TRABAJO DE BIOQUIMICA

INTEGRANTES

ZAETH ZAPA REYES

KEVIN ECHEVERRY

ALBA LUZ TIRADO

ANGIE PAOLA TORDECILLA

GLEYMARIS RAMOS VÁSQUEZ

DOCENTE

MARIA EUGENIA DORIA RODRIGUEZ

UNIVERSIDAD DE CORDOBA

FACULTAD CIENCIAS DE LA SALUD

MONTERIA CRDOBA

2021
1)Aminoácidos

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-
COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las
proteínas.

Los aminoácidos se combinan, cuando son 2 de ellos se denomina un dipéptido. Si se une un

tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta
reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.

Se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera una cierta longitud (entre 50 y
100 residuos aminoácidos, dependiendo de los autores) y, especialmente, cuando tienen una
estructura tridimensional estable y definida.

Existen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 22 (los dos últimos fueron descubiertos en
los años 1986 –selenocisteína– y 2002 –pirrolisina-)

2)

3)
4) La diferencia es que, en las proteínas simples están compuestas sólo de aminoácidos o los
derivados del mismo. En cambio, las proteínas conjugadas presentan algún componente que no es
proteico, conformando su estructura. Un ejemplo: El colágeno es una proteína simple, oligomérica
y fibrosa, la insulina.

Algunos ejemplos de proteínas conjugadas son lipoproteínas, glicoproteínas, nucleoproteínas.

5) El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un

aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente
desprendimiento de una molécula de agua.

Las principales características que tienen los enlaces peptídicos son las siguientes: El enlace

peptídico es más corto que un enlace sencillo normal. Tiene 60 % de enlace doble y se estabiliza
por medio de resonancia. No se encuentran giros libres en este tipo de enlace.

6. EXPLICA BREVEMENTE LOS TIPOS CARACTERÍSTICOS DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS

PROTEÍNAS.

R/ La estructura terciaria es la disposición que adopta la estructura secundaria en el espacio. Por

tanto, la estructura primaria determina cuál es la estructura secundaria y la terciaria.

Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces que se producen entre los radicales –R de los
diferentes aminoácidos, situados en posiciones muy alejadas de la cadena peptídica.

Enlaces por puente de hidrógeno entre grupos polares no iónicos en los que existen cargas
parciales en su cadena lateral.

Atracciones electrostáticas, enlaces iónicos entre grupos R de aminoácidos ácidos (con carga
negativa, -COO-) y aminoácidos básicos (con carga positiva, -NH3+).

Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos de las cadenas
laterales de aminoácidos apolares.

Puentes disulfuro, enlaces covalentes entre dos grupos tiol (-SH), correspondientes a dos cisteínas.

7. ¿EN QUÉ CONSISTE LA DESNATURALIZACIÓN DE UNA PROTEÍNA? ¿SE PUEDE PRODUCIR SU

RENATURALIZACIÓN?

R/ Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice que
presenta una estructura nativa. Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las
estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena
polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.

La desnaturalización puede ser reversible, pero en diferentes casos es irreversible lo cual depende
del grado de cambios estructurales que haya sufrido la proteína durante el proceso de
desnaturalización.

8. EXPLICA CÓMO DESEMPEÑAN LAS PROTEÍNAS LA FUNCIÓN DEL TRANSPORTE.

R/ Las proteínas transportadoras de membrana son proteínas ubicadas en las membranas
celulares y conforman una red intrincada de canales, bombas y sistemas transmembranosos que
transfieren nutrientes, fármacos, productos del metabolismo, sustancias tóxicas, macromoléculas,
moléculas de señales, electrones y muchos otros.

9. REALIZA UNA CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS PROTEICOS. ESCRIBE ALGÚN EJEMPLO DE

CADA UNO DE ELLOS.

R/ Son unidades estructurales que constituyen las proteínas. Todos los aminoácidos que se
encuentran en las proteínas, excepto la prolina cuyo grupo amino es secundario, corresponden a
la formula general. Las 20 a-l Aminoácidos que conforman parte de las proteínas se pueden
clasificar según la polaridad de su cadena lateral (R) a PH fisiológico en:

Apolares alifáticos (METIONINA)

Apolares aromáticos (FENILALANINA)

Polares sin carga (CISTEINA)

Polares con carga (LISINA)

Ácidos o aminoácidos ÁCIDO ASPÁRTICO)

10. ¿SABRÍAS EXPLICAR DE QUÉ MANERA SE CONSIGUEN LA FORMACIÓN Y LA ESTABILIDAD DE

PROTEÍNAS FIBROSAS COMO EL COLÁGENO?

R/ El colágeno es una proteína fibrosa componente de la piel, los huesos, los tendones y los
dientes. La unidad básica de la fibra de colágeno es una triple hélice denominada tropo colágeno
Cada cadena del tropo colágeno, de unos 1000 residuos de longitud, está formado

por una hélice a izquierda con 3,3 residuos por vuelta y 0,29 nm de elevación. Las tres cadenas que
forman el tropo colágeno se enrollan entre sí a derechas. La secuencia de aminoácidos del
colágeno es extraordinariamente regular. Prácticamente cada tres residuos contienen una glicina,
también presenta una mayor proporción de prolina que el resto de las proteínas. Otra
característica es la presencia de residuos de 4-hidroxiprolina, aminoácidos que raramente se
encuentra en otras proteínas. Los residuos de glicina se sitúan en la zona del tropo colágeno
donde las tres hélices se encuentran más cerca, lo que hace que sea este.

11. EXPLICA DE QUÉ DEPENDE LA GRAN VARIEDAD EN EL TIPO DE FUNCIONES QUE DESEMPEÑAN
LAS PROTEÍNAS.

R/ Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células
mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular
funciones, etc. Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a
moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteína para
originar una estructura mayor. Sin embargo, otras proteínas se unen a moléculas distintas: los
anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los
reguladores de la expresión génica al ADN, las hormonas a sus receptores específicos.

12. ¿POSEEN TODOS LOS AMINOÁCIDOS UN CARBONO ASIMÉTRICO? ¿QUÉ IMPLICA EL HECHO DE
QUE POSEAN DICHO CARBONO?

R/ Estructura de los aminoácidos todos los aminoácidos, con la excepción de la glicina tienen un
carbono α asimétrico. Consecuentemente, pueden existir en principio en dos formas, la L y la D.
Todos los aminoácidos de las proteínas pertenecen a la serie L. Los aminoácidos poseen un átomo
de carbono asimétrico en su estructura por lo que tienen conformaciones especulares diferentes
no superponibles que se denominan L- aminoácidos y D-aminoácidos

13. ¿QUÉ DIFERENCIAS HAY ENTRE LA Α-HÉLICE Y LA LÁMINA PLEGADA- Β DE LA ESTRUCTURA

SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS?

R/ Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena polipeptídica y Las láminas beta
son el otro tipo de estructura secundaria.

Hélice alfa

Tiene forma de espiral

Tiene grupo carboxilo (CO) y se une por puente hidrógeno al grupo amino (NH) de la estructura
central (columna vertebral).

Láminas beta

Tiene forma paralela y antiparalela es decir está extendido.

Se estabilizan mediante puentes de hidrógeno entre N y O pertenecientes a los enlaces peptídicos

Aunque ambas son estructuras secundarias se diferencia principalmente en su forma.

15. ¿Qué es un grupo prostético? Enumera los grupos de proteínas que contengan un grupo
prostético, indicando de qué sustancia se trata.

R/ Un grupo prostético es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de

algunas proteínas y que se halla fuertemente unido al resto de la molécula. Las proteínas con
grupo prostético reciben el nombre de hetero proteínas (o proteínas conjugadas).

Grupo prostético

Función

Distribución

Flavín mononucleótido
Flavín mononucleótido

Reacciones redox

Bacterias, Archaea y eucariotas

Reacciones redox

Flavín adenín dinucleótido

Flavín adenín dinucleótido

Reacciones redox

Bacterias, Archaea yeucariotas

Reacciones redox

Pirroloquinolina quinona

Pirroloquinolina quinona

Reacciones Redox

Bacterias

Reacciones Redox

Fosfato de piridoxal

Fosfato de piridoxal

Transaminación, descarboxilación y desaminación

Bacterias, Archaea y eucariotas

Transaminación, descarboxilación y desaminación

Biotina

Biotina
Carboxilación

Bacterias, Archaea y eucariotas

Carbonización

16. EXPLICA EL CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS

R/ El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son

capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una
base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro)

17. ¿DE QUÉ DEPENDEN LAS ESTRUCTURAS PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA
DE LAS PROTEÍNAS?

R/ Las estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias de las proteínas dependen de la

complejidad de la estructura de la proteína y de los enlaces entre las cadenas polipeptídica. La
descomposición de esta o formación van en orden.

Una proteína cuaternaria se descompone y queda una proteína terciaria y compuestos de enlaces
polipeptídica, una terciaria se descompone y forma una proteína secundaria más cadena de
carbono, una secundaria se descompone y forma una primaria más una cadena de carbono.

18. QUÉ ES LA PROTEÓMICA?

R/ La proteómica forma parte de las ciencias ómicas, como la lipidómica, la genómica, la

transcriptómica y la metabolómica. La era de las ciencias ómicas nace a partir del proyecto del
genoma humano en 2001. Todas ellas aportan grandes avances en el conocimiento básico de los
temas biológicos, además de traer consigo un enorme desarrollo en el campo del análisis de la
funcionalidad celular y en sus aplicaciones biotecnológicas. La proteómica representa la línea de
conocimiento que quiere establecer las identidades, las cantidades, las estructuras, las funciones
bioquímicas y celulares de todas las proteínas de un organismo, órgano y las formas como las
anteriores propiedades varían en el espacio y el tiempo y con el estado fisiológico y anímico.

19. ¿CUÁLES AMINOÁCIDO PUEDEN SER CONVERTIDOS EN OTROS COMPUESTOS DE

IMPORTANCIA PARA LOS SERES VIVOS?

R/ Todos los aminoácidos pueden ser convertidos en otros compuestos excepto la leucina y la
lisina. A sección de estos aminoácidos mencionados el resto tiene la capacidad o característica de
suministrar carbono para la síntesis de la glucosa, esta característica se debe a la cadena impar
que poseen estos aminoácidos.

20. ¿A QUÉ SE DEBE LA ESTABILIDAD DE LAS MOLÉCULAS DE PROTEÍNAS?

R/ Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su
estructura primaria. Estabilidad: La proteína debe ser estable en el medio donde desempeñe su
función. Para ello, la mayoría de proteínas acuosas crean un núcleo hidrofóbico empaquetado.