TEMA-5-BIOQUIMICA-AMINOACIDOS-PE...

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Bioquímica

1º Grado en Enfermería

Facultad de Ciencias de la Salud de Talavera de la Reina

Universidad de Castilla-La Mancha

Reservados todos los derechos.

No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
 TEMA 5. AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS.

PROTEÍNAS.
CARACTERÍSTICAS GENERALES.

Son polímeros formados por la unión de unidades de menor masa molecular llamados
aminoácidos.

El enlace que hay entre un aminoácido y otro es el enlace peptídico.

Biomoléculas orgánicas más abundantes (representa el 50% del peso seco).

Constituidas por C, H, O, N y en muchos casos S (azufre).

En ellas se expresa la información contenida en los genes.

Debido a la gran variabilidad genética existen en las células una gran variedad de
proteínas.

Todas las proteínas están constituidas por un conjunto básico de 20 aminoácidos.

Son las responsables de la mayor parte de las estructuras y de las acciones vitales de los
organismos.

AMINOÁCIDOS.
Compuestos orgánicos:

- Baja masa molecular que cuando se unen forman proteínas.

- Formados por C, H, O, N y S
- Presenta cuatro grupos funcionales diferentes:
1. Grupo carboxilo ácido -COOH
2. Grupo amino básico -NH2
3. Un átomo de H
4. Una cadena lateral característica.

Los aminoácidos son ácidos carboxílicos que contienen una función amina. En
determinadas condiciones el grupo amina de una molécula y el carboxilo de otra
reaccionan uniendo ambos aminoácidos mediante un enlace amida.

Los enlaces amida entre aminoácidos se conocen como enlaces peptídicos y el producto
formado por la unión de dos aminoácidos se llama dipéptido.

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 La cadena peptídica puede extenderse mediante la incorporación de otros aminoácidos
(tripéptidos, tetrapéptidos, etc.).

Los polipéptidos contienen muchas unidades de aminoácidos.

Las proteínas son polipéptidos que contienen más de 50 aminoácidos, son polímeros

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formados por 100-300 aminoácidos.

Las proteínas ejercen diversos papeles en los seres vivos: La seda, el pelo, los músculos,
el tejido conectivo y casi todos los enzimas son proteínas.

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS.

De acuerdo con la posición del grupo amino con referencia al grupo carboxilo:
A. Alfa. De los 20 aminoácidos que vamos a ver
B. Beta. todos son alfa.
C. Gamma.

Con los 20 aminoácidos diferentes existentes de van a formar todas las proteínas. Se
llaman aminoácidos proteicos.

En los seres vivos hay además aminoácidos no proteicos que no forman proteínas.
Aminoácidos esenciales son aquellos que no pueden sintetizar los animales y deben ser
ingeridos en la dieta. Las plantas sí los sintetizan.
De los 20 aminoácidos:
- Salvo la glicina, todos tienen un carbono asimétrico que se llama C-alfa.
- Dan lugar a dos isómeros ópticos (ópticamente activos) por la presencia del
carbono asimétrico.
- Dichos isómeros son imágenes especulares no superponibles.
- Cada una de las formas se denomina D y L.
- Todos los aminoácidos en las proteínas son de configuración L.

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Bioquímica
Banco de apuntes de la
 Otras propiedades:
ACIDO-BÁSICAS: Son anfóteros porque cualquier aminoácido puede comportarse como
ácido o como base.
QUÍMICAS: Pueden sufrir descarboxilaciones (afectan al grupo carboxilo),
desaminaciones (afectan al grupo amino) y las que afectan al grupo R.

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 NO POLARES ALIFÁTICOS.

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Su característica fundamental es que la cadena lateral es hidrofóbica (con excepción de
Gly).
Suelen ocupar el interior de las proteínas globulares, donde contribuyen a la estructura
global de la proteína debido al efecto hidrofóbico (“micela proteica”).
Reactividad química muy escasa.
La glicina tiene un destacado papel estructural: Suele ser invariante en series
filogenéticas.
NO POLARES AROMÁTICOS.

La presencia de sistemas aromáticos hace que absorban luz UV en torno a 280 nm; la
absorción UV de las proteínas se debe a su contenido en estos aminoácidos.
Fenilalanina (Phe) y triptófano (Trp) son además hidrofóbicas.

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 PROTEÍNAS Y LA ABSORCION EN LA REGIÓN UV.
Las bandas de absorción más significativas se encuentran en el ultravioleta cercano, en
el intervalo de longitud de onda entre 230 y 300 nm.
Concretamente absorben en este rango las cadenas laterales de los aminoácidos
aromáticos, la histidina y la cistina.

POLARES SIN CARGA.

POLARES CON CARGA.

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 AMINOÁCIDOS ESENCIALES.
Aminoácidos que NO pueden biosintetizar los animales y, por lo tanto, tampoco el
hombre.
Deben ser administrados en la dieta.

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Son 9: Val, Leu, Iso, Trp, Phe, Tre, Met, Lys, His.
Debido a que sus cadenas laterales o aromáticas no pueden ser sintetizadas por el ser
humano, o la secuencia de átomos de azufre o grupos amino dentro de la cadena de
átomos de carbono que los forman.

AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES.
Aminoácidos que SÍ pueden biosintetizar los animales, y por lo tanto, también el
hombre.
Se construyen a partir de los intermediarios del ciclo del ácido citrico y de otras vías.
Son los 11 restantes: Ala, Arg, Asn. Asp, Cys, Glu, Gln, Gyl, Pro, Ser, Tyr.

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 USO DE LOS AMINOÁCIDOS POR LOS ANIMALES.

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La biosíntesis de aminoácidos está regulada por retroinhibición.
La velocidad de síntesis depende de la cantidad de enzimas biosintéticas y de su
actividad.

El compuesto Z está inhibiendo el paso de A → B.

Este tipo de control permite:
- Conservar moléculas precursoras.
- Energía metabólica.

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 AMINOÁCIDOS POCO USUALES.
Se han identificado aproximadamente 500 aminoácidos en la naturaleza, pero solo 20
aminoácidos forman las proteínas que se encuentran en el cuerpo humano.
4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: Se encuentra en la proteína fibrosa. Colágeno.
N-metil-lisina: Se puede encontrar en la miosina (proteína contráctil del músculo).
Gamma-carboxiglutamato: En la protombina interviniendo en la coagulación.
Selenocisteína: En la glutación peroxidasa.
Ornitina y citrulina: No se encuentran en proteínas. Intervienen en la biosíntesis de
arginina y el ciclo de la urea.

PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS.

Todos los aminoácidos, excepto la glicina, poseen un carbono asimétrico, el C-alfa.
Debido a esta característica, los aminoácidos son capaces de desviar el plano de luz
polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos.
Si un aminoácido desvía el plano hacia la derecha será dextrógiro o +.
Si lo desvía hacia la izquierda será levógiro o -.
Independientemente de su actividad óptica, los aminoácidos tienen estereoisómeros.

Son D aminoácidos si tienen el -NH2 a la derecha y L si lo tienen a la izquierda.

1. Estereoisomería: Enantiómeros
DyL
2. Carácter hidrófobo o hidrófilo.
3. Naturaleza polar o apolar.
4. Presencia o ausencia de grupos
ionizables.

Carácter anfótero:
Se pueden comportar como ácido (dador de protones) o como base (aceptor de
protones) según el pH de la disolución.
De esta manera, contribuyen a controlar el pH, es decir, tienen efecto tampón.
Contribuyen a la homeostasis o equilibrio del medio interno del ser vivo.
En medio acuoso (pH neutro), los aminoácidos forman iones dipolares.

Anfólito: Una molécula que contiene grupos con valores de pKa ácidos y básicos.

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 PUNTO ISOELÉCTRICO.

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A pH acido: Prevalece la especie con carga +.
A pH básico: Prevalece la especie con carga -.
Hay un valor de pH para el cuál la carga de la especie es cero (zwitterión).

Estereoquímica.*****
La glicina es el aminoácido más sencillo y es aquiral.
En los demás alfa-aminoácidos el carbono alfa es un centro estereogénico.
Las configuraciones se especifican mediante la notación D y L.

FUNCIONES DE LOS AMINOACIDOS:

ACTIVIDAD BIOLÓGICA.
1. Su secuencia determina la configuración tridimensional final de cada proteína.

2. Mensajeros químicos (aminoacidos alfa o derivados)

o Glicina.
o El ácido gamma-aminobutírico (GABA), derivado de la glutamina.
o Serotonina.
o Melatonina (derivado del triptófano)
o Tiroxina (derivado de la tirosina).

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 o Ácido indol acético (derivado del triptófano: Plantas)

3. Precursores de moléculas complejas:

o Las bases nitrogenadas.
o El hemo.
o Clorofila.

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4. Intermediarios metabólicos.
o Ciclo de la urea (mecanismo de eliminación de desechos nitrogenados):
Arginina, citrulina y ornitina.

5. Reacciones.
Las reacciones que pueden experimentar los aminoácidos son determinadas por sus
grupos funcionales.
A. Formación de enlaces peptídicos.
B. Formación de puentes disulfuro.
C. Fosforilación.
D. Glucosilación.
OXIDACIÓN DE LA CISTEÍNA.
El grupo sulfhídrico de la cisteína es muy reactivo.
La reacción más común es de oxidación reversible que forma un puente disulfuro.
Puente disulfuro: Cuando dos residuos de cisteína forman un enlace disulfuro.
Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar polipéptidos y proteínas.
FOSFORILACIÓN.
Las cadenas de los aminoácidos serina, treonina y tirosina, pueden sufrir un proceso de
fosforilación por la unión de su grupo hidroxilo (-OH) de una molécula de fosfato
inorgánico, la fosforilación es reversible y el grupo fosfato es eliminado.
La fosforilación es un medio muy común de la regulación de la actividad proteíca.
GLUCOSILACIÓN.
En las células eucariotas los azúcares se pueden unir de forma covalentemente a los
aminoácidos de las proteínas mediante la formación de un enlace O-glucosídico, si el
carbono anomérico del azúcar reacciona con el grupo hidroxilo de una serina o una
treonina.
Tambien se puede formar un enlace N-Glucosídico si la unión se realiza con el grupo
amino de la cadena lateral de la asparagina.

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 PÉPTIDOS.
Polipéptidos cortos con una longitud inferior a 50 aminoácidos.

Moléculas señalizadoras que utilizan organismos multicelulares para regular

actividades complejas.

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Coordinación de procesos bioquímicos.
Interrelación dinámica entre procesos opuestos.
Formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos.
- Dipéptido: Formado por dos aminoácidos.
- Tripéptido: Formado por la unión de tres aminoácidos.
- Oligopéptido: Unión de menos de diez aminoácidos.
- Polipéptido: Péptido compuesto por más de diez aminoácidos.
Proteína: Péptido constituido por más de 50 aminoácidos. Algunas proteínas contienen
otro tipo de moléculas. Se clasifican en:
- Holoproteínas: Formadas solo por aminoácidos.
- Heteroproteínas: Formadas por aminoácidos y otras moléculas.

ENLACE PEPTÍDICO.

Es el enlace entre aminoácidos. Da lugar a cadenas llamadas péptidos.

Es un enlace covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del
siguiente aminoácido, desprendiéndose una molécula de agua.
La secuencia de aminoácido del polipéptido determina la estructura primaria.
La síntesis de polipéptidos precisa del acoplamiento de la reacción sintética con la
hidrolisis del ATP.
En el enlace peptídico los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino se sitúan en un
mismo plano. Esto impone ciertas restricciones a la forma de la cadena polipeptídica.

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 ESTRUCTURA DEL ENLACE PEPTÍDICO.
- Más rígido y corto que un enlace C-N simple.
- Los átomos que participan (C, H, O, N) son coplanares.
- El grupo de átomos alrededor del enlace peptídico puede darse en dos
configuraciones posibles: Trans y cis.
- Carácter parcial de doble enlace: No se permite giro alrededor del enlace C-N.
ESTABILIDAD Y FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO.
La reacción sin catalizar es muy lenta.

En la célula: La formación del enlace peptídico está acoplado a la hidrólisis de ATP.

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 HIDRÓLISIS DE LOS ENLACES PEPTÍDICOS.
Calentando a ebullición (110 ºC)

En medio ácido (HCl 6M) o uso de una base fuerte.

Hidrólisis específica:

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- Química:

- Enzimática
(Proteasas):

Todas estas enzimas son muy útiles en investigación bioquímica para la fragmentación
controlada de polipéptidos.

PROTEÍNAS.
La organización de una proteína viene determinada por cuatro niveles estructurales:
Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Cada una de ellas corresponde a la disposición de la anterior en el espacio.
ESTRUCTURA PRIMARIA.
Secuencia de aminoácidos de la proteína: Indica los aminoácidos que hay en la cadena
y el orden en el que se disponen en la cadena.
La secuencia de aminoácidos determina las estructuras superiores y como consecuencia
la función de una proteína.

Todas las proteínas tienen estructura primaria.

Indica los aminoácidos que la forman y el orden en el que están colocados.
Está dispuesta en zig-zag.
El número de polipéptidos diferentes que pueden formarse es:

20n n= Número de
aminoácidos de la cadena

Para una cadena de 100 aminoácidos, el numero de las diferentes cadenas posibles sería:

1267650600228229401496703205376 x 10100

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