AMINOACIDOS

ESTRUCTURA - FUNCION

Lic. Orquera Julieta

I.F.D.N°5
1°año Tec. Sup. En Enfermería
 1. INTRODUCCIÓN
- Los aminoácidos son ácidos carboxílicos que contienen una función amina.
En determinadas condiciones el grupo amina de una molécula y el carboxilo de otra
reaccionan uniendo ambos aminoácidos mediante un enlace amida.

• Los enlaces amida entre aminoácidos se conocen como enlaces petídicos y el

producto formado por la unión de dos aminoácidos se llama dipéptido.
• La cadena peptídica puede extenderse mediante la incorporación de otros
aminoácidos (tripéptidos, tetrapéptidos, etc.). Los polipéptidos contienen
muchas unidades de aminoácidos.
• Las proteínas son polipéptidos que contienen más de 50 aminoácidos,
son polímeros formados por 100-300 aminoácidos.
• Las proteínas ejercen muy diversos papeles en los seres vivos: la seda, el pelo, los
músculos, el tejido conectivo y casi todos los enzimas son proteínas.
FÓRMULA GENERAL

 Carbonoα, es un carbono quiral por lo tanto

hay enantiomeros (isomeros ópticos).
 DIVERSOS TIPOS DE AMINOÁCIDOS
 Todos los aminoácidos comparten
el: Grupo carboxilo
Grupo amino (disociado)
 Grupo acido (protonado)
 El grupo amino -
 El carbono alfa o central
COO
 Lo que cambia en ellos es el radical +
R, según este radical se clasifican H 3N C H
en diversos grupos
R
Carbono a
Cadena
lateral
 CONFIGURACIÓN:
 Hay dos tipos:
 D: dextrorotatorio

 L:levorotatorio

 Rotan la luz polarizada

a la derecha y a la
izquierda
respectivamente.
 La mayoria de los aminoacidos con actividad biológica
son los del tipo “L” (forman parte de las proteínas).

 Existen algunos casos de aa del tipo “D” con actividad

biológica, los cuales se han encontrado en vertebrados
superiores, invertebrados y bacterias.

Figura: Imágenes especulares de la alanina

 2. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
- Se clasifican como α, β, γ, etc. De acuerdo con la localización del grupo amino
en la cadena carbonada que contiene el ácido carboxílico.
NH3 Ácido 1-aminociclopropanocarboxílico: es un α-aminoácido y es el precursor
a
biológico del etileno en la plantas.
CO2

 Ácido 3-aminopropanoico: conocido como β-alanina. Es un β-aminoácido que

CO2 constituye una de la unidades estructurales de la coenzima A .
H 3N a


H 3N CO2 Ácido γ-aminobutanoico: Conocido como ácido γ-aminobutírico (GABA). Es

un γ-aminoácido y es el principal neurotransmisor inhibitorio cerebral.
a

-Aunque se conocen más de 700 aminoácidos naturales diferentes, hay un grupo de

20 α-aminoácidos que se encuentran normalmente presentes en las proteínas.
Todos ellos, excepto la prolina, responden a la misma estructura general:

O
a
H 2N a
H 3N CH C O Prolina
R CO2
Clasificación según la cadena lateral R
CLASIFICACIÓN
 Aminoácidos con cadenas
laterales no polares:
Alanina, valina, leucina, isoleucina,
prolina, fenilalanina, metionina y
triptofano.

 Aminoácidos con cadenas

polares sin carga en el pH
fisiológico.
Glicina, serina, cisteína, treonina,
tirosina, asparagina y glutamina

 Aminoácidos con cadena •No polar

lateral acida. •Polar
Ácido aspártico y acido glutámico
•Polar sin carga
 Aminoácidos con cadenas •Acida
laterales básicas.
Histidina, lisina y arginina. •Básica
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
No polares polares Aromáticos Con carga Con carga
positiva negativa
(básicos) (ácidos )

Glicina Serina fenilalanin lisina Aspartato

a
Alanina Treonina Tirosina arginina glutamato

valina cisteina Triptofano histidina

Leucina Prolina

metionina asparagina

isoleucina glutamina
 No
polares

Polares

Ácidos Básico
 AMINOÁCIDOS NO POLARES
 Su característica fundamental es la
hidrofobicidad de la cadena lateral
(con excepción de la glicina (G)
 Suelen ocupar el interior de las
proteínas globulares, donde
contribuyen a la estructura global de la
proteína debido al efecto hidrofóbico
(“micela proteica”)
 Reactividad química muy escasa
AMINOÁCIDOS NO POLARES
Nombre Abreviación Estructura
Aminoácidos con extremos de cadenas non polares
O
Glicina Gly(G)
H 2N

OH

Alanina Ala (A)

O

N O
H H
2
O
Valina Val(V)
OH

Leucina Leu(L) N H
O
2

OH

NH2
O
Isoleucina Ile(I)
OH

NH2 O

Metionina Met(M)
S

OH

NH2
AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS
Fenilalanina
 Función: Interviene en la producción del Colágeno,
fundamentalmente en la estructura de la piel y el
tejido conectivo, y también en la formación de
diversas neurohormonas.
Tirosina
 Función: Es un neurotransmisor directo y puede
ser muy eficaz en el tratamiento de la depresión,
en combinación con otros aminoácidos necesarios.
Triptofano
 Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido
L- Aspártico ayuda al hígado en sus funciones
generales de desintoxicación.
AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS

Nombre Abreviación Estructura

Prolina Pro(P) O

N
H OH

fenilalanina Phe (F) O

OH
NH
2

Triptófano Trp(w) H 2N
OH

HN

O
AMINAS SECUNDARIAS (“IMINOÁCIDOS”)

-
COO
+
NH2
Prolina
Pro, P
Prolina
 Función: Está involucrada también en la
producción de colágeno y tiene gran
importancia en la reparación y
mantenimiento del músculo y huesos.
HIDROXIAMINOÁCIDOS
-
COO Serina
+ Ser, S
H 3N C H

C H 2O H

-
COO
+ Treonina
H 3N C H Thr, T
H C OH

CH3
Serina
Función: Junto con algunos
aminoácidos mencionados,
interviene en la desintoxicación
del organismo, crecimiento
muscular, y metabolismo de
grasas y ácidos grasos.
Treonina
Función: Junto con la con la
L-Metionina y el ácido L-
Aspártico ayuda al hígado en
sus funciones generales de
desintoxicación.
 TIOAMINOÁCIDOS
-
COO
Cisteína
+ Cys, C
H 3N C H

CH2

SH
-
COO
+
H 3N C H
Metionina
CH2
Met, M
CH2

CH3
Cisteina
 Función: Junto con la L- cistina, la
L- Cisteina está implicada en la
desintoxicación, principalmente
como antagonista de los radicales
libres. También contribuye a
mantener la salud de los cabellos
por su elevado contenido de azufre.
Metionina
Función: Colabora en la síntesis
de proteínas y constituye el
principal limitante en las
proteínas de la dieta. El
aminoácido limitante determina
el porcentaje de alimento que va
a utilizarse a nivel celular.
AMINAS SECUNDARIAS (“IMINOÁCIDOS”)

-
COO
+
NH2
Prolina
Pro, P
Prolina
Función: Está involucrada
también en la producción de
colágeno y tiene gran
importancia en la reparación y
mantenimiento del músculo y
huesos.
AMINOÁCIDOS DICARBOXÍLICOS Y
AMIDAS
-
COO

H 3N
+
C H Ác.Aspártico
Asp, P
CH2
-
COO

-
COO
+ Asparragina
H 3N C H
Asn, N
CH2

CONH2
 - -
COO COO
+ +
H 3N C H H 3N C H

CH2 CH2

CH2 CH2

- CONH2
COO

Glutamina
Ác.Glutámico
Gln, Q
Glu, E
ÁCIDO ASPÁRTICO

Acido Aspártico
 Función: Es muy importante para la
desintoxicación del hígado y su
correcto funcionamiento.
 Se combina con otros aminoácidos
formando moléculas capaces de
absorber toxinas del torrente
sanguíneo.
Asparagina
Función: Interviene específicamente
en los procesos metabólicos del
Sistema Nervioso Central (SNC).
Acido Glutámico
Función: Tiene gran importancia en
el funcionamiento del Sistema
Nervioso Central y actúa como
estimulante del sistema
inmunologico.
Glutamina
Función: Nutriente cerebral
e interviene específicamente
en la utilización de la glucosa
por el cerebro.
 AMINOÁCIDOS DICARBOXÍLICOS Y SUS
AMIDAS
 Todos ellos son importantísimos
intermediarios en elmetabolismo
nitrogenado, sobre todo ácido glutámico y
glutamina
 Forman parte del centro activo de las
glicosidasas y de las serin enzimas (tríada
SHD)
 Proveen a la proteína de superficies
aniónicas que sirven para fijar cationes
(p.e., Ca++)
 AMINOÁCIDOS DIBÁSICOS
-
COO
- COO
+ -
+ H 3N C H COO
H 3N C H
+
CH2 H 3N C H
CH2 Lisina Arginina Histidina
Lys, K CH2 Arg, R CH2 His, H
CH2

CH2 CH2
+
CH2 NH NH
+
+ H 2N C HN
NH3
NH2
Lisina
Función: Es uno de los más
importantes aminoácidos porque,
en asociación con varios
aminoácidos más, interviene en
diversas funciones, incluyendo el
crecimiento, reparación de
tejidos, anticuerpos del
sistema inmunológico y síntesis
de hormonas.
Arginina
 Función: Está implicada en la
conservación del equilibrio de
nitrógeno y de dióxido de carbono.
También tiene una gran importancia
en la producción de la Hormona del
Crecimiento, directamente
involucrada en el crecimiento de los
tejidos y músculos y en el
mantenimiento y reparación del
sistema inmunologico.
Histidina
Función: En combinación con la
hormona de crecimiento (HGH) y
algunos aminoácidos asociados,
contribuyen al crecimiento y
reparación de los tejidos con
un papel específicamente
relacionado con el sistema
cardio-vascular.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
 Los aminoácidos se clasifican como
esenciales y no esenciales en la dieta
humana; son aminoácidos esenciales
aquellos que se requieren en la dieta ya que
no se pueden biosintetizar. Los ocho
aminoácidos esenciales son:

isoleucina leucina

lisina metionina

fenilalanina treonina

triptófano valina

Histidina sólo en niños

 AMINOÁCIDOS ESENCIALES
 Aminoácidos que el organismo no puede
sintetizar y lo tenemos que ingerir en la dieta.
Esto quiere decir que nuestro organismo puede
sintetizar varios aminoácidos a partir de lo que
ingerimos.
 Aminoácidos esenciales en el ser humano

Aminoácidos esenciales Aminoácidos no

esenciales
Histidina Alanina
Leucina Arginina
Isoleucina Asparagina
Lisina Acido Aspartico
Metionina Cisteína
Fenilalanina Glutamina
Treonina Acido glutámico
Triptofano Glicina
Valina Prolina
Serina
Tirosina
 Elnumero de aminoácidos escenciales puede
variar de organismo a organismo.

 Ejemplo: Escherichia coli (es una bacteria) no

tiene ningún aminoácidos esencial (o sea que el
puede sintetizar los 20 aminoácidos) a partir
de lo que toma del ambiente): los seres
humanos requerimos de 9 aminoácidos
esenciales.
 4. PROPIEDADES
- Los aminoácidos son sustancias mucho más polares de lo que uno
esperaría de acuerdo con su fórmula molecular.
- Las propiedades que presentan, sólidos cristalinos solubles en agua, se
atribuyen al hecho de que la forma estable es un zwitterión o sal interna.
O O

H 2N CH C OH H 3N CH C O

R R

Formas zwitteriónicas de un aminoácido

- Los aminoácidos son anfóteros, contienen un grupo ácido y uno básico.

O O O

-H + -H +
H 3N CH C OH H 3N CH C O H 2N CH C O
+H+ +H+
R R R

Zwitterión
Especie presente Especie presente Especie presente
en medio ácido en medio neutro en medio básico
LAS PROPIEDADES DE LAS CADENAS
LATERALES DETERMINAN LAS
INTERACCIONES NO COVALENTES

 Efecto Hidrofóbico

 Fuerzas de Van de Waals

 Interacciones Electrostáticas

 Puentes Hidrógeno
UNIÓN DE ELEMENTOS METÁLICOS
LAS CADENAS LATERALES PUEDEN
ESTABLECER ENLACES COVALENTES

 Puentes Disulfuros
 Fosforilación

 Glicosilación
LA ESTEREOQUÍMICA DE LAS CADENAS
LATERALES ES FUNDAMENTAL PARA
COMPRENDER LA ESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS
EL ENLACE PEPTÍDICO
GEOMETRÍA
CONFIGURACIÓN CIS Y TRANS
FORMACIÓN DE PUENTES HIDRÓGENO
UNIONES DE
AMINOÁCIDOS