BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS

ACTIVIDADES EN AULA. 3° año Medio electivo.

Prof. José Castro

LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son los constituyentes esenciales de la materia viva y, por lo tanto se encuentran en todas las células, tanto en
animales y vegetales. Cumplen una función estructural, ya que junto con los glúcidos y lípidos constituyen el armazón de todas las
estructuras celulares, tanto animales como vegetales. Pero la importancia biológica radica principalmente en unas proteínas
llamadas enzimas, catalizadores biológicos de importancia. Casi todas las enzimas son proteínas, y estas son extremadamente
importantes para que ocurran las reacciones químicas ya que sin ellas no podrían realizarse, y por lo tanto la vida no sería posible.
Además las proteínas poseen una función energética importante ya que pueden oxidarse produciendo energía utilizable por el
organismo. En ciertas condiciones como por ejemplo el ayuno esta función adquiere mayor importancia ya que el organismo obtiene
de sus propias proteínas, la energía necesaria para subsistir.

COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las moléculas de proteína contienen

principalmente 4 bioelementos: Carbono,
Oxígeno, Nitrógeno e Hidrógeno. También
podemos encontrar otros elementos como
Azufre, Fósforo, Hierro, Cobre, Magnesio y
Yodo, siendo el Azufre el más abundante
de estos últimos.
Las unidades o monómeros que forman a
las proteínas, son los aminoácidos (aá).
Un aminoácido es una molécula formada
por un carbono central, un grupo amino
(NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un
Hidrógeno y un radical R variable el cual
permite diferenciarlos.
Existen 20 aá codificados en el código genético
de todos los organismos del planeta. Los
aminoácidos pueden clasificarse desde el punto de vista fisiológico en esenciales (que no pueden ser sintetizados por el ser humano por
lo tanto son necesarios para conservar la salud, deben ser
incluidos en la dieta) y no esenciales (que pueden ser
sintetizados). Los aá esenciales son 10 y se obtienen desde
alimentos tales como carnes, lácteos y huevos.

Los aminoácidos se unen por un enlace peptídico, que une al

grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del
siguiente aminoácido, con la liberación de una molécula de
agua, como se muestra en la figura.

Según el número de aminoácidos que se unen se conocen:

 Dipéptidos: Aminoácido + Aminoácido
 Polipéptidos: Más de dos aminoácidos y hasta
50.
 Proteínas: desde 51 aá y más.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Enlace peptídico
Las proteínas se organizan en cuatro niveles:

A. Estructura primaria: Indica la secuencia de aminoácidos y la composición de la cadena polipeptídica.

B. Estructura secundaria: Es la forma espacial que toma la estructura primaria, pudiendo haber 3 tipos:
a. Hélice Alfa: la proteína tiene forma helicoidal.
b. Lámina plegada Beta: la proteína tiene forma de papel doblado como abanico.
c. Random Coil: la proteína no tiene forma definida sino que se dispone totalmente desordenada en el espacio.

C. Estructura terciaria: Indica el plegamiento que tiene la estructura secundaria debido a los enlaces que se establecen entre los
aminoácidos cercanos.

D. Estructura cuaternaria: Corresponde a la asociación de dos o más cadenas polipeptídicas en forma terciaria, estas se unen
mediante enlaces débiles o no covalentes
 Estructura primaria

Estructura
terciaria Estructura
Estructura cuaternaria
secundaria
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

A. Enzimática: Participan en las transformaciones químicas, síntesis de moléculas, ruptura de moléculas durante la digestión y
obtención de energía. Aceleran las reacciones químicas, disminuyen la energía necesaria para romper y formar enlaces
químicos. Ej. Lipasa pancreática, Sintetasas, Amilasa.
B. Transporte: Participan en el transporte en la membrana celular y en la sangre (Ej. La hemoglobina de la sangre transporta O 2)
C. Defensa: Los anticuerpos o inmunoglobulinas son proteínas que reconocen partículas extrañas a nuestro cuerpo.
D. Movimiento: Participan en la contracción muscular. Ejemplo: Actina y Miosina.
E. Hormonal: Señales que permiten la comunicación celular. Ejemplo: Insulina y Glucagón.
F. Estructural: Forman tejidos. Ejemplo: colágeno, elastina, queratina.

ACTIVIDADES DE DESARROLLO

Actividad 1: Completa las siguientes tablas

Estructura de la Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria

proteína
Característica

Biomolécula Función Ejemplos

* *
* *
Proteínas * *
* *
* *
* *
* *
* *

Criterio de comparación PROTEÍNAS

Unidades estructurales

Nombre y Tipo de enlace típico

*
Propiedades *
*
*
Clasificación *
*

Actividad 2: Con respecto a las imágenes que observa a continuación, responda las preguntas que se le hacen para cada una.

¿Qué nivel de organización representa cada imagen que se muestra a continuación?

¿Qué tipo de enlace mantiene la estructura de cada nivel identificado?
 Nivel de Organización……………………………………………………………………………………………………………………………

Enlace que mantiene el nivel……………………………………………………………………………………………………………………

Nivel de
Organización………………………………………………
………………………………………………………………
…………………………...…………………………………

Enlace que mantiene el

nivel…………………………………………………………
………………………………………………………………
………………………………………………………………

Nivel de
Organización……………………………………
……………………………………………………
………………………………………………...…

Enlace que mantiene el

nivel………………………………………………
……………………………………………………
……………………………………………………

Nivel de
Organización……………………………………………………………
………………………………………………………………………...…

Enlace que mantiene el

nivel………………………………………………………………………
……………………………………………………………………………

Actividad 3: Responda las siguientes preguntas.

• ¿Cuáles son las unidades mínimas de construcción de las proteínas?

…………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………
…………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………

• ¿Cuántas clases de aminoácidos distintos existen en la naturaleza?

…………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………
…………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………

¿a qué se refiere que los aminoácidos sean esenciales y no esenciales?

…………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………
…………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………

• ¿Cuáles son los niveles de organización de las proteínas? Explica.

…………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………
…………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………
• ¿Qué grupos funcionales de los aminoácidos son los que interactúan para formar una proteína?
…………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………
…………………………………………………………………………………………………………………………………………………………………

Actividad 4: Explica a qué corresponde el siguiente esquema.

…………………………………………………………………………………………………………………………………………………
…………………………………………………………………………………………………………………………………………………
…………………………………………………………………………………………………………………………………………………
……………………………………………………………………………….......……………………………………………………………

SELECCIÓN MÚLTIPLE

1. Las proteínas participan activamente en diversas funciones que son fundamentales para los seres vivos. ¿Cuál de las siguientes
alternativas representa una función en la que las proteínas intervienen en forma menos importante?
A) Hormonal.
B) Enzimática.
C) Inmunológica.
D) Energética.
E) Estructural.

2. ¿Qué tienen en común las proteínas y los ácidos nucleicos?

I. La presencia de nitrógeno en su estructura.
II. La presencia de azufre en su estructura.
III. Las funciones de herencia que desarrollan.
A) Sólo I
B) Sólo II
C) Sólo III
D) Sólo I y II
E) Sólo II y III

3. Para diferenciar químicamente una proteína de un ácido nucléico, ¿qué elemento usarías?
A) Carbono.
B) Hidrógeno.
C) Nitrógeno.
D) Oxígeno.
E) Azufre.

4. Las proteínas tienen una configuración espacial específica para la función que desarrollan. Una alteración a esta configuración produce
A) pérdida irreversible de la función proteica.
B) pérdida siempre reversible de la función proteica.
C) pérdida reversible de la función si el agente denaturante es intenso.
D) disminución de la actividad biológica de la proteína.
E) una alteración de la forma que no afecta la función biológica.

5. La cisteína es un aminoácido que posee el grupo sulfhidrilo (-SH-), que les permite formar puentes de disulfuro entre ellas (-SH).Una
alta proporción de cisteínas en una proteína le confiere
I. mayor estabilidad conformacional a la proteína.
II. mayor resistencia a la desnaturalización por temperatura.
III. menor sensibilidad a la desnaturalización.
A) Sólo I
B) Sólo I y II
C) Sólo I y III
D) Sólo II y III
E) I, II y III