Unidad 2. Aminoácidos, Proteínas y Su Metabolismo

Licenciatura en Enseñanza de las Ciencias Naturales Bioquímica Unidad II
UNIDAD II: Aminoácidos, proteínas y su metabolismo

2.1 Aminoácidos
 Introducción
Las proteínas son agentes indispensables en la función biológica, y los aminoácidos son los
componentes básicos de las proteínas. Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por
carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de
proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Hay gran variedad de
proteínas y cumplen diferentes funciones en los organismos, forman parte de las estructuras
celulares y hacen posible las reacciones químicas en el metabolismo celular. En la mayoría de los
seres vivos (a excepción de las plantas que tienen más celulosa) representan más de un 50% de su
peso en seco de un organismo. Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, en
una célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas. La asombrosa diversidad de
las miles de proteínas que se encuentran en la naturaleza surge de las propiedades intrínsecas de
solo 20 aminoácidos comunes.
Las Proteínas, químicamente son polímeros de aminoácidos (monómeros), unidos por enlaces
covalentes (enlaces peptídicos) y dispuestos de forma lineal. Las células producen proteínas con
propiedades muy diferentes a partir de solamente 20 aminoácidos. Se conocen alrededor de 500
aminoácidos, aunque sólo 20 forman parte de la estructura de las proteínas, recibiendo por ello el
nombre de aminoácidos proteicos o comunes.
 Los Aminoácidos
Todas las proteínas son polímeros de -aminoácidos que se combinan para formar estas
biomoléculas tan complejas. En la Figura 1 se muestra la representación de un -aminoácidos, la
leucina; el grupo amino (-NH2) y el grupo carboxilo (-COOH) se unen a un mismo átomo de
carbono (el carbono α, α al grupo amino y al grupo carboxilo); de aquí el nombre -aminoácido. Al
carbono  de cada aminoácido también están unidos una cadena lateral (que es llamada, cadena
R) y un átomo de hidrógeno. Los distintos -aminoácidos difieren en las cadenas laterales
(cadenas R), que son las que determinan sus propiedades.
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Figura 1. a. Estructura general de un -aminoácido (Tomado de Bioquímica de Garret, R. H.; Grisham, C. M.

(2005). Bioquímica. 4th Edición. EUA. Books Cole). b. Leucina un -aminoácido (Tomada de bioquímica de
Horton, H.; Morán, L. A.; Scrimgeour, K. (2008).
 Clasificación de los aminoácidos
Hay varias formas de clasificar los aminoácidos proteicos (los 20 aminoácidos que forman las
proteínas). La más útil de estas clasificaciones se basa en la polaridad de las cadenas laterales. Por
lo tanto, las estructuras que se muestran en la Figura 2 se agrupan en las siguientes categorías:
1. Aminoácidos no polares o hidrofóbicos, su cadena R es no polar.

2. Aminoácidos Polares o neutros (hidrofílicos), cuya cadena R no está cargada, pero son
polares.
3. Aminoácidos ácidos, son dos aminoácidos en esta categoría, el ácido aspártico y el ácido
glutámico, como su nombre lo dice, poseen un grupo carboxilo en sus cadenas R. Estos
también son hidrofílicos.
4. Aminoácidos básicos, tres de los aminoácidos comunes tienen cadenas laterales con
grupos básicos; histidina, arginina y lisina. Estos también son hidrofílicos.
Hay una forma universal de representar los nombres de los aminoácidos, hay dos nomenclaturas
que se usan para representar sus nombres. La más sencilla de recordar es la que sustituye el
nombre de un aminoácido por tres letras de su nombre en inglés (casi siempre las tres primeras).
Sin embargo hace tiempo que, por ahorrar espacio, se está imponiendo una nomenclatura distinta
en la que cada aminoácido es identificado por una sola letra.
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Figura 2. Aminoácidos encontrados en las proteínas, los 20 aminoácidos pueden ser clasificados como: No-
polares, polares, ácido y básicos. Figura tomada Becker, W.; Kleinsmith L.; Hardin, J. (2007). El mundo de la
célula. 8th edición. Pearson Education.
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En muchos casos se trata de su inicial, pero no siempre es así, pues, hay varios aminoácidos cuyos
nombres comienzan por la misma letra. La nomenclatura de una letra es la preferida para escribir
y registrar las secuencias de proteínas y es la que se debe utilizar casi siempre para realizar
búsquedas informáticas en las bases internacionales de datos bioquímicos por lo que hay que
conocerla, aprenderla y sentirse cómodo con ella. En el Cuadro 1 se muestran las dos
nomenclaturas para los aminoácidos comunes.
Cuadro 1. Nomenclatura de aminoácidos comunes o proteicos
Aminoácido Tres Una Aminoácido Tres Una

Letras Letras Letras Letras
Alanina Ala A Leucina Leu L
Arginina Arg R Lisina Lys K
Asparragina Asn N Metionina Met M
Ácido Aspártico Asp D Fenilalanina Phe F
Cisteína Cys C Prolina Pro P
Glutamina Gln Q Serina Ser S
Ácido Glutámico Glu E Treonina Thr T
Glicina Gly G Triptófano Trp W
Histidina His H Tirosina Tyr Y
Isoleucina Ile I Valina Val v
Fuente: Nelson, D. L.; Cox, M. M. (2009). Bioquímica Lehninger: Principios de Bioquímica. 6° Edición. New York. Freeman.
 Estereoquímica.
El carbono en los aminoácidos es tetraédrico, como sería de esperar, presentan

estereoisomería, es decir presentan isómeros que difieren en su orientación espacial. Todos los
aminoácidos tienen un carbono asimétrico o quiral, y por lo tanto pueden ocupar diversas
posiciones en el espacio. Recuerde que cuando un átomo de carbono tiene cuatro sustituyentes
distintos fijados a él, formando una molécula asimétrica, se dice entonces un carbono quiral, un
centro de quiralidad, estereocentro, o simplemente carbono asimétrico. Si una molécula posee un
carbono asimétrico tendrá dos estereoisómeros distinguibles; se trata de imágenes especulares
que no pueden superponerse una a la otra, o enantiómeros. En la figura 3 se muestra los
enantiómeros L y D de la alanina, el único aminoácido sin carbono asimétrico es la glicina. La
denominación D y L, introducida por Fischer en 1891, no es utilizada habitualmente por los
químicos, que prefieren distinguir a cualquier pareja de compuestos especulares denominándolos
como R o S, según la nomenclatura introducida por Cahn, Ingold y Prelog en 1956. Sin embargo, en
Bioquímica se sigue utilizando la nomenclatura L y D, aunque las denominación R y S, sean clara y
usadas de manera general. Todos los aminoácidos que forman parte de las proteínas tienen
configuración L.
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Un hecho importante es que todos los aminoácidos que incorporan los organismos vivos en las
proteínas son L-aminoácidos.
a. b.
Figura 3.
a. Muestra las imágenes especulares no
superponibles de aminoácidos.
b. Los dos estereoisómeros de la alanina.
 Ionización de los aminoácidos.
Como ya vimos, los aminoácidos en su estructura general (figura 1), poseen un grupo amino (-NH2)
y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al carbono ; además dependiendo del grupo R enlazado al
carbono , podemos tener aminoácidos básicos y ácidos (Figura 2). Es decir, cada uno de estos
grupos son ionizables, por lo que tendrán asociado un valor específico de pKa a estos grupos. La
Figura 4 muestra la ionización de un aminoácido.
Figura 4. Ionización de un aminoácido. Figura tomada de la Bioquímica de Horton, H.; Morán, L. A.;
Scrimgeour, K. (2011)
Junto a los grupos ionizables principales, algunos aminoácidos contienen otros grupos que pueden
ionizarse en sus cadenas laterales: grupos amino, carboxilo, sulfhidrilo, hidroxilo o imidazol (vea
Figura 2). A pH fisiológico, estos grupos pueden estar ionizados y confieren al aminoácido cargas
positivas o negativas, según sea la naturaleza del grupo ionizado. Las proteínas, como los
aminoácidos, se encuentran cargadas en disolución; la magnitud de la carga depende del tipo de
proteína y del pH (debe recordar que el pH y el pKa se relacionan con la concentración de
protones y la constante de equilibrio para la ionización de la molécula).
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Los estados iónicos de las cadenas laterales de los aminoácidos influyen sobre las características
tridimensionales de las proteínas, además estos residuos ionizables interviene en la catálisis
efectuada por las enzimas. La comprensión de las propiedades iónicas de los aminoácidos ayuda a
comprender los mecanismos enzimáticos.
Cuadro 2. Propiedades ácido-base de los aminoácidos (pKa)

Aminoácido pKa pKa pKa Aminoácido pKa pKa pKa
-COOH -NH2 Grupo -COOH -NH2 Grupo
  R   R
Alanina 2.3 9.7 -- Leucina 2.4 9.6 --
Arginina 2.2 9.0 12.5 Lisina 2.2 9.0 10.0
Asparragina 2.0 8.8 -- Metionina 2.3 9.2 --
Ácido Aspártico 2.1 9.8 3.9 Fenilalanina 1.8 9.1 --
Cisteína 1.8 10.8 8.3 Prolina 2.0 10.6 --
Glutamina 2.2 9.1 -- Serina 2.2 9.2 --
Ácido Glutámico 2.2 9.7 4.2 Treonina 2.6 10.4 --
Glicina 2.3 9.6 -- Triptófano 2.4 9.4 --
Histidina 1.8 9.2 6.0 Tirosina 2.2 9.1 10.1
Isoleucina 2.4 9.7 -- Valina 2.3 9.6 --
Fuente: Adaptado de Bioquímica de Horton, H.; Morán, L. A.; Scrimgeour, K. (2011)
Los valores de pKa de los aminoácidos se determinan con curvas de titulación como las vistas en el
curso de Química Analítica; la figura 4 muestra la ionización de la alanina, este aminoácido posee
dos grupos ionizables, a medida que se agrega base a la disolución la curva de titulación muestra
los puntos de inflexión, la alanina posee dos valores de pKa, a pH 2.3 y pH 9.7. Cada valor de pKa
se vincula con una zona de regulación donde el pH de la disolución cambia relativamente poco al
agregar más base.
Figura 5. Curva de titulación de la

alanina. El primer valor de pKa es
2.3; el segundo es 9.7.
El PIala representa el punto
isoeléctrico de la alanina, donde la
carga neta es cero.
El pKa de un grupo ionizable
corresponde al punto medio en su
curva de titulación.
Tomada de bioquímica de Horton,
H.; Morán, L. A.; Scrimgeour, K.
(2011). Principios de Bioquímica.
5th Edición. México. Pearson
Education.
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El punto Isoeléctrico (PI), es pH al cual un aminoácido se encuentra en su forma eléctricamente

neutra (la suma de todas las cargas, tanto positivas como negativas, es cero), el punto isoeléctrico
se calcula de la siguiente manera:
1. Para aminoácido que solo poseen dos grupos ionizables:
PI = ½(pK1+pK2)
2. Para aminoácidos con tres grupos ionizables, la situación es diferente, hay que tomar en
cuenta los estados de ionización del aminoácido. Observe la Figura 6, el ácido glutámico
tiene tres pKa (ver Cuadro 2).
Figura 6. Ionización del ácido glutamico. Adaptado de la Bioquímica de Garret, R. H.; Grisham, C. M. (2005). Bioquímica. 4th
Edición. EUA. Books Cole)
Entonces: Para el cálculo del punto isoeléctrico, debemos tomar en cuenta los estados de
ionización de la molécula, en la figura 6 se muestran los diferentes estados y las cargas
correspondientes de ese estado; por lo tanto, tome el pKa-COOH y el pKaR, los pKa que
están reflejados antes y después de la molécula con carga cero.
PI = ½(pKa-COOH + pKR) = ½(2.2+4.2 ) = 3.2
2.2 Las Proteínas
Los péptidos son el resultado de la unión covalente de un grupo carboxilo de un aminoácido y un

grupo amino de otro de aminoácidos, es decir un enlace amida formado por condensación de
estos grupos (Figura 7).
 Enlace Peptídico
El enlace peptídico sólo permite formar estructuras lineales, sin ramificaciones, que se denominan
péptidos; estas estructuras son muy estables. Los péptidos (al igual que las proteínas) presentan
en sus extremos, un grupo amino y un grupo carboxilo sin reaccionar. Para especificar la fórmula
de un péptido sencillo (y de una proteína) basta con enumerar los aminoácidos que lo componen,
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comenzando por el que tiene libre su grupo -amino (que llamaremos, el aminoácido N terminal)
y terminando por el que presenta libre su grupo -carboxilo (que llamaremos, aminoácido C
terminal). Piensa que dibujar un péptido es complicado y utilizarías mucho espacios, por ello en
lugar de dibujar la estructura de los aminoácidos que conforman el péptido (secuencia de
aminoácidos), se utilizan las nomenclaturas vistas, para péptidos cortos se puede utilizar la
nomenclatura de tres letras para representar el péptido (Ver Cuadro 1, Figura 11), pero, las
proteínas tienen muchos aminoácidos, por lo que es más práctico utilizar la nomenclatura de una
letra.
Figura 7. Los grupos -COOH y -NH3 de los dos aminoácidos reaccionan para formar un enlace amina y la pérdida de una molécula de
agua. Tomado de Garret, R. H.; Grisham, C. M. (2005). Bioquímica. Cuarta Edición. EUA. Books Cole.
Para nombrar un péptido, se lee su secuencia, comenzando por el aminoácido N-terminal y

sustituyendo las dos últimas letras de cada aminoácido por una “l” (ej: alaninaalanil; pero el
triptófano se nombra triptofanil).
Todos los péptidos tienen un grupo amino en un extremo y un grupo carboxilo en el otro. El enlace
peptídico impone restricciones a las posibles conformaciones, ya que no es posible el giro
alrededor del enlace C-N, el enlace se representa normalmente como un enlace sencillo pero tiene
un comportamiento similar al de un doble enlace. Todos los átomos unidos al carbono y el
nitrógeno del enlace peptídico están en el mismo plano y mantienen unas distancias y ángulos
característicos.
Es decir que, los enlaces C-O y N-C del enlace peptídico tienen características intermedias entre un
enlace sencillo y un enlace doble; de hecho, las distancias interatómicas medidas en los enlaces C-
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O y C-N son intermedias entre las del enlace sencillo y el doble enlace. Esta disposición atómica
está estabilizada por resonancia (Figura 8), de forma que los átomos implicados en la formación
del enlace peptídico están contenidos en el mismo plano.
Figura 8. El oxígeno posee carga parcial negativa, y el nitrógeno de la amida carga parcial positiva, es observable un dipolo. Es
observable la resonancia existente.
El enlace peptídico, como cualquier enlace amida, presenta resonancia entre dos formas: La forma
neutra con un enlace sencillo uniendo el carbono carboxílico del primer aminoácido y el nitrógeno
amínico del segundo, y la forma con separación de cargas en que los dos átomos se encuentran
unidos por un enlace doble. La razón es que, al formarse el enlace peptídico, el nitrógeno conserva
un par de electrones que puede compartir con el carbono al que está unido. Para que esto ocurra,
el carbono debe perder uno de sus enlaces con el oxígeno vecino. El resultado de este reajuste
electrónico es la forma con cargas y enlace doble C=N. En la realidad, el enlace peptídico no
adopta ninguna de las dos conformaciones mostradas en la figura 8, sino que, es un híbrido de
resonancia de ambas, y sus propiedades son intermedias. Así, su distancia de enlace (1.32 Å) es
más corta que la de un enlace sencillo C-N (1.49 Å), pero algo mayor que la de un enlace doble
C=N (1.27Å), lo que indica que su fortaleza en intermedia (Figura 9a). La consecuencia más
importante es, sin duda, que el enlace peptídico presenta un cierto carácter de enlace doble que
va a determinar, buena parte de las propiedades conformacionales de las proteínas.
Figura 9. a) El enlace peptídico muestra una conformación trans. b) Plano del enlace peptídico. Tomada de Garret, R. H.; Grisham, C.
M. (2005). Bioquímica. 4th Edición. EUA. Books Cole.
Una característica fundamental de los enlaces dobles es que se debilitan tanto, cuando las dos
partes de la molécula unidas por ellos rotan una respecto a la otra, y tal rotación en la práctica no
se produce. Por tanto, los átomos unidos por el enlace doble y los que están unidos a ellos
permanecen de forma estable en un mismo plano (Figura 9b). Esto se traduce, en el caso de los
enlaces peptídicos, en que el C carbonílico, con su oxígeno y su carbono  (los tres átomos del
primer aminoácido), y el nitrógeno, con su hidrógeno y su carbono  (del aminoácido siguiente)
son coplanares. Estos átomos forman el plano peptídico que enlaza los dos aminoácidos. Como
ocurre en cualquier compuesto orgánico con enlaces dobles, en que cada uno de los dos átomos
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involucrados en el doble enlace, presentan sustituyentes, el enlace peptídico debe ser trans
(Figura 9a), cuando cada carbono alfa queda en un semiplano distinto. Aunque la barrera de
energía entre los dos isómeros cis y trans no es demasiado elevada (es mucho menor que en el
caso de un auténtico enlace doble C=N), basta para que en la práctica cada enlace peptídico esté
permanentemente en una de las dos formas. En general, la forma trans es la de menor energía
porque es la que sitúa a los sustituyentes voluminosos (carbonos alfa con sus cadenas laterales)
más alejados y por tanto con menor impedimento estérico.
 Niveles Estructurales de las Proteínas: Estructura primaria, secundaria, terciaria y

cuaternaria
La arquitectura de las moléculas de proteínas es bastante compleja. Sin embargo, esta

complejidad puede simplificarse definiendo cuatro niveles de organización estructural: Estructura
Primaria, Secundaria, Terciaria y Cuaternaria, en la Figura 10, podemos distinguir los cuatro
niveles de estructurales en las proteínas.
Figura 10. I. La secuencia de residuos de aminoácidos define la estructura primaria. II. Estructura secundaria consiste en regiones de
repetición regulares de la cadena peptídica como  hélices y hojas . III. Estructura terciaria describe la forma del plegado completo
de la cadena polipeptídica. IV. Estructura cuaternaria se refiere a la disposición de dos o más cadenas de polipéptidos en una
molécula. Tomada de bioquímica de Horton, H.; Morán, L. A.; Scrimgeour, K. (2011). Principios de Bioquímica. 5th Edición. México.
Pearson Education.
A continuación detallamos cada una de estas jerarquías estructurales.
I. Estructura Primaria: Lo que hace distinta a una proteína de otra es la secuencia de

aminoácidos que la conforman, a tal secuencia se conoce como estructura primaria de la
proteína. La estructura primaria de una proteína vendría especificada por los aminoácidos que
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la forman en el orden de colocación de los mismos a lo largo de la cadena polipeptídica, vea la

figura 11.
Figura 11. Secuencia de aminoácidos que representan la ESTRUCTURA PRIMARIA de la proteínas
La secuencia de aminoácidos de una proteína se escribe empezando por el extremo amino

terminal (N terminal) y finalizando por el carboxi-terminal (C terminal). En resumen, la
estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica,
es decir, el número y la identidad de los aminoácidos presentes y el orden exacto en el que
están enlazados
II. Estructura Secundaria: La secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar varias

conformaciones en el espacio que se forman mediante el plegamiento del polímero lineal.
Se refiere a la orientación de las moléculas de proteínas mantenidas por enlaces de
hidrogeno, entre el hidrógeno amida (-NH) y el oxígeno del carbonilo (-C=O) de la cadena
principal del péptido. Las principales estructuras secundarias son la  hélice, hoja  hebras
y giros o regiones aleatorias, esto lo entenderá mejo con la Figura 12.
Recuerde el enlace amida que se forma entre los aminoácidos unidos en una proteína, con
ello en mente: En una α hélice, el grupo carbonilo (-C=O) de un aminoácido se une por
enlace de hidrógeno al H del grupo amino (-NH) de otro aminoácido. Este patrón de enlace
sumado a la planaridad del enlace, permite que la cadena polipeptídica se tuerza para
formar una estructura helicoidal, parecido a un rizo de cabello, cada vuelta de la  hélice
contiene 3.6 aminoácidos. Los grupos R de los aminoácidos sobresalen hacia fuera de la
hélice.
Las lámina β, dos o más segmentos de una cadena polipeptídica se alinean uno junto a
otro, formando una estructura laminar que se mantiene unida por puentes de hidrógeno.
Dichos puentes se forman entre los grupos carbonilo y amino del esqueleto, mientras que
los grupos R se extienden por arriba y por abajo del plano de la hoja.
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Las cadenas de una lámina β pueden ser paralelas al apuntar en la misma dirección (sus
extremos N-terminal y C-terminal se emparejan con los de la otra cadena) o antiparalelas
al apuntar en direcciones opuestas (el extremo N-terminal de una cadena está situado
junto al extremo C-terminal de la otra cadena).
Figura 12. Estructuras secundarias de una proteína: Representación de Hojas antiparalela y  héliceI. Tomada
https://bit.ly/2Np9O3S.
III. Estructura Terciaria: Las proteínas adoptan distintos plegamientos en el espacio, tales
plegamientos se desarrolla espontáneamente, por la repulsión de los aminoácidos hidrófobos
con el agua, la atracción entre los aminoácidos cargados y la formación de puentes disulfuro
entre algunos residuos de aminoácidos. El modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el
espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, se conoce como estructura
terciaria, figura 13.
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Figura 13. Representación de estructuras terciarias de tres proteínas.Tomada de bioquímica de Horton, H.; Morán, L. A.;
Scrimgeour, K. (2011). Principios de Bioquímica. 5th Edición. México. Pearson Education.
IV. Estructura Cuaternaria: Las proteínas no se componen, en su mayoría, de una única cadena de
aminoácidos, sino que se suelen agrupar varias cadenas polipeptídicas (varias estructuras
terciarias) para formar un complejo de varias cadenas de aminoácidos, si todas las estructuras
terciarias tienen la misma secuencia lineal de aminoácidos decimos que es una proteína
Monoméricas, sí, una o más de una es diferente, tenemos una proteína multiméricas; a esto se
llama estructura cuaternaria de las proteínas, observe la Figura 14, se muestran varias
estructuras cuaternarias de diferentes proteínas, cada color representa una cadena
polipeptídica.
Figura 14. Representación de estructuras cuaternarias de tres proteínas.Tomada de bioquímica de Horton, H.; Morán, L. A.;
Scrimgeour, K. (2011). Principios de Bioquímica. 5th Edición. México. Pearson Education.
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Continuación UNIDAD II: Aminoácidos, proteínas y su metabolismo

2.2 Proteínas (Continuación…)
 Clasificación de las Proteínas
Las Proteínas pueden clasificarse de acuerdo a su estructura química, o de acuerdo a su forma y

solubilidad en agua.
Por su estructura Química: Muchas proteínas como ya vimos, están constituidas solo por
aminoácidos y no contienen otros grupos químicos. Tales proteínas se llaman proteínas simples.
Sin embargo, muchas otras proteínas contienen además de aminoácido varios constituyentes
químicos como parte integral de su estructura, a estas se les llama proteínas conjugadas. Estas
últimas se componen de una proteína simple combinada con un compuesto de naturaleza no
proteica, este grupo se asocia a la estructura proteica de la proteína de manera covalente o por
fuerzas intermoleculares hasta después que la proteína es sintetizada.
Figura 1: Clasificación de las proteínas.
Como indica la Tabla 1, las proteínas conjugadas son típicamente clasificadas según la química de
la parte no proteica. Si la parte no proteica participa en la función de la proteína, se conoce como
un grupo de prótesis. La conjugación de las proteínas con estos diferentes componentes no
proteicos mejora dramáticamente el repertorio de funciones que pueden desempeñar.
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Tabla 1 Algunas proteínas conjugadas comunes

Tipos de asociación entre la parte proteica y no
Tipo de Proteína conjugada Parte no proteica
proteica
Lipoproteína Lípidos Covalente o no covalente
Nucleoproteína ARN y ADN no covalente
Glicoproteína Azúcares Covalente
2+ + 3+ 2+
Ca , K , Fe , Zn ,
Metaloproteína 2+ Covalente o no covalente
Co , otros
Hemoproteínas Grupo hemo Covalente o no covalente
Flavoproteínas FMN, FAD Covalente o no covalente
*Adaptado de Garret, R. H.; Grisham, C. M. (2005). Bioquímica. 4th Edición. EUA. Books Cole.
Por su forma y solubilidad: Se clasifican en Globulares, Fibrosas y de membrana, las proteínas

fibrosas tienden a tener estructuras lineales relativamente simples. Estas proteínas a menudo
cumplen funciones estructurales en las células. Típicamente, son insolubles en agua o en
soluciones salinas diluidas. En contraste, las proteínas globulares son de forma aproximadamente
esférica. La cadena polipeptídica se pliega (enrrolla) de forma compacta de manera que las
cadenas laterales de los aminoácidos hidrofílicos están en el interior de la molécula y las cadenas
laterales hidrofílicos están expuestas en el exterior, en contacto con el disolvente, agua. En
consecuencia, las proteínas globulares suelen ser muy solubles en soluciones acuosas. La mayoría
de las proteínas solubles en la célula, como las que se encuentran en el citosol, tienen forma
globular. Las proteínas de membrana se encuentran en asociación con los diversos sistemas de
membrana de las células. Para la interacción con la fase no polar dentro de las membranas (bicapa
lipidica), las proteínas de membrana tienen cadenas laterales de aminoácidos hidrofóbicas
orientadas hacia afuera. Las proteínas de membrana son insolubles en soluciones acuosas pero
pueden solubilizarse en soluciones de detergentes, en la figura 1 se muestran estos tres tipos de
proteínas.
Figura 1: (a) El colágeno, un

componente principal del tejido
conjuntivo animal, es proteína
más abundante en mamíferos.
Las proteínas que tienen
funciones estructurales en las
células son típicamente fibrosas y
a menudo insolubles en agua. (b)
La mioglobina es una proteína
globular. (c) Las proteínas de
membrana se pliegan de modo
que las cadenas laterales de
aminoácidos hidrófobas se
exponen en sus regiones
asociadas a la membrana.
Tomado de Garret, R. H.;
Grisham, C. M. (2005).
Bioquímica. 4th Edición. EUA.
Books Cole.
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 Funciones de las Proteínas
Cada Proteína está diseñada para cumplir una función específica en una célula u organismo.
Virtualmente cada actividad celular es dependiente de una o más proteínas específicas. Una
manera conveniente de clasificar el enorme número de proteínas es agruparlas según las
funciones biológicas que desempeñan. En el Cuadro 1 siguiente se resumen las principales
funciones de las Proteínas.
Cuadro 1: Principales funciones de las proteínas

Tipos Ejemplos
Estructurales Colágeno, elastina, queratina
Catalizadoras Enzimas
Hormonales Insulina y Oxitócica
De defensa Globulinas
Materiales contráctiles Miosina y actina
Transporte Hemoglobina
Elementos de coagulación Fibrina
Material de reserva Albumina, caseína y ferritina
 Factores que afectan la estabilidad de
Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su estructura al interaccionar con un

disolvente, se dice que la proteína presenta una conformación de proteína nativa (Figura 2). La
conformación de proteína nativa es estable de manera marginal, cambios modestos en el medio
ambiente pueden provocar cambios en la estructura que pueden afectar su función
(Propiedades), desestabilizando las estructuras cuaternarias, terciaria y secundarias de la proteína
(NO AFECTA LA ESTRUCTURA PRIMARIA), es decir rompiendo las fueras débiles que mantienen
estas estructuras. La estructura de la proteína está relacionada con su función en un
medioambiente celular. Un cambio en estas condiciones puede resultar en un cambio estructural
suficiente para causar la perdida de la función. El proceso de alteración de la forma de una
proteína sin romper los enlaces que forman la estructura primaria (no se rompen los enlaces
péptidicos), se llama desnaturalización de las proteínas.
El proceso de desnaturalización puede ser desencadenado por diferentes agentes: Cambios de

temperatura, cambios bruscos de pH, algunos solventes orgánicos como alcohol y acetona, y
detergentes. Estos agentes solo afectan las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, no son
capaces de romper los enlace peptídicos que unen cada aminoácido con otro en la secuencia de la
proteína. Es decir solo rompe las interacciones no covalentes que mantiene las estructuras antes
mencionadas.
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Figura 2. Se representa la estructura intacta de una proteína (conformación de proteína nativa) y la representación de la proteína
desnaturalizada, observe como ha perdido las diferentes estructuras. Tomado de https://bit.ly/2uMhjL3
Un ejemplo clásico de desnaturalización de las proteínas los observamos cada vez que cocinamos
un huevo, su color y textura cambia, deja de ser fluido y se vuelve denso, Figura 3.
Figura 3. Las proteínas de la clara de huevo se desnaturalizan (como se evidencia por su precipitación y agregación) durante la cocción.
Más de la mitad de la proteína en claras de huevo es ovoalbúmina. Tomado de Garret, R. H.; Grisham, C. M. (2005). Bioquímica. 4th
Edición. EUA. Books Cole
2.2 Enzimas
Las enzimas son el grupo más variado y especializado de las proteínas, su función es actuar como
catalizadores, permitiendo que las reacciones que transcurren en los seres vivos puedan
desarrollarse óptimamente. Desde el punto de vista químico, las enzimas son proteínas globulares,
algunas de ellas con estructura cuaternaria. Para cumplir su función requieren conservar su
estructura nativa, las enzimas poseen una región particular en su estructura, esta región es
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conocida como sitio activo, que es el sitio donde se lleva a cabo la función catalítica de las enzimas
y permite que la reacción se lleve a cabo. Un catalizador, por definición, es un compuesto que con
su sola presencia aumenta la velocidad de la reacción sin experimentar modificación en su
estructura o composición. Las enzimas son capaces de acelerar reacciones químicas específicas en
un medio acuoso, son catalizadores que pueden incrementar la velocidad hasta 1020 veces o más,
en condiciones en las que los catalizadores no biológicos (medio acuoso) serían incapaces de
realizar. En los humanos, las enzimas deben catalizar las reacciones bajo condiciones fisiológicas
muy específicas, usualmente un pH alrededor de 7.4 y una temperatura de 37 ° C.
Las enzimas mejoran en gran medida las velocidades de reacción. Una reacción catalizada por
enzimas puede ser de 106 a 1012 veces más rápida que la misma reacción no catalizada
Al igual que las proteínas, hay enzimas de diferentes tamaños y algunas necesitan sólo su
estructura amino peptídica (son proteínas simples, solo están formadas de aminoácidos), mientras
que otras requieren la presencia de un componente no proteico (proteínas conjugadas). Este
compuesto no proteico puede ser, sencillamente un ión inorgánico: Cofactor (Fe2+, Mg2+, Mn2+ o
Zn2+) o moléculas orgánicas complejas llamadas: coenzimas. Las coenzimas se derivan de las
vitaminas. La enzima completa junto a su cofactor se denomina haloenzima y su parte
exclusivamente proteica apoenzima.
Un cofactor es un ion metálico o una molécula orgánica no proteica necesaria para que una
enzima catalice una reacción.
 Las enzimas son proteínas eficientes, específicas y regulables
Como ya mencionamos, las enzimas son catalizadores biológicos que, como los catalizadores
químicos, aceleran reacciones y no se consumen durante la reacción, por lo que pueden intervenir
muchas veces catalizando la misma reacción, es decir que son eficientes. A diferencia de otros
catalizadores, las enzimas tienen un sitio activo que les permite unir y orientar las moléculas que
participan en una reacción y de esa forma aumentan la posibilidad de formación o ruptura de
enlaces necesarios para la obtención de productos. Cuando hablamos de enzimas, la molécula que
va a ser transformada por la acción de la enzima es llamada sustrato.
En el interior de la célula, aunque los sustratos y las enzimas están en número relativamente
pequeño, estos pueden juntarse y dar lugar al complejo ES (Enzima-Suatrato, Figura 4). El sitio
activo tiene una forma determinada, este sitio activo existe gracias a un ordenamiento espacial de
las cadenas laterales de los aminoácidos (-R) que componen la parte proteica de la enzimas, el
sustrato reconoce ese sitio. Esta es la base de otra de las características de las enzimas:
Especificidad.
19
Figura 4. Representación del sitio activo de una enzima, unión de la enzima con el sustrato (complejo ES) y posterior formación de
los productos.
El sitio activo se encuentra en una región específica de la enzima (Figura 4). Esta zona de la enzima
(sitio activo) es responsable de las dos propiedades básicas de la molécula: La especificidad y la
acción catalítica. Hay enzimas que presentan una alta especificidad, aceptando tan sólo un tipo de
sustrato; por otro lado, otras enzimas con un menor nivel de especificidad catalizan reacciones
utilizando como sustratos moléculas que presenten una cierta similitud estructural entre sí.
La interacción entre enzima y sustrato se realiza a través de enlaces débiles (fuerzas

intermoleculares) entre la molécula de sustrato y el sitio activo. Cuanto mayor sea el número de
interacciones, mayor será la especificidad de la enzima. Algunas enzimas presentan especificidad
absoluta porque la topografía del sitio activo además de ordenada es “rígida” lo que se ha
esquematizado con el modelo de llave-cerradura (Figura 5). Sin embargo, muchas enzimas
presentan especificidad relativa porque pueden catalizar el mismo tipo de reacción con más de un
sustrato estructuralmente similar, transformándolos en productos, lo que se explica mediante el
modelo de ajuste inducido.
20
Figura 5. Modelo de llave-cerradura, para ejemplificar la especificidad de una enzima por el sustrato. Tomado de
https://bit.ly/2O9qmy1
El estudio de la actividad enzimática implica el análisis de la velocidad de actuación de la enzima,

lo cual se conoce con el nombre de cinética enzimática. La concentración de sustrato afecta de
manera muy importante a la velocidad de la enzima. Las enzimas actúan de acuerdo con los
mismos principios generales que los demás catalizadores: Aumentan la velocidad de las reacciones
químicas combinándose transitoriamente con los reactivos de manera que estos alcanzan un
estado de transición con una energía de activación menor que el de la reacción no catalizada
(Figura 6). Hay que destacar sin embargo que los enzimas son mucho más eficaces que cualquier
catalizador artificial conocido. Se ha podido comprobar que los aumentos de velocidad que
producen son de entre 107 y 1014 veces la velocidad de la reacción no catalizada. El número de
moléculas de sustrato transformadas por una sola molécula de enzima por minuto, oscila entre
unos pocos miles y varios millones de moléculas de sustrato transformadas por minuto.
Figura 6. Perfil de reacción que muestra

la gran G‡ para la oxidación de la
glucosa. Las enzimas disminuyen G‡,
por lo tanto, la tasa de aceleración.
Tomado de Garret, R. H.; Grisham, C.
M. (2005). Bioquímica. 4th Edición. EUA.
Books Cole
21
 Modelo de Michaelis-Menten.
L. Michaelis y M. Menten en 1913, diseñaron un modelo general de la cinética enzimática que
explica el comportamiento hiperbólico de la velocidad con respecto a la concentración de
sustrato. El modelo postula que la enzima (E) se combina en primer lugar con el sustrato (S)
formando el complejo enzima-sustrato (ES), descomponiéndose en un segundo paso, generando la
enzima libre (E) y el producto (P).
Ecuación de Michaelis-Menten:
𝑉𝑚𝑎𝑥 [𝑆]
𝑣=
𝐾𝑚 + [𝑆]
Dónde:
Vmax = Velocidad máxima de la enzima
[S] = Concentración de sustrato
Km = una constante, conocida como constante de Michelle
 Factores que influyen en la actividad enzimática.

Las enzimas funcionan en un determinado medio, ya sea intra o extracelular, donde las
condiciones pueden variar, y por lo tanto el nivel de actividad de la molécula puede verse
modificado a lo largo del tiempo. Los factores que afectan a la actividad enzimática:
a. El pH: Algunas enzimas tienen en su secuencia de aminoácidos grupos R ionizables (grupos

que pueden verse afectados por cambios de pH, como: NH2 y COOH), los cambios
moderados de pH afectan el estado de ionización de la enzima y también el del sustrato.
Dependiendo del pH del medio en el que se encuentren, pueden o no, tener carga, ya sea
positiva o negativa. Estas cargas sirven para estabilizar la conformación natural de la
proteína y cuando el pH cambia, también se modifica la estructura, llevando en último
extremo a la desnaturalización de la proteína, y en el caso de las enzimas la pérdida de
actividad. Dependiendo del sitio dónde deba ejercer su acción catalítica, un rango pH
concreto está establecido, y recibe el nombre de pH óptimo, Figura 7.
22
Figura 7. Perfil de actividad de algunas enzimas. Puede observarse los máximos a un pH que se considera el óptimo. Tomado de
Garret, R. H.; Grisham, C. M. (2005). Bioquímica. 4th Edición. EUA. Books Cole.
b. La temperatura: Una regla general para la mayoría de las reacciones químicas es que un
aumento de temperatura de 10 °C aproximadamente duplica la velocidad de reacción.
Hasta cierto punto, esta regla se cumple para todas las reacciones enzimáticas. Después
de un cierto punto, sin embargo, un aumento de temperatura causa una disminución en la
velocidad de reacción, debido a la desnaturalización de la estructura de la proteína y la
interrupción del sitio activo. Para muchas proteínas, la desnaturalización se produce entre
45 °C y 55 °C. Además, aunque una enzima puede parecer que tienen una velocidad de
reacción máxima entre 40 °C y 50 °C, la mayoría de las reacciones bioquímicas se llevan a
cabo a temperaturas más bajas porque las enzimas no son estables a estas temperaturas
más altas y se desnaturalizar después de unos pocos minutos.
c. Concentración de la enzima.
d. Concentración del sustrato.
e. Presencia de inhibidores. Un inhibidor puede definirse como, moléculas que disminuyen
la actividad enzimática se les denomina inhibidores, y en las reacciones químicas del
organismo in vivo son utilizados para controlar el grado de actividad de una enzima
específica.
23
Unidad II. Aminoácidos, proteínas y su metabolismo

2.4 La digestión de las proteínas
La digestión de las proteínas comienza en el estómago, con la acción la enzima pepsina y continúa
en el intestino delgado con enzimas pancreáticas como tripsina, quimiotripsina, aminopeptidasas y
carboxipeptidasas. El proceso de digestión tiene como objetivo romper las largas cadenas de
aminoácidos de las proteínas y reducirlas a nivel de aminoácido o pequeños péptidos, de manera
que puedan ser absorbidos y aprovechados por el organismo.
El valor nutritivo de las proteínas depende de su digestibilidad, que depende a su vez de la

estructura, es decir, de su composición, es decir, de los aminoácidos presentes en la proteína. El
contenido de aminoácidos esenciales determina el valor nutricional, es decir, el mayor
aprovechamiento fisiológico de una proteína por parte del organismo.
Las proteínas en la dieta sirven para suplir una variedad de necesidades nutricionales. Al igual que
los carbohidratos y los lípidos, las proteínas pueden ser metabolizadas para obtener energía.
Además, los aminoácidos individuales generados en la hidrólisis son utilizados como materiales de
partida para hacer nuevas proteínas que el cuerpo necesita. Del mismo modo, los átomos de N en
los aminoácidos se incorporan en otras biomoléculas que contienen nitrógeno.
El proceso digestivo consiste entonces, en la hidrolisis de las proteínas ingeridas en los alimentos,
la hidrolisis inicia en el estómago con el ácido clorhídrico que contiene el jugo gástrico. Pero ¿Qué
es una hidrolisis? ¿Qué significa hidrolisis de proteínas?
 Hidrolisis de Proteínas
Recordemos, los aminoácidos en una proteína están unidos unos con otros por medio de enlaces
peptídicos (enlace amida), al igual que otros enlaces amida, los enlaces peptídicos en las proteínas
se hidrolizan por tratamiento con disoluciones acuosas ácidas (hidrolisis ácida) y básicas (hidrolisis
básica) o al ser tratadas con ciertas enzimas (hidrolisis enzimática).
Por ejemplo, El producto de la hidrólisis de los enlaces amida en el tripéptido Ile-Gly-Phe son los
aminoácidos isoleucina, glicina y fenilalanina, Figura 1. Observe que la hidrolisis destruye la
estructura primaria, al contrario de la desnaturalización que no afecta la estructura primaria, el
producto de la hidrolisis, son aminoácidos individuales y pequeños péptidos.
24
Figura 1. El primer paso en la digestión

de la proteína de la dieta es la hidrólisis
de los enlaces amida de la proteína. La
enzima pepsina en los jugos gástricos y
el HCl del estómago rompe algunos de
los enlaces de amida para formar
péptidos más pequeños, que pasan al
intestino delgado y se rompen aún más
hasta los aminoácidos individuales por
las enzimas tripsina y quimotripsina.
Adaptado de Smith, J. G. (2010).
Química general, orgánica y biología.
1th Edición. EUA. McGraw-Hill.
La Hidrólisis de proteínas es un proceso en el cual se produce la ruptura de la estructura primaria,

es decir rompe la secuencia lineal de la proteína; lo que fragmenta las proteínas hasta
aminoácidos individuales. No confunda Hidrolisis y desnaturalización de proteínas.
Recapitulando: El proceso digestivo consiste entonces, en la hidrolisis de las proteínas ingeridas en

los alimentos, la hidrolisis inicia en el estómago, el jugo gástrico está compuesto de agua, enzimas
y HCl. El ácido clorhídrico hace que el jugo gástrico posea un pH muy ácido (pH = 2), el cual es
óptimo para la acción de las enzimas digestivas. La acidez del medio también evita el crecimiento
de bacterias y hace que las proteínas se desnaturalicen y expongan sus enlaces peptídicos, lo que
hace más fácil la hidrolisis.
Las células gástricas producen pepsina, la cual es una enzima que hidroliza los enlaces peptídicos
de las proteínas y las convierte en péptidos pequeños, que siguen su camino al intestino delgado.
Esta enzima muestra especificidad por los enlaces peptídicos que involucran leucina, tirosina y
fenilalanina. Cuando los péptidos, producto de la acción de la pepsina, entran al intestino delgado,
y son digeridos por las aminopeptidasas ( que se clasifican en endo y exopeptidasas) de origen
pancreático e intestinal que los degradan hasta sus aminoácidos correspondientes. Las
endopeptidasas se encargan de romper los enlaces peptídicos internos en la estructura primaria;
las exopeptidasas destruyen los enlaces que se encuentran en los extremos, las terminaciones
amino y carboxilo, Figura 2.
Figura 2. Representación gráfica de una proteína: Aa, es cualquier aminoácido proteico, ENDO, endopeptidasa, EXO, exopeptidasas.
25
La absorción de los aminoácidos es un proceso que necesita energía e involucra diversas proteínas
transportadoras, pertenecientes a la membrana de las células de la mucosa del intestino delgado.
Los aminoácidos, una vez absorbidos por las células del intestino delgado, pasan al torrente
sanguíneo y son distribuidos a todos los tejidos.
2.5 Catabolismo de proteínas
 Degradación y absorción de aminoácidos

Los aminoácidos obtenidos de la degradación de proteínas endógenas o de la dieta pueden ser
utilizados para la biosíntesis de nuevas proteínas. Los excesos de aminoácidos en los animales no
pueden ser almacenados como aminoácidos, no existe una reserva de estos en la célula; los
aminoácidos que no se utilizan, no se almacenan, sufren lo que se llama degradación oxidativa, lo
que permite utilizar su nitrógeno y sus esqueletos de carbono.
El primer paso en la degradación de aminoácidos es la eliminación del grupo amino del carbono-,
este grupo amino, es transportado a otras vías, principalmente, para su excreción. El proceso de
excreción del grupo amino es un proceso que incluye una serie de reacciones relativamente
complejas, en la figura 3, se observa la separación del grupo amino de la treonina y la formación
del cetoácido.
Figura 3. Formación del cetoácido y pérdida del grupo amino desde el aminoácido treonina. Tomada de bioquímica de Horton, H.;
Morán, L. A.; Scrimgeour, K. (2008).
Los esqueletos de carbono sin grupo amino, -cetoácidos, son modificados de maneras específicas
para entrar de nuevo al metabolismo. Primero consideramos los destinos metabólicos de los
diversos esqueletos de carbono. Lo discutido anteriormente, puede ser visualizado en la figura 4.
En la siguiente sección, examinamos el metabolismo del amoníaco que surge del aminoácido
degradación. Estas vías catabólicas están presentes en todas las especies, pero son especialmente
importantes en los animales ya que los aminoácidos son una parte importante del metabolismo
del combustible (no producen tanta energía como otras biomoléculas). Aunque los aminoácidos
no son considerados una fuente significativa de energía; en circunstancias determinadas pueden
ser una fuente de energía metabólica:
1. Cuando los aminoácidos de la dietaexceden las demandas para la síntesis de proteínas y

otras moléculas. Los organismos vivos, con excepción de las plantas son incapaces de
almacenar aminoácidos.
26
2. Cuando el proceso normal de recambio (reciclaje) de proteínas libera aminoácidos que

pueden estar disponibles para el catabolismo.
3. Durante una hambruna o en la diabetes no tratada, se degradan las proteínas
estructurales y catalíticas y se recurre a los aminoácidos para obtener energía.
Figura 4. Catabolismo de aminoácidos.

Adaptada de bioquímica de Horton,
H.;Morán, L. A.; Scrimgeour, K. (2008).
 Recambio de proteínas
Las proteínas del organismo sufren constantemente procesos de recambio, es decir, se están
renovando. La tasa de recambio de las diferentes proteínas es, sin embargo, muy bajo. La
concentración celular de cada clase de proteína es consecuencia del equilibrio entre su síntesis
(anabolismo) y su degradación (catabolismo). Aunque parece derrochador, la degradación y
resíntesis continua de las proteínas, es un proceso que recibe el nombre de recambio proteico, y
tiene varios fines. El primero de todos es la flexibilidad metabólica, que se consigue mediante
cambios relativamente rápidos de la concentración de enzimas reguladoras, hormonas peptídicas
y moléculas receptoras. El recambio proteico protege también a las células de la acumulación de
proteínas anómalas. Finalmente, numerosos procesos fisiológicos dependen tanto de las
reacciones de degradación oportunas como de las de síntesis de las proteínas. Un ejemplo
destacado es el control del ciclo celular eucariota. La progresión de las células eucariotas a través
de las fases del ciclo celular está regulada por la síntesis y degradación oportunas de una clase de
proteínas que se denominan ciclinas.
Las proteínas se diferencian de forma significativa en sus velocidades de recambio, que se miden
como vida media (tiempo requerido para que se degrade el 50% de una cantidad específica de una
proteína). Las proteínas que desempeñan funciones estructurales suelen tener una vida media
27
más larga. Por ejemplo, algunas proteínas del tejido conjuntivo, como los colágenos, suelen tener
una vida media que se mide por años. Por el contrario, la vida media de las enzimas reguladoras
suele medirse en minutos. En los últimos años se ha realizado un gran avance en el entendimiento
de los mecanismos que controlan el recambio proteico. Las proteínas se degradan mediante
enzimas proteolíticas que se encuentran por toda la célula. Entre ellas, las calpaínas activadas por
Ca2+ y las catepsinas lisosómicas.
A pesar de lo que se ha avanzado en las investigaciones sobre este tema en los últimos años, no se
conocen bien los mecanismos que dirigen a las proteínas a su destrucción por procesos
degradativos. En resumen: Las proteínas se parecen a los intermedios metabólicos de bajo peso
molecular, en el sentido de que están sujetas a una biosíntesis y degradación continua, en un
proceso denominado recambio proteico. Para una proteína intracelular cuya concentración total
no cambia con el tiempo, la concentración en el estado estacionario se mantiene mediante la
síntesis de la proteína a una velocidad suficiente para reponer las pérdidas producidas por la
degradación de la proteína. Muchos de los aminoácidos liberados durante el recambio proteico se
reutilizan en la síntesis de nuevas proteínas.
 Reacciones transaminación, desaminación y descarboxilación.
Estos son los tres tipos de reacciones más generales de los aminoácidos. El fosfato de piridoxal
(Figura 5), un derivado de la vitamina B6, actúa como coenzima en dos de estas reacciones.
Figura 5. Estructura química del fosfato pirodoxal (PLP, por sus

siglas del inglés, Pyridoxalphosphate), derivado de la vitamina B6.
o Reacciones de transaminación.
Las etapas del catabolismo de los aminoácidos se describe en la figura 4, la primera fase para la
mayoría de los aminoácidos es la eliminación del grupo amino por un proceso común para todos
ellos: Transaminación. En este proceso los aminoácidos en degradación transfieren su grupo
amino al -cetoglutarato (-cetoácido) que se convierte en glutamato, y los aminoácidos se
convierten en el cetoácido correspondiente, visualícelo en la figura 6.
El nombre común de la enzima responsable de esta reacción es aminotransferasa. El aceptor del
grupo amino (-cetoglutarato) se transforma en un aminoácido y el esqueleto carbonado del
grupo donador (aminoácido) se transforma en un -cetoácido.
28
Figura 6. Catabolismo de aminoácidos. Adaptado de la Bioquímica de Garret, R. H.; Grisham, C. M. (2005). 4th Edición. EUA. Books
Cole.
El propósito de la transaminación es quitar los grupos amino de los -aminoácidos y captúralo en

una solo tipo de molécula, el glutamato. Este actua después como una fuente única de grupos
amino para continuar el metabolismo del nitrógeno. Todas las aminotransferasas tiene el mismo
tipo de grupo prostético: Fosfato de piridoxal (PLP), su funsión en la enzima es aceptar el grupo
amino del aminoácido y cederlo al -cetoglutarato.
o Reacciones de desaminación.
Los aminoácidos pierden el grupo amino y se transforman en -cetoácidos. Esta reacción

reversible puede convertir el glutamato en -cetoglutarato para su degradación. Es una reacción
reversible y de alto interés metabólico: En sentido catabólico, permite liberar el grupo amino de
los aminoácidos (degradación de aminoácidos) hasta NH4+, que se integrará en el ciclo de la urea.
En sentido anabólico, puede fijar nitrógeno sobre una cadena carbonada (síntesis de
aminoácidos).
Figura 7. Reacción desaminación del glutamato. Adaptada de bioquímica de Horton, H.;Morán, L. A.; Scrimgeour, K. (2008).
o Reacciones de descarboxilación.
Ahora centrémonos en el destino del esqueleto carbonado del aminoácido que queda tras la
remoción del grupo amino. Los diferentes aminoácidos se pueden degradar en uno o dos de siete
intermediarios, que eventualmente entran al Ciclo de Krebs; luego de perder el grupo amino, el
29
aminoácido queda transformado en un -cetoácido, este producto pierde el grupo carboxilo –

COOH, como CO2, y el carbono , es oxidado a un grupo carboxilo, nuevamente, por eso se dice
que es una descarboxilación oxidativa. En la figura 8, se ve el proceso de degradación de tres
aminoácidos, primero la reacción de transaminación y luego la descarboxilación oxidativa, para
dar acetil-CoA.
Figura 8. Catabolismo de aminoácidos cetogénicos, primero sufren una reacción de transaminación, posteriormente una de
descarboxilación para generar acetil CoA. Adaptada de bioquímica de Horton, H.;Morán, L. A.; Scrimgeour, K. (2008).
Los aminoácidos se pueden clasificar en dos grandes grupos dependiendo de cómo se degradan.
Aquellos que se convierten en Acetil-CoA, se llaman aminoácidos cetogénicos, porque pueden
producir cuerpos cetónicos. Los aminoácidos que terminan como piruvato, -cetoglutarato,
succinil-CoA, fumarato o oxaloacetato se llaman aminoácidos glucogénicos, porque sus esqueletos
carbonados pueden utilizarse para la síntesis de glucosa, esto se resume en la Figura 9.
Figura 9. Metabolismo de los esqueletos de carbono de los aminoácidos. Los aminoácidos glucogénicos se destacan en azul, mientras
que los aminoácidos cetogénicos se destacan en naranja. Los aminoácidos que aparecen más de una vez en el esquema pueden
degradarse por múltiples rutas. Adaptado de Smith, J. G. (2010). Química general, orgánica y biología. 1th Edición. EUA. McGraw-Hill.
30
 Ciclo de la Urea.
Las altas concentraciones de amoníaco son tóxicas para las células. Diferentes organismos han
evolucionado diferentes estrategias para eliminar el desperdicio de amoníaco. La naturaleza del
producto excretado o eliminado, depende de la disponibilidad de agua; en muchos organismos
acuáticos, el amoniaco se difunde directamente a través de las membranas celulares y se diluye
con el agua circundante. Esta ruta es ineficiente para grandes organismos multicelulares
terrestres, y deben evitar la acumulación de amoníaco en el interior las células.
La mayoría de los vertebrados terrestres convierten los residuos de amoníaco en urea
(NH2CONH2), un producto menos tóxico. La urea es un compuesto sin carga y altamente soluble en
agua producido en el hígado y llevado por la sangre a los riñones donde se excreta como el
principal soluto de la orina (La urea se describió por primera vez alrededor de 1720 como la sal
esencial de la orina. "Urea" se deriva de "orina"). Las aves y muchos reptiles terrestres convierten
el exceso de amoníaco en ácido úrico, un compuesto relativamente insoluble que precipita en
disolución para formar una suspensión semisólida. La síntesis de urea se produce casi
exclusivamente en el hígado. La urea es el producto de un conjunto de reacciones llamadas el ciclo
de la urea, un ciclo descubierto por Hans Krebs y Kurt Henseleit en 1932, varios años antes de que
Krebs descubriera el ciclo del ácido cítrico. Varias observaciones condujeron a la identificación del
ciclo de la urea; por ejemplo, rebanadas de hígado de rata pueden provocar la conversión neta de
amoníaco a urea. La síntesis de urea por estas técnicas se estimula notablemente cuando se
agrega el aminoácido ornitina, y la cantidad de urea sintetizada excede en gran medida la cantidad
de ornitina que se agrega, lo que sugiere que ornitina actúa catalíticamente. Finalmente, se sabe
que existen altos niveles de enzima arginasa en el hígado de todos los organismos que sintetizan
urea. Aproximadamente el 80% del nitrógeno excretado está en la forma de urea, y se produce
exclusivamente en el hígado, en una serie de reacciones que se llevan a cabo entre la matriz
mitocondrial y el citosol de los hepatocitos. La serie de reacciones que producen la urea es
conocido como el Ciclo de la Urea o Ciclo de Krebs-Henseleit.
Figura 10. El ciclo de la Urea, el

rectángulo punteado, representa las
reacciones que se llevan a cabo en la
mitocondria, todas las demás reacciones
se llevan a cabo en el citosol. Adaptado
de bioquímica de Horton, H.;Morán, L.
A.; Scrimgeour, K. (2008).
31
REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS
1. Horton, H.; Morán, L. A.; Scrimgeour, K. (2008). Principios de Bioquímica. Cuarta Edición.
México. Pearson Education, S.A.
2. Garret, R. H.; Grisham, C. M. (2005). Bioquímica. Cuarta Edición. EUA. Books Cole.
3. Murray, Robert K. (2009). Bioquímica de Harper. 28° Edición. México. McGraw-Hill

Interamericana Editores, S.A. de C.V.
4. Becker, W.; Kleinsmith L.; Hardin, J. (2007). El mundo de la célula. 8° Edición. Pearson
Education.
5. Nelson, D. L.; Cox, M. M. (2009). Bioquímica Lehninger: Principios de Bioquímica. 6°

Edición. New York. Freeman.
6. Smith, J. G. (2010). Química general, orgánica y biología. 1th Edición. EUA. McGraw-Hill.
7. Garret, R. H.; Grisham, C. M. (2005). Bioquímica. Cuarta Edición. EUA. Books Cole.
32

Unidad 2. Aminoácidos, Proteínas y Su Metabolismo

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Unidad 2. Aminoácidos, Proteínas y Su Metabolismo

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Licenciatura en Enseñanza de las Ciencias Naturales Bioquímica Unidad II

Licenciatura en Enseñanza de las Ciencias Naturales Bioquímica Unidad II

UNIDAD II: Aminoácidos, proteínas y su metabolismo

Figura 1. a. Estructura general de un -aminoácido (Tomado de Bioquímica de Garret, R. H.; Grisham, C. M.

 Clasificación de los aminoácidos

1. Aminoácidos no polares o hidrofóbicos, su cadena R es no polar.

Cuadro 1. Nomenclatura de aminoácidos comunes o proteicos

Aminoácido Tres Una Aminoácido Tres Una

El carbono en los aminoácidos es tetraédrico, como sería de esperar, presentan

 Ionización de los aminoácidos.

Cuadro 2. Propiedades ácido-base de los aminoácidos (pKa)

Figura 5. Curva de titulación de la

El punto Isoeléctrico (PI), es pH al cual un aminoácido se encuentra en su forma eléctricamente

PI = ½(pKa-COOH + pKR) = ½(2.2+4.2 ) = 3.2

2.2 Las Proteínas

Los péptidos son el resultado de la unión covalente de un grupo carboxilo de un aminoácido y un

Para nombrar un péptido, se lee su secuencia, comenzando por el aminoácido N-terminal y

 Niveles Estructurales de las Proteínas: Estructura primaria, secundaria, terciaria y

La arquitectura de las moléculas de proteínas es bastante compleja. Sin embargo, esta

A continuación detallamos cada una de estas jerarquías estructurales.

I. Estructura Primaria: Lo que hace distinta a una proteína de otra es la secuencia de

la forman en el orden de colocación de los mismos a lo largo de la cadena polipeptídica, vea la

Figura 11. Secuencia de aminoácidos que representan la ESTRUCTURA PRIMARIA de la proteínas

La secuencia de aminoácidos de una proteína se escribe empezando por el extremo amino

II. Estructura Secundaria: La secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar varias

Continuación UNIDAD II: Aminoácidos, proteínas y su metabolismo

 Clasificación de las Proteínas

Las Proteínas pueden clasificarse de acuerdo a su estructura química, o de acuerdo a su forma y

Figura 1: Clasificación de las proteínas.

Tabla 1 Algunas proteínas conjugadas comunes

Por su forma y solubilidad: Se clasifican en Globulares, Fibrosas y de membrana, las proteínas

Figura 1: (a) El colágeno, un

 Funciones de las Proteínas

Cuadro 1: Principales funciones de las proteínas

 Factores que afectan la estabilidad de

Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su estructura al interaccionar con un

El proceso de desnaturalización puede ser desencadenado por diferentes agentes: Cambios de

 Las enzimas son proteínas eficientes, específicas y regulables

La interacción entre enzima y sustrato se realiza a través de enlaces débiles (fuerzas

El estudio de la actividad enzimática implica el análisis de la velocidad de actuación de la enzima,

Figura 6. Perfil de reacción que muestra

 Factores que influyen en la actividad enzimática.

a. El pH: Algunas enzimas tienen en su secuencia de aminoácidos grupos R ionizables (grupos

Unidad II. Aminoácidos, proteínas y su metabolismo

El valor nutritivo de las proteínas depende de su digestibilidad, que depende a su vez de la

Figura 1. El primer paso en la digestión

La Hidrólisis de proteínas es un proceso en el cual se produce la ruptura de la estructura primaria,

Recapitulando: El proceso digestivo consiste entonces, en la hidrolisis de las proteínas ingeridas en

2.5 Catabolismo de proteínas

 Degradación y absorción de aminoácidos

1. Cuando los aminoácidos de la dietaexceden las demandas para la síntesis de proteínas y

2. Cuando el proceso normal de recambio (reciclaje) de proteínas libera aminoácidos que

Figura 4. Catabolismo de aminoácidos.

 Reacciones transaminación, desaminación y descarboxilación.

Figura 5. Estructura química del fosfato pirodoxal (PLP, por sus

El propósito de la transaminación es quitar los grupos amino de los -aminoácidos y captúralo en

Los aminoácidos pierden el grupo amino y se transforman en -cetoácidos. Esta reacción

aminoácido queda transformado en un -cetoácido, este producto pierde el grupo carboxilo –

Figura 10. El ciclo de la Urea, el

3. Murray, Robert K. (2009). Bioquímica de Harper. 28° Edición. México. McGraw-Hill

5. Nelson, D. L.; Cox, M. M. (2009). Bioquímica Lehninger: Principios de Bioquímica. 6°

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