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TALLER BIOCOMPUESTOS

UNIVERSIDAD DEL ATLÁNTICO


BIOLOGÍA CELULAR
GRUPO: 19B

NOTA: El presente taller se trabajará como plan de contingencia de los días 4 y 5 de


Octubre para las clases teóricas del grupo 19B. Con este se dará como terminado esta
unidad.

Indicaciones: El trabajo se realizará en parejas y un solo grupo de tres personas, la fecha


de entrega será máximo el día 10 de Octubre. Se debatirán las respuestas de las preguntas
la próxima clase.

Diga cuál de las siguientes afirmaciones es correcta y explica tu respuesta.

A. El núcleo atómico contiene protones y neutrones. (V)

El núcleo atómico es la parte central de un átomo, tiene carga positiva, y concentra


más del 99,99 % de la masa total del átomo, Está formado
por protones y neutrones (denominados nucleones) 

B. Un átomo tiene más electrones que protones. (QUIZA)

Si el número de protones y electrones son iguales, ese átomo es eléctricamente


neutro. Si un átomo tiene más o menos electrones que protones, entonces
tiene una carga global negativa o positiva, respectivamente, y se denomina ion
(anión si es negativa y catión si es positiva).

C. El núcleo está rodeado por una doble membrana. (V)

La principal estructura que constituye el núcleo es la envoltura nuclear, una doble


membrana que rodea completamente al orgánulo y separa ese contenido del
citoplasma, además de contar con poros nucleares que permiten el paso a través
de las membranas para la correcta regulación de la expresión genética

D. Todos los átomos del mismo elemento tienen el mismo número de


neutrones(F)

El número de neutrones de un elemento químico se puede calcular como A-Z,


es decir, como la diferencia entre el número másico y el número atómico.
No todos los átomos de un elemento dado tienen la misma masa. ... Por lo
tanto la diferencia entre dos isótopos de un elemento es el número de
neutrones en el núcleo.

E. Tanto los ácidos grasos como los polisacáridos pueden ser importantes
reservas de energía para las células. (V)

Los polisacáridos son químicamente los carbohidratos más complejos. Tienden a ser insolubles en
el agua y los seres humanos sólo pueden utilizar algunos para producir energía. Ejemplos de
polisacáridos son: el almidón, el glicógeno y la celulosa.

Los ácidos grasos son biomolecular constituidas por lípidos que se forman a partir de una cadena
de hidrógeno y carbono lineal. Por explicarlo con un lenguaje menos técnico, se podría decir
que son parte esencial de la composición de la mayoría de grasas y aceites que podemos
encontrar en el medio natural y en los seres vivos.

F. Los enlaces de hidrógeno son débiles y pueden romperse por energía cinética,
pero, aun así, contribuyen significativamente por la especificidad de las
interacciones entre macromoléculas(V)

Enlace por puente de hidrógeno: Es una atracción que existe entre un átomo


dehidrógeno (carga positiva) con un átomo pequeño muy electronegativo, como
flúor(F), oxígeno (O) o nitrógeno (N) (F-H, O-H, N-H), que posee un par de
electrones libres (carga negativa), de ahí el nombre de "enlace de hidrógeno"

Resolver las siguientes preguntas

1. ¿Qué significa "polaridad" en una cadena polipeptídica Y qué significa "polaridad"


en un enlace químico? ¿Dónde difieren estos conceptos?

Estructura Primaria <ul><li>Una serie de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos forman una
cadena polipeptídica, y cada unidad aminoacídica de un polipéptido se denomina residuo.
</li></ul><ul><li>Una cadena polipeptídica tiene polaridad, con un grupo α -amino en un extremo
y un α -carboxilo en el otro. </li></ul><ul><li>Por convención el extremo amino terminal, se
considera que es el comienzo de la cadena polipeptídica. </li></ul>

Polaridad de los enlaces y de las moléculas. Cuando los dos átomos unidos


mediante enlace covalente tienen electronegatividad diferente, la nube electrónica está
más cerca del más electronegativo. El enlace se llama polar, y es un tipo particular
de enlace covalente.
2. La estructura tridimensional de una proteína está determinada por sus estructuras
primaria, secundaria y terciaria. Defina estas estructuras. ¿Cuáles son algunas de
las estructuras secundarias más comunes? ¿Cuáles son las fuerzas que mantienen
unidas las estructuras secundaria y terciaria?

La ESTRUCTURA PRIMARIA está representada por la sucesión lineal de aminoácidos


que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la
cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en cada
cadena peptídica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN.

La ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición espacial que


adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los
ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la
capacidad de rotación del carbono   y de la formación de enlaces débiles (puentes de
hidrógeno).

La ESTRUCTURA TERCIARIA está representada por los superplegamientos y


enrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales
geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro
entre dos cisteínas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals;
interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).

Algunas de las estructuras secundarias más comunes son: Disposición espacial estable
determina formas en espiral (configuración  -helicoidal y las hélices de colágeno)
La hoja beta paralela, la hoja beta mixta

La estructura terciaria de las proteínas se forma sobre la disposición de la estructura


secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación
globular. La cual se mantiene estable debido a la existencia de enlaces entre los radicales R
de los aminoácidos, aparecen los puentes disulfuro entre los radicales de aminoácidos que
tienen azufre (cisteína); también las fuerzas hidrófobas son fundamentales en esta estructura.

3. ¿Qué es la estructura cuaternaria?

La ESTRUCTURA CUATERNARIA está representada por el acoplamiento de varias


cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protómeros) que
quedan auto ensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Esta estructura no la
poseen, tampoco, todas las proteínas. Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y
los enzimas alostéricos.
4. El plegado correcto de las proteínas es esencial para la actividad biológica.
Describa el papel de las chaperonas y de las chaperoninas moleculares en el
plegado de las proteínas.

Las proteínas chaperonas son un conjunto de proteínas presentes en todas


las células, cuya función es la de ayudar al plegamiento de otras proteínas recién
formadas en la síntesis de proteínas. Muchas de estas proteínas recién formadas
son proteínas de choque térmico. Las chaperonas no forman parte de la estructura
primaria de la proteína funcional a la que modifican, sino que sólo se unen a ella para
ayudar en su plegamiento, ensamblaje y transporte celular a otra parte de la célula
donde la proteína realiza su función. Los cambios de conformación tridimensional de
las proteínas pueden estar afectados por un conjunto de varias chaperonas que
trabajan coordinadas, dependiendo de su propia estructura y de la disponibilidad de
las chaperonas.
Chaperoninas
Que facilitan directamente el plegado de las proteínas. Incluyen a: TriC, en eucariotas;
y GroEL, en bacterias y cloroplastos.

5. Las proteínas son degradadas en las células. ¿Qué es la ubiquitina y qué papel
cumple en el marcado de las proteínas para la degradación?

La ubiquitina (o ubiquitina) es una pequeña proteína reguladora que ha sido encontrada


en la mayoría de los tejidos de los organismos eucariotas. Una de sus muchas funciones
es dirigir el reciclaje de proteínas. La ubiquitina puede asociarse a proteínas y marcarlas
para su destrucción. El marcaje de ubiquitina dirige las proteínas al proteosoma, que es un
gran complejo de proteínas que encontramos en la célula y que degrada y recicla
proteínas innecesarias.

6. ¿Cuál es la función de los proteasomas en la degradación de las proteínas?

El proteasoma o proteosoma es un complejo proteico grande presente en todas


las células eucariotas y Archaea, así como en algunas bacterias, que se encarga de
realizar la degradación del proteasoma o proteosoma es un complejo proteico grande
presente en todas las células eucariotas y Archaea, así como en algunas bacterias, que se
encarga de realizar la degradación de proteínas (denominada proteólisis) no necesarias o
dañadas. En las células eucariotas los proteosoma suelen encontrarse en el citoplasma.
proteínas (denominada proteólisis) no necesarias o dañadas. En las células eucariotas
los proteosomas suelen encontrarse en el citoplasma.

7. ¿Qué métodos se utilizan para obtener estructuras tridimensionales de proteínas?


Explique tres de ellas.

La cristalografía de rayos-X: genera un modelo de difracción de rayos X


  La espectroscopía de resonancia magnética nuclear (NMR): aporta información sobre la
conformación local y distancia entre átomos próximos entre sí

 La microscopía electrónica: ofrece una imagen de la forma completa de la molécula.

8. . ¿Qué son los pares de bases de Watson y Crick? ¿Por qué son importantes?

Los pares de bases intramoleculares pueden ocurrir dentro de los ácidos nucleicos
monocatenarios. Esto es particularmente importante en las moléculas de ARN (por
ejemplo, ARN de transferencia), donde los pares de bases de Watson-Crick (guanina-
citosina y adenina-uracilo) permiten la formación de hélices bicatenarias cortas y una
amplia variedad de interacciones no Watson-Crick (Por ejemplo, GU o AA) permiten
que los ARN se plieguen en una amplia gama de estructuras tridimensionales
específicas. Además, el apareamiento de bases entre ARN de transferencia (ARNt)
y ARN mensajero (ARNm) constituye la base para los eventos de reconocimiento
molecular que dan como resultado que la secuencia de nucleótidos de ARNm
se traduce en la secuencia de aminoácidos de proteínas a través del código genético.

9. ¿Qué diferencia entre el ARN y el ADN ayuda a explicar la gran estabilidad del
ADN? ¿Qué implicaciones tiene esto para la función del ADN?

10. Explique cómo se da los procesos de replicación, transcripción y traducción del


ADN

REPLICACION: Una vez que se comprobó que el ADN era el material hereditario y se descifró
su estructura, lo que quedaba era determinar como el ADN copiaba su información y como la
misma se expresaba en el fenotipo. Matthew Meselson y Franklin W. Stahl diseñaron el
experimento para determinar el método de la replicación del ADN. Tres modelos de replicación
era plausibles.

1. Replicación conservativa durante la cual se produciría un ADN completamente nuevo durante la


replicación.

2. En la replicación semiconservativa se originan dos moléculas de ADN, cada una de ellas


compuesta de una hebra del ADN original y de una hebra complementaria nueva. En otras
palabras, el ADN se forma de una hebra vieja y otra nueva. Es decir que las hebras existentes
sirven de molde complementario a las nuevas.
3. La replicación dispersiva implicaría la ruptura de las hebras de origen durante la replicación
que, de alguna manera se reordenarían en una molécula con una mezcla de fragmentos nuevos y
viejos en cada hebra de ADN.
TRANSCRIPCCION: Preiniciacion. Los eventos de preiniciación consisten en la
localización, por parte de la ARN polimerasa, de un sitio específico del ADN y la
separación de las dos cadenas, de forma que la secuencia de bases sea accesible a
la enzima. Por convención se representa a la hebra de ADN, que no es copiada, y se
designa como la hebra codificante por ser muy parecida en su secuencia al ARN, esta
se debe escribir de izquierda a derecha en el sentido 5'-3'. La otra hebra se
denomina molde porque esta es precisamente su función.
Iniciación. La iniciación de la transcripción comienza con la unión al complejo, formado
por la polimerasa y el promotor abierto del ribonucleótido trifosfato que formará al extremo
5'-P de la cadena naciente de ARN. La unión del segundo nucleótido y la formación del
enlace fosfodiéster forma también parte de la iniciación; por lo tanto, consiste en la
formación de un complejo ternario entre la polimerasa, el ADN y un segmento de ARN, lo
suficientemente largo para que el complejo sea estable y no se disocie.

Elongación. Después de ser liberado el factor σ, la polimerasa adquiere una nueva


conformación y se forma un complejo ternario (polimerasa-ADN-ARN naciente) que se
caracteriza por su alta estabilidad. En esta etapa se pueden describir los siguientes
pasos:

1. Unión a la enzima del nucleósido trifosfato sustrato de forma específica para


la ribosa y la base.
2. Ataque nucleofílico del P(α) al 3'-OH con la consiguiente formación del enlace
fosfodiéster y la generación de pirofosfato.
3. La polimerasa es traslocada a lo largo de la cadena de ADN produciéndose un
desenrollamiento por delante y un enrollamiento por detrás.

Terminación. La terminación de la síntesis del ARN ocurre en sitios de secuencias de


bases específicas en la molécula de ADN. Todo parece indicar que la formación de la
estructura en "tallo y asa", en la molécula de ARN, está implicada notablemente en le
mecanismo de la terminación.

Posterminacion. cerca del proceso de Posterminacion o maduración de los ARN


en procariontes se pueden hacer cuatro afirmaciones o valoraciones basadas en los
resultados obtenidos de experimentos prácticos realizados fundamentalmente con E.
coli:

1. Todos los ARNt y los ARNr son procesados exceptuándose de este proceso


los ARNm.
2. Para generar el extremo 3'-OH y el 5'-P se requieren cerca de diez tipos de
ARNasa.
3. Durante el evento de reconocimiento las ARNasas favorecen a las estructuras
tridimensionales antes que a las secuencias de bases.
4. Se forman bases raras por transformación enzimática de las bases comunes.
TRADUCCION.
Preiniciacion. Ocure la activación de los aminoácidos. Esta etapa ocurre en el
citoplasma y consiste en la unión de cada aminoácidos a su ARNt específico. Esta
reacción es catalizada por la enzima aminoacil-ARNt sintetasa. Cada uno de los
veinte aminoácidos es reconocido por una aminoacil-ARNt sintetasa específica que
pueden presentar de una a cuatro subunidades proteícas.
Iniciación. El codón de iniciación (AUG) es identificado por el ribosoma con la ayuda
de múltiples factores de iniciación (eIF). El codón AUG tiene una doble función: como
iniciador, al costituir la señal para el primer aminoacil-ARNt, que es el metionil-
ARNt iniciador, y como codón para la incorporación de metionina en el interior de la
cadena polipeptídica que crecerá guiada por el ARNm y que corresponde con la etapa
de elongación. La etapa de iniciación ha sido dividida en varias subetapas las que
culminan con un ribosoma listo a incorporar al siguiente aminoácido en el sitio A para
dar lugar a la siguiente etapa. Primero ocurre la disociación del ribosoma en sus dos
subunidades, lo que es asistido por varios factores de iniciación. Luego se forma
el complejo ternario eIF-2-GTP-Met-ARNtiMet, donde el eIF-2 es una proteína que
une al GTP y reconoce al ARNt iniciador (Met-ARNtiMet). Finalmente sucede la unión
del complejo ternario a la subunidad menor del ribosoma (40s). Le sigue el
reconocimiento del casquete del extremo 5' del ARNm por el factor de iniciación eIF-
4F e incorporación a la subunidad menor. Como penúltima subetapa se encuentra el
movimiento de la subunidad menor unida al ARNm a lo largo del extremo 5', proceso
que se denomina scanning y que require energía y factores de iniciación adicionales.
Por último, en el momento en que la subunidad menor activada alcanza la posición del
codón AUG, la subunidad mayor se une a la menor.

Elongación. En esta etapa ocurre la formación del enlace polimerizante durante la


formación de la proteína. Aquí, al igual que en las otras etapas, la participación de
proteínas adicionales no ribosómicas es fundamental; las que se denominan factores
de elongación (eEF). También se divide en fases:

1. Los aminoácidpos activados se unen a un factor de elongación en presencia de


GTP. La entrada de cada ARNt al sitio A del ribosoma con un consiguiente
gasto de energía (GTP).
2. El complejo entra al sitio A regido por la complementariedad codón-anticodón
por lo que se require de una prueba de lectura del codón. Si ocurriera una
entrada incorrecta este sería expulsada del sitio para entrar al aa-ARNt
correcto.
3. Cuando los ARNt están correctamente situados ocurre la formación del enlace
peptídico con la acción de la peptidil transferasa.
4. En esta fase se localiza el codón que ocupará el sitio A para que pueda entrar
el aminoacil-ARNt a dicho sitio. Esto requiere un movimiento del ribosoma
denominado traslocación y que ocurre simultáneamente con la salida del
aminoacil-ARNt descargado.

Terminación. Como los codones de terminación no tienen ARNt que los identifique, en
su lugar esto constituye una señal para dar inicio a la terminación de la traducción. El
codón de terminación es reconocido por un factor de liberación unido al GTP. Dicho
complejo se une al ribosoma en el sitio A y con la hidrólisis del GTP se produce la
liberación de la cadena polipeptídica sintetizada y el desensamblaje de la maquinaria
sintetizadora. En estos momentos el ribosoma se encuentra en condiciones de iniciar
un nuevo evento de traducción.
Posterminacion. Esta etapa corresponde a la maduración o procesamiento de
la molécula formada. Durante esta etapa la proteína alcanza su estructura y
conformación con su actividad biológica. Existen diversos eventos que posibilitan que
la proteína logre su estado funcional, entre ellos se encuentran: la eliminación de
aminoácidos de los extremos y del interior de la cadena; la transformación de los
aminoácidos en reacciones de hidrolización,
obteniéndose hidroxiprolina y hidroxilisina, aminoácidos que aparecen en el colágeno;
incorporación de grupos prostéticos, incorporación de metales en las metaloproteínas,
formación de enlaces disulfuro, glicosilaciones y el ensamblaje de subunidades en las
proteínas oligoméricas.
11. Escribe la fórmula química de la reacción de condensación de dos aminoácidos
que forman un enlace peptídico. También escribe la fórmula de hidrólisis.

12. Describa las similitudes y diferencias entre las atracciones de Van der Waals y
enlaces de hidrógeno.
Similitudes:
Ambas son fuerzas de atracción, ambos realizan una atracción entre dos átomos,
ambos tienen interacción dipolo-dipolo.
Diferencias:
En los enlaces de hidrogeno, la interacción dipolo-dipolo es relativamente débil,
mientras que en la atracción de Van der Waals dependen de la polarizadad de la
molécula neutra
13. Se dice que los ácidos grasos son "anfipáticos". ¿Qué significa este término?
¿Cómo se comporta una molécula anfipática en el agua? Dibuja un diagrama que
ilustre su respuesta.

Son aquellas moléculas que poseen un extremo hidrofílico, es decir, que es soluble en


agua, y otro que es hidrófobo, lo cual significa que rechaza el agua. Así, por ejemplo,
cualquier tipo de aceite es hidrófobo porque no puede incorporarse al agua. Comúnmente
estas dos partes tenderían a separarse si se agregan a una mezcla de dos sustancias,
una hidrofóbica y una hidrofílica, lo que no puede cumplirse debido a que se encuentran
unidas por un enlace químico. En agua, las colas hidrofóbicas tienden a interaccionar entre
sí, creando un espacio hidrofóbico del que el agua es excluida y en el que pueden quedar
atrapadas otras moléculas hidrofóbicas, mientras que la cabeza polar interacciona con el agua,
y se encuentra solvatada, preservando a la parte hidrofóbica de todo contacto con el agua.
Este es el llamado efecto hidrofóbico