Ácidos (tienen otro grupo
grado de hidrofilia. carboxílico) Por sus requerimientos
• Básicos (tienen otro grupo amino)
• Heterocíclico (con anillos con C y N • Esenciales
integrados a la estructura cíclica) • No esenciales
N°
Interacción con rutas metabólicas
N°
https://acortar.link/TO8tjY
Clasificación de aminoácidos por su grupo R
Agrupación de los aminoácidos de acuerdo a la propiedad del grupo R
Interacción con el agua

Polaridad
a pH biológico
Hidrofóbico o apolar (insolubles en agua) Hidrofílico o Polar (soluble en agua)
Los grupos hidrofóbicos tienden a

colocarse en el centro de las proteínas
globulares, mientras que los hidrofílicos
se disponen en la periferia en contacto
con el medio acuoso.
N°
Clasificación de aminoácidos por su grupo R
Agrupación de los aminoácidos de acuerdo a la propiedad del grupo R
GRUPOS R APOLARES, ALIFÁTICOS NEUTROS APOLARES

GRUPOS R AROMÁTICOS NEUTROS AROMÁTICOS
GRUPOS R POLARES SIN CARGA NEUTROS POLARES
GRUPOS R CARGADOS POSITIVAMENTE BÁSICOS
GRUPOS R CARGADOS NEGATIVAMENTE ÁCIDOS
N°
GRUPOS R APOLARES, alifáticos
Características: Son apolares e hidrofóbicos
o Alanina, valina, leucina, isoleucina: estabilizan a la
proteína (interacciones hidrofóbicas) agrupándose entre
sí.
Gly, G Ala, A Val, V
o La Isoleucina tiene un segundo centro quiral
o Glicina: es el aminoácido más sencillo, No tiene carbono
quiral, esta en giros de estructuras secundarias.
o Metionina: presenta un grupo S, tiene un grupo tioéter
en el grupo R.
o Prolina: tiene un grupo imino (grupo amino secundario),
Pro, P Leu, L Met, M Ile, I reduce la flexibilidad de la estructura proteica por su
https://acortar.link/YxPVnJ conformación rígida
o Su característica fundamental es la hidrofobicidad de la cadena lateral (con excepción de la glicina (G)
o Suelen ocupar el interior de las proteínas globulares, donde contribuyen a la estructura global de la proteína
debido al efecto hidrofóbico (“micela proteica”) N°
o Reactividad química muy escasa

Grupos R aromáticos
Características: Presenta grupo R aromáticos

(apolares e hidrofóbicos)
o Fenilalanina: Presenta un anillo fenólico
o Tirosina: Grupo OH puede formar puentes de
H+ (grupo funcional importantes en algunas
enzimas).
o Triptófano: Presenta un anillo indol (dos anillos
Phe, F Tyr, Y Trp, W
fundidos con un grupo NH).
o Tyr (grupo OH)>Trp (grupo NH)>Phe grado de
https://acortar.link/YxPVnJ
hidrofobicidad.
o Absorben la luz UV (caracterizar proteínas, 280
nm) N°
Grupos R polares sin carga
Características: Son más solubles en agua

(hidrofílicos) que aminoácidos apolares, por
formar puentes de H+.
o La Treonina tiene adicionalmente otro centro
Ser, S Thr, T Cys, C
asimétrico (carbono quiral).
o Asparragina y Glutamina son derivados sin
carga de ácido aspartato y glutamato.
o La polaridad de la Treonina y Serina proviene de
–OH. Asparragina y Glutamina de amida.
Asn, N Gln, Q N°
Grupos R cargados positivamente (básicos)
Características:
o Son más hidrofílicos y dibásicos.

o Aminoácidos con carga positiva neta a pH 7,0,
son Lys (2do grupo amino), Arg (grupo
guanidinio), His (grupo imidazol aromático).
o His, se encuentre en los centros activos de las
enzimas, ya que el anillo imidazol puede unir y
Lys, K Arg, A His, H liberar protones (pKa 6, grupo imidazol)
N°
Grupos R cargados negativamente (ácidos)
Características:
o Son más hidrofílicos

o Cadena laterales acídicas: ácido aspártico y
ácido glutámico.
o Presentan dos grupos carboxílicos.
o Nombre común: aspartato y glutamato.
Lys, K Arg, A His, H
o Aminoácidos con carga negativa neta a pH
https://acortar.link/YxPVnJ 7,0.
N°
Participemos respondiendo a las siguientes

preguntas:
1. ¿Cómo se clasifican los aminoácidos?
N°
o ¿Cómo se clasifican los aminoácidos?
Por la cadena lateral Por su polaridad

• Alifáticos (sólo tienen C e H) y pueden ser • No polares
ramificados. • Polares y neutros
• Hidróxilados (tienen grupos OH) • Ácidos
• Azufrados (tienen S) • Básicos
• Ácidos (tienen otro grupo carboxílico)
• Básicos (tienen otro grupo amino) Por sus requerimientos
• Heterocíclico (con anillos con C y N integrados a la
estructura cíclica) • Esenciales
• No esenciales
N°
Clasificación según su requerimiento
No Esenciales Sintetizados por el organismo en el hígado
No pueden ser sintetizados son aportados

Esenciales por los alimentos, por la dieta
condicionando su esencialidad.
N°
Esenciales a lo
largo de la
vida
N°
https://acortar.link/S4Mct4
N°
Aminoácidos no esenciales que se forman a partir de otros esenciales:
cisteína (y cistina) a partir de metionina y tirosina a partir de fenilalanina.
https://acortar.link/crj4Ji
https://acortar.link/1yeXuo
https://acortar.link/VxEHoo
o Si la dieta no aporta suficiente cantidad de fenilalanina o si el organismo no puede transformar la

fenilalanina en tirosina por algún motivo ‐fenilcetonuria‐. N°
o Entonces, la tirosina se convierte en esencial.
Ionización de los aminoácidos
• El grupo carboxilo, amino, R pueden actuar como ácido y base
débil (donar o aceptar protones del medio)
• Los aminoácido son anfotéricos (dos o más sitios ionizables)
H+ H+
Cada aminoácido tiene

un pH donde no
Cargados pH=7,0 Cargado experimenta carga neta.
positivamente Ion dipolar negativamente
Punto o pH Isoeléctrico
Catión (zwitterión o Anión
anfolito) Esta en función del
Se desplaza al polo Se desplaza al polo
NEGATIVO (cátodo) Ambos sitios están POSITIVO (ánodo) grupo R N°
ionizados
PI= Σ pKa grupo

carboxilo y grupo
amino/n pka
NO TOME EN CUENTA
El pKa de la cadena
lateral
¿Calcule el PI de la
Tirosina?
N°
https://acortar.link/JRPIS3
2
Debemos conocer : el pKa
(grupo carboxilo, amino)
1
Obtenemos: el PI
N°
pH
FORMAS IÓNICAS
CATIÓN (+)
ANIÓN (-)
ZWITTERION (ION DIPOLAR) (Cero, 0)
N°
pH
pH menor al pKa pH mayor al pKa
COOH = cero COO-= -1
NH3+= 1 NH2=cero
OH= cero O-= -1
SH= cero S-=-1
N°
Determinar forma iónica y carga del residuo de aminoácido que se muestra a pH= 2, pH=
4.25, pH= 7
Ácido glutámico
Glu, E
N°
Determinar forma iónica y carga del dipéptido que se muestra a pH= 2, pH= 4.25, pH= 7
N°
Integremos lo aprendido
Integremos lo aprendido
Participemos respondiendo las siguientes preguntas:
1. ¿Qué es lo que más te ha llamado la atención en esta sesión?

2. ¿Cómo crees que lo aprendido hoy te servirá en tu vida profesional?
N°
Actividad Asincrónica
Actividades asincrónicas
o Cuestionario 4
Actividades complementarias
o Lecturas
1. Digestión y absorción. http://www.actamedicacolombiana.com/anexo/articulos/02-1979-04.pdf
Ch07_Hemoglobin (Berg, J. M. 1., Tymoczko, J. L., Gatto, G. J., Jr., & Stryer, L. (2019). Biochemistry (Ninth edition.).
New York: W.H. Freeman/McMillan Learning).
2. Aminoácidos http://biblio3.url.edu.gt/Publi/Libros/2013/Bioquimica/08-O.pdf
o Revisión de los PPTs de teoría: aminácidos
o Video
1. Aminoácidos . https://youtu.be/79tE_1q5MrY?t=11
N°
Referencias Bibliográficas
OBLIGATORIAS
Bittencourt, J. (2018). The Power of Carbohydrates, Proteins, and Lipids (4.a ed.). CreateSpace, An Amazon.com
Company. https://www.researchgate.net/publication/322473648
Macías Alvia, A., Hurtado Astudillo, J. R., Cedeño Holguín, D. M., Cedeño Holguín, F. A., Scott ÁLava, M., Vallejo
Valdivieso, P. A., Macías Alvia, M. J., Santana Sornoza, J. W., Espinoza Macías, M. J., Ubillús Saltos, S. P.,
Arteaga Espinoza, S. X., Torres Macías, O. E., Pigüave Reyes, J. M., Pigüave Reyes, Chavarría Cedeño, D. I., &
Intriago Sánchez, K. J. (2018). Introducción al estudio de la bioquímica. Área de Innovación y Desarrollo, S.L
https://doi.org/10.17993/CcyLl.2018.28
Nelson, D. L., y Cox, M. M. (2017). Lehninger Pinciples of Biochemistry (7.a ed.). W.H Freeman Macmillan Learning.
Navarro, M., Salazar, J., Salazar, Y. Zarkovic, G. (2022). Manual de prácticas de laboratorio. Bioquímica.
Universidad Científica del Sur.
N°
DE CONSULTA
Cuadros Trillos, G. (2019). Mapas conceptuales en bioquímica. El Manual Moderno

http://elibro.net.cientifica.remotexs.co/en/lc/ucsur/titulos/128368
Melo, V. y Cuamatzi, O. (2019). Bioquímica de los procesos metabólicos. Reverté. https://elibro.net/es/ereader/ucsur/127790
Müller-Esterl, W. (2020). Bioquímica: fundamentos para medicina y ciencias de la vida. Reverté.

Piña Garza, E., Martínez Montes, F., Riveros Rosas, H., Laguna, J. y Pardo Vázquez, J.P. (2018). Bioquímica de Laguna y Piña
(7.a ed.). El Manual Moderno.
Pulido Villamil, X. C. (2019). Prácticas de bioquímica y estudios de casos en ciencias de la salud. Universidad de Tolima.
Simes, L. E. (2020). Introducción a la bioquímica: interpretación de análisis clínicos. Universitas.

N°

Bioquímica I - Sem-05 - Sesion-09 - 2023-2

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Departamento Académico de Cursos Básicos

o Proteínas: Definición, importancia y funciones

Al finalizar la sesión, el estudiante describe el proceso

Participamos respondiendo a las preguntas:

o ¿Qué son las proteínas?

• Como las glucoproteínas que forman pate de las membranas

• Son las más numerosas y especializadas

• Ovoalbúmina, de la clara de huevo

Participemos respondiendo a las siguientes preguntas:

1. ¿Por qué son importantes las proteínas?

o Las proteínas aportadas por la dieta no pueden

o Se descomponen en sus aminoácidos https://n9.cl/z2bfu

constituyentes, proceso realizado por enzimas

o Una alimentación equilibrada debe incluir

La digestión de proteínas se inicia en el estómago gracias a la acción conjunta

El ácido clorhídrico es sintetizado por las células parietales del estómago y

El pepsinógeno es un zimógeno o proenzima (precursor enzimático inactivo;

El ácido clorhídrico se encarga de hacerlo y así el zimógeno se convierte en

Intestinos, la absorción final

o La superficie luminal del intestino

o Hay dos clases de enzimas digestivas proteolíticas (proteasas), con diferentes

Hidrolizan enlaces peptídico entre los Catalizan la hidrólisis de

• La tripsina al igual de la pepsina puede ejercer un efecto

• Se secreta como zimógeno y se activa por acción de la tripsina.

• Se secreta como zimógeno o proelastasa, se activa por la

• La tripsina al igual de la pepsina puede ejercer un efecto

ENZIMA PROENZIMA LUGAR DE SÍNTESIS ACTIVADOR ENLACES

Elastasa (pH 8 -9) Proelastasa Páncreas Tripsina Gly, Ala, Ser

Aminopeptidasa Mucosa intestinal Exopeptidasa (extremo

Quimiotripsina Tripsina Elastasa

o La absorción intestinal constituye la fuente principal de ingreso de

Difusión facilitada: Ciertos nutrientes

Canales: Son proteínas que

o Transporta dos o más moléculas, una de las

o Su principal función es la regulación de la digestión de proteínas y grasas en el

CCK – 1 (ex A) CCK – 2 (ex B)

Es estimulada por el ácido intestinal a nivel duodenal. Su efecto inhibe la

El estímulo principal son las proteínas (aminoácidos) y la distensión

Polipéptido gástrico inhibidor (GIP):

El estímulo son las proteínas, grasas y carbohidratos. Su efecto es la

o El principal estímulo es la distensión mecánica.

o Tiene origen en las células D, siendo el freno del sistema gastrointestinal.

Otras sustancias candidatas a hormonas:

Participemos respondiendo a las siguientes preguntas:

1. ¿Qué enzimas participan en la degradación de proteínas?

Es cualquier molécula orgánica que posee por lo

Código de una letra:

o Propuesto por Margaret Oakley Dayhoff

o Procede del intento de reducir los archivos de datos, utilizados para

Estructura de la Gly y Ala.

Las proyecciones de Fischer.

Funciones: Derivado del

Estructura química general de un aminoácido

Uso del polrímetro:

El POLARÍMETRO es un instrumento mediante que

Por la cadena lateral Por su polaridad

Agrupación de los aminoácidos de acuerdo a la propiedad del grupo R

Interacción con el agua

Hidrofóbico o apolar (insolubles en agua) Hidrofílico o Polar (soluble en agua)

Los grupos hidrofóbicos tienden a

Agrupación de los aminoácidos de acuerdo a la propiedad del grupo R

GRUPOS R APOLARES, ALIFÁTICOS NEUTROS APOLARES