9.

Explique cómo están clasificadas las proteínas e incluya imágenes de

cada tipo estructural (estructura primaria, secundaria, terciaria, tridimensional).

La proteína es una biomolécula orgánica por que presenta carbono en su

estructura y tiene enlaces carbono carbono contiene hidrogeno, nitrógeno,
oxigeno. Están consideradas como macromoléculas.
Son macromoléculas formadas por cadenas de aminoácidos. Los aminoácidos son
la estructura principal de la proteina, un conjunto de aminoácidos nos da como
resultado una proteina, los aminoácidos tienen estructura característica: unidos
mediante enlaces péptidos GRUPO AMINO, GRUPO CARBOXILO= REACCION
DE CONDENSACION.
 Oligopéptido: 2 a 10 aminoácidos
 Péptidos: -50 aminoácidos
 Proteína: +50 aminoácidos
Dependiendo del tipo y numero de aminoácidos va a tener una clasificación.
Las proteínas presentan cuatro clasificaciones y estas son:
Estructura primaria: es una cadena de aminoácidos y es considera una de las más
simples, su función depende la secuencia de aminoácidos que contenga
Figura 1
Imagen de la estructura primaria, cadena de aminoácidos.

Estructura primaria de las proteínas asturnatura.com (2007)

 Estructura secundaria: esta estructura se caracteriza por ser un poco más
compleja ya que contiene varios patrones repetitivos, predominan el α hélice y la
lámina β plegada.
 Estabilizan los grupos carbonilo y amino del esqueleto polipeptídico,
enlaces de hidrogeno.
 Enlaces peptídicos son rígidos entre los elementos
 Aminoácidos, estimulan o inhiben patrones específicos de estructura.

La cadena polipeptidica se enrolla tiene forma compacta alrededor del eje

longitudinal de la molécula helicoidal dextrógira. Se forman enlaces de
hidrogeno entre el grupo amino y grupo carbonilo entre los elementos del
enlace peptídico.
Figura 2
Estructura secundaria de una proteina, se muestra la hélice α, lamina β plegada y
una proteina mostrando los dos tipos de estructura en su cadena

Estructura secundaria de las proteínas asturnatura.com (2007)

 Estructura terciaria: las principales interacciones no covalentes que pueden
establecerse entre las cadenas laterales de aminoácidos son:
 Puentes de hidrógeno, entre cadenas polares que presenten algún grupo
que pueda actuar como aceptor o donador de hidrogeniones.
 Interacciones electrostáticas: entre grupos con carga eléctrica opuesta,
como puede ser un grupo carboxilo de una cadena lateral y un grupo amino
de otra.
 Interacciones de van der Waals: es decir interacciones muy débiles entre
grupos no cargados pero que pueden polarizarse.
 Interacciones hidrofóbicas: los grupos apolares no pueden interaccionar con
el agua, medio en el que se encuentran las proteínas.

Figura 3
Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria

Estructura terciaria de las proteínas asturnatura.com (2007)

Figura 4
Estructura terciaria de una proteina que presenta varias hélices α y láminas
plegadas adoptando una estructura tridimensional.

Estructura terciaria de las proteínas asturnatura.com (2007)

10. Los aminoácidos son pequeñas moléculas orgánicas que contienen una
cadena variable (-R), un hidrógeno (-H) y al menos un grupo amino (-NH2). A.
Explique la importancia de la diferencia química estructural de los aminoácidos
(esenciales y no esenciales) de acuerdo a la clasificación de los mismos. B.
Grafique o incluya imágenes debidamente referenciadas de cada uno de los 20
aminoácidos.

Los aminoácidos son los componentes más sencillos de las proteínas, cuando una
proteina se somete a reacción de hidrolisis, se rompen finalmente en aminoácidos,
son compuestos orgánicos de baja más molecular relativa, solubles en agua, con
al menos un grupo funcional carboxilo (-COOH) y un grupo funcional amino (NH2).

Figura 5
Estructura de un aminoácido

Los aminoácidos asturnatura.com [en línea] (2007)

Figura 6
Cargas eléctricas de un aminoácido en disolución

Los aminoácidos asturnatura.com [en línea] (2007)

Figura 7
Estructura química de los 20 aminoácidos proteicos

Los aminoácidos asturnatura.com [en línea] (2007)

 11. Las acuaporinas son proteínas que forman canales de agua en la
membrana de las células, investigue, describa y por medio de imágenes
represente la estructuración y función detallada de las acuaporinas dentro de las
células

Las acuaporinas son proteínas que forman poros en las membranas celulares a
través de los cuales se mueve el agua por ósmosis en respuesta a diferencias en
las concentraciones de agua en ambos lados de las membranas. Hasta el
momento se han encontrado acuaporinas en todas las plantas.
A nivel celular se han encontrado acuaporinas en la mayoría de las membranas
celulares, como la plasmática y la de organelos celulares como las vacuolas,
retículo endoplasmatico, la membrana interna del cloroplasto, los endosomas,
aparato de Golgi y mitocondria. Esta distribución refleja la importancia que tiene
para las células el controlar el transporte del agua a través de sus membranas ya
que deben mantener un volumen lo más constante posible.
Romero, J.C (2012). Las plantas y sus acuaporinas [tesis de doctorado,
universidad nacional autónoma de México (UNAM)
https://www.revistaciencia.amc.edu.mx/images/revista/63_1/PDF/09_671_Acuapor
inas.pdf.
Figura 8
Redistribución de la acuaporina

Figura 9
Redistribución de la acuaporina McTIP1;2 dentro de las células de las hojas de
Mesembryanthemum crystallinum en respuesta a un estrés osmótico.

Romero, J.C (2012). Las plantas y sus acuaporinas [tesis de doctorado,

universidad nacional autónoma de México (UNAM)
 12. ¿De qué forma las altas temperaturas influyen en el equilibrio de las
proteínas? ¿cuál de las siguientes afirmaciones representa mejor los efectos de
cambio? Seleccione la respuesta correcta y explique porqué las demás no
responden a la pregunta.

a. Agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada

b. Agregación y precipitación de la proteína desestructurada
c. Desagregación y precipitación de la proteína desnaturalizada
d. Precipitación de la proteína estabilizada

La respuesta correcta seria la letra A. Ya que las proteínas cuando se

calientan demasiado se precipitan y ocurre una desnaturalización y cambia su
estructura inicial. Y no ocurre una desagregación porque ocurre algo inverso que
es una acumulación de moléculas de proteínas estando esta desnaturalizada.
Currin, A. Swainston, N. Day, J. y Kell, D. B. (2015).
 Referéncias bibliograficas

Currin, A. Swainston, N. Day, J. y Kell, D. B. (2015). Synthetic biology for

the directed evolution of protein biocatalysts: navigating sequence space
intelligently. Chemical Society Reviews, 44(5), 1172-1239. [ Links ]

K., C. , Van, K. (2013). Bioquímica.(4a. ed.) Pearson Educación. https://www-

ebooks7-24-com.bibliotecavirtual.unad.edu.co/?il=3823

Romero, J.C (2012). Las plantas y sus acuaporinas [tesis de doctorado,

universidad nacional autónoma de México (UNAM)
https://www.revistaciencia.amc.edu.mx/images/revista/63_1/PDF/09_671_Acuapor
inas.pdf.