PROTEÍNAS

Ortiz López Carlos Alberto. Grupo:1101

1. ZWITTERIÓN
Cuando los aminoácidos están doblemente ionizados, aparece una forma dipolar
iónica llamada zwitterión, donde su carga neta es cero. Esto permite definir el
concepto de punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido, como el valor de pH en el
cual se encuentra la máxima concentración de zwitterión. El punto isoeléctrico, se
calcula como la media de los valores de pKa de las etapas que forma y
descompone el zwitterión. (1)

CARACTERÍSTICAS:

 Se pueden formar a partir de compuestos como los anfolitos que contienen

grupos tanto ácidos como básicos en sus moléculas.
 En este tipo de ion, los átomos cargados generalmente se mantienen
unidos por uno o más enlaces covalentes .
 Los compuestos zwitteriónicos tienen cargas eléctricas unitarias estables y
separadas en los átomos.
 Estos compuestos contienen cationes de amonio cuaternario.(1)

2. PUNTO ISOELÉCTRICO.
Existe un pH para el cual la carga eléctrica media de las moléculas es cero. Este
pH se llama punto isoeléctrico (pI). El pI es el pH en el que la molécula se disocia
por igual en ambos sentidos, y como equidista de los dos valores de pK, puede
obtenerse por una semisuma. (2)

Los puntos isoeléctricos de los aminoácidos no presentan una cadena lateral

ionizable con valores cercanos al 7 y se determinan calculando valores promedio
de pK del grupo amino. (2)

3. 4 ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS.

Primaria
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena
proteica, es decir, el número de AA presentes y el orden en que están enlazados.
Como la estructura primaria es la que determina los niveles superiores de
organización, el conocimiento de la secuencia de AA es del mayor interés para el
estudio de la estructura y función de una proteína. Clásicamente, la secuenciación
de una proteína se realiza mediante métodos químicos. (3)

Secundaria
La estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta
gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el
enlace peptídico.

Los puentes de hidrógeno (en color verde en la figura inferior) se establecen entre

los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el
segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de
adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables. (3)

Terciaria
Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los
átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación
absoluta en otras moléculas.

La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus

propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos
funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas
que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria),
la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener.
(3)

Cuaternaria
Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir,
cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura
cuaternaria.

La estructura cuaternaria debe considerar: (1) el número y la naturaleza de las

distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero y (2) la forma en
que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero. La figura de la derecha
corresponde a la hemoglobina. (3)
 4. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Anticuerpo Los anticuerpos se unen a partículas extrañas específicas, como virus y bacterias, para ayudar a proteger el cuerpo.

Enzima Las enzimas llevan a cabo casi todas las miles de reacciones químicas que ocurren en las células. También ayudan
con la formación de nuevas moléculas leyendo la información genética almacenada en el ADN.

Mensajera Al igual que algunos tipos de hormonas, las proteínas mensajeras transmiten señales para coordinar procesos
biológicos entre diferentes células, tejidos y órganos.

Estructural Estas proteínas brindan estructura y soporte a las células. A mayor escala, también permiten que el cuerpo se
mueva.

Transporte/ Estas proteínas se unen y transportan átomos y moléculas pequeñas dentro de las células y por todo el cuerpo.
almacenamiento

(4)

5. DESNATURALUZACIÓN DE PROTEÍNAS

Es cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el

disolvente, se dice que presenta una estructura nativa (Figura inferior). Se
llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica
reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.

Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente

disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la
desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralización de las cargas
eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno facilitará la
agregación intermolecular y provocará la precipitación.

La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y

se dice entonces que la proteína se encuentra desnaturalizada. (5)

REFERENCIAS:
(1) Sergio F. [Internet]. Aminoácidos y proteínas; 03 de julio de 2017 [consultado el 26 de
septiembre de 2022]. Disponible en: https://dagus.unison.mx/smoreno/4%20Amino
%C3%A1cidos%20y%20Prote%C3%ADnas.pdf

(2) Gutierrez A. Inicio - UPV/EHU [Internet]. Aminoácidos y proteínas; 18 de julio de

2019 [consultado el 26 de septiembre de 2022]. Disponible en:
https://www.ehu.eus/biomoleculas/buffers/buffer3.htm

(3) Herrera M. Inicio - UPV/EHU [Internet]. Proteínas. estructura.; 15 de abril de 2019

[consultado el 26 de septiembre de 2022]. Disponible en:
https://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/prot4.htm#:~:text=ESTRUCTURA%20DE
%20LAS%20PROTEÍNAS&text=La%20estructura%20primaria%20viene
%20determinada,estructura%20secundaria%20y%20estructura%20terciaria.

(4) Medline P. MedlinePlus - Health Information from the National Library of Medicine
[Internet]. ¿Qué son las proteínas y qué es lo que hacen?: MedlinePlus Genetics; 11 de
agosto de 2021 [consultado el 26 de septiembre de 2022]. Disponible en:
https://medlineplus.gov/spanish/genetica/entender/comofuncionangenes/proteina/
#:~:text=Al%20igual%20que%20algunos%20tipos,diferentes%20células,%20tejidos%20y
%20órganos.&text=Estas%20proteínas%20brindan%20estructura%20y,que%20el
%20cuerpo%20se%20mueva.

(5) Gutierrez A. Inicio - UPV/EHU [Internet]. Desnaturalización de las proteínas; 23 de

mayo de 2018 [consultado el 26 de septiembre de 2022]. Disponible en:
https://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm