ASIGNATURA : BIOQUIMICA

CICLO : IV
SEMESTRE ACADEMICO : 2022-2
 UNIVERSIDAD PRIVADA SAN JUAN BAUTISTA
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA PROFESIONAL DE ENFERMERIA

BIOQUIMICA

SEMANA: 13
TEMA : Catabolismo de las proteínas. Transaminación. Diseminación y
ciclo de la urea. Destino de los esqueletos carbonados.

Docente: Mg. Mirtha Yarasca Meza

 CATABOLISMO DE LAS PROTEINAS

Consiste en la transformación de las proteínas en aminoácidos y compuestos derivados simples

para su transporte dentro de la célula a través de la membrana plasmática y, en última instancia,
su polimerización en nuevas proteínas a través del uso de los ácidos ribonucleicos (ARN) y
ribosomas.

las células están renovando constantemente sus proteínas. Como parte de este proceso de
renovación las proteínas son degradadas a aminoácidos por acción de unos enzimas llamados
proteasas. Muchos aminoácidos resultantes de esta degradación son reutilizados para la síntesis
de nuevas proteínas; otros, que en un momento dado pueden resultar sobrantes, deben a su vez
ser degradados, ya que, a diferencia de lo que ocurre con azúcares y lípidos, no pueden ser
almacenados en forma de sustancias de reserva.
La degradación de los aminoácidos se realiza en dos fases sucesivas:
• la separación de los grupos amino y
• la degradación de los esqueletos carbonados.
 • SEPARACIÓN DE LOS GRUPOS AMINO.
Tiene lugar en el hialoplasma y transcurre a su vez en dos fases
a) Transaminación.-
Los grupos amino de los
diferentes aminoácidos son
cedidos, mediante reacciones
de transaminación catalizadas
por las transaminasas, a un
cetoácido, el ácido α-
cetoglutárico, que se
transforma entonces en ácido
glutámico. El ácido glutámico
funciona como una especie
de colector de grupos amino.
Lo que queda de un
aminoácido tras ceder su
grupo amino en la
transaminación es lo que
llamamos su esqueleto
carbonado.
b) Desaminación
oxidativa.- El ácido
glutámico obtenido en la
fase de transaminación
sufre la pérdida de su
grupo amino en forma de
amoníaco y se recupera el
ácido α-cetoglutárico. El
proceso implica una
oxidación que da lugar a
NADH o NADPH.
El amoníaco procedente de la desaminación
oxidativa es un producto final del
catabolismo de los aminoácidos y debe ser
excretado. En algunos animales, como los
peces, el amoníaco puede ser excretado
como tal a través de la piel. Sin embargo,
para otros animales, como los mamíferos,
este compuesto resulta altamente tóxico y
puede causar graves daños en las células si
llega a acumularse en su interior. Para evitar
estos problemas los mamíferos transforman
el amoníaco en otro compuesto menos
tóxico, la urea, que se obtiene en un
complejo ciclo de reacciones que tiene lugar
en parte en el hialoplasma y en parte en la
matriz mitocondrial y que se conoce como
ciclo de la urea. Posteriormente la urea
puede ser fácilmente excretada a través de
la orina.
 TRANSPORTE DEL AMONIO EXTRAHEPÁTICO AL HÍGADO
REACCION DE LA GLUTAMINA SINTETASA
• El amonio generado en la desaminación oxidativa es tóxico
para las células, por lo que es convertido a urea en el hígado.
• Ya que todos los tejidos extrahepáticos producen amonio, es
necesario un sistema de transporte adecuado.
• La mayoría utiliza a la enzima glutamina sintetasa para
convertir el amonio en glutamina, producto atóxico.
• La glutamina se trasporta por la sangre al hígado, en donde la
glutaminasa la hidroliza y se libera el amonio. ELIMINACION DEL AMONIACO
• Por otro lado, dado que el músculo obtiene energía
principalmente de la glucólisis, utiliza una ruta diferente, el
ciclo de la glucosa-alanina.
• El piruvato que se genera en la glucólisis experimenta una
transaminación con glutamato, consecuentemente se forma
alanina.
 EXCRECIÓN DEL AMONIACO
• El amonio libre es toxico para el sistema nervioso central y antes de ser
exportados de los tejidos extrahepáticos a la sangre lo transforman en
glutamina gracias a la glutamina sintetasa, o alanina, mediante una ruta
denominada ciclo de la glucosa-alanina.
• La glutamina y la alanina normalmente están presente en la sangre en
concentraciones mucho mayores que los otros aminoácidos.
• En el hígado y el riñón la glutamina libera el amonio, a través de la enzima
mitocondrial glutaminasa.
• Se hace necesaria una eliminación eficaz, ya que es una sustancia tóxica
cuyo aumento en la sangre y los tejidos puede crear lesiones en el tejido
nervioso.

Dentro de los mecanismos que dispone el organismo humano para la eliminación del amoníaco se encuentran:
❖ La excreción renal
❖ Síntesis y excreción de la urea.
EXCRECIÓN RENAL
• El riñón es capaz de eliminar
amoníaco por la orina en forma
de sales de amonio. En este
órgano, el amoníaco obtenido se
combina con iones H+ formando
amonio que se elimina
combinado con aniones.
• La excreción urinaria de sales de
amonio consume H+, por lo que
estas reacciones dependen de
los mecanismos renales de
regulación del PH sanguíneo.
SINTESIS Y EXCRECION DE UREA
✓ Es el mecanismo más eficaz que dispone el organismo para
la eliminación del amoníaco.
✓ La síntesis de la Urea se lleva a cabo en el hígado y de este
órgano es secretada al torrente sanguíneo y filtrada en los
riñones para excretarse por la orina.
✓ La Urea es un compuesto de baja toxicidad. En este proceso
2 moléculas de amoníaco y una de CO2 son convertidas en
urea (Ciclo de la urea)
 CICLO DE LA UREA

• El 80% del nitrógeno que se excreta,

lo hace en forma de urea.
• La producción de urea tiene lugar
casi exclusivamente en el hígado.
• La urea pasa la torrente sanguíneo y
de ahí a los riñones y se excreta en la
orina.
• Ruta cíclica en la que intervienen 5
reacciones, dos son mitocondriales y
tres citosólicas
 1. La enzima mitocondrial carbamoil fosfato sintetasa I cataliza el primer paso
de la síntesis de urea. Técnicamente, no es una enzima del ciclo ya que
cataliza la condensación y activación de amonio y ácido carbónico para
formar carbamoil fosfato, en donde se encuentra el primer N de los 2 que
tendrá la urea.

2.- Esta enzima transfiere el grupo carbamoil del carbamoil fosfato a la ornitina,
dando citrulina. La reacción ocurre en la mitocondria, la ornitina, es producida en
el citoplasma, por lo cual entra a la mitocondria por un transportador específico.
Las reacciones sucesivas del ciclo, ocurren en el citoplasma, por lo cual la citrulina
debe exportarse desde la mitocondria.

3.-El segundo nitrógeno de la urea es introducido en esta parte del ciclo

(totalmente citoplásmico), en la cual, se condensa el grupo ureido de la citrulina
con el amino del aspartato para dar argino succinato. La reacción, es dependiente
de ATP. En el argino succinato, están ya los componentes de la urea, producto
final de excreción.

4.- La argino succinasa cataliza la eliminación de arginina del esqueleto del

aspartato formando fumarato que puede ser reconvertido a aspartato para ser
utilizado en esta misma reacción (vía fumarasa y malato deshidrogenasa para
formar oxalacetato seguido de una transaminación.

5.- La reacción final del ciclo con lleva a la hidrólisis de la arginina para producir urea y ornitina, que vuelve a
entrar a la mitocondria para repetir el ciclo. La ornitina realiza el mismo papel que el oxalacetato en el ciclo de
Krebs.
• DEGRADACIÓN DE LOS ESQUELETOS CARBONADOS.

Los esqueletos carbonados de muchos aminoácidos coinciden con diversos

intermediarios del ciclo de Krebs o rutas colindantes (ácido pirúvico, acetil-CoA, ácido
cetoglutárico, ácido succínico, etc.), por lo tanto pueden penetrar en la matriz
mitocondrial y ser degradados siguiendo estas rutas metabólicas centrales
 Esquema del catabolismo de los aminoácidos en mamíferos
Los aminoácidos tras
la transaminación Productos finales (de la
producen cetoácidos. degradación del esqueleto
El esqueleto
carbonado de los carbonado) Son 6 o 7, dependiendo
aas nunca va a de cómo se consideren.
generar directamente
intermediarios del • Acetil-CoA
acido cítrico, (Acetoacetil-CoA),
normalmente estos no es
esqueletos intermediario del
carbonados tienen ciclo, es el primer
más carbonos que los sustrato del ciclo
intermediarios del • Alfa-cetoglutarato
CAT. • Succinil-CoA
• Fumarato
A consecuencia de las • Oxalacetato
reacciones de • Piruvato
transaminación se
generan alfa • Todo el esqueleto carbonado de los
cetoácidos, pero estos aas, generan un número muy
tienen que tener unas reducido de productos finales.
transformaciones que • Incluso producen piruvato, que es el
al final van a producir producto final de la glucolisis.
unas moléculas
intermediarios del
CAT, o precursores de
estos.
 Degradación de la Fenilalanina
✓ La fenilalanina es un aa que forma parte de los aas
con cadena lateral hidrófoba. Desde el punto de
vista estructuras en la cadena hidrófoba tiene un
anillo bencénico 8Hidrofobo)
✓ Vemos la estructura simplificada, tiene 9 carbonos.
✓ Cuando un aminoácido empieza a ser catabolizado,
lo primero que le ocurrirá podrá ser la
transaminación, pero no tiene por qué ser.

Secuencia de Reacciones en el Catabolismo de la Fenilalanina

1. Se pasa de fenilalanina a tirosina. Se produce una monooxigenación. Se introduce un átomo de
oxigeno proveniente del oxigeno molecular, el otro átomo se reduce para formar agua.
Esta reacción es posible, porque la fenilalanina hidroxilasa, utiliza un cofactor que es la
tetrahidrobiopterina (H4Bp = Tiene 4 hidrógenos relevantes en la estructura), esta
tetrahidrobiopterina se oxida y se produce H2Bp. Este proceso esta catalizado por la H2Bp-reductasa.

En esta primera etapa interviene directamente la hidroxilasa, pero la hidroxilasa necesita que alguien
le proporcione hidrogeno. El donador de hidrogeno es este cofactor que es la Biopterina. Este sistema
de la Biopterina se tiene que estar regulando continuamente, además empleando como coenzima
redox el NADH +H
2. Ahora es cuando tiene lugar una reacción de transaminación., se forma el alfa cetoácido.
3. Se produce la descarboxilación oxidativa del carbono 1, el del extremo carboxilo. La molécula se
oxida con 2 oxígenos. El carbono oxidado es el que está ahora en el carbono 1. Se genera un nuevo
grupo carboxilo, pero la molécula ha sido cortada.
4. Rotura apertura oxidativa del anillo bencénico: contiene 8 carbonos al igual que el
homogentisato. Hay un segmento que ya tiene forma de Acetoacetato.
5. Se produce una isomerización para poner los dobles enlaces en posición trans Se genera
fumarilacetoacetato, una mitad de la molécula dará lugar a fumarato y la otra mitad a
acetoacetato.
6. Se tiene que producir la ruptura justo por la mitad. Se introduce una molécula de agua
(hidrólisis, entra una molécula de agua que rompe el enlace). A consecuencia de la hidrólisis, se
forma por un lado fumarato y por otro acetoacetato
7. Para llegar al Acetoacetil-CoA, falta una etapa complementaria que sería introducirle el grupo de
CoA.

Esta secuencia conduce a la producción de 2 productos finales. El catabolismo del esqueleto carbonado
de la fenilalanina y la tirosina produce al final 2 moléculas que pueden ser utilizadas como intermediarios
en el ciclo del acido cítrico, como son el fumarato y el Aceto-acetil CoA
 Metabolopatías de los Aminoácidos

Fenilcetonuria : Enfermedad hereditaria provocada por un bloqueo (de intensidad variable) en la primera
etapa del catabolismo

La Fenilcetonuria es - Se afecta este bloqueo

una enfermedad a la enzima en la
genética, por tanto 1 (90%) - Se transformació
heredable. Se sabe afecta a la n puede ser de
que no es una única enzima 2 mayor o
mutación, hay un (10%) menor
amplio espectro de Enfermeda intensidad. La
mutaciones. Por d transformació
ejemplo en el gen que hereditaria n de
codifica para la provocada fenilalanina a
fenilalanina por un tirosina. Es
hidroxilasa. El 90% de déficit de la una
las mutaciones Fenilalanin enfermedad
afectan a la a que da sus
hidroxilasa, pero el Hidroxilasa primeras
10% corresponden a / o de la manifestacion
mutaciones en el Tetrahidrob es con apenas
sistema auxiliar, que iopterina semanas de
es fundamentalmente Reductasa. vida.
el de la reductasa.
 - Terminación Uria: orina. En la orina hay unas sustancias que son fenilcetonas
por qué se forman las fenilcetonas

FORMACIÓN DE FENILCETONAS
• Cuando la ruta principal está bloqueada, la ruta
secundaria tiene cierto grado de relevancia. No toda la
fenilalanina puede ser transaminada. Un % de
fenilalanina puede ser transaminado, pero la
fenilalanina no es metabolizada a pleno rendimiento en
estas condiciones.

• La fenilalanina produce el Cetoácido correspondiente, el

cual experimenta reacciones de reducción para producir
fenil-lactato, o puede descarboxilarse para producir
fenil-acetato.

• Se produce fenil-lactato y fenil-acetato, son productos

finales que no pueden ser degradaos, el organismo los
elimina por la orina, porque son solubles.

Consecuencias Metabólicas de este Bloqueo

Consecuencias Metabólicas de este Bloqueo Prueba del talón
▪ Acumulación de fenilalanina en sangre. Este
• Para detectar la enfermedad
aminoácido no puede ser degradado desde
el punto de vista catabólico. precozmente se hace la “prueba del
▪ Hay un proceso minoritario de
talón” a todos los recién nacidos
transaminación: Transaminación
incrementada de la fenilalanina ￫ Producción • Consiste en tomar una muestra de
de altas cantidades fenilpirúvico y
sangre mediante un pinchazo en el
fenilacético, se producen estas cetonas que
se eliminan por la orina. talón y depositar la sangre en un
▪ La acumulación de fenilalanina o sus
papel absorbente.
metabolitos en las primeras etapas de la vida
altera el desarrollo normal del cerebro. Se • Se analiza el contenido en
produce un desarrollo anormal del cerebro.
fenilalanina de la sangre.
Esta enfermedad si no se trata a tiempo,
puedo provocar retraso mental irreversible. • Si está elevado, es indicativo de
tener la enfermedad.
Dieta con
• Se analizan varios metabolitos, uno
TRATAMIENTO contenido bajo
en fenilalanina en concreto es la fenilalanina.
 Destino del Esqueleto Carbonado de los Aminoácidos
Esto es la degradación del esqueleto carbonado en el ayuno, en situación en la que se esta
degradando oxidativamente los aas.

Los aas que dan piruvato están

considerados como glucogénicos, no
es tan así. El piruvato puede
carboxilarse y dar OAA. Pero también
es cierto que el piruvato puede
descarboxilarse y generar Acetil Coa.
Estrictamente hablando los aas de
arriba que dan piruvato, no son rosas,
no son exclusivamente glucogénicos,
pueden ser también cetogénicos.
 BIBLIOGRAFIA

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vida. Barcelona, Editorial Reverté. Recuperado de
https://elibro.net/es/lc/upsjb/titulos/129564
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