FACULTAD DE INGENIERÍA

ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA AGROINDUSTRIAL

TEMA: LAS ENZIMAS, APLICACIÓN EN LA

AGROINDUSTRIA.

CURSO: BIOTECNOLOGÍA

Presentado por:
 Puga Naveros Jersela
 Oscco abarca cristian
 Pariona Pacheco Junior Waldo
DOCENTE:
Ing.
CICLO: VII
ANDAHUAYLAS, APURÍMAC - PERÚ
2021

I. Introducción
Durante siglos las enzimas fueron utilizadas, formando parte de células o extractos crudos
de materiales vegetales, animales y microbianos. Esto sucedió en forma totalmente
empírica, sin conocerse su modo de acción, ni el porqué de su actividad catalítica en la
industria de los lácteos y sus derivados. Las enzimas son catalizadores biológicos, es
decir, proteínas que tienen la capacidad de acelerar ciertas reacciones químicas. En los
últimos años su uso en gran cantidad de industrias ha adquirido gran relevancia. La
enzimología o ciencia encargada del estudio de las enzimas siempre será un tema de
actualidad en la biotecnología. En los últimos años, esta ciencia ha experimentado grandes
avances al igual que sus aplicaciones en la industria alimentaria, farmacéutica, de
detergentes, panadería y papelera, entre otras. Los  procesos catalizados por enzimas en la
industria son cada día más numerosos, ya que presentan ventajas frente a los catalizadores
no biológicos.[ CITATION Aba09 \l 2058 ]

Las enzimas son macromoléculas formadas por proteínas que actúan como catalizadores
biológicos, es decir, que aceleran o retardan de manera eficaz una reacción sin sufrir ningún
cambio; además, construyen organismos vivos y los mantienen, desde unicelulares hasta
pluricelulares (son la columna vertebral de la vida). Algunas enzimas fabrican compuestos
químicos, mientras que otras los modifican o destruyen. Lo que las hace interesantes y
diferentes es su especificidad, esto es, su habilidad para reconocer y aceptar únicamente un
componente químico (sustrato) ignorando a los demás [ CITATION Cha05 \l 2058 ]

Las enzimas son proteínas especializadas capaces de acelerar la velocidad de una reacción
química, promoviendo así la transformación de diferentes moléculas en productos
específicos. La alta especificidad con la que se llevan a cabo dichas transformaciones, el
volumen reducido de desechos que generan dichos procesos y las condiciones poco
agresivas en las que se operan, han permitido que estos biocatalizadores se posicionen
como elementos preponderantes en diversos sectores industriales.[CITATION mar14 \l
2058 ]
 CAPITULO I

1. MARCO TEORICO
1.1. Las Enzimas
Para utilizar enzimas en restauración, es necesario entender qué son, cómo
funcionan, en qué condiciones, etc. Sin estos conocimientos, no comprenderemos
cómo actúan y no sabremos manipularlas correctamente. En restauración de obras
de arte, muchos de los profesionales evitan emplearlas por la falta de información,
conocimiento y experimentación con enzimas. Muchos de ellos tienen miedo por los
posibles efectos que pueden ocurrir después de su empleo. No obstante, tampoco
conocen hasta dónde penetran los disolventes en la superficie de una obra y qué
efecto tienen sobre ésta y en su propia salud a corto y largo plazo. Por estos
motivos, realizamos una búsqueda de información relacionada con enzimas, en
libros especializados de enzimología y de restauración.[ CITATION Ben11 \l 2058 ]
Las enzimas son biomoléculas de naturaleza proteica que aceleran la velocidad de
reacción hasta alcanzar un equilibrio. Constituyen el tipo de proteínas más
numeroso y especializado y, actúan como catalizadores de reacciones químicas
específicas en los seres vivos o sistemas biológicos. Muchas de las enzimas no
trabajan solas, se organizan en secuencias, también llamadas rutas metabólicas, y
muchas de ellas tienen la capacidad de regular su actividad enzimática.
[ CITATION Ben11 \l 2058 ]
1.1.1. ¿Cómo se descubrieron las enzimas?
Hace apenas un siglo, los científicos descubrieron que las enzimas eran
proteínas y comenzaron a entender cómo funcionaban; sin embargo, es desde
hace cientos o miles de años que tenemos contacto con ellas y las aprovechamos
en nuestro beneficio. Uno de los ejemplos más ilustrativos es la quimosina, que
se encuentra en los estómagos de ciertos rumiantes. Ésta es una proteasa, es
decir, una enzima que cataliza la degradación de otras proteínas mediante el
rompimiento del enlace que une a los residuos de aminoácidos que las
conforman. Según la historia, en el Egipto de hace más de dos mil años se sabía
que al almacenar leche en vísceras o estómagos secos de animales se formaba
 un sólido blanquecino o cuajo, que al prensarse para eliminar el suero daba lugar
al queso fresco. [ CITATION Jua14 \l 3082 ]
1.1.2. ¿Qué Tan Eficientes Son Las Enzimas?
Como mencionamos, nuestras células producen muchísimas enzimas, puesto que
hay cientos de transformaciones químicas que deben ocurrir rápidamente. Una de
las más rápidas que existen en la naturaleza se llama anhidrasa carbónica, que
cataliza la reacción de dióxido de carbono con agua para formar ácido carbónico
(H2CO3). Este proceso es sumamente importante, ya que regula el pH de la sangre,
fundamental para la supervivencia de las células. La reacción mencionada ocurre en
escalas de tiempo que podemos imaginar fácilmente: en ausencia de esta enzima, se
produciría una molécula de ácido carbónico cada segundo. Aunque nos parezca
rápido, a esta velocidad la supervivencia de las células se vería comprometida, ya
que el tiempo de la reacción resulta ser demasiado lento como para mantener un pH
estable que permita que las funciones celulares se lleven a cabo adecuadamente. Es
por esto que la reacción debe ocurrir más rápidamente. La anhidrasa carbónica
puede acelerar la misma hasta llegar a una velocidad de aproximadamente 1x106/s.
Esto significa que en presencia de una molécula de enzima, ¡se producen cerca de
un millón de moléculas de ácido carbónico cada segundo! El cálculo más elemental
nos permite concluir que la enzima acelera la velocidad de reacción por lo menos un
millón de veces.[ CITATION Jua14 \l 3082 ]
1.1.3. ¿Cómo Funcionan?
Que las enzimas son proteínas, polímeros de aminoácidos que tienen una
estructura tridimensional definida. Su actividad, que incluye interactuar con el
sustrato, depende de su estructura tridimensional. Si ésta se modifica, la
capacidad catalítica puede verse perjudicada. Para entender mejor cómo se
pliega o dobla en el espacio una proteína, se han desarrollado herramientas
computacionales que permiten simular este fenómeno. [ CITATION Jua14 \l
3082 ]
1.1.4. ¿Cómo Se Pueden Aprovechar Las Enzimas?
Las enzimas no sólo funcionan en el interior de las células, sino que es posible
extraerlas de los organismos y utilizarlas
 de diferentes maneras y en contextos diferentes, como lo demostró Buchner.
Además, tienen aplicaciones en diferentes áreas, que van desde la preparación
de alimentos y bebidas, hasta la síntesis de farmacéuticos y otros compuestos
importantes en la industria química. En este número se revisan varios ejemplos
interesantes sobre qué tan lejos han llegado las enzimas en términos
biotecnológicos, ya que están presentes (literalmente) en muchísimas de las
actividades cotidianas que realizamos. Por ejemplo, cada vez que lavamos la
ropa utilizamos enzimas, ya que éstas son uno de los ingredientes de los
detergentes granulados y líquidos que se venden actualmente en todo el mundo.
El papel de estas enzimas, como las amilasas, proteasas y lipasas, consiste en
degradar carbohidratos complejos, restos de proteínas y restos de grasas,
respectivamente. [ CITATION Jua14 \l 3082 ]
1.2. Nomenclatura
El nombre aplicado a las enzimas se deriva del sustrato sobre el que actúan, al que
se añade la terminación “asa”. Así, las carbohidrasas actúa sobre los carbohidratos;
las fosfatasas sobre los fosfatos, etc. Se diferencian además diversos nombres
especiales instituidos por la tradición con la pepsina, tripsina, pancreatina, etc. El
conocimiento adquirido acerca de la estructura de las enzimas ha sido de gran ayuda
en la visualización e interpretación de los datos cinéticos. Por ejemplo, la
estructura puede sugerir cómo permanecen unidos sustrato y producto durante la
catálisis, qué cambios conformacionales ocurren durante la reacción, o incluso
el papel en particular de determinados residuos aminoácidos en el mecanismo
catalítico.[CITATION Mar09 \l 3082 ]
1.3. Estructura De Las Enzimas
Para comprender cómo funcionan las enzimas, es necesario saber qué son y conocer
la importancia de su estructura. Las enzimas
son proteínas globulares formadas por una o
más cadenas polipeptídicas plegadas,
creando una “hondonada” donde encaja el
sustrato y tiene lugar la reacción. Esta zona
de la enzima se denomina centro activo y
 sólo unos pocos aminoácidos están implicados en él. La proximidad de los
aminoácidos en el centro activo está determinada por la estructura terciaria, aunque
también pueden ocupar posiciones adyacentes en la estructura primaria. En una
enzima con estructura cuaternaria, los aminoácidos del centro activo pueden
encontrarse incluso en diferentes cadenas.[ CITATION LEH95 \l 2058 ]
1.4. FUENTES DE OBTENCIÓN DE LAS ENZIMAS:
Las fuentes principales de producción de enzimas para empleo industrial son:
1. Animales: La industria empacadora de carnes es la fuente principal de las enzimas
derivada del páncreas, estómago e hígado de los animales, tales como la tripsina,
lipasas y cuajos (quimosina y renina).
2. Vegetales: La industria de la malta de cebada es la fuente principal de enzimas de
cereales. Las enzimas proteolíticas (que degradan proteínas) tales como la papaína y
la bromelina se obtienen de la papaya y del ananá, respectivamente.
3. Microbianas: principalmente se extraen de bacterias, hongos y levaduras que se
desarrollan en la industria de la fermentación. La ventaja de la obtención de enzimas
microbianas es que los microorganismos se reproducen a ritmo acelerado, son
fáciles de manipular genéticamente, crecen en un amplio rango de condiciones
ambientales y tienen una gran variedad de vías metabólicas, haciendo que las
enzimas obtenidas sean más económicas[ CITATION Age16 \l 2058 ]
1.5. CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
Existe una clasificación normalizada con seis categorías principales dependiendo de
la reacción que catalice la enzima. Las enzimas se denominan añadiendo asa al
nombre del sustrato con el cual reaccionan. La enzima que controla la
descomposición de la urea recibe el nombre de ureasa; aquéllas que controlan la
hidrólisis de proteínas se denominan proteasas. Algunas enzimas como las proteasas
tripsina y pepsina, conservan los nombres utilizados antes de que se adoptara esta
nomenclatura. [CITATION Mar09 \l 3082 ]
1.5.1. Oxirreductasas
Catalizan reacciones de óxido reducción o redox. Precisan la colaboración de las
coenzimas de óxido reducción, que aceptan o ceden los electrones
correspondientes; tras la acción catalítica, estas coenzimas quedan modificadas
 en su grado de oxidación, por lo que deben ser transformadas antes de volver a
efectuar la reacción catalítica. [CITATION Mar09 \l 3082 ]
Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.
1.5.2. Transferasas
Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras
sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión de
monosacáridos, aminoácidos, etc. [CITATION Mar09 \l 3082 ]
 Ejemplos: transaminasas, quinasas
1.5.3. Hidrolasas
Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros
a partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente a
otras fases de su degradación. La palabra hidrolisis se deriva de hidro 'agua' y
lisis 'disolución'. [CITATION Mar09 \l 3082 ]
Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas
1.5.4. Isomerasas
Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas sus isómeros de
función o de posición. Suelen actuar en procesos de interconversión.
[CITATION Mar09 \l 3082 ]  
Ejemplo: epimerasas (mutasa).
1.5.5. Liasas
Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (H2O, CO2 y NH3) para
formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace, capaces de catalizar la
reducción en un sustrato. En la parte de enzimas Sustrato es una molécula que
sobre actúa en una enzima, el sustrato se une al sitio activo de la enzima, y se
forma un complejo enzima-sustrato. El sustrato por acción de la enzima es
transformado en producto y es liberado del sitio activo, quedando libre para
recibir otro sustrato. [CITATION Mar09 \l 3082 ]
Ejemplos: descarboxilasas, liasas.
1.5.6. Ligasas
Realizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes"
mediante al acoplamiento a sustancias de alto valor energético (como el ATP).
 Ejemplos: sintetasas, carboxilasas. [CITATION Mar09 \l 3082 ]
1.6. FACTORES FISICO-QUIMICOS QUE PUEDEN MODIFICAR UNA
REACCION ENZIMATICA
1.6.1. Temperatura
las enzimas son sensibles a la temperatura pudiendo verse modificada su
actividad por este factor. Los rangos de temperaturas óptimos pueden llegar a
variar sustancialmente de unas enzimas a otras.  Normalmente, a medida que
aumente la temperatura, una enzima verá incrementada su actividad hasta el
momento en que comience la desnaturalización de la misma, que dará lugar a una
reducción progresiva de dicha actividad. [CITATION Mar09 \l 3082 ]
1.6.2. pH
el rango de pH óptimo también es muy variable entre diferentes enzimas. Si
el pH del medio se aleja del óptimo de la enzima, esta verá modificada su carga
eléctrica al aceptar o donar protones, lo que modificará la estructura de los
aminoácidos y por tanto la actividad enzimática [CITATION Mar09 \l 3082 ]
1.6.3. Concentración Salina
al igual que en los casos anteriormente mencionados, la concentración de sales
del medio es crucial para una óptima actividad enzimática. Una elevada
concentración o una ausencia de sales en el medio pueden impedir la actividad
enzimática, ya que las enzimas precisan de una adecuada concentración de
iones para mantener su carga y su estructura1. [CITATION Mar09 \l 3082 ]

CAPITULO 2
2. APLICACIONES
En la industria de los alimentos se utilizan más de 59 enzimas diferentes de acuerdo
a la Asociación de Manufactureros y Formuladores de productos enzimáticos, se
prevé que esta cantidad se incremente en función del aislamiento de nuevas
enzimas. A continuación, se describen el uso y aplicación de las enzimas en los
sectores más importantes de la industria de los alimentos y en la tabla I se adiciona
información de otras enzimas que se emplean en este sector. [CITATION San11 \l
3082 ]
2.1.1. Industria Del Almidón Y Del Azúcar
A partir del almidón se pueden obtener jarabes de diferente composición y
propiedades físicas. Los jarabes se utilizan en una variedad de alimentos tales
como gaseosas, dulces, productos horneados, helados, salsas, alimentos para
bebés, frutas enlatadas, conservas, etc. Para la producción de jarabes de glucosa
y maltosa hay tres etapas básicas en la conversión enzimática del almidón que
son gelatinización, licuefacción y sacarificación.
Otro tipo de enzimas relacionadas con la hidrólisis del almidón soluble, que
contiene enlaces α-(1-4), son dos tipos de glucanotransferasas: el amilo maltasa
(E.C. 2.4.1.25) y las enzimas desramificantes de glicógeno/almidón (α-(1-6)),
que son los puntos de ramificación. Los productos de estas enzimas
comercialmente disponibles se utilizan como ingredientes en la industria de los
alimentos. [CITATION San11 \l 3082 ]
2.1.2. Productos Lácteos
La fabricación de productos lácteos en los que participan enzimas es muy
amplia e incluye quesos blandos y duros, leches fermentadas (yogurt, leche
ácida, kéfir), leche deslactosada, etc.
Otras enzimas que participan en la producción de quesos son las lipasas (E.C.
3.1.1.3) presentes en la leche, que hidrolizan el componente graso,
proporcionando cambios característicos en el sabor del queso durante la
maduración. Los atributos deseables producidos durante la maduración,
incluyen la ruptura enzimática parcial y gradual de carbohidratos, lípidos y
proteínas, como consecuencia de la actividad metabólica de los
microorganismos presentes durante este proceso. [CITATION San11 \l 3082 ]
2.1.3. Panificación Y Productos De Trigo
El uso de enzimas en este sector industrial se debe principalmente a la
deficiencia enzimática en el trigo y en la harina que lleva a la baja
disponibilidad de azúcares libres fermentables disponibles para la levadura. El
contenido de -amilasa de la harina depende de las condiciones de crecimiento y
de cosecha del trigo. En climas húmedos la tendencia será tener alta actividad
de α-amilasa debido a la germinación de los granos, en tanto que en climas
 secos el nivel de α-amilasa será bajo debido a la escasa germinación. Esto
conlleva a grandes diferencias en el contenido de amilasa de diferentes lotes de
harina. [CITATION San11 \l 3082 ]
2.1.4. Industria De Grasas Y Aceites
El uso de enzimas en las industrias de aceites y grasas es muy bajo, aunque
se encuentran disponibles enzimas que pueden resolver algunos problemas,
por ejemplo minimizar los subproductos indeseables. Las enzimas también se
pueden usar para producir aceites y grasas novedosas [47], tal es el caso
de las lipasas. [CITATION San11 \l 3082 ]

Tabla I. Otras aplicaciones de enzimas en alimentos.

Enzima Acción enzimática y aplicación tecnológica Fuente
α-Acetolactato Conversión de acetolactato a acetoína. Reducción del tiempo de
B. subtilis
descarboxilasa maduración del vino
Hidrólisis de dextrina a glucosa. Producción de jarabes fructosados y de
Amiloglucosidasa A. niger, Rhizopus spp.
cerveza tipo “lite”
Bromelina, ficina Hidrólisis de proteínas del tejido conectivo y muscular. Piña, látex de higo y de
y papaína Tenderización de la carne papaya inmadura.
Conversión del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno. Junto con
Catalasa A. niger, M. luteus
glucosa oxidasa, remueve el oxígeno
Hidrólisis de celulosa. Ablandamiento de la fruta en la producción de A. niger, Trichoderma
Celulasa
jugos spp.
Oxida compuestos en presencia de agua y peróxido de hidrógeno.
Dismutasa Saliva y leche de
Combinada con tiocianato oxidado y peróxido de hidrógeno da origen
lactoperoxidasa mamíferos
a compuestos antibacterianos
Aspergillus spp., Bacillus
β-Glucanasa Hidrólisis de β-glucanos. Evita la turbidez en la cerveza.
subtilis
A. missouriensis, B.
Glucosa Conversión de glucosa a fructosa. Producción de jarabes fructosados a
coagulans, S. lividans, S.
isomerasa partir de jarabes de almidón.
rubiginosus
Oxidación de glucosa a ácido glucónico. Evita el pardeamiento de la
Glucosa oxidasa A. niger, P. chrysogenum
clara del huevo.
Hemicelulasa y Aspergillus spp., B.
Hidrólisis de hemicelulosa. Mejora la textura del pan
xilanasa subtilis, T. reesei
Reducción del oxígeno a agua con la oxidación de sustrato como
T. versicolor
Lacasa diaminas aromáticas y polifenoles. gelatiniza la pectina de la
T. hirsuta
remolacha en la fabricación de azúcar
Aspergillus spp., B.
subtilis, Rhizopus spp.,
Hidrólisis de triacilgliceroles en ácidos grasos y glicerol. garganta de
Lipasa y esterasa
Sintetiza ésteres con sabor. caprino/ovino, abomaso
de ternero, páncreas de
cerdo
Lipoxigenasa Oxidación de ácidos grasos insaturados. Soya
Lisozima Hidrólisis de la pared celular bacteriana. Bacteriostático. Huevo blanco
Remoción de grupos metilo de las unidades de galactona en la pectina.
Pectinesterasa Aspergillus spp
Con pectinasa, útil en la despectinización.
 Hidrólisis de pentosano. Mejora la calidad y textura de la masa de
Pentosanasa H. insolens, T. reesei
panificación
Hidrólisis de enlaces α(1-6) del almidón. Mejora la eficiencia de la Bacillus spp., Klebsiella
Pululanasa
sacarificación del almidón spp.
Aspergillus spp., R.
miehei, C. parasitica, P.
Proteasas
citrinum, Rhizopus spp.,
(Aminopeptidasa Hidrólisis de proteínas. Producción de hidrolizados para sopas y
Bacillus spp., A.
y proteinasa, saborizantes, mejora la textura de la masa de panificación.
awamori, K. lactis,
tripsina)
abomaso de ternero,
páncreasbovino/porcino
Reacción de transferencia entre grupos carboxiamida y acil. Aspergillus spp., S.
Transglutaminasa
Producción de embutidos, mejora la textura del yogur. mobaraense, Maíz

2.2. APLICACIÓN DE LAS ENZIMAS EN LA AGROINDUSTRIA

 Las enzimas se encuentran en todos los seres vivos y son piezas esenciales en su
funcionamiento. Desde el punto de vista bioquímico son proteínas que actúan como
aceleradores de las reacciones químicas, de síntesis y degradación de compuestos.
Una de las características más sobresalientes de las enzimas es su elevada
especificidad. Esto quiere decir que cada tipo de enzima se une a un único tipo de
sustancia, el sustrato, sobre el que actúa. Las enzimas tienen muchas aplicaciones en
diversos tipos de industrias, entre las que se destaca la alimenticia. En algunos

casos, como la obtención de yogur, o la producción de cerveza o de vino, el proceso

de fermentación se debe a las enzimas presentes en los microorganismos que
intervienen en el proceso de producción. Sin embargo, otros procesos de producción
de alimentos, pueden realizarse mediante la acción de las enzimas aisladas, sin
incluir a los microorganismos que las producen. Desde hace unas décadas se
dispone de enzimas relativamente puras extraídas industrialmente de bacterias y
hongos, y algunas de ellas de las plantas y los animales y con una gran variedad de
actividades para ser utilizadas en la elaboración de alimentos. Actualmente, la
ingeniería genética contribuye a la biosíntesis de enzimas recombinantes de gran
pureza, que aportan mayor calidad al producto final, y optimizan los procesos de
producción de alimentos. Los progresos que se están realizando actualmente en esta
área permiten augurar el desarrollo cada vez mayor del uso de enzimas en la
industria alimenticia. [CITATION Age16 \l 2058 ]

2.3. ENZIMAS RECOMBINANTES EN LA INDUSTRIA ALIMENTICIA

La ingeniería genética está realizando progresos importantes en la producción de
enzimas recombinantes en microorganismos. Para garantizar la seguridad de su uso
debe controlarse que los microorganismos de donde se extraen no sean patógenos,
ni fabriquen compuestos tóxicos. Los ideales son aquellos que tienen una larga
tradición de uso en los alimentos como las levaduras de la industria cervecera y los
fermentos lácticos. Bacillus,  Aspergillus y Sacharomyces son tres especies de
microorganismos bien conocidas, su manipulación es segura, son de crecimiento
rápido y producen grandes cantidades de enzimas, generalmente mediante
fermentación. El medio de cultivo óptimo para estos microorganismos es
igualmente bien conocido, lo que reduce los costos de experimentación.
[ CITATION Age16 \l 2058 ]
Cuando una enzima nueva es identificada en un microorganismo, el gen que
codifica para la misma puede ser transferido a cualquiera de las especies anteriores.
De esta manera se puede producir mayor cantidad de dicha enzima en el tanque de
fermentación. El producto obtenido, la enzima recombinante, es de mayor pureza, lo
cual contribuye a una mejor calidad del producto.[ CITATION Age16 \l 2058 ]
Algunas enzimas recombinantes destinadas a la industria alimenticia son:
 quimosina que sustituye a la natural obtenida del estómago de terneros, y
que se obtiene a partir de los hongos Kluyveromyces lactis y Aspergillus
niger transformados genéticamente con genes de vacuno.
 α-amilasa obtenida a partir de Bacillus subtilis recombinante. Esta enzima
licua el almidón y lo convierte en dextrina en la producción de jarabes. En la
industria cervecera, favorece la retención de la humedad del producto y baja
el contenido calórico del producto.
 Pectinasas producidas por Aspergillus oryzae transformada con el gen de A.
aculeatus. Permiten la clarificación de jugos concentrados al degradar las
pectinas provenientes de restos de semillas.
 Glucosa oxidasa y catalasa obtenidas a partir de Aspergillus niger
recombinantes. Estas enzimas se utilizan para eliminar azúcares de huevos y
evitan que aparezcan olores anormales durante la deshidratación de los
mismos.
 Lipasa obtenida en Aspergillus oryzae recombinante se utilizan en la
fabricación de concentrados de aceites de pescado.
  Glucosa isomerasa proveniente de Streptomyces lividens al que se le ha
inserto el gen de Actinoplanes. Permite obtener, a partir de glucosa, jarabes
ricos en fructosa, con mayor poder endulzante.
 β-glucanasa producida por levaduras cerveceras recombinantes, que facilitan
la filtración del producto. [ CITATION Age16 \l 2058 ]
Las citas bibliográficas deberán ser según la norma APA. Al final de cada
capítulo se consignará los URRL para acceder a videos relacionados al tema
de you tuve u otra fuente)
3. CONCLUSIÓN
Las enzimas son catalizadores poderosos, manipulables y amigables con el
ambiente. En la actualidad y gracias a los avances en distintos campos de la ciencia,
las enzimas se utilizan en aplicaciones tradicionales, como la industria alimentaria,
comida para ganado, detergentes, textiles y curtiduría, y también en otras áreas que
incluyen a la farmacéutica, la de diagnóstico y la química fina. En este número
presentamos aplicaciones bien conocidas de las enzimas (algunas milenarias), así
como aplicaciones potenciales o en desarrollo. Con estos artículos pretendemos
proporcionar un vistazo al quehacer de los biotecnólogos que trabajan en sus
laboratorios para comprender y mejorar estas sorprendentes macromoléculas.
Es claro que la aplicación de las enzimas en la industria de los alimentos
seguirá creciendo, ya que los consumidores exigen nuevos y mejores
alimentos con características nutricionales y funcionales que repercutan en su
salud. Hoy en día la búsqueda y/o ingeniería de enzimas va hacia la
obtención de aquellas que no dependan de cofactores, sean estables a
condiciones extremas de pH y temperatura, menos suceptibles a inhibidores,
entre otras características deseables.
4. VIDEO
https://www.youtube.com/watch?v=ZDH8sWiUsAM
https://www.youtube.com/watch?v=ZDH8sWiUsAM&t=63s
https://www.youtube.com/watch?v=ZDH8sWiUsAM&t=24s

5. BIBLIOGRAFÍA