UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN MARTIN

FACULTAD DE INGENIERIA AGROINDUSTRIAL

ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERIA AGROINDUSTRIAL

TEMA:
ENZIMAS EN LOS ALIMENTOS
ASIGNATURA:
QUIMICA DE LOS ALIMENTOS

DOCENTE:
ING. EPIFANIO EFRAIN MARTINEZ MENA

ALUMNO:
WILDER NOE NEIRA CHUQUIHUANCA

FECHA
20/05/2019

TARAPOTO – PERÚ
2019
 I. INTRODUCCIÓN
El uso de enzimas en la producción de alimentos comenzó hace muchos siglos.
Hoy se sabe que diversos pueblos antiguos utilizaban las hojas de ciertas plantas
para envolver carne, con lo que facilitaban la acción de proteasas vegetales
(papaína, bromelina y ficina) sobre las proteínas del tejido animal y provocaban su
ablandamiento. Asi.mismo, alg1mos grupos humanos utilizaban el estómago de
corderos y becerros como recipiente y con ello propiciaban la coagulación de la
leche con enzimas asociadas a ese órgano. Ahora se sabe que la acción de las
proteasas presentes en el estómago de las terneras (principalmente qulmosina)
sobre las caseínas provoca su coagulación, proceso indispensable en la
producción del queso.
En el sector alimentario, el interés actual de la aplicación de enzimas en procesos
tecnología enzimática- se enfoca en la conservación de alimentos o de sus
componentes (v. gr. vitaminas), al uso más eficiente de materias primas y al
mejoramiento de la calidad sensorial de los alimentos (textura y sabor). De igual
forma, se han utilizado enzimas para producir alimentos bajos en calorías y
eliminar compuestos antinutricionales de ciertas materias primas.
Debido a su naturaleza quimica, a las enzimas les afectan los mismos factores
que alteran a las proteínas; para actuar de manera óptima, cada una requiere de
condiciones definidas de temperatura, pH, fuerza iónica, etc.; condiciones en las
que la estructura tridimensional es estable y su carga adecuada para interactuar
con el sustrato.
Muchas enzimas como la lisozima, tripsina y pepsina, están formadas por una
sola cadena polipeptidicas (son monoméricas); sin embargo, otras más están
compuestas por varias cadenas polipeptidicas (son multiméricas: diméricas,
triméricas, etc.), de modo que para tener actividad requieren de una estructura
cuaternaria adecuada.
Varios organismos pueden producir enzimas con el mismo tipo de actividad
catalítica, lo que implica que poseen un sitio activo muy similar; sin embargo, el
resto de la cadena polipeptídica puede o no ser diferente. Se habla entonces de
"identidad" (expresada en porcentaje de aminoácidos idénticos) y se considera
que por arriba de 30% de identidad dos enzimas ya pueden catalogarse como muy
parecidas. Esto no impide que tengan además tamaños diferentes. Por eso es
importante ser explícito sobre el origen de la enzima de una determinada
preparación
 II. NOMENCLATURA
Desde su descubrimiento se había nombrado a las enzimas de manera empírica y
poco sistemática (tripsina, papaína, etc.); en algunos casos se tomó la raíz del
nombre del sustrato que reconoce la enzima y se agregó el sufijo -asa. Por
ejemplo, a una enzima que degrada proteínas se le denomina proteinasa o
proteasa. Miembros de la lntemational Union of Pure and Applied Oiemisi:ry
{IUPAq, así como del lnternational Union of Biochemistry (IUB) y de la
internacional Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB), idearon un
sistema de idenáficación en el que a cada enzima se le asigna una serie de cuatro
dígitos, al que se denomina número de la EC (Enzyme Comisión).
De esos dígitos, el primero está relacionado con la reacción química que cataliza
la enzima, de acuerdo con el siguiente código:
 EC 1--- Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción. Este
grupo incluye las deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas y peroxidasas.

 EC 2---Transferasas: promueven la transferencia de distintos grupos

químicos de una molécula donadora a otra que actúa como aceptora.
Como ejemplo, están las glicosiltransferasas o las fosfotransferasas.

 EC 3---Hidrolasas: efectúan la ruptura de enlaces covalentes con la

introducción de una molécula de agua. Las enzimas hidroliticas (que
incluyen amilasas, esterasas, glicosidasas, lipasas y proteasas, entre
otras) se utilizan principalmente como aditivos en la industria alimentaria.

 EC 4---Liasas: rompen enlaces para la eliminación de un determinado

grupo químico del sustrato y forman dobles ligaduras sin la introducción de
moléculas de agua. Entre ellas se encuentran aldolasas, descarboxilasas,
deshidratasas y peclinaliasas.

 EC S--- lsomerasas: catalizan el rearreglo espacial de grupos del sustrato

sin modificar su composición química y son epimerasas y racemasas.

 EC 6---Ligasas: promueven la unión covalente de dos moléculas

acopladas con la ruptura de un enlace pirofosfato proveniente de ATP,
UTP o CfP, como fuente de energía. El término ligasa es sinónimo de
sintetasa.
III. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES
ENZIMÁTICAS.
la velocidad a Ja que las reacciones enzimáticas proceden depende de varios
factores, dentro de los que destacan el pH del medio de reacción, la temperatura,
la concentración de sustrato y de enzima y el agua disponible en el medio.
III.1. Efecto del pH
la actividad de las enzimas depende de la concentración de iones hidronio del
medio. ya que esto afecta el grado de ionización de los aminoácidos de la
proteína, incluidos los del sitio activo, del sustrato (en caso de ser ioniza ble), o del
complejo enzima-sustrato; de hecho el pH influye en la estructura tridimensional
de Ja proteína y, a su vez, sobre Ja afinidad que tenga la enzima por el sustrato.
La mayoría de las enzimas disponen de rango de pH relativamente estrecho en el
que presentan una actividad óptima y se desactivan en pH extremos (figura 5.4);
aunque exis· ten excepciones, como Ja a-amilasa de Bacillus amyloliquefaciens
que presentan un rango de actividad óptima muy amplio en presencia de iones
calcio. En el cuadro 5.5 se muestran Jos valores de pH óptimo para algunas
enzimas. Para su aplicación en alimentos, hay que considerar que el pH de la
mayoría de ellos varia entre 3.0 y 7.0; sólo las frutas y sus derivados tienen un pH
más acido que llega a ser de 2.2. Por razones obvias, para aplicaciones
industriales se seleccionan enzimas que funcionen bien al pH del alimento, pues
éste es difícilmente modificable. Si el alimento lo permite, es posible inhibir la
actividad enzimática endógena mediante la reducción del pH adicionando ácidos
disponibles como aditivos (11. gr. adición de limón (ácido cítrico] al aguacate para
inhibir el oscurecimiento o al cortar la cebolla para evitar las reacciones de las
alinasas que dan lugar a la generación de compuestos lacrimógenos.

III.2. Efecto de la temperatura

De acuerdo con la teoría de las colisiones, las reacciones suceden debido a los
choques que sufren las moléculas dentro de un recipiente. Arrhenius delimitó la
posibilidad de reacción sólo para aquellas moléculas que hubiesen alcanzado la
energía de activación. La velocidad de las reacciones en general, incluidas las
enzimáticas, se incrementará con la temperarura al aumentar la energía cinética
de las moléculas, propiciando un mayor número de colisiones en el intervalo en
que la enzima es estable y retiene su capacidad catalítica; en !os casos en que el
incremento de temperatura es muy grande, se favorece la desnaturalización
irreversible y, en consecuencia, la proteína pierde su capacidad catalítica. Contar
con una enzima que resista altas temperaturas presenta otras ventajas, como
mayor solubilidad del sustrato, o disminución de los riesgos de contaminación
microbiana, lo que es clave cuando una reacción enzimática se prolonga por
varias horas
Puesto que la estructura proteica es la que determina la actividad enzimática,
cualquier causa que perturbe esta estructura puede llevar a una pérdida de
actividad. Aunque el rango general de temperaturas adecuadas para las
reacciones enzimáticas es muy estrecho, los cambios ligeros suelen tener una
considerable influencia. La temperatura óptima para la mayoría de las reacciones
enzimáticas está, con pocas excepciones, entre 30°C y 40°C, en que la
actividad es máxima. Al aumentar la temperatura, la velocidad de reacción
aumenta y, para casi todas las enzimas, un incremento de 10°C duplica e incluso
triplica la velocidad de reacción. Por otro lado, sin embargo, ese mismo aumento

de temperatura acelera también la inactivación de la enzima por desnaturalización

térmica. Para muchas enzimas la región de inactivación térmica extensiva está
muy próxima de la temperatura óptima.

La mayoría de las enzimas son, pues, muy termolábiles y habitualmente es

suficiente aplicar una temperatura de 40 a 80°C por 2 a 5 minutos, a fin de
destruir su actividad.
Es este hecho de inactivación completa de las enzimas el que se utiliza
ampliamente en la industria alimentaria. En la mayor parte de los casos de
preservación de alimentos, es deseable que no haya continuación alguna de
actividad enzimática.
Si ello ocurriera se podría producir, por ejemplo, un cambio en el color de la
clorifila o de los carotenoides, o producirse el pardeamiento de varios alimentos;
podría alterarse el sabor de los hidratos de carbono, o producirse la rancidez de
las grasas. También la persistencia de actividad enzimática podría provocar
cambios en el aroma o en el valor nutritivo de las proteínas (o de las vitaminas) y,
finalmente, la presencia de enzimas pectinolíticas puede producir un cambio total
en la textura de los alimentos.
 III.3. Efecto de la actividad del agua
Los alimentos se deshidratan para evitar el crecimiento microbiano; sin embargo,
aun en estas condiciones perdura la acción de muchas enzimas.5 Las verduras y
las frutas deshidratadas están sujetas a reacciones de deterioro cuando no se
inactivan sus enzimas con un tratamiento de escaldado. Algunas enzimas llegan a
actuar con un mínimo de agua, como ocurre con las lipasas que contienen los
aceites puros. En ambos casos, la amplia disponibilidad del sustrato hace que las
reacciones se logren aún en condiciones de baja actividad del agua (aa). De
hecho, existe evidencia, obtenida por resonancia magnética nuclear (RMN), de
que enzimas globulares fijan de 0.2 a 0.3 g de agua en los grupos polares de la
superficie, a partir de la cual pueden empezar a funcionar como catalizadores.
En otros casos, podría ser necesaria la aplicación de enzimas en medios con bajo
contenido de agua, para la síntesis de compuestos en medios orgánicos,
condición frecuente en procesos de química orgánica. En este sentido, se ha
demostrado ampliamente que las enzimas hidrolíticas pueden catalizar la
biosíntesis de ésteres, amidas, péptidos y carbohidratos en medios con bajo aa al
invertir las condiciones de equilibrio definidas para un medio acuoso.
Para alcanzar valores de aa bajos, la enzima liofilizada se puede equilibrar en un
ambiente con menor aa, como podría ser en disolventes orgánicos no miscibles
con el agua (por ejemplo, n-butanol, hexano, ciclohexano, etcétera), o reemplazar
agua con disolventes miscibles como el glicerol. Contrariamente a lo que se podría
pensar, algunas enzimas son más estables en disolventes orgánicos, sobre todo
no polares, que en solución acuosa, este es el caso de la lisozima, la subtilisina y
las lipasas.
Algunas de las aplicaciones más importantes de enzimas en medios no acuosos
incluyen la producción de aspartamo; la reestructuración de triacilgliceroles, por
reacciones de transesterificación, para la obtención de lípidos con mejores
características industriales (fusión, solubilidad) y nutricionales (con ácidos grasos
insaturados). También en medio orgánico es posible sintetizar alquilglucósidos u
otros agentes tensoactivos para mejorar las propiedades espumantes y
emulsificantes en los alimentos o para facilitar la incorporación de aditivos
insolubles, como algunos saborizantes, colores o agentes antioxidantes.
III.4. Efecto de las radiaciones
Las enzimas se afectan también por irradiación con ondas electromagnéticas. La
inactivación por luz ultravioleta se debería a la fotolisis de grupos disulfuro y
aromáticos de los aminoácidos que constituyen las proteínas. La inactivación de la
pepsina se atribuye a la oxidación del grupo fenólico de la tirosina. Estos efectos
sobre las enzimas son de escaso rendimiento, por lo que la luz ultravioleta no es
de aplicación práctica, desde este punto de vista, en la tecnología alimentaría.
En cambio, la irradiación de los alimentos con radiaciones ionizantes (radiaciones
beta, gamma, etc.) es de considerable importancia en el procesamiento de
alimentos y ya está en uso en escala comercial. Uno de los mayores problemas en
este campo es el hecho de que la destrucción de las enzimas requiere de dosis de
radiación mucho más elevadas que para la destrucción de los microorganismos.
En algunos casos es más práctico utilizar en forma combinada calor e irradiación
para inactivar enzimas.
La actividad lipoxidásica puede reducirse al 67% de su valor inicial por irradiación
a pH7 con 9x rad. Existe una pérdida adicional postradiación. Si la enzima se
irradia y luego se calienta, el efecto de ambos tratamientos es sinergístico. Si la
enzima se calienta primero y luego se irradia, el efecto es meramente aditivo.
III.5. Efecto de otros agentes en la actividad enzimática
Por su naturaleza química, las enzimas se ven afectadas por todos los factores
que influyen en las propiedades ffsicas y qu!micas de las proteínas, En el caso de
la fuerza iónica, ésta altera la solubilidad y la estructura tridimensional de Ja
proteína, Jo que trae consigo modificaciones de la disponibilidad de la enzima y
del sitio activo.
Por otra parte, es común que los iones de metales pesados como mercurio, plata y
plomo, inhiban la acción enzimática, mientras que varios cationes y aniones
actúan como activadores; tal es el caso de los cationes de calcio, magnesio,
cobre, cobalto, sodio, níquel, potasio, manganeso, hierro y zinc, así como aniones
de cloro, bromo y yodo. Para cada enzima debería analizarse la necesidad de
algunas otras especies, o bien el daño que pudieran ocasionar. El efecto
activador se debe a que los iones pueden formar parre del sitio activo, requerirse
para la interacción de Ja enzima con el sustrato o para mantener la conformación
tridimensional, interactuando con alguna región de la enzima.
De éstas, algunas requieren de otros cofactores para presentar actividad catalítica.
En el cuadro S.6 se presentan algunos ejemplos de enzimas y sus
correspondientes cofactores. Se trata, por lo general, de enzimas clave en el
metabolismo debido a su impon:ancia en reacciones de síntesis y de
oxidorreducción. La necesidad de producir y regenerar Jos cofactores ha sido una
limitante en la aplicación industrial de este tipo de enzimas.
IV. VENTAJAS Y DESVENTAJAS EJERCIDOS POR LAS ENZIMAS EN LOS
ALIMENTOS.
IV.1. Efectos beneficiosos de la acción enzimática.
Entre éstos pueden mencionarse las complejas reacciones enzimáticas que
determinan la rigidez cadavérica y la posterior maduración de la carne y productos
derivados con las respectivas modificaciones de las características de su tejido
muscular .Por otra parte, la preparación de la malta o cebada germinada, - primer
paso de la elaboración de la cerveza, se basa en la acción de las amilasas y
proteasas propias del cereal en germinación. La elaboración de la masa del pan
por acción de las enzimas del cereal y de la levadura y la maduración de la crema,
de los quesos y de las frutas, son otros tantos ejemplos de procesos que serian
imposibles sin la valiosa intervención de enzimas.
IV.2. Efectos no deseados o deterioros producidos en alimentos por
acción enzimática.
Entre estos efectos deben mencionarse los fenómenos de pardeamiento de los
alimentos, los cuales se manifiestan por la aparición de manchas oscuras en el
tejido animal o vegetal y pueden tener dos causas bien diferentes, distinguiéndose
entré el pardeamiento químico o no enzimático y el enzimático
IV.3. Pardeamiento químico o no enzimático.
Este fenómeno es deseable en algunos productos, como cerveza, corteza del pan,
café, pero en otros alimentos no es conveniente, ya que involucra aparte del
cambio de color, cambios en el sabor, olor y en la disminución del valor nutritivo,
ya que están comprometidos algunos aminoácidos esenciales como la lisina Este
pardeamiento se puede evitar mediante bajas temperaturas, bajo pH,
descomponiendo la mitad de glucosa que puede estar presente, y el método más
usado, que es bloquear el grupo -CO mediante el sulfito de sodio .
 IV.4. Pardeamiento enzimático
Aunque el resultado final de este fenómeno de pardeamiento conduce también a
polímeros obscuros del tipo de la melanina, semejantes a los que se forman en el
pardeamiento no enzimático, el mecanismo de la formación es bien diferente.
El cambio de color en frutas, verduras y tubérculos se observa cuando ellos sufren
daño mecánico o fisiológico: cuando se mondan, cortan o golpean. Se debe a la
presencia en los tejidos vegetales de enzimas del tipo polifenoloxidasas, cuya
proteína contiene cobre, que cataliza la oxidación de compuestos fenólicos a
quinonas. Estas prosiguen su oxidación por el del aire sobre el tejido en corte
reciente, para formar pigmentos obscuros, melanoides, por polimerización.
Para que se produzca este pardeamiento es necesario, por lo tanto, la presencia
de los tres componentes: enzima, substrato más el oxígeno. Como nada se puede
hacer o muy poco con el substrato oxidable, los métodos hoy en uso tienden a
inhibir la enzima o a eliminar el oxígeno y algunas veces se combinan ambos
métodos.
V. INHIBICIÓN DE ENZIMAS DE LOS ALIMENTOS.
V.1. Inactivación por calor.
La precocción, escaldado o blanching es el método más conocido y empleado por
la industria alimentaria para la inactivación de las enzimas, de modo que las
reacciones enzimáticas que inducen los cambios indeseables, no ocurren durante
las siguientes etapas de los procesos. Este método consiste en exponer durante
un tiempo breve, la materia prima cruda a altas temperaturas por corto tiempo - 3
a 10 minutos - como máximo en el caso de las frutas y se realiza aplicando vapor
o por ebullición. La aplicación de vapor tiene la ventaja sobre el agua de que
reduce la pérdida de las sustancias solubles en ella como las vitaminas y sales
hidrosolubles.
V.2. Inhibición por aditivos (no permitidos).
Algunos están prohibidos precisamente por su acción sobre enzimas importantes:
-Acido fórmico: por su poder complejante que inhibe enzimas que contienen Fe +++.
-Acidos monocloro- y monobromoacético: por su acción tiolopriva en el sentido de
bloquear los grupos sulfhidrílicos de las enzimas.
-Ácido bórico: inactiva descarboxilasas, fuera de acumularse en la grasa del
organismo.
-Base de amonio cuaternario: que activan la citocromo-oxidasa y enzimas
digestivas.
-Ácido nordihidro-guayarético: (NDHA-antioxidante), inhibe las catalanas,
peroxidasas, alcohol-deshidrogenasa, fuera de tener una acción alergizante.
5.3. Inhibición de enzimas por componentes de alimentos:
-Factor antitríptico, que se encuentra en el poroto de soya, clara de huevo
(ovomucoide) y zumo de papa cruda.
-Solanina o solanidina (aglucón) de la papa, que inhibe la colino-esterasa; lo que
tiene relación con el control de la conducción de los impulsos nerviosos

VI. ENZIMA EN EL ANÁLISIS DE LOS ALIMENTOS

Los ensayos enzimáticos de materiales biológicos se usas para comprobar la
adecuación del escaldado o del procesado, el grado de maduración, el tiempo de
almacenamiento, la estabilidad, el tipo de cultivo y las modificaciones genéticas o
por selección, se usan para hacer determinaciones cuantitativas de la composición
de los alimentos. Por las condiciones climáticas muchas enfermedades de origen
genético dan lugar a cambios en los niveles de enzimas clave en el organismo
humano condicionando grandemente la elección de los alimentos.
VI.1. Concentración de enzimas:
Este es el tipo más sencillo de análisis en el que están implicados los enzimas.
Normalmente independientemente de la [S]0, del pH y de la temperatura (las tres
deben ser mantenidas constantes), siempre que haya suficiente actividad
mensurable. Para la mayoría de los enzimas, la pérdida de actividad por
desnaturalización o por reacción con el producto no constituye un problema si se
obtiene v0 con menos de un 5% de conversión del sustrato en producto.
Es importante que no haya enzimas contaminantes que compitan por el mismo
sustrato. Úsese un sustrato lo más específico que sea posible. Por ejemplo, en la
determinación de la concentración de tripsina se debe usar el éster etílico de N-
tosil-L-arginina, en vez de caseína, porque ésta es un sustrato de todas las
proteasas.
 VI.2. vCompuestos que son sustratos.
La concentración de sustratos puede determinarse también por el método del
cambio total.es necesario que la reacción sea completa es decir, que todo el
sustrato se transforme en producto; la concentración de producto puede
determinarse entonces por el cambio total en absorbancia o fluorescencia. Estos
ensayos son menos exigentes en cuanto al control preciso del pH y la
temperatura.

VI.3. Enzimas inmovilizados en el análisis de los alimentos:

Estos permiten el uso repetido de la misma enzima, reduciendo por lo tanto el
costo unitario del análisis. Hacen con mayor rapidez y facilidad los análisis.
VI.4. Indicadores del escaldado adecuado o de la pasteurización:
El escaldado consiste en el tratamiento térmico moderado de frutas y hortalizas
cuyo objetivo primario es proteger a estos alimentos frente al deterioro enzimático
y frente al deterioro microbiano durante el almacenamiento. Los productos pueden
ser alimentos mínimamente procesados que pueden conservar su calidad y
seguridad higiénica durante una o dos semanas de almacenamiento en
refrigeración o durante uno o dos años de almacenamiento en congelación.
Los indicadores de un correcto escaldado son necesarios. Los indicadores mas
usados son la peroxidasa en frutas y hortalizas y la fosfatasa alcalina en la leche,
los productos lácteos y el jamón cocido.

VII. LOS ENZIMAS Y LA SALUD, LA NUTRICION Y LOS ALIMENTOS

En el pasado consumíamos nuestros alimentos de acuerdo a nuestras
preferencias, hoy en día más se presta atención a la calidad y cantidad de
nutrientes que estas traen, como cantidad de calorías consumidas, por eso los
enzimas cumplen un papel importante en el desarrollo de alimentos.
VII.1. Deficiencias de enzimas:
las cantidades de enzimas producidas por nuestro cuerpo están controladas
genéticamente, por la dieta y la edad. En nuestro cuerpo se produce una cantidad
sorprendentemente grande d enzimas cada día. Solo nuestro sistema digestivo
produce 15 y 20 gramos de proteasas, carbohidrasas, lipasas y nucleasas para
digerir nuestros alimentos.
Se conocen más de cien defectos genéticos que tienen como consecuencia una
menor producción de alguna enzima o la producción de enzimas defectuosas que
son objeto de proteólisis.
Algunas enfermedades pueden ser prevenidas incrementando el nivel de enzimas
deficitario en el individuo afectado. En algunos casos se conoce la forma de llevar
esto a cabo. Sin embrago se tiene que resolver primero cuestiones éticas antes de
que este enfoque sea corriente.
 Alimentos especiales para niños y ancianos: la composición enzimática
cambia a través del tiempo y la edad. Los niños producen quimosina en el
estómago para coagular la leche, de tal manera que esta sea retenida en el
estómago el tiempo suficiente para comenzar la digestión de los lípidos y de
las proteínas. Lo ancianos desarrollan a menudo intolerancia a los
alimentos, alguna de estas intolerancias puede estar relacionadas con
cambios en la biosíntesis de enzimas.
 Tóxicos y anti nutrientes: las materias primas vegetales pueden contener
sustancias necesarias para la supervivencia de la planta, pero no son
deseables en los alimentos. Entre estas sustancias se incluyen inhibidores
enzimáticos, especialmente de proteasas y amilasas, una serie de
alcaloides, como la solamina de las plantas, glicosidos cianogenicos
hemaglutininas y la avidina de la clara de huevo.
 Sustancias alergénicas: se sabe poco sobre las reacciones adversas que
tienen algunos organismos frente a las proteínas. El gluten de trigo, las
proteínas de la clara de huevo y las proteínas de la leche provocan
reacciones alérgicas en individuos susceptibles. Necesitamos más
investigación sobre el papel que jugarían los enzimas, especialmente las
proteasas en estas reacciones y en la intolerancia de alimentos.
VIII. BIBLIOGRAFÍA

 BADUI.Bergal salvador 2014.quimica de los alimentos .edit.albambra-

mexico
 FENNEMA O. 1982..introduccion a la química de los alimentos.vol I y
II.edit.OMEGA-España.
 Badui, D.S. 2006: Química de los Alimentos. Pearson Education. Cuarta
edición. México.