Propiedades y funciones del agua en los seres vivos

BIOLOGÍA – 2º BACHILLERATO
Biomoléculas (o Principios Inmediatos)
Son las moléculas que se encuentran en los seres vivos o que forman parte de los seres vivos. Hay dos
tipos: biomoléculas inorgánicas y orgánicas.
ü Inorgánicas: no tienen carbono y si lo tienen no forman cadenas de

carbono.
àAgua: es la biomolécula más abundante en los seres vivos. Constituye aproximadamente el

70% de las células.
El agua se puede encontrar en la materia viva de tres formas:
ü Agua circulante. Por ejemplo, en la sangre, en la savia, etc.
ü Agua intersticial. Es el agua que se encuentra entre las células, con frecuencia
fuertemente adherida a la sustancia intercelular.
ü Agua intracelular. Se encuentra en el citosol y en el interior de los orgánulos celulares.
Los organismos pueden conseguir el agua directamente del exterior o a partir de otras
biomoléculas mediante diferentes reacciones bioquímicas; es lo que se denomina agua
metabólica.
Ø Estructura: está formada por dos átomos de hidrógeno y un átomo de oxígeno unidos por
enlaces covalentes simples. El átomo de oxígeno es más electronegativo que los
hidrógenos y atrae hacia él los electrones del enlace. El oxígeno se queda con una cierta
carga negativa y los hidrógenos con carga positiva formándose una molécula con doble
carga eléctrica llamada dipolo.
La molécula tiene doble carga eléctrica y se orienta en el espacio de manera que el
oxígeno que tiene carga negativa se acerca a los hidrógenos de otra molécula de agua
que tienen carga positiva. Entre ellos se produce una atracción o enlace intermolecular
llamado puente de hidrógeno. Estos puentes de hidrógeno son interacciones débiles
y de corta duración y gracias a ellos nos encontramos con importantes propiedades en
el agua. (Si preguntan si el agua tiene carga: es eléctricamente neutra, por lo que tiene
ambas cargas).
JOSE FRANZ BRITO 1

Ø Propiedades:
v Elevado poder disolvente: El hecho de tener moléculas dipolares hace que el
agua sea un gran disolvente de distintos compuestos:
ü Sales cristalizadas: las sales iónicas están formadas por iones positivos
y negativos, cuando entran en contacto con el agua las vuelve a separar
en iones. La parte negativa del agua rodea a los iones positivos y los
hidrógenos del agua rodean a los iones negativos. Cuando un ión queda
rodeado por moléculas de agua orientadas decimos que se produce una
solvatación.
ü Disuelve compuestos orgánicos ionizables: grupos aminos y carboxilos.

ü Disuelve compuestos orgánicos neutros: son compuestos que no se
ionizan pero tienen grupos polares y el agua puede formar puentes de
hidrógeno con ellos. Ej: alcohol y cetona.
ü Dispersión de sustancias anfipáticas (son aquellas sustancias que
presentan grupos hidrófilos y hidrófobos): Las sustancias anfipáticas en
presencia de agua se agrupan formando micelas, monocapas y bicapas.
v Elevada tensión superficial: las moléculas de la superficie están fuertemente
unidas a otras del interior manteniendo una película elástica, oponiendo una
gran resistencia a romperse.
v Elevado calor específico: es el calor que hay que darle a un gramo de una
sustancia para subir un grado su temperatura.
El agua puede absorber una gran cantidad de calor antes de elevar su
temperatura porque emplea esta energía en romper los puentes de hidrógeno.
Libera o recoge gran cantidad de calor sin variar su temperatura, lo que la
convierte en un buen regulador térmico.
v Elevado calor de vaporización: es el calor necesario para que una sustancia en
estado líquido pase a estado gaseoso. En el agua es muy elevado ya que es
necesario romper todos los puentes de hidrógeno para que la molécula se aleje
de las demás y pase a estado gaseoso.
JOSE FRANZ BRITO 2

v Alta fuerza de cohesión: el agua tiene cohesión (unión entre sus moléculas) y
adhesión (unión de las moléculas de agua a las paredes de los conductos). El
agua, gracias a estas propiedades, presenta capilaridad; es decir, movimientos
en espacios muy pequeños entrando en materiales porosos que tengan carga
eléctrica. También el agua es casi incompresible, idóneo para dar volumen y
turgencia a las células.
v Mayor densidad en estado líquido que en sólido: en el agua sólida los puentes
de hidrógeno están congelados y mantienen las moléculas más separadas que
en el estado líquido. De modo que el volumen en estado sólido será mayor y
por lo tanto su densidad disminuye con respecto al estado líquido.
v Bajo
Ø Funciones biológicas:
v Vehículo de transporte de sustancias: gracias a su poder disolvente y
dispersante puede llevar diferentes tipos de sustancias, y permitir el paso de
algunas de ellas a través de la membrana celular.
v Medio de reacción bioquímica: todas las reacciones bioquímicas tienen lugar
en medio acuoso porque las células se formaron en él.
v El agua es un reactivo químico: tiene la capacidad de disociarse pudiendo
participar en las reacciones bioquímicas. El agua suele usarse para romper
otras moléculas por hidrólisis.
v Agente regulador de la temperatura: su alto calor específico la convierte en
un excelente amortiguador de los cambios térmicos. Los seres vivos sufren
numerosas reacciones en su interior en las que se desprende calor, gracias a su
alto contenido en agua el calor que se produce no aumenta la temperatura.
Además, la alta conductividad del agua hace que se distribuya por el organismo
y además el agua facilita con el sudor la regulación de la temperatura corporal.
àSales minerales: nos las podemos encontrar de dos modos:

Ø En estado sólido: están formando estructuras. Ej: conchas o esqueletos externos
formados por carbonatos cálcicos, sílice va a formar sobre todo algas microscópicas y
esponjas y pueden endurecer determinadas estructuras vegetales, fosfato tricálcico
que se encuentra formando el esqueleto interno de los vertebrados.
Ø Disueltas en agua: están en forma de iones y participan en las siguientes funciones:
v Acciones específicas de algunos iones: el metabolismo celular no puede
producir ni degradar las sales minerales. Una vez que las sales entran en el
organismo se disuelven formando iones. Ej: sodio, cloro y potasio son
necesarios para regular el equilibrio iónico celular y el impulso nervioso. El
calcio participa en la contracción muscular, en la coagulación sanguínea, etc. El
magnesio forma parte de algunas proteínas…
v Regulación de la presión osmótica: es un proceso de difusión a través de una
membrana semipermeable desde una disolución hipotónica a otra disolución
hipertónica hasta que ambas sean isotónicas.
Solución hipotónica: es una solución con menos concentración de sales
(soluto) con respecto a otra.
Solución hipertónica: es una solución con mayor concentración de sales
(soluto) con respecto a otra.
Soluciones isotónicas: cuando dos disoluciones tienen la misma concentración.
JOSE FRANZ BRITO 3

ü Células animales:
En medio hipotónico entra agua en la célula y se produce una turgencia
que lleva a una lisis celular que provoca la muerte celular.
En medio hipertónico sale agua de la célula y se produce una plasmólisis
que provoca la muerte celular.
ü Células vegetales:
En medio hipotónico entra agua en la célula y se produce una turgencia,
pero la pared impide la lisis celular.
En medio hipertónico sale agua de la célula produciéndose una
plasmólisis pero la pared impide la muerte celular.
v Regulación del PH: en el organismo, debido a la disociación del agua siempre

tenemos una cierta cantidad de iones positivos y negativos. La cantidad de
iones H+ y OH- determina si una solución es ácida o base. Las sustancias que
aumentan la concentración de H+ serán ácidos y las sustancias que aumentan
la cantidad de OH- serán bases. Para funcionar el organismo necesitan estar a
PH fisiológico de 7’4. Como consecuencia de las reacciones metabólicas se
producen sustancias ácidas y básicas que harán variar el PH. Para evitarlo, el
organismo tiene los sistemas amortiguadores o tampón.
Sistemas amortiguadores o tampón: son ácidos débiles o sales de ácidos que
se oponen automáticamente a los cambios del PH y mantienen la neutralidad
de los líquidos orgánicos. El ácido y la sal de ácido actúan como dadores y
aceptores de protones. Ej de solución o de sistemas tampón: en el medio
intracelular actúa el tampón fosfato y en el medio extracelular el tampón
bicarbonato.
ü Tampón Fosfato: si el organismo produce sustancias básicas en
exceso, el ácido fosfórico reacciona con la base para evitar este
cambio de PH, la sal de ácido obtenida es eliminada.
JOSE FRANZ BRITO 4

ü Tampón Bicarbonato: si el organismo produce sustancias ácidas en

exceso la sal de carbonato reacciona con los ácidos formando una sal
neutra que se elimina a través de la orina y ácido carbónico que se
descompone fácilmente en dióxido de carbono y agua.
¿Coloides?
JOSE FRANZ BRITO 5

ü Orgánicas: es la que está formada por cadenas de carbonos.
àGlúcidos, hidratos de carbono o carbohidratos: están formados por carbono, hidrógeno y

oxígeno y su fórmula general es CnH2nOn. Son polialcoholes que presentan un grupo carbonilo:
un carbono unido a un oxígeno mediante un doble enlace. Este grupo puede ser un grupo
aldehído (-CHO) o un grupo cetónico (-CO-). Según tengan uno u otro grupo, se definen como
polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas.
Ø Clasificación de los Glúcidos. Se clasifican según el número de unidades

polihidroxialdehído polihidroxicetónicas que contienen.
Ø Monosacáridos: Están constituidos por una sola unidad polihidroxialdehídica (aldosas) o

polihidroxicetónica (cetosas).
JOSE FRANZ BRITO 6

Se clasifican según el número de carbono que puede variar entre 3 y 7. Cada tipo se
denomina añadiendo la terminación -osa al número de carbonos:
ü Triosas
ü Tetrosas
ü Pentosas
ü Hexosas
ü Heptosas
Son sólidos cristalinos, incoloros o de color blanco, hidrosolubles y de sabor dulce.

Los monosacáridos son capaces de oxidarse, es decir, de perder electrones ante otras
sustancias que, al aceptarlos, se reducen. Se dice que son azúcares reductores. Gracias a
ello los glúcidos son la fuente básica de energía de las células:
Isomerías: son isómeros estructurales aquellas sustancias que presentan la misma fórmula
molecular pero sus átomos están unidos de forma diferente.
v Esteroisomería o isomería geométrica: son las propiedades que presentan ciertas

moléculas que tienen la misma fórmula estructural pero diferente configuración
espacial de sus grupos atómicos.
Algunas moléculas pueden existir de dos formas diferentes, ambas son imágenes
especulares, y no se pueden superponer. A este tipo de isómeros geométricos se les
llama enantiómeros y se producen porque en las moléculas orgánicas existen carbonos
asimétricos o quirales (son los que tienen cuatro sustituyentes diferentes).
Existen dos isómeros geométricos diferentes:

ü D: el grupo alcohol del carbono asimétrico
más alejado del grupo aldehído o cetona se
encuentra hacia la derecha.
ü L: el grupo alcohol del carbono asimétrico
más alejado del grupo aldehído o cetona se
encuentra hacia la izquierda.
JOSE FRANZ BRITO 7

Actividad óptica: las disoluciones de los monosacáridos hacen girar el haz de luz
polarizada un cierto ángulo. Si el giro es a la derecha los enantiómeros se denominan
dextrógiros y se simbolizan con un signo +. Si el giro es hacia la izquierda se llaman
levógiros y se simboliza con el signo -. Las moléculas que desvían el plano de
desporalización en distintos sentidos se llaman isómeros ópticos. Cuando una mezcla
de isómeros ópticos no desvía el plano de luz poralizada se llama mezcla rascémica.
Esto ocurre porque tiene la misma cantidad de isómeros negativos y positivos.
Forma cíclica de los monosacáridos: los monosacáridos en cadenas lineales decimos

que están en configuración de Fischer. Esta configuración es correcta para triosas y
tetrosas donde los ángulos de enlaces nos permiten formar ciclos. Los monosacáridos
de 5,6 o 7 carbonos tienden a formar ciclos formando hemicetales (es la unión que se
va a producir entre un grupo alcohol y el oxígeno del grupo aldehído o grupo cetona).
Los monosacáridos pueden formar anillos de 5 o 6 eslabones. Los de 5 reciben el

nombre de furanosas y los de 6 eslabones reciben el nombre de piranosas.
Cuando los monosacáridos se ciclan y crean estos anillos aparece un nuevo carbono
asimétrico, aquel que tenía el grupo aldehído o grupo cetona. Dependiendo de cuál
sea la situación del nuevo grupo hidróxilo (OH) aparecen dos nuevos isómeros
llamados anómeros. Pueden ser de dos tipos los anómeros:
v α: es el isómero en que el grupo OH queda por debajo del plano del anillo (OH
situado a la derecha).
v β: es el isómero en que el OH queda por encima del plano del anillo.
JOSE FRANZ BRITO 8

Esta forma de representación cíclica se llama perspectiva de Haworth. Normas para la

representación de Haworth:
1. Los grupos OH y H que estén a la derecha en la forma lineal quedan hacia abajo
menos en el carbono unido al que forma el puente oxídico que al formar el
enlace produce una rotación, de modo que el grupo que está a la izquierda
queda hacia abajo.
2. Con trazos gruesos se representan los enlaces que están por delante por
encima del plano del papel y con trazos finos lo que se encuentran por detrás
y por debajo. El anillo quedaría perpendicular al plano del papel.
3. Como de cada uno de estas fórmulas existen dos formas (α y β), el grupo
hidróxilo que en la forma α se encuentra a la derecha sigue las mismas reglas y
se coloca hacia abajo. Y en la forma β que el grupo OH está hacia la izquierda
se colocará hacia arriba.
JOSE FRANZ BRITO 9

• Se distinguen dos tipos de enlaces entre monosacáridos y entre monosacáridos y otros tipos de
moléculas: el enlace O-glucosídico y el enlace N-glucosídico.
o Enlace O-glucosídico. Se establece entre el radical hidroxilo (-OH) del carbono carbonílico del
primer monosacárido y un radical hidroxilo del segundo monosacárido con la liberación de
una molécula de agua. El enlace estará en configuración α cuando la molécula que aporta el
carbono carbonílico está en configuración α y enlace en configuración β cuando la molécula
que aporta el carbono carbonílico es β Hay dos tipos de enlace O-glucosídico según si el
carbono del segundo monosacárido que interviene en el enlace sea o no el carbono
carbonílico:
§ E. monocarbonílico: se establece entre el grupo

carbonilo del primer monosacárido y un carbono no
carbonílico del segundo monosacárido. De manera
que quedaría un grupo carbonilo libre, lo que implica
que este glúcido tiene poder reductor.
§ E. dicarbonílico: se establece entre los carbonos

carbonílicos de los dos monosacáridos. No queda
ningún grupo carbonilo libre y por lo tanto el
disacárido no tiene poder reductor.
Nomenclatura:
1. El primer monosacárido que aporta el carbono carbonílico termina en OSIL y el segundo
monosacárido en OSA y ÓSIDO. OSA si es un enlace monocarbonílico y ÓSIDO si es un
enlace dicarbonílico. En medio se coloca un paréntesis indicando los carbonos que
intervienen en el enlace.
2. Nombre del primer monosacárido. A continuación, si está en α o β, entre paréntesis los
carbonos que intervienen y el otro monosacárido.
o Enlace N-glucosídico. Se establece entre un radical hidroxilo (-OH) de un glúcido y un radical

amino (-NH2) de un compuesto aminado. Se libera una molécula de agua y se genera un
aminoazúcar.
JOSE FRANZ BRITO 10

Ø Disacáridos: están formados por la unión de dos monosacáridos con la liberación de una
molécula de agua, formándose un enlace llamado o-glucosídico.
Ejemplos de disacáridos
ü Maltosa: está formado por dos

moléculas de α-D-glucopiranosa
unidas por enlace monocarbonílico
α (1-4). Es el azúcar que se
encuentra en la malta y cebada y se
usa para la elaboración de la
cerveza. Se produce por la
hidrólisis del almidón y del glucógeno.
ü Celobiosa: están constituidas por dos

moléculas de β-D-glucopiranosa unidas
mediante enlace monocarbonílico β (1-4).
No se encuentran libre en la naturaleza y
se obtiene por la hidrólisis de celulosa.
ü Lactosa: está formado por una β-D-

galactosa y una β-D-glucopiranosa
unidas por enlace monocarbonílico β
(1-4). Se encuentra en la leche de los
mamíferos. (Curiosidad: en las personas
la enzima lactasa hidroliza la lactosa
durante la digestión. Muchas
personas después de la lactancia dejan de producir
lactasa, de forma que la lactosa ingerida se acumula en la luz del tubo digestivo,
produciendo diarreas, vómitos, calambres y dolor. La intolerancia a la lactosa
puede heredarse debido a un gen autosómico recesivo).
ü Sacarosa: está formada por una molécula de α-

D-glucopiranosa y otra de β-D-
fructofuranosa unidas por el enlace
dicarbonílico α (1-2). Es el azúcar de
mesa y se obtiene de la caña de
azúcar y la remolacha. Este disacárido se
puede hidrolizar mediante una enzima llamada
sacarasa obteniéndose glucosa y fructosa. Este azúcar no tiene poder reductor.
JOSE FRANZ BRITO 11

Ø Polisacáridos: es un polímero formado por 10 o miles de monosacáridos unidos mediante

enlaces glucosídicos.
Características: moléculas de alto peso molecular que no cristalizan, no son dulces y son
insolubles en agua, o forman dispersiones coloidales. No son reductores. Hay dos tipos:
v Homopolisacáridos: formados por monosacáridos del mismo tipo. Ej:
ü Almidón: está formado por centenares de miles de α-D-glucopiranosas. Tiene dos

constituyentes principales (amilosa 30% y amilopectina 70%):
1. Amilosa: es un polímero formado por la unión de glucosas con enlace α (1-4).
Su estructura es helicoidal con seis glucosas por cada vuelta. No tiene
ramificaciones.
2. Amilopectina: polímero de glucosas unido por enlaces α (1-4) con
ramificaciones en posición α (1-6) cada 25 a 30 glucosas. Las ramificaciones
están constituidas por 12 unidades de glucosa unidas por enlace α (1-4).
El almidón es el polisacárido propio de las células vegetales y constituye una gran

reserva energética, se acumulan en semillas, raíces, tubérculos, etc.
ü Glucógeno: está formado por aproximadamente unas 15000 α-D-glucopiranosas

unidas por un enlace glucosídicoα (1-4) y ramificaciones en el α (1-6) cada 6 o 10
glucosas. Se encuentra en el hígado y en los músculos de los animales y sirve como
reserva energética.
JOSE FRANZ BRITO 12

ü Celulosa: está formado por unas 5000 glucosas unidas por enlaces β (1-4). Estos
polímeros forman cadenas moleculares no ramificadas, que se disponen
paralelamente uniéndose mediante enlaces de hidrógenos. La mayor parte de
animales carecen de enzimas celulasas capaces de romper el enlace β (1-4). Algunos
animales herbívoros tienen microorganismos simbiontes en su estómago que
producen celulasa, capaces de hidrolizar la celulosa y obtener un disacárido llamado
celobiosa. Es el componente de la pared de las células vegetales.
Es el polisacárido con función esquelética propio de los vegetales. Es el elemento más
importante de la pared de las células vegetales y, por tanto, la biomolécula más
abundante en la naturaleza.
ü Quitina: polímero formado por la unión de N-acetil-glucosamina con enlace β (1-4).

Tiene una estructura similar a la celulosa. Se encuentra en la pared de las células de
los hongos y formando el exoesqueleto de los artrópodos.
JOSE FRANZ BRITO 13

v Heteropolisacáridos: más de un tipo de monosacáridos

o Pectinas: Se encuentra en la pared de las células vegetales. Tienen
capacidad gelificante, la cual se aprovecha para preparar mermeladas.
o Agar-Agar: se encuentran en la pared de las algas rojas y se extrae para
preparar medios de cultivo en el laboratorio y en la industria de la
alimentación.
o Goma arábiga: sustancia viscosa que fabrican las plantas y utilizan para
cerrar las posibles heridas. Ej: goma arábiga, resina…
Ø Heterósidos: Resultan de la unión de un monosacárido o de un pequeño oligosacárido, con una

molécula o grupo de moléculas no glucídicas de una masa molecular baja.
v Glucolípidos: Monosacáridos u oligosacáridos unidos a lípidos. Los más
conocidos son los cerebrósidos y los gangliósidos, son receptores de
membrana.
v Peptidoglucanos o mureínas: se encuentran formando las paredes de las
células bacterianas. Están formados por cadenas de N-acetil-glucosamina
(NAG) y por N-acetil-murámico (NAM).
v Proteoglucanos: son moléculas formadas por una gran fracción de
polisacáridos (80%) y una pequeña fracción proteica (20%):
§ Ácido hialurónico y sulfato de condroitina: forman la matriz
extracelular de los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo. Nos lo
encontramos por ejemplo en el ojo formando el humor vítreo y en las
articulaciones forma parte del líquido sinovial.
§ Heparina: es un anticoagulante. Su función es inhibir alguna de las
enzimas que participan en el proceso de coagulación sanguínea.
v Glucoproteínas: son moléculas formadas por una pequeña fracción glucídica y
una gran fracción proteica. Ejemplos: mucinas de secreción como las salivales;
las glucoproteínas de la sangre, como las inmunoglobulinas; y las
glucoproteínas de la membrana plasmática.
JOSE FRANZ BRITO 14

Ø Funciones de los Glúcidos. Entre las principales funciones de los glúcidos se encuentran:
v Función Energética: La glucosa es el monosacárido más abundante en el medio interno y
puede atravesar la membrana plasmática sin necesidad de ser transformada en moléculas
más pequeñas. Su metabolismo es muy rentable energéticamente, a partir de un gramo de
glucosa, se pueden obtener 4,3 kcal.
El almidón de los vegetales y el glucógeno de los animales son formas de almacenar
centenares de glucosas.
v Función estructural: El enlace b-glucosídico posibilita estructuras moleculares muy estables
y perdurables. Los principales glúcidos estructurales son: la celulosa en los vegetales; la
quitina en los artrópodos; los péptido-glucanos en las bacterias; la condroitina en huesos y
cartílagos; y los polímeros de ribosas y desoxirribosas en los ácidos nucleicos.
v Función generadora de especificidad en la membrana plasmática: Gracias a las
glucoproteínas y los glucolípidos, las células de los diferentes tejidos se reconocen entre sí.
v Funciones especiales: Los glúcidos asociados a otras moléculas no glucídicas presentan
funciones antibióticas, como la estreptomicina; vitamínica como la vitamina C;
anticoagulante, como la heparina; hormonal, como las hormonas hipofisiarias; e
inmunitaria, como las inmunoglobulinas o anticuerpos.
JOSE FRANZ BRITO 15

à Lípidos: constituyen un grupo muy heterogéneo de sustancias químicas, tanto desde el punto de
vista estructural como de las funciones que realizan. Están formados por C,H,O pero además tienen
S, P, N, etc. Son sustancias orgánicas insolubles en agua, pero solubles en disolventes orgánicos
apolares (cloroformo, éter, benceno…).
Clasificación de los Lípidos

Se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios. Según su estructura molecular, que
es el criterio más utilizado, se dividen en dos grandes grupos:
Ácidos grasos
Son moléculas formadas por una cadena hidrocarbonada de tipo alifático, es decir, lineal; con
un número par de carbonos y más de ocho carbonos, con un grupo carboxilo terminal (grupo
ácido, -COOH). Existen dos tipos de ácidos grasos:
Ø Saturados: no hay dobles enlaces en la cadena. J: butílico, palmítico (16c), esteárico (18c),
aráquico (20c).
Ø Insaturados: presentan uno o más dobles enlaces. Ej: oleico (18c), linoleico (18c),
araquidónico (20c). Los dobles enlaces originan codos o inclinaciones en la cadena
hidrocarbonada. Si tiene un único doble enlace se denomina monoinsaturado, y si tienen
más dobles enlaces se llaman polinsaturados.
JOSE FRANZ BRITO 16

Propiedades
v Existen ácidos grasos esenciales para los humanos. No podemos sintetizarlos y hay que tomarlos
en la dieta. Son linoleico y linolénico.
v Punto de Fusión. Para fundir ácidos grasos hace falta suministrar energía calorífica que rompa
los enlaces entre sus moléculas.
El punto de fusión depende de la longitud de la cadena y de su grado de insaturación: los ácidos
grasos insaturados tienen puntos de fusión menores que los ácidos grasos saturados de similar
número de carbonos. Esto explica que a temperatura ambiente los compuestos de los ácidos
grasos insaturados sean líquidos, mientras que los ácidos grasos saturados son sólidos.
v Solubilidad: Se orientan en presencia de agua. Los ácidos grasos tienen una cabeza polar hidrófila
que es el grupo carboxilo o ácido y una cola apolar hidrófoba que es la cadena hidrocarbonada.
Es lo que se denomina comportamiento anfipático. Esta característica hace que se orienten en
presencia de agua, formando monocapas, micelas y bicapas.
ü Monocapas: película que se forma en la superficie del agua. En contacto con el agua se
colocan la zona polar y la zona apolar hacia el aire.
ü Micela: agrupaciones esféricas donde se colocan las zonas hidrófilas o polares hacia el
exterior y las colas hidrófobas hacia el interior uniéndose entre ellas por interacciones
hidrofóbicas.
ü Bicapas: son agrupaciones que separan dos medios acuosos.
v Esterificación o formación de ésteres: los lípidos saponificables son ésteres, es decir, moléculas
compuestas por ácidos grasos y un alcohol que se forman mediante la reacción de esterificación.
Los ésteres se forman al reaccionar el grupo carboxilo (-COOH) de un ácido graso con un grupo
hidroxilo (-OH) de un alcohol, quedando unidas ambas moléculas mediante un enlace covalente
denominado enlace éster.
Durante la digestión las enzimas lipasas, los ésteres se hidrolizan y dan lugar a ácidos grasos y
alcohol.
v Saponificación: los ácidos grasos, si reaccionan con una base fuerte como el NaOH o el KOH, dan
lugar a una sal de ácido graso, comúnmente denominada jabón, y a agua. Esta reacción se
denomina reacción de saponificación.
JOSE FRANZ BRITO 17

Clasificación de lípidos
Ø Saponificables (con ac. Grasos)
v Lípidos simples (Hololípidos)
ü Acilglicéridos o glicéridos: son ésteres del alcohol glicerina con ácidos grasos. Si la glicerina
está unida a un ácido graso, será un monoglicérido; si está unida a dos ácidos grasos, será
un diglicérido; si está unida a tres ácidos grasos será un triglicérido.
Los triglicéridos, según el tipo de ácido graso, pueden ser:

û Aceites: Presentan ácidos grasos insaturados y son líquidos a temperatura ambiente.
Son abundante en los vegetales donde se acumula en el citoplasma de la célula de frutos
y semillas, como por ejemplo, el aceite oliva que está constituido básicamente por el
triglicérido trioleína, que está formado por una glicerina y tres ácidos oleicos.
û Sebos: Presentan ácidos grasos saturados y son sólidos a temperatura ambiente. Se

acumulan formando el tejido adiposo de los animales, como por ejemplo, el sebo de
buey que está constituido por el triglicérido triestearina, que está formado por una
glicerina y tres ácidos esteáricos.
JOSE FRANZ BRITO 18

û Mantequillas: Tienen ácidos grasos de cadena corta. Como estos tienen puntos de
fusión bajos, a temperatura ambiente son semisólidos.
Función de los acilglicéridos: es la reserva energética a largo plazo más importante de los
seres vivos.
Son compuestos muy reducidos que contienen una gran cantidad de energía. Esta energía
se obtiene por oxidación de los ácidos grasos en las mitocondrias.
Su combustión metabólica produce 9 kcal/gr. Los glicéridos son más adecuados para
almacenar energía pues ahorran espacio y peso. Mientras que los glúcidos y proteínas
aportan 4 kcal/mol.
ü Céridos o ceras: son ésteres de ácidos grasos de cadenas largas (más de 10 carbonos)
unidos a un alcohol monovalente de cadena larga.
Función: Originan láminas impermeables que protegen la epidermis y las formaciones

dérmicas de los animales:
û Forma la cutícula de hojas y frutos para evitar la pérdida de
agua.
û Sustancia con que se cubren los pelos, plumas y escamas
reptilianas de los animales para protegerse del agua.
û Se encuentra formando las glándulas sebáceas de los mamíferos
para mantener la piel flexible e impermeable.
û También se pueden encontrar, mezclados con ácidos grasos
libres y esteroides, en la cera de abeja, en el esperma de las
ballenas, en la lanolina o cera protectora de la lana y en el
cerumen del conducto auditivo.
JOSE FRANZ BRITO 19

v Lípidos complejos: son ésteres formados por un alcohol, ácidos grasos y otros tipos de
moléculas.
ü Fosfoglicéridos : son ésteres de la glicerina con ácidos grasos y ácidos fosfóricos (éstos
constituyen el ácido fosfatídico) unidos a su vez a un alcohol, que generalmente es un
aminoalcohol, como por ejemplo la serina.
Los fosfoglicéridos siempre tienen colas polares hidrófobas formadas por los ácidos grasos
unidos a la glicerina y una cabeza polar hidrófila formada por ácido fosfórico y alcohol unido
a la glicerina. Son moléculas anfipáticas, porque presenta una zona hidrófila y una zona
hidrófoba que los permite orientarse en presencia de agua.
Los fosfoglicéridos más abundantes son la fosfatidiletanolamina o cefalina, que se
encuentra en las membranas de las células del cerebro, y la fosfatidilcolina, presente en
las membranas de las células del hígado, cerebro y yema de huevo.
ü Fosfoesfingolípidos: Son ésteres formados por la unión de un ácido graso, una

esfingosina (aminoalcohol de cadena muy larga), un grupo fosfato y un aminoalcohol,
como la colina. El ácido graso y la esfingosina constituye la ceramida (unidad
estructutal de los esfingolípidos), y constituye la cola apolar.
El fosfoesfingolípido más abundante es la esfingomielina, molécula especialmente
abundante en las vainas de mielina que recubren los axones de las neuronas.
ü Glucoesfingolípidos: son lípidos formados por la unión de un ácido graso, una

esfingosina (ceramida) unida a una o varias unidades glucosídicas. La cabeza polar será
el glúcido.
Se encuentran en la cara externa de la bicapa lipídica de la membrana plasmática de
todas las células, donde actúan como receptores de moléculas externas. Son
especialmente abundantes en las neuronas del cerebro. En los botones sinápticos del
JOSE FRANZ BRITO 20

sistema nervioso actúan como receptores de neurotransmisores. Según el tipo de

glúcido, se diferencian:
Ä Cerebrósidos: presentan un único monosacárido o un oligosacárido sencillo.
Abundante en las membranas de las neuronas y en las vainas de mielina.
Ä Gangliósidos: presentan un oligosacárido complejo, y son componentes de los
receptores específicos situados en la superficie de las membranas neuronales.
Ø Insaponificables: No contienen ácidos grasos en su composición.
v Terpenos: son polímeros de isoprenos (2-metil-1,3-butadieno).

Pueden formar cadenas lineales o cíclicas y se distinguen según
el número de moléculas de isoprenos que contienen:
ü Monoterpenos: contienen dos moléculas de isoprenos
(esencias vegetales como el mentol, el eucaliptol, el
limoneno y el geraniol)
ü Diterpenos: contiene cuatro moléculas de isoprenos (el
fitol, componente de la clorofila, y las vitaminas A, E y K)
ü Triterpenos: contienen seis moléculas de isoprenos (el escualeno, a partir del cual se
sintetiza el colesterol en el hígado)
ü Tetraterpenos: contienen ocho moléculas de isoprenos (los pigmentos carotenoides:
carotenos y xantofilas)
ü Politerpenos: contienen más de ocho moléculas de isoprenos (el caucho)
v Prostaglandinas: Sustancias derivadas del ácido prostanoico, el cual está constituido por un
anillo de ciclopentano y dos cadenas alifáticas. Se producen en cantidades muy bajas y actúan
localmente. Sus funciones son muy diversas:
• Percepción del dolor: Estimulan los receptores del dolor y la iniciación de la

vasodilatación de los capilares. Provoca la aparición de fiebre como acción defensiva.
JOSE FRANZ BRITO 21

• Funcionamiento de los aparatos: Favorecen la eliminación de sustancias a través del

riñon. Reducen la secreción de jugos gástricos. También estimula la musculatura lisa
del útero, por lo que se emplean para inducir el parto.
• Coagulación de la sangre: Los tromboxanos, derivados de las prostaglandinas, causan
la agregación de las plaquetas. Esto es perjudicial cuando hay una alta probabilidad
de trombosis, por el consecuente peligro de infarto de miocardio o cerebral. El ácido
acetilsalicílico reduce la formación de trombos, ya que inhibe una de las enzimas que
actúa en la síntesis de las prostaglandinas.
v Esteroides: son lípidos derivados del esterano o ciclopentanoperhidrofenantreno. Los

esteroides son sustancias muy abundantes en la naturaleza.
ü Esteroles: son el grupo más numeroso de los esteroides. Los principales son:
o Colesterol, forma parte de las membranas
celulares animales, por lo que tiene función
estructural, a las cuales confiere estabilidad. Es
el precursor de casi todos los esteroides.
o Ácidos biliares: son esteroides que se producen en el

hígado por la degradación del colesterol. Los ácidos
biliares son componentes de la bilis, que se forma en
el hígado y pasa al intestino delgado. Su función es
emulsionar grasas.
o Grupo de Vitaminas D o antirraquítica: es una vitamina liposoluble que regula el

metabolismo del calcio y su absorción intestinal. Su carencia causa el raquitismo. La
vitamina D3 se origina a partir del colesterol de la piel por acción de los rayos solares.
JOSE FRANZ BRITO 22

o Estradiol: hormona encargada de regular la aparición de los caracteres sexuales

secundarios femeninos.
ü Hormonas esteroideas: pertenecen a este grupo las hormonas sexuales y las hormonas
de las cápsulas suprarrenales.
o Hormonas suprarrenales, son la aldosterona y el cortisol. La aldosterona controla la
reabsorción de diversos iones en el riñón, y el cortisol regula el metabolismo de
glúcidos y proteínas.
o Hormonas sexuales, entre las hormonas sexuales masculinas, destaca la

testosterona, responsable de los caracteres sexuales secundarios masculinos; y
entre las hormonas sexuales femeninas, la progesterona, que controla el inicio del
ciclo menstrual y responsable de la preparación del útero para la implantación del
óvulo fecundado y del mantenimiento del embarazo.
*Vitaminas liposolubles: K, A, E, D
Ø Lipoproteínas: Son asociaciones de lípidos y proteínas, de las cuales existen dos tipos: los
sistemas de membranas, que participan en la constitución de las membranas celulares, y las
lipoproteínas de transporte del plasma.
Las lipoproteínas de transporte se encuentran en el plasma sanguíneo en seis formas
diferentes, que difieren por su densidad, entre las que destacan:
v Quilomicrones: transportan los triglicéridos de la dieta, el colesterol y otros
lípidos desde el intestino hasta el tejido adiposo y el hígado.
v Lipoproteínas de baja densidad o LDL: funcionan como camiones de reparto,
llevando el colesterol fabricado por el hígado, hacia las diversas partes del
cuerpo.
v Lipoproteínas de alta densidad o HDL: funcionan como camiones de basura,
transportando el exceso de colesterol hacia el hígado, para su degradación y
excreción.
En el riesgo de enfermedad cardiovascular está ligado a los altos niveles de lipoproteínas
LDL; sería lo que familiarmente se conoce como “colesterol malo”. Por el contrario, los
niveles elevados de HDL guardan relación inversa con el riesgo cardiovascular; sería el
llamado “colesterol bueno”. Para obtener el colesterol que necesitamos, las células captan
LDL de la sangre mediante unos receptores LDL. Una dieta rica en colesterol y grasas
JOSE FRANZ BRITO 23

saturadas representa una señal para que el organismo reduzca la producción de tales
receptores y, así, las células evitan una sobrecarga en la cantidad de colesterol que captan.
Al disminuir el número de receptores de LDL se prolonga la circulación de partículas LDL en
la sangre y aumenta la posibilidad de que el colesterol se incorpore a las paredes arteriales.
La HDL no genera tales problemas porque, a diferencia de lo que ocurre con la LDL, favorece
el transporte del exceso de colesterol desde puntos periféricos al hígado para su eliminación.
El ejercicio regular aumenta los niveles de HDL y nos protege del depósito de colesterol,
mientras que el tabaco los disminuye.
Funciones generales de los lípidos

Ø Aportan energía a largo plazo. 9,4 kcal/gr. La mayor parte de la energía producida por
las grasas se obtiene mediante la oxidación de los ácidos grasos en las mitocondrias.
Ø Componente de las estructuras de las células. Forman las bicapas lipídicas de la
membrana plasmática y de las membranas de los orgánulos celulares.
Ø Protectora. Recubren estructuras y los protegen mecánicamente de golpes, como la
grasa que recubre los riñones. También tienen función de protección térmica, cuando
se almacenan en el tejido adiposo de los animales que viven en climas fríos. Otra
función protectora de los lípidos es la protección mecánica, como la del tejido adiposo
de la planta del pie.
Ø Biocatalizadora. Algunos intervienen en la síntesis de enzimas, o actúan
conjuntamente con ellos, como las vitaminas (A, E, D y K) que son cofactores de
muchas enzimas.
Ø Mensajeros químicos. Realizan esta función las hormonas, informando a las células de
tejidos específicos sobre lo que debe hacer.
Ø Transportadora. La llevan a cabo las lipoproteínas.
JOSE FRANZ BRITO 24

àProteínas o Prótidos o Péptidos: son biomoléculas orgánicas compuestas básicamente por:

carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (CHON); pero muchas de ellas también contienen
azufre, fósforo y otros bioelementos.
Son polímeros de moléculas denominadas aminoácidos. Se unen entre sí mediante enlaces
peptídicos originando péptidos. Según su tamaño, pueden ser:
Ø Oligopéptidos: formadas por no más de 10 aminoácidos
Ø Polipéptidos: formadas por más de 10 aminoácidos
Ø Proteínas: formadas por más de 50 aminoácidos
Las proteínas se clasifican en dos grandes grupos:

Ø Holoproteínas: formadas exclusivamente por aminoácidos
Ø Heteroproteínas: si contienen además otros componentes no proteicos o grupo
prostético.
Las proteínas son los compuestos orgánicos más abundantes de la materia viva, alrededor del
50% de su peso.
Aminoácidos
Son compuestos orgánicos de masa molecular baja, poseen un grupo carboxilo (-COOH) y un
grupo amino (-NH2) unidos al mismo carbono, el llamado carbono α. A este carbono α se une
además un hidrógeno y un grupo variable, denominado radical –R.
El radical –R, que es una cadena lateral, es variable y esto da lugar a los distintos aminoácidos,
se distinguen veinte tipos de aminoácidos.
Los animales no son capaces de sintetizar todos los tipos de aminoácidos. Aquellos que no
pueden sintetizar, los aminoácidos esenciales, deben ser ingeridos en la dieta. Para las
personas hay ocho aminoácidos esenciales: isoleucinas, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptófano y valina. En los niños hay dos aminoácidos esenciales más.
Los organismos autótrofos pueden sintetizar todos los aminoácidos necesarios para su
metabolismo.
Todas las proteínas están construidas con solo 20 aminoácidos. Según sus grupos R o radicales,
se clasifican en cuatro clases principales.
Dependiendo de su carga electroestática final:
Ø Aminoácidos con grupos R no polares (hidrófobos) – Alanina, Valina, Leucina,
Isoleucina, Metionina, Fenilalanina, Prolina, Triptófano.
Ø Aminoácidos con grupos R polares, pero sin carga - Glicina, Serina, Treonina, Cisteína,
Asparagina, Glutamina, Tirosina.
Ø Aminoácidos con grupos R polares y carga negativa (ácidos) – Ácido aspártico, Ácido
glutámico.
Ø Aminoácidos con grupos R polares y carga positiva (bases) – Lisina, Arginina,
Histidina.
JOSE FRANZ BRITO 25

Propiedades de los aminoácidos

v Actividad óptica: al igual que los monosacáridos, los aminoácidos poseen al menos un C
asimétrico que es el C-α. Por ello presentan actividad óptica: hay formas dextrógiras (+) y
levógiras (-).
También presentan esteroisomería de modo que las características de cada aminoácido
dependen de su configuración espacial. Así de cada aminoácido habrá dos formas: forma D
(grupo amino hacia la derecha) y forma L (grupo amino hacia la izquierda).
v Comportamiento ácido-base: la presencia de un grupo carboxilo confiere a los aminoácidos

un carácter ácido y el amino un carácter básico. Por ello, los aminoácidos son anfóteros y
funcionan como ácidos (dadores de
H+) o como bases (aceptores de H+)
según el medio: en medio ácido se
comportan como bases y en medio
alcalino como ácidos. Gracias a esta
propiedad, los aminoácidos
mantienen constante el pH del
medio, tienen un efecto
amortiguador o efecto tampón.
JOSE FRANZ BRITO 26

Enlace peptídico y péptidos

La unión entre aminoácidos se realiza mediante un enlace químico llamado enlace peptídico,
que da lugar a cadenas denominadas péptidos. El enlace peptídico es un enlace covalente que
se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente,
liberándose una molécula de agua.
Ø Los átomos del grupo carboxilo y del
grupo amino que intervienen en este
enlace se sitúan en un mismo plano, con
distancias y ángulos fijos.
Ø La unión C-N no tiene rotación
Ø Solo hay cierta libertad de rotación en
los carbonos α
Por convenio, el extremo amino (N-terminal) se
considera el comienzo de la cadena peptídica.
Los péptidos son polímeros hidrolizables.
JOSE FRANZ BRITO 27

Estructura de las proteínas

Es la organización espacial de las cadenas polipeptídicas.
Ø Estructura primaria: es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Son los aminoácidos que

componen la proteína y el orden en el que se encuentran y se mantienen unidas entre sí gracias
a los enlaces peptídicos.
Ø Estructura secundaria: es la disposición de la cadena de aminoácidos (estructura primaria) en

el espacio. Gracias a la capacidad de giro de los enlaces no peptídicos, la cadena polipeptídica
que se forma adopta una disposición espacial estable que corresponde a la estructura
secundaria. Esta estructura se forma gracias a los puentes de hidrógeno que existen entre el
grupo CO y NH de enlaces peptídicos que estén próximos. Existen 3 tipos de estructuras
secundarias: α-hélice, β-plegada (hoja plegada u hoja β) y cadena al azar.
v Estructura α-hélice: se forma al enrrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre sí
misma con un giro dextrógiro. Esto se debe a la formación espontánea de enlaces de
hidrógeno entre el oxígeno del –CO- de un aminoácido y el hidrógeno del –NH- del cuarto
aminoácido siguiente.
Se forma así una hélice que presenta 3’6 aminoácidos por vuelta. Suele tener esta
estructura bastante elasticidad. La α-queratina es una proteína que presenta estructura en
α-hélice.
JOSE FRANZ BRITO 28

v Estructura de hoja plegada: en la conformación b la cadena de aminoácidos no forma una

hélice, sino una cadena distendida en forma de zigzag debido a la ausencia de enlaces de
hidrógeno entre los aminoácidos próximos.
Si la cadena con conformación b se repliega, se pueden establecer enlaces de hidrógeno
entre segmentos antes distantes, que debido al plegamiento quedan próximos. Esta
disposición puede dar lugar a una lámina en zigzag muy estable, denominada b-lámina
plegada.
Las proteínas con estructuras en hoja plegada o alfa hélice son las proteínas fibrosas, lo que
da lugar a estructuras alargadas que tienen funciones mecánicas y actúan como elementos
estructurales (colágeno), protectores (queratina) o estructuras extendidas (elastina).
v Hélice de colágeno: El colágeno presenta una estructura en hélice especial, algo más larga,
con giro levógiro y más extendida. El colágeno está constituido básicamente por tres
aminoácidos: glicina, prolina e hidroxiprolina.
El colágeno es una proteína muy estable, cuya estabilidad viene dada por la asociación de
tres hélices empaquetadas, mediante puentes de hidrógeno y enlaces covalentes, para
formar una estructura superhélice, que es la responsable de la gran fuerza de tensión del
colágeno.
v Estructura cadena al azar: es la unión de dos o tres aminoácidos que se quedan en

estructura primaria y sirven para unir alfa hélices y beta plegadas.
JOSE FRANZ BRITO 29

Ø Estructura terciaria: es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando

se pliega sobre sí misma y que pueda adoptar una conformación esférica o globular. Los
radicales apolares se sitúan en el interior y los polares en el exterior.
Las proteínas globulares suelen contener un interior compacto, de carácter apolar, mientras
que el exterior es hidrófilo. Son solubles en agua y sus funciones biológicas son de carácter
dinámico (enzimas, transporte de oxígeno, anticuerpos, hormonas…).
Las conformaciones globulares se mantienen estables debido a los
enlaces entre los radicales (R) de los aminoácidos. Estos enlaces pueden
ser de varios tipos: puentes disulfuro, puentes de hidrógeno, interacciones
iónicas e hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals.
En las proteínas fibrosas, la estructura terciaria coincide

prácticamente con la secundaria, por lo que no se puede
hablar propiamente de estructura terciaria, tienen funciones
mecánicas y actúan como elementos estructurales y protectores.
La organización tridimensional o espacial de las proteínas,
consecuencia de sus estructuras secundaria y terciaria, se
denomina conformación.
Ø Estructura cuaternaria: es la que presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no, unidas entre sí por enlaces débiles (no
covalentes) y, en ocasiones, por enlaces covalentes del tipo enlace disulfuro. Cada una de estas
cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
Todas las proteínas tienen al menos estructura primaria y secundaria. Las globulares tienen
primaria, secundaria y terciaria. La cuaternaria la presentan las proteínas oligoméricas, que
pueden tener estructuras primaria, secundaria y cuaternaria, o bien, estructuras primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
JOSE FRANZ BRITO 30

Dominios y motivos: los motivos de plegamientos o estructuras supersecundarias son la

combinación de varias unidades simples de estructura secundaria que están organizadas con
una geometría específica.
Los motivos pueden tener una determinada función o simplemente pertenecer a una unidad
funcional mayor, y así se agrupan formando dominios, que son unidades estructurales
compactas e independientes relacionadas con una determinada función (dominio funcional).
Cuando el dominio forma un conjunto estable dentro de la estructura de la proteína se habla
de dominio estructural.
Propiedades de las proteínas

Dependen de sus radicales libres (R) y de la capacidad que estos tienen de reaccionar con otras
moléculas:
Ø Solubilidad: el grado de solubilidad de las proteínas en agua se debe a la elevada proporción de
aminoácidos con radicales polares.
Los cambios de pH influyen en la solubilidad de las proteínas, ya que modifican el grado de
ionización de los radicales polares.
Las proteínas globulares tienen una elevada masa molecular, por lo que, cuando se disuelven,
dan lugar a dispersiones coloidales. En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua
mientras que las globulares son solubles.
En general, la mayor parte de las membranas biológicas son impermeables a las proteínas.
Ø Desnaturalización: es la pérdida de la estructura terciaria y cuaternaria y, en ocasiones, también

la secundaria, debido a la rotura de los enlaces que la mantienen. Esta ruptura puede ser
producida por variaciones de la temperatura, cambios del PH, alteraciones en la concentración
salina del medio o por simple
agitación.
Las proteínas desnaturalizadas
no pueden realizar funciones
de tipo enzimático,
transportador u hormonal. En
algunos casos, como no se
afectan los enlaces peptídicos,
cuando se vuelve a las
condiciones normales, es
posible recuperar su
conformación inicial, hecho
que se denomina renaturalización.
Ø Especificidad de las proteínas: las proteínas tienen unos aminoácidos concretos en lugares
determinados y, además, presentan una estructura tridimensional específica que les permite
diferenciar unas moléculas de otras parecidas. Esta especificidad es necesaria en los casos de las
proteínas que interactúan con otras moléculas, como son las proteínas enzimáticas, que actúan
como reguladoras de las reacciones bioquímicas, las hormonas proteicas como la insulina y los
anticuerpos.
v Especificidad de especie: incluso dentro de una misma especia, los individuos se diferencian
por las proteínas que tienen (especificidad de individuo). Se puede decir que cada ser vivo
tiene unas características determinadas porque tiene unas proteínas determinadas. La
especificidad de las proteínas es la causa del rechazo en los trasplantes de órganos.
JOSE FRANZ BRITO 31

v Especificidad de función (proteínas homólogas): las proteínas que realizan una misma
función presentan secuencias de aminoácidos semejantes. En una molécula proteica hay
unos aminoácidos invariables, que ocupan una determinada posición en la secuencia lineal,
de los que depende su conformación espacial y consecuentemente su función; su alteración
produce patologías.
Ø Capacidad amortiguadora: las proteínas al estar constituidas por aminoácidos tienen carácter
anfótero. Por ello se comportan como ácidos o como bases. De esta forma pueden neutralizar
las variaciones de PH que se puedan producir en el medio.
Funciones:
Ø Estructural: son el principal material de construcción de los seres vivos. A nivel celular, forman
parte de la estructura de la membrana plasmática, de los cilios y flagelos, como soporte del ADN.
A nivel histológico, las queratinas forman estructuras dérmicas, el colágeno de los tejidos
cartilaginosos, conjuntivo y óseo.
Ø Enzimática: las enzimas son las proteínas que tienen acción biocatalizadora, es decir, que regulan
las reacciones bioquímicas. Ej: la maltasa, hidroliza la maltosa en dos glucosas.
Ø Transporte y almacenamiento: pueden regular el paso de moléculas a través de la membrana
celular, como las permeasas; o transportar sustancias por los vasos sanguíneos, por ejemplo, la
hemoglobina y la hemocianina.
Ø Hormonal: son llevadas por el medio interno del organismo hasta determinadas células, a las que
estimulan para provocar el inicio de reacciones específicas, como la insulina y la tiroxina.
Ø Contráctil: gracias a esta propiedad es posible la movilidad, por ejemplo la actina y miosina.
Ø Defensa y protección: anticuerpos (inmunoglobulinas) son proteínas que reconocen y se
combinan específicamente con sustancias extrañas o antígenos. También tienen una función
defensiva muchos antibióticos que son péptidos.
Ø Reserva: sirven de reserva proteica. Ej: ovalbúmina o caseína.
Ø Homeostática: consiste en mantener constante los valores de determinadas variables del medio
interno, como son la salinidad, el pH o la concentración de glucosa. Las proteínas participan en
la regulación del pH, o mantienen el equilibrio osmótico.
Ø Energética: las proteínas también pueden desempeñar una función energética. En la dieta
humana el aporte calórico procedente de las proteínas debe ser el 10%. La equivalencia calórica
de las proteínas es de 4 kcal/g, como la de los glúcidos.
Ø Recepción y transmisión de señales: Son las proteínas que captan estímulos externos y los
transmiten al interior. Por ejemplo, la rodopsina y neurotransmisores como la acetilcolina.
Ø Control del crecimiento y diferenciación celular
JOSE FRANZ BRITO 32

Tipos de proteínas
Ø Holoproteínas: están formadas exclusivamente por aminoácidos.
v Holoproteínas fibrosas: son insolubles en agua y se presentan casi exclusivamente en los
animales, desempeñando función estructural y de protección. Están constituidas por varios
polipéptidos que forman cadenas paralelas que se enrollan entre sí formando fibras.
ü Colágeno: proteína estructural de los tejidos
conectivos: conjuntivo, cartilaginoso y óseo. Gran
resistencia al estiramiento.
ü Queratinas: muy resistente a los agentes químicos.

Constituyen la capa córnea de la epidermis de los
vertebrados y estructuras derivadas de ella: pelo,
uñas, cuernos, plumas, pezuñas, etc.
ü Elastinas: muy elásticas y flexibles. Se encuentran en los vasos sanguíneos, ligamentos,
tendones y pulmones.
ü Miosinas: participan activamente en la contracción de los músculos.
v Holoproteínas globulares: solubles en agua y funciones dinámicas:

ü Protaminas: son proteínas básicas y muy pequeñas. Se encuentran en el núcleo de los
espermatozoides, compactando el ADN.
ü Histonas: muy básicas, también se encuentran en el núcleo como soporte para
empaquetar el ADN.
ü Prolaminas: son proteínas insolubles en agua. Abundan en las semillas.
ü Gluteninas: insolubles en agua, por ejemplo, el gluten del trigo
ü Albúminas: proteínas grandes, con función de reserva de aminoácidos o de transporte
de otras moléculas. Destacan la ovalbúmina de la clara de huevo y la lactoalbúmina de
la leche y la seroalbúmina de la sangre, cuya función es la de transportar diversas
sustancias químicas, o la globina que forma parte de la hemoglobina.
ü Globulinas: proteínas muy grandes, solubles en disoluciones salinas y tienen forma
globular casi perfecta. Destacan las seroglobulinas de la sangre, la ovoglobulina del
huevo y el fibrinógeno de la sangre.
Ø Heteroproteínas: son moléculas formadas por una gran proteína (parte proteica) y una sustancia
no proteica (grupo prostético). Según la naturaleza del grupo prostético, se subdividen en
cromoproteínas, glucoproteínas, apolipoproteínas y fosfoproteínas. Y son proteínas globulares.
v Cromoproteínas: su grupo prostético es una sustancia con color, por lo que también se
llaman pigmentos.
ü Cromoproteínas porfirínicas: el grupo prostético es un anillo tetrapirrólico o porfirina, en

cuyo interior hay un catión metálico. Si se trata de un catión ferroso (Fe2+), la porfirina se
denomina grupo hemo.
û Hemoglobinas: son los pigmentos respiratorios sanguíneos encargados del
transporte. La hemoglobina está formada por cuatro cadenas peptídicas globulares,
llamadas globinas, cada una de las cuales tiene unido un grupo prostético, llamado
hemo, que es una porfirina caracterizada por llevar un átomo de Fe2+.
û Mioglobinas: misma función, se hallan localizadas en las células musculares.
JOSE FRANZ BRITO 33

û Citocromos: grupo prostético de tipo hemo, con función transportadora de

electrones en las cadenas respiratorias de las células.
û Cloroplastinas: grupo prostético es la clorofila, que tiene magnesio; gracias a ella, las
plantas pueden realizar la fotosíntesis.
ü Cromoproteínas no porfirínicas: el grupo prostético es diferente a la porfirina.

û Hemocianinas: son los pigmentos respiratorios de algunos invertebrados. Son
proteínas de tipo globulina con un grupo prostético no porfirínico que contiene
cobre. La hemeritrina, contiene hierro y se encuentra en los anélidos marinos.
û Flavoproteínas: sin componentes metálicos, que tienen como grupo prostético
derivados de la riboflavina o vitamina B2. Intervienen en la cadena respiratoria de
transporte de electrones.
û Carotenoproteínas: como la rodopsina, pigmento fotosensible de los bastones de la
retina. Está constituida por una proteína, la opsina, y un grupo prostético, el retineno,
naturaleza carotenoidea relacionado con la vitamina A.
v Glucoproteínas: el grupo prostético está formado por glúcidos. Suelen tener una
conformación estable en su parte proteica, mientras que la parte glucídica presenta una gran
variabilidad.
ü Glucoproteínas de las membranas celulares.

ü Mucinas: tienen papel protector. Protegen de la desecación al tegumento de los
animales blandos y constituyen el mucus del aparato digestivo y del respiratorio.
ü Hormonas gonadotróficas: como la FSH o luteinizante.
ü Proteoglucanos: del líquido sinovial, de los tendones, huesos y cartílagos.
ü Peptidoglucanos: paredes celulares bacterianas.
ü Inmunoglobulinas o anticuerpos: función defensiva.
ü Algunas enzimas, como las ribonucleasas.
v Apolipoproteínas: el grupo prostético es un lípido. Las lipoproteínas de estructuras celulares

y las lipoproteínas transportadoras de lípidos.
v Fosfoproteínas: el grupo prostético es el ácido fosfórico. Es importante la caseína de la leche

y la vitelina de la yema de huevo.
JOSE FRANZ BRITO 34

Enzimas
Son sustancias orgánicas que catalizan las reacciones bioquímicas. Las enzimas pueden actuar
dentro de las células que las producen o fuera de ellas. La mayor parte de las enzimas tienen
naturaleza proteica menos algunos ARN que pueden actuar como catalizadores y reciben el
nombre de ribozimas.
Acción de una enzima

Las reacciones químicas necesitan para comenzar una cierta cantidad de energía que sirve
para aumentar la energía cinética de las moléculas. Este aumento de energía cinética produce
dos efectos:
Ø Vencer las fuerzas de repulsión entre los electrones que envuelven a las distintas
moléculas.
Ø Romper los enlaces químicos que hay en la molécula y así hacer posible la formación
de nuevos enlaces.
Cuanto mayor sea la cantidad de moléculas activadas más rápida será la reacción. La energía
necesaria para activar las moléculas que reaccionen se llama energía de activación. Un
catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de la reacción, no se gasta en la
reacción y se necesita en cantidades muy pequeñas. Las enzimas son catalizadores porque
hacen disminuir la energía de activación necesaria para una determinada reacción. Se asocian
temporalmente a los reactivos o sustratos, debilita sus enlaces químicos y facilitan la
formación de otros nuevos. De este modo se necesita menos energía para empezar la reacción
porque habrá una gran cantidad de moléculas activadas y la reacción será muy rápida.
JOSE FRANZ BRITO 35

Propiedades de las enzimas

1. Especificidad de catálisis enzimática:
v Especificidad de acción: las enzimas solo hacen una reacción. Ej: las oxidasas (eliminan
electrones), descarboxilasas (eliminan carbono)…
v Especificidad de sustrato (tiene en cuenta las sustancias sobre las que actúa la enzima):
ü Especificidad absoluta: solo actúa sobre un sustrato determinado. Ej: ATP-D-fructosa-
fosfotransferasa.
ü Especificidad de grupo: actúan sobre compuestos con características estructurales

comunes. Ej: quimiotripsina (hidroliza los péptidos donde encuentra aminoácidos con
un anillo aromático).
ü Especificidad de clase: actúa sobre un tipo de enlace independientemente del tipo de
molécula en el que existe. Por ejemplo, las fosfatasas, que actúan separando los grupos
fosfatos de cualquier tipo de moléculas.
2. Reversibilidad: una enzima actúa por igual en una reacción química sea cual sea su sentido.
Sin embargo, en las reacciones biológicas la reversibilidad no se cumple, porque los productos
de una reacción son utilizados rápidamente como sustratos de otra reacción encadenada.
3. Eficacia: su acción tiene lugar en concentraciones muy pequeñas de enzima. Una molécula
puede catalizar a miles de moléculas de sustrato porque la enzima no se consume y recupera
su estado inicial al final del proceso.
4. Gran poder catalítico: multiplica la velocidad de la reacción un millón de veces o más.
Clasificación y nomenclatura
Nomenclatura: siempre se nombran primero los sustratos, a continuación, el tipo de reacción
que cataliza y en último lugar se pone la terminación –ASA.
Ej: ATP +glucosaàglucosa 6P+ADP (ATP-glucosa-fosfotransferasa)
JOSE FRANZ BRITO 36

Clasificación
Ø Oxidorreductorasas: su función es transferir electrones. Cataliza reacciones de óxido
reducción.
Ej: glucosa (se oxida) +O2 (se reduce)àCO2 +H2O+ energía
Ø Transferasas: cataliza la transferencia de grupos atómicos de un sustrato a otro. Tiene

que haber un donador y un aceptor.
Ej: Ax (donador)+B (aceptor) A+Bx
Ø Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis que son roturas de enlaces mediante el

agua.
Ej: A-BàAH+BOH (hidrólisis= H2O à H+ + OH-)
Ø Liasas: rompen enlaces por vía no hidrolítica.
JOSE FRANZ BRITO 37

Ø Isomerasas: cataliza reacciones de isomerización de manera que reordena la

estructura de una molécula.
Ej: glucosa 6Pàfructosa 6P
Ø Ligasas o sintetasas: catalizan la formación de enlace y siempre usan energía en forma

de ATP.
Ej:A+BàA-B (ATP àADP + P)
Estructura Interna de una Enzima

Cofactores enzimáticos: algunas enzimas realizan su actividad gracias a la colaboración de
sustancias no proteicas que reciben el nombre de cofactores enzimáticos.
JOSE FRANZ BRITO 38

Tipos de cofactores enzimáticos:
Ø Activadores inorgánicos: algunos iones

de los oligoelementos (Mg, Mn, Zn,
Co…).
Ø Coenzimas: son moléculas orgánicas de

estructura menos compleja que las
proteínas enzimáticas. La misma
coenzima puede actuar con enzimas
diferentes de manera que no va a ser
específica de una apoenzima. Las
coenzimas se alteran durante la
reacción química, pero una vez acabada
se regeneran y son de nuevo funcionales. Estas coenzimas pueden hacer dos cosas:
1. Solo mantener una relación funcional con la proteína enzimática.
2. Otras tienen uniones fuertes con la proteína enzimática y quedan unidos. Estas
coenzimas reciben el nombre de grupos prostéticos.
En función de los grupos que transportan los coenzimas, pueden distinguirse dos
tipos::
ü Coenzimas de oxidación y reducción: son los que transportan protones (H+) y
electrones (e-).
Ej.: NAD+ (nicotinamida adenina dinucleótido)
NADP+ (nicotinamida adenina dinucleótido fosfato)
FAD+ (flavin adenin dinucleótido)
ü Coenzimas de transferencia: son los que transportan radicales.
Ej.: ATP (adenosín-trifosfato)
CoA-SH (acetil-CoA)
Centro activo y mecanismo de acción enzimático
Los sustratos son pequeños comparados con las enzimas.

La zona de la enzima que se pone en contacto con el
sustrato e interviene en la reacción se llama centro
activo. El centro activo es una pequeña deformación
sobre la superficie de la enzima. La enzima presenta los
aminoácidos estructurales y el centro activo.
Ø Aminoácidos estructurales: sirven para mantener
la estructura tridimensional adecuada en el
centro activo y que puede encajar con el sustrato.
En el centro activo nos podemos encontrar 2 tipos de
aminoácidos:
Ø Aminoácidos de fijación: se encargan de la unión
de la enzima al sustrato.
Ø Aminoácidos catalizadores: son los necesarios
para realizar la actividad catalítica de la enzima.
Entre el centro activo y el sustrato tiene que existir

complementariedad, el centro activo se une al sustrato al
JOSE FRANZ BRITO 39

que se adapta. Esta complementariedad entre el centro activo y el sustrato determina la

especificidad de la enzima, porque la actividad enzimática tendrá lugar cuando el sustrato se pueda
unir a una enzima determinada para que se produzca la acción catalítica.
Factores que influyen en la velocidad de la reacción enzimática
1. Influencia de la concentración de la enzima: la

velocidad de la reacción crece
proporcionalmente con la cantidad de enzima
presente siempre que exista un exceso de
sustrato.
2. Influencia de la concentración del sustrato y de la concentración de los productos:

la velocidad de la reacción aumenta a medida
que crece la concentración del sustrato, hasta
que todas las moléculas de la enzima forman el
complejo enzima-sustrato. A partir de este
punto no se consigue aumentar la velocidad,
aunque crezca la concentración de sustrato
(inhibición por sustrato). Una elevada
concentración de producto reduce la actividad
enzimática (inhibición por producto), porque las
reacciones enzimáticas son reacciones de
equilibrio y por lo tanto el producto constituye
el sustrato de la reacción inversa.
3. Influencia de la temperatura: la
temperatura óptima es la temperatura a la
que una enzima cataliza una reacción a la
mayor velocidad que puede. Al elevarse la
temperatura la reacción se acelera hasta
llegar a su temperatura óptima. Si sigue
aumentando la temperatura la enzima se
desnaturaliza y pierde la configuración
tridimensional que le permite ser
funcional. En los mamíferos la temperatura
óptima es 37ºC.
JOSE FRANZ BRITO 40

4. Influencia del pH: pH óptimo, es el pH en el que

las enzimas catalizan una reacción a máxima
cerca del pH neutro o ligeramente ácido. Si hay
cambios del pH, se produce la desnaturalización
de la enzima y pierde su funcionalidad. Existen
enzimas digestivas que actúan a valores de pH
extremo (ej: la pepsina del estómago que actúa
a pH de 1’5-2’5 y la tripsina que actúa en el
intestino a pH básico entre 8-11).
Inhibición Enzimática
Los inhibidores enzimáticos son sustancias que disminuyen la actividad de una enzima, o bien
impiden completamente su actuación. Pueden ser iones o moléculas orgánicas.
La inhibición puede ser irreversible, en cuyo caso el inhibidor se une permanentemente al centro
activo de la enzima y lo inutiliza de forma permanente.
En el caso de que, una vez eliminada la sustancia inhibidora, la enzima vuelva a tener actividad,
hablamos de inhibición reversible.
La inhibición reversible puede ser: competitiva (el inhibidor se une al centro activo de la enzima),
no competitiva (el inhibidor se une a un lugar diferente al centro activo, pero modifica la
estructura de la enzima impidiendo la unión del sustrato), o por bloqueo del complejo E-S (el
inhibidor se fija al complejo E-S impidiendo la formación de los productos).
JOSE FRANZ BRITO 41

àÁcidos nucleicos:
Dogma central de la biología o flujo de la información genética.
Los ácidos nucleicos son polímeros formados por la unión de nucleótidos.
Cada nucleótido está formado por:

• Un ácido fosfórico. Interviene en la el responsable del carácter ácido de los ácidos nucleicos.
• Una pentosa. Según la pentosa, se distinguen dos tipos de ácidos nucleicos:

o Ácido ribonucleico o ARN, sus nucleótidos están formados por ribosa.
o Ácido desoxirribonucleico o ADN, sus nucleótidos están formados por
desoxirribosa.
JOSE FRANZ BRITO 42

• Una base nitrogenada. Son moléculas de carácter básico que contienen nitrógeno. Según su
estructura, existen dos tipos de bases:
o Púricas. Son la adenina (A) y la guanina (G).
o Pirimidínicas. Son la citosina (C), la timina (T), que es exclusivo del ADN, y el
uracilo (U), que es exclusivo del ARN.
Nucleósidos: es la unión de una pentosa y una base nitrogenada unidas por enlace N-
glucosídico. La base nitrogenada siempre se une al carbono 1 de la pentosa y la base
nitrogenada se une por el nitrógeno que está en la posición 9 (las púricas) o por el nitrógeno
que está en la posición 1 (las pirimídicas). (Dibujos bases nitrogenadas)
Ø Nomenclatura: dependiendo de si la pentosa es una ribosa o desoxirribosa hay dos

tipos:
• Ribonucleósido (ribosa):
ü Base nitrogenada+OSINA (púrica)
ü Base nitrogenada+IDINA (pirimidínica)
• Desoxirribonucleósido (desoxirribosa):
ü Desoxi-base nitrogenada+OSINA (púrica)
ü Desoxi-base nitrogenada+IDINA (pirimidínica)
JOSE FRANZ BRITO 43

Nucleótidos: se forman por la unión de un nucleósido con un ácido fosfórico,mediante un

enlace entre el grupo hidroxilo del carbono 5’ de la pentosa y el propio ácido fosfórico. Este
enlace recibe el nombre de enlace fosfoéster.
Ø Nomenclatura: se pone la palabra ácido, nombre del nucleósido acabado en -ílico.

Otra forma es con el nombre del nucleósido, se le quita la a y se pone monofosfato.
Ø Funciones:
• Coenzimas
ü Adenosín fosfatos (ADP, ATP): el enlace entre las moléculas de ácidos fosfóricos es un
enlace de alta energía porque se han de superar las repulsiones electroestáticas entre las
cargas que tienen los grupos fosfatos. El enlace que se forma es hidrolizable, por ello puede
actuar el adenosín fosfato como transferidor de energía. Se considera el ATP como la
unidad metabólica universal de energía.
La energía desprendida en las reacciones químicas se utiliza para formar un enlace entre
los ácidos fosfóricos y obtener ATP. Cuando se necesita energía en una reacción química se
rompe el enlace entre los ácidos fosfóricos de un ATP y se obtiene ADP.
JOSE FRANZ BRITO 44

ü Piridín-nucleótidos (NAD, NADH, NADP): son nucleótidos de nicotinamida (derivada de la

niacina o vitamina B3) unidos a un ribonucleótido de adenina.
Este tipo de coenzima sirve para la transferencia de electrones. Son coenzimas que actúan
en las reacciones de óxido reducción y actúan como transportadores de electrones.
ü Flavín nucleótidos (FMN, FAD): son derivados de la riboflamina (vit. B2).

û FMN (flavín-mononucleótido)à FMNH2
û FAD (flavín-adenín-dinucleótido)à FADH2
Actúan como transportadores de electrones en las reacciones de óxido reducción.
ü Coenzima A: su función es transportar un grupo acilo. La parte activa de la molécula es un

radical –SH. Por esta razón muchas veces se representan como CoA-SH. Cuando la molécula
de coenzima A lleva un grupo acetilo o acilo se llama acetil-CoA y es la molécula con la que
comienza el ciclo de Krebs.
JOSE FRANZ BRITO 45

• Mensajeros químicos (AMPC)(adenosín-monofosfato cíclico):

Actúa como mensajero químico intracelular. Cuando las hormonas o cualquier sustancia se
unen a los receptores de membrana se forma el AMPC que desencadenan una respuesta
metabólica en el interior de la célula.
• Precursores de ácidos nucleicos (ADN, ARN): son polímeros formados por la unión de
nucleótidos.
Estas cadenas de ácidos nucleicos presentan dos extremos: el extremo 5’, con un grupo
fosfato unido al carbono 5’ del primer nucleótido; y el extremo 3’, con el radical hidroxilo del
carbono 3’ del último nucleótido libre.
Los ácidos nucleicos se sintetizan desde el extremo 5’ hacia su extremo 3’. Esto es así porque
no hay ninguna enzima capaz de añadir nucleótidos al extremo 5’ y, en cambio, sí hay enzimas
capaces de añadirlos al extremo 3’.
El enlace entre el radical hidroxilo (-OH) del carbono 3’ del último nucleótido y el radical
fosfato del carbono 5’ del nucleótido que se añade recibe el nombre de enlace 3’-5’
fosfodiester.
La unión de un gran número de nucleótidos mediante enlaces covalentes formando largas

cadenas da lugar a los polinucleótidos o ácidos nucleicos.
JOSE FRANZ BRITO 46

Hay dos tipos de ácidos nucleicos:

• ADN: pentosaàdesoxirribosa, bases nitrogenadasàadenina, guanina, citosina y
timina (ADN) y ácido fosfórico.
• ARN: pentosaàribosa, bases nitrogenadasàadenina, guanina, citosina y uracilo
(ARN) y ácido fosfórico.
• ADN: es un polímero formado por desoxirribonucleótidos de adenina, guanina, citosina y

timina.
Está formado, excepto en algunos virus, por dos cadenas(bicatenario) de nucleótidos
enrolladas entre sí formando una doble hélice.
Su tamaño molecular es muy elevado, y su función es contener la información genética.
Según los distintos organismos presenta distinta estructura:
• Células eucariotas: se encuentra principalmente en el núcleo (lineal y
bicatenario, asociado a histonas), pero también en mitocondrias y cloroplastos
(similar al de las bacterias).
• Células bacterianas: es circular y bicatenario, no asociado a histonas.
• Células arqueobacterias: es circular y bicatenario, asociado a histonas
diferentes a las eucariotas.
• ADN de virus: puede ser circular o lineal, bicatenario o monocatenario.
En el ADN se distinguen tres niveles estructurales:

Ä Estructura Primaria: la estructura primaria del ADN es la secuencia de nucleótidos de
una sóla cadena o hebra. En dicha cadena se puede distinguir un eje de fosfo
polidesoxirribosa del que sobresale una secuencia de bases nitrogenadas.
Ä Estructura Secundaria: la estructura secundaria del ADN es la disposición en el espacio
de las dos hebras o cadenas de polinucleótidos que forman una doble hélice, en la que
las bases nitrogenadas están enfrentadas y unidas mediante enlaces de hidrógeno.
Todos los ADN tenían tantas moléculas de adenina (A) como de timina (T), y tantas de
citosina (C) como de guanina (G), se dice que cumple la Ley de Chargaff:
En 1953, James Watson y Francis Crick, y Rosalind Franklin, elaboraron el modelo de

la doble hélice. Según este modelo las características del ADN son las siguientes:
o Cada molécula de ADN está compuesta por dos largas cadenas de
polinucleótidos antiparalelas. Cada cadena tiene los enlaces 5’à3’ orientados
en sentidos contrarios.
o Las cadenas son complementarias. Si en una cadena hay timina, en la otra, al
mismo nivel hay adenina (A=T), unidas por dos puentes de hidrógeno, y
guanina con citosina (G≡C), mediante tres puentes
o Están enrolladas de forma dextrógira. La estructura gira a la derecha a medida
que avanza. En cada vuelta hay 10 pares de bases que quedan en el interior de
la doble hélice formando unos planos paralelos entre sí y casi perpendiculares
al eje de la hélice.
JOSE FRANZ BRITO 47

o Ambas cadenas se mantienen unidas mediante puentes de hidrógeno

establecidos entre las bases nitrogenadas complementarias de una y otra
cadena.
En estado natural la doble hélice es muy estable, pero si se calienta una dispersión de
fibras de ADN, cuando la temperatura llega aproximadamente a unos 100o C, se
rompen los enlaces de hidrógeno y las dos hebras de la doble hélice se separan, es
decir, se produce la desnaturalización del ADN. Si posteriormente se mantiene el ADN
desnaturalizado a 65o C las dos hebras vuelven a unirse. Esta restauración de la doble
hélice se llama renaturalización.
Ä Estructura Terciaria:
Las moléculas de ADN circular, como el bacteriano o el mitocondrial, presentan una
estructura terciaria en la que la fibra de 20 Å forma una especie de super hélice. Esta
disposición se denomina ADN superenrollado. Los superenrollamientos se generan al
girar la doble hélice sobre sí misma.
El ADN, en el núcleo de células eucariotas, se empaqueta sobre un grupo de proteínas;
las histonas en las células somáticas y en óvulos, y las protaminas, en los
espermatozoides.
Entre estos niveles de empaquetamiento superior de la molécula de ADN podemos
encontrar: un primer nivel o fibra de cromatina de 100 Å conocido como “collar de
perlas”, un segundo nivel o fibra de cromatina de 300 Å también llamado “solenoide”,
un tercer nivel o “dominios en forma de bucle”, y niveles superiores de
empaquetamiento.
ü Fibra de cromatina de 100 Å
Está constituida por una sucesión de partículas denominadas nucleosomas, de
100 Å de diámetro, que hacen que se asemeje a un “collar de perlas”.
Cada nucleosoma está formado por un octámero de histonas sobre las que se
enrolla un fragmento de la doble hélice de 200 pares de bases de longitud.
La fibra de cromatina de 100 Å así formada recibe el nombre de forma laxa.
Si los nucleosomas se asocian
con otra histona diferente, la
H1, la fibra se acorta y recibe el
nombre de forma compacta.
JOSE FRANZ BRITO 48

ü Fibra de cromatina de 300 Å

La fibra de cromatina de 300 Å o solenoide se forma cuando las histonas H1, que
componen la fibra compacta de 100 Å, se agrupan entre sí constituyendo el eje
central del solenoide. En cada vuelta intervienen unos seis nucleosomas.
En el núcleo, durante la interfase, la mayor parte de la cromatina se encuentra
en forma de fibras de 100 Å, es la llamada eucromatina. En cambio, en los
cromosomas el nivel más bajo de empaquetamiento es la fibra de 300 Å
(heterocromatina).
ü Dominios en forma de bucle

La fibra de 300 Å en los cromosomas forma una serie de bucles denominados
dominios estructurales en forma de bucle. Estos dominios quedan anclados
sobre un eje interno proteico o andamio proteico del cromosoma, constituido
principalmente por proteínas no histónicas.
JOSE FRANZ BRITO 49

ü Niveles superiores de empaquetamiento

Todavía no se conocen bien los siguientes niveles de empaquetamiento.
• ARN: es un polinucleótido compuesto por ribonucleótidos de adenina, guanina, citosina y

uracilo. Está constituido por una sola cadena de polinucleótidos, unidos entre sí mediante
enlaces fosfodiéster en sentido 5’--> 3’.
Se encuentra tanto en las células procariotas como en las eucariotas. También está presente
en muchos tipos de virus, con la función principal de contener la información biológica.
Al igual que el ADN, presenta una estructura primaria que es la secuencia de nucleótidos de
la cadena (monocatenario). Con frecuencia presenta extensas regiones plegadas donde se
enfrentan bases complementarias, estableciéndose puentes de hidrógeno entre A=U y G≡C,
presentando zonas bicatenarias.
ü Tipos de ARN:
Existen diversos tipos de ARN: transferentes (ARNT), mensajero (ARNM), ribosómico
(ARNR), y nucleolar (ARNn). Los tres intervienen de una u otra forma en la síntesis de
proteínas.
Ø ARNT: Su función es transportar los aminoácidos específicos hasta los ribosomas.
Molécula lineal que adopta una estructura tridimensional en forma de L, con zonas
en doble hélice , debido a la complementariedad entre las bases de unos segmentos
y las de otros, y zonas con estructura monocatenaria que forman bucles. Esta
estructura se caracteriza porque:
Ä En el extremo 3’ de la cadena de polinucleótidos es por donde se une el
aminoácido específico que va a transportar al ribosoma.
Ä El bucle A presenta un triplete de bases, denominado anticodón, donde se va a
fijar al ARNM.
Ä El bucle T, sitio de reconocimiento del ribosoma.
Ä El bucle D posee una secuencia que es reconocida de forma específica por una
enzima llamada aminoacil-ARNT-sintetasa, que catalizan la unión del ARNT al
aminoácido.
JOSE FRANZ BRITO 50

Ø ARNM: es lineal, monocatenario. Su función es copiar la información contenida en el

ADN y llevarla hasta los ribosomas, donde se sintetizan las proteínas a partir de los
aminoácidos que aportan los ARNt. Una vez que lleva a cabo su función desaparece.
Cada grupo de tres bases del ARNm que especifica un aminoácido se denomina triplete
o codón.
Se forma, como todos los ARN, por un proceso denominado transcripción.
El ARNm eucariótico se forma a partir de un pre-ARNm, también denominado

transcrito primario. Éste tiene una serie de segmentos con información, denominados
exones, separados entre sí por otros segmentos sin información, denominados
intrones. En el proceso de maduración del pre-ARNm se eliminan los intrones y se unen
los exones para formar el ARN maduro. Este proceso tiene lugar en el núcleo.
El ARNm eucariótico es monocistrónico, es decir, solo contiene información para una
cadena polipeptídica.
Ä Capucha. En el extremo 5’ tiene una guanosina trifosfato invertida y metilada.
Esta molécula bloquea la acción de las enzimas exonucleasas, que pueden
destruir el ARNm.
Ä Cola poli A. En el extremo 3’ tiene de 150 a 200 nucleótidos de adenina. Sirve
para retardar la llegada de las enzimas exonucleasas.
El ARNm procariótico no presenta intrones, carece de capucha, carece de cola de poli-

A y, además, puede ser policistrónico, es decir, puede contener información para dos
o más cadenas polipeptídicas.
JOSE FRANZ BRITO 51

Ø ARNR: es el ARN que constituye los ribosomas. Se encuentra asociado a proteínas

específicas y esta asociación forma los ribosomas, que son globulares e intervienen en
la síntesis proteica alojando el ARNm y los ARNt.
Presenta segmentos monocatenarios y segmentos bicatenarios, debido a la presencia
de tramos con secuencias complementarias.
Las células procariotas presentan ribosomas de 70 S y las células eucariotas tienen
ribosomas de 80 S.
Ø ARNn: se encuentra constituyendo el nucléolo. Se origina a partir de segmentos de

ADN y es el precursor de la síntesis de los ribosomas.
El principal fragmento de ADN que origina el ARNn se denomina región organizadora
nucleolar. A partir de este ADN, se forma en el nucléolo un ARN nucleolar de 45 S, que
se asocia a proteínas.
JOSE FRANZ BRITO 52

Propiedades y funciones del agua en los seres vivos

Cargado por

Información del documento

Título original

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

Propiedades y funciones del agua en los seres vivos

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

BIOLOGÍA – 2º BACHILLERATO

Biomoléculas (o Principios Inmediatos)

ü Inorgánicas: no tienen carbono y si lo tienen no forman cadenas de

àAgua: es la biomolécula más abundante en los seres vivos. Constituye aproximadamente el

JOSE FRANZ BRITO 1

ü Disuelve compuestos orgánicos ionizables: grupos aminos y carboxilos.

JOSE FRANZ BRITO 2

àSales minerales: nos las podemos encontrar de dos modos:

JOSE FRANZ BRITO 3

v Regulación del PH: en el organismo, debido a la disociación del agua siempre

JOSE FRANZ BRITO 4

ü Tampón Bicarbonato: si el organismo produce sustancias ácidas en

JOSE FRANZ BRITO 5

ü Orgánicas: es la que está formada por cadenas de carbonos.

àGlúcidos, hidratos de carbono o carbohidratos: están formados por carbono, hidrógeno y

Ø Clasificación de los Glúcidos. Se clasifican según el número de unidades

Ø Monosacáridos: Están constituidos por una sola unidad polihidroxialdehídica (aldosas) o

JOSE FRANZ BRITO 6

Son sólidos cristalinos, incoloros o de color blanco, hidrosolubles y de sabor dulce.

v Esteroisomería o isomería geométrica: son las propiedades que presentan ciertas

Existen dos isómeros geométricos diferentes:

JOSE FRANZ BRITO 7

Forma cíclica de los monosacáridos: los monosacáridos en cadenas lineales decimos

Los monosacáridos pueden formar anillos de 5 o 6 eslabones. Los de 5 reciben el

JOSE FRANZ BRITO 8

Esta forma de representación cíclica se llama perspectiva de Haworth. Normas para la

JOSE FRANZ BRITO 9

§ E. monocarbonílico: se establece entre el grupo

§ E. dicarbonílico: se establece entre los carbonos

o Enlace N-glucosídico. Se establece entre un radical hidroxilo (-OH) de un glúcido y un radical

JOSE FRANZ BRITO 10

ü Maltosa: está formado por dos

ü Celobiosa: están constituidas por dos

ü Lactosa: está formado por una β-D-

ü Sacarosa: está formada por una molécula de α-

JOSE FRANZ BRITO 11

Ø Polisacáridos: es un polímero formado por 10 o miles de monosacáridos unidos mediante

v Homopolisacáridos: formados por monosacáridos del mismo tipo. Ej:

ü Almidón: está formado por centenares de miles de α-D-glucopiranosas. Tiene dos

El almidón es el polisacárido propio de las células vegetales y constituye una gran

ü Glucógeno: está formado por aproximadamente unas 15000 α-D-glucopiranosas

JOSE FRANZ BRITO 12

ü Quitina: polímero formado por la unión de N-acetil-glucosamina con enlace β (1-4).

JOSE FRANZ BRITO 13

v Heteropolisacáridos: más de un tipo de monosacáridos

Ø Heterósidos: Resultan de la unión de un monosacárido o de un pequeño oligosacárido, con una

JOSE FRANZ BRITO 14

JOSE FRANZ BRITO 15

Clasificación de los Lípidos

JOSE FRANZ BRITO 16

JOSE FRANZ BRITO 17

Los triglicéridos, según el tipo de ácido graso, pueden ser:

û Sebos: Presentan ácidos grasos saturados y son sólidos a temperatura ambiente. Se

JOSE FRANZ BRITO 18

Función: Originan láminas impermeables que protegen la epidermis y las formaciones

JOSE FRANZ BRITO 19

ü Fosfoesfingolípidos: Son ésteres formados por la unión de un ácido graso, una

ü Glucoesfingolípidos: son lípidos formados por la unión de un ácido graso, una

JOSE FRANZ BRITO 20

sistema nervioso actúan como receptores de neurotransmisores. Según el tipo de

Ø Insaponificables: No contienen ácidos grasos en su composición.

v Terpenos: son polímeros de isoprenos (2-metil-1,3-butadieno).

• Percepción del dolor: Estimulan los receptores del dolor y la iniciación de la