UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MACHALA

Calidad, Pertinencia y calidez

Facultad de Ciencias Agropecuarias
Formato de presentación de ensayo

NOMBRES TERCERO “A”

 VLADIMIR CABRERA
 FERNANDO QUIMI
 JOHN ROSALES
 EMILSE SANCHEZ
 LAURA VEGA

 JOSSUE ZAMBRANO

Tema: Estructura química de las proteínas, cargas químicas. (tema correspondiente al sillabus)

Planteamiento del problema:

 Se precisa conocer acerca las proteínas, que es un grupo de compuestos que pertenecen a la
bioquímica, para ello la bioquímica considera la clasificación de cada uno de ellas, así como también
profundizar acerca de los aminoácidos y cargas químicas. De esta manera descubriremos las
diferentes funcionalidades de estos compuestos dentro del ámbito académico y laboral en un futuro.

Objetivos Específicos:

 Determinar que son las proteínas y su clasificación.

 Establecer conceptos de cargas químicas.

DESARROLLO

FORMAS QUE ASUMEN LAS PROTEINAS

En base a su conformación las proteínas están compuestas por aminoácidos, en base a como se organicen estos
aminoácidos, las proteínas pueden adquirir diferentes formas o estructuras. Hasta el momento se conocen 4
estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas. Cuando se somete a hidrólisis a una
proteína quedan en libertad los aminoácidos que constituyen a este, los cuales pueden ser identificados en una cantidad
determinada.1 Este tipo de estructura de las proteínas está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena
proteica, es decir, por el número de aminoácidos presentes y por el orden en que están enlazados por medio de enlaces
peptídicos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal. Por convención,
(coincidiendo con el sentido de síntesis natural en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-
terminal hasta el carboxi-terminal. (Romo, 2017)
Fig. 11 Estructura primaria de las proteínas

ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria de una proteína es el modo característico de plegarse la misma a lo largo de un eje. Es el
primer nivel de plegamiento, en el que los distintos restos de aminoácidos se disponen de un modo ordenado y
repetitivo siguiendo una determinada dirección. En las proteínas fibrosas (aquéllas cuyas cadenas polipeptídicas
están ordenadas formando largos filamentos u hojas planas) las estructuras primaria y secundaria especifican
completamente la conformación tridimensional; estas proteínas no presentan por lo tanto niveles superiores de
complejidad (Pardo, 2011)
Fue precisamente en las proteínas fibrosas, dada su mayor simplicidad estructural, donde fue estudiada inicialmente
la estructura secundaria; particularmente en dos tipos de proteínas de origen animal muy abundantes: las queratinas y
los colágenos. Ambas son proteínas insolubles que desempeñan importantes funciones de tipo estructural en los
animales superiores. Existen dos tipos de queratinas de diferente dureza y consistencia, las α-queratinas (por ejemplo,
las que abundan en el pelo o en las uñas) y las β-queratinas (telas de araña, seda, etc.).
 Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se desarrolla en espiral sobre sí misma debido a los
giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los
enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -C=O del aminoácido "n" y el -NH del "n+4"
(cuatro aminoácidos más adelante en la cadena).
 Hoja plegada beta: Cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se
adopta una configuración espacial denominada cadena beta. Algunas regiones de proteínas adoptan una
estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno
intercatenarios. de un acordeón.
 Hélice de colágeno: una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno, proteína
presente en tendones y tejido conectivo.
 Existen otros tipos de hélices: Hélice 310 (puentes de hidrógeno entre los aminoácidos "n" y "n+3") y
hélice Π (puentes de hidrógeno entre los aminoácidos "n" y "n+5"), pero son mucho menos usuales.
 Giros beta: Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas
entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformación característica que
impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipéptido.
Fig. 12 Estructura secundaria de las proteínas

ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria de las proteínas se forma sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al
plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. La cual se mantiene estable debido a la existencia de
enlaces entre los radicales R de los aminoácidos, aparecen los puentes disulfuro entre los radicales de aminoácidos
que tienen azufre (cisteína); también las fuerzas hidrófobas son fundamentales en esta estructura. (Cedeño, 2019)
Las dos posibles estructuras terciarias son la estructura globular y la estructura fibrilar. La estructura globular tiene
forma de "ovillo", es soluble, y es típica de las hormonas o los enzimas. La estructura fibrosa se caracteriza por dar a
la proteína forma de filamento y ser insoluble; ejemplos de proteínas con esta estructura son la alfa o la beta-
queratina y el colágeno.
Fig. 13 Estructura terciaria de las proteínas

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Existen proteínas que están formadas por varias cadenas polipeptídicas: son las llamadas proteínas oligoméricas. En
ellas, la proteína completa (oligómero) está formada por un número variable de subunidades o protómeros. Los
oligómeros pueden ser dímeros, trímeros, tetrámeros, pentámeros, hexámeros…, según estén formados por 2, 3, 4, 5,
6.... protómeros. Los oligómeros más frecuentes están formados por un número par de cadenas polipeptídicas.
En estas proteínas las distintas subunidades están asociadas de un modo característico al que llamamos estructura
cuaternaria.
El estudio de la estructura cuaternaria de las proteínas oligoméricas también fue abordado mediante la aplicación de
la técnica DRX tras la obtención de las mismas en estado cristalino puro. En este caso la interpretación de los
difractogramas de RX resultó tan compleja que algunos cristalógrafos de proteínas emplearon en este esfuerzo hasta
25 años de trabajo antes de poder publicar resultados.
Fig. 14 Estructura cuaternaria de las proteínas

CARGA IONICA

La carga que adquiere un elemento en un compuesto iónico aumenta hasta que el incremento que se produce en la
atracción entre los iones con compense la energía que se precisa para arrancar o tomar el electrón. Normalmente, los
elementos de los grupos principales aumentan su carga iónica hasta alcanzar una configuración de gas noble o de
pseudogas noble en el caso de algunos metales transición. Sobrepasar esta configuración cuesta mucha energía, y ésta
no es compensada por el aumento en la atracción entre los iones. Esta regla no es de aplicación general, sobre todo en
el caso de los metales de transición que pueden perder un número variable de electrones d. (Sanchez, 2011)

La formación de enlaces iónicos ocurre por transferencia de electrones y la consecuente atracción electrostática entre
los iones. A pesar de la diferencia formal establecida entre enlace covalente e iónico, son pocos los compuestos
iónicos puros y es mejor considerar los enlaces químicos como un continuo entre ambos extremos. (Perez, 2013)

CARACTERÍSTICAS DE LOS COMPUESTOS IONICOS

 Todos los compuestos iónicos son sólidos a T. ambiente

 Los cristales de los compuestos iónicos son duros pero frágiles. No son maleables
 Suelen tener altos puntos de fusión
 Cuando se funden (si no se descomponen), conducen la electricidad
 Son insolubles en disolventes apolares
 Muchos de ellos son solubles en disolventes polares (H2O) y cuando lo hacen, la disolución es conductora de
la electricidad.

REFERENCIAS:

Perez, J. (2013). Introducción a la Bioquímica . Universidad San Sebastian.

Sanchez, L. (2011). El enlace químico. Pearson Educación S.A.

Cedeño, D. (25 de Enero de 2019). https://es.khanacademy.org. Obtenido de Órdenes de la estructura de la proteína:

https://es.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-and-amino-acids/a/orders-of-
protein-structure

Pardo, S. (6 de Abril de 2011). http://iesmonre.educa.aragon.es/. Obtenido de Estructura de las proteínas:

http://iesmonre.educa.aragon.es/alumnos0607/websnov/proteinas/strucproteinas.htm

Romo, B. (24 de Septimbre de 2017). http://www.biologia.edu.ar. Obtenido de Proteínas: de la estructura primaria a

la cuaternaria : http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/structup.htm