REPUBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA

MINISTERIO DEL PODER POPULAR PARA LA EDUCCION

UNIVERSIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL FRANCISCO DE MIRANDA
BARINAS ESTADO BARINAS

METABOLISMO DE LOS CARBOHIDRATOS

Y AMINOACIDOS

DOCTORA: VANESSA PEÑA

SECCION 12
SEMESTRE I
BACHILLERES:
BELANDRIA MARIA C.I:28.562084
BELANDRIA DARLIN C.I:29.885.001
CONTRERAS ALBANI C.I: 28661586
FRANCELIS CONTRERAS C.I: 29.747.040
KENNY TOLOZA C.I: 25.007.374

BARINAS 24 DE MARZO DEL 2022

 Metabolismo de los carbohidratos.
Se define como metabolismo de los carbohidratos a los procesos bioquímicos de
formación, ruptura y conversión de los carbohidratos en los organismos vivos.
Los carbohidratos son las principales moléculas destinadas al aporte de energía, gracias a
su fácil metabolismo.El carbohidrato más común es la glucosa; un monosacárido
metabolizado por casi todos los organismos conocidos. La oxidación de un gramo de
carbohidratos genera aproximadamente 4 kcal de energía; algo menos de la mitad que la
generada desde lípidos. El cerebro necesita un continuo aporte de glucosa para su normal
funcionamiento, aunque, en ocasiones, puede adaptarse a niveles más bajos de los
habituales, o incluso utilizar cuerpos cetónicos procedentes del fraccionamiento de las
grasas. Los hematíes, también requieren básicamente de la glucosa pasa su metabolismo
y funciones.
Los carbohidratos.
Los carbohidratos son moléculas de azúcar. Junto con las proteínas y las grasas, los
carbohidratos son uno de los tres nutrientes principales que se encuentran en alimentos y
bebidas.
Su cuerpo descompone los carbohidratos en glucosa. La glucosa, o azúcar en la sangre,
es la principal fuente de energía para las células, tejidos y órganos del cuerpo. La glucosa
puede usarse inmediatamente o almacenarse en el hígado y los músculos para su uso
posterior.
Triosas: las triosas son moléculas orgánicas, que pertenecen a los azúcares simples
llamados monosacáridos. Un monosacárido es una molécula que contiene una cadena de
carbono, átomos de hidrógeno y un radical hidroxilo (OH). Según la cantidad de átomos de
carbono que contenga, la molécula se denominará en función de esa cantidad. Pueden
tener entre tres y ocho átomos. Las triosas están formadas por tres átomos de carbono (de
ahí el nombre tri-, de tres).

Tetrosas: Son glúcidos formados por cadenas de cuatro átomos de carbono. Pueden ser
aldotetrosas, con el grupo aldehído en el primer carbono, o cetotetrosas, con el grupo
cetónico en segundo carbono. Por tanto, existen:
• Aldosas:
Treosa.
Eritrosa.
 • Cetosa:
Eritrulosa.
Dos aldotetrosas, la treosa y la eritrosa.

Pentosas: Las pentosas son monosacáridos (glúcidos simples) formados por una cadena
de cinco átomos de carbono. Como en los demás monosacáridos aparecen en su
estructura los grupos alcohólicos (OH). Además, también pueden llevar grupos cetónicos o
aldehídicos. La fórmula general de las pentosas es C5H1005.

Hexosas:Las hexosas son monosacáridos (glúcidos simples) formados por una cadena de
seis átomos de carbono. Su fórmula general es C6H12O6. Su principal función es producir
energía. Un gramo de cualquier hexosa produce unas 4 kilocalorías de energía. Las más
importantes desde el punto de vista biológico son: glucosa, galactosa y fructosa.

Glucolisis
La glucólisis o glicólisis es una ruta metabólica que sirve de paso inicial para el catabolismo
de carbohidratos en los seres vivos. Consiste fundamentalmente en la ruptura de las
moléculas de glucosa mediante la oxidación de la molécula de glucosa, obteniendo así
cantidades de energía química aprovechable por las células.
La glucólisis no es un proceso simple, sino que consiste en una serie de diez reacciones
químicas enzimáticas consecutivas, que transforman una molécula de glucosa (C6H12O6)
en dos de piruvato (C3H4O3), útiles para otros procesos metabólicos que siguen
aportando energía al organismo.

Azúcares fosforilados y oxidados

Los extremos de la cadena carbonada de los monosacáridos pueden oxidarse para dar
ácidos carboxílicos:
-Si la oxidación tiene lugar en el carbono 1 se obtienen los ácidos aldónicos.
-Si la oxidación tiene lugar en el carbono 6 se obtienen los ácidos urónicos.
-Si la oxidación tiene lugar en los carbonos 1 y 6 se obtienen los ácidos aldáricos.
Así, a partir de la glucosa se pueden obtener los ácidos glucónico, glucurónico y glucárico,
respectivamente. Los ácidos urónicos son parte esencial de importantes polisacáridos. El
ácido glucurónico se une por enlace acetal a numerosas sustancias liposolubles, facilitando
su solubilización en agua y su posterior eliminación.
El ácido ortofosfórico (a la izquierda) o los ácidos polifosfóricos pueden formar ésteres con
los grupos OH (alcohólico o hemiacetálico) de los monosacáridos. Con ello se introduce un
grupo fuertemente electronegativo en una molécula que normalmente no posee carga
eléctrica.
Parece ser que el aporte de cargas negativas a los monosacáridos facilita su interacción
con enzimas o con otras estructuras celulares.Estos ésteres fosfóricos son las formas en
que el metabolismo celular maneja los monosacáridos. Así, la forma metabólicamente
activa de la glucosa es la glucosa-6-fosfato (figura de la derecha).
Las coenzimas que intervienen en reacciones de óxido reducción.
Las reacciones metabólicas son impulsadas por la energía química que proporcionan dos
grupos de biomoléculas esesnciales en el metabolismo. Las reacciónes de oxidación-
reducción y las de fosforilación-desforolización jugan un papel muy importante en la
transferencia de energía en las reacciones metabólicas.
Las reacciones metabólicas son impulsadas por la energía química que proporcionan dos
grupos de biomoléculas esesnciales en el metabolismo. Las reacciónes de oxidación-
reducción y las de fosforilación-desforolización jugan un papel muy importante en la
transferencia de energía en las reacciones metabólicas.
Las coenzimas NADH, NADPH y FADH2, que suministran la energía de reducción-
oxidación. Participan en las llamadas reacciones redox o de oxidación-reducción.
Los nucleótidos trifosfato (ATP y en menor medida GTP), que almacenan energía en sus
enlaces anhídrido fosfórico entre grupos fosfato. Participan en las reacciones de
fosforilación-desfosforilación.

1. Explicar el significado de la ruta de las pentosas fosfato en base a: a)

Generador de NADPH B) Generador de Ribosa 5P, Generador de Triosas,
Hexosas c) Tejidos donde actúa.
La vía de la pentosa fosfato (siglas en Inglés: PPP) es principalmente una vía anabólica
que utiliza 6 carbonos de glucosa para generar azucares de 5 carbonos y equivalentes
reducidos. Sin embargo, esta vía sí oxida la glucosa y bajo ciertas condiciones puede
oxidar a la glucosa completamente a CO2 y agua. Las funciones más importantes de esta
vía metabólica son:
1. Generar equivalentes reducidos, en la forma de NADPH, para reacciones de biosíntesis
de reducción en las células, o de NADP para reacciones de oxidación.
2. Proveer a la célula con ribosa-5-fosfato (R5F) para la síntesis de
Nucleósidos y ácidos nucleicos.
3. Las reacciones de la ruta de las pentosas fosfato para metabolizar azucares
de 5 carbonos de la dieta en azucares, tanto en azúcares de 6 carbonos (fructosa-6-
fosfato) y de 3 carbonos (gliceraldehido-3-fosfato) que pueden ser utilizados en las vías de
la glucólisis.
La vía de la pentosa fosfato es activa en el hígado, el tejido adiposo, la corteza
suprarrenal, tiroides, eritrocitos, testículos y glándula mamaria en lactación. Su
actividad es baja en la glándula mamaria que no está en lactación y en el
músculo esquelético.
Los tejidos que llevan a cabo activamente la síntesis de ácidos grasos
(hígado, tejido adiposo, glándulas) o la síntesis de colesterol y hormonas
esteroideas (hígado, glándulas) requieren el NADPH proporcionado por la ruta para
síntesis reductivas.
Las células en rápida división requieren la síntesis de ácidos nucleicos
(medula ósea, epitelios) y para ello de ribosa 5-fosfato. Los eritrocitos, las células
sanguíneas, las células de la córnea y los epitelios de mucosas están directamente
expuestos al oxígeno.
Enzimas que funcionan principalmente en la dirección reductora utilizan el par cofactor
NADP+/NADPH como co-factores frente a las enzimas oxidativas que utilizan el par
cofactor NAD+/NADH. Las reacciones de la biosíntesis de ácidos grasos y la biosíntesis de
esteroides utilizan grandes cantidades de NADPH. Como consecuencia, las células del
hígado, el tejido adiposo, suprarrenales corteza, testículos y glándula mamaria en lactancia
tienen altos los niveles de las enzimas de PPP. De hecho, el 30% de la oxidación de la
glucosa en el hígado se produce a través de la PPP. Además, los eritrocitos utilizar
las reacciones de la PPP para generar grandes cantidades de NADPH utilizado en la
reducción de glutatión. La conversión de ribonucleótidos a desoxirribonucleótidos
(a través de la acción de la ribonucleótido reductasa) requiere NADPH como la fuente de
electrones, Por lo tanto, cualquier célula necesita de rápida proliferación de grandes
cantidades de NADPH.
Los más altos niveles de enzimas PPP (en particular, glucosa 6-fosfato
deshidrogenasa) Se encuentra en los neutrófilos Y macrófagos. Estos leucocitos son las
células fagociticas del sistema inmunológico y que utilizan NADPH para generar radicales
súperoxido de oxígeno molecular en una reacción de catalizada por la NADPH oxidasa.
2. Esquematizar el proceso de la ruta de las pentosas fosfato, indicando las
enzimas e intermediarios.
La fase oxidativa genera NADPH: La deshidrogenación de la glucosa 8-fosfato a 6-
fosfoglicenato ocurre por medio de la formación de 6-fosfogluconolactona catalizada por la
glucosa 6-Fosfato deshidrogenasa, una enzima dependiente de NADP1 la hidrólisis de la
6-fosfogluconolactona se logra mediante la enzima gluconolactona hidrolasa. Un segundo
paso oxidativa es catalizado por la 6-fosfogluconato deshidrogenasa, que también necesita
NADP1 como aceptor de hidrógeno. A continuación ocurre una descarboxilacion con la
formación de la cetopentosa ribulosa 5-fosfato. En el retículo endoplasmático una
coenzima de la glucosa 6-fosfato deshidrogenasa, la hexosa 6-fosfato deshidrogenasa
proporciona NADPH para reacciones de hidroxilacion (oxidada de función mixta) y también
para la 11-b-hidroxiesteroide deshidrogenasa-1.
La fase no oxidativa genera precursores de la Ribosa: la ribulosa 5-fosfato es el
sustrato para dos enzimas. La ribulosa 5-fosfato 3-epimeras Altera la configuración
alrededor del carbono 3 para formar el primero xilulosa 5-fosfato también una cetopentosa.
La Ribosa 5-fosfato cetoisomerasa convierte a la ribulosa 5-fosfato en la aldopentosa
Correspondiente. La Ribosa 5-fosfato que es usada para la síntesis de nucleótido y ácido
nucleico, la transcetolasa transfiere la unidad de dos carbonos que Incluye los carbonos 1
y 2 de una cerosa hacia el carbono aldehído de una azúcar aldosa, por consiguiente afecta
la conversión de un azúcar cetosa en una aldosa con dos átomos de carbono menos y un
azúcar aldosa en una cetosa con dos Carbonos más. La reacción requiere mg21 y
disfosfato de tiamina (vitamina B1) como enzima, la medición de la transacetolasa de
eritrocito y su activación por el disfosfato de tiamina, proporciona un índice de vitamina B1
relacionado con el estado nutricional. Es probable que la porción de dos carbonos
transferida al glucolaldehido sea unidad al disfosfato de tiamina de este modo, la
transacetolasa cataliza la transferencia de la unidad de dos carbonos desde la xilulosa 5-
fosfato hacia la Ribosa 5-fosfato lo que produce la cetosa de siete carbonos de
sedohepluctosa 7-fosfato, y la aldosa gliceraldehido 3-fosfato. Estos dos productos luego
pasa por transaldolacion. La transaldolasa cataliza la transferencia de un fragmento,
dihidroxiacetona de tres carbonos ( carbono 1 a 3) desde la cetosa sedohepluctosa 7-
fosfato hacia la aldosa gliceraldehido 3-fosfato para formar la cetosa fructosa 6-fosfato Y la
aldosa se cuatro carbonos, la erictrosa 4-fosfato. La transaldolasa no tiene cofactor y la
reacción procede mediante la formación de una base de Schiff intermediaria de
hidroxiacetona con el grupo e-amino de un residuo lisina en la enzima. En una reacción
adicional catalizada Por transcetolasa, la xilulosa 5-fosfato sirve como un donador de
glucolaldehido. En este caso la erictrosa 4-fosfato es el aceptor, y los productos de la
reacción son fructosa 6-fosfato y gliceraldehido 3-fosfato. Al fin de oxidar la glucosa por
completo a CO2 por medio de la vía de la pentosa fosfato, debe haber enzimas presentes
en el tejido para convertir el gliceraldehido 3-fosfato en glucosa 6-fosfato. Esto implica la
reversión de la glucólisis y la enzima gluconeogenica fructosa 1.6-bisfofatasa, en los tejidos
que carecen de esta enzima el gliceraldehido 3-fosfato sigue la vía normal de la glucólisis
hacia piruvato.
3. Explicar la relación entre la ruta de la pentosa fosfato con la glicolisis en
términos de intermediarios glucolíticos.
Si bien la glucosa 6-fosfato es común para ambas vías, la vía de la pentosa fosfato difiere
de manera notoria de la glucólisis.
En la oxidación se utiliza NADP+ en lugar de NAD+, y el CO2, que no se produce en la
glucólisis, es un producto característico. En la vía de la pentosa fosfato no se genera ATP,
mientras que éste es un producto importante de la glucólisis. Sin embargo, las dos vías
están conectadas. La xilulosa 5-fosfato activa la proteína fosfatasa que desfosforila la
enzima bifuncional 6-fosfofructo-2-cinasa/fructosa 2,6-bifosfatasa. Esto activa la cinasa y
desactiva la fosfatasa, que conduce a una formación incrementada de fructosa 2,6-
bifosfato, actividad aumentada de fosfofructocinasa-1 y, por ende, flujo glucolítico
aumentado. La xilulosa 5-fosfato también activa la proteína fosfatasa que inicia la
translocación nuclear y la unión a DNA de la proteína de unión al elemento de respuesta a
carbohidrato, lo que lleva al incremento en la síntesis de ácidos grasos en respuesta a una
dieta rica en carbohidrato.
Etapa Oxidativa: Se genera NADPH al oxidar la glucosa 6-fosfato (G6P) hasta ribosa
5-fosfato (R5P). Este azúcar de cinco carbonos y sus derivados son componentes del
RNA y DNA, al igual que el ATP, NADH, FAD y coenzima A.
G6P + 2 NADP+ + H2O  R5P + 2 NADPH + 2 H+ + CO2
La etapa oxidativa comienza con la deshidrogenación de la glucosa 6-fosfato en el carbono
1, reacción que cataliza la glucosa 6-fosfato deshidrogenasa; esta enzima es
altamente específico para NAD+. El producto es la 6-fosfoglucono-δ-lactona, que es un
éster intramolecular constituido entre el grupo carboxilo del C-1 y el grupo hidroxilo de C-5.
El siguiente paso es la hidrólisis de la 6-fosfoglucono-δ-lactona por una lactonasa
específica, para dar 6-fosfogluconato. Este azúcar de seis carbonos se descarboxila
entonces oxidativamente por la 6-fosfogluconato deshidrogenasa, para dar ribulosa 5-
fosfato. Nuevamente, el NADP+ es el aceptor de electrones. El paso final en la síntesis
de ribosa 5-fosfato es la isomerización de la ribulosa 5-fosfato por la fosfopentosa
isómerasa.

Etapa no oxidativa: La vía cataliza la interconversión de azúcares de tres, cuatro, cinco,

seis y siete carbonos en una serie de reacciones no oxidativas que conducen a la síntesis
de azúcares de cinco carbonos para la biosíntesis de nucleótidos o para convertir los
excedentes de azúcares de cinco carbonos en intermediarios de la glucólisis.
Las reacciones precedentes suministran por cada glucosa 6-fosfato oxidada dos
moléculas de NADPH y una ribosa 5-fosfato. Sin embargo, en muchas células, las
necesidades de NADPH para las biosíntesis reductoras son mucho mayores que las
necesidades de ribosa 5-fosfato para su incorporación a nucleótidos y ácidos
nucleicos. En estos casos, la ribosa 5-fosfato se convierte en gliceraldehído 3-fosfato y
fructosa 6-fosfato mediante la transcetolasa y la transaldolasa. Estas dos enzimas
crean una relación reversible entre la vía de las pentosas fosfato y la glucólisis al catalizar
estas tres reacciones sucesivas:
La primera de las tres reacciones que unen la vía de las pentosas fosfato con la glucólisis
es la formación de glicraldehído 3-fosfato y sedoheptulosa 7-fosfato a partir de dos
pentosas. El dador de la unidad de dos carbonos es la xilulosa 5-fosfato, que es un
epímero de la ribulosa 5-fosfato. La ribulosa 5-fosfato se convierte por medio de la
fosfopentosa isomerasa en el epímero apropiado para la reacción de la
transacetolasa.

El gliceraldehido 3-fosfato y la sedoheptulosa 7-fosfato, generados por la transcelotasa,

reaccionan entonces para formar fructosa 6-fosfato y eritrosa 4-fosfato, La transaldolasa
cataliza esta síntesis de un azúcar de cuatro carbonos y de un azúcar de seis carbonos.

En la tercera reacción, la transcetolasa cataliza la síntesis de la fructosa 6-fosfato y

gliceraldehido 3-fosfato, a partir de eritrosa 4-fosfato y xilulosa 5-fosfato. En este punto de
la vía, se puede dar el reciclado de la glucosa 6-fosfato ( puede introducirse nuevamente
en la vía para producir NADPH+H+) o bien se puede introducir en el ciclo del ácido cítrico
para generar ATP.
Las enzimas que se encargan de la regulación de la vía de las pentosas fosfato son:
-Transcelotasa: intercambian unidades 2C y precisa de un cofactor, el pirofosfato de la
tiamina ( TPP - Vitamina B1).
-Transaldolasa: intercambia unidades de 3C, no requiere TPP pero lo hace a través de
una lisina.

Historia

Estructura de un aminoácido
El primer aminoácido fue descubierto a principios del siglo XIX. En 1806, los químicos
franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet aislaron un compuesto a partir
de un espárrago, que en consecuencia fue nombrado asparagina y se trata del primer
aminoácido descubierto. La cistina se descubrió en 1810, aunque su monómero, cisteína,
permaneció desconocido hasta 1884. La glicina y leucina se descubrieron en 1820. El
último de los 20 aminoácidos comunes que se descubrió fue la treonina en 1935, por
William Cumming Rose, quien también determinó los aminoácidos esenciales y estableció
los mínimos requerimientos diarios de todos los aminoácidos para un crecimiento óptimo
en los seres humanos. Como se indica más arriba, en el año 1986 se descubrió la
selenocisteína, y en 2002 la pirrolisina.
Se usa el término amino acidocilico en la lengua inglesa desde 1893. Se supo entonces
que las proteínas dan aminoácidos después de una digestión enzimática o de una hidrólisis
ácida. En 1902,  Emil Fischer y Franz Hofmeister propusieron que las proteínas son el
resultado de la formación de enlaces entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo
carboxilo de otro, en una estructura lineal que Fischer denominó "péptido".
 Aminoácido
Un aminoácido (a veces abreviado como AA), es una molécula orgánica con un grupo
amino (-NH2) en uno de los extremos de la molécula y un grupo carboxilo (-COOH) en el
otro extremo.1 Son la base de las proteínas, sin embargo tanto estos como sus derivados
participan en funciones celulares tan diversas como la transmisión nerviosa y
la biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea. 2 Los aminoácidos juegan un papel
clave en la gran mayoría de los procesos biológicos.
Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de
uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua (deshidratación) y formando
un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido
forman un dipéptido, si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así,
sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción se genera de manera natural
dentro de las células, más precisamente en los ribosomas.3En el código genético están
codificados los veinte distintos aminoácidos, también llamados residuos, que constituyen
los eslabones que conforman péptidos, que cuando forman cadenas polipeptídicas y
alcanzan altos pesos moleculares, se denominan proteínas. 45
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto
significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono
alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo
carbono; además, a este carbono alfa se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente
denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y
las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos. Existen cientos de radicales
pero solo 20 son los que conforman a las proteínas.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o polipéptidos, que
se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera una cierta longitud (entre
50 y 100 residuos aminoácidos, dependiendo de los autores) o la masa molecular total
supera las 5000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable
definida

Estructura general de un aminoácido

La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono
central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un
hidrógeno (en negro) y una cadena lateral (azul, R):

Estructura general de un aminoácido.

“R” representa la “cadena lateral”, específica para cada aminoácido. Tanto el carboxilo
como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionización dependiendo de los
cambios de pH, por eso ningún aminoácido en disolución se encuentra realmente en la
forma representada en la figura, sino que se encuentra ionizado.

zwiterión, en disolución.
Dependiendo de las sustancias que actúen en las cadenas laterales, los aminoácidos se
comportaran de distintas maneras. De manera general a pH bajo (ácido), los aminoácidos
se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), mientras que a
pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa).
Cuando el pH es igual al punto isoeléctrico (PI), el grupo carboxilo es desprotonado
formándose el anión carboxilo, en el caso inverso el grupo amino se protona formándose el
catión amonio. A esta configuración en disolución acuosa (que es la forma más común de
encontrarlos) se le conoce como zwitterión, donde se encuentra en una forma dipolar
(neutra con carga dipolar + y -, con una carga global de 0).
La mayoría de los alfa-aminoácidos son aminas primarias, siendo 19 los que comparten
esta característica, esto debido a que solo difieren en la cadena lateral. Solo la  prolina es
una amina secundaria, pues los átomos de N y del carbono alfa se encuentran dentro de
un anillo.

Clasificación

Los aminoácidos se pueden clasificar de varias maneras. A continuación se presentan las

más comunes: según las propiedades de su cadena lateral, según su método de obtención
y según la posición de su grupo amino.

Las funciones de los aminoácidos

Los aminoácidos son esos bloques estructurales que serán utilizados por el organismo
como base para fabricar sus propias proteínas. Esas que se necesitan para el correcto
desarrollo de los procesos biológicos y actividad de los músculos. Dentro de las  funciones
de los aminoácidos destacan las siguientes:

 Función estructural. Esta función de los aminoácidos consiste en sostener y rellenar

dentro de la estructura tisular. Además, ciertas proteínas de sostén (elastina) dan
propiedades elásticas a los tejidos. Las proteínas también pueden servir de
armazones estructurales de componentes celulares como los microtúbulos,
considerados el esqueleto que sostiene la estructura celular.
  Función reguladora de distintos procesos biológicos. En los aminoácidos existe una
función, conocida como enzimática, que es la encargada de acelerar el proceso de las
reacciones bioquímicas que tienen lugar en nuestro cuerpo. De esta manera, se  
pueden producir dos formas de regulación. Una por homeostasis interna de nuestro
organismo, en la que ciertas proteínas regulan los distintos procesos de ósmosis que
tienen lugar en las membranas celulares. Y otra, por división celular, mediante la
proteína ciclina, un mecanismo muy importante a la hora de entender distintas
enfermedades como el cáncer.
 Función defensiva. Muchas de las toxinas que son perjudiciales para nuestro
organismo tienen una estructura proteica, como es el caso de los venenos de distintos
animales. Por otro lado, existen proteínas que forman parte de nuestro sistema
inmunitario, que tienen una función claramente defensiva frente a organismos
patógenos como virus o bacterias. Ejemplo de ello son los anticuerpos que impiden el
curso de la enfermedad infecciosa.
 Función de transporte. Otra función de los aminoácidos es que tienen la capacidad de
acoplarse a otras moléculas, facilitando su transporte a la largo de nuestro cuerpo
para su uso o degradación. Un modelo de proteína de transporte es la hemoglobina,
que es capaz de enviar oxígeno o dióxido de carbono por el torrente sanguíneo para
ser utilizados por la célula o para su eliminación. También destacan los citocromos
cuya función es la de transportar energía química en las células vivas, ya sean
animales o en vegetales.
 Función de contracción. Los aminoácidos también forman parte de proteínas
musculares involucradas en la contracción. Dentro de estas destacan la miosina y la
actina, que forman parte de las fibras contráctiles de los músculos. Gracias a ellas, es
posible la contracción muscular y, por tanto, el movimiento de extremidades, así como,
el movimiento de contracción y relajación de nuestro corazón o los movimientos
intestinales, esenciales para un correcto procesado de los alimentos durante la
digestión.
 Función de reserva energética. Una de las funciones más importante de los
aminoácidos es que aporta energía al organismo. Esto ocurre cuando las reservas de
grasas se agotan y es necesario degradar las proteínas para obtener energía química
con el objetivo de seguir realizando los procesos vitales básicos, manteniendo las
funciones fisiológicas básicas de nuestro cuerpo.
Por último, y no menos importante, es que los aminoácidos también tienen una función
individual para favorecer la producción de glóbulos blancos o la reducción de la presión
arterial. Otras proteínas, en cambio, facilitan la cicatrización del tejido muscular, la piel y los
huesos. También destaca la metionina que tiene propiedades antioxidantes.

Aminoácidos esenciales y no esenciales

Dentro de los aminoácidos que forman parte de las proteínas, hay que distinguir entre
aminoácidos esenciales y no esenciales. Los primeros son aquellos que el cuerpo humano
no es capaz de sintetizar y debe obtener a través de la dieta; los segundos pueden ser
sintetizados por el cuerpo humano.

Aminoácidos esenciales:

 Histidina
 Isoleucina
 Leucina
 Lisina
 Metionina
 Fenilalanina
 Treonina
 Triptófano
 Valina

Aminoácidos no esenciales:

 Alanina
 Asparagina
 Ácido aspártico
 Ácido glutámico
 Cisteína
 Ácido glutámico
 Glutamina
 Glicina
 Prolina
 Serina
 Tirosina

Respecto a los aminoácidos no esenciales, habría que precisar que, a su vez, pueden
subdividirse en no esenciales, propiamente dichos, aquellos que nuestro cuerpo puede
producir en prácticamente todas las circunstancias y son alanina, asparagina, ácido
aspártico, ácido glutámico y serina; o condicionalmente esenciales, aquellos que nuestro
cuerpo puede producir en muchas circunstancias, pero en otras como crecimiento,
recuperación de lesiones o periodos post-operatorios no se pueden producir de manera
suficientemente fiable como para satisfacer las necesidades. Por ejemplo uno de ellos, la
glicina, para ser producido por el cuerpo humano requiere que este tenga una cantidad
adecuada de vitamina B6 y de una enzima conocida como serina hidroximetaltransferasa;
si, por ejemplo, el cuerpo humano  presenta carencias de vitamina B6, no puede
producir glicina, por lo que habrá de obtenerla a través de la dieta. Junto a la glicina, el
resto de aminoácidos condicionalmente esenciales son arginina, cisteína, glutamina,
prolina y tirosina.

Péptidos
 Son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces
peptídicos.
Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son
responsables de un gran número de funciones, muchas de las cuales todavía no se
conocen.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido, y si el número es alto, a
una proteína, aunque los límites entre ambos no están definidos. Orientativamente: 1

 Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos.
 Polipéptido: entre 10 y 50 aminoácidos.
Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen menos de
10.000 o 12.000 Daltons de masa) y que las proteínas pueden estar formadas por la unión
de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos.

POLIPÉP TID O

Las moléculas que forman las proteínas reciben el nombre de polipéptidos. Se trata

de péptidos compuestos por, al menos, diez aminoácidos (una clase de molécula de tipo
orgánico).
Un polipéptido, en otras palabras, es una secuencia de aminoácidos que están vinculados
a través de enlaces peptídicos. Si los aminoácidos encadenados son más de un centenar,
ya puede hablarse de proteína.
Las proteínas, por otra parte, pueden estar constituidas por una o más cadenas de
polipéptidos. Aquellas que tienen una única cadena se califican como proteínas
monoméricas, mientras que las que disponen de dos o más cadenas reciben el nombre
de proteínas multiméricas.
Cabe destacar que, así como la clase de molécula que cuenta con más de cien
aminoácidos ingresa dentro del grupo de las proteínas, aquella que tiene menos de diez
recibe la denominación de oligopéptido

Qué son las proteínas?

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de
enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos
dependen del código genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por:

 Carbono
 Hidrógeno
 Oxígeno
 Nitrógeno

Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.

Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y están
presentes en todas las células del cuerpo, además de participar en prácticamente todos los
procesos biológicos que se producen.

Funciones de las proteínas

Las proteinas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los
procesos vitales. Las funciones de las proteinas son específicas de cada una de ellas y
permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar
daños, controlar y regular funciones, etc...Todas las proteinas realizan su función de la
misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteinas estructurales se agregan a
otras moléculas de la misma proteina para originar una estructura mayor. Sin
embargo,otras proteinas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos
específicos, la hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la
expresión génica al ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc.
A continuación se exponen algunos ejemplos de proteinas y las funciones que
desempeñan:

Función ESTRUCTURAL

-Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:

 Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como

receptores o facilitan el transporte de sustancias.
 Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los
genes.

-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:

 El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.

 La elastina del tejido conjuntivo elástico.
 La queratina de la epidermis.

-Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los
capullos de seda, respectivamente.

Función ENZIMATICA

-Las proteinas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan
como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

Función HORMONAL

-Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que

regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como
la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la
calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Función REGULADORA

-Algunas proteinas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular
(como la ciclina).

Función HOMEOSTATICA

-Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas

amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

Función DEFENSIVA

 Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.

 La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos
para evitar hemorragias.
  Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
 Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son
proteinas fabricadas con funciones defensivas.

Función de TRANSPORTE

 La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.

 La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
 La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
 Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.
 Los citocromos transportan electrones.

Función CONTRACTIL

 La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción

muscular.
 La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Función DE RESERVA

 La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de

la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.
 La lactoalbúmina de la leche.

Qué es Ciclo de Krebs:

El ciclo de Krebs, o ciclo del ácido cítrico, genera la mayor parte de los acarreadores de
electrones (energía) que se conectarán en la cadena transportadora de electrones
(CTE) en la última parte de la respiración celular de las células eucariontes.

También se le conoce como el ciclo del ácido cítrico porque es una cadena de oxidación,
reducción y transformación del citrato.

El citrato o ácido cítrico es una estructura de seis carbonos que completa el ciclo
regenerándose en oxalacetato. El oxalacetato es la molécula necesaria para producir
nuevamente ácido cítrico.

El ciclo de Krebs solo es posible gracias a la molécula de glucosa que produce el ciclo de
Calvin o la fase oscura de la fotosíntesis.
La glucosa, mediante la glucólisis, generará los dos piruvatos que producirán, en lo que se
considera como la fase preparatoria del ciclo de Krebs, acetil-CoA, necesaria para obtener
citrato o ácido cítrico.

Las reacciones del ciclo de Krebs acontecen en la membrana interna de las mitocondrias,
en el espacio intermembranoso que se ubica entre las cristas y la membrana externa.

Este ciclo necesita de catálisis enzimáticas para funcionar, o sea, necesita la ayuda de
enzimas para que las moléculas puedan reaccionar entre sí y se considera un ciclo porque
existe una reutilización de las moléculas

Pasos del ciclo de Krebs

El comienzo del ciclo de Krebs es considerado en algunos libros a partir de la

transformación de la glucosa generada por la glucólisis en dos piruvatos.

A pesar de ello, si consideramos la reutilización de una molécula para designar un ciclo, al

ser la molécula regenerada oxaloacetato de cuatro carbonos, consideraremos la fase
anterior a ella como preparatoria..

En la fase preparatoria, la glucosa obtenida de la glucólisis se separará para crear dos

piruvatos de tres carbonos produciendo también un ATP y un NADH por piruvato.

Cada piruvato se oxidará transformándose en una molécula de acetil-CoA de dos carbonos

y generando un NADH de NAD+.

El ciclo de Krebs recorre cada ciclo dos veces simultáneamente por las dos coenzimas
acetil-CoA que generan los dos piruvatos mencionados anteriormente.

Cada ciclo se divide en nueve pasos donde se detallarán las enzimas catalizadoras más
relevantes para la regulación del equilibrio energético necesario:

Primer paso
La molécula de acetil-CoA de dos carbonos se une a la molécula oxalacetato de cuatro
carbonos.

Produce citrato de seis carbonos (ácido cítrico).

Segundo y tercer paso

La molécula de citrato de seis carbonos se convierte en isómero isocitrato, primero
retirando una molécula de agua para, en el paso siguiente, incorporarla nuevamente.

Libera molécula de agua.

Produce isómero isocitrato y H2O.

Cuarto paso
La molécula de isocitrato de seis carbonos se oxida transformándose en α-cetoglutarato.

LiberaCO2 (una molécula de carbono).

Produce α-cetoglutarato de cinco carbonos y NADH de NADH+.

Enzima relevante: isocitrato deshidrogenasa.

Quinto paso
La molécula de α-cetoglutarato de cinco carbonos se oxida obteniendo succinil-CoA.

Libera CO2 (una molécula de carbono).

Produce succinil-CoA de cuatro carbonos.

Enzima relevante: α-cetoglutarato deshidrogenasa.

Sexto paso
La molécula succinil-CoA de cuatro carbonos sustituye su grupo CoA por un grupo de
fosfato produciendo succinato.

Produce succinato de cuatro carbonos y ATP de ADP o GTP de GDP.

Séptimo paso
La molécula succinato de cuatro carbonos se oxida formando fumarato.

Produce fumarato de cuatro carbonos y FADH2 de FDA.

Enzima: permite que el FADH2 transfiera sus electrones directamente a la cadena de

transporte de electrones.

Octavo paso
La molécula de fumarato de cuatro carbonos se le agrega a la molécula de malato.

Libera H2O.

Produce malato de cuatro carbonos.

Noveno paso
La molécula de malato de cuatro carbonos se oxida regenerando la molécula de
oxalacetato.

Produce: oxalacetato de cuatro carbonos y NADH de NAD+.

Transporte de membrana

En biología celular se denomina transporte de membrana, transporte celular o transporte

trans-membranal al conjunto de mecanismos que regulan el paso de solutos, iones y
pequeñas moléculas, a través de membranas plasmáticas. La membrana celular está
constituida por lípidos, proteínas y glúcidos en proporciones aproximadas de 40-50 %, 40-
50 % y 10 %, respectivamente. En la membrana de la célula eucariota existen 3 tipos de
lípidos: fosfolípidos, glucolípidos y colesterol. Una parte de estas moléculas lipídicas
es hidrófila y la otra hidrófoba, por lo que cuando se encuentran en un medio acuoso se
orientan formando una bicapa lipídica. La membrana tiene un cierto grado de fluidez, que
depende de la temperatura y su composición. La presencia de ácidos grasos insaturados y
de cadena corta favorecen la fluidez, mientras que la presencia de colesterol endurece las
membranas, reduciendo su fluidez y permeabilidad.
Este transporte de membrana se debe a la selectividad de membrana, una característica
de las membranas celulares que las faculta como agentes de separación específica de
sustancias de distinta índole química; es decir, la posibilidad de permitir la permeabilidad
de ciertas sustancias pero no de otras. 2 Los sistemas de transporte de membrana
desempeñan papeles esenciales en el metabolismo celular y en actividades tales como la
adquisición de nutrientes orgánicos e inorgánicos, mantenimiento de la homeostasis iónica,
extrusión de compuestos tóxicos y de desecho, detección ambiental, comunicación celular
y otras funciones celulares.
Los movimientos de casi todos los solutos a través de la membrana están mediados
por proteínas transportadoras de membrana, más o menos especializadas en el transporte
de moléculas concretas. Puesto que la diversidad y fisiología de las distintas células de un
organismo está relacionada en buena medida con su capacidad de captar unos u otros
elementos externos, se postula que debe existir un acervo de proteínas transportadoras
específico para cada tipo celular y para cada momento fisiológico determinado;
dicha expresión diferencial se encuentra regulada mediante: la transcripción diferencial de
los genes codificantes para esas proteínas y su traducción, es decir, mediante los
mecanismos genético-moleculares, pero también a nivel de la biología celular: dichas
proteínas pueden requerir de activación mediada por rutas de señalización celular,
activación a nivel bioquímico o, incluso, de localización en vesículas del citoplasma
AA CUERPOS CETONICOS:
Los cuerpos cetónicos son moléculas solubles en agua que el cuerpo produce a partir de la grasa en
situaciones de ayuno o restricción de carbohidratos. El cuerpo requiere cierta cantidad de glucosa
para cumplir sus funciones (sistema nervioso y cerebro por ejemplo). Cuando se acaba el glucógeno
hepático y por consiguiente ese flujo de glucosa se ve comprometido, la oxidación de ácidos grasos
es muy intensa en el hígado y como consecuencia empiezan a producirse cuerpos cetónicos. Éstas
moléculas derivadas de la oxidación de la grasa (acetoacetato, beta hidroxibutirato y acetona)
altamente energéticas son las que hacen que el cuerpo no se quede sin energía ya que el cerebro
puede utilizarlas para todas sus funciones de una forma mucho más eficiente que la propia glucosa
(en caso de haber ambas consume más beta hidroxibutirato). Y aunque por esto mismo los cuerpos
cetónicos o CT han sido tachados de simple combustible o substrato energético de emergencia está
más que demostrado su potente efecto terapéutico con infinidad de experiencia clínica y
bibliografía que lo sustenta.
Su principal función es donar su esqueleto carbonado para formar acetli- CoA. Algunos de estos aa
necesitan pasar por un proceso de transformación o desaminacion para convertirse en
Acetoacetato y posteriormente se transforma en Acetil-CoA.
OXIDACION Y REDUCCION
Una reacción de oxidación–reducción, o reacción redox, es una reacción en la que hay una
transferencia de electrones entre especies químicas (los átomos, los iones o las moléculas que
intervienen en la reacción). Todo el tiempo se producen reacciones redox a nuestro alrededor: en la
quema de combustibles, la corrosión de metales e incluso en los procesos de fotosíntesis y
respiración celular hay oxidación y reducción. A continuación se muestran ejemplos de reacciones
redox comunes.
Durante una reacción redox, algunas especies sufren oxidación, o la pérdida de electrones,
mientras que otras sufren reducción, o ganan electrones. Por ejemplo, considera la reacción entre
el hierro y el oxígeno para formar herrumbre (u "óxido").

La vitamina C es una sustancia hidrosoluble que el ser humano no la sintetiza por carecer de las
enzimas necesarias para dicho propósito; en tal sentido, debe incorporarla necesariamente en su
dieta 1,2,3. Esta vitamina cumple múltiples funciones en el organismo: participando en la síntesis
de colágeno, absorción del hierro no hemínico, síntesis de carnitina, síntesis de sales biliares,
síntesis de esteroides, etc. 1,2.

El ácido ascórbico es un compuesto con una eficiente capacidad de reducción que, a través de la
pérdida secuencial de un electrón, se transforma en ácido semideshidroascórbico y ulteriormente
en ácido deshidroascórbico, disminuyendo paralelamente su potencial estándar de reducción. En
medio acuoso predomina el L-deshidroascórbico presentándose en la forma de especie bicíclica
hidratada. Tiene la propiedad de formar complejos con metales como: manganeso, fierro, cobre,
níquel, cobalto, plata y oro, cuyas velocidades de reacción son dependientes del pH y de la
naturaleza del complejo formado 4.

El efecto tóxico que la vitamina C ejerce a nivel celular, se incrementa considerablemente en

presencia de metales de transición, como el Cu-II; esta asociación ocasiona la oxidación del
ascorbato que ocurre con la previa reducción del Cu-II2 y la formación de peróxido de hidrógeno;
en una siguiente etapa, el peróxido de hidrógeno reacciona con el Cu-I generando el radical
hidroxilo, el cual puede reaccionar indiscriminadamente con diversas biomoléculas causando daño
a nivel celular5,6. Sustancias como el EDTA, tienen la propiedad de interaccionar con el Cu-II e
inhibir la oxidación de la vitamina C; asimismo, otros compuestos, como la tioúrea o manitol, evitan
el efecto nocivo que eventualmente podrían ocasionar los radicales libres generados por la
oxidación del ascorbato 7.

Los metales de transición son catalizadores muy eficientes, especialmente en reacciones de tipo
rédox, por cuyo motivo, es probable que un gran número de reacciones de autoxidación en realidad
sean reacciones catalizadas por metales8; el dianión ascorbato es la única especie de ascorbato que
sufriría significativamente un proceso de autoxidación9; a pH 7,4 la tasa de autoxidación está
determinada por la presencia de Asc 2-.

La oxidación del ascorbato por iones cúpricos se realiza con consumo de oxígeno y formación del
radical hidroxilo; en este proceso se produce la formación de un complejo del ion metálico con el
ácido ascórbico en la etapa de pre-equilibrio, siendo la velocidad de reacción dependiente del pH.
La acción catalítica del Cu-II sobre la oxidación del ácido semideshidroascórbico por oxígeno
molecular, es mayor que el ejercido por el Fe-III en medio ácido10.

El radical ascorbato tiene un electrón desapareado en un sistema-∏ altamente deslocalizado,

siendo un radical libre poco reactivo; hecho que lo torna en un eficiente antioxidante, teniendo un
potencial de reducción menor que los radicales hidroxilo, alcoxilo, peroxilo, urato y tocoferoxilo; a
diferencia de otros antioxidantes, el radical ascorbato, como el deshidroascorbato, tienen la ventaja
de ser reducidos en una reacción inversa a ascorbato 9.
 DEFINIR POOL DE LOS AMINOACIDOS

Está constituido por los aminoácidos libres en los diferentes líquidos corporales como el intersticial,
el plasma y la linfa, entre otros. Existe un continuo intercambio entre estos a través de las distintas
barreras, membranas celulares, capilares y otras. La cantidad y concentración de cada uno de los
aminoácidos del pool es biológicamente constante, ya que sus variaciones se producen dentro de
límites más o menos estrechos. La constancia del pool refleja un equilibrio dinámico entre los
procesos que le aportan y le sustraen aminoácidos.

LOS PROCESOS QUE APORTAN AMINOÁCIDOS SON:

La absorción intestinal

La absorción intestinal constituye la fuente principal de ingreso de nitrógeno metabólicamente útil

al organismo, la composición y cuantía de este aporte depende de la dieta, generalmente una dieta
balanceada aporta al pool entre 70 y 100 gramos de aminoácidos al día.

El catabolismo de proteínas hísticas

Otro proceso que aporta aminoácidos al pool es el catabolismo de proteínas hísticas, que consiste
en la degradación de las proteínas de nuestro propio organismo, catalizado por enzimas
proteolíticas, muchas se localizan en los lisosomas y se han denominado genéricamente catepsinas.
El catabolismo de proteínas hísticas está sometido a regulación, resulta inhibido por diferentes
aminoácidos y por la insulina, el glucagón y los glucocorticoides aceleran este proceso. Esta
posibilidad de regulación tiene poder adaptativo en situaciones tales como el ayuno, la fiebre y
otros. El catabolismo de proteínas hísticas aporta alrededor de 140 gramos de aminoácidos
diariamente al pool en un individuo normal.

La síntesis de aminoácidos

La síntesis de aminoácidos ocurre a partir de sustancias precursoras provenientes de las vías

metabólicas de glúcidos fundamentalmente, aunque este proceso aporta aminoácidos al pool, tiene
limitaciones, ya que como veremos posteriormente, nuestro organismo no es capaz de sintetizar
todos los aminoácidos sino sólo algunos de ellos.

Los procesos que no aportan aminoácidos son:

La síntesis de proteínas

La síntesis de proteínas sustrae aminoácidos del pool. Este proceso está sujeto a una estricta
regulación genética, para que se efectúe la misma es necesario que todos los aminoácidos que
componen las proteínas estén presentes en el pool en cantidades adecuadas. Otro de los procesos
que sustraen aminoácidos del pool lo constituye la síntesis de otros compuestos nitrogenados,
como los nucleótidos y grupos hemo, que tienen como precursores a los aminoácidos.

La síntesis de otros compuestos nitrogenados

La síntesis de aminoácidos ocurre a partir de sustancias precursoras provenientes de las vías

metabólicas de glúcidos fundamentalmente, aunque este proceso aporta aminoácidos al pool, tiene
limitaciones, ya que como veremos posteriormente, nuestro organismo no es capaz de sintetizar
todos los aminoácidos sino sólo algunos de ellos.
El catabolismo de aminoácidos

El catabolismo de aminoácidos es otro de los procesos que sustrae aminoácidos del pool,
representa la vía de degradación de dichos compuestos con función fundamentalmente energética.
Se utilizan cada día unos 70 gramos con estos fines, lo que cubre el 20% de las necesidades
calóricas de un adulto normal. Este aporte puede incrementarse durante el ayuno y también de
acuerdo con la composición de la dieta y el estado metabólico del organismo.

REACCIONES DE TRASAMINACION Y DESAMINACION

El grupo -amino (nitrógeno) de los aminoácidos es separado del esqueleto de carbono, mediante
el desarrollo coordinado de la transaminación y la desaminación oxidativa. Durante la
transaminación, el grupo -amino de los aminoácidos proteicos, excepto lisina, treonina y prolina,
se transfiere a un cetoácido (esqueleto de carbono), en consecuencia se forma un nuevo
aminoácido y se libera el cetoácido correspondiente al aminoácido inicial. Esta reacción es
catalizada por las enzimas aminotransferasas, también llamadas transaminasas, muchas de las
cuales utilizan 1 -cetoglutarato como cetoácido, por lo que tarde o temprano, el grupo amino de
todos los aminoacidos es dirigido al glutamato. El piridoxal fosfato (PLP), el cual se forma a partir de
la vitamina B6 (piridoxina), es el grupo prostético de las aminotransferasas. El PLP se enlaza a la
enzima y al sustrato formando lo que se conoce como base de Schiff. El grupo -amino es
transferido al PLP creándose piridoxamina fosfato transitoriamente, posteriormente el cetoácido
aceptor toma el grupo amino de la piridoxamina fosfato, con lo que se genera el aminoácido

correspondiente y la piridoxamina fosfato vuelve a su estado original. Posteriormente, la

desaminación oxidativa del glutamato es catalizada por la glutamato deshidrogenasa. Esta enzima
alostérica mitocondrial requiere de NAD o NADP como coenzima, es inhibida por el GTP y el ATP,
mientras que el GDP y ADP la activan. Así, una disminución del nivel energético incrementa la
desaminación. Mediante esta reacción, el glutamato pierde su grupo amino en forma de amonio y
libera su esqueleto de carbono como -cetoglutarato, esto ocurre en ambos sentidos; la glutamato
deshidrogenasa tanto desamina al glutamato como lo sintetiza. Transporte del amonio
extrahepático al hígado El amonio generado en la desaminación oxidativa es tóxico para las células

CICLO DE UREA

Ciclo de la urea Como ya se dijo, la acumulación de amonio tiene consecuencias tóxicas. Por lo
tanto se debe eliminar con la misma rapidez con la con la que se genera. Los animales acuáticos
eliminan directamente amonio gracias a que pueden captar y expulsar cantidades ilimitadas de
agua. En cambio los animales terrestres necesitan trasformarlo en un compuesto que pueda
excretarse sin que ello implique una pérdida importante de agua. Las aves y los reptiles producen
ácido úrico y los mamíferos urea. La urea se forma a lo largo de una secuencia de cinco reacciones
en el hígado, de la cuales cuatro forman un ciclo: 1) En la mitocondria, la enzima mitocondrial
cabamoil fosfato sintetasa I, que técnicamente no forma parte del ciclo de la urea, cataliza la
reacción limitante. Condensa amonio y bicarbonato para formar carbamoil fosfato, quien
proporciona uno de los dos átomos de nitrógeno de la urea. Esta reacción es irreversible y requiere
de 2 ATP. En los eucariotas la carbamoil fosfato sintetasa II es citosólica, usa glutamina como
donador de nitrógeno y está involucrada en la síntesis de pirimidinas. 2) El grupo carbamoil del
carbamoil fosfato es transferido a la ornitina formando citrulina. Esto ocurre dentro de la
mitocondria gracias a la ornitina 3.

IMPORTANCIA DE LA GLUTAMINA.

La glutamina es el aminoácido más abundante del organismo y está implicada en numerosos

procesos del metabolismo intermediario, sobre todo en la síntesis de aminoácidos y purinas, en el
ciclo de los ácidos tricarboxílicos y en la generación de urea. Aunque se ha considerado un
aminoácido no esencial debido a que puede ser sintetizado por el organismo, existen situaciones
clínicas graves que cursan con una depleción marcada, por lo que ha sido considerado como
condicionalmente esencial. Los niveles bajos de glutamina se asocian con alteraciones de la función
inmune, con cambios en la estructura y función de la mucosa intestinal y del tejido linfático
asociado, con disminución de la capacidad oxidante y con modificaciones de la sensibilidad a la
insulina en el enfermo grave. La administración de suplementos clínicos de glutamina, tanto por vía
enteral como parenteral, han dado resultados contradictorios pero, en su mayor parte, apoyan la
hipótesis de que los aportes de glutamina pueden modificar la morbimortalidad de los enfermos
graves. Quedan cuestiones pendientes de resolver como la dosis adecuada y la vía de
administración, y más importante, definir aquellos subgrupos de pacientes que pueden beneficiarse
más de su empleo.

EXPLICAR ESQUEMATICAMENTE LA FORMACION DE LA GLUTAMINA Y SEÑALAR SU

IMPORTANCIA

La glutamina (Gln) participa en numerosas funciones biológicas que recorren desde el

mantenimiento de la homeostasis del nitrógeno (N) corporal hasta la inmunocompetencia y la
respuesta a la agresión. La Gln ha sido reconocida como el aminoácido condicionalmente esencial
más abundante de la economía. Las concentraciones séricas de Gln se depletan rápidamente
durante la agresión, la injuria y la sepsis. La célula cancerosa actúa como una trampa de N, y le
disputa a la célula sana la disponibilidad y el acceso a nutrientes, la Gln entre ellos. La depleción
tisular de Gln pudiera afectar la efectividad de las distintas modalidades de la citorreducción
tumoral (CRT). Se ha propuesto la suplementación exógena de Gln para paliar las concentraciones
tisulares disminuidas del aminoácido, restablecer las funciones biológicas afectadas, y asegurar la
efectividad de los esquemas citorreductores. La suplementación exógena de Gln también podría
servir para promover el arraigo y la proliferación de las subpoblaciones leucocitarias de neutrófilos
tras el trasplante de médula ósea (TMO). Una tercera aplicación de la suplementación exógena con
Gln sería la paliación de la mucositis, la diarrea, y otros efectos colaterales de la CRT. Se podrían
beneficiar de la suplementación exógena con Gln aquellos enfermos en los que se anticiparía la
interrupción de la CRT debido a la pérdida experimentada de peso, la reducción de la masa magra
corporal, y el riesgo incrementado de infección y sepsis. Las indicaciones de la suplementación
exógena con Gln deben extenderse a las necesarias consideraciones econométricas sobre la
inclusión de esta modalidad de apoyo nutricional en la CRT.