TALLER DE AMINOACIDOS, PROTEINAS Y ENZIMAS

ESTUDIANTES

Johana Paola Montes Romero

Alexandra Sandoval

DOCENTE

Manuel Benjamín Angarita Vega

Facultad de nutrición y dietética

Asimilación y trasformación de nutrientes

Universidad del Atlántico

Barranquilla

01/07/2020
TEMATICA

Aminoácidos.
Clasificación.
Estructuras.
Funciones.
Comportamiento ácido-básico
Amortiguadores
Punto isoeléctrico.
Aminoácidos como amortiguadores.
Reacciones de Aminoácidos.
Enlace Peptídico
Péptidos.
Proteínas.
Clasificación.
Funciones.
Niveles de Organización.
Desnaturalización.
Hidrólisis.
Balance Nitrogenado.
Valor Biológico.
Aplicación médica.

ENZIMAS-
Definición, Naturaleza química, Características, Sustrato.
Centro Activo, Centro de Fijación del Sustrato, Centro alostérico,
Cofactor, Metal enzima, Coenzima, Grupo prostético,
Modelos de Acción, Barrera Energética y Energía de Activación, Pre enzima, Mecanismo
enzimático, Especificidad.
Clasificación de las enzimas.
Actividad y Cinética enzimática.
Regulación enzimática: Concentración de enzima, concentración del sustrato,
temperatura, pH, presión, tiempo, radiaciones.
Modificación covalente, Compartimentalización.
Inhibidores: Competitivos, no competitivos a competitivos y alostéricos.
Enzimas Alostéricas.
Isoenzimas.
Apoenzimas.
Utilización de las Enzimas
Enzimología clínica, Agentes Terapéuticos,
ENZIMAS.
Las enzimas son catalizadores biológicos que aumentan la velocidad de las reacciones
químicas. Las enzimas están formadas por una parte proteica o apoenzima inactiva en la
mayoría de los casos desde el punto de vista catalítico. Comúnmente son de naturaleza
proteica, pero también de ARN.

Características.

 Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energética de

ciertas reacciones químicas
 Influyen solo en la velocidad de la reacción
 Actúan en pequeñas cantidades
 Forman un complejo reversible con el sustrato
 No se consumen en la reacción
 Su producción está directamente controlada por los genes.

Sustrato.
Es la molécula que actúa sobre la enzima para original el producto.

Centro activo.
es una cavidad existente en la superficie del enzima que está formada interiormente por
una serie de restos de aminoácidos.

Centro de fijación.
Participa en la unión del sustrato al enzima, orientándolo correctamente al centro activo.

Centro alostérico.
consiste en el cambio estructural de una proteína, es decir, sus receptores cambian. Las
enzimas alostéricas poseen dos sitios activos, en el primero se unirá un sustrato
determinado, mientras en el segundo o también conocido como sitio alostérico se unirá un
efector el cual producirá un cambio en la proteína, llevándonos a una regulación de la
actividad de ésta. Los efectores pueden ser tanto positivos como negativos, en el caso de
los positivos favorecen la entrada de sustrato, al contrario, un efector negativo modificará
la estructura de la proteína de forma que el sustrato no pueda unirse al sitio activo.

Coenzima.
moléculas orgánicas pequeñas

Cofactor.
Algunos enzimas necesitan para llevar a cabo su actividad catalítica de la concurrencia de
una o más sustancias de naturaleza no proteica que reciben el nombre de cofactores. No
debe entenderse que los cofactores son sustancias que meramente potencian la actividad
enzimática, sino que, en determinados enzimas, son absolutamente imprescindibles para
que ésta se realice. En ausencia de cofactor el enzima resulta catalíticamente inactivo y
recibe el nombre de apoenzima; la combinación de apoenzima y cofactor da la
holoenzima catalíticamente activa. Existen dos tipos de cofactores enzimáticos: los iones
metálicos y las coenzimas
Cuando el cofactor es una sustancia orgánica de naturaleza no proteica recibe el nombre
de coenzima. Las coenzimas actúan generalmente como transportadores intermediarios
de grupos funcionales, de determinados átomos o de electrones, los cuales son
transferidos de una sustancia a otra en la reacción enzimática global. A veces las
coenzimas se hallan íntimamente unidos a la molécula proteica constituyendo un
verdadero grupo prostético. En otros casos la unión es débil y la coenzima actúa en
realidad como si de un sustrato más del enzima se tratase.

Grupo prostético
Un grupo prostético es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura
de algunas proteínas y que se halla fuertemente unido al resto de la molécula. Las
proteínas con grupo prostético reciben el nombre de hetero proteínas (o proteínas
conjugadas). Es una molécula con características diferentes a la enzima ( como una
coenzima) que esta unida a ella, pero no participa como parte del sitio activo.

Modelos de acción.
1.- Modelo llave-cerradura
2.- Modelo encaje inducido

que supone que la estructura del sustrato y la del sitio activo son exactamente
complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura.

Estudios posteriores sugirieron que el sitio activo es mucho más flexible que una
cerradura. La interacción física entre las moléculas de enzima y sustrato produce un
cambio en la geometría del centro activo, mediante la distorsión de las superficies
moleculares. Este modelo llamado encaje inducido impondría cierta tensión a las
moléculas reaccionantes, facilitando aún más la reacción.

Barrera energética y energía de activación.

Hay una barrera de energía, que separa los niveles de energía de los reactivos y de los
productos. La energía debe adicionarse a los reactivos para que sobrepasen dicha
barrera energética, que es recuperada cuando se forman los productos. La barrera
energética es conocida como Ea, la energía de activación. La energía de activación es
diferente de la energía libre, DG, que consiste en la diferencia entre la energía libre de los
reactivos y de los productos.
Energía de activación: Energía necesaria para que se alcance el estado de transición y
que se produzca la reacción. Es necesaria para
 Alinear grupos reactivos
 Formar cargas inestables transitorias
 Reordenar enlaces

Proenzima es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza ninguna reacción

como hacen las enzimas. En ese momento, el zimógeno pasa a ser una enzima activa. El
cambio bioquímico suele ocurrir en un lisosoma, donde una parte específica de la enzima
precursora se escinde del resto para activarla.
Las enzimas se clasifican en base a la reacción específica que catalizan, de la
siguiente manera:

Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de óxido-reducción, o sea, transferencia de

electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro. Ejemplo de ellas son las
enzimas deshidrogenasa y c oxidasa.
Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico específico diferente del
hidrógeno, de un sustrato a otro. Un ejemplo de ello es la enzima galactoquinasa.
Hidrolasas. Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura de moléculas orgánicas
mediante moléculas de agua). Por ejemplo, la lactasa.
Liasas. Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los sustratos. Por ejemplo, el
acetato descarboxilasa.
Isomerasas. Catalizan la Inter conversión de isómeros, es decir, convierten una molécula
en su variante geométrica tridimensional.
Ligasas. Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas de unión de
sustratos, mediante la hidrólisis simultánea de nucleótidos de trifosfato (tales como el ATP
o el GTP). Por ejemplo, el enzima privado carboxilasa.

Actividad enzimática.
Se define la unidad de actividad enzimática (U) como la cantidad de enzima que cataliza
la conversión de 1 µmol de sustrato en un minuto. La actividad específica es el número de
unidades de enzima por miligramo de proteína (U/mg prot) o por mililitro de disolución
(U/ml)
Está determinada sobre todo por su secuencia de aminoácidos y por la estructura
terciaria, es decir, la estructura de plegamiento tridimensional de la macromolécula

Cinética enzimática.
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas,
Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción
catalítica y de la especifidad. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima
puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o
aislar el enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH,
temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de
sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad
máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los
productos o la desaparición de los reactivos.

Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración inicial de

sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de enzima
constante.

Regulación enzimática.
Las enzimas pueden ser reguladas por otras moléculas que aumentan o bien disminuyen
su actividad. Las moléculas que aumentan la actividad de una enzima se conocen como
activadores, mientras que aquellas que disminuyen la actividad de una enzima se llaman
inhibidores.
Una molécula de enzima no tiene por qué actuar siempre a la misma velocidad. Su
actividad puede estar modulada por:
 cambios en el pH
 cambios en la temperatura
  presencia de cofactores
 las concentraciones del sustrato y de los productos finales
 presencia de inhibidores
 modulación alostérica
 modificación covalente
 activación por proteólisis
 isoenzimas
Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración inicial de
sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción.

 Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar
como catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural más
estable que las demás conformaciones posibles. Así, cambios en la conformación
suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica. Los factores que influyen
de manera más directa sobre la actividad de un enzima son:
 pH
 temperatura
 cofactores

Concentración de sustrato.
un sustrato es una molécula sobre la cual actúa una enzima. Mediante el incremento de la
concentración de sustrato, la velocidad de la reacción aumentará debido al aumento de la
probabilidad de formación de complejos enzima-sustrato.

 La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones
de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar
drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la
ureasa lo tiene a pH 7 y la argamasa lo tiene a pH 10.

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada
10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por
enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta
temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la
actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima. Por encima de esta
temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es
contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica,
y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.

DE LOS INHIBIDORES EFECTO SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de un enzima: son los inhibidores.
Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro activo por semejanza
estructural con el sustrato original (inhibidor competitivo) o bien alteran la conformación
espacial del enzima, impidiendo su unión al sustrato (inhibidor no competitivo)

MODULACIÓN ALOSTÉRICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones interconvertibles llamadas R

(relajada) y T (tensa). R es la forma más activa porque se une al sustrato con más
afinidad. Las formas R y T se encuentran en equilibrio R <==> T. Ciertas sustancias
tienden a estabilizar la forma R. Son los llamados moduladores positivos. El propio
sustrato es a menudo un modulador positivo. Las moléculas que favorecen la forma R
pero que actúan sobre una región de la enzima distinta del centro activo son los
activadores alostéricos

LA MODIFICACIÓN COVALENTE SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Otros enzimas pasan de una forma menos activa a otra más activa uniéndose
covalentemente a un grupo químico de pequeño tamaño como el Pi o el AMP. También se
da el caso inverso, en el que un enzima muy activo se desactiva al liberar algún grupo
químico. En las enzimas de las vías degradativas del metabolismo, la forma fosforilada es
más activa que la no fosforilada, mientras que en las vías biosintéticas ocurre lo contrario.
En las figuras inferiores se ilustra la activación de una proteína por fosforilación.

REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA POR MEDIO DE ISOENZIMAS

Algunos enzimas tienen distinta estructura molecular, aunque su función biológica es
similar. Se llaman lisozimas o isoenzimas. Estas diferencias de estructura se traducen en
ligeros cambios en sus propiedades, de forma que cada lisozima se adapta perfectamente
a la función que debe realizar. Así, podemos observar la existencia de isoenzimas en
función de:

el tipo de tejido: Por ejemplo, el lactato deshidrogenasa presenta lisozimas distintas en

músculo y corazón.
el compartimento celular donde actúa: Por ejemplo, la malato deshidrogenasa del
citoplasma es distinta de la de la mitocondria.
el momento concreto del desarrollo del individuo: Por ejemplo, algunos enzimas de la
glicolisis del feto son diferentes de los mismos enzimas en el adulto.

BIBLIOGRAFIA

Raquel Osatinski, Luis Garnek. Revista de la Asociación Bioquímica Argentina. Año 1997.
https://concepto.de/enzimas/#ixzz6QtcsacHt

Christensen, H.N. y Palmer, G.A. (1980) Cinética enzimática. Ed. Reverté. Barcelona
Principios de Bioquímica (2001) Albert L. Lehninger, David L. Nelson; Michael M. Cox. (2ª y 3ª
edición). Ediciones Omega