PROTEÍNAS

QUÉ SON
Las proteínas son moléculas grandes y complejas que desempeñan muchas funciones críticas en el cuerpo. Realizan la mayor
parte del trabajo en las células y son necesarias para la estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del cuerpo
Las proteínas son básicamente cadenas de aminoácidos
 QUE ES UN AMINOÁCIDO
∝ -amino carboxílico

Un aminoácido, es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) en uno de los extremos
de la molécula y un grupo carboxilo (-COOH) en el otro extremo.

En general los aminoácidos están constituidos por un

carbono alfa al cual se unen un grupo funcional amino, uno
carboxilo, un hidrógeno y un grupo R o lateral. Las
diferencias entre los aminoácidos se debe a la estructura
de sus grupos laterales o R (residuo o resto de la
molécula).
 CLASIFICACION DE LOS AA
Aunque la mayoría de los AA presentes en la naturaleza se encuentran formando parte de las
proteínas, hay algunos que pueden desempeñar otras funciones.
Hay, por tanto, dos grupos de AA:
AA CODIFICABLES O
UNIVERSALES que
permanecen como tal en Se conocen más de un
las proteínas AA AA NO centenar, sobre todo en
PROTEICOS PROTEICOS plantas superiores, aunque
su función no siempre es
conocida. Se pueden
AA MODIFICADOS O dividir en tres grupos:
PARTICULARES, una vez que 1.- D-AMINOÁCIDOS
los AA codificables son 2.-a-AMINOÁCIDOS
incorporados a las proteínas, estos NO PROTEICOS
1. Hidroxilación:
pueden sufrir diversas 2. Carboxilación: 3.- b -AMINOÁCIDOS
modificaciones químicas 3. Adición de iodo:.
posteriores a la síntesis de 4. Fosforilación:
5. Glicosilación:
proteínas 6. Condensación
 AA CODIFICABLES O UNIVERSALES

De estos aa se conocen unos 200, pero las últimas investigaciones indican que todas y c/u de las proteínas
de nuestro cuerpo (hay miles y miles de distintas) se forman por la combinación de tan solo 20.
Es decir, con 20 aa tenemos suficiente para, dependiendo de la secuencia en la que se ordenen, dar lugar a
la gran diversidad proteica de la que disponemos.

Todas las proteínas del

organismo se forman por la
combinación de 20 aminoácidos.
Algunos los sintetiza nuestro
propio cuerpo y otros deben ser
adquiridos a través de la dieta,
pero cada uno cumple con una
Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. No pueden ser
función vital.
sintetizados en nuestro organismo, por lo que tenemos que conseguirlos
en los alimentos.
 CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS EN FUNCIÓN
DE LA NATURALEZA DE SU
CADENA LATERAL

1. Neutros o Alifáticos:
2. Aromáticos
3. Hidroxiaminoacidos
4. Tioaminoacidos
CHECAR LA
5. Iminoacidos SINTESIS
DE
PROTEINAS
6. Dicarboxilicos y sus amidas P. EXTRA

7. Dibasicos
 NEUTROS O ALIFÁTICOS
En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo alifático.
Grupos metilos CH3

No encaja
 AROMÁTICOS
La cadena lateral es un grupo FORMAN ANILLOS

aromático: benceno, fenol e indol

Estos AA, además de formar

parte de las proteínas son
precursores de otras
biomoléculas de interés:
hormonas tiroideas, pigmentos o
neurotransmisores..
HIDROXILADOS AZUFRADOS
 GRUPOS ACIDOS

FORMA EL
COLAGENO,
POR LO
TANTO ES
ESENCIAL

HETEROCICLICLOS
Se une en el C
Alpha y con el
grupo amino
REDUCIDO CON UN
GRUPO AMINO
GRUPOS BASICOS
TAREA

Glicina (gli) no esencial

Esta en grupo alifático
aunque no tiene grupo
metilo, es la mas simple
Inhibe el sistema nervioso
central, síntesis de adn,
previene enfermedades
degenerativas como
osteoporosis., etc etc etc
Su deficiencia provoca….
Aunque el cuerpo la
sintetiza se puede
obtener de carne
bovina y porcina, etc
etc etc
 Ocurre entre el grupo amino (-NH2) de uno
de los aa y el grupo carboxilo (-COOH) del
otro, perdiendo una molécula de agua, y
formando un enlace (CO-NH). El
polipéptido se nombra desde el extremo
aminoterminal al carboxiterminal, y se
pueden añadir más aminoácidos pero
siempre por el extremo carboxiterminal.

- 50

Los péptidos son un tipo de moléculas formadas por la

unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos.
 Dos aa se combinan en una
reacción de condensación entre el
grupo amino de uno y el carboxilo
del otro, liberándose una molécula
de agua y formando un enlace
amida que se denomina enlace
peptídico; estos dos "residuos" de
aminoácido forman undipéptido. Si
se une un tercer aminoácido se
forma un tripéptido y así,
sucesivamente, hasta formar un
polipéptido.
Esta reacción tiene lugar de manera
natural dentro de las células, en los
ribosomas.
2 proteínas podrán estar integradas por

aminoácidos iguales y en concentraciones

semejantes, pero si el orden en que se

encuentran estos es diferente, los

polímeros muestran propiedades muy

distintas.
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Holoproteínas
Cromoproteínas
 Alimentos beneficiosos para la salud

Particularidades que pueden otorgarle

ciertos componentes al alimento y
que tienen capacidad de interaccionar
con otros compuestos y con el
alimento y proporcionar ciertas
características
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
 La estructura
tridimensional se conoce La desnaturalización de las
como conformación proteínas ocurre cuándo se
espacial y es esencial pierde esta conformación
La desnaturalización de para que la proteína espacial.
proteínas es un proceso realice su función
en el que una proteína correctamente.
sufre un cambio
estructural que
produce a su vez un
La
cambio funcional,
desnaturalización
pudiendo llegar a la
de proteínas es
pérdida total de
consecuencia de
la función biológica.
algún factor
externo como la
Es importante tener en cuenta que el proceso de acidez o la
desnaturalización no afecta a la estructura primaria temperatura.
de la proteína, es decir, la desnaturalización no afecta
a la cadena de aminoácidos que forma la
proteína, solo a su conformación especial.
 AGENTES DESNATURALIZANTES
Los agentes desnaturalizantes son todos aquellos factores químicos o físicos que producen la desnaturalización de las proteínas.

EJEMPLO si se añade zumo de limón a un vaso de

leche. La leche cuaja cuando la caseína pierde la
solubilidad.

La clara del huevo está compuesta en gran parte

por agua y albúminas, un tipo de proteínas. Al
aumentar la temperatura las proteínas de la
clara del huevo se desnaturalizan, pierden su
solubilidad y la clara del huevo deja ser líquida y
transparente y pasa a ser opaca, de color blanco
y sólida.
La desnaturalización de proteínas puede ser reversible o irreversible. Esto depende del grado de cambios estructurales
que haya sufrido la proteína durante el proceso de desnaturalización.

Si la desnaturalización es
reversible, la proteína
puede volver a su
conformación espacial
funcional si el agente
desnaturalizante desaparece.
Este proceso opuesto se
conoce
como renaturalización.
En el caso de desnaturalización
irreversible, la
reestructuración de la proteína
de vuelta a su conformación
espacial funcional puede ser
lento, desde horas hasta días, o
puede ser totalmente
imposible.
https://es.slideshare.net/kevinacio/proteinas-y-clasificacion
 GLOSARIO PARA ESTUDIAR PARA EXAMEN

1. PROTEINA 15. AA AROMATICOS 31. P. GLOBULAR

2. PEPTIDO 16. AA HIDROXIAMINADOS 32. P. FIBROSA
3. AMINOACIDO 17. AA IMINOACIDOS 33. P. PRIMARIA
4. GRUPO CARBOXILICO 18. AA DICARBOXILICOS Y SUS AMIDAS 34. P. SECUNDARIA
5. GRUPO AMINO 19. AA DIBASICOS 35. P. TERCIARIA
6. AA ESENCIAL 20. AA POLARES 36. P. CUATERNARIA
7. AA NO ESENCIAL 21. AA POLAR SIN CARGA 37. DESNATURALIZACION
8. AA HIDROFOGO 22. AA BASICO O CATIONICO 38. RENATURALIZACION
9. AA HIDROFILICO 23. AA ACIDO O ANIONICO 39. GLUCOPROTEINA
10. AA PROTEICO 24. PROTEINAS SIMPLES 40. LIPOPROTEINA
11. AA NO PROTEICO 25. PROTEINAS CONJUGADAS 41. FOSFOPROTEINA
12. AA UNIVERSALES / CODIFICABLES 26. APOPROTEINA 42. CROMOPROTEINA
13. AA MODIFICADOS 27. HOLOPROTEINA 43. NUCLEOPROTEINA
14. ENLACE AMIDA 28. P. SIMPLE 44. CELULA
15. AA NEUTROS O ALIFATICOS 29. P. CONJUGADA 45. RIBOSOMA
30. FUNCIONES

DIBUJA EL TRIPEPTIDO PROLINA+TIROSINA+ALANINA

❑ https://sites.google.com/site/bq2014iruizcruzmariaconcepcion/i-fundamentos-de-la-bioquimica/proteinas/1-2-1-1-aminoacidos-estructura-clasificacion-propiedades-
estereoquimica-y-metodos-de-obtencion
❑ https://dnangelica.com/dnangelica/index.php/2015/09/30/bioquimica-3-estructuras-de-las-proteinas/
❑ https://www.studocu.com/bo/document/universidad-mayor-de-san-andres/parasitologia/tema-15-proteinas-bioquimica/10823732
❑ FUNCIONES DE LAS PROTEINAS EN LAS PLANTAS.pdf
❑ https://sites.google.com/site/bq2014iruizcruzmariaconcepcion/i-fundamentos-de-la-bioquimica/proteinas/1-2-1-1-aminoacidos-estructura-clasificacion-propiedades-
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❑ https://slideplayer.es/slide/13737857/
❑ https://www.hidden-nature.com/el-enlace-peptidico/
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❑ https://www.ehu.eus/biomoleculas/aa/aa3.htm#clas1
❑ https://www.ehu.eus/biomoleculas/aa/aa31.htm
❑ https://slideplayer.es/slide/3525936/
❑ https://www.biologiasur.org/index.php/component/content/article/95-proteinas/144-proteinas-3-soluciones
❑ https://prezi.com/gnp5763y2ej3/renaturalizacion-y-desnaturalizacion-de-las-proteinas/
❑ https://curiosoando.com/que-es-la-desnaturalizacion-de-proteinas
❑ https://www.fen.org.es/blog/tratamientos-culinarios-y-perdidas-del-valor-nutritivo/
❑ http://www.revistas.unam.mx/index.php/req/article/view/64699/57535
❑ https://www.revistauniversitaria.uady.mx/pdf/227/ru2275.pdf
❑ https://cursos.gan-bcn.com/cursosonline/admin/publics/upload/contenido/pdf_72391605775777.pdf
❑ https://docplayer.es/10078944-Quimica-de-alimentos-proteinas-estructura-de-las-proteinas-estabilidad-conformacional-y-adaptabilidad-desnaturalizacion-de-las-
proteinas.html
❑ http://cepa-losllanos.centros.castillalamancha.es/sites/cepa-
losllanos.centros.castillalamancha.es/files/descargas/tema%201%20composici%C3%B3n%20de%20los%20seres%20vivos%20.%20Componentes%20org%C3%A1nicos
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