2022

ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DE
LAS PROTEINAS

Ensayo
Jacqueline Dagdug Velázquez
Bioquímica Energía y Consumo II
Introducción

Las proteínas son biomoléculas formadas por carbono, oxígeno, nitrógeno, hidrogeno, y
en menor cantidad pueden contener: fosforo, azufre y otros elementos como magnesio,
cobre y hierro. Son cadenas de unidades de aminoácidos que se encuentran unidos por
medio de enlaces peptídicos entre los grupos carboxilo y el grupo amino. (Azcona)

Entendemos que las proteínas adoptan una conformación nativa, que es la de menor
energía libre en las condiciones químicas de los sistemas biológicos, y en las
consecuencias del plegamiento espontaneo de la estructura primaria bajo la influencia de
fuerzas no covalentes. También existen proteínas fibrosas como las α-queratinas; para
otras proteínas la conformación nativa es la estructura terciaria, un ejemplo es la
mioglobina; mientras que la estructura cuaternaria es la más estable para otras proteínas,
por ejemplo, la hemoglobina.

Desarrollo

Todos los tejidos vivos contienen proteínas. Se distinguen químicamente de los lípidos y
de los hidratos de carbono por contener nitrógeno. Son polímeros de aminoácidos (hay
20 distintos) unidos por enlaces peptídicos. Una proteína puede contener varios cientos
o miles de aminoácidos y la disposición o secuencia de estos aminoácidos determina la
estructura y la función de las diferentes proteínas. Algunas son estructurales (como el
colágeno del tejido conectivo o la queratina que se encuentra en pelo y uñas), otras son
enzimas, hormonas, etc.

Estructura de las proteínas

Las proteínas se dividen en cuatro niveles: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

Estructura Primaria Está constituida por la secuencia de aminoácidos de la cadena

polipeptídica.

Las proteínas se diferencian por:

 El número de aminoácidos
 El tipo de aminoácidos
 El orden en que se encuentran los aminoácidos dispuestos.
Cualquier alteración en el orden de estos aminoácidos determinará una proteína
diferente. Como la estructura primaria es la que determina los niveles superiores de
organización, el conocimiento de la secuencia de AA es del mayor interés para el estudio
de la estructura y función de una proteína. Clásicamente, la secuenciación de una
proteína se realiza mediante métodos químicos. El método más utilizado es el de Edman,
que utiliza el fenilisotiocianato para marcar la e iniciar una serie de reacciones cíclicas
que permiten identificar cada AA de la secuencia empezando por el extremo amino. Hoy
en día esta serie de reacciones las realiza de forma automática un aparato llamado
secuenciador de AA. (Carmen Bañó, 2007)

Estructura Secundaria es el plegamiento que forma la cadena polipeptídica debido a la

formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los
puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico.
En este caso el –CO- actúa como aceptor de H y el NH como donador de H, de esta
manera, la cadena polipeptídica adoptará conformaciones de mayor estabilidad. El nivel
secundario de organización de las proteínas incluye a las siguientes estructuras que son
las más frecuentes: Hélice  y Lamina . (Donald Voet, 2006)

Hélice  La estructura secundaria en la Hélice- se forma cuando la cadena polipeptídica

se enrolla de manera helicoidal, como una estructura en espiral, sobre un eje imaginario.
El grupo carboxilo de cada aminoácido se une mediante un puente de hidrógeno al grupo
amino de otro aminoácido.

Lámina  Esta estructura es conocida también como lamina plegada. La cadena queda
estirada y en forma de zigzag formando láminas. Los grupos R sobresalen de la lámina
en ambos sentidos y de manera alterna.

Estructura Terciaria ocurre cuando existen atracciones entre Láminas β y Hélices-.

Esta estructura es específica para cada proteína y determinará la función de dicha
proteína. Para dar lugar a la estructura terciaria es necesario que primero se agrupen
conjuntos de estructuras denominadas dominios, que luego se articularan para formar la
estructura terciaria definitiva. Se le llama dominio a las regiones de la proteína que tienen
una estructura secundaria definida.

La estructura terciaria da lugar a dos tipos de proteínas: 1) Proteínas con estructura

terciaria de tipo fibroso: las hélices- o láminas  que lo conforman, mantienen su orden
y no tienen grandes modificaciones, solo ligeros giros longitudinales. 2) Proteínas con
estructura terciaria de tipo globular su forma es aproximadamente esférica. En este tipo
de estructuras se forman regiones con estructuras al azar, hélices- y láminas  y
acodamientos. (Uruguay, 2020)

Hablamos de desnaturalización de una proteína en el momento en que se pierde la

estructura terciaria de la proteína y por lo tanto esta pierde su función, es decir; supone
la ruptura de las interacciones débiles que mantienen la estructura tridimensional. La
mayoría de las proteínas se pueden desnaturalizar por calor, pH extremos, entre otros.

Estructura Cuaternaria implica la interacción de más de una cadena polipeptídica. Es,

por lo tanto, la asociación de diferentes subunidades para formar complejos funcionales,
en forma de dímeros, (unión de dos monómeros) trímeros (unión de tres monómeros),
etc. (Azcona)

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que,

asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus
monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante
interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones
hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos
monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes
son iguales, o un heterodímero, si no lo son. Modula la actividad biológica de la proteína
y la separación de las subunidades a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad. Las
fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptídicas son, en líneas
generales, las mismas que estabilizan la estructura terciaria.
Conclusión

Las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura
tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Una sola célula puede
contener miles de proteínas; aunque sabemos que tanto como las estructura como las
funciones varían mucho, todas las proteínas se componen con una o más cadenas de
aminoácidos.
Bibliografía
Azcona, Á. C. (s.f.). MÓDULO 1: BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL Y METABÓLICA DE LAS
PROTEINAS. Manual de Nutrición y Dietética, 2-15.

Carmen Bañó, M. P. (2007). Fundamentos de la Bioquimica (Vol. 96). (U. d. Valencia,

Ed.)

Donald Voet, J. G. (2006). Bioquimica (Ed. Medica Panamericana ed.).

Uruguay, U. d. (2020). Química Bio-Orgánica. Consejo de Educación Tecnico Profesional

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