INSTITUTO TECNOLÓGICO DE SANTO DOMINGO (INTEC)

QUÍMICA ORGÁNICA II

BIOMOLÉCULAS: PROTEÍNAS

GRUPO 6
Amalia F. Abreu Ramírez ID: 1097546

Alba M. Mejía Alberto ID: 1096009

Hilarymar Moreno Valentín ID: 1097547

Angel Pereyra ID: 1088554

Albert J. Feliz Mercedes ID: 1097884

Francisco E. Araujo Roa ID: 1097315

SECCIÓN 1

Prof. Belkys J. Pereira Cuicas

Santo Domingo, D. N. República Dominicana

29 de junio de 2021
¿Qué son las proteínas?

Las proteínas son una clase fundamental de moléculas que se hallan en cada una de las células
vivas. Una proteína está formada de una o más cadenas largas de aminoácidos, cuya sucesión
corresponde a la sucesión de ADN del gen que la codifica.

Las proteínas permanecen formadas por varios bloques de creación, conocidos como
aminoácidos. Nuestro cuerpo humano requiere proteínas en la dieta para proporcionar
aminoácidos para el aumento y mantenimiento de nuestras propias células y tejidos. Nuestro
requerimiento de proteínas en la dieta cambia durante la vida. Las proteínas de procedencia
vegetal y animal varían en su calidad y digestibilidad, empero esto no frecuenta ser una
inquietud para la mayor parte de los individuos si su proteína total sacia sus necesidades.
Debemos aspirar a consumir proteínas de una diversidad de fuentes que beneficien tanto
nuestra salud como la del mundo.

Las proteínas permanecen formadas por varios aminoácidos diferentes ligados entre sí. Hay
veinte bloques de creación de aminoácidos diferentes que se hallan habitualmente en plantas y
animales. Una proteína tradicional está compuesta de 300 o más aminoácidos y la sucesión y
el número específicos de aminoácidos son únicos para cada proteína.

Los aminoácidos se ordenan como fundamentales o no fundamentales. Como su nombre

sugiere, el cuerpo humano no puede ocasionar aminoácidos fundamentales y, por consiguiente,
debería provenir de nuestra dieta. En lo que los aminoácidos no fundamentales tienen la
posibilidad de ser elaborados por el cuerpo humano y, por consiguiente, no se necesita que
provengan de la dieta.

Nuestros propios cuerpos se forman por una cantidad enorme de proteínas diferentes, cada una
con una funcionalidad específica. Conforman los elementos estructurales de nuestras propias
células y tejidos, así como muchas enzimas, hormonas y proteínas activas secretadas de las
células inmunes.

Estructura primaria y secundaria de las proteínas

Las proteínas son tan grandes que la palabra estructura toma un significado más amplio que el
que tiene cuando se refiere a los compuestos orgánicos más simples. De hecho, los químicos
hablan de cuatro niveles diferentes de estructuras cuando describen a las proteínas: estructuras
primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias.

Estructura primaria: es la secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica. Esta

secuencia se escribe desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal, de acuerdo con
el orden en que se sintetizan las proteínas por el ribosoma. Los aminoácidos están unidos de
manera covalente por medio de enlaces peptídicos. Debido a que la formación del enlace
peptídico ocurre por una reacción de condensación, se desprende una molécula de agua,
producto del -OH del carboxilo y de un -H del grupo amino, y se habla propiamente de la
secuencia de residuos de aminoácidos.
La forma de plegamiento, y por lo tanto la función de la cadena polipeptídica está determinada
por la secuencia de los residuos. La secuencia de aminoácidos determina los otros niveles
estructurales y las propiedades de cada polipéptido, debido a que las cadenas laterales de cada
aminoácido presentan propiedades físico-químicas particulares. Por ello, los aminoácidos
interactúan por fuerzas de atracción intermoleculares diversas con el agua, los compuestos
hidrofóbicos y las cadenas laterales de aminoácidos cercanos.

Estructura secundaria: La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial

local del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos
que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace covalente, sin hacer referencia a la
cadena lateral. Existen diferentes tipos de estructura secundaria: - Estructura secundaria
ordenada, ( repetitivos donde se encuentran los hélices alfa y cadenas beta, y no repetitivos
donde se encuentran los giros beta y comba beta) -Estructura secundaria no ordenada -
Estructura secundaria desordenada. Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta
lámina.

Hélices alfa: Los aminoácidos en una hélice alfa están dispuestos en una estructura helicoidal
dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos
100° en la hélice, y los carbonos alfa de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5 Å.
Lámina beta: la beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de
aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas
forman enlaces de hidrógeno con los grupos carboxilo de la opuesta.
Estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas
La estructura terciaria
La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de la cadena
polipeptídica, la hexoquinasa que se usa como icono en esta página es una estructura
tridimensional completa. Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos
los átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en
otras moléculas. A diferencia de la estructura secundaria, la estructura terciaria de la mayor
parte de las proteínas es específica de cada molécula, además, determina su función.

El plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras

denominadas dominios (Los dominios se pliegan por separado a medida que se sintetiza la
cadena polipeptídica. Es la asociación de los distintos dominios la que origina la estructura
terciaria) que luego se articulan para formar la estructura terciaria definitiva. Este plegamiento
está facilitado por uniones denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los
átomos de azufre del aminoácido cisteína.

Existen, sin embargo dos tipos de estructuras terciarias básicas:

Proteínas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o el colágeno Proteínas con
estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las
otras dos. Son ejemplos el colágeno, la queratina del cabello o la fibroína de la seda,

Proteínas globulares, solubles en agua. Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más
frecuentes, en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es
aproximadamente esférica
.
Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen entre las
distintas cadenas laterales de los aminoácidos que la componen. Los enlaces propios de la
estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes.
Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formación de un puente disulfuro entre dos
cadenas laterales de Cys, o a (2) la formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas
laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp).
Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:
- Fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo
opuesto.
- Puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares.
- Interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares.
- Fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo.
Como resultado de estas interacciones, en las proteínas con estructura terciaria globular:

● Las cadenas laterales de los aminoácidos polares se localizan en la superficie de la

molécula, interaccionando con el agua y permitiendo que la proteína permanezca en
disolución.
● No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura
terciaria. Obviamente, el enlace que aporta más estabilidad es el de tipo covalente, y
entre los no covalentes, las interacciones más importantes son las de tipo hidrofóbico,
ya que exigen una gran proximidad entre los grupos apolares de los AA.

Estructura cuaternario
Solo está presente si hay más de una cadena polipeptídica. Con varias cadenas polipeptídicas,
la estructura cuaternaria representa su interconexión y organización. Esta es la imagen de la
hemoglobina, una proteína con cuatro polipéptidos, dos alfa-globinas y dos beta globinas. En
rojo se representa al grupo hem (complejo pegado a la proteína que contiene hierro, y sirve
para transportar oxígeno).

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas,

conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes.
Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser
puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína
constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros
constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. En cuanto a uniones covalentes,
también pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de cisteína situados en
cadenas distintas.

La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la separación de las

subunidades a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad. Las fuerzas que mantienen
unidas las distintas cadenas polipeptídicas son, en líneas generales, las mismas que estabilizan
la estructura terciaria. Las más abundantes son las interacciones débiles (hidrofóbicas, polares,
electrostáticas y puentes de hidrógeno), aunque en algunos casos, como en las
inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro.

Desnaturalización de proteínas
Como ya sabemos una proteína es una o más cadenas de aminoácidos que se enrollan y pliegan
hasta que adoptan una estructura tridimensional específica. Esta estructura es llamada
conformación especial y esta es esencial para que una proteína lleve a cabo su función, cuando
esta conformación espacial se pierde es lo que conocemos como la desnaturalización de las
proteínas

La desnaturalización de la proteína se basa en la pérdida de la estructura tridimensional debido

a distintos factores ambientales, ya sea por la temperatura, el pH o sustancias químicas, a estos
factores se les conoce como “agentes desnaturalizantes”. Cuando se pierde la estructura se
pierde la función biológica asociada a dicha proteína, ya sea enzimática, estructural,
transportadora, etc. Las proteínas tienen una estructura altamente sensible a los cambios. Tan
solo al desestabilizar un solo puente de hidrógeno esencial se desnaturaliza.

Esta desnaturalización es acompañada de cambios en las propiedades fisicoquímicas de las

proteínas, la pérdida de solubilidad es la más común, pero esta no siempre ocurre.

Cómo ocurre la desnaturalización de proteínas

Esta ocurre cuando hay una alteración de las interacciones entre los grupos R los cuales
estabilizan la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria, pero, no son afectados los enlaces
amidas covalentes de la estructura primaria. Cuando cambian las condiciones, ya sea aumentar
la temperatura o hacer el pH muy ácido o básico se pierden las estructuras secundarias y
terciarias. Cuando cambia el pH los grupos R básicos y ácidos pierden sus cargas iónicas y no
llegan a formar puentes salinos, lo que produce el cambio en la forma de la proteína.

También ocurre una desnaturalización cuando se agregan ciertos compuestos orgánicos e iones
de metales pesados, o mediante una agitación mecánica.

Agentes Desnaturalizantes

pH: Cuando hay valores muy extremos de pH, en medios ácidos o básicos, se puede llegar a
perder la configuración tridimensional de una proteína. Al haber un exceso de iones H+ y OH-
en el medio se desestabilizan las interacciones de las proteínas. Se produce una
desnaturalización por este cambio de patrón iónico.
Temperatura: A temperaturas mayores de 40 grados Celsius se empiezan a desestabilizar las
proteínas. En un aumento de temperatura ocurre un aumento de los movimientos moleculares
que afectan los puentes de hidrógeno y otros enlaces no covalentes, lo que da como resultado
la pérdida de la estructura terciaria.

Sustancias químicas: al agregarse altas concentraciones de sustancias polares como la urea,

se afectan los puentes de hidrógeno, al igual que sustancias no polares pueden llegar a tener el
mismo efecto. Los detergentes por igual pueden desestabilizar una estructura proteica, pero
este proceso no es agresivo y es reversible.

Agentes reductores: El β-mercaptoetanol es un agente químico que se utiliza

frecuentemente en laboratorios a la hora de desnaturalizar proteínas. Este es capaz de reducir
los puentes disulfuro entre los residuos de aminoácidos. Esto desestabiliza tanto la estructura
terciaria como la cuaternaria de la proteína. También tenemos el ditiotreitol que tiene funciones
similares.

Otros factores que cabe mencionar los cuales también provocan la pérdida de la estructura de
una proteína son los metales pesados en altas concentraciones y la radiación ultravioleta.

Renaturalización.

Cuando una proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se dice que ocurrió una
renaturalización, esto es muy útil en los procesos de aislamiento y purificación de proteínas.
Una desnaturalización de proteínas puede llegar a ser reversible o también irreversible, esto
dependerá del grado de los cambios estructurales por los cuales la proteína haya pasado durante
la desnaturalización.

Un experimento muy famoso sobre la renaturalización fue evidenciado en la ribonucleasa A.

los investigadores añadieron agentes desnaturalizantes como urea o β-mercaptoetanol y se
desnaturaliza la proteína, luego al retirar estos agentes la proteína recuperaba su estructura
nativa y podía volver a desempeñar en su totalidad su función.

Desnaturalización reversible e irreversible

Un ejemplo de la desnaturalización de una proteína por calentamiento es el calentamiento de

la clara de huevo. La clara de huevo es rica en proteínas globulares solubles llamadas
albúminas. Al calentarse, se despliegan las albúminas y coagulan, formando una masa blanca
y sólida. Las proteínas en general cada una tienen distintas capacidades para resistir la
desnaturalización por calor, la albúmina es bastante sensible al calor, pero las bacterias que
residen en manantiales de agua caliente desarrollan proteínas resistentes al agua hirviendo.

También la leche se vuelve agria por la conversión bacteriana de los carbohidratos en ácido
láctico, cuando hay un pH muy ácido las proteínas de la leche se desnaturalizan y precipitan en
un proceso conocido como coagulación. Hay proteínas más resistentes a condiciones ácidas y
básicas que otras como por ejemplo la mayoría de las enzimas digestivas como la amilasa y la
tripsina las cuales siguen siendo activas en condiciones ácidas en el estómago y a un pH de
alrededor de 1.

Hay muchos casos en los cuales la desnaturalización es irreversible, como con la clara de huevo
que al calentarla coagula, pero si vuelve y se enfría esta no vuelve a su estado natural. Tampoco
la leche cuando se corta vuelve a su estructura inicial si se neutraliza. No obstante, la
desnaturalización puede ser reversible si la proteína solo ha sido sometida a una
desnaturalización suave. Tal es el caso de una proteína que se separa de la solución mediante
una alta concentración salina, la cual la desnaturaliza y hace que se precipite, esta proteína
precipitada cuando se re disuelve en una solución con una concentración menor de sal, por lo
general la proteína recupera su estructura natural y actividad.

Clasificación según su forma y su función

Las proteínas son clasificadas en funcionalidad de su forma y en funcionalidad de su estructura

química. Según su forma, hay proteínas fibrosas (alargadas, e insolubles en agua, como la
queratina, el colágeno y la fibrina), globulares (de forma esférica y compacta, y solubles en
agua.

Las proteínas globulares, o esferoproteínas están compuestas de una sola molécula proteica,
o de unas escasas moléculas combinadas que se pliegan en forma esférica y conforman una
composición más compleja. Se diferencian de las proteínas fibrosas por ser más o menos
solubles en disoluciones acuosas (donde conforman suspensiones coloidales), siendo las
fibrosas básicamente insolubles.

Las proteínas globulares son primordialmente las enzimas de la célula, y están adheridas a
las construcciones membranosas del interior de la célula, en contacto directo con lo demás de
las sustancias del fluido intracelular. Catalizan actitudes químicas como la descomposición de
la glucosa en sus elementos o la conjunción de dichos con oxígeno para conformar dióxido de
carbono y agua, proporcionando a la vez energía para el manejo de la célula.

A diferencia de las proteínas fibrosas que sólo desempeñan funcionalidades estructurales, las
proteínas globulares además tienen la posibilidad de actuar como:
● Enzimas, catalizando actitudes orgánicas que poseen sitio en el organismo en
condiciones habituales y con gran especificidad. Ejemplificando, las esterasas
desempeñan este papel.
● Mensajeros, transmitiendo mensajes para regular los procesos biológicos. Una
ejemplificación podría ser la hormona insulina.
● Transportadores de otras moléculas por medio de la membrana celular.
● Almacenaje de aminoácidos. los aminoácidos son hidrófilos lo que posibilita que sean
solubles en agua
● Las funcionalidades reguladoras además son realizadas por las proteínas globulares en
más grande medida que las fibrosas.
Las proteínas fibrosas o escleroproteínas permanecen constituidas por cadenas
polipeptídicas ordenadas de modo paralelo durante un eje, conformando fibras o láminas
largas. Son resistentes e insolubles en medios acuosos.
Son recursos básicos estructurales del tejido conjuntivo de los animales.

Los tipos de células fibrosas son los próximos:

Queratina
En el cabello, la cadena polipeptídica se enrolla en una hélice α dextrógira que se estabiliza por
puentes de hidrógeno. 4 hélices se enrollan de manera levógira incrementando la resistencia y
conformando una protofibrilla, estabilizada por puentes de hidrógeno y disulfuro. Once de éstas
se fusionan en una microfibrilla. Centenares de éstas conforman las macrofibrillas de las células
que se agrupan formando las fibras del pelo. La queratina es la primordial proteína constitutiva
del pelo, las plumas, la lana, la capa exterior de la dermis, las pinzas, las escamas, los cuernos,
las conchas de las tortugas, las púas y las pezuñas. Les da resistencia, insolubilidad en agua y
durabilidad.

Colágeno
Esta proteína tiene varios residuos de prolina e hidroxiprolina, que impiden la formación de
construcciones α o β, adoptando una composición helicoidal triple de una resistencia
extraordinaria y escasa capacidad de estiramiento Indispensable en los tendones, cartílagos y
en la matriz de los huesos. Sus moléculas se fabrican en unas células especializadas
denominadas fibroplastos

Elastina
Es una proteína flexible localizada en el tejido conjuntivo de construcciones y órganos que son
flexibles, como la dermis, los ligamentos o los vasos sanguíneos. Las redes de elastina se
prolongan o se doblan una vez que son sometidas a un esfuerzo. La gran elasticidad que muestra
es pues tiene una composición irregular en la cual se establecen enlaces cruzados, que permiten
que se estire hasta el 150% antecedente de romperse.

Actina y miosina
Aun cuando muestran una composición filamentosa son solubles en agua, por lo cual algunas
veces, no se integran dentro del conjunto de las fibrosas. Aparecen en casi cada una de las
células eucariotas y son las causantes de la contracción muscular debido al deslizamiento entre
las dos

Fibroína
Proteínas resistentes, pero flexibles, que generan insectos y arañas para crear la seda, capullos,
nidos, etc; y su composición es igual a la de una lámina β.

Cada una de las proteínas hacen primordiales funcionalidades para la vida celular, sin embargo,
todas éstas cuentan con una funcionalidad más específica de cara a nuestro organismo. Gracias
a sus funcionalidades, tienen la posibilidad de clasificar en:
Catálisis
Se conforma por enzimas proteicas que se delegan de hacer actitudes químicas de una forma
más inmediata y eficiente. Procesos que resultan de suma trascendencia para el organismo.
Ejemplificando la pepsina, esta enzima está en el sistema digestivo y se ocupa de degradar los
alimentos.

Reguladoras
Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista un equilibrio en medio
de las funcionalidades que ejecuta el cuerpo humano. Tal es la situación de la insulina que se
ocupa de regular la glucosa que está en la sangre.

Estructural
Esta clase de proteínas poseen la capacidad de ofrecer resistencia y elasticidad que posibilita
conformar tejidos así como la de ofrecer soporte a otras construcciones. Esta es la situación de
la tubulina que está en el citoesqueleto.

Defensiva
Son las encargadas de proteger el organismo. Glicoproteínas que se delegan de crear
inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraños, o la queratina que
salvaguarda la dermis, así como el fibrinógeno y protrombina que conforman coágulos.

Transporte
La capacidad de estas proteínas es llevar sustancias por medio del organismo a donde sean
requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno mediante la sangre.

Receptoras
Esta clase de proteínas se hallan en la membrana celular y conducen a cabo la capacidad de
recibir señales para que la célula logre hacer su funcionalidad, como acetilcolina que obtiene
señales para generar la contracción.

Importancia de las proteínas

Según la organización Bon Pollo, las proteínas desempeñan un papel fundamental en el

organismo. Se trata de moléculas formadas por aminoácidos que están presentes en todas las
células de nuestro cuerpo y participan en infinidad de procesos metabólicos. Estos aminoácidos
pueden ser esenciales o no esenciales. En el caso de los primeros, nuestro cuerpo no puede
sintetizarlos por sí solo, por lo que necesitamos adquirirlos a través de los alimentos. Por eso
es muy importante mantener una dieta equilibrada y variada para obtener todos los tipos de
aminoácidos.

Las proteínas en la alimentación se encuentran tanto en alimentos de origen animal como

vegetal aunque, en el caso de los segundos, en menor cantidad. Por eso es necesario
combinarlas, ya que, de esta forma, se obtiene una proteína de calidad similar a la animal.
En el momento de absorberlas, nuestro organismo descompone las proteínas consumidas en
los aminoácidos que la constituyen, pero no todos los alimentos tienen la misma secuencia de
aminoácidos, lo que afecta a la calidad de las proteínas absorbidas. Para medir esta calidad, se
introduce el término “valor biológico”, que permite clasificar las proteínas en dos categorías,
según los aminoácidos esenciales que contiene (Bon Pollo Avigal, s.f):

Alto valor biológico: contienen los 9 aminoácidos esenciales y se encuentran en alimentos de

origen animal. (carnes, huevos y leche)

Bajo valor biológico: carecen de algún aminoácido esencial y se encuentran en alimentos de

origen vegetal . (verduras, legumbres y cereales)

¿Por qué son necesarias las proteínas?

Constituyen más de la mitad del peso de las células y asumen múltiples procesos y funciones,
entre ellas (Bon Pollo Avigal, s.f):

● Función estructural: se trata de la función principal de las proteínas, que consiste en

regenerar y mantener los tejidos de distintos órganos como músculos, huesos, tubo
digestivo, glándulas endocrinas, cerebro, nervios, piel… Entre estas proteínas se
encuentran el colágeno, la queratina o la elastina.
● Función enzimática: permiten y aceleran algunas reacciones químicas y metabólicas
que se producen en el organismo, tales como la digestión, la coagulación sanguínea o
las funciones hepáticas.
● Función reguladora: regulan algunos procesos vitales como la respiración o la
digestión.
● Función transportadora: posibilitan el transporte de nutrientes a las células. Es el caso
de la hemoglobina, que lleva el oxígeno de los pulmones a los tejidos del cuerpo, la
mioglobina, que lo absorbe para llevarlo a los músculos, o la albúmina, que transporta
grasas en el torrente sanguíneo.
● Función inmunológica: estas proteínas resultan fundamentales para el desarrollo de
anticuerpos, ya que son capaces de reconocer posibles patógenos para que,
posteriormente, las células del sistema inmunológico los eliminen. Un buen ejemplo
son las inmunoglobulinas.

Como hemos visto, las proteínas, además de construir tejido muscular, también tienen otras
muchas funciones que resultan esenciales para el organismo. Por eso es fundamental incluir en
nuestra dieta alimentos de alto valor biológico que nos aseguren la obtención de los
aminoácidos esenciales, ya que posteriormente se transformarán en las proteínas necesarias
para el buen funcionamiento del organismo.
Referencias bibliográficas

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