Tema 1

La base química de la vida

1.-ENLACES QUE INTERVIENEN EN LA MATERIA VIVA

1.1. ENLACES INTRAMOLECULARES

ENLACE COVALENTE: el más fuerte. Se produce entre átomos que comparten pares de
electrones para completar el último nivel.
• Apolar: misma electronegatividad o son iguales.
•
Polar: uno de los átomos atrae con mayor fuerza que el otro al ser más electronegativo.
Formación de dipolo.

ENLACE IÓNICO: unión entre iones de distinta carga. Electronegativo + electropositivo.

-Uno de los elementos pierde electrones (catión)
-El otro gana electrones (anión).
Forman una red cristalina.
• Fuerza de solvatación: ion + molécula covalente polar. Crean una capa de solvatación
de moléculas de agua alrededor de cada uno de los iones.
Este enlace se encuentra en proteínas, uniendo iones inorgánicos a moléculas orgánicas, y en las
sales minerales.

1.2. ENLACES INTERMOLECULARES

FUERZAS DE VAN DER WAALS: son muy débiles. La intensidad varía con la masa molecular.
• Fuerzas de dispersión: forman dipolos instantáneos por acumulación de electrones.
• Fuerzas dipolo-dipolo: atracción electrostática entre cargas parciales de moléculas con
dipolos permanentes

ENLACE POR PUENTE DE HIDRÓGENO: se rompen con facilidad. Se forman entre dos dipolos

2.-BIOELEMENTOS
2.1. CASIFICACIÓN
• Bioelementos primarios: 96% de la materia viva. Forman enlaces covalentes
o C, H, O, N, P y S
o Forman biomoléculas: glúcidos, lípidos, proteínas, ácidos nucleicos...
• Bioelementos secundarios: 3,9% de la materia viva.
o Na, K, Ca, Mg y Cl (3,3%)
o Impulso nervioso, contracción muscular...
• Oligoelementos: 0,1% de la materia viva.
o Cu, Zn, Mn, I, Fe, Ni y Co: mayoría de seres vivos
o Si, F, Cr, Li, B, Mo y Al: grupos concretos
1
 o Su carencia puede provocar enfermedades carenciales o la muerte
o Su exceso provoca toxicidad o la muerte
Bioelementos: elementos químicos que forman parte de los seres vivos. Son imprescindibles
para la vida.

Biomoléculas: moléculas que forman parte de los seres vivos.

• Orgánicas: formadas por cadenas de carbonos, exclusivas de los seres vivos: glúcidos,
lípidos, proteínas y ácidos nucleicos.
• Inorgánicas: no formadas por cadenas de C: gases, agua y sales minerales. Se estudian a
través de procedimientos físicos como la filtración o la decantación.

2.2. PROPIEDADES DE LOS BIOELEMENTOS

Los elementos mayoritarios son C, H, O, N, P y S debido a sus propiedades.
• Capas electrónicas externas incompletas → establecen enlaces covalentes con
facilidad para formar biomoléculas
• Bajo número atómico → electrones compartidos están próximos al núcleo, forman
moléculas estables.
• O y N son electronegativos → muchas moléculas que los poseen son polares y
solubles en agua
• Los bioelementos mayoritarios se encuentran en moléculas que pueden ser fácilmente
captadas desde el medio externo, como el 𝐶𝑂2 .

2.3. EL CARBONO
Esqueleto básico de todas las biomoléculas orgánicas y en el 𝐶𝑂2 (inorgánica).
• Cuatro electrones desaperados formando un tetraedro.
• Los cuatro electrones pueden formar enlaces covalentes con:
o Otros átomos de C, formando cadenas estables.
o Otros átomos diferentes, formando grupos funcionales.

3.-BIOMOLÉCULAS INORGÁNICAS
3.1. EL AGUA
La más abundante en los seres vivos. Todo depende del agua y supone entre 50-95% del peso
en los seres vivos dependiendo de:
• Especie: organismos acuáticos > organismos desérticos
• Edad: jóvenes > adultos
• Actividad metabólica del tejido u órgano: sangre o tejido nervioso > tejido óseo.

3.1.1. ESTRUCTURA DEL AGUA

𝐻2 𝑂: 2 átomos de H unidos a 1 átomo de O mediante enlaces covalentes polares. Aunque tengan
carga neutra (nº protones=nº electrones), es dipolar: el O (más electronegativo) atrae con más
fuerza a los electrones de cada enlace y genera:
• 2 cargas parciales negativas alrededor de O
• 1 carga parcial positiva alrededor de los H.
Esto permite la unión por cuatro enlaces de H:
• De moléculas de agua entre sí con otras moléculas polares e iones.

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3.1.2. PROPIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS DEL AGUA Y FUNCIONES DERIVADAS
• Gran poder disolvente: las moléculas de agua rodean iones con carga opuesta
formando una capa de solvatación y los mantienen separados, por lo que es un buen
disolvente de sustancias polares e iónicas.
o Vehículo de transporte de sustancias (sangre, savia...)
o Medio donde se llevan a cabo las reacciones metabólicas.
• Elevada fuerza de cohesión: debido a su tendencia a formar enlaces de hidrógeno
entre sus moléculas por lo que:
o Es prácticamente incompresible: se necesita mucha energía para aproximar
dos moléculas de agua
▪ Actúa de esqueletos hidrostático.
▪ Mantiene la turgencia de las plantas
o Presenta una elevada tensión superficial: la superficie opone gran resistencia
a romperse y se comporta como una membran elástica tensa
▪ Permite la vida de muchos organismos asociados a esa película
superficial.
▪ Permite las deformaciones celulares y movimientos citoplasmáticos.

• Elevada fuerza de adhesión: el agua tiende a formar enlaces con otras moléculas
polares, por lo que se adhiere a cualquier superficie cargada.
o Capilaridad: permite el ascenso de savia bruta por los tubos de xilema.

• Elevado calor específico y de vaporización:

-Calor específico: calor necesario para que 1g de agua eleve su temperatura 1ºC.
-Calor de vaporización: calor necesario para cambiar de estado líquido a vapor.
Permite que:
o Absorba/ceda una gran cantidad de energía en forma de calor, antes de
variar su temperatura, parte de la energía se utiliza para romper los enlaces de
H.
▪ Termorregulación y estabilización térmica.
o Mantenerse líquida a temperatura ambiente.
▪ Vehículo de transporte
▪ Lubricante de estructuras en movimiento.

• Dilatación anómala: la estructura reticular del hielo ocupa más volumen que el agua
líquida, por eso el hielo es menos denso que el agua líquida y flota sobre ella.
o Aislante térmico: permite la vida en mares y ríos cuando se congela la superficie.

• Bajo grado de ionización del agua: el agua se encuentra disociada en 𝐻+ y 𝑂𝐻 − . En el

agua pura [𝐻+ ] = [ 𝑂𝐻 − ] = 10−7M. El producto iónico, 𝐾𝑤 , (producto de las
concentraciones de ambos iones), es constante: si aumenta la [𝐻 + ] disminuye la [𝑂𝐻 − ]
y viceversa. A 25ºC: 𝐾𝑤 = [𝐻 + ][𝑂𝐻− ] =10−14 𝑀2
o Amortiguador del pH.
o Interviene en numerosas reacciones bioquímicas (hidrólisis)

3.1.3. DISOLUCIONES Y DISPERSIONES

• Disoluciones verdaderas: tamaño del soluto pequeño, y se forma una mezcla
homogénea: sales minerales y moléculas orgánicas de baja masa molecular.
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 • Dispersiones coloidales: tamaño del soluto grande, y se forma una mezcla
heterogénea: macromoléculas (proteínas y ácidos nucleicos). Dos estados
inconvertibles, por ganancia o pérdida de agua:
o Estado de sol: fluido. Número de moléculas de agua > soluto
o Estado de gel: viscos. Número de moléculas de soluto > agua

3.2. LAS SALES MINERALES

Se encuentran:
• Precipitadas: con función esquelética y protectora
• Disueltas: disociadas en sus iones componentes. Control del equilibrio iónico y pH,
regulan la presión osmótica, crean potenciales de membrana...
o Na+, K+, Ca2+: transmisión del impulso nervioso.
o K+, Ca2+ y Mg2+: contracción muscular y regulación de la actividad cardiaca
o Ca2+ y Mg2+: activadores y cofactores de algunas enzimas
• Formando parte de moléculas orgánicas

3.3. ÓSMOSIS
Dos disoluciones de distinta concentración se mantienen separadas por una membrana
semipermeable que solo permite el paso de agua, que pasara de la solución más diluida
(hipotónica) a la más concentrada (hipertónica), hasta igualar las concentraciones (soluciones
isotónicas).
La presión necesaria para detener el fujo de agua a través de la membrana se llama presión
osmótica
La membrana plasmática es semipermeable y la mayoría de las células se encuentran en medios
isotónicos, por lo que no hay efectos osmóticos.
• Medio hipertónico: el agua sale de la célula, que se arruga y se muere (plasmólisis).
• Medio hipotónico: el agua entra en la célula y se hincha (turgencia), pudiendo estallar.

3.4. DIFUSIÓN
Ciertas moléculas tienden a repartirse homogéneamente en los medios fluidos. Puede
ocurrir el paso cruzado de soluto y agua a través de una membran permeable a favor de
gradiente, de la solución más concentrada a la más diluida hasta igualarse las
concentraciones.

3.5. DIÁLISIS
A través de una membran semipermeable cuyo tamaño de poro permite el paso de pequeñas
moléculas de la solución más concentrada a la más diluida y la separación de las
macromoléculas. La membrana celular actúa selectivamente:
• Impidiendo la salida de las partículas coloidales más grandes.
• Permitiendo el intercambio de sales y solutos de pequeño tamaño.

3.6. ÁCIDOS Y BASES

Brönsted-Lowry: ácidos son donadores de protones y las bases son aceptoras de protones.
Un ácido fuerte se disocia en un protón y una base conjugada débil
El NaOH se considera una base fuerte, ya que ioniza completamente liberando el ion OH-
(aceptor de protones).
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La mayoría de las sustancias ácidas y básicas son débiles, ya que solo se disocian parcialmente.
En una solución acuosa de un ácido débil hay un equilibrio entre el ácido y la base conjugada.

3.7. IONIZACIÓN Y PRODUCTO IÓNICO DEL AGUA

Las moléculas de agua tienden a ionizarse reversiblemente para proporcionar un ion hidronio
(𝐻3 𝑂+ o H+) y un ion hidroxilo (𝑂𝐻− ), y se establece el equilibrio:
𝐻2 𝑂 ↔ 𝐻3 𝑂+ + 𝑂𝐻 −
Disolución neutra: [𝐻 +] = [𝑂𝐻 −] = 10−7
Ion hidrogeno: pH = -log [𝐻+ ]

3.8. CONCEPTO DE pH YSISTEMAS TAMPÓN BIOLÓGICOS

3.8.1. CONCEPTO DE pH:
• Los ácidos, ceden iones H+ al medio, aumentando la [H+].
• Las bases los captan, disminuyendo la [H+].
o pH=7: disolución neutra
o pH<7: disolución ácida
o pH>7: disolución básica
Cuanto más alta sea la [H+] en una disolución, menor es el pH.
Una [H+] baja deber ir acompañada de una [OH-] alta.
La mayoría de las reacciones biológicas se producen entre pH 6,5 y pH 8.

3.8.2. DISOLUCIONES TAMPÓN

Son los encargados de evitar grandes variaciones del pH. Son soluciones de ácidos débiles y sus
bases conjugadas, o bases débiles y sus ácidos conjugados.
Los líquidos biológicos tienen un pH determinado. Las reacciones bioquímicas liberan pequeñas
cantidades de ácidos. Los sistemas tampón actúan como donantes o aceptores de pH (ácido
débil y su base conjugada).
• Tampón bicarbonato: actúa en líquidos extracelulares como la sangre (plasma
sanguíneo). Es más complejo que otros pares de ácido-base conjugados, ya que uno de
sus componentes se forma a partir de dióxido de carbono y agua.
• Tampón fosfato: actúa en el medio intracelular, en el citoplasma de todas las células.
Las proteínas también pueden amortiguar variaciones de pH

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 Tema 2

Los glúcidos
1.-CONCEPTO
Biomoléculas compuestas por C, H, O.
Son polialcoholes: cadena carbonada + un grupo carbonilo + grupo alcohol o hidroxilo (OH)
• Aldehído: carbono 1, aldosas
• Cetona: carbono 2, cetosas

2.-FUNCIONES GENERALES
Estructurales: Forman parte de diversas estructuras:
• Ribosa y desoxirribosa, en ácidos nucleicos
• Celulosa, en la pared celular de vegetales
• Quitina, en el exoesqueleto de artrópodos o en la pared celular de hongos

Energéticas:
• Fuentes energéticas: es la fuente primaria de energía química para las células.
• Reservas energéticas: glucosa almacenada como almidón o glucógeno.

3.-CLASIFICACIÓN DE GLÚCIDOS
3.1. OSAS O MONOSACÁRIDOS
Son monómeros (moléculas simple no hidrolizables)
• Aldosas: con un grupo aldehído en el C1. Glucosa
• Cetosas: con un grupo cetona en el C2. Fructosa

3.2. ÓSIDOS
Son polímeros formados por monosacáridos. Hidrolizables a monosacáridos.
• HOLOSÍDOS: solo por monosacáridos.
o Oligosacáridos: 2-9 monosacáridos. Disacáridos
o Polisacáridos: muchos monosacáridos
▪ Homopolisacáridos: un solo tipo de monosacáridos
▪ Heteropolisacáridos: más de un tipo de monosacáridos.
• HETERÓSIDOS: monosacáridos + otra molécula (aglucón):
o Glucoproteínas: glúcido + proteína
o Glucolípidos: glúcido + lípido

4.-MONOSACÁRIDOS
4.1. PROPIEDADES
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FÍSICAS: Sólidos, incoloros, cristalinos, sin ramificar, sabor dulce y solubles en agua.
QUÍMICAS: con carácter reductor. La combinación de
• Grupo aldehído + OH = hemiacetal
• Grupo cetona + OH = hemicetal

4.1.2. REACCIÓN DE FEHLING

Se usa para determinar si una disolución contiene monosacáridos reductores. El reactivo de
Fehling es una solución con sulfato cúprico.
Si hay monosacáridos reductores:
• El ión Cu2+ se reduce a Cu+ (cambia a rojo)
• El grupo carbonilo se oxida a ácido carboxílico

4.2. ESTEREOISOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL

Dos compuestos isómeros tienen:
• Igual fórmula molecular
• Diferente estructura y propiedades.
Se debe a los carbonos asimétricos (unidos a 4 radicales diferentes) que aparecen en todos los
monosacáridos (menos dihidroxiacetona).
Hay dos tipos de estereoisometría:
• Enantiómeros: ambos isómeros son imagen especular (espejo) el uno del otro.
Quiralidad.
o Según la posición del último carbono quiral, pertenecerá a:
▪ Serie D: OH a la derecha
▪ Serie L: Oh a la izquierda
• Para nombrarlos solo se le añade D o L
o Isómeros ópticos: tienen distinta actividad óptica, se diferencian en función del
sentido en el que se desvían el plano de luz polarizada.
▪ Isómero dextrógiro +: derecha
▪ Isómero levógiro -: izquierda
• D y L no tienen nada que ver con + y -.
• Epímeros: no son imágenes especulares. Se diferencian en la disposición del grupo
hidroxilo en uno de sus carbones quirales. Tienen diferentes nombres.

4.3. NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE MONOSACÁRIDOS

En función del número de carbonos: triosas, tetrosas, pentosas, hexosas...
La presencia del grupo aldehído o cetona se indica con aldo- o ceto-

4.3.1. TRIOSAS
Importancia biológica: son productos intermedios en el metabolismo de la glucosa.
• Gliceraldehído (aldotriosa)
• Dihidroxiacetona (cetotriosa) *sin carbono quiral*

4.3.2. TETROSAS
Más importancia biológica es la eritrosa: intermediaria en procesos de nutrición autótrofa.
• Eritrosa (aldotetrosa)

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 • Treosa (aldotetrosa)
• Eritulosa (cetotetrosa)

4.3.3. PENTOSAS
Mayor importancia biológica son: aldopentosas, D-ribosa; cetopentosas, D-ribulosa
• D-ribosa: en el ARN
• D-ribulosa: es el intermediario en la fijación de CO2 durante la fotosíntesis

4.3.4. HEXOSAS
• Glucosa: aldohexosa
o Libre en el plasma sanguíneo o en el citoplasma celular
o Polimerizada en forma de polisacáridos importantes como el glucógeno
(animales) y el almidón (vegetales); reserva energética. La celulosa (vegetales);
función estructural
• Galactosa: aldohexosa
o Libre en la leche
o Formando disacáridos como la lactosa
o Formando parte de polisacáridos complejos como algunos glucolípidos y
glucoproteínas.
• Fructosa: cetohexosa
o Libre en frutos y algunos líquidos biológicos
o Formando disacáridos como la sacarosa

4.4. ESTRUCTURA DE MONOSACÁRIDOS

En estado cristalino tienen una estructura lineal. Proyección de Fischer
En disolución, los monosacáridos de 5 o más carbonos tienen una estructura cíclica, formando
anillos de:
• 5 lados en aldopentosas y cetohexosas, llamadas furanosas
• 6 lados en aldohexosas, llamadas piranosas.
Se representan mediante la proyección de Haworth.
Ciclación: producida mediante un enlace intramolecular entre el grupo carbonilo y el OH del
último carbono asimétrico.
• Enlace hemiacetal en aldosas
• Enlace hemicetal en cetosas

El carbono que forma parte del grupo carbonilo se llama carbono anomérico y es asimétrico,
perimitiendo la existencia de dos nuevos estereoisómeros, llamados anómeros.
• α: el OH del carbono anomérico hacia abajo.
• β: el OH del carbono anomérico hacia arriba

La proyección de Haworth representa las moléculas cicladas en un plano, pero el anillo de

piranosa (en aldohexosas) puede adoptar dos conformaciones en el espacio:
• Bote: extremos hacia el mismo lado (OH en la misma posición), forma inestable
• Silla: extremos hacia un lado y hacia el otro (1 OH arriba y otro abajo)

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5.-DERIVADOS DE LOS MONOSACÁRIDOS
• Por la reducción del grupo hidroxilo se forman polialcoholes: sorbitol, glicerol.
• Por la sustitución de un grupo hidroxilo se forman:
o Desoxiazúcares: OH por un H, desoxirribosa
o Aminoazúcares: OH por un grupo amino, glucosamina
• Por oxidación del OH terminal se forman azúcares ácidos, ácido glucurónico

6.-ENLACE O-GLUCOSÍDICO
Enlace que une monosacáridos ciclados por reacción entre un grupo OH de cada uno. Se puede
llamar:
• Condensación: unión de dos monosacáridos
• Polimerización: unión de muchos monosacáridos
En la formación del enlace se desprende una molécula de agua.
En enlace o-glucosídico puede ser α o β:
• Si el primer monosacárido es α, es α
• Si el primer monosacárido es β, es β
Se establece por la reacción entre:
• OH del carbono anomérico del primer monosacárido
• OH de un C (anomérico o no) del segundo monosacárido
o OH de un C no anomérico: enlace o-glucosídico monocarbonílico.
▪ La molécula formada mantiene el poder reductor.
o OH del C anomérico: enlace o-glucosídico dicarbonílico
▪ La molécula formada no tiene poder reductor.

7.-DISACÁRIDOS
Oligosacáridos formados por condensación de dos monosacáridos mediante un enlace o-
glucosídico.

7.1. PROPIEDADES DE LOS DISACÁRIDOS

Tiene las mismas propiedades que los monosacáridos, salvo que algunos no tienen carácter
reductor.
• Físicas.: incoloros, cristalizables, sin ramificar., de sabor dulce. Son solubles en agua.
• Químicas: tienen carácter reductor.
o Solo lo presentan disacáridos formados mediante enlace monocarbonílico.
o No lo presentan los disacáridos formados mediante enlace dicarbonílico.

7.3. DISACÁRIDOS MÁS IMPORTANTES

• Sacarosa. α-D-glucopiranosil (1-2) β-D-fructofuranósido
o Tiene enlace dicarbonílico.
o No tiene poder reductor.
o Se encuentra en la caña de azúcar y la remolacha azucarera y es uno de los
componentes principales de la savia elaborada.
• Lactosa. β-D-galactopiranosil (1-4) α-D-glucopiranosa
o Tiene un enlace monocarbonílico.
o Tiene carácter reductor.
o Se encuentra libre en la leche y unida a lípidos.
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 • Maltosa. α-D-glucopiranosil (1-4) α-D-glucopiranosa
o Tiene un enlace monocarbonílico.
o Tiene carácter reductor.
o Se encuentra libre en la cebada germinada y procede de la hidrólisis del almidón
y del glucógeno.
• Isomaltosa. α-D-glucopiranosil (1-6) α-D-glucopiranosa
o Tiene un enlace monocarbonílico.
o Tiene carácter reductor
o No está libre en la naturaleza. Procede de la hidrólisis de almidón y glucógeno.

• Celobiosa. β-D-glucopiranosil (1-4) β-D-glucopiranosa

o Tiene un enlace monocarbonílico.
o Tiene carácter reductor
o No se encuentra libre en la naturaleza. Procede de la hidrólisis de la celulosa.

8.-POLISACÁRIDOS
Son macromoléculas formadas por polimerización De muchos monosacáridos mediante un
enlace o-glucosídico monocarbonílico, α o β.

8.1. PROPIEDADES DE LOS POLISACÁRIDOS

• No son cristalinos, ni tienen sabor dulce. Incoloros.
• Pueden ser insolubles en agua o formar dispersiones coloidales.
• Hidrolizables, mediante enzimas glucosidasas, originando oligosacáridos y
monosacáridos.
• No tienen poder reductor.

8.2. CLASIFICACIÓN DE LOS POLISACÁRIDOS

• Homopolisacáridos: formados por un solo tipo de monosacárido.
o Homopolisacáridos de reserva energética: enlace o-glucosídico de tipo α, Son
más débiles y fáciles de hidrolizar a monosacáridos. Al ser insolubles en agua, no
se encuentran disueltos en el citoplasma y no aumenta su concentración, por
tanto, no varía el equilibrio osmótico. Almidón, Glucógeno y Dextranos
o Homopolisacáridos estructurales: enlace o-glucosídico de tipo β, Son más
estables y resistentes, puesto que las enzimas que los hidrolizan son poco
comunes. Celulosa y Quitina
ALMIDÓN: Polisacárido de reserva en vegetales.
Se acumulan los amiloplastos. Semillas, raíz y tallo. Es un polímero formado por miles de
moléculas de α-D-glucopiranosa. Es una mezcla de 2 polisacáridos.
• Amilosa. α-D-glucopiranosas unidas por enlace α (1-4) formando cadenas lineales sin
ramificar con una estructura helicoidal, con 6 monómeros por vuelta.
• Amilopectina. α-D-glucopiranosas unidas por enlace α (1-4) formando cadenas lineales
Con ramificaciones mediante enlaces α (1-6)
El almidón es hidrolizable por enzimas amilasas dando glucosa, maltosa e isomaltosa.

GLUCÓGENO: Polisacárido de reserva en animales y hongos.

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En animales se acumula en forma de gránulos en células del hígado y del músculo estriado. Es
un polímero formado por moléculas de α-D-glucopiranosa, similar a la amilopectina, pero más
ramificada.
Es hidrolizable por amilasas dando glucosa, maltosa e isomaltosa.

DEXTRANOS: Es un polisacárido de reserva en levaduras.

Es un polímero formado por moléculas de α-D-glucopiranosa formando cadenas ramificadas,
pero las uniones son variadas.

CELULOSA: Polisacárido estructural en vegetales. Se encuentra en la pared celular.

Es un polímero lineal, sin ramificar, β-D-glucopiranosa, unidas por enlaces β (1-4). Varias
cadenas en paralelo unen mediante puentes de hidrógeno, originando fibras.

QUITINA: Polisacárido estructural. Pared celular de hongos, cutículas y exoesqueletos. Es un

polímero lineal similar a la celulosa. N-acetil-β-D-glucosamina enlace β(1→4)
• Heteropolisacáridos: están formados por más de un tipo de monosacárido.
PECTINAS: Componente de la pared celular. Gran capacidad gelificante que se aprovecha para
fabricar mermeladas. Polímero del ácido α-D-galacturónico y α-D-metilgalacturónico.

GOMA ARÁBIGA: sustancia que cierra heridas en plantas. Se aprovecha como pegamento.

AGAR: En algas rojas, muy hidrófilo. Se emplea para preparar medios de cultivo y en usos
industriales.

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 Tema 3

Los Lípidos
1.-CONCEPTO
Biomoléculas orgánicas de naturaleza muy diversa, esenciales para mantener la estructura y la
función de las células vivas. Se trata de un grupo muy heterogéneo, coma tanto en su
composición química como su función.

1.1. COMPOSICIÓN QUÍMICA

• Formados fundamentalmente por C, H y en menos medida O
• Algunos lípidos también pueden contener N, P y S

1.2. PROPIEDADES FÍSICAS COMUNES A TODOS LOS LÍPIDOS

• Son insolubles en agua u otros disolventes polares.
• Son solubles en disolventes no polares u orgánicos.
• Tiene un aspecto graso, brillo característico y untuoso al tacto
• Baja densidad.
• Baja conductividad térmica.

1.3. FUNCIONES EN LOS SERES VIVOS

• Estructural: componentes fundamentales en las membranas celulares.
• Reserva energética: principal reserva energética del organismo.
• Protectora: las ceras impermeabilizan las paredes celulares de vegetales y bacterias.
También tienen función protectora en insectos y vertebrados.
• Transportadora: sirven de transportadores de sustancias en los medios orgánicos.
• Reguladora del metabolismo: muchas vitaminas y hormonas son lípidos.
• Reguladora de la temperatura: son malos conductores del calor.

2.-CLASIFICACIÓN
• Lípidos saponificables: contienen ácidos grasos y pueden sufrir un proceso de
saponificación.
o Simples (Hololípidos): Compuestas únicamente por C, H y O
▪ Grasas o acilgliceridos
▪ Ceras
o Complejos (heterolípidos): C, H y O + N y P
▪ Glicerolípidos: glicerofosfolípidos y gliceroglucolípidos
▪ Esfingolípidos: esfingofosfolípidos y esfingoglucolípidos
• Lípidos insaponificables: no tienen ácidos grasos y no pueden sufrir un proceso de
saponificación.
o Terpenos o Isoprenoides.
o Esteroides.
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 o Eicosanoides HP.

2.1. ÁCIDOS GRASOS

Son ácidos carboxílicos formados por largas cadenas lineales hidrocarbonadas con un número
par de átomos de carbono, un grupo carboxílico en un extremo y son moléculas anfipáticas:
parte polar y parte apolar. No están en estado libre, se obtienen por hidrólisis de lípidos.
• Saturados: la cadena carbonada no contiene ca enlaces punto y las cadenas están
extendidas. Varias cadenas pueden unirse mediante fuerzas de van der Waals. Y tienen
puntos de fusión elevados, son sólidos a temperatura ambiente.
o Cuanta mayor sea la cadena, mayor será el punto de fusión, por lo que a
temperatura ambiente, son sólidos.
• Insaturados: La cadena carbonada contiene dobles enlaces.
o Un doble enlace: monoinsaturado.
o Dos o más dobles enlaces: poliinsaturado.
Las cadenas se disponen habitualmente con acodamientos en los dobles enlaces (configuración
cis) o ocasionalmente sin acodamientos (trans).
Los acodamientos dificultan la unión de cadenas mediante fuerzas de van der Waals, por lo que
son líquidos a temperatura ambiente. +Dobles enlaces, - punto de fusión.

• Omega: ácidos grasos insaturados que desempeñan un papel fisiológico y metabólico

importante. Se encuentran en altas concentraciones en el pescado, semillas, aceites
vegetales.

2.1.1. PROPIEDADES DE LOS ÁCIDOS GRASOS

Carácter anfipático
• tienen una zona polar: el grupo carboxilo es hidrófilo.
• Tiene una zona apolar: la cadena carbonada es hidrófoba.

Punto de fusión
• De la longitud de la cadena alifática: A mayor número de carbonos, mayor punto de
fusión.
• Del grado de insaturación.: A mayor número de dobles enlaces, menor punto de fusión.

Insolubles en agua: debido al tamaño de la cadena alifática hidrófoba

• Monocapas: películas superficiales sobre el agua.
• Bicapas: agrupaciones que separan dos medios acuosos distintos.
• Micelas: agrupaciones esféricas que se forman en el agua.

Esterificación
Es la unión de un ácido graso con un alcohol mediante un enlace éster para obtener un éster,
con liberación de una molécula de agua.

Saponificación
Es la unión de un ácido graso con una base fuerte, para obtener una sal de ácido graso (jabón),
Con la liberación de una molécula de agua.
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2.2. LÍPIDOS SAPONIFICABLES
Esteres de ácidos grasos y un alcohol.
Pueden sufrir saponificación, se obtendrá un jabón y un alcohol.
reaccionan con bases fuertes para dar jabón y alcohol.

2.2.1. HOLOLÍPIDOS
Solo ácidos grasos y alcohol
• ACILGLICERIDOS: ésteres de ácidos grasos + glicerina
o Monoglicéridos: un ácido graso esterifica un OH
o Diacilglicéridos: dos ácidos grasos
o Triacilglicéridos: tres ácidos grasos
▪ Los más abundantes y pueden ser:
• Simples: un solo tipo de ácido graso
• Mixtos: diferentes ácidos grasos.
▪ Grasas sólidas: ácidos grasos saturados y cadenas largas. P.F.< 40ºC
▪ Líquidas: ácidos grasos insaturados y cadenas cortas. P.F.> 15ºC
▪ Semisólidas: ácidos grasos de longitud e insaturaciones intermedio.
▪ Almacenan energía, son insolubles en aguay pueden almacenarse en
grandes cantidades sin variar el equilibrio osmótico celular. Aislamiento
térmico en animales.
• CERAS: ésteres de 1 ácido graso + un monoalcohol
o Cera de abeja
o Ambos extremos hidrófobos, insolubles en agua y actúan como
impermeabilizantes, impidiendo la entrada o pérdida de agua.

2.2.2. HETEROLÍPIDOS
Principales constituyentes de la membrana plasmática. Comportamiento anfipático: forman
bicapas, con las zonas lipófilas en el interior y las hidrófilas en el exterior
Están formados por uno o dos ácidos grasos, un OH y un fosfolípido o glúcido.
• Glicerolípidos: OH + 2 ácidos grasos+ molécula no lipídica
o Glicerofosfolípidos: molécula no lipídica: fosfolípido
o Gliceroglucolípidos: molécula no lipídica monosacárido
• Esfingolíppidos: OH + 1 ácido graso + molécula no lipídica
o Esfingofosfolípidos: fosfolípido + aminoalcohol
o Esfingoglucolípidos: glúcido + oligosacárido

2.2.2.1. GLICEROFOSFOLÍPIDOS: ácido fosfático + aminoalcohol

• Ácido fosfatídico: glicerina + 2 ácidos graso (saturado e insaturado) + 1 ácido fosfórico
• Aminoalcohol: OH + un átomo de N + ácido fosfórico
• Clases:
o Cefalina
o Lecitina
o Fosfatidilserina
o Fosfatidilinositol
• Los fosfolípidos tienen un comportamiento anfipático: zona polar (grupo fosfato + OH )
y zona apolar (2 ácidos grasos)
14
2.2.2.2. GLICEROCLUCOLÍPIDOS: OH+2 ácidos grasos + 1 monosacárido (tercer OH)
• Se encuentra en membranas de bacterias y células vegetales.

2.2.3. ESFINGOLÍPIDOS
• Ceramida: esfingosina + un ácido graso mediante un enlace amida

2.2.3.1. ESFINGOFOSFOLÍPIDOS
Los más abundantes son las esfingomielinas
2.2.3.2. ESFINGOGLUCOLÍPIDOS
Sin grupo fosfato y enlace éster.
• Ceramida + un glúcido (mediante enlace o-glucosídico)
o Monosacárido: cerebrósido
o Oligosacárido: gangliósido
• Forman parte de membranas celulares
o Cerebrósidos: con galactosa y glucosa
o Gangliósidos: en las neuronas
2.3. LÍPIDOS INSAPONIFICABLES
Sin ácidos grasos
• Terpenos o isoprenoides: derivan de la polimerización del isopreno, dando lugar a
estructuras lineales o cíclicas.
o Dobles enlaces dan a algunos terpenos un color.
o Abundan en vegetales.
o Se clasifican según el número de moléculas de isopreno:
▪ Monoterpenos (2): mentol
▪ Diterpenos (4): fitol
▪ Triterpenos (6): escualeno
▪ Tetraterpenos (8): carotenoides
▪ Politerpenos (más): caucho
• Esteroides: derivan del esterano. La posición de los dobles enlaces y de grupos
sustituyentes dan lugar a diferentes tipos:
o Esteroles: más numerosos
▪ Colesterol
• Forma parte de las membranas biológicas de células animales, les
proporciona estabilidad.
• Forma parte de algunas lipoproteínas del plasma sanguíneo
• Es precursor de los demás esteroles.
▪ Ácidos biliares: emulsionan grasas durante el proceso digestivo
▪ Vitamina D: regula el metabolismo del calcio y fósforo y su absorción
intestinal
▪ Hormonas:
• Sexuales: estradiol, testosterona
• Suprarrenales: aldosterona, cortisol
• Eicosanoides: moléculas derivadas de ácidos grasos poliinsaturados.
o Prostaglandinas: derivadas de ácidos grasos polinsaturados
▪ Funciones:
• Vasodilatadores
• Intervienen en procesos inflamatorios
15
 • Estimulan la producción del mucus protector de la mucosa
intestinal
• Estimulan la contracción de la musculatura lisa
• Interviene en la coagulación sanguínea
o Tromboxanos: estructura química similar a las prostaglandinas
▪ Efectos agregantes plaquetarios y constrictores de los músculos lisos son
muy potentes.
o Leucotrienos: moléculas lineales aisladas a partir de leucocitos.
▪ Participan en procesos inflamatorios aumentando la permeabilidad de
los capilares sanguíneos
▪ Bronoconstrictores muy potentes.

16
 Tema 4

Las proteínas
1.-CONCEPTO
Son las biomoléculas más abundantes en los seres vivos. Son macromoléculas formadas por C,
H, O y N. Son polímeros formados por la unión de aminoácidos (monómeros) mediante enlaces
peptídicos.

2.-AMINOÁCIDOS
Son ácidos carboxílicos aminados con:
• Un grupo carboxilo (-COOH) en posición terminal.
• Un grupo amino (-NH2) en diferentes posiciones.
• Una cadena lateral (R) diferente para cada aminoácido.

2.1. PROPIEDADES PRINCIPALES

• Estereoisomería: la presentan todos los aminoácidos, excepto la glicina, el carbono es
asimétrico y presenta estereoisómeros:
o Forma D: el NH2 está a la derecha del carbono asimétrico.
o Forma L: el NH2 está a la izquierda del carbono asimétrico (en seres vivos solo
aparece esta y tras morirse empiezan a transformarse en forma D (proceso de
racemización)).
Las imágenes especulares no son superponibles, por lo que son enantiómeros.
También presentan isomería óptica en disolución (dextrógiro y levógiro).
• Carácter anfótero: dependiendo del pH del medio, en disolución se comportan como:
o Ácidos: -COOH libera protones y queda –COO-
o Bases: -NH2 capta protones y queda como –NH3.
Si el pH es neutro ambos grupos están ionizados, si es ácido como bases, y si es
CCCCCCbase como ácido. Al pH que hace que el aminoácido sea neutro se le llama punto
CCCCCCisoeléctrico.

2.2. CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS

17
Aminoácidos esenciales: no son sintetizados por el organismo y deben obtenerse por la dieta.
2.2.1. AMINOÁCIDOS POLARES
• Con carga neta- básicos
o Lisina, arginina, histidina
o Propiedades:
▪ Carga positiva a pH fisiológico
▪ Hidrofílicos
▪ Pueden aceptar H+
▪ Los grupos R forman enlaces iónicos en reacciones químicas
▪ Los grupos R son cadenas alifáticas
• Con carga neta- ácidos
o Glucamato, aspartato
o Propiedades:
▪ Carga negativa a pH fisiológico
▪ Hidrofílicos
▪ Grupo carboxilo adicional por lo que pueden ceder H+
▪ Los grupos R forman enlaces iónicos en reacciones químicas
▪ Los grupos R son cadenas alifáticas con grupos ácidos fuertes.
• Sin carga neta
o Glutamina, tirosina, asparagina, serina, treonina.
o Propiedades:
▪ Hidrofílicos
▪ Forman puentes de hidrógeno
▪ Grupos R alifáticos y arómaticos

2.2.2. AMINOÁCIDOS NO POLARES

• Alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano.
• Propiedades:
o Hidrófobos
o Grupos R alifáticos y aromáticos.

2.2.2. AMINOÁCIDOS CON GRUPOS R CON PROPIEDADES ÚNICAS

Glicina, cisteina, prolina.

18
3.-EL ENLACE PEPTÍDICO
Une a los aminoácidos formando:
• Dipéptidos: 2 aminoácidos
• Oligopéptidos: 2 a 10 aminoácidos
• Polipéptidos: más de 10 aminoácidos
• Proteínas: muchos aminoácidos

3.1. FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO

Se forma entre el COOH de un aminoácido y el NH2 del siguiente dando lugar a un grupo amida
y libera una molécula de agua por cada enlace peptídico formado.

3.2. CARACTERÍSTICAS
• Enlace covalente de tipo amida con carácter parcial de doble enlace, debido al fenómeno
de resonancia. Esto le aporta rigidez: impide la rotación entre los átomos que lo forman.
• La hidrólisis es posible solo mediante una hidrólisis ácida o enzimática.
• El O del COOH y el H del NH2 en lados opuestos (tipo trans).
• Los R no participan en los enlaces, colocados uno arriba y otro abajo.
• Siempre queda un extremo amino terminal y un carboxilo terminal libre, que le da
polaridad.

4.-ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Se pliegan adoptando una configuración 3D en el espacio, llamada conformación nativa en la
que es estable y activa y de la que depende su función.
Hay cuatro niveles estructurales, cada uno se constituye a partir del anterior.
• Estructura primaria: secuencia lineal de aminoácidos.
• Estructura secundaria: hélice α y lámina β
• Estructura terciaria: filamentosa o globular.
• Estructura cuaternaria: unión de varias cadenas.

4.1. ESTRUCTURA PRIMARIA

• Es la secuencia lineal de aminoácidos, indica los aminoácidos que forman la proteína y
su orden. La función de cada proteína depende de:
o Su secuencia de aminoácidos
o De la forma que adopte la proteína.
• Los cambios en la secuencia de aminoácidos originan una proteína diferente.
• La cadena peptídica se dispone en zig-zag por la rotación de los carbonos asimétricos.
• Los R están colocados alternativamente.
• Todas las proteínas presentan dos extremos:
o N-terminal (grupo amino): corresponde al primer aminoácido
o C-terminal (grupo carboxilo): corresponde al último aminoácido

4.2. ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Es la disposición que adopta la estructura primaria en el espacio (se pliega por la
rotación).
• Tipos de estructura secundaria:
o Hélice-α, lámina-β y triple hélice de colágeno
19
4.2.1 α-HÉLICE
• Enrollamiento helicoidal dextrógiro de la cadena sobre sí misma.
• 3,6 aminoácidos por vuelta
• Los R se sitúan hacia el exterior y la hélice se estabiliza por enlace de hidrógeno entre:
o El –NH de un aminoácido
o El –CO del cuarto aminoácido que sigue en la cadena
• EJEMPLOS: mioglobina, α-queratina
4.2.2 LÁMINA-β
• Se forma por acoplamiento de segmentos en paralelo formando láminas plegadas en zig-
zag.
• Los restos R de los aminoácidos quedan a un lado y a otro de la estructura laminar.
• EJEMPLOS: fibroína, β-queratina (seda)
• La lámina plegada puede ser:
o Paralela: las dos hebras que forman la hoja tienen la misma dirección
o Antiparalela: las dos hebras tienen sentidos opuestos
4.2.3 HÉLICE DE COLÁGENO
• E proteínas muy ricas en los aminoácidos glicina, prolina e hidroxiprolina.
• La hélice solo tiene tres aminoácidos por vuelta y gira de forma levógira, dificultando la
formación de enlaces de hidrógeno.
• Se forman triples hélices de tropocolágeno constituidas por tres moléculas de colágeno
unidas por enlaces de hidrógeno
• EJEMPLO: colágeno

4.3. ESTRUCTURA TERICARIA

• Es la disposición 3D que adopta la estructura secundaria en el espacio (conformación).
• Se produce por pliegues y enrollamientos de la estructura secundaria y se mantiene
gracias a diferentes enlaces entre los R de los aminoácidos:
o Puentes disulfuro
o Fuerzas electrostáticas
o Enlaces de hidrógeno
o Interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals
• La estructura terciaria de las proteínas está constituida por dominios estructurales, que
son zonas compactas de 50-300 aminoácidos donde existen mayor número de
plegamientos que son muy estables.
• Una cadena polipeptídica puede tener uno o más dominios.
• Hay dos tipos de estructuras terciarias en las proteínas:
o Globulares: con un alto grado de plegamiento de la estructura secundaria, dando
lugar a estructuras esféricas. Suelen ser solubles en agua y presentan funciones
enzimáticas, de transporte u hormonales.
o Fibrosas: con un bajo grado de plegamiento, dando lugar a estructuras alargadas.
Son insolubles en agua y suelen tener función estructural como la queratina o el
colágeno.

4.4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

• Solo aparece en proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas (protómeros),
iguales o no.

20
 • Los protómeros se unen mediante enlaces entre los R de los aminoácidos de protómeros
diferentes.
• EJEMPLO: hemoglobina (4 protómeros)

5.-PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

• Solubilidad:
o Las proteínas fibrosas son insolubles en agua
o Las globulares son solubles ya que sus grupos polares se sitúan hacia el exterior
y establecen puentes de hidrógeno con el agua, y por su elevada masa molecular
forman soluciones coloidales.
• Especificidad:
o Cada proteína tiene una función específica y es característica de cada especie.
• Desnaturalización:
o Debido al aumento de temperatura, la variación de pH, la radiación ultravioleta...
pueden romper los enlaces que mantienen las estructuras, excepto los de la
estructura primaria. La proteína pierde su conformación y propiedades, dejando
de realizar su actividad. Puede ser reversible si los factores que la provocan
actúan poco tiempo o con baja intensidad (renaturalización).

• Carácter anfótero
o Las proteínas poseen al menos un grupo amino inicial y uno carboxilo terminal,
además de los grupos funcionales de las cadenas laterales de algunos
aminoácidos, por tanto, pueden comportarse como ácidos o bases del medio
amortiguando las variaciones de pH. Presentan:
▪ Una carga eléctrica neta diferente según el pH y sus aminoácidos
componentes
▪ Un determinado punto isoeléctrico

6.-FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS

Funciones estáticas:
• Estructural: forman parte de estructuras celulares y orgánicas
o Colágeno, queratina, histonas y glucoproteínas.
• De reserva: almacenan aminoácidos
o Ovoalbúmina y caseína
Funciones activas:
• Homeostáticas: contribuyen a mantener el equilibrio osmótico y el pH.
• Reguladora: son las hormonas peptídicas
o Insulina y glucagón: regulan el metabolismo de la glucosa.
• De transporte
o Permeasas y bombas: transportan moléculas a través de la membrana
plasmática.
o Citocromos: transportan electrones en mitocondrias y cloroplastos
o Hemoglobina: transporta oxígeno y CO2
o Lipoproteínas: transportan lípidos insolubles (colesterol)
• Inmunitaria y protectora
o Inmunoglobulinas: son los anticuerpos que atacan moléculas extrañas.
21
 o Trombina y fibrinógeno: intervienen en la coagulación sanguínea.
• Contráctil
o Actina y miosina: responsables de la contracción muscular
• Catalítica: algunas proteínas facilitan y aceleran las reacciones químicas
o Enzimas: es el grupo de proteínas más numeroso

7.-CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Holoproteínas: constituidas únicamente por cadenas polipeptídicas.
• Proteínas globulares: son solubles en agua y en disoluciones polares, tienen gran
actividad biológica
o EJEMPLO: albúminas, globulinas e histonas.
• Proteínas fibrosas: insolubles en agua y con función estructural
o EJEMPLO: colágeno, queratina, elastina, miosina y actina.
Heteroproteínas: constituidas por cadenas polipeptídicas y un grupo prostético
• Glucoproteínas: grupo prostético es un glúcido
o EJEMPLO: inmunoglobulinas y fibrinógeno
• Lipoproteínas: grupo prostético es un lípido
o EJEMPLO: LDL, HDL
• Fosfoproteínas: grupo prostético es el ácido fosfórico
o EJEMPLO: caseína
• Nucleoproteínas: grupo prostético es un ácido nucleico
o EJEMPLO: cromatina
• Cromoproteínas o pigmentos: grupo prostético es una molécula coloreada
o EJEMPLO: hemoglobina y hemocianica

22
 Tema 5

Los ácidos nucleicos

1.-CONCEPTO
Son biomoléculas orgánicas compuestas por C, H, O, N y P.
Químicamente se definen como polinucleótidos, ya que están formados por la unión de
nucleótidos (monómeros) mediante enlaces nucleotídicos o fosfodiéster.
Estas moléculas se encargan de almacenar, transmitir y expresar la información genética.
Hay dos tipos de ácidos nucleicos:
• ADN: es el ácido desoxirribonucleico
• ARN: es el ácido ribonucleico

2.-LOS NUCLEÓTIDOS
2.1. ESTRUCTURA DE LOS NUCLEÓTIDOS
Están formados por:
• Una base nitrogenada
• Una pentosa
• De uno a tres grupos fosfato

2.1.1. LA PENTOSA
Es una aldopentosa ciclada, que puede ser:
• La β-D-ribofuranosa (ribosa): en ribonucleótidos (en el ARN)
• La β-D-2-desoxirribofuranosa (desoxirribosa): en desoxirribonucleótidos (en el ADN)
2.1.2. LA BASE NITROGENADA
Puede ser:
• Púrica: derivada del anillo de purina:
o Adenina (A)
o Guanina (G)
• Pirimidínica: derivada del anillo de pirimidina:
o Citosina (C)
o Timina (T): solo en el ADN
o Uracilo (U): solo en el ARN
Se una al C-1' de la pentosa mediante un enlace N-glucosídico, liberando agua.
La unión de una pentosa y una base nitrogenada forma una molécula llamada
nnnnninucleósido.
2.1.3. GRUPO FOSFATO
1, 2, o 3 moléculas. En el caso de los nucleótidos solo 1, por lo que son monofosfatos.
La unión de un nucleósido forma un nucleótido.
23
2.2. NUCLEÓTIDOS NO NUCLÉICOS
No forman parte de los ácidos nucleicos.
Aparecen libres en las células y tienen gran importancia biológica en su metabolismo como:
• Moléculas almacenadoras de energía química (ATP y GTP)
• Moléculas mensajeras (AMPc)
• Coenzimas (FAD, FMN, NAD, NADP, Coenzima A)

2.2.1. MOLÉCULAS ALMACENADORAS DE ENERGÍA (ATP Y GTP)

Son ribonucleótidos trifosfato de adenosina o guanosina en los que los grupos fosfato se unen
entre sí mediante enlaces ricos en energía, que:
• Se almacenan cuando se forman (fosforilación)
• Se libera cuando se hidrolizan (desfosforilación)
2.2.2. MOLÉCULASMENSAJERAS INTRACELULARES (AMPc)
Adenosín monofosfato cíclico: nucleótido cuyo grupo fosfato unido al C-5' de la ribosa se ha
ciclado uniéndose mediante enlace éster al C-3' de la misma pentosa.
Esta transformación ocurre en la cara interna de la membrana celular como respuesta al
estímulo producido por un primer mensajero que llega desde el exterior. El AMPc formado toma
el relevo e induce una respuesta celular final.
2.2.3. COENZIMAS
Actúan en reacciones enzimáticas, completando la actividad de enzimas
• FAD-FADH2, NAD-NADH y NADP-NADPH son coenzimas óxido-reductasas,
fundamentales en el metabolismo. Actúan como transportadores de electrones, pasando
del estado reducido al oxidado y del estado oxidado al reducido.
• La coenzima A actúa como activador de moléculas para su participación en muchas
reacciones metabólicas.

3.-EL ENLACE NUCLEOTÍDICO

Los nucleótidos se unen por esterificación mediante enlaces fosfodiéster, llamados enlaces
nucleotídicos, entre:
• El OH del C-3' de un nucleótido
• El OH del grupo fosfato (C-5') del siguiente
Liberando una molécula de agua
En la cadena polinucleotídica se distingue:
• Un esqueleto central: unión fosfato-nucleósido
o Con un extremo 5’
o Un extremo 3’
• Las bases nitrogenadas laterales, fuera de la estructura central

4.-LOS ÁCIDOS NUCLEICOS: ADN Y ARN

4.1. EL ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLÉICO (ADN)
• Almacena la información genética: contiene la información necesaria para la síntesis de
proteínas
• Transmite la información genética: con la replicación o duplicación del ADN las células
hijas reciben una copia exacta.
El ADN puede ser:
24
 • Monocatenario: formado por una hebra. Sol en algunos virus. Molécula circular.
• Bicatenario dos, formado por dos hebras:
o Eucariotas: En el núcleo y una pequeña cantidad en mitocondrias y cloroplastos,
Es una molécula lineal.
o Procariotas: está disperso en el citoplasma o formando plásmidos, Es una
molécula circular.
o Virus: es una molécula lineal o circular, dependiendo del tipo de virus.
4.1.1. ESTRUCTURA DEL ADN
ESTRUCTURA PRIMARIA
• Es la secuencia de nucleótidos (A, G, C, T).
• Constituye el mensaje genético: contiene la información para la síntesis de proteínas,
determina las características biológicas del individuo.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Disposición 3D de la secuencia de nucleótidos en el espacio, en forma de doble hélice.
Forma D
• Estructura más estable en condiciones fisiológicas.
• Dos cadenas, enrolladas alrededor de un eje imaginario, formando una doble hélice de 2
nm de diámetro.
• El enrollamiento es dextrógiro y plectonémico
• Cada vuelta de hélice está formada por 10 pares de bases.
• Las parejas de nucleótidos están separadas, 0,34 nm. La longitud de la vuelta es de 3,4
nm.
• Fue determinado por Rosalind Franklin y Maurice Wilkins mediante difracción de rayos
X.
• Las bases nitrogenadas están en el interior de la hélice:
o Paralelas entre sí.
o Perpendiculares al eje.
• Las pentosas y ácidos fosfóricos están hacia el exterior.
• Las cadenas son antiparalelas y complementarias (bases enfrentadas formando puentes
de H).
• Equivalencia de bases: para la misma especie, el contenido en bases púricas es igual al
de pirimidínicas. REGLA DE CHARGAFF
Forma A
• Se forma por deshidratación de la forma B. Es dextrógira coma, pero los pares de bases
están inclinados respecto al eje. Es más ancha y corta que la forma B.
Forma Z
• Es levógiro e irregular. Es más larga y estrecha que la forma B

La doble hélice se pliega adoptando estructuras empaquetadas para ocupar espacios muy
reducidos.
• En Procariotas, Mitocondrias y Cloroplastos:
o La doble hélice se pliega formando una súper hélice que forma su vez bucles más
compactos en forma de hélice de hélices, llamados dominios superenrollados.
• En eucariotas.
o Tiene más ADN, deben introducir en cada célula más de 1 m de ADN. Su
estructura terciaria puede ser de 2 tipos:
▪ Collar de perlas: El ADN se asocia a histonas constituyendo la cromatina
25
 ▪ Estructura cristalina: el ADN se asocia a protaminas. (espermatozoide)

4.1.2. DESNATURALIZACIÓN DEL ADN

Consiste en la pérdida de la estructura en doble hélice por rotura de los enlaces de hidrógeno
que unen ambas cadenas. Esto ocurre cuando el ADN se somete a:
• elevadas temperaturas.
• Cambios de ph.
• Elevadas concentraciones Salinas.
Puede ser reversible si el tratamiento aplicado no es muy drástico.
Hibridación: Renaturalización de una molécula de ADN y otra de ARN.

4.2. EL ÁCIDO RIBONUCLÉICO (ARN)

• Polímero de ribosa de A, G, C, U, Unidos mediante enlaces éster fosfóricos. 5’-3’
4.2.1. ESTRUCTURA DEL ARN
• Son monocatenarios, menos reovirus que es bicatenario.
• La misma fibra de ARN puede presentar zonas (horquillas), En las que se establecen
puentes de hidrógeno entre bases complementarias y origina unas estructuras
secundarias en doble hélice.
• Si las zonas complementarias están separadas por otras no complementarias, se forman
bucles.
4.2.2. FUNCIONES GENERALES DEL ARN
• Expresa la información genética: sintetiza las proteínas a partir de la información del
ADN.
o La información del ADN se transcribe a ARN y esta información contenida en el
ARN se traduce a proteínas.
• En algunos virus es el material hereditario.
4.2.3. TIPOS DE ARN
ARN MENSAJERO
• Cadenas cortas sintetizadas en el núcleo, tomando como molde una fibra de ADN
(transcripción).
• Son copias de la información de un gen que es llevada a los ribosomas, donde se traduce
a proteínas.
• La información que contiene. Se presenta en una secuencia de bases nitrogenadas
agrupadas en Tripletes o Codones.
o En eucariotas. Porta información para la síntesis de una proteína.
o En procariotas, porta información para la síntesis de varias proteínas.
• Tienen una vida muy corta y es rápidamente destruido por enzimas ribonucleasas.
ARN TRANSFERNETE
• Se encuentra en el citoplasma y transportan aminoácidos específicos hasta los
ribosomas.
• Hay 1 por cada aminoácido.
• Está formado por 70-90 nucleótidos.
• Es monocatenario, pero presenta zonas complementarias dentro de la misma cadena,
Que se aparean dando una estructura 3D con brazos o bucles.
o Brazo aceptor: Los extremos de la molécula. 3’ se una el aminoácido que
transporta.
o Brazo A: Tiene un triplete que determina el aminoácido que se unirá a la
molécula.
26
 o Brazo T: se une al ribosoma durante la traducción.
o Brazo D: Se una de las enzimas que catalizan la unión del ARN Transferente y el
aminoácido.
ARN RIBOSÓMICO
• Forma parte de los ribosomas.
• Existen varias cadenas de ARN ribosómico que se diferencian por su coeficiente de
sedimentación, proporcional a la velocidad de sedimentación durante la
ultracentrifugación.
ARN NUCLEOLAR
• Se localiza en el núcleo. Unido a diferentes proteínas formando el nucléolo, una vez
formado, se fragmenta y da lugar a los diferentes tipos de ARNr.

• Molécula complementaria a una ARNm.

• Cuando el ARN antisentido se une al ARNm, forma una doble cadena y bloquea su
traducción, suponiendo un mecanismo de la regulación de la expresión de algunos
genes.
• Se utiliza para enfermedades genéticas.

5.-LAS VITAMINAS
• Son moléculas orgánicas de composición química muy variada, responsable de la
regulación de gran cantidad de procesos celulares.
• Son sustancias que muchos animales necesitan en la dieta para asegurar su crecimiento
y mantenimiento normal.
• Muchos actúan como coenzimas o metabolitos intermedios en gran variedad de rutas
metabólicas, donde las vitaminas se requieren en pequeñas cantidades (función
catalítica)
• Las vitaminas no pueden ser sintetizadas por la mayoría de los animales, deben ser
ingeridas en la dieta.
• Algunas se incorporan al organismo como provitaminas que son transformadas en su
forma activa.

5.1. LOS TRASTORNOS VITAMÍNICOS

En defecto o exceso provocan trastornos fisiológicos en los organismos vivos y pueden ser de 2
tipos:
• Las vitaminasosis: Consecuencia de la carencia de alguna vitamina. Las más frecuentes
afectan a las vitaminas solubles en agua al no poder acumularse estás en el organismo.
• Las hipervitaminosis: Consecuencia del exceso de alguna vitamina, se asocian
principalmente el exceso de vitaminas insolubles en agua que puede almacenar el
organismo (A y D)

5.2. CLASIFICACIÓN
Las vitaminas se clasifican según su solubilidad en:
• Vitaminas hidrosolubles: se disuelven en agua por la naturaleza polar de sus moléculas
(inestables, no se acumulan en el organismo).
• Vitaminas liposolubles: Son insolubles en agua, pero se disuelven en disolventes
apolares debido a su naturaleza polar, son moléculas más estables y pueden
almacenarse en el tejido graso del organismo (Calciferol, D)
27
28