Bioquímica

BIOQUÍMICA
Departamento Académico de Cursos Básicos

Desnaturalización de proteínas y
degradación de aminoácidos
Semana 08
Sesión 15
Contenido
o Desnaturalización de las proteínas
o Síntesis y degradación: Catabolismo de las proteínas
o Digestión proteínas, absorción y transporte de aminoácidos
o Activación de las Proteasas Pancreáticas
o Ubiquitinización y poteosoma
o Destinos de los aminoácidos
o Degradación de proteínas (ASN, ASP, GLN, GLU y ALA)
o Transporte de amoníaco al hígado para la síntesis de urea
o Ciclo de la urea o ciclo de la ornitina
o Conclusiones
Resultado de aprendizaje de la sesión
Al finalizar la sesión, el estudiante debe explicar los

procesos de degradación de las proteínas, de
aminoácidos y formación e importancia del ciclo de
la Urea a través de preguntas tipo análisis de casos.
https://acortar.link/vkd2ZC
04
Reflexión desde la experiencia
Participemos en las siguientes
Reflexión preguntas
desde la experiencia
¿Cómo de pueden obtener aminoácidos

en el organismo?
Ingestión -> Comiendo
¿Cuál es el objetivo del proceso de

digestión de proteínas exógenas?
exógena -> dieta
¿Cuáles son los factores que favorecen la
degradación de proteínas?
Calor, pH,
05
https://acortar.link/VYLFnc
Denaturación
Desnaturalización de las
proteínas
Perdida de su estructura
tridimensional 3D
Desnaturalización de las proteínas
Reflexión
La estructura desde la experiencia
tridimensional de una proteína en
condiciones fisiológicas se conoce como estructura
nativa. Conformacion o est. nativa
Al alterarse las condiciones fisiológicas o
ambientales óptimas de las proteínas la estructura
nativa se pierde, este proceso se denomina
desnaturalización.
Los factores desnaturalizantes pueden ser:
-Aumento de la temperatura
-Cambio de pH
-Adición de solventes: Urea, Clorhidrato de
https://acortar.link/pNUmWu guanidinio, etanol, otros. 07
Es la pérdida de la estructura nativa de la proteína, debido a un cambio en su
conformación tridimensional en su estructura secundaria, terciaria y cuaternaria,
pero no de la estructura primaria, conllevando a la perdida de la función de la misma.
08
https://acortar.link/nVVR30
Degradación proteínas
exógenas
Para cumplir estasdesde
Reflexión funciones, las proteínas de los
la experiencia
alimentos, deben ser digeridas y absorbidas.
Dieta:
• 70-100 g/día de proteínas.
• 20-30 g/día por secreción endógena.
• 20-30 g/día por descamación intestinal
https://acortar.link/peHS8A
o La proteína de la dieta es la única fuente de aminoácidos

esenciales.
10
o Existen alimento de alto valor biológico, son aquellos
que contienen aminoácidos esenciales.
https://acortar.link/54SHcT
Digestión, absorción y transporte
11
https://acortar.link/1pXCQp
Rev Chil Nutr Vol. 37, N°3, Septiembre 2010, págs.: 386-391
Son secretadas en forma inactiva
(Zimógeno) y se activan por cascadas
proteolíticas iniciadas por enteroquinasas
12
13
15
Destinos de los
aminoácidos
Destinos de los aminoácidos
¿A dónde me Reflexión desde la experiencia

dirijo?
16
https://potentialnutrition.com/digestion-absorcion-y-metabolismo-de-las-proteinas/
Degradación de proteínas
endógenas
Mecanismo
Degradación de proteínas endógenas
Reflexión
o Ubiquitina: Esdesde la experiencia
una proteína de 76 AA
Ubiquitinización o Se encuentra en todas las células.
o Pertenece a una clase de proteínas denominada
Mecanismo citoplasmático de proteínas de agresión o proteínas de choque
destrucción de proteínas térmico (hsc).
dependiente de ATP o Reacción dependiente de ATP con las proteínas
o Proteínas con Met, Gly, Ala y Ser, estabilizan el

extremo N-terminal, insensibles a la
ubiquitinización No se marca
o Proteínas con Phe, Trp, Asp, Asn y Lys,
desestabilizan el extremo N-terminal, favorecen a
las proteína al proceso de marcación con la 18
ubiquitina. Si se marca
http://www.herrerobooks.com/pdf/REVE/9788429176025.pdf
1. Vida media de una

Reflexión desde la experienciaMARCAS PARA
REGLA N - TERMINAL
proteína UBIQUITINAR
Arginina - Leucina: Favorecen la ubiquitinización rapida
Metionina - Prolina: No favorecen la ubiquitinización rápida
2. Secuencias PEST Contienen la secuencia de aminoácidos: prolina (P), ácido

glutámico (E), serina (S) y treonina (T).
3. Ciclinas y cajas de Una secuencia señal (caja de destrucción) formada por 9

destrucción aminoácidos (RAALGNISN)
19
E1: Enzima activadora de ubiquitina; E2: Enzima conjugadora de ubiquitina; E3: Ubiquitina ligasa
o Cuatro moléculas de ubiquitina están unidas por enlaces isopéptidos. 20
o Cada enlace isopéptido está formado por el enlace del grupo carboxilato al final del terminal C
extendido + el grupo amino de un residuo de lisina 48.
¿Qué ocurre cuándo hay
deficiencia de E3?
¿Qué ocurre cuándo hay deficiencia de E3?
Las proteínas que no se descomponen
debido a un E3 defectuoso pueden E3
acumularse para crear una enfermedad
de agregación de proteínas como la
enfermedad de Parkinson juvenil o de
inicio temprano.
La renovación descontrolada de proteínas

también puede crear condiciones
E3 patológicas peligrosas. Por ejemplo, el virus
del papiloma humano (VPH) codifica una
proteína que activa una enzima E3 21
específica.
Proteasoma
N°
Proteasoma
El proteasoma 26S digiere las proteínas

etiquetadas con ubiquitina.
El proteasoma 26S es un complejo

de dos componentes:
o Una unidad catalítica 20S: Se
construye a partir de 14 copias de
cada una de dos subunidades
homólogas (a y B).
24
o Una unidad reguladora 19S.

Proteasoma
o La unidad 19S se une específicamente a las

cadenas de poliubiquitina, lo que garantiza que
solo se degraden las proteínas ubiquitinadas.
o Una isopeptidasa en la unidad 19S escinde
moléculas de ubiquitina intactas de las proteínas
a degradarse para que puedan reutilizarse.
o La proteína condenada se desdobla y se dirige al
núcleo catalítico.
25
Gluconeogenesis
Proteasoma
26
Degradación de proteínas
exógenas y endógenas
Degradación de proteínas exógenas y
endógenas
(Aporta el 10% de energía)
Piruvato, Oxalacetato
28
(Hepático)
(CO2, ATP, NADH+H, FADH2, Agua)
Catabolismo de
aminoácidos
Catabolismo de aminoácidos
Transaminación Aspartato transaminasa
AST/PLP
Oxaloacetato + glutamato aspartato + alfa-cetoglutarato
ALT/PLP
Piruvato+ glutamato Alanina + alfa-cetoglutarato
Alanina transaminasa
Desaminación oxidativa
NH3
+
30
: Conversión de un aminoácido en alanina, glutamato o aspartato por
acción de las transaminasas o aminotransferasas que usan al piridoxal
fosfato.
AST/PLP
Oxaloacetato + glutamato aspartato + alfa-cetoglutarato
ALT/PLP
Piruvato+ glutamato Alanina + alfa-cetoglutarato
Desaminación oxidativa: Se elimina el grupo amino de un aminoácido,

resultando en la formación de alfa cetoglutarato. El grupo amino se
libera en forma de amoníaco , que se incorpora al ciclo de la urea para
su excreción.
NH3
+
31
Eliminación del grupo amino y COMPONENTES Catabolismos de los esqueletos

del nitrógeno carbonados
• Transdesaminación: Proceso en el cual el Cetoácido correspondiente al

aminoácido se convierte en el cetoácido aminoácido, se catabolizan para
correspondiente y se libera NH3 que entra al formar intermediario del ciclo de
ciclo de la urea. Krebs o de la vía de la cetogenia
• Consiste en transaminación y desaminación
oxidativa secuenciales
• Desaminación oxidativa (mitocondria). 32

Funciones de los aminoácidos
procedentes de la degradación
de las proteínas
Funciones de los aminoácidos procedentes
de la degradación de las proteínas
Amoniaco
Amonio
34
Transporte de amoníaco al
hígado para la síntesis de urea
Transporte de amoníaco al hígado para la
síntesis de urea
36
Ciclo de la urea o ciclo de la
ornitina
Ciclo de la urea o ciclo de la ornitina
o Proceso por el cual el amoníaco se convierte en urea en el hígado.

o Tiene lugar en el hepatocito (matriz mitocondria y citosol)
o En el ciclo aceptan N en forma de aspartato y se integra a la molécula de urea.
CARACTERÍSTICAS DE LA UREA:
o Constituye la mitad del total de sólidos (25 g) en la orina.
o Representa del 80-90% del total de Nitrógeno Urinario.
o Es permeable a las membranas celulares y a las paredes capilares.
o Las nefronas concentran con un gradiente 50 veces más que en el plasma.
38
Ciclo de la urea o ciclo de la ornitina
Arginino succinasa
39
Reacciones del ciclo de la urea o ciclo de la
ornitina
Formación de carbamilfosfato
40
ornitina
Formación de Citrulina
41
ornitina
Formación de Argininsuccinato
42
ornitina
La Argininosuccinasa divide el
Argininosuccinato en arginina y
fumarato, por lo que el esqueleto de
carbono del aspartato se conserva
en forma de fumarato.
43
ornitina
Formación de Urea y Ornitina
44
Relación entre el ciclo de
la Urea y el ciclo de Krebs
ornitina
46
Regulación del Ciclo de la Urea
Regulación del Ciclo de la Urea
o Aumento de la ingesta de proteínas, aumenta la expresión de las enzimas del ciclo de la

Urea, procesando más amoníaco y aspartato.
o La regulación en corto, lo realiza la enzima Carbamoil fosfato sintetasa I.
o La carbamoil fosfato sintetasa I es activada alostéricamente por el N-acetil glutamato
(combinación acetil CoA y Glutamato).
o GLUTAMATO, ES UN INDICADOR SENSIBLE DEL CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS.
Recordar que el Glutamato aumenta por el catabolismo de las proteínas

ingeridas
48
Apliquemos lo aprendido
Participamos en las siguientes preguntas
¿La formación de la urea solo depende de la

desaminación de los aminoácidos?
Transaminacion Desaminacion Transdesaminacion
¿Existe interconexión entre el ciclo de urea y el

ciclo de krebs?
https://acortar.link/zxPG50
Arginino succinato -> Fumarato
50
Integremos lo aprendido
Participamos en las siguientes conclusiones 1. Proteinas Ubiquitinacion+ proteasoma

2. Aminoacidos -> Transaminacion
Desaminacion y Transdesaminacion
1. La desnaturalización
___________________de proteínas por aumento de
temperaturas, cambios de pH, sustancias químicas conllevan a la
¿Qué pérdida de la función de las proteínas.
aprendiste
2. La degradación del aminoácido conlleva a la liberación de
hoy? amonio
___________, urea
que entra al ciclo de la _________, para ser
eliminado por vía renal.
citosol y mitocondrias los

3. El ciclo de la urea, se da a nivel ____________________de
hepatocitos.
¿Cómo crees que te sirve lo aprendido en tu vida profesional?

50
Actividad asincrónica
o Cuestionario 9
https://acortar.link/Dc7vlo
54
Referencias Bibliográficas
DE CONSULTA
Cuadros Trillos, G. (2019). Mapas conceptuales en bioquímica (1.a ed.). El Manual Moderno
http://elibro.net.cientifica.remotexs.co/en/lc/ucsur/titulos/128368
Melo, V. y Cuamatzi, O. (2019). Bioquímica de los procesos metabólicos. Reverté, S.A.

https://elibro.net/es/ereader/ucsur/127790
Müller-Esterl, W. (2020). Bioquímica: fundamentos para medicina y ciencias de la vida. Reverté, S.A.
Piña Garza, E., Martínez Montes, F., Riveros Rosas, H., Laguna, J. y Pardo Vázquez, J.P. (2018). Bioquímica de
Laguna y Piña (7.a ed.). El Manual Moderno.
Pulido Villamil, X. C. (2019). Prácticas de bioquímica y estudios de casos en ciencias de la salud. Universidad de
Tolima. http://elibro.net.cientifica.remotexs.co/en/lc/ucsur/titulos/142510
Simes, L. E. (2020). Introducción a la bioquímica: interpretación de análisis clínicos. Universitas.

http://elibro.net.cientifica.remotexs.co/en/lc/ucsur/titulos/172171 55
OBLIGATORIAS
Bittencourt, J. (2018). The Power of Carbohydrates, Proteins, and Lipids (4.a ed.). CreateSpace, An
Amazon.com Company. https://www.researchgate.net/publication/322473648
Macías Alvia, A., Hurtado Astudillo, J. R., Cedeño Holguín, D. M., Cedeño Holguín, F. A., Scott ÁLava, M.,
Vallejo Valdivieso, P. A., Macías Alvia, M. J., Santana Sornoza, J. W., Espinoza Macías, M. J., Ubillús Saltos,
S. P., Arteaga Espinoza, S. X., Torres Macías, O. E., Pigüave Reyes, J. M., Pigüave Reyes, Chavarría Cedeño,
D. I., & Intriago Sánchez, K. J. (2018). Introducción al estudio de la bioquímica (1.a ed.). Área de Innovación
y Desarrollo, S.L https://doi.org/10.17993/CcyLl.2018.28
Nelson, D. L., y Cox, M. M. (2017). Lehninger Pinciples of Biochemistry (7.a ed.). W.H Freeman Macmillan
Learning.
Navarro, M., Salazar, J., Salazar, Y. Zarkovic, G. (2022). Manual de prácticas de laboratorio. Bioquímica.
Universidad Científica del Sur.
56
Degradación de aminoácidos
Contenido
o Aminoácidos y balance energético
o Patologías asociadas
o Conclusiones
Al finalizar la sesión, el estudiante debe explicar los

procesos de degradación de aminoácidos e
introducir el balance energético a través de
preguntas tipo análisis de casos.
https://acortar.link/vkd2ZC
03
Transaminacion
Participemos en las siguientes
Reflexión preguntas
desde la experiencia
Desaminacion
Transdesaminacion
¿Cuáles son las reacciones de
degradación de los aminoácidos
¿Cuáles son los productos de

degradación de los aminoácidos?
Alfacetoacidos + NH3 -> Urea
¿Cuántos ATP se obtendrían de la

degradación del aminoácido Glu?
04
https://acortar.link/VYLFnc
Para algunos AA después de una

simple transaminación o
desaminación, su cadena
carbonada puede incorporarse
directamente a la degradación en
el ciclo de Krebs.
Eso es lo que sucede con los AA

siguientes: ASN, ASP, GLN, GLU y
ALA.
07
GLUCOLISIS
OXIDACION
KREBS
Aminoácidos que forman Piruvato

¿Cuántos ATP formarían?
08
DEGRADACION DE TREONINA PPL NH 3 NAD+ NADH + H+ Propionil-Co.

A Treonina a-Cetoácido deshidratasa; Deshidrogenasa Treonina-> a-cetobutirato Acetaldehido + Glicina
09
10
DEGRADACION DE TREONINA PPL NH 3 NAD+ NADH + H+ Propionil-Co.

A Treonina a-Cetoácido deshidratasa; Deshidrogenasa Treonina-> a-cetobutirato Acetaldehido + Glicina
11
Aminoácidos que forman Acetoacetato
Aminoácidos que forman Acetoacetato
13
Degradación de Tirosina
14
https://slidetodoc.com/destino-de-los-esqueletos-carbonados-fenilalanina-leucina-triptofano/
ALCAPTONURIA Degradación de Tirosina
o Enfermedad metabólica hereditaria, el cual
presenta error congénito del metabolismo
de los aminoácidos fenilalanina y tirosina
o En 1902, Archibald Garrod demostró que
alcaptonuria se transmite a través de un gen
recesivo.
o Homogentisato es un intermediario normal
de la degradación.
o Síntomas: orina de color oscuro, ocronosis &
artrosis degenerativa de las articulaciones.
15
https://n9.cl/o6pd1
Fenilcetonuria
PROBLEMAS MOTORES COGNITIVOS
o Se debe a déficit o carencia de fenilalanina

hidroxilasa o raramente por su cofactor
tetrahidrobiopterina.
o Fenilalanina se acumula en líquidos
corporales.
o Fenilcetonuria se presenta bloqueo de la vía
principal y causa aumento de fenilalanina en
sangre.
o En 1934 se realizó una descripción inicial.
16
https://n9.cl/p7kyi
Degradación de transaminación de
Fenilalanina
https://slidetodoc.com/destino-de-los-esqueletos-carbonados-fenilalanina-leucina-triptofano/
17
Aminoácidos que forman
alfa-Cetoglutarato
Aminoácidos que forman alfa-
Cetoglutarato
19
Succinil-CoA
Aminoácidos que forman Succinil-CoA
21
Maple Syrup Urine Disease (MSUD) o Enfermedad de
la orina con olor a jarabe de arce ( (EOJA)
o Descarboxilación oxidativa de los α -cetoácidos se encuentra

bloqueado.
o Concentraciones de los α -cetoácidos y de los AAR están
elevados en orina y sangre.
o Orina con olor a jarabe.
o Pueden presentar retraso mental y físico
o Tratamiento: Dieta pobre en valina, isoleucina y leucina.
https://www.personalitytipsonline.com/article/what_is
_maple_syrup_urine_disease
Cornejo E Verónica, Raimann B Erna. ACTUALIZACIÓN EN EL

TRATAMIENTO AGUDO Y CRÓNICO DE LA ENFERMEDAD ORINA
OLOR A JARABE DE ARCE DE PRESENTACIÓN NEONATAL. Rev.
chil. nutr. [Internet]. 2005 Dic [citado 2021 Oct 04] ; 32( 3 ):
200-206. Disponible en:
http://www.scielo.cl/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0717-
75182005000300004&lng=es. http://dx.doi.org/10.4067/S0717-
75182005000300004.
22
Oxaloacetato
Aminoácidos que forman Succinil-CoA
24
Participamos en las siguientes preguntas
¿Los aminoácidos sólo pueden ser

glucogénicos?
¿Cuántos ATP obtendríamos de la

degradación de Ala?
https://acortar.link/zxPG50
26
Participamos en las siguientes conclusiones
1. El esqueleto carbonado de los aminoácido pueden favorecer la

¿Qué piruvato, oxaloacetato, alfa-cetoglutarato
formación de ___________________________________, que
aprendiste pueden entrar o son intermediarios del ciclo Krebs para producir
ATP.
hoy?
2. Existen patologías asociadas a defectos en enzimas que ayudan en
el metabolismo de aminoácidos, como la carencia de fenilalanina
fenilcetonuria
hidroxilasa que causa _____________________.
¿Cómo crees que te sirve lo aprendido en tu vida profesional?

28
Video
o Degradación de aminoácidos
https://youtu.be/WnLW8o6cExs
https://acortar.link/Dc7vlo
30
DE CONSULTA
Cuadros Trillos, G. (2019). Mapas conceptuales en bioquímica (1.a ed.). El Manual Moderno
Melo, V. y Cuamatzi, O. (2019). Bioquímica de los procesos metabólicos. Reverté, S.A.

https://elibro.net/es/ereader/ucsur/127790
Müller-Esterl, W. (2020). Bioquímica: fundamentos para medicina y ciencias de la vida. Reverté, S.A.
Piña Garza, E., Martínez Montes, F., Riveros Rosas, H., Laguna, J. y Pardo Vázquez, J.P. (2018). Bioquímica de
Laguna y Piña (7.a ed.). El Manual Moderno.
Pulido Villamil, X. C. (2019). Prácticas de bioquímica y estudios de casos en ciencias de la salud. Universidad de
Tolima. http://elibro.net.cientifica.remotexs.co/en/lc/ucsur/titulos/142510
Simes, L. E. (2020). Introducción a la bioquímica: interpretación de análisis clínicos. Universitas.

http://elibro.net.cientifica.remotexs.co/en/lc/ucsur/titulos/172171 31
OBLIGATORIAS
Bittencourt, J. (2018). The Power of Carbohydrates, Proteins, and Lipids (4.a ed.). CreateSpace, An
Amazon.com Company. https://www.researchgate.net/publication/322473648
Macías Alvia, A., Hurtado Astudillo, J. R., Cedeño Holguín, D. M., Cedeño Holguín, F. A., Scott ÁLava, M.,
Vallejo Valdivieso, P. A., Macías Alvia, M. J., Santana Sornoza, J. W., Espinoza Macías, M. J., Ubillús Saltos,
S. P., Arteaga Espinoza, S. X., Torres Macías, O. E., Pigüave Reyes, J. M., Pigüave Reyes, Chavarría Cedeño,
D. I., & Intriago Sánchez, K. J. (2018). Introducción al estudio de la bioquímica (1.a ed.). Área de Innovación
y Desarrollo, S.L https://doi.org/10.17993/CcyLl.2018.28
Nelson, D. L., y Cox, M. M. (2017). Lehninger Pinciples of Biochemistry (7.a ed.). W.H Freeman Macmillan
Learning.
Navarro, M., Salazar, J., Salazar, Y. Zarkovic, G. (2022). Manual de prácticas de laboratorio. Bioquímica.
Universidad Científica del Sur.
32

Bioquímica - Sem-04 - Sesión-15 - 2024-0 (Mo)

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Al finalizar la sesión, el estudiante debe explicar los

¿Cómo de pueden obtener aminoácidos

¿Cuál es el objetivo del proceso de

o La proteína de la dieta es la única fuente de aminoácidos

¿A dónde me Reflexión desde la experiencia

o Proteínas con Met, Gly, Ala y Ser, estabilizan el

1. Vida media de una

Metionina - Prolina: No favorecen la ubiquitinización rápida

2. Secuencias PEST Contienen la secuencia de aminoácidos: prolina (P), ácido

3. Ciclinas y cajas de Una secuencia señal (caja de destrucción) formada por 9

o Cuatro moléculas de ubiquitina están unidas por enlaces isopéptidos. 20

La renovación descontrolada de proteínas

El proteasoma 26S digiere las proteínas

El proteasoma 26S es un complejo

o Una unidad reguladora 19S.

o La unidad 19S se une específicamente a las

(Aporta el 10% de energía)

Desaminación oxidativa: Se elimina el grupo amino de un aminoácido,

Eliminación del grupo amino y COMPONENTES Catabolismos de los esqueletos

• Transdesaminación: Proceso en el cual el Cetoácido correspondiente al

• Desaminación oxidativa (mitocondria). 32

o Proceso por el cual el amoníaco se convierte en urea en el hígado.

o Aumento de la ingesta de proteínas, aumenta la expresión de las enzimas del ciclo de la

Recordar que el Glutamato aumenta por el catabolismo de las proteínas

Participamos en las siguientes preguntas

¿La formación de la urea solo depende de la

¿Existe interconexión entre el ciclo de urea y el

Arginino succinato -> Fumarato

Participamos en las siguientes conclusiones 1. Proteinas Ubiquitinacion+ proteasoma

citosol y mitocondrias los

¿Cómo crees que te sirve lo aprendido en tu vida profesional?

Melo, V. y Cuamatzi, O. (2019). Bioquímica de los procesos metabólicos. Reverté, S.A.

Simes, L. E. (2020). Introducción a la bioquímica: interpretación de análisis clínicos. Universitas.

Al finalizar la sesión, el estudiante debe explicar los

¿Cuáles son los productos de

¿Cuántos ATP se obtendrían de la

Para algunos AA después de una

Eso es lo que sucede con los AA

Aminoácidos que forman Piruvato

¿Cuántos ATP formarían?

DEGRADACION DE TREONINA PPL NH 3 NAD+ NADH + H+ Propionil-Co.

DEGRADACION DE TREONINA PPL NH 3 NAD+ NADH + H+ Propionil-Co.

¿Cuántos ATP formarían?

o Se debe a déficit o carencia de fenilalanina

¿Cuántos ATP formarían?

o Descarboxilación oxidativa de los α -cetoácidos se encuentra

Cornejo E Verónica, Raimann B Erna. ACTUALIZACIÓN EN EL

¿Cuántos ATP formarían?

Participamos en las siguientes preguntas

¿Los aminoácidos sólo pueden ser

¿Cuántos ATP obtendríamos de la

Participamos en las siguientes conclusiones

1. El esqueleto carbonado de los aminoácido pueden favorecer la

¿Cómo crees que te sirve lo aprendido en tu vida profesional?

Melo, V. y Cuamatzi, O. (2019). Bioquímica de los procesos metabólicos. Reverté, S.A.

Simes, L. E. (2020). Introducción a la bioquímica: interpretación de análisis clínicos. Universitas.

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