BIOQUIMICA DE LAS

PROTEINAS
Acidos nucléicos
• Los ácidos nucleicos son responsables del
almacen y transferencia de la información
genética. Son moléculas grandes formadas por
cadenas largas de unas subunidades llamadas
bases, que se disponen según una secuencia
exacta. Éstas, son "leídas" por otros
componentes de las células y utilizadas como
patrones para la fabricación de proteinas. Hay 2
tipos de ácidos nucleicos el ácido
desoxirribonucleico (ADN) y el ácido ribonucleico
(ARN), y están presentes en todas las células.
Síntesis de proteína
• El mensaje genético se encuentra en las cadenas de ADN.
Para que la célula se divida este ADN dedbe duplicarse:
REPLICACIÓN, repartiéndose entre las células hijas.
• Durante la interfase el funcionamiento de la célula está
dirigido por las proteínas. A partir del ADN se forma una
molécula de ARN (TRANSCRIPCIÓN) que sale del
núcleo: ARN y es "leído" por el RNAr con la ayuda del
RNAt que le provee los aminoácidos para la formación
de las proteínas: TRADUCCIÓN
• El apareamiento
El apareamiento
normal en una doble
de bases entre
cadena de DNA
DNA y RNA sería
sería:
el siguiente:

• DNA – DNA DNA – RNA

• A – T A – U
• G – C G – C
• T - A T – A
• C – G C – G
Proteínas
• Las proteínas son moléculas
grandes formadas por
pequeñas subunidades
denominadas aminoácidos.
Utilizando sólo 20
aminoácidos distintos, la célula
elabora miles de proteínas
diferentes, cada una de las
cuales desempeña una función
altamente especializada.
Proteínas
• Son biopolímeros grandes muchos de los cuales
funcionan como enzimas. Otros sirven como
componentes estructurales importantes de las
células y de los organismos. Su estructura está
determinada en gran parte, por el orden de los
aminoácidos que se unen. Este orden, a su vez,
está codificado por los genes.
Carbohidratos
• Los hidratos de carbono son las moléculas
energéticas básicas de la célula. Contienen
proporciones aproximadamente iguales de
carbono e hidrógeno y oxígeno.
• Las plantas obtienen lo carbohidratos de la
fotosíntesis
• Los animales, obtienen sus hidratos de carbono
de los alimentos
•
Lípidos
• Los lípidos son sustancias grasas que
desempeñan diversos papeles en la célula.
Algunos se almacenan para ser utilizados como
combustible de alto valor energético, mientras
que otros se emplean como componentes
esenciales de la membrana celular
Metabolismo
• Todas éstas moléculas y la misma célula, se
hallan en constante variación. Una célula no
puede mantenerse viva a menos que esté
continuamente formando y rompiendo
proteínas, hidratos de carbono y lípidos;
reparando los ácidos nucleicos dañados y
utilizando y almacenando energía. El conjunto
de estos procesos activos y dependientes de la
energía se denomina metabolismo
Proteínas
• La función primordial de la proteína es:
▫ producir tejido corporal y
▫ sintetizar enzimas.
• Las proteínas animales y vegetales no se
utilizan en la misma forma en que son
ingeridas, sino que las enzimas digestivas
(proteasas) deben descomponerlas en
aminoácidos que contienen nitrógeno.
Proteínas

• Rompiendo los enlaces de

péptidos que ligan los
aminoácidos ingeridos
para que éstos puedan ser
absorbidos por el intestino
hasta la sangre y
reconvertidos en tejido.
Aminoacidos
• De los 20 aminoácidos que
componen las proteínas, ocho se
consideran esenciales es decir:
como el cuerpo no puede
sintetizarlos, deben ser tomados ya
listos a través de los alimentos. Si
estos aminoácidos esenciales no
están presentes al mismo tiempo y
en proporciones específicas, los
otros aa, no pueden utilizarse para
construir las proteínas.
Aminoacidos

• Existen en la naturaleza aproximadamente unos

300 aminoácidos diferentes, pero solo 20 de
ellos son de importancia al encontrarse en la
formación de las moléculas de proteína de todas
las formas de vida: vegetal, animal o microbiana.
Estos son sintetizados a partir de precursores
más sencillos o absorbidos como nutrientes.
Aminoacidos
• Los aminoácidos se subdividen en:
• Cetogénicos: Dan origen a acetil-CoA y
acetoacetil CoA
• Glucogénicos: Dan origen a glucosa por medio
de oxalacetato y piruvato.
• Estrictamente acetogénicos: Que dan origen
acetocetil CoA o acetil CoA (lisina y leusina).
Aminoacidos
• Un aminoácido, como su nombre indica, es una
molécula orgànica con un grupo amino (-NH2) y un
grupo carboxilo (-COOH; ácido). Los aminoácidos más
frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman
parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en
una reacción de condensación que libera agua formando
un enlace peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos
forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se
forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un
polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en
los ribosomas, tanto los que están libres en el citosol
como los asociados al retículo endoplasmático.
Aminoacidos
• Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son
alfa-aminoácidos, lo que indica que el grupo amino
está unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo
al grupo carboxilo. Por lo tanto, están formados por un
carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo
amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente
denominada R) de estructura variable, que determina la
identidad y las propiedades de los diferentes
aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se
conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20
forman parte de las proteínas y tienen codones
específicos
Aminoácidos
"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido.
Aminoácidos
• Cuando los grupos amino y carboxilo de los
aminoácidos se combinan para formar enlaces
peptídicos, los aminoácidos constituyentes se
denominan residuos de un aminoácido.

• Un péptido consiste en dos o más residuos de

aminoácido unidos por enlaces peptídicos.

• Los péptidos con más de 10 residuos de

aminoácidos se denominan polipéptidos.
Aminoácidos
• El orden de unión de los residuos diferentes
tiene gran importancia ya que determina la
proteína y consecuentemente su función. Los
biopolímeros tienen propiedades distintivas muy
diferentes a las unidades que las constituyen, así
por ejemplo el almidón no es soluble en agua ni
tiene sabor dulce, si bien es un polímero de la
glucosa.
Aminoacidos esenciales
• Valina (Val)
• Leucina (Leu)
• Treonina (Thr)
• Lisina (Lys)
• Triptófano(Trp)
• Histidina (His)
• Fenilalanina (Phe)
• Isoleucina (Ile)
• Arginina (Arg) (Requerida en niños y tal vez ancianos)
• Metionina (Met)
Aminoacidos sintetizados por el cuerpo
• Alanina (Ala)
• Prolina (Pro)
• Glicina (Gly)
• Serina (Ser)
• Cisteína (Cys)
• Asparagina (Asn)
• Glutamina (Gln)
• Tirosina (Tyr)
• Ácido aspártico (Asp)
• Ácido glutámico (Glu)
METABOLISMO DE LAS
PROTEÍNAS
Metabolismo de Amino Acidos
USOS METABÓLICOS DE LOS AMINOÁCIDOS

• Los aminoácidos absorbidos por la sangre, procedentes

de los intestinos, se utilizan de muchas maneras en el
cuerpo.
▫ Son nuestra principal fuente de nitrógeno, un elemento
esencial para la vida.
▫ Las células utilizan también los aminoácidos para sintetizar
las proteínas de los tejidos que se utilizan en la formación
de células nuevas o para acondicionar las viejas. Se
necesitan grandes cantidades de proteínas durante los
períodos de crecimiento rápido o de larga convalecencia
(quemaduras, hemorragias e infecciones).
▫ También los aminoácidos se usan en síntesis de otros
aminoácidos, enzimas, hormonas, anticuerpos y
compuestos no proteínicos que contienen nitrógeno como
los ácidos nucleicos y los grupos hemo.
USOS METABÓLICOS DE LOS AMINOÁCIDOS

• Los aminoácidos no se almacenan en el cuerpo,

como los carbohidratos (en forma de glucógeno)
y los lípidos (en forma de grasa). En cambio el
cuerpo mantiene una reserva de aminoácidos,
cuyo contenido cambia de manera constante (1-
2%), ya que las proteínas de los tejidos se
degradan y sintetizan continuamente.
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS

• La Biosíntesis de aminoácidos comprende la

síntesis proteínica, la degradación y conversión
de los esqueletos del carbono de los aminoácidos
a intermediarios anfibólicos, la síntesis de la
urea, y la formación de una amplia variedad de
compuestos funcionalmente activos, como la
serotonina (neuro transmisor sintetizado en el
tejido nervioso).
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS

• Para propósitos prácticos puede

considerarse que existen 20
aminoácidos en las proteínas de los
mamíferos. Si, durante la síntesis
proteínica, falta uno solo de estos
aminoácidos, la síntesis cesa.
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS

• Los aminoácidos pueden ser sintetizados por el

cuerpo, en un proceso llamado
transaminación. La transaminación implica la
transferencia de un grupo amino de un carbono
a otro. El donador del grupo amino es un
aminoácido y la molécula receptora es un -
cetoácido (un ácido que contiene un grupo
funcional cetona en el carbono , que es el
carbono contiguo al grupo carboxilo)
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS

• Los aminoácidos absorbidos por la sangre,

procedentes de los intestinos, se utilizan de
muchas maneras en el cuerpo. Son nuestra
principal fuente de nitrógeno, un elemento
esencial para la vida. Las células utilizan
también los aminoácidos para sintetizar las
proteínas de los tejidos que se utilizan en la
formación de células nuevas o para acondicionar
las viejas.
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS

• Se necesitan grandes cantidades de proteínas

durante los períodos de crecimiento rápido o de
larga convalecencia (quemaduras, hemorragias e
infecciones). También los aminoácidos se usan
en síntesis de otros aminoácidos, enzimas,
hormonas, anticuerpos y compuestos no
proteínicos que contienen nitrógeno como los
ácidos nucleicos y los grupos hemo.
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS

• Los aminoácidos no se almacenan en el cuerpo,

como los carbohidratos (en forma de glucógeno)
y los lípidos (en forma de grasa). En cambio el
cuerpo mantiene una reserva de aminoácidos,
cuyo contenido cambia de manera constante (1-
2%), ya que las proteínas de los tejidos se
degradan y sintetizan continuamente.
BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS

SÍNTESIS ESPECÍFICAS
• Los aminoácidos intervienen en la síntesis de muchos
compuestos metabólicos. Los siguientes son solo algunos
ejemplos. La tiroxina se utiliza para producir las
hormonas adrenalina y noradrenalina y tiroxina, así
como el pigmento de la piel llamado melanina. El
triptófano se utiliza en la síntesis de la sustancia química
llamada serotonina, que se relaciona con la transmisión
nerviosa, y para sintetizar las coenzimas, NAD+ y
NADP+. La serina se convierte en etanolamina que se
encuentra en los lípidos, en la cisteína se utiliza en la
síntesis de la sales biliares.
Síntesis de proteínas

• Las proteínas, por su tamaño, no pueden

atravesar la membrana plasmática de la
célula, por eso es que existe en su interior
un mecanismo que las construye (síntesis)
según las necesidades que tenga en ese
momento la célula.
SÍNTESIS DE PROTEINAS

Etapas de la biosíntesis de proteínas :

• a) Transcripción

• b) Traducción
Iniciación de la síntesis.
Elongación de la cadena polipeptídica.
Terminación de la síntesis.
Síntesis de proteínas
• A) Transcripción:
Ocurre dentro del núcleo de las células
eucariotas, aquí la secuencia de
nucleótidos que denominamos gen
(segmento de ADN que determina una
proteína) se transcribe en una molécula de
ARN.
Síntesis de proteínas
• Para formar la hebra de ARN a partir del ADN se debe
tener en cuenta que cada nucleótido del ADN se
ensambla con un determinado nucleótido del ARN. La
molécula helicoidal de ADN se desenrolla y deja
accesible la hebra paralela, a partir de la cual se inicia la
síntesis (armado) del ARN. La enzima (polimesara del
ARN) que controla la reacción detecta una región de la
secuencia del ADN, llamada promotor, que marca el
punto de inicio de la síntesis. La enzima se une al ADN
en el sitio preciso para iniciar la síntesis de ARN y
selecciona el primer nucleótido, que se convertirá en el
extremo 5' de la cadena
Síntesis de proteínas
• A continuación, se desplaza rápidamente por la cadena de ADN,
añadiendo los nucleótidos correspondientes a la cadena de ARN.
Según se forma, el ARN se va separando del ADN, comenzando por
el extremo 5'; no obstante, hasta que no se llega al extremo 3' no se
separa la molécula de ARN. Los nucleótidos se añaden uno por uno
en orden complementario, de esta manera la adenina del ADN se
combina con el uracilo del ARN (A – U), en el mismo orden, la
timina se ensambla con la adenina (T – A), y la citosina se combina
con la guanina y viceversa (C – G, G – C). Hay por lo tanto
complementariedad entre el ARN y el ADN de donde se copia. Al
conservar la información impresa en esta parte del genoma
(dotación genética), el ARN se constituye en portador de las
instrucciones que determinan la secuencia de aminoácidos de una
proteína
Síntesis de proteínas
• Dichas instrucciones , se descifran leyendo los
nucleótidos de tres en tres ("tripletes de
nucleótidos“ o codon), y cada triplete de
nucleótido determina uno de los 20 aminoácidos
existentes- Durante la traducción, a medida que
se "leen" los codones, se van añadiendo los
aminoácidos correspondientes a la proteína que
se está formando.
SÍNTESIS DE PROTEINAS
• La síntesis de proteínas o traducción tiene lugar en los
ribosomas simples del citoplasma o los adheridos al
retículo endoplasmático. En las Eucariotas la
trasncripción ocurre en el nucleo Los aminoácidos son
transportados por el ARN de transferencia (ARNt),
específico para cada uno de ellos, hasta el citoplasma
donde se aparea con el ARN mensajero (ARNm), donde se
aparean el codón de éste y el anticodón del ARN de
transferencia, por complementariedad de bases. Así,
siguiendo la secuencia dictada originalmente por el DNA,
las unidades de aminoácidos son alineadas una tras otra y,
a medida que se forman los enlaces peptídicos entre ellas,
se unen en una cadena polipeptídica.
SÍNTESIS DE PROTEINAS
• La molécula de tRNA es el adaptador
(anticodon) que aparea el aminoácido correcto
con cada codón de mRNA durante la síntesis de
proteínas.
• Las enzimas conocidas como aminoacil-tRNA
sintetasas catalizan la unión de cada aminoácido
a su molécula de tRNA específica.
Síntesis de proteínas
• El trabajo de los ARNt consiste en tomar del
citosol a los aminoácidos y conducirlos al
ribosoma en el orden marcado por los
nucleótidos del ARNm, que son los moldes del
sistema. La síntesis de las proteínas comienza
con la unión entre sí de dos aminoácidos y
continúa por el agregado de nuevos aminoácidos
-de a uno por vez- en uno extremos de la cadena.
Síntesis de proteínas
• Cada tipo de ARNt lleva antepuesto el nombre
del aminoácido que transporta: lisinil-ARNt
para el de la lisina, fenilalanil-ARNt para el de la
fenilalanina, metionil-ARNt para el de la
metionina, etc. Por su lado el ARNt unido al
aminoácido compatible con él se designa
aminoacil-ARNtaá, en el que "aá" corresponde a
la sigla del aminoácido. Por ejemplo, leucinil-
ARNtLeu, lisinil-ARNtlys, fenilalanil-ARNtPhe,
metionil-ARNtMet, etc
Síntesis de proteínas

• 2) Traducción :
Es la síntesis de proteína
propiamente dicha) el ARN pasa del
núcleo al citoplasma donde es
traducida por los ribosomas que
arman una proteína
SÍNTESIS DE PROTEINAS
• La síntesis de proteínas o traducción del ADN es
el proceso anabólico mediante el cual se forman las
proteína partir de los aa. Es el paso siguiente a la
transcripción del ADN a ARN. Como existen veinte
aminoácidos diferentes y sólo hay cuatro nucleótidos en
el ARN (Adenina, Uracilo, Citosina y Guanina), es
evidente que la relación no puede ser un aminoácido por
cada nucleótido, ni tampoco por cada dos nucleótidos, ya
que los cuatro tomados de dos en dos, sólo dan dieciséis
posibilidades. La colinearidad debe establecerse como
mínimo entre cada aminoácido y tripletes de
nucleótidos. Los tripletes que codifican aminoácidos se
denominan codones.
Síntesis de proteínas
• Como se ha explicado, la clave de la traducción reside en
el código genético, compuesto por combinaciones de tres
nucleótidos consecutivos -o tripletes- en el ARNm. Los
distintos tripletes se relacionan específicamente con
tipos de aminoácidos usados en la síntesis de las
proteínas. Cada triplete constituye un codón, existen en
total 64 codones (cuatro nucleótidos se combinan de a
tres, así que: 43 = 64), 61 de los cuales sirven para cifrar
aminoácidos y 3 para marcar el cese de la traducción.
Síntesis de proteínas
• Dado que existen más codones que tipos de aminoácidos,
casi todos pueden ser reconocidos por más de un codón,
por lo que algunos tripletes a como "sinónimos".
Solamente el triptófano y la metionina -dos de los
aminoácidos menos frecuentes en las proteínas - son
codificados, cada uno, por un solo codón. Generalmente
los codones que decodifican a un mismo aminoácido se
parecen entre sí y es frecuente que difieran sólo en el
tercer nucleótido. Es importante destacar que el número
de codones en el ARNm determina la longitud de la
proteína.
Síntesis de proteínas
• Las moléculas intermediarias entre los codones
del ARNm y los aminoácidos son los ARNt, los
cuales tienen un dominio que se liga
específicamente a uno de los 20 aminoácidos (en
el extremo 3') y otro que lo hace,
específicamente también, con el codón
apropiado. El segundo dominio consta de una
combinación de tres nucleótidos - llamado
anticodón - que es complementaria de la del
codón.
Síntesis de proteínas

• La síntesis de proteínas o traducción del ARN es el

proceso anabólico mediante el cual se forman las
proteínas a partir de los aminoácidos.
• La Traducción se produce en el citoplasma donde se
encuentran los ribosomas.
• Los Ribosomas están constituidos por una subunidad
grande y pequeña que rodea el ARNm. En la subunidad
menor algunas proteínas forman dos áreas: una al lado
de la otra denominadas sitio P (por peptidil) y sitio A
(por aminoacil).
SÍNTESIS DE PROTEINAS
• Iniciación. La subunidad ribosómica más
pequeña se une al extremo 5' de una molécula de
mRNA. La primera molécula de tRNA, que lleva
el aminoácido modificado fMet, se acopla según
la complementaridad de las bases con el codón
iniciador AUG de la molécula de mRNA. La
subunidad ribosómica más grande se ubica en su
lugar, el complejo tRNA-fMet ocupa el sitio P
(peptídico). El sitio A (aminoacil) está vacante.
El complejo de iniciación está completo ahora
SÍNTESIS DE PROTEINAS
Elongación de la cadena polipeptidica:
• Un segundo tRNA, con su aminoácido unido, se coloca
en el sitio A y su anticodón se acopla con el mRNA.

• Se forma un enlace peptídico entre los dos aminoácidos

reunidos en el ribosoma. Al mismo tiempo, se rompe el
enlace entre el primer aminoácido y su tRNA. El
ribosoma se mueve a lo largo de la cadena de mRNA en
una dirección 5' a 3', y el segundo tRNA, con el dipéptido
unido, se mueve desde el sitio A al sitio P, a medida que
el primer tRNA se desprende del ribosoma.
SÍNTESIS DE PROTEINAS

El radical carboxilo (-COOH) del aminoácido iniciado se

une con el radical amino (-NH2) del aminoácido
siguiente mediante enlace peptídico. Esta unión es
catalizada por la enzima peptidil-transferasa. El centro P
queda pues ocupado por un ARNt sin aminoácido. El
ARNt sin aminoácido sale del ribosoma. Se produce la
translocación ribosomal.
SÍNTESIS DE PROTEINAS

• El dipeptil-ARNt queda ahora en el centro P. Todo ello es

catalizado por los factores de elongación (FE) y precisa
GTP. Según la terminación del tercer codón, aparece el
tercer aminoacil-ARNt y ocupa el centro A. Luego se
forma el tripéptido en A y posteriormente el ribosoma
realiza su segunda translocación. Estos pasos se pueden
repetir múltiples veces, hasta cientos de veces, según el
número de aminoácidos que contenga el polipéptido. La
traslocación del ribosama implica el desplazamiento del
ribosama a lo largo de ARNm en sentido 5'-> 3'.
SÍNTESIS DE PROTEINAS

Terminación de la síntesis de la cadena

polipeptídica
• El final de la síntesis se presenta por los llamados
tripletes sin sentido, también denominados codones
stop. Son tres: UAA, UAG y UGA. No existe ningún
ARNt cuyo anticodón sea complementario de ellos y, por
lo tanto, la biosíntesis del polipéptido se interrumpe.
Indican que la cadena polipeptídica ya ha terminado.
Este proceso viene regulado por los factores de
liberación, de naturaleza proteica, que se sitúan en el
sitio A y hacen que la peptidil-transferasa separe, por
hidrólisis, la cadena polipeptídica del ARNt.
Síntesis de proteínas
• Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el
ARN mensajero queda libre y puede ser leído de
nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de
que finalice una proteína ya está comenzando
otra, con lo cual, una misma molécula de ARN
mensajero, está siendo utilizada por varios
ribosomas simultáneamente, esta estructura se
conoce con el nombre de polirribosoma
(polisoma).
Síntesis de
Proteínas
CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS:

• Los aminoácidos que exceden las necesidades

para la síntesis proteínica no pueden ser
almacenados, ni excretados como tales. Los
radicales aminos de los aminoácidos excedentes
son eliminados son eliminados por
transaminación o Desaminación oxidativa y los
esqueletos de carbono son convertidos a
intermediarios anfibólicos.
CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS

• GLUCOGENICOS: precursores de carbohidratos.

• CETOGENICOS: precursores de lípidos. (Leu, Lys)
• AMINO ACIDOS QUE SON GLUCOGENICOS Y CETOGENICOS:
( Ile, Thr, Phe, Tyr, Trp)
CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
• Los aminoácidos están clasificados en esenciales y no
esenciales. Los mamíferos pueden sintetizar los no
esenciales, los esenciales deben adquirirlos de la dieta. El
exceso de aminoácidos consumidos en la dieta, no puede
ser almacenado para uso futuro, por el contrario, son
transformados en intermediarios metabólicos comunes
como el piruvato, oxaloacetato y alfa-cetoglutarato.
Consecuentemente, los aminoácidos son precursores de
glucosa, ácidos grasos y cuerpos cetónicos y por tanto
son combustibles metabólicos
CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
• Un grupo pequeño de aminoácidos comprendidos por
isoleucina, fenilalanina, treonina, triptófano, y tirosina
dan lugar a precursores de la glucosa y de ácidos grasos y
así son caracterizados como glucogénicos y cetogénicos.
Finalmente, debe ser reconocido que los aminoácidos
tienen un tercer posible destino. Durante etapas de
hambruna los esqueletos de carbono reducidos se
utilizan para la producción energética, con el resultado
que se oxida a CO2 y H2O.
Catabolismo de
amino ácidos
CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS:
• El amoníaco es tóxico para el sistema nervioso
central. El ácido úrico y sus sales son insolubles
y precipitan en los tejidos y líquidos corporales
cuando sus concentraciones exceden de varios
mg/100 ml. Por lo tanto ninguno de estos
productos finales de la degradación del
nitrógeno es bien tolerado por los organismos
superiores. Por ello han desarrollado la
capacidad de convertir su excedente de
nitrógeno en urea, compuesto sumamente
soluble y no tóxico.
Biosíntesis de Aminoácidos no Esenciales Glutamato

• El glutamato es sintetizado a partir de su α-ceto

ácido precursor por una simple transaminacion
reacción catalizada por el glutamato
deshidrogenasa.
Biosíntesis de Aminoácidos no Esenciales. Aspartato

• Como el glutamato, el aspartato es sintetizado

por una simple 1-paso transaminacion reacción
catalizado por aspartato aminotransferasa, AST.
Biosíntesis de Aminoácidos no Esenciales. Aspartato

• El Aspartato también puede derivarse de asparragina a

través de la acción de asparaginasa. La importancia de
aspartato como precursor de ornitina para el ciclo de la
urea es se describe en el metabolismo de nitrógeno.
Alanina
• Hay 2 vías principales de producción de alanina
muscular: directamente de la degradación de proteínas,
y vía transaminación de piruvato por la alanina
transaminasa, ALT (también designada como glutamato
piruvato transaminasa sérica, SGPT).
El ciclo de la glucosa-alanina se utiliza sobre todo como
mecanismo del músculo esquelético para eliminar el nitrógeno al
mismo tiempo que reabastece su suministro de energía