Cinética Química. Serie.

Unidades 6-8 1
Prof. Norma Angélica Macías Ruvalcaba

1. Una enzima que tiene un valor de KM de 3.9×10-5 M es estudiada con una

concentración inicial de sustrato de 0.035 M. Después de 1 min se encontró la formación
de 6.2 µM de producto. Determina la Vmax y la concentración de producto formado
después de 4.5 min. Respuesta: Vmax = 6.2×10-6 M/min; [P]= 2.8×10-5 M.

2. Un químico midió la velocidad inicial de una reacción catalizada por enzima tanto en
ausencia como en presencia de inhibidor A, en un experimento separado estudio el efecto
del inhibidor B. En ambos casos la concentración del inhibidor fue 8.0 mM

[S]/ M vo / M s-1 vo / M s-1 vo / M s-1

No inhibidor Inhibidor A Inhibidor B
5.0 × 10-4 1.25 × 10-6 5.80 × 10-7 3.80 × 10-7
1.0 × 10-3 2.00 × 10-6 1.04 × 10-6 6.30 × 10-7
2.5 × 10-3 3.13 × 10-6 2.00 × 10-6 1.00 × 10-6
5.0 × 10-3 3.85 × 10-6 2.78 × 10-6 1.25 × 10-6
1.0 × 10-2 4.55 × 10-6 3.57 × 10-6 1.43 × 10-6

a) Determina los valores de KM y Vmax de la enzima. b) Para cada uno de los

inhibidores ( A y B ), determina el tipo de inhibición y calcula el valor de KI en cada
caso. Para visualizar mejor el tipo de inhibición se sugiere realizar los gráficos en
Excel. Respuesta: Vmax = 5.1×10-6 M/s KM = 1.5×10-3 M; KI = 5.1×10-3 M (inhibidor
A); KI = 3.3×10-3 M (inhibidor B)

3. La enzima catalasa cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y

oxígeno con una constante de Michaelis de KM = 25 ×10-3 mol dm-3 y una constante
catalítica k2 = 4.0×107 s-1.
2H2O2 (ac) → 2H2O(l) + O2(g)
a. Calcula la velocidad inicial, v0, de la reacción si la concentración de total de
enzima es 0.016 ×10-6 mol dm-3 y la concentración de sustrato es 4.32×10-6
mol dm-3 y determina la velocidad máxima, Vmax , para ésta enzima.
Respuesta: a) 1.11×10-4 mol dm-3s-1
b. Ahora considera que un inhibidor competitivo forma un complejo con la
enzima, el cual se mantiene en equilibrio entre su forma libre y su forma
asociada. Para una concentración total del inhibidor de 4.8 x 10-6 M se
observa una disminución de la velocidad de conversión de sustrato por un
factor de 3.6, respecto a la situación en a). Calcula el valor de la constante de
equilibrio entre la enzima y el inhibidor. Respuesta: b) 1.85×10-6 mol dm-3.

4. Se encuentra que la constante de velocidad para una reacción a 230 oC es

exactamente el doble de su valor a 220 oC. Determina la energía de activación de la
reacción. Respuesta: Ea = 143 kJ/mol
Cinética Química. Serie. Unidades 6-8
Prof. Norma Angélica Macías Ruvalcaba

5. Considera las siguientes reacciones paralelas:
A → B
A → C
La energía de activación para la reacción de A → B es de 45.3 kJ mol-1 y para la
reacción A→C es de 69.8 kJ mol-1. Si a 320 K las constantes de velocidad k1 y k2 son
iguales. ¿a qué temperatura se encontrará que k1/k2 = 2. Respuesta: 298 K

6. Si una reacción de primer orden tiene una energía de activación de 104600 J/mol y un
factor pre-exponencial A de 5×1013 s-1. Determina a qué temperatura la reacción tendrá
un tiempo de vida media de: a) 1 min y b) 30 días. Respuesta: a) 76º C y b) -3oC

7. La reacción de intercambio de electrones en disolución entre naftaleno (C10H8) y
su anión radical (C10H8¯) es una reacción bimolecular.
C10H8¯ + C10H8 ⇄ C10H8 + C10H8¯
Las constantes de velocidad para esta reacción a diferentes temperaturas son:
T/K 307 299 289 273
k/M-1s-1 2.71×10
-9 2.40×10 -9 1.96×10 -9 1.43×10-9
Calcula los valores de Ea, el factor pre-exponencial A y los parámetros
termodinámicos: ΔH°≠, ΔS°≠ y ΔG°≠

Respuesta: Ea =1.3×104 J/mol; A= 4.9×10-7 M-1s-1; ΔH°≠ = 1.07×104 46.J/mol; ΔS°≠

= -374 J/molK; ΔG°≠ = 126 kJ/ mol.

8. El factor pre-exponencial y la energía de activación para la hidrólisis de cloruro

de t-butilo son 2.1×1016 s-1 y 102 kJ mol-1 respectivamente. Determina los valores de
ΔH°≠ y ΔS°≠ a 286 K. Respuesta: ΔH°≠ = 9.96×104 Jmol-1 ; ΔS°≠ = 68 Jmol-1 K-1