INSTITUTO POLITÉCNICO NACIONAL

ESCUELA SUPERIOR DE MEDICINA

DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA

ACADEMIA DE BIOQUÍMICA MÉDICA II

TERCER PARCIAL

GRUPO: 3CM11

CORRILLO: TEMA 3. CATABOLISMO DE

AMINOÁCIDOS POR PÉRDIDA DEL GRUPO AMINO.

NOMBRE DEL ALUMNO: PIÑA TRUJILLO KAREN

ALEJANDRA

NOMBRE DEL PROFESOR: LARA PADILLA ELEAZAR

 Tema 3. Catabolismo de aminoácidos por pérdida del grupo amino.
PREGUNTAS:
1. ¿Cuáles son las formas mediante las cuales los aminoácidos pierden su
grupo amino y cómo se excreta este en las diferentes especies?
1) TRANSAMINACIÓN: Aminotransferasa o transaminasa
2) DESAMINACIÓN: eliminación del grupo amino (-NH2)
• 2ª) DESAMINACIÓN OXIDATIVA: el grupo amino se elimina junto con una
molécula de agua
• 2b) DESAMINACIÓN NO OXIDATIVA: ocurre sin la participación directa de
oxígeno
3) TRANSDESAMINACIÓN (TRANSAMINACIÓN + DESAMINACIÓN)
La forma en que se excreta el amoníaco varía según las diferentes especies. En los
mamíferos terrestres, el amoníaco se convierte principalmente en urea en el hígado,
y luego se excreta a través de la orina. En los peces y otros organismos acuáticos,
el amoníaco se excreta directamente a través de las branquias o mediante la
producción de grandes cantidades de orina diluida. Algunos invertebrados, como los
insectos, excretan amoníaco en forma de ácido úrico sólido.
2. ¿Qué es la transaminación? Menciona dos ejemplos de dicho proceso.
Proceso en el que un grupo amino se transfiere de un aminoácido a un cetoácido,
formando un nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido. Enzimas llamadas
transaminasas o aminotransferasas catalizan estas reacciones.
Existen dos transaminasas de gran importancia:
• TGO o AST: glutámico-oxalacética/aspartato aminotransferasa
• Resultado: Formación de aspartato
Ejemplos
• TGP o ALT: transaminasa glutámico pirúvica/alaninoaminotransferaza
• Resultado: Formación de glutamato

3. ¿Cuál es la importancia clínica de las transaminasas?

En el hígado se producen múltiples reacciones de transaminación, pero las
transaminasas con valor clínico son:
aspartato aminotransferasa o transaminasa glutámicooxalacética (AST o
GOT).
alanino aminotransferasa o transaminasa glutámico-pirúvica (ALT o GPT).
GOT (Aspartato aminotransferasa): inflamación o lesión hepática.
 ✓ Normal 15-40 U/L.
✓ Su elevación puede referir otras patologías además de las hepáticas, como
distrofias, lesiones por traumatismo o lesión cardiaca.

GPT (alanina aminotranferasa): Hepatitis aguda.

✓ Normal 10-40 U/L.
✓ Es normal encontrarlas más aumentadas que la GOT cuando existe lesión.
Valores al doble o triple sugieren hepatitis alcohólica.

4. ¿Qué es la desaminación, y cuántos tipos hay? Da ejemplos de cada uno.

R= Reacción química que se caracteriza por la ruptura del grupo amino. Existen 2
tipos:
OXIDATIVA: el grupo amino es eliminado mediante la oxidación del
aminoácido. Un ejemplo es la desaminación oxidativa de la glutamato, es
catalizada por enzimas como las aminotransferasas.
NO OXIDATIVA: se lleva a cabo por aminoácido deshidratasa y disulfurasas
específicas que utilizan PPL como cofactor. El grupo amino es eliminado sin
la intervención de una oxidación directa. Un ejemplo es la desaminación del
aminoácido serina.

5. ¿Cuál es la importancia biomédica del metabolismo del amoniaco?

• El amoniaco producido por los tejidos se elimina con rapidez de la circulación
por medio del hígado y se convierten en urea.
• Esto es esencial, dado que el amoniaco es tóxico para el sistema nervioso
central.
• Cuando la sangre porta no pasa por el hígado, las cifras sanguíneas de
amoniaco pueden alcanzar concentraciones tóxicas.
• Esto sucede en presencia de función hepática gravemente alterada (cirrosis)
- Los síntomas de intoxicación por amoniaco son: temblor, lenguaje alterado,
visión borrosa, coma y finalmente la muerte

6. ¿Cuáles son las fuentes productoras de amoniaco?

1.-ENDÓGENO (tejidos)
2.-FLORA INTESTINAL: El amoníaco también puede ser producido por ciertas
bacterias presentes en el tracto gastrointestinal humano. Estas bacterias
descomponen compuestos nitrogenados, como aminoácidos y urea, liberando
amoníaco como subproducto.
3.- RIÑON (GLUTAMINASA: GLUTAMINA-GLUTAMATO)

7. ¿Cuáles son los mecanismos neutralizadores del amoniaco?

I. La glutamina sintetasa cataliza la formación de l-glutamina a partir de L-
glutamato utilizando amoniaco y ATP.
La formación y secreción de amoniaco mantienen el equilibrio acido básico.
II. ( alfa-cetoglutarato-glutamato) Principalmente ocurre en el tejido nervioso.
III. Ciclo de la urea

8. ¿Dónde se lleva a cabo el ciclo de la urea?

R= Principalmente en el hepatocito (matriz mitocondrial y citosol), se vierte a la
sangre, excretada finalmente por el riñón.
9. ¿Cómo se lleva a cabo el ciclo de la urea?
Por medio de este nos deshacemos del grupo amoniaco. Son solo 5 pasos
En la matriz mitocondrial se dan los 2 primeros
En el citosol se desarrolla el resto
I. El co2 y el ch4(amonio) entran en contacto para formar el carbamoil fosfato
gracias a la enzima carbamoil fosfato sintetasa requiriendo de un cofactor N-
acetil glutamato alostérico activador en esta acción se necesitan 2 atps
II. Llega la ornitina que se combina con el carbamoil fosfato para darnos la
CITRULINA esto gracias a la enzima ornitina transcarbamilasa aquí la
citrulina se va al exterior emigra a la mitocondria y trabaja en el citosol
III. A la citrulina se le agrega el aspartato y forma el Arginino succinato algo
importante es que el aspartato también en generado en la matriz mitocondrial
esta reacción se da gracias a la enzima Arginino succinato sintetasa aquí se
requiere del uso de 1 ATP
IV. Arginino succinato forma el fumarato la enzima que aquí participa es la
arginino succinasa y forma la ARGININA que es el 5 paso este será nuestro
último sustrato, algo que cabe recalcar es que el FUMARATO puede salir del
ciclo y se introduce a la mitocondria para servir como intermediario en el ciclo
de Krebs
V. La arginina una parte se va a convertir en urea y otra en ornitina gracias a la
ARGINASA. La urea se va al riñón y de ahí será excretada por la orina y la
ornitina se va a la mitocondria retornando, uniéndose al carbomoil fosfato
para seguir trabajando

10. ¿Cómo se regula el ciclo de la urea?

CARBAMOIL FOSFATO SINTETASA I
El cofactor N-acetil glutamato se sintetiza a partir de glutamato, dependerá de la
composición de la dieta una dieta rica en PROTEINAS AUMENTARÁ LA
OXIDACION DE LOS AA, produciendo urea por el exceso de grupos aminos.
Aumentará glutamato y arginina, se forma el estimulador de la reacción carbamoil
sintetasa con la que se estimula el ciclo de la urea.
11. ¿Cuáles son las alteraciones metabólicas del ciclo de la urea y cuáles son
sus consecuencias?
CARBAMOILFOFATO SINTETASA I:1:62,000------Hiperamonemia tipo I
ORNITINA CARBAMOIL TRANSFERASA: déficit de la enzima ligado al
cromosoma X------hiperamonemia tipo II
ARGINOSUCCIONATO SINTETASA: Citrulinemia
ARGINOSUCCINATO LIASA: altas concentraciones de arginosuccinato.
ARGINASA: Hiperarginemia: primeros signos y síntomas aparecen de 2 a 4
años
CONSECUENCIAS
• Hiperamonemia
• Encefalopatías
• Acumulación de
• amoniaco.
• Vómitos
• Ataxia
• Irritabilidad
• Letargo
• Retraso mental grave
• Apnea
 12. ¿Cuál es la fisiopatología y cuadro clínico del coma hepático en cirrosis
tardía?
COMA HEPÁTICO: Pérdida de la función cerebral cuando se daña el hígado y no
se eliminan las toxinas de la sangre.
CIRROSIS: Lesión hepática crónica ocasionada por una variedad de causas que
lleva a la formación de cicatrices y la insuficiencia hepática.
El coma hepático representa la etapa terminal de la encefalopatía hepática.
Incluye deterioro de la neurotransmisión, alteración en la membrana neuronal y
alteración en el metabolismo energético neuronal.
Sustancias como amoniaco, cisteína, metionina, ácidos grasos de cadena corta, al
no ser metabolizados por el hígado se acumulan en el cerebro.
CUADRO CLÍNICO:
Alteraciones neuropsiquiátricas
• Síndrome confusional: forma rápida o lenta.
Alteraciones neuromusculares
• Asterixis (aparición involuntaria de interrupciones rítmicas de una contracción
muscular voluntaria).
• Signos piramidales (hiperreflexia), los cuales pueden ser unilaterales