Colegio Piaget

5° Año
Introducción a la química

ALIMENTACIÓN
Y PROTEÍNAS

DOCENTE: S. ESPINOZA LAIRET

¿TODA COMIDA
NOS NUTRE?

¿CUALQUIER
COMIDA NOS
ALIMENTA?
  Macromolécula: Una molécula orgánica grande tal como carbohidrato, lípido,
proteína o ácido nucleico.
 Monómero: Una molécula básica para la formación de moléculas más grandes
MACROMOLÉCULAS (polímeros). Los aminoácidos por ejemplo, son las moléculas fundamentales para
formar proteínas.
DEFINICIONES  Polímeros: Una molécula grande hecha de subunidades repetidas (monómeros). Por
ejemplo, un carbohidrato es un polímero formado por la repetición de
monosacáridos.
RUTA DE LOS
ALIMENTOS
BIOMOLÉCULAS: PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS
¿Proteínas y aminoácidos son sinónimos?
No. Recordemos que las proteínas están formadas por aminoácidos.
Las proteínas son biopolímeros de los a-aminoácidos, es decir, todas las proteínas están construidas
de muchas unidades de aminoácidos unidos entre sí en una cadena larga.
Los aminoácidos, como su nombre lo implica, son bifuncionales. Contienen un grupo amino básico y
un grupo carboxilo ácido. Se dice que son a-aminoácidos porque el grupo amino está enlazado al
átomo de carbono a adyacente al grupo carbonilo.
BIOMOLÉCULAS: AMIDAS Y CADENAS DE AMINOÁCIDOS

Amidas Una amida es el resultado de la reacción de condensación entre un ácido y una amina.
BIOMOLÉCULAS: PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS
Las proteínas se encuentran en todos los organismos vivos, son de muchos tipos diferentes y
desempeñan muchas funciones biológicas distintas.
Por ejemplo: La queratina conforma la piel y uñas, la fibroína presente en la seda y las telarañas, las
50000 a 70000 enzimas que catalizan las reacciones biológicas en nuestros cuerpos son todas
proteínas.

Las propiedades físicas y químicas de una proteína están determinadas por los aminoácidos que la
constituyen.
Las proteínas se forman porque los aminoácidos pueden asociarse entre sí en cadenas largas
mediante enlaces amida entre el -NH2 de un aminoácido y el -COOH de otro. A estas uniones se les
denomina enlaces peptídicos.
BIOMOLÉCULAS: PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS

Sección de una proteína

Ejemplos de algunas proteínas

BIOMOLÉCULAS: PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS
Aminoácido: cualquier molécula que contenga un grupo amino y cualquier tipo de grupo ácido; sin
embargo, el término casi siempre se usa para referirse a un ácido carboxílico a-amino.
El a-aminoácido más sencillo es el ácido aminoacético, llamado glicina.
Otros aminoácidos comunes tienen cadenas laterales (simbolizadas con R) sustituidas en el átomo de
carbono a. Por ejemplo, la alanina es el aminoácido con un grupo metilo como cadena lateral.
PROTEÍNAS: NIVELES ESTRUCTURALES
Estructura primaria: Es la secuencia de aminoácidos de una cadena polipéptica Esta secuencia se
escribe desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal, de acuerdo con el orden en que se
sintetizan las proteínas por el ribosoma.
PROTEÍNAS: NIVELES ESTRUCTURALES
Estructura primaria: La secuencia de una proteína se determina con el ADN del gen que la codifica (o
que codifica una parte en el caso de una proteína con varias subunidades). Un cambio en la secuencia
de ADN del gen puede modificar la secuencia de aminoácidos de la proteína. Incluso, cambiar tan solo
un aminoácido en la secuencia de una proteína puede afectar la estructura y la función generales de la
misma.
Por ejemplo, el cambio de un solo aminoácido causa anemia falciforme, una enfermedad hereditaria
que afecta los glóbulos rojos (transportan oxígeno en la sangre). En la anemia falciforme, una de las
cadenas polipeptídicas que conforman la hemoglobina, tiene un leve cambio en la secuencia. El ácido
glutamático, que normalmente es el sexto aminoácido de la cadena β de la hemoglobina (uno de dos
tipos de cadenas de proteínas que conforman la hemoglobina), es reemplazado por una valina.
PROTEÍNAS: NIVELES ESTRUCTURALES
Estructura primaria:
PROTEÍNAS: NIVELES ESTRUCTURALES
Estructura secundaria: La cadena se va plegando y puede formar las a-hélices o la hoja plegada. Este
tipo de estructura de las proteínas se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los
grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos involucrados en los enlaces peptídicos de
aminoácidos cercanos en la cadena.
PROTEÍNAS: NIVELES ESTRUCTURALES
Estructura terciaria: las a-hélices o la hoja plegada se organizan y forman una estructura
tridimensional. Se logra mediante fuerzas hidrófobas y puentes disulfuro.
En la estructura terciaria generalmente los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior de la
proteína y los polares hacia el exterior, de manera que puedan interactuar con el agua circundante.
De la estructura terciaria derivan las propiedades biológicas de las proteínas, puesto que la disposición
en el espacio de los diferentes grupos funcionales de la proteína, condiciona su capacidad de
interacción con otros grupos y ligandos.
PROTEÍNAS: NIVELES ESTRUCTURALES
Estructura terciaria: las a-hélices o la hoja plegada se organizan y forman una estructura
tridimensional. Se logra mediante fuerzas hidrófobas y puentes disulfuro.
PROTEÍNAS: NIVELES ESTRUCTURALES
Estructura cuaternaria: este tipo de estructura esta presente en proteínas formadas por varias
cadenas polipeptídicas, también llamadas subunidades. Intervienen las fuerzas de dispersión de
London o puentes de hidrógeno.
PROTEÍNAS: NIVELES ESTRUCTURALES
Estructura cuaternaria: Ejemplo: la hemoglobina, la cual transporta el oxígeno en la sangre y está
formada por cuatro subunidades, dos del tipo α y dos del tipo β.
 AMINOÁCIDOS
Hay 20 a-aminoácidos comunes que se
encuentran en casi todas las proteínas.
Los aminoácidos estándar difieren entre sí
en la estructura de las cadenas laterales
unidas a sus átomos de carbono a.
 AA No Esenciales: Son sintetizados por
los humanos (11 de los 20).
 AA Esenciales: sólo se biosintetizan en
plantas y microorganismos y deben
obtenerse en nuestra ingesta diaria.
Sin embargo, la división entre aminoácidos
esenciales y no esenciales no está bien
definida, por ejemplo, algunas veces la
tirosina se considera no esencial debido a
que los humanos pueden producirla a
partir de la fenilalanina, pero la
fenilalanina es esencial y debe obtenerse
en la ingesta diaria.
AMINOÁCIDOS
BIOMOLÉCULAS: PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS
 Proteínas completas: proveen todos los aminoácidos esenciales en las proporciones casi correctas para
la nutrición humana. Ejemplos de las proteínas completas son aquellas que se encuentran en la carne,
pescado, leche y huevos. Alrededor de 50 g de proteína completa por día es lo adecuado para los
humanos adultos.
 Proteínas incompletas: son aquellas deficientes en uno o más aminoácidos esenciales.
Si la proteína en la dieta de una persona proviene principalmente de una fuente incompleta, la cantidad
de proteína humana que puede sintetizarse está limitada por las cantidades de los aminoácidos
deficientes.
Las proteínas de las plantas por lo general son proteínas incompletas. El arroz, el maíz y el trigo son
deficientes en lisina. El arroz también carece de treonina y el maíz carece de triptófano. El frijol, los
guisantes y otras leguminosas son las que tienen proteínas más completas entre las plantas comunes,
pero son deficientes en metionina.
Los vegetarianos pueden lograr una ingesta adecuada de aminoácidos esenciales si comen muchos
alimentos a partir de distintas plantas.
 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

Normalmente escribimos los aminoácidos con un grupo carboxilo

(-COOH) y el grupo amino (-NH2) intactos, pero su estructura real
es iónica y depende del pH. El grupo carboxilo pierde un protón,
formando un ion carboxilato, y el grupo amino es protonado a un
ion amonio. A esta estructura se le llama ion dipolar o zwitterion
(del alemán “ion dipolar”).
Debido a que los aminoácidos contienen tanto grupos ácidos
(NH3+) como grupos básicos (COO-), son anfotéricos , es decir,
tienen propiedades ácidas y básicas.
La forma predominante del aminoácido depende del pH de la
disolución. En una disolución ácida, el grupo COO- se protona a
un grupo -COOH libre y la molécula tiene una carga total positiva.
A medida que se eleva el pH, el -COOH pierde su protón a
alrededor de un pH de 2. A este punto se le llama pKa1, la
primera constante de disociación ácida. A medida que se eleva
más el pH, el grupo -NH3 + pierde su protón alrededor de un pH
de 9 o 10. A este punto se le llama pKa2, la segunda constante
de disociación ácida. Arriba de este pH, la molécula tiene una
carga total negativa
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

La naturaleza dipolar de los aminoácidos proporciona algunas propiedades poco usuales:

1. Los aminoácidos tienen puntos de fusión altos, por lo general arriba de los 200 °C.
2. Los aminoácidos son más solubles en agua que en éter, diclorometano y otros disolventes orgánicos
comunes.
3. Los aminoácidos tienen momentos dipolares mayores (m) que las aminas o los ácidos sencillos.
4. Los aminoácidos son menos ácidos que la mayoría de los ácidos carboxílicos y menos básicos que
la mayoría de las aminas
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
El cumplimiento de su función por parte de una proteína depende del mantenimiento de una
conformación adecuada (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) que no sufran alteraciones. La
desorganización en la estructura molecular lleva a la pérdida de las propiedades y funciones naturales
la proteína. Por eso se llama a este proceso desnaturalización.
Cuando las proteínas pierden su función y estructura por cambios repentinos y drásticos en las
condiciones del medio, se dice que se desnaturalizaron.
La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones normales, puede
darse el caso de que la proteína recupere la conformación primitiva, lo que se denomina
renaturalización.
Los cambios que provocan la desnaturalización pueden ser alteraciones de temperatura, pH, fuerza
iónica, presión osmótica o presión hidrostática o la adición de solventes orgánicos (por ej. acetona,
hexanos, tolueno).