MARCO TEORICO

ENZIMAS

Las enzimas son moléculas de proteínas que tienen la capacidad de facilitar y

acelerar las reacciones químicas que tienen lugar en los tejidos vivos,
disminuyendo el nivel de la "energía de activación" propia de la reacción.

A diferencia de los catalizadores químicos, las enzimas actúan en condiciones

muy suaves, a temperaturas por debajo de los 70°C, a un PH alrededor de 7 y a
una presión de una atmosfera.

Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar

tamaños muy variables, desde 62 aminoácidos como en el caso del monómero de
la 4-oxalocrotonato tautomerasa,[] hasta los 2.500 presentes en la sintasa de
ácidos grasos.[]

Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura

tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de
aminoácidos.

COMPLEJO ENSIMA SUSTRATO

Algunas proteínas tienen la capacidad de modificar los ligandos a los cuales son
unidos, es decir, actúan como catalizadores moleculares. Su función es acelerar
en varios órdenes de magnitud el ajuste de un equilibrio de reacción químico, que
en un proceso sin ellas podrían tardar una eternidad. Estas proteínas son las
denominadas enzimas.

Las enzimas dirigen las transformaciones químicas y energéticas que tienen lugar
en cada célula. Pero para realizar estas funciones básicas y vitales para nuestra
vida deben tener una capacidad de interaccionar de forma específica y reversible
con ligandos, que viene dada por su conformación espacial en el lugar de unión.
Para que la enzima modifique el ligando (sustrato a partir de este momento) este
debe “encajar” en el lugar de unión de la enzima. Por esto decimos que hay
complementariedad geométrica entre enzima y sustrato.

Los lugares de unión acostumbran a estar en unas hendiduras de la superficie de

la enzima, formando como un “bolsillo” en el cual entra el sustrato. De esta
manera la superficie de interacción entre sustrato y enzima es mayor, y las
posibilidades de conferir especificidad a la unión con el sustrato aumenta. La
especificidad de la unión es tan alta que la enzima es capaz de distinguir entre
sustratos esteroisómeros, por lo tanto decimos que las enzimas presentan
esteroespecificidad. La esteroespecificidad puede servir en casos concretos para
separar rutas de formación y degradación de productos, que se realizan de forma
simultánea.
La unión se mantiene gracias a las fuerzas de enlaces no covalentes entre átomos
del sustrato y la enzima, como enlaces de Van der Waals, enlace por puente de
hidrógeno o puentes salinos, durante la catálisis, pero la unión es temporal, por
tanto cuando la reacción enzimática finaliza se separan la enzima y el producto.

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

Las enzimas son catalizadores típicos: son capaces de acelerar la velocidad de

reacción sin ser consumidas en el proceso.
Algunas enzimas, como la pepsina y la tripsina, que intervienen en la hidrólisis de
muchos tipos de proteínas, controlan muchas reacciones diferentes, mientras que
otras como la ureasa, son muy específicas y sólo pueden acelerar una reacción.
Otras liberan energía para la contracción cardiaca y la expansión y contracción de
los pulmones. Muchas facilitan la conversión de azúcar y alimentos en distintas
sustancias que el organismo precisa para la construcción de tejidos, la reposición
de células sanguíneas y la liberación de energía química para mover los
músculos.
La especificidad entre el sustrato y la enzima se ha concebido como la relación de
una “llave” y su “cerradura”. La molécula del sustrato constituye la llave y la
proteína constituye la cerradura; en la superficie de la proteína existe una zona
específica, denominada sitio activo o catalítico, a la cual se une la molécula del
sustrato para experimentar la transformación catalítica.
La cinética de las reacciones enzimáticas difiere de las reacciones inorgánicas
simples. Cada enzima es específica de forma selectiva para la sustancia sobre la
que causa la reacción, y es más eficaz a una temperatura determinada.

INHIBIDORES ENZIMATICO
Compuestos o agentes que se combinan con una enzima de manera tal que evita
la combinación sustrato-enzima normal y la reacción catalítica.
La unión de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la
enzima y/u obstaculizar que la enzima catalice su reacción correspondiente. La
unión del inhibidor puede ser reversible o irreversible. Normalmente, los
inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y modifican
su estructura química a nivel de residuos esenciales de los aminoácidos
necesarios para la actividad enzimática. En cambio, los inhibidores reversibles se
unen a la enzima de forma no covalente, dando lugar a diferentes tipos de
inhibiciones, dependiendo de si el inhibidor se une a la enzima, al complejo
enzima-sustrato o a ambos.