UTM – FCA – ESCUELA DE AGRONOMIA

AGRONOMIA 3A 29/12/2022

ENSAYO DE REVISIÓN - AGRONOMIA 3ª

TEMA: ENZIMAS
CONTENIDO:

I.-Enzimas. – II. Mecanismo de acción de las enzimas, Catálisis enzimática. III. Regulación de la actividad enzimática. – IV.
Nomenclatura. V. Enzimas utilizadas en la restauración VI. Manipulación de enzimas

ABSTRAC
Enzymes have catalytic activity, the word "catalytic" suggests that they have an energy expenditure when doing work; An
enzyme is made up of several primary, secondary, tertiary and quaternary structural levels where an integrated group of
enzymes is formed. Enzymes have the help of cofactors that are ions of any element and coenzymes that are molecules that
help take up the substrate. This can be affected by temperature and pH. If it is acid or alkaline it denatures.

RESUMEN
Las enzimas cuentan con actividad catalítica, la palabra “catalítica” sugiere que tiene un gasto de energético al realizar un
trabajo; Una enzima esta conformado por varios niveles estructurales primario, secundario, terciario y cuaternario en donde
se forma un grupo integrado de enzimas. Las enzimas cuentan con ayuda de cofactores que son iones de cualquier elemento y
coenzimas que son moléculas que ayudan a tomar el sustrato. Esta se puede ver afectada por la temperatura y pH. Si es acida
o alcalina se desnaturaliza.
INTRODUCCION
Las enzimas son los obreros especializados que hacen posible que la vida celular tenga lugar. Las enzimas son
proteínas que facilitan las reacciones entre moléculas que pueden reaccionar naturalmente entre sí, pero en
presencia de una enzima, la velocidad de la reacción se incrementa de tal modo que ocurre en tiempo de segundos o
menos. Las enzimas son catalizadores, es decir, son sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan
notablemente su velocidad. No es que hagan factibles reacciones imposibles, sino que aceleran las que podrían
producirse espontáneamente. Ello hace posible que, en condiciones fisiológicas, tengan lugar reacciones que sin
catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH. La función de las enzimas como partícipe
fundamental en una reacción bioquímica fue conocida en los albores de la bioquímica clásica. En resumen, las
enzimas son obreros calificados que unen, cortan, transfieren y/o modifican los grupos químicos participantes de las
reacciones bioquímicas vitales para la vida.
Objetivo. – Analizar las reacciones catalizadoras de las enzimas y reconocer los distintos métodos de inhibición enzimática.

Desarrollo:

I. Enzimas.
Las enzimas son catalizadores (aumentan la rapidez) muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas. Al igual
que los catalizadores metálicos, sólo se requiere una masa pequeña para funcionar, la que se recupera
indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de
los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución. Las enzimas son grandes proteínas que aceleran las
reacciones químicas. En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan mediante una o más cadenas
polipeptídicas, que así aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se
reconoce el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a interaccionar si sus formas
no encajan con exactitud. Algunos fragmentos de ARN también tienen capacidad de catalizar reacciones relacionadas
con la replicación y maduración de los ácidos nucleicos, dichos fragmentos se denominan ribozimas. (1)
 FIGURA 1. – REACCION ENZIMATICA

1.1. Clasificación
• Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de óxido-reducción, o sea, transferencia de electrones o de átomos
de hidrógeno de un sustrato a otro. Ejemplo de ellas son las enzimas deshidrogenasa y c oxidasa.
• Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico específico diferente del hidrógeno, de un
sustrato a otro. Un ejemplo de ello es la enzima glucoquinasa.
• Hidrolasas. Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura de moléculas orgánicas mediante moléculas de
agua). Por ejemplo, la lactasa.
• Liasas. Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los sustratos. Por ejemplo, el acetato
descarboxilasa.
• Isomerasas. Catalizan la Inter conversión de isómeros, es decir, convierten una molécula en su variante
geométrica tridimensional.
• Ligasas. Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas de unión de sustratos, mediante la
hidrólisis simultánea de nucleótidos de trifosfato (tales como el ATP o el GTP). Por ejemplo, la enzima privato
carboxilasa (2)

II. Mecanismo de acción de las enzimas, Catálisis enzimática.

2.1. Energía de activación

En toda reacción química se produce la transformación de unas moléculas iniciales denominadas sustratos (S) en las
reacciones bioquímicas, en unas sustancias finales o productos (P). Esta transformación necesita, en la mayoría de
las reacciones, un aporte inicial de energía que aumenta la energía cinética de las moléculas y éstas, reaccionan
permitiendo que un mayor número de ellas, choquen con suficiente fuerza para superar su repulsión mutua y debilitar
los enlaces químicos que poseen. La energía que deben poseer las moléculas para iniciar la reacción se conoce con
el nombre de energía de activación.

Figura 2

2.2. El catalizador
Un catalizador disminuye la energía de activación necesaria para una reacción, porque forma una asociación pasajera
con las moléculas que reaccionan [78]79. Esta asociación aproxima a las moléculas que reaccionan y, favorece tanto
la ruptura de enlaces existentes, como la formación de otros nuevos. Cuando existe un catalizador en la energía de
activación, esta reacción puede suceder rápidamente sin o con poca adición de energía. El catalizador no sufre
ninguna alteración permanente en el proceso y puede volver a utilizarse. Gracias a las enzimas, las células son
capaces de desarrollar reacciones químicas a gran velocidad y a temperaturas relativamente bajas.

Figura 3
 2.3. Reacciones enzimáticas
En estas reacciones, la enzima (E) se une al sustrato (S) química tenemos:
para formar el complejo enzima-sustrato (ES). Después tiene
lugar la transformación del sustrato (S) en producto (P), Sustrato Producto
liberándose el producto (P) y quedando libre la enzima (E)
para una nueva unión con el sustrato

E+S ES EI EP P ´+ E
Las enzimas, como los demás catalizadores, aceleran la
reacción sin alterar la posición de equilibrio. En una reacción
2.4. La constante de equilibrio
La constante de equilibrio K, se produce en las reacciones enzimáticas y siempre tiene un valor constante fijado por la relación
entre las velocidades en uno u otro sentido, independientemente de que el catalizador esté o no presente. La catálisis hace
disminuir considerablemente el tiempo necesario para alcanzar el equilibrio
K = (P)/(S)
• K = Constante de equilibrio.
• P = concentración de producto
• S = concentración de sustrato

III. Regulación de la actividad enzimática.

3.1. Rutas metabólicas
Existen rutas metabólicas que están formadas por grupos de enzimas que actúan conjuntamente en el metabolismo
celular. Las enzimas trabajan en serie, formando vías enzimáticas, de forma que el producto de una enzima
constituye el sustrato de la siguiente. Todas las rutas metabólicas pueden ser controladas por enzimas reguladoras.
Éstas varían su actividad dependiendo de ciertas señales y normalmente la primera enzima de la ruta es la
reguladora. Ésta se llama el punto de compromiso de la vía. La actividad de estas enzimas se modula por diferentes
moléculas señal, que generalmente son metabolitos de poco peso molecular o cofactores.

3.2. Cofactores y coenzimas

Muchas enzimas no funcionan de manera óptima, o incluso no funcionan en absoluto, a menos que estén unidas a
otras moléculas auxiliares no proteicas conocidas como cofactores. Estos pueden unirse temporalmente a la enzima a
través de enlaces iónicos o de hidrógeno, o permanentemente mediante enlaces covalentes más fuertes. Entre los
cofactores comunes están los iones inorgánicos como el hierro Fe^2+
y el magnesio Mg^2+. Por ejemplo, la enzima que hace las moléculas de ADN, la ADN polimerasa, necesita iones
magnesio para funcionar.
Las coenzimas son un subconjunto de cofactores que son moléculas orgánicas (basadas en el carbono). La fuente
más común de coenzimas son las vitaminas de la dieta. Algunas vitaminas son precursores de coenzimas y otras
actúan directamente como coenzimas. Por ejemplo, la vitamina C es una coenzima de varias enzimas que participan
en la construcción de la proteína llamada colágena, una parte clave del tejido conectivo.
3.3. Efectos de la temperatura y del pH
• Temperatura. –
Cada enzima tiene una temperatura óptima de actuación. Por debajo y por encima de esta temperatura, la enzima
ralentiza la velocidad de la reacción enzimática. Se observa que muchas de las enzimas, duplican la velocidad de una
reacción enzimática cuando se aumenta la temperatura de unos 10° C aproximadamente y luego cae muy
rápidamente por encima de los 40° C. El aumento en la velocidad de reacción se produce porque con temperaturas
más altas, existen más moléculas de sustrato con suficiente energía para reaccionar; la disminución de la velocidad
de la reacción es debida a la desnaturalización de la enzima (la mayoría de las proteínas globulares se desnaturalizan
por encima de 60 - 70°C).
• El pH. –
La actividad enzimática también viene regulada por el pH de la solución enzimática. El pH óptimo o intervalo de pH de
cada enzima es diferente y cuando varía, la conformación de la enzima se altera, produciéndose un cambio en el
estado de ionización de grupos del sitio activo y llegando a no ser funcional. Esto es debido a que la conformación de
una proteína depende también, de las atracciones y repulsiones entre los aminoácidos cargados negativamente y los
cargados positivamente. Además, algunas cadenas laterales de aminoácidos pueden actuar como ácidos o bases
débiles que desarrollan funciones críticas en el sitio activo del enzima.
 3.4. Inhibición
3.4.1. Reversible. –
• Competitiva. –
Los inhibidores competitivos afectan el progreso de la reacción al unirse a una enzima, por lo general en el sitio
activo, y evitan que el sustrato real se una. En un momento dado, solo el inhibidor competitivo o el sustrato pueden
unirse a la enzima (no ambos).
• No competitiva. –
No impiden que el sustrato se una a la enzima. De hecho, el inhibidor y el substrato no afectan la unión del otro con la
enzima en lo absoluto. Sin embargo, cuando el inhibidor se une, la enzima no puede catalizar su reacción para
producir un producto. De esta forma, la inhibición no competitiva actúa reduciendo el número de moléculas
funcionales de enzima que pueden realizar la reacción.

• Acompetitiva. –
En la inhibición acompetitiva, el inhibidor no se une en el mismo sitio que el sustrato, pero su unión al enzima
aumenta la afinidad del sustrato por el enzima, dificultado su disociación e impidiendo la formación de los productos.
En el esquema cinético más sencillo puede suponerse que el inhibidor se une al complejo de Michaelis ES, pero no al
enzima y que el complejo ESI es improductivo.

Figura 5

Figura 6
3.4.2.Irreversible. –
Algunas sustancias inhiben a las enzimas irreversiblemente, porque se unen permanentemente con grupos
funcionales al centro activo o, porque desnaturalizan completamente a las proteínas. Los inhibidores suicidas o
“inactivadores” basados en el mecanismo”, son compuestos poco reactivos que en un inicio dejan que la reacción
enzimática normal se realice, pero que, al ser transformados, se convierten en compuestos muy reactivos que se
combinan irreversiblemente con la enzima.
 Figura 7
IV. Nomenclatura.
• Numérica
A cada enzima se le asignan 4 números separados por puntos y precedidos por EC: EC 1.1.1.49. El primer número
designa la clase, el segundo la subclase, el tercero la subsubclase y el cuarto el orden en la lista.
• Clases según su función
Las enzimas se pueden organizar clasificándolas según el sustrato sobre el que actúan y además se les puede añadir
un sufijo –ASA
➢ Oxidorreductasas. Catalizan reacciones en las que tiene lugar una oxidación o reducción del sustrato. Son
enzimas propias de la cadena respiratoria. Son las deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas, oxigenasas o
reductasas.
➢ Hidrolasas. Actúan mediante reacciones de hidrólisis, rompiendo enlaces por introducción de los radicales –
OH y –H procedentes de la ruptura de una molécula de agua.
➢ Isomerasas. Son enzimas que catalizan reacciones de isomerización, en las que el sustrato se transforma en
otra molécula isómera.
➢ Ligasas o sintetasas. Unen moléculas o radicales mediante la energía proporcionada por la desfosforilación
de una molécula de ATP
• Sistemática
Las enzimas pueden ser nombradas de forma sistemática, es decir que su nombre será formado por el nombre del
sustrato sobre el que trabajan, el tipo de reacción que realizan y ASA. Este nombre puede ser fijo según la reacción
que desempeñan.
Nombre del sustrato + tipo de reacción de los enzimas + ASA
V. Enzimas utilizadas en la restauración
5.1. Hidrolasas
Existen gran variedad de enzimas que podrían ser empleadas en restauración. No obstante, casi siempre se emplean
tres: las proteasas, las lipasas y las amilasas. Estas enzimas hidrolasas, catalizan la rotura de macromoléculas. Es
decir, la acción específica de estas enzimas es degradar moléculas catalizando la hidrólisis de uniones de éteres (-C-
O-C-), esteres (-CO-O-) y aminoácidos (-CO-NH-), y pueden representar una alternativa al uso de ácidos y álcalis
para la eliminación de sustancias poliméricas envejecidas.
5.2. Proteasas o peptidasas
Estas enzimas rompen o hidrolizan las uniones peptídicas en los polipéptidos, creando fragmentos más pequeños e
hidrosolubles: Oligopéptidos y raramente aminoácidos.
5.2.1.Endopeptidasas y Exopeptidasas
Las Endo-peptidasas hidrolizan uniones peptídicas en el interior de las cadenas proteínicas, mientras que las
segundas comienzan desde una extremidad de la cadena y se clasifican en carboxipeptidasas si parten de la
extremidad ácida o aminopeptidasas si parten de la extremidad básica
5.3. Las lipasas
Estas enzimas lipolíticas, tienen como función principal catalizar la hidrólisis de los triglicéridos, liberando gliceroles.
Es decir que, al hidrolizar las uniones de los esteres de los triglicéridos, provocan que los productos creados puedan
ser eliminados en un medio acuoso al ser más soluble. Los productos creados son monoglicéridos, diglicéridos o
gliceroles. Estas enzimas suelen requerir un pH neutro o alcalino de 7-7,5 a 9.
5.4. Las amilasas
Las amilasas, enzimas glucolíticas, hidrolizan los enlaces éter (glucosídicos) de las cadenas de los polisacáridos de
las sustancias amiláceas, degradándolas a oligosacáridos, disacáridos y monosacáridos, que son más solubles en
medios acuosos. De esta manera conseguiremos eliminar el almidón de forma más sencilla
VI. Manipulación de enzimas
• Temperatura
A la hora de utilizar las enzimas en operaciones de restauración, debemos conocer su temperatura específica. En
general, los catálogos dan información precisa de la temperatura óptima para cada tipo de enzima en particular. Los
catalizadores biológicos que operan en el interior de sistemas vivos, tienen una temperatura óptima de trabajo entorno
a los 37-40 ºC. Pero existen excepciones como enzimas producidas por microorganismos que son segregados al
exterior del organismo mismo y que tienen una temperatura óptima de 25 ºC.

Figura 8

• Actividad especifica
La actividad específica es la cantidad de sólido necesaria para hidrolizar una cantidad predeterminada de un cierto
sustrato en un cierto tiempo y a una cierta temperatura. A la hora de escoger una enzima, es necesario elegir la de
mayor actividad, ya que esto significa que es necesario una menor cantidad de enzima para hidrolizar un sustrato, y
por tanto, será menor la cantidad de enzima que deberemos eliminar después del tratamiento. La actividad específica
está expresada en unidad de sustrato transformado por miligramo de preparación enzimática, en condiciones
estándar de temperatura y a un cierto valor de pH. Cuanto más alto es el valor, mayor es la capacidad catalítica de
una cierta cantidad de enzima.
• El pH optimo
Como hemos visto anteriormente, el pH es un factor importante ya que, si éste no es el óptimo, entonces la actividad
enzimática puede ser inferior a la adecuada. El pH viene especificado por los fabricantes en el propio bote o en la
bibliografía especializada.

Figura 9
• Coste
Cuanta mayor es la pureza, la especificidad y la actividad de la enzima, mayor es el coste. Aunque, los últimos
adelantos en ingeniería genética, han permitido que se pueda adquirir una amplia variación de lipasas (sobre todo de
origen microbiana) a bajo coste
 BIBLIOGRAFIA
1. Revista QuímicaViva Revista Electrónica del Depto. de Química Biológica, Facultad de Ciencias
Exactas y Naturales, Universidad de Buenos Aires, Argentina. Dra.Celia
E.Coto http://www.quimicaviva.qb.fcen.uba.ar/contratapa/aprendiendo/capitulo18.htm#:~:text
=Las%20enzimas%20son%20grandes%20prote%C3%ADnas,donde%20se%20realiza%20la%20reac
ci%C3%B3n.
2. https://concepto.de/enzimas/#ixzz7onycF85V
3. Esquema similar al que encontramos en el libro LEHNINGER, A., NELSON, D., COX, M., Principios
de Bioquímica 4º Edición Ed. Omega Barcelona 2006, p198. 84 LEHNINGER, A., NELSON, D., COX,
M., Principios de Bioquímica, 4º Edición, Ed. Omega, Barcelona, 2006, p. 195
https://addi.ehu.es/bitstream/handle/10810/14292/4-
%20Cap%C3%ADtulo%20I.%20Las%20enzimas.pdf?sequence=4
4. https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/environmental-impacts-on-
enzyme-function/a/enzyme-regulation
5. https://www.asturnatura.com/articulos/metabolismo/enzimas.html
6. Tema-3.4-Inhibición-enzimatica[1].pdf
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ENSAYO DE FUNDAMENTACION

ABSTRAC
Enzymes are proteins whose fundamental role is to catalyze chemical reactions in living systems; on specific substrates,
transforming them into products necessary for biological cycles. Enzymes in agriculture are one of the main indicators of
soil quality, activity of hydrolases, transferases, oxidoreductases and lyases has been found in the soil. Enzymes are
released by organisms and plants through secretion and by cell lysis after death.

RESUMEN
Las enzimas son proteínas cuyo papel fundamental es catalizar las reacciones químicas en los sistemas vivos; actúan sobre
sustratos específicos transformándolos en productos necesarios para los ciclos biológicos. Las enzimas en la agricultura son
uno de los principales indicadores de calidad de suelo, se ha encontrado en el suelo actividad de hidrolasas, transferasas,
oxidorreductasas y liasas. Las enzimas son liberadas por organismos y plantas por medio de la secreción y por la lisis celular
después de su muerte.
IMPORTANCIA DE LAS ENZIMAS DENTRO DE LA AGRICULTURA

Las enzimas juegan un papel vital en la agricultura y en el ciclo de nutrientes, en particular, ya que se sintetizan,
acumulan, inactivan y descomponen constantemente en el suelo
Las enzimas son proteínas cuyo papel es catalizar las reacciones químicas en los sistemas vivos, actúan sobre
sustratos específicos transformándolos en productos necesarios para los ciclos biológicos. Los organismos y las
plantas liberan enzimas al suelo por secreción y por lisis celular después de su muerte; un bajo porcentaje de
estas proteínas quedan inmovilizadas y estabilizadas en interacción con los diferentes componentes de la fase
sólida del suelo, como las arcillas, moléculas orgánicas y complejos órganos minerales. Dependiendo del material,
la interacción se da por mecanismos que incluyen: microencapsulación, enlaces transversales, formación de
copolímeros, adsorción, entrampamiento, intercambio iónico y enlaces covalentes. Solo un bajo porcentaje de las
enzimas que abandonan las células se encuentran estabilizadas, ya que se liberan a un ambiente inhóspito donde
pueden ser sometidas a desnaturalización no biológica, adsorción, inactivación o degradación por proteasas. Al
igual que en los otros sistemas vivos, la velocidad de la reacción catalizada por una enzima es dependiente del
pH, de la fuerza iónica, de la temperatura y de la presencia o ausencia de inhibidores. Las enzimas proceden de
células proliferantes, latentes, o restos de ellas. La mayor producción de enzimas extracelulares se les atribuye a
microorganismos por su gran biomasa, su alta actividad metabólica y su corto ciclo de vida, en contraste con otros
organismos que también las pueden liberar como las plantas y los animales. En el suelo se ha detectado la
actividad de hidrolasas, transferasas, oxidorreductasas y liasas que están directamente relacionadas con los ciclos
del C, N, P y S.
Según su función, las enzimas del suelo más estudiadas son las oxidorreductasas (en particular,
deshidrogenadas, catalasas y peroxidasas), y las hidrolasas (fosfatasas, proteasas y ureasa).

Bibliografía:
1. https://ideagro.es/la-importancia-de-la-actividad-enzimatica-en-el-suelo-para-la-
agricultura/#:~:text=Las%20enzimas%20juegan%20un%20papel,Balota%20y%20Chaves%2C%202010).
2. file:///C:/Users/HP/Downloads/Dialnet-ActividadEnzimaticaDelSueloDeshidrogenasaGlucosida-
7646348.pdf
3. file:///C:/Users/HP/Downloads/251-Texto%20del%20art%C3%ADculo-931-1-10-20100222.pdf
4. https://www.redalyc.org/pdf/3190/319028576001.pdf