UNIVERSIDAD DE GUADALAJARA

CENTRO UNIVERSITARIO DE CIENCIAS EXACTAS E

INGENIERÍAS

Lic. Ingeniería en Alimentos y Biotecnología.

Introducción a la bioquímica
Cuestionario de Proteínas
Alumno: Icker Leonardo Díaz Aguilar
Titular de la materia: María de Jesús Cruz Vargas

04 de febrero del 2024

 Actividad 4. “Cuestionario Proteínas.”
Objetivo
Investigar y analizar información.
Introducción
Las proteínas son macromoléculas, están formadas por carbono, hidrógeno,
oxígeno, nitrógeno y azufre. Las proteínas determinan la forma y la estructura de
las células y dirigen casi todos los procesos vitales.
Instrucciones
Contestar las siguientes preguntas.
1. ¿Cuáles son los 4 niveles estructurales de una proteína?
Estos, constan de las estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias,
principalmente.
2. ¿Qué significa estructura primaria?
Es la secuencia de aminoácidos de su cadena polipeptídica (Serie de aminoácidos
unidos entre sí mediante enlaces peptídicos formados a expensas del −COOH de
un aminoácido y el α-NH2 del aminoácido siguiente), o cadenas si la proteína está
formada por más de un polipéptido.
3. ¿Cuál es la estructura secundaria de una proteína?
Es el ordenamiento espacial de un esqueleto de átomos del polipéptido sin
considerar las conformaciones de sus cadenas laterales.
Esta estructura comprende los patrones de plegamiento polipeptídico habituales,
como hélices, hojas y giros.
4. ¿Cuáles son los 2 tipos más comunes de estructura secundaria?
Los tipos de estructuras secundarias más comunes son la hélice-α y la hoja o lámina
plegada β. Ambas estructuras mantienen su forma mediante puentes de hidrógeno,
que se forman entre el O del grupo carbonilo de un aminoácido y el H del grupo
amino de otro.
En una hélice α, el grupo carbonilo (C=O) de un aminoácido se une mediante un
puente de hidrógeno al grupo amino H (N-H) de otro aminoácido que está cuatro
lugares más adelante en la cadena (por ejemplo, el carbonilo del aminoácido 1
forma un puente de hidrógeno con el N-H del aminoácido 5). Este patrón de enlace
jala la cadena polipeptídica para formar una estructura helicoidal que se asemeja a
un listón rizado, en la que cada vuelta de hélice contiene 3.6 aminoácidos. Los
grupos R de los aminoácidos sobresalen hacia fuera de la hélice α, donde pueden
interactuar libremente.
En una lámina β, dos o más segmentos de una cadena polipeptídica se alinean uno
junto a otro, formando una estructura laminar que se mantiene unida por puentes
de hidrógeno. Dichos puentes se forman entre los grupos carbonilo y amino del
esqueleto, mientras que los grupos R se extienden por arriba y por abajo del plano
de la hoja, las cadenas de una lámina β pueden ser paralelas al apuntar en la misma
dirección (sus extremos N-terminal y C-terminal se emparejan con los de la otra
cadena) o antiparalelas al apuntar en direcciones opuestas (el extremo N-terminal
de una cadena está situado junto al extremo C-terminal de la otra cadena).

5. ¿Cuál es la diferencia entre la estructura alfa-hélice y beta laminar?

Aunque ambas son estructuras secundarias se diferencia principalmente en su
forma.
Una de las diferencias entre ambas es su forma, veras hélice alfa tiene forma de
espiral, mientras que Las láminas beta tiene forma paralela y anti paralela, es decir,
se encuentra extendido, la hélice alfa tiene grupo carboxilo (CO) y se une por
puente hidrógeno al grupo amino (NH) de la estructura central (columna vertebral).
Mientras que las láminas beta se estabilizan mediante puentes de hidrógeno entre
el Nitrógeno y el Oxigeno pertenecientes a los enlaces peptídicos.
 6. ¿Qué significa estructura terciaria?
La estructura terciaria de una proteína, describe el plegamiento de sus elementos
de la estructura secundaria y especifica las posiciones de cada átomo de la proteína,
incluidos los de sus cadenas laterales.
7. Mencione los 4 tipos de interacciones que cooperan en la
estabilización de la estructura terciaria de una proteína:
Las interacciones del grupo R que contribuyen a la estructura terciaria incluyen
puentes de hidrógeno, enlaces iónicos, interacciones dipolo-dipolo y fuerzas
de dispersión de London: básicamente, conforman toda la gama de enlaces no
covalentes. Por ejemplo, los grupos R con cargas similares se repelen entre sí,
mientras que aquellos con cargas opuestas pueden formar un enlace iónico.
Asimismo, los grupos R polares pueden formar puentes de hidrógeno y otro tipo de
interacciones dipolo-dipolo.
Las interacciones hidrofóbicas también son importantes para la estructura
terciaria, ya que los aminoácidos con grupos R no polares hidrofóbicos se agrupan
juntos en el interior de la proteína, dejando a los aminoácidos hidrofílicos en el
exterior para interactuar con las moléculas de agua circundantes.
Finalmente, existe un tipo especial de enlace covalente que puede contribuir a la
estructura terciaria, los puentes disulfuro:
Estos enlaces covalentes, formados entre los azufres de las cadenas laterales de
las cisteínas, son mucho más fuertes que los otros tipos de enlaces que contribuyen
a la estructura terciaria. Actúan como "pasadores de seguridad" moleculares al
mantener todas las partes del polipéptido bien unidas entre sí.
 8. ¿Cómo se define a la estructura cuaternaria de una proteína?
Las proteínas que presentan masas moleculares mayores a 100 kDA (Kilodalton,
unidad de medida utilizada en biología, bioquímica y medicina para expresar la
masa molecular de las proteínas, ácidos nucleicos y otras macromoléculas
biológicas.) se componen de más de una cadena polipeptídica.
El ordenamiento espacial de estas subunidades se conoce como una estructura
cuaternaria específica, este nivel de organización incluye a la polimerización el
grado de agregación de las unidades proteicas.
9. ¿Qué es la desnaturalización de una proteína?
Es el desplegamiento de la estructura nativa de la proteína, es decir, cuando una
proteína pierde su estructura de mayor orden, pero no su secuencia primaria, se
dice que ha sido desnaturalizada y ya no es funcional.
10. ¿Qué puede causar la desnaturalización de una proteína?
Los factores de desnaturalización de las proteínas incluyen principalmente:
 Temperatura:
El calentamiento origina cambios abruptos en la estructura, su rotación óptica,
viscosidad y la absorción UV.
 pH:
Las variaciones de pH alteran los estados de ionización de las cadenas laterales de
aminoácidos, con lo que cambian las distribuciones de cargas proteicas y los
requerimientos de enlaces de hidrogeno.
Los detergentes se asocian con los residuos no polares de una proteína, por lo que
interfieren en las interacciones hidrofóbicas responsables por la estructura nativa de
la proteína.
Los agentes caotrópicos (sustancia que desorganiza la red tridimensional del
agua influyendo en la organización de sus moléculas a través de sus enlaces de
hidrógeno, y en la interacción de estas con otros solutos como macromoléculas tales
como proteínas, ADN o ARN), tales como la Urea y el ion guanidina, iones y
moléculas pequeñas que aumentan la solubilidad de las sustancias no polares en
agua, rompiendo interacciones hidrofóbicas.
11. Explica 3 técnicas para analizar proteínas.
 La cromatografía líquida de proteínas a alta velocidad:
La cromatografía líquida de proteínas a alta velocidad (FPLC, por sus siglas en
inglés) es una técnica que se utiliza para purificar proteínas y otras biomoléculas
(ácidos nucleicos y/o polisacáridos) a partir de mezclas complejas contenidas en un
extracto, mediante el uso de columnas cromatográficas de diversos tipos como son:
filtración en gel, interacción hidrofóbica, intercambio iónico y afinidad las
cuales se conectan a un equipo automatizado equipado con un detector de luz UV-
visible (190-700 nm) en línea con hasta tres longitudes de onda simultáneas (e.g.
280/214/254 nm), un medidor de conductividad (0.001-999.9 mS/cm), un mezclador
de gradientes y un monitor de pH en línea.
 Cromatografía de intercambio iónico:
Se trata de una cromatografía en columna que utiliza una fase estacionaria con
sustancias con componentes con carga eléctrica. Se utiliza para separar
compuestos cargados, incluyendo aminoácidos, péptidos y proteínas. La fase
estacionaria es normalmente una resina de intercambio iónico que contiene
grupos funcionales cargados que interaccionan con grupos cargados de signo
opuesto del compuesto que se quiere retener
Puede ser:
 Intercambiador de iones cargado positivamente (intercambiador de
aniones), que interacciona con aniones.
 Intercambiador de iones cargado negativamente (intercambiador de
cationes), que interacciona con cationes.

 Cromatografía de afinidad:
La cromatografía de afinidad se basa en interacciones no covalentes selectivas
entre la muestra y moléculas específicas.
Consiste en la separación de macromoléculas solubles utilizando una fase
estacionaria diseñada para interaccionar específicamente con el material deseado,
retrasando de este modo su elución.
Es muy específica, pero no muy consistente. Se utiliza mucho en bioquímica para
la purificación de proteínas.

 Cromatografía de permeación en gel (GPC):

La cromatografía de permeación en gel se conoce también como cromatografía de
exclusión por tamaño, porque separa las moléculas según su dimensión. Las
moléculas pequeñas entran en un medio poroso y por tanto les cuesta más salir de
la columna, dejando las partículas más grandes eluir primero.
La GPC es una técnica muy empleada para determinar la distribución del peso
molecular en polímeros, aunque suele proporcionar baja resolución.

Bibliografía

1. Khan Academy. (2017). Órdenes de la estructura de la proteína (artículo) |

https://es.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-and-amino-
acids/a/orders-of-protein-structure

2. Mathews, C. y Van Holde, K. Bioquímica. 2da edición. McGraw-Hill Interamericana. 1998

2. Universidad Nacional Autónoma de Mexico. (2022). Purificación de proteínas por FPLC

- Facultad de Química. Facultad De Química.
https://quimica.unam.mx/investigacion/servicios-para-la-
investigacion/usaii/purificacion-de-proteinas-por-fplc/

3. Universidad de Barcelona. (2020). Operaciones Básicas en el Laboratorio de Química.

Cromatografía. Otros Tipos de Cromatografía.
https://www.ub.edu/oblq/oblq%20castellano/cromatografia_altres.html

4. Clínica Universidad de Navarra. (2024). Cromatografía de afinidad. Diccionario médico.

https://www.cun.es. https://www.cun.es/diccionario-medico/terminos/cromatografia-
afinidad