“AÑO DE LA UNIDAD, LA PAZ Y EL DESARROLLO”

FACULDAD DE INGENIERIA
ESCUELA PROFECIONAL DE INGENIERIA AGROINDUSTRIAL
TITULO

INTEGRANTES

ROJAS FASANANDO, DARLIN LEOPOLDO

TUÑOQUE VALVERDE, ANDRES GABRIEL

DOCENTE

MS.SC. BMG. RUIZ BACA JESÚS

ASIGNATURA

BIOQUÍMICA AGROINDUSTRIAL

Nuevo Chimbote – Perú

2023
INDICE
INTRODUCCIÓN

Concepto de enzimas

Las enzimas tienen una enorme variedad de funciones dentro de la célula: degradan
azúcares, sintetizan grasas y aminoácidos, copian fielmente la información genética,
participan en el reconocimiento y transmisión de señales del exterior y se encargan de
degradar subproductos tóxicos para la célula, entre muchas otras funciones vitales. La
identidad y el estado fisiológico de un ser vivo está determinado por la colección de
enzimas que estén funcionando con precisión de cirujano y con la velocidad de un rayo en
un momento dado dentro de las células. Así, a lo largo de millones de años de evolución,
la naturaleza ha desarrollado una gran diversidad de enzimas para mantener el complejo
fenómeno de la vida. (Ramírez, 2014)

Importancia de las enzimas a nivel biológico

Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de las reacciones bioquímicas y
los procesos biológicos de cada ser vivo, tanto animal como vegetal.

En el caso animal podemos ver la presencia de actividad enzimática en el metabolismo

diario que realizamos al consumir alimentos, las enzimas en este caso ayudan a convertir
estos alimentos complejos en compuestos más simples para que puedan ser absorbidos por
nuestras células. En el caso de las plantas, las enzimas se encargan de descomponer la
materia orgánica presente en el sustrato y en las raíces. La actividad enzimática puede
comprobarse mediante la identificación y cuantificación de los productos formados en
las reacciones que ellas regulan (Gonzales et al, 2010).

Importancia de las enzimas a nivel industrial

Para comprender los principios y las ventajas de la suplementación de enzimas, es

necesario observar estrechamente los factores envueltos: el substrato, los tipos y
acciones de las enzimas y las propiedades que dará este agregado enzimático a los
productos finales ya que se utilizan para recuperar subproductos, facilitar la fabricación,
mejorar el aroma, y/o estabilizar la calidad de los alimentos. (Gonzales et al, 2010)
CAPÍTULO I

ASPECTOS GENERALES

1.1 Enzimas

Las enzimas son proteínas que participan en diversos procesos biológicos en los cuales
actúan como catalizadores, es decir, aceleran reacciones específicas, al mismo tiempo
pueden actuar como reguladores de la velocidad de una reacción.

Las enzimas poseen una estructura de tipo polímero siendo los aminoácidos las unidades
estructurales, la secuencia de aminoácidos y la estructura tridimensional, o disposición en el
espacio de sus átomos, es clave para la actividad enzimática. La región de la enzima donde
se encuentran los aminoácidos que participan directamente en la catálisis se denomina el
centro activo. (Ramírez y Ayala, 2014)

1.2 Tipos de enzimas

1.2.1 Amilasa

La amilasa es una enzima que ayuda a digerir los carbohidratos. Se produce en el páncreas
y en las glándulas salivales. Cuando el páncreas está enfermo o inflamado, libera
grandes cantidades de amilasa en la sangre. Se puede hacer un examen para medir el nivel
de esta enzima en la sangre. La amilasa, es una enzima hidrolasa que tiene la función de
catalizar la reacción de hidrólisis de los enlaces 1-4 entre las unidades de glucosa al digerir
el glucógeno y el almidón para formar fragmentos de glucosa y glucosa libre. En los
animales se produce principalmente en las glándulas salivales y en el páncreas. (Menéndez
et al, 2006)

1.2.2 Peroxidasa

Las peroxidasas son enzimas que catalizan la oxido-reducción de H2O2 y una gran variedad
de donadores de hidrógeno. Debido a que la peroxidasa es relativamente estable a
altas temperaturas y su actividad puede medirse fácilmente con simples reacciones
cromogénicas, es empleada como una enzima modelo en el estudio de estructura de
proteínas, reacciones y función de enzimas así como varias aplicaciones biotecnológicas.
(Ramírez y Ayala, 2014)
1.2.3 Lipasa

La lipasa es una enzima que se usa en el organismo para disgregar las grasas de los
alimentos de manera que se puedan absorber. Su función principal es catalizar la hidrólisis
de triacilglicerol a glicerol y ácidos grasos libres. Las lipasas se encuentran en gran variedad
de seres vivos. (Menéndez et al, 2006)

1.2.4 Glucosa - oxidasa

La enzima glucosa oxidasa es una oxidorreductasa que cataliza la oxidación de la glucosa

para formar peróxido de hidrógeno y D-glucono-δ-lactona. En las células contribuye
a
degradar los azúcares hacia sus metabolitos. (Menéndez et al, 2006)

1.2.5 Lactasa

La lactasa, un tipo de β-galactosidasa, es una enzima producida en el intestino delgado y

que se sintetiza durante la infancia lactante de todos los mamíferos. Su acción es
imprescindible para el proceso de conversión de la lactosa, azúcar doble, en sus
componentes glucosa y galactosa. Enzima que descompone la lactosa, que es un tipo de
azúcar que se encuentra en la leche y los productos lácteos. (Menéndez et al, 2006)

1.3 Mecanismo de la reacción enzimática

La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energía de activación para

llegar fácilmente al estado de transición y permitir que la reacción se lleve a cabo. En
definitiva, sin la presencia del catalizador no es posible alcanzar el estado de transición
espontáneamente, y con él, sí es posible. Las enzimas aceleran las reacciones disminuyendo
la energía de activación. Los catalizadores realizan su acción favoreciendo la aproximación
de moléculas de los reactivos, pero como no actúan como tales, no se consumen.
Únicamente ayudan a que se produzca la reacción. Todas las reacciones metabólicas (salvo
alguna excepción) son reacciones catalizadas por enzimas. (Ramírez y Ayala, 2014)

1.4 Composición

Las enzimas son proteínas, polímeros formados por aminoácidos covalentemente

unidos entre sí, que catalizan en los organismos una gran variedad de reacciones
químicas. La actividad catalítica de las enzimas depende de que mantengan su plegamiento,
es decir, su estructura tridimensional. (Ramírez y Ayala, 2014)

1.5 Cinética enzimática

La cinética enzimática depende de varios factores, por ejemplo, a mayor cantidad de

enzimas, mayor cantidad de producto y mayor velocidad. La velocidad de una enzima
depende de la temperatura del sistema, cada enzima tiene su temperatura óptima. La
velocidad de una enzima está en función de su pH óptimo, lo que quiere decir que fuera
del pH óptimo la actividad enzimática será baja. Existe una velocidad máxima a la cuál las
enzimas llegan cuando ya están saturadas, el KM es la cantidad de sustrato el cual tiene la
mitad de la velocidad máxima. (Ramírez y Ayala, 2014)
CAPÍTULO II

ENZIMAS EN LA INDUSTRIA ALIMENTARIA

2.1 Métodos para la obtención de enzimas

Las enzimas se obtienen de microorganismos (bacterias, hongos o levaduras)

seleccionados
por screening y, posteriormente, cultivados por fermentación (en matraz o reactor). A
partir de los caldos de cultivo se procede a la purificación de la enzima que cataliza la
reacción de interés. La purificación se lleva a cabo mediante técnicas cromatografías y se
utilizan técnicas de concentración. Una vez purificada, se procede a su caracterización
estructural mediante técnicas electroforéticas, MALDI-TOF, ultracentrifugación analítica,
estudios de espectroscopia. La caracterización funcional se realiza mediante estudios de
estabilidad y actividad frente al pH y la temperatura, así como estudios de especificidad de
sustrato y determinación de los mecanismos cinético y químico y de estabilidad en las
condiciones de trabajo. Los datos obtenidos permiten abordar estudios de ingeniería de
proteínas mediante técnicas de mutagénesis dirigida, con vistas a su utilización industrial en
biorreactores enzimáticos. (Gonzales et al, 2010)

2.2 Fuentes para la obtención de enzimas

Fuentes de obtención de enzimas Las fuentes principales de producción de enzimas para

empleo industrial son:

1. Animales: La industria empacadora de carnes es la fuente principal de las enzimas

derivada del páncreas, estómago e hígado de los animales, tales como la tripsina, lipasas
cuajos (quimosina, renina)

2. Vegetales: La industria de la malta de cebada es la fuente principal de enzimas de

cereales. Las enzimas proteolíticas que degradan proteínas tales como la papaína y la
bromelina se obtienen de la papaya y del ananá, respectivamente.

3. Microbianas: principalmente se extraen de bacterias, hongos y levaduras que se

desarrollan en la industria de la fermentación.

La ventaja de la obtención de enzimas microbianas es que los microorganismos se

reproducen a ritmo acelerado, son fáciles de manipular genéticamente, crecen en un
amplio rango de condiciones ambientales tienen una gran variedad de vías metabólicas,
haciendo #ue las enzimas obtenidas sean más económicas. (Lucas Dada, 2022)

2.3 Inhibición de las enzimas en los alimentos

Un inhibidor enzimático es una molécula que se une a una enzima y disminuye su
actividad. Esta unión puede ser reversible, la más común en el caso de fármacos, o
irreversible, que suele ser por xenobióticos de alta capacidad tóxica como lo son
muchos pesticidas y sustancias químicas de alta reactividad.
A efectos prácticos, la inhibición comportará un metabolismo más lento de los principios
activos afectados, lo que se traducirá en concentraciones plasmáticas más elevadas si son
directamente fármacos (efectos de sobredosis) o bien concentraciones plasmáticas
efectivas más bajas, si el principio activo afectado es un profármaco (menos transformación
a fármaco y riesgo de trastornos por dosis ineficaz). (Gonzales et al, 2010)

Existen tres tipos de inhibidores reversibles. Se clasifican en base al efecto producido por
la variación de la concentración del sustrato de la enzima en el inhibidor.

Inhibición enzimática.

La inhibición enzimática se refiere a la disminución o supresión de la actividad catalítica de

una enzima debido a la influencia de otra molécula que bloquea su sitio activo o interfiere
con el curso normal de la reacción. Este fenómeno se considera una estrategia valiosa en la
búsqueda deliberada de nuevos medicamentos y en la comprensión de los mecanismos de
acción enzimáticos. Actualmente, alrededor del 50% de todos los medicamentos
desarrollados y comercializados por la industria farmacéutica son inhibidores, lo que ha
contribuido significativamente a mejorar la calidad de vida y la expectativa de vida humana.

Los inhibidores enzimáticos se clasifican en reversibles e irreversibles, dependiendo de la

naturaleza de la interacción con la enzima. Los inhibidores irreversibles se unen mediante
una reacción química, alterando de manera permanente la estructura enzimática. Por otro
lado, los inhibidores reversibles establecen un equilibrio a través de interacciones no
covalentes con la enzima, y la actividad catalítica puede recuperarse. Dentro de los
inhibidores reversibles, se pueden distinguir cuatro categorías (competitivos, no
competitivos, mixtos e incompetitivos) según las características de sus mecanismos de
interacción y cinéticas (Lucas Dada, 2022)

Inhibición Competitiva: compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima; mientras el
inhibidor ocupa el sitio activo, impide la fijación del sustrato.

Inhibición No Competitiva: es el que se une a un sitio distinto al que se fija el sustrato y a

diferencia del inhibidor competitivo, solo se une al complejo enzima-sustrato.

Inhibición Mixta: también se fija a un sitio distinto al del sustrato, pero se fija tanto a la
enzima como al complejo enzima-sustrato.
a inhibición incompetitiva: el inhibidor se une solo al complejo enzima-sustrato (Cabreras
Martínez, 2019).

Estudio de los inhibidores

Los inhibidores de proteasas de naturaleza proteica, también conocidos como inhibidores

peptídicos de proteasas (IPPs), son péptidos que tienen la capacidad de inhibir la acción de
proteasas. Estos se encuentran ampliamente distribuidos en diversos tejidos de animales,
plantas y microorganismos. Muchos de estos inhibidores son péptidos de tamaño reducido,
generalmente con longitudes que varían entre 15 y 60 aminoácidos. En su mayoría, estos
péptidos exhiben propiedades hidrofóbicas y catiónicas, y se caracterizan por un elevado
contenido de residuos de cisteína que forman puentes disulfuro. Estos enlaces disulfuro
confieren a los IPPs una notable resistencia a condiciones adversas como tratamientos
térmicos, pH extremos, fuerza iónica y proteólisis ( Cotabarren et al, 2019).

Los inhibidores de enzimas como la tripsina presente en una variedad de alimentos como
leguminosas y cereales, generan problemas significativos en la ingestión y absorción de
nutrientes para mamíferos y aves. En particular, el inhibidor encontrado en la soja está
altamente especializado en la inactivación de la tripsina, aunque no se limita exclusivamente
a esta enzima, ya que también afecta negativamente a otras, como la quimotripsina, la
elastasa y otras enzimas conocidas como serín proteasas.

Los inhibidores de tripsina, principalmente presentes en los cotiledones de los cuerpos

proteicos de la soja, son difíciles de desactivar en procesos térmicos debido a que se
requiere una exposición a temperaturas elevadas para llegar al interior del frijol.

En un frijol de soya crudo, las concentraciones de estos inhibidores varían entre 17 y 48

mg/g, niveles que resultan tóxicos para animales monogástricos. Por esta razón, es crucial
aplicar un tratamiento térmico al frijol para garantizar la reducción máxima o eliminación de
estos inhibidores y así asegurar la seguridad nutricional (caballero Sanabria, 2019).

2.4 Importancia de las enzimas en los procesos agroindustriales

En la Agroindustria, las enzimas (tanto libres como inmovilizadas) se utilizan para recuperar
subproductos, facilitar la fabricación, mejorar el aroma, y/o estabilizar la calidad de los
alimentos. Las enzimas industriales más utilizadas son carbohidrasas, proteasas y lipasas,
aunque también se emplean oxidorreductasas e isomerasas. La mayoría de estas enzimas
son de origen microbiano, y solo unas pocas proceden de animales o vegetales superiores.
Por ejemplo, la obtención industrial de glucosa se produce fundamentalmente mediante
hidrólisis enzimática del almidón de maíz, aunque en determinados países se recurre a
otras fuentes vegetales como el trigo, la tapioca, o el arroz. Los jarabes ricos en glucosa se
emplean en la preparación de bebidas refrescantes y caramelos, en panadería y en
destilerías, mientras que los jarabes ricos en fructosa se utilizan en bebidas refrescantes,
conservas, salsas, yogures y
frutas enlatadas, debido a su mayor poder edulcorante. En la fabricación de estos jarabes
ricos en fructosa, se recurre a una glucosa isomerasa inmovilizada, enzima que cataliza la
conversión de la glucosa en fructosa, y que ha sido aislada de bacterias (Bacillus) o
actinomicetos (Actinoplanes y Streptomyces). En países donde se cultiva caña de azúcar, la
sacarosa se puede convertir en glucosa y fructosa utilizando la enzima invertasa,

generalmente procedente de la levadura Saccharomyces cerevisiae. El producto obtenido

de la hidrólisis enzimática de la sacarosa se denomina “azúcar invertido”, y es más estable
que los jarabes de glucosa ya que no suele cristalizar. (Sandra y Ramírez, 2015)

2.5 Efectos beneficios de la actividad enzimática

Las enzimas permiten un desarrollo industrial sostenible al reducir la carga química de los
procesos, ya que eliminan de estos las sustancias tóxicas, más agresivas, y reducen
los contaminantes. Entre sus aplicaciones se destacan las que detallamos a continuación:

En la industria de los detergentes. Que es el sector que más volumen de enzimas emplea,
se recurre al uso de amilasas, celulasas, lipasas y celulasas. Dentro de estas, lo más común
es el uso de proteasas bacterianas, dentro de las cuales a su vez hay una gran variedad.

Proceso de desencolado en la industria textil. El almidón es empleado para el

recubrimiento del algodón antes de tejer para aumentar la resistencia y ha de ser eliminado
en los tratamientos finales: blanqueo, tintado, etcétera. Este proceso de eliminación del
almidón se hacía de forma tradicional mediante tratamientos ácidos. Actualmente, se
emplea un cóctel de amilasas, de forma que el proceso es más eficiente y no genera
residuos contaminantes.

El curtido de la piel en procesos industriales requiere de una gran cantidad de productos

químicos para la eliminación de pelo, grasa y proteínas tales como la queratina, la elastina
o las albúminas, dejando el colágeno intacto. Estos procesos generan una gran cantidad de
residuos, por lo cual se utilizan proteasas, como la tripsina, y lipasas. (Castillo et al, 2022)

En la industria papelera también se recurre a las enzimas en el blanqueo, que consiste

básicamente en la eliminación de la lignina. Un caso particular es el blanqueo de la pasta
Kraft, que es un papel de embalaje de color oscuro y muy resistente, proceso para el cual
se emplean compuestos clorados que dan lugar a residuos tóxicos carcinogénicos.
CAPÍTULO III

APLICACIÓN DE LAS ENZIMAS EN DIFERENTES INDUSTRIAS

3.1 Enzimas que se aplican en la industria cerveza

La preparación de la malta o cebada germinada (la cual constituye junto con el hoblón
o lúpulo, la levadura y el agua, las materias primas para la elaboración de esta bebida) tiene
por objeto lograr por la germinación la transformación de los componentes proteicos y
amiláceos insolubles de la cebada en otros tantos solubles, de desdoblamiento, los
cuales pasarán posteriormente al caldo de fermentación. Mientras que esto sucede en la
malta verde por la actividad ejercida por las proteasas y amilasas propias del cereal durante
la germinación de la malta y la posterior incorporación de agua, resulta conveniente
una suplementación enzimática con alfa-amilasa, glucoamilasa y proteasas de origen
vegetal o microbiano (véase aplicación de enzimas en molinería y panadería), en caso que la
malta se adicione desde un principio (por razones económicas) de cierta proporción de
cereal (cebada, maíz o trigo) no germinado. (Cruz et al, 2019)

Por otra parte, puede aplicarse junto con alfa-amilasa y proteasas, la Glucanasa,
enzima proveniente del Bacillus subtilis, para descomponer glucano, sustancia gomosa de la
cebada.

Otra aplicación importante de proteasas vegetales o microbianas tiene lugar en la cerveza

ya terminada, susceptible de experimentar enturbiamientos de origen no biológico,
que le pueden comunicar un aspecto desagradable. Los factores causantes de estos
enturbiamientos son el oxígeno, la luz, el calor, trazas metálicas y, especialmente, la
presencia de proteínas de alto peso molecular, provenientes ya sea de la cebada o de
la levadura. Estas proteínas coagulan por influencia del oxígeno y también de los
taninos y carbohidratos existentes, especialmente después del almacenamiento en frío de
la cerveza ya terminada. (Carrera, 2003)

Mediante la adición de proteasas, como la papaína, estas proteínas se desdoblan en

sus componentes hidrosolubles (péptidos hasta aminoácidos), que ya no causan
precipitaciones o enturbiamientos. Para este objeto se pueden mezclar directamente 2-4 ml
de Auxillasa líquida (un concentrado normalizado de papaína de Merck) por hectólitro de
cerveza, después de su filtración, al trasegar al estanque de presión y dejándola actuar
algunos días, hasta una semana. Como la enzima mantiene su acción después de la
pasteurización (62%C por 20 min.) y del llenado de las botellas, la cerveza se estabiliza
así durante un largo tiempo, volviéndose menos susceptible a la agitación y al frío y
sin ser afectados su sabor, pH y espuma. (Carrera, 2003)
Para lograr este mismo efecto se suele recurrir también a preparados enzimáticos a base de
proteasas de origen fúngico (Aspergillus), a veces unidos a un tratamiento sinérgico con
tanino. En cuanto a los enturbiamientos y floculaciones de origen biológico, éstos son
causados por la presencia de levaduras y otros gérmenes aerobios en la cerveza. En estos
casos la adición, antes de la pasteurización, de glucosa-oxidasa (véase ésta) asociada a
catalasa permite eliminar el oxígeno necesario para la actividad de estos microorganismos.
De esta manera es posible mejorar el sabor y la estabilidad de la cerveza frente a este
fenómeno y también frente a una posible contaminación metálica de las cervezas enlatadas.
(Carrera, 2003)

3.2 Enzimas que se aplican en la industria molinera y panadera

ALFA y BETA-ÁMILASA.

El nombre de diastasas corresponde a un sinónimo de las amilasas, aunque se usa

principalmente para designar la alfa-amilasa, que se extrae de cereales.

Origen de alfa-amilasa: Fúngico (Aspergillus oryzae), bacteriano (B. stea-rothermophilus, B.

subtilis), de cereales y del páncreas. (Lucas Dada, 2022)

Origen de beta-amilasa: cereales, soya y camote.

La enzima alfa-amilasa se encuentra en poca cantidad en el trigo y abunda más en aquel

que ha sido parcialmente germinado. La beta-amilasa, por el contrario, se encuentra
en gran cantidad en este cereal. Acciones: Como es sabido, el almidón está formado por la
fracción amilosa de cadena recta de moléculas de glucosa unidas por enlaces glucosídicos
alfa; en tanto que la fracción amilopectina, además de la cadena recta, pre- senta
ramificaciones con enlaces glucosídicos

1,6. (Lucas Dada, 2022)

La alfa-amilasa cataliza la hidrólisis de la cadena lineal (amilosa) y la ramificada

(amilopectina) del almidón, rompiendo enlaces 1,4 interiores (endoamilasa) para formar
una mezcla de dextrinas; por ello se la conoce como enzima dextrinogénica
(mezcla de amilodextrina, eritrodextrina, acrodextrina y maltodextrina) con poca
producción de maltosa. Por su acción, la alfa-amilasa provee de fragmentos menores que
pueden ser utilizados por la enzima beta-amilasa. La enzima alfa-amilasa requiere de un
activador como, por ej. cloruro de sodio. Es sensible a una acidez elevada y se vuelve
inactiva a pH 3,8 o a pH menor a 09C
por 15 min. El pH óptimo de acción está dentro del rango 57, siendo de 6,5 para la
alfa-amilasa bacteriana y pancreática. La enzima es resistente al calor, pues a 70%C conserva
un 70%, de su actividad. Actúa sobre almidones crudos y gelatinizados. (Becerra y Tuñoque,
2018)

La beta-amilasa se la conoce con el nombre de enzima sacarogénica, pues acsúa sobre la

amilosa, rompiendo unidades 1,4, dando maltosa. Sobre la amilopectina actúa en las
uniones alfa-1,4 de la cadena recta, y detiene su accióna distancia de 2 unidades de glucosa
antes de atacar las uniones alfa-1,6. Se trata de una exo-amilasa, ya que actúa sobre el
terminal de la molécula; mientras la amilosa es transformada totalmente en maltosa, la
cadena ramificada de la amilopectina se conserva en un 40-459 sin hidrolizar. La beta-
amilasa no necesita de activador para actuar, pero es menos estable al calor, inactivándose
a 700C por 15 min. El pH óptimo de la betaamilasa es de 4,5. Aplicaciones: El uso de la alfa-
amilasa para mejorar el valor panificador de harinas se basa en el hecho de que un
adecuado y mantenido desprendi- miento de anhídrido carbónico depende de la
cantidad de maltosa y glucosa fermentescibles que estén presentes en la masa, y cuya
formación depende, a su vez, de la acción sincronizada de la alfa- y la beta-amilasa; en
mejor forma que por adición de extracto de malta usado también para este objeto. Mientas
los cereales germinados contienen ambas enzimas, muchas harinas de trigo son deficientes
en alfa-amilasa, siendo entonces conveniente su adición. (Becerra y Tuñoque, 2018)

3.3 Enzimas que se aplican en la industria lechera

RENINA, QUIMOSIVA O FERMENTO LAB

Origen: Por maceración de trozos de estómagos de terneros (alimentados sólo con leche)
en agua salada se obtiene el llamado cuajo, cuyo principio activo es la enzima y que se
expende en forma de un extracto líquido o polvo seco, con sal. Si los terneros reciben fuera
de leche también otro forraje, se va formando pepsina, la cual constituye en el animal
adulto la proteasa más activa del estómago. Acción: Determina la coagulación de la leche
en presencia de sales de calcio, para la formación de la “cuajada” en la elaboración de
quesos. La renina actúa sobre la fracción kappa-caseína de la leche con liberación de varios
péptidos. Al realizar su acción proteolítica, se destruye el efecto de coloide protector de la
micela de caseína, causando su floculación. Acidez, tiempo y temperatura en este
proceso influyen significativamente en las características posteriores del queso resultante
PH óptimo: 6,7. Se ha preparado también renina a partir de estómagos de aves por su
inmersión en solución de sal, a pH 4. (Montiel et al, 2005)
ENZIMAS COAGULANTES DE ORIGEN MICROBIANO.

Debido a la mayor demanda mundial de carne como alimento, no resulta actualmente muy
económico matar terneros aún no destetados para obtener el cuajo. Fuera de la
pepsina, a veces en mezcla con la renina, se están aplicando en quesería, cada vez en
mayor escala, enzimas coagulantes de origen microbiano. De aplicación ya industrial son las
de la Endothia parasitica, Mucor pusillus L. y Mucor miehei, cuya enzima es la renilasa;
éstas se caracterizan por tener poca actividad de proteasa. Esto es importante para evitar
la formación de péptidos de sabor amargo durante la maduración posterior del queso.
(Montiel et al, 2005)

ENZIMAS AUXILIARES DE LA MADURACIÓN DE QUESOS.

Para abreviar el proceso de maduración y mejorar la calidad de los quesos se recurre a la

aplicación adicional de lipasas de origen vacuno, ovino,caprino o fúngico y de proteasa de
Streptomyces, por ej., en quesos Gouda. En la elaboración de algunos tipos de quesos la
adición de lipasa se hace a la leche de partida ya pasteurizada, junto al cuajo, pues
la pasteurización la inactiva (es inhibida a 57%C por 80 minutos); por otra parte, la
lipasa participa también en el aroma de queso, crema y mantequilla. Un ejemplo de la
acción de un microorganismo en la maduración de quesos es la adición de un cultivo de
Penicillium camemberti como fuente de una proteasa extracelular, la cual, al hidrolizar
lentamente las proteínas del queso Camembert, produce la textura suave y mantecosa que
lo caracteriza. En cambio, el Penicillium roqueforti es responsable de la formación de
vetas de color verde-azulado y de metilcetona, características de los quesos Roquefort,
Gorgonzola y Stilton. Proteasas de Streptomyces se usan para acortar la maduración del
queso Gouda, y de Aspergillus flavus para mejorar los caracteres sensoriales del. queso
Cheddar (10). Para mejorar la textura y aroma del queso Cheddar se suele agregar también
un cultivo de Streptococcus diacetilactis, pero debe agregarse sólo en pequeña cantidad a la
cuajada, para evitar un hinchamiento del queso por desprendimiento de COz. (Bello, 2009)
LACTASA
Origen: Levaduras (Saccharomyces lactis, S. fragilis, Torula cremoris) y Fúngico

(Aspergillus niger, Streptomyces coelicor, más termorresistente). Acción: Cataliza la hidrólisis

de la lactosa en glucosa y galactosa, desde los extremos de los restos de galactosa; siendo
los dos monosacáridos resultantes más dulces y más fácilmente asimilables. PH óptimo: 47.
Aplicaciones: Como la lactosa es de menor solubilidad que los otros azúcares, tiene
tendencia a cristalizar en concentrados de leche y de suero lácteo. Esta cristalización va
acompañada de una desestabilización del complejo de caseinato de calcio, lo que conduce
fácilmente en el almacenamiento frío de leches condensadas, helados de leche y de crema y
concentrados de suero lácteo a floculaciones, con formación de sedimentos granulosos
o arenosos. Esto se puede evitar —obteniendo productos suaves al paladar— si se hidroliza
por lo menos el 20% y hasta el 509% de la lactosa presente mediante la adición de lactasa.
En condensados lácteos que se elaboran con adición de sacarosa conviene agregar ésta
sólo después de su tratamiento con lactasa, pues la presencia de sacarosa
retarda considerablemente la velocidad de hidrólisis por la lactasa. Otra aplicación
tecnológica de la lactasa es en la elaboración de leches deslactosadas, destinadas a la
alimentación infantil y de adultos que presentan una intolerancia a la lactosa por déficit de su
lactasa intestinal. (Bello, 2009)

3.4 Enzimas que se aplican en la industria de derivados de frutas y hortalizas

PECTINO-ESTERASA (P.E) O PECTINO-METIL-ESTERASA.

Origen: Es producida por hongos (Aspergillus niger, Fusarium oxysporum), levaduras,

bacterias y algunos vegetales, como tomates, cebollas y frutas cítricas. Acción: Produce la
hidrólisis de la pectina, formando ácido péctico o poligalacturónico y metanol, al actuar de
preferencia sobre los enlaces metílicos, vecinos de grupos carboxílicos libres (15). Como
estas enzimas son las causantes de la pérdida de las características de turbidez de algunos
jugos y néctares, deben inactivarse por el calor. Así sucede con el jugo de tomate, rico en
esta enzima, la cual debe inactivarse antes de exprimir el jugo, por calentamiento del
tomate a 80%G por 45 seg. para así conservar el cuerpo o textura del concentrado. Como
estabilizadores de turbidez de jugos o néctares de frutos cítricos suele agregarse a la vez
pectinasa y una proteasa vegetal (papaína, bromelina), la cual contribuye a aumentar el
desdoblamiento del pectato de calcio. Aplicaciones: En cambio, una adición de preparados
a base de pertino-esterasas, muchas veces en mezcla con celulasas y pectinasa llamados
“enzimas filtrantes o clarificantes”, al degradar las sustancias pécticas, permite realizar
filtraciones rápidas para obtener jugos claros, sin obstruir los poros del filtro y evitando a
la vez cambios de los jugos por fenómenos de oxidación en las filtraciones lentas. Este
proceso de clarificación se realiza generalmente en diversas fases: a) reducción de la
viscosidad, pero sin cambio de opalescencia; b) floculación o decantación y disminución de
la opalescencia, y c) eliminación de la pectina y obtención rápida de un filtrado claro.
(Matos y Chambilla, 2015)
PEGTINASA, POLIGALACTURONIDASA (PG) O PECTINO-DEPOLIMERASA Origen: Fúngico
(Aspergillus, Penicillium chrysogenum) y bacteriano (Bacillus). Acción: Desdoblamiento
hidrolítico de los enlaces glucosídicos de las cadenas de pectina o del ácido péctico a
oligourónidos o a ácido galacturónico monómero (con reducción rápida de la viscosidad).
PH óptimo: 3-6 (fúngica) y 5-8 (bacteriana). Aplicación: Se usa en el procesamiento de
frutas y hortalizas para preparar jugos y néctares, formando también parte de las ya
mencionadas “enzimas clarificantes”, junto a la pectino<sterasa. También se emplea
para la maceración de tejidos vegetales con el objeto de obtener aromas. Por otra
parte, en la fermentación húmeda de las semillas de café la adición ex profeso de
preparados de pectinasa proveniente de levadura, permite reducir a
aproximadamente la décima parte el tiempo de fermentación previa del café para
lograr la separación final de las partículas de pericarpio aún adheridas a las semillas.
(Matos y Chambilla, 2015)

ENZIMAS DEL AROMA O FLAVORASAS.

Origen: Se trata de un gran grupo de enzimas individuales o en mezcla que participan en

el aroma y sabor de alimentos vegetales. La cromatografía gaseosa en combinación
con la espectrometría de masa y la resonancia magnética nuclear han permitido dilucidar
los complejos procesos de la formación de las sustancias aromáticas, en su mayoría
volátiles, de muchas frutas y hortalizas. Se trata de los productos intermedios o finales
de procesos metabólicos de biosíntesis a partir de precursores, frecuentemente no
volátiles y sin olor y sabor. Acción: En muchos procesos de conservación de frutas y
hortalizas, estas enzimas, responsables de aroma y sabor, se destruyen y hay pérdida de
estos caracteres naturales del producto. Pero como los procesos térmicos no destruyen
generalmente los precursores, cabe la posibilidad de una regeneración y aún a veces
intensificación de los aromas propios del alimento por adición posterior de un
concentrado enzimático obtenido del vegetal fresco, antes del consumo del producto. Se
acelera la formación de aroma si se produce el contacto íntimo de los componentes del
tejido con las enzimas, como ser, al desmenuzar o moler el material. Es así que, p. ej., en el
ajo y la cebolla, el precursor, la aliina, forma por acción de la enzima: aliimasa, la aliicina, de
fuerte sabor picante; ésta se pierde en la desecación, pero al agregar un extracto
enzimático de material fresco al precursor se regenera el aroma primitivo. Extractos
enzimáticos obtenidos a partir de mostaza y repollo han sido utilizados para mejorar
el aroma de berros y otras verduras, mientras que la aplicación de preparados enzimáticos
extraños al producto, como celulasa, glucosidasa o alcohol-dehidrogenasa (p. ej. para
frambuesas y frejoles), se encuentra aún en estudio. (Ezquerra, 2013)

3.5 Enzimas que se aplican en la industria de alimentos azucarados

INVERTASA O SACARASA.

Origen y acción: La hidrólisis de la sacarosa en glucosa y fructosa (amúcar invertido) puede

ser realizada por dos enzimas: la betafructosidasa, que actúa sobre el extremo fructosa de la
molécula de sacarosa, y la alfa-glucosidasa, que la ataca por el extremo de la glucosa.
Actualmente, se entiende generalmente por “invertasa” la beta-fructosidasa, que es
producida por levaduras (Sacaromyces cerevisiae, Candida), mientras que la alfa-
glucosidasa constituye preferentemente las invertasas intestinales y de hongos (Aspergillus
oryzae) .

Rango de pH: 4-6. Aplicaciones: El uso frecuente de la invertasa en alimentos azucarados se

basa en la transformación lenta y parcial de la sacarosa en azúcar invertido que tiene
mayor poder edulcorante, mayor carácter humectante, mayor solubilidad y, por lo tanto,
menor tendencia a cristalizar y endurecer. De esta manera, actúa como un agente de
reblandecimiento en alimentos azucarados con tendencia a cristalizar la sacarosa y evaporar
agua, lo que afecta su aspecto y consistencia. Además, la fructosa resultante tiene cierto
carácter humectante y da sensación de frescura al producto. Productos de confitería,
como bombones con relleno, productos de jaleas, fondants, mazapanes y pasteles
adquieren entonces una consistencia suave, cremosa y blanda, aún después de un
almacenamiento prolongado. (Ezquerra, 2013)

GLUCOAMILASA O AMILOGLUCOSIDASA.

Origen: Fúngico (Aspergillus niger, Rhizopus, Endomyces). Acción: Hidroliza los enlaces 14 y
1,6 del almidón (tanto amilosa como amilopectina) desde los extremos no reductores de las
cadenas con separación de unidades sucesivas de glucosa. PH óptimo: 46. Aplicación: Se usa
para la elaboración enzimática de jarabe de glucosa y de glucosa a partir de almidón (40). En
el campo analítico tiene aplicación en la determinación cuantitativa del almidón y alfa-oligo y
poliglucósidos en alimentos. (Ezquerra, 2013)

GLUCOSA-ISOMERASA.

Origen: Bacteriano (Streptomyces, Aerobacter, Lactobacillus). Acción: Cataliza la

isomerización de glucosa en fructosa.Aplicación: Como se trata de una reacción reversible,
la transformación no es cuantitativa, resultando a partir de la glucosa, un azúcar
invertido, iso- merosa, es decir, mezcla de fructosa y glucosa. Desdoblando primero el
almidón mediante glucoamilasa eventualmente inmovilizada—, se puede transformar la
glucosa resultante mediante la ghucosa-isomerasa para lograr jarabes de alto poder
edulcorante a partir de almidón de maíz o de papa. (Montiel et al, 2005)

CELULASAS.

Origen: Fúngico (Trichoderma reesei y T. viride, Aspergillus flavus). Acción: Se trata de

un complejo de por lo menos 3 enzimas, que en conjunto son capaces de desdoblar la
celulosa hasta la glucosa. PH óptimo: 2-7. Aplicación: Se prevé su uso para la
elaboración futura de glucosa y productos azucarados a partir de residuos celulósicos
de bajo costo y abundante disponibilidad, como lo son muchos desperdicios de
ciudades y desechos industriales. Debido a la presencia de sustancias acompañantes en
estos residuos con acción inhibidora sobre la hidrólisis de la celulosa, como las ligninas,
puede ser necesario un pretratamiento de la celulosa. (Matos y Chambilla, 2015)

CONCLUSIONES

CAPÍTULO II:

● La precisión con la que las enzimas intervienen en una variedad de procesos de

transformación química y las condiciones suaves en las que operan en entornos
industriales, resultan en ahorros significativos tanto energéticos como económicos. En
los últimos tiempos, el empleo de enzimas a nivel industrial ha tenido un impacto
significativo en áreas estratégicas como la química de alta precisión y la producción de
biocarburantes. Esta participación industrial ha sido crucial para el surgimiento de
nuevas ramas de investigación en biotecnología, como la biotecnología
ambientalmente sostenible y la enfocada en la optimización de procesos industriales.
 CAPÍTULO III

● Nuestro análisis destaca que la versatilidad de las enzimas y sus propiedades

catalíticas han consolidado su presencia en el mercado, convirtiéndose en un sector
económico de gran relevancia. La integración de enzimas, tanto nuevas como
mejoradas, en diversas áreas de la industria alimentaria promete un futuro robusto, ya
que pueden ser utilizadas en la producción de una amplia gama de alimentos
procesados, abarcando segmentos como la panificación, la elaboración de jugos, la
creación de sabores, lácteos, productos cárnicos, entre otros. Sus aplicaciones se han
expandido incluso hacia el desarrollo de tecnología para la transformación y
conservación de productos terminados a través de envases activos, así como en la
detección de productos intermedios o finales durante los procesos de producción de
alimentos mediante el uso de biosensores. es evidente que la implementación de
enzimas en la industria alimentaria continuará en aumento, en gran medida debido a
la demanda de consumidores que buscan alimentos nuevos y mejorados con
características nutricionales y funcionales que impacten positivamente en su salud. En
la actualidad, la búsqueda y la ingeniería de enzimas se orientan hacia la obtención de
aquellas que prescindan de cofactores, que sean estables en condiciones extremas de
pH y temperatura, y que sean menos susceptibles a inhibidores, entre otras
características deseables. Este enfoque busca satisfacer las necesidades cambiantes
del mercado, mejorando la calidad y la seguridad de los productos alimenticios a
través de la aplicación de enzimas mejor adaptadas a las demandas de la industria.

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