1

1. ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo con el tipo de sustrato sobre el que

actúa?

Estas enzimas se clasifican en:

1. Oxidorreductasas: trasferencia de electrones en reacciones de oxidación-reducción

2. Transferasas: trasferencia de grupos funcionales entre sustratos

3. Hidrolasas: reacción de hidrolisis (descomposición de sustancias orgánicas por acción de

agua) frecuentes en procesos digestivos.

4. Liasa: rotura y soldadura de sustratos sin acción del agua

5. Isomerasas: trasforman un sustrato en otro

6. Ligasas o sintetasas: unió de moléculas que necesitan ATP que suministre energía para

el enlace.

2. Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos sobre los que actúan,

y reacción que catalizan, las siguientes enzimas:

Lipasa: la función principal es catalizar la hidrolisis de triacilglicerol a glicerol y

acidos grasos libres. Actúa junto con las bilis descomponiendo las grasas para que estas

puedan ser absorbidas por el organismo.

Proteasa: sin enzimas que rompen los enlaces peptídicos de las proteínas la cual utiliza

una molecula de agua, esta enzima ayuda a la digestion de proteínas.

 2

Lactasa: enzima producida por el intestino delgado esta actúa covirtiendo la lactosa en

azúcar (disacárido) la lactasa cataliza la hidrolisis del enlace glucosídico en la lactosa

disacárido liberando galactosa y glucosa.

Papaína: es una enzima que se encuentra en la papaya la cual provoca la ruptura de

múltiples enlaces en las proteínas animales lo que por consecuente actue ablandando la

carne y aportando propiedades antinflamatoria , esta también hidroliza las proteínas

vegetales y útil para evitar formación de sedimento proteicos.

Tripsina: enzima que es secretada por el páncreas (inactiva) esta se activa en el

duodeno que rompe los enlaces peptídicos de las proteínas mediante la hidrolisis para

formar péptidos más pequeños, los cual es fundamental para la absorción de las

proteínas en los alimentos.

Sacarasa: esta enzima es la encargada de hidrolizar la sacarosa convirtiendo el

azúcar(común) en glucosa y fructosa su principal función es la de trasporte de energía.

3. Las enzimas son moléculas de proteínas que son fabricadas por todas las células

vegetales y animales. Todas las células requieren enzimas para sobrevivir y

funcionar.
 3

a. Explique ¿cómo actúan las enzimas como catalizadores? ¿Qué significa las

reacciones químicas sean más rápidas y con menor gasto de energía, en

comparación con otros catalizadores?

los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción,

aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que

solamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en

condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones

extremas de presión, temperatura o pH. La temperatura puede tener un efecto importante sobre la

actividad de las enzimas y las velocidades de reacción. A bajas temperaturas, el aporte de calor

usualmente aumenta la velocidad de una reacción enzimática, porque los reactivos tienen mayor

energía y pueden alcanzar el nivel de la energía de activación con mayor facilidad.

b. las enzimas digestivas causan que los alimentos se descompongan. ¿Cómo es el

mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones? Interprete la

siguiente ecuación.

Gráfico 1. Transformación de una enzima de sustratos a productos.

 4

Las enzimas catalizan reacciones químicas que involucran sustrato. El sustrato se une al sitio

activo de la enzima, y se forma un complejo enzima-sustrato. Por acción de la enzima, el sustrato

se transforma en producto, se libera del sitio activo y queda libre para recibir otro sustrato. La

ecuación general es la siguiente:

E: enzima S: sustrato P: producto

Mediante el incremento de la concentración de sustrato, la velocidad de la reacción aumentará

debido al aumento de la probabilidad de formación de complejos enzima-sustrato. Esto ocurrirá

hasta que no haya más enzimas disponibles para la formación de complejos enzima-sustrato, lo

que corresponde a un punto en que la velocidad ya no aumenta. La concentración de

enzimas constituye el factor limitante.

La derivación de Michaelis y Menten Se obtiene de la siguiente manera:

Se supone que la reacción enzimática es irreversible, y que el producto no se liga con la enzima

después de la reacción.

Siguiendo la aproximación del estado estacionario, se señala que la concentración del complejo

enzima-sustrato es pequeña y se mantiene casi constante a lo largo de la reacción enzimática:

4. Las enzimas también tienen aplicaciones industriales y médicas importantes. La

fermentación del vino, la levadura del pan, la cuajada de queso y la elaboración de

cerveza eran producidas por las enzimas de distintos microorganismos que

actuaban en sobre estos sustratos, pero solo se entendieron hasta el siglo XIX.
 5

a. ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato que se

encuentra por ejemplo en la fermentación del vino?

Las enzimas son capaces de distinguir los distintos tipos de sustratos que se encuentren

lo que hace que tenga especificidad molecular en cuanto al vino las enzimas hacer la

fermentación de azucares lo cual los trasforma en etanol.

a. Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones químicas que

son catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores pueden afectar la actividad

enzimática?

 Concentración de enzimas: a medida que aumenta la concentración de

enzimas la velocidad de reacción aumenta de manera proporcional.

 Concentración de sustrato: al aumentar la concentración de sustrato

aumenta la velocidad de reacción estos se deben a que las moléculas de

sustrato colisionaran con moléculas de enzimas.

 PH: los cambios de concentración de iones de hidrogeno influyen en la

actividad enzimática ya que estos iones poseen carga y fuerza de atracción y

repulsión entre los enlaces de hidrogeno e iónicos de las enzimas.

 Salinidad: las sales afectan el potencial iónico y en consecuencia pueden

interferir en ciertos enlaces de las enzimas, los cuales pueden formar parte

del sitio activo de la misma.

 6

 Temperatura: a medida que aumenta la temperatura la actividad enzimática

aumenta, pero altas temperaturas las enzimas se desnaturalizan.

 Activadores enzimáticos: algunos enzimas requieren presencia de otros

elementos para funcionar mejor como los cofactores enzimáticos (anión de

cloruro CI) o coenzimas.

 Inhibidores enzimáticos: son sustancias que afectan negativamente la

funciona de las enzimas en consecuencia ralentiza o detienen la catálisis.

 Inhibidores competitivos: compuesto químico similar a un sustrato que

puede reaccionar con el sitio activo de la enzima así que cuando una enzima

se une a un inhibidor competitivo el sustrato no puede unirse a la enzima.

 Inhibidores no competitivos: es un compuesto químico que se une a otro

lugar del sitio activo de una enzima, en consecuencia, la enzima cambia de

forma y ya no puede unirse fácil al sustrato y la enzima no puede funcionar

correctamente

b. ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?

El sitio activo de una enzima, también llamado centro activo, es la zona de la enzima a

al cual se une el sustrato, para que la reacción se produzca. La mayoría de las enzimas

son proteínas globulares, con tamaños muy variables, que pueden ir desde 62 hasta 2500
 7

aminoácidos. En la mayoría de los casos, las enzimas tienen un tamaño mucho mayor

que el sustrato sobre el cual actúan. Sólo una pequeña parte de la enzima constituye su

sitio activo.

la flecha roja de la izquierda señala y sitio activo de una enzima, representada en color

amarillo.  A la derecha, la flecha señala el sitio activo ocupado con sustrato.

c. ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética enzimática en las

enzimas?

El PH afecta la forma y por lo tanto la tasa de reacción, cada enzima tiene un pH óptimo. Éste

está entre pH 6 - 8 para la mayoría de las enzimas. Sin embargo, las enzimas digestivas en el

estómago están diseñadas para trabajar mejor a pH 2 mientras las del intestino tienen un óptimo a

pH 8, ambas se ajustan a su medio ambiente.

 8

5. Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la ecuación de Michaelis-

Menten, la cual se muestra en una curva, dificultando los cálculos cinéticos. Para

determinar la actividad cinética, la ecuación de Michaelis-Menten y la curva resultante de

los cálculos de la velocidad, se transforma en una línea a través de recíprocos dobles,

método establecido por Lineweaver-Burk.

d. ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

Recibe el nombre en honor a Leonor Michaels y menten el cual describe la

velocidad de reacción de variadas reacciones

enzimáticas.

e. La transformación de sustratos a productos implica las velocidades de

transformación. ¿Qué es la velocidad inicial V0 y la velocidad máxima Vmax?

V0 ésta indica inicio y cantidad de moléculas del sustrato que se trasforman en un

producto por segundo que a medida que alcanza una concentración de (s) sustrato

llega a una velocidad constante de formación de producto a esto le llamamos

velocidad máxima (Vmax)

f. Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-Menten. ¿Qué

es la Km? ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de la enzima por el sustrato?

 9

La constante de Michaels menten es la concentración de sustrato, esta constante

determina que con la concentración de sustrato la velocidad de reacción enzimática

alcanza un valor igual a la mitad de la velocidad máxima.

g. Un estudio de la cinética de una reacción química generalmente se lleva a cabo

con uno o los dos objetivos principales: Análisis de la secuencia de pasos

elementales que dan lugar a la reacción general. es decir, el mecanismo de

reacción y la determinación de la velocidad absoluta de la reacción y sus pasos.

¿Qué consisten?

h. Determine la velocidad máxima y el km, para los siguientes datos a través del

método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta actividad realice el cálculo

de los valores que se presenta, por el método de Lineweaver – Burk - Calcule

los recíprocos de la actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique

1/v como función de 1/ [S].

[S] µM µM/min 1/Vo 1/[S]

30 0,441 1
30 0,440
50 0,680
50 0,683
75 0,978
75 0,998
100 1,144
 10

100 1,152
125 1,468
125 1,427
300 2,435
300 2,624
600 3,532
600 3,311
900 3,761
900 3,606
1000 3,649
1000 3,797

[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.

El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los valores inversos, es

decir (1/Vo y 1/[S]).

m: Es la pendiente de la recta

b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de estimación lineal arroja una

ecuación de la siguiente forma: y = mx + b (Línea recta). las variables del caso son:

1/Vo = m y 1/[S] = b

2. ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la enzima y a la

regulación enzimática.

Las vitaminas son precursoras de coenzimas, (aunque no son propiamente enzimas)

grupos prostéticos de las enzimas. ... Algunas pueden servir como ayuda a

las enzimas que actúan como cofactor, como es el caso de las vitaminas hidrosolubles.

 11

Muchas enzimas no funcionan de manera óptima, o incluso no funcionan en absoluto, a

menos que estén unidas a otras moléculas auxiliares no proteicas conocidas

como cofactores. Estos pueden unirse temporalmente a la enzima a través de enlaces

iónicos o de hidrógeno, o permanentemente mediante enlaces covalentes más fuertes. 

Las coenzimas son un subconjunto de cofactores que son moléculas orgánicas (basadas

en el carbono). La fuente más común de coenzimas son las vitaminas de la dieta.

Algunas vitaminas son precursores de coenzimas y otras actúan directamente como

coenzimas. Por ejemplo, la vitamina C es una coenzima de varias enzimas que participan

en la construcción de la proteína llamada colágena, una parte clave del tejido conectivo.

Estas son sustancias imprescindibles en nuestro cuerpo y estas las encontramos en los

diversos alimentos se conocen hasta la presente 13 vitaminas las cuales cada una tienen

funciones específicas en el desempeño funcional de nuestro cuerpo. Se encuentran 2

clases hidrosolubles (que se desechan por la orina, pero el cuerpo retiene un pequeño %)

y liposoluble (se almacena en tejido adiposo)

 Vitamina A

 Vitamina C

 Vitamina D

 Vitamina E

 Vitamina K

 Vitamina B1 (tiamina)

 Vitamina B2 (riboflavina)

 Vitamina B3 (niacina)

 Ácido pantoténico (B5)
 12

 Biotina (B7)

 Vitamina B6

 Vitamina B12 (cianocobalamina)

 Folato (ácido fólico y B9)

3. Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y pH.

a. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la temperatura está

en el punto A?

b. En el punto A se encuentra en una temperatura optima la cual aumenta la velocidad

de las enzimas y moléculas de sustratos es decir son proporcionales.

c. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B?

En el punto B llega a una temperatura la cual la acción enzimática se desnaturaliza

 13

a. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al 100%?

Las crestas de la actividad es cuando la actividad enzimática llega a su estado de
transición en el cual es fácil que se rompan o se forme uno o más enlaces químicos
formando el producto.
 14

Bionova,curso biología/enzimas. (recuperado 31 marzo 2020)

a. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los distintos pHs que
indican las gráficas?

Las enzimas tienen sensibilidad a los cambios de PH, la pepsina gástrica tiene un PH
óptimo de 2 la ureasa esta su pH optimo en 7, y la arginasa esta en 10PH, los ligeros
cambios del PH pueden hacer que se desnaturalice la proteína, a lo largo del tiempo los
seres vivos han desarrollado métodos para mantener estable su PH
 15

2 Ejercicio 2. Bioenergética

Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas funcionan como donantes
de electrones durante la oxidación. El producto de la energía obtenida es más bajo que el de
la molécula donante. De otra parte, la energía es almacenada para su uso posterior. Teniendo
en cuenta lo anterior, responda las siguientes preguntas:

1. El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación para perder

electrones. Las moléculas bioquímicas varían su actividad para ganar o perder
electrones.

a. ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa a CO 2 se

conserva en las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?
Todas las células relizan oxidación de nutrientes con el fin de generar ATP, los
electrones se canalizan mediante intermediarios metabólicos y trasporte de
coenzimas de energía flujo a energía química. La degradación de glucosa como
nutriente reducido produce NADH- FDH2
 16

Recuperado oxidoreduccion biológica y fosforilación oxidativa (31-marzo 2020)

b. ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos de

nicotinamida cómo el nicotinamida adenín dinuclecleótido (NAD)?
Nicotinamida adenina dinucleótido (NAD) llamada (difosfopiridina nucleótido y
coenzima I )es una enzima que se encuentra en todas las células, esta se encuentra
en 2 formas el NAD+ que es un oxidante por lo tanto recibe electrones de otras
moléculas y se reduce convirtiéndose en NADH que se puede dar utilidad para dona
electrones estas reacciones de trasferencias son función principal de NAD+.
En el metabolismo el NAD+ participa en las reacciones oxidorreducción llevando
los electrones de una reacción a otra.

c. ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?

FAD es una coenzima que interviene como dador o aceptor
de electrones y protones en reacciones metabólicas redox; su estado oxidado (FAD)
se reduce a FADH2 al aceptar dos átomos de hidrógeno (cada uno formado por un
electrón y un protón) Por tanto, al reducirse capta dos protones y dos electrones, lo
que lo capacita para intervenir como dador de energía o de poder reductor en
el metabolismo.

d. ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín trifosfato (ATP)?

La formación de ATP se realiza por la fosforilación del ADP dado por la acción de la
arginina fosfato y la creatina fosfato que actúan como reservorio especial de energía
química para la rápida fosforilación del ADP. Este proceso se conoce como fosforilación
oxidativa.
Tanto la creatina fosfato como a la arginina fosfato se les conoce como fosfágenos, y en
la reacción está implicada la enzima transfosforilasa.

e. En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ión de hidrógeno?

 17

La oxidación del hidrógeno sucede a través de una serie de reacciones que desdoblan cada
átomo de H en un protón y un electrón (H2 ® H+ + e-). Los electrones se combinarán con
el oxígeno disuelto con las moléculas de agua y generar iones hidroxilo y, después, éstos
junto con el hidrógeno se combinan para formar agua. Durante esta secuencia se liberan
enormes cantidades de energía para formar ATP. Esta síntesis de ATP recibe el nombre
de fosforilación oxidativa y se produce enteramente en las mitocondrias, en la
llamada cadena transportadora de electrones (CTE), que esencialmente constituye
la respiración interna y tiene lugar en la membrana interna mitocondrial, mediante un
proceso muy especializado llamado mecanismo quimiosmótico.
2. ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP (adenosín
trifosfato)?
a. ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se formanen la glucólisis?
La glucólisis produce dos moléculas de ATP directamente y dos moléculas de NADH

¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la cadena

transportadora de electrones?
Se estima que alrededor de 30-32moleculas de ATP se producen.

Khan academy, fosforilacion oxidativa. Recuperado 31 marzo 2020

3. Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la función
enzimática.
a. ¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de importancia en la
actividad enzimática de algunas enzimas?
 18

El catión es un ion de carga positiva estos se describen como un estadio de oxidación

positivo el cual juegan papel en los procesos biológicos mantienen la potencia
electroquímica, así como ayudan en procesos de contracción muscular, impulsos
nerviosos. Estos cationes hay diversos tipos intra o extracelulares que cumplen
diferentes funciones más específicas.

Cationes

Catión aluminio Al3+ Catión aluminio

Catión bario Ba2+ Catión bario

Catión berilio Be2+ Catión berilio

Catión cesio Cs+ Catión cesio

Catión calcio Ca2+ Catión calcio

Catión cromo (II) Cr2+ Catión hipocromoso

Catión cromo (III) Cr3+ Catión crómoso

Catión cromo (VI) Cr6+ Catión crómico

Catión cobalto (II) Co2+ Catión cobaltoso

Catión cobalto (III) Co3+ Catión cobáltico

Catión cobre (I) Cu+ Catión cuproso

Catión cobre (II) Cu2+ Catión cúprico

 19

Catión galio Ga3+ Catión galio

Catión helio He2+ (partícula α)

Catión hidrógeno H+ Catión hidrógeno (Protón)

Catión hierro (II) Fe2+ Catión ferroso

Catión hierro (III) Fe3+ Catión férrico

Catión plomo (II) Pb2+ Catión plumboso

Catión plomo (IV) Pb4+ Catión plúmbico

Catión litio Li+ Catión litio

Mg2
Catión magnesio + Catión magnesio

Mn2
Catión manganeso (II) + Catión hipomanganoso

Mn3
Catión manganeso (III) + Catión manganoso

Mn4
Catión manganeso (IV) + Catión mangánico
 20

Catión manganeso Mn7

+ Catión permangánico
(VII)

Catión mercurio (II) Hg2+ Catión mercúrico

Catión níquel (II) Ni2+ Catión niqueloso

Catión níquel (III) Ni3+ Catión niquélico

Catión potasio K+ Catión potasio

Catión plata Ag+ Catión argéntico

Catión sodio Na+ Catión sodio

Catión estroncio Sr2+ Catión estroncio

Catión estaño (II) Sn2+ Catión estannoso

Catión estaño (IV) Sn4+ Catión estánnico

Catión zinc Zn2+ Catión zinc

Catión. (2019, 8 de noviembre). Wikipedia, La enciclopedia libre. Fecha de

consulta: 07:48, abril 1, 2020

b. ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas actúan?

Las enzimas metaloactivadas son las que se asocian un metal con una proteína esta
reacción hace que se dispare la acción enzimática, esta unión de proteína-metal da inicio
a un proceso metabólico el cual se da por finalizado cuando se hace la disociación de
 21

este metal. En la siguiente tabla podremos encontrar las enzimas sobre los diferentes
cationes que actúan.

c. La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se denominan? Y

consultar sobre la función que cumplen en las enzimas y dar ejemplos
as enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en
moléculas diferentes denominadas productos.  Un ejemplo de esto es la lactasa que es una
enzima la cual s función principal es descomponer la lactosa y el azúcar de la leche para que
pueda haber una buena digestión, la unión de lactasa y lactosa resultan dos nuevas moléculas
de glcuosa y galactosa. Esta reacción es una de miles de reacciones enzimáticas que suceden en
nuestro cuerpo siendo todas indispensables para el buen funcionamiento de nuestro organismo.

d. Realice la descripción de las enzimas y su constitución como holoenzimas. Sus

mecanismos de acción y los factores que afectan la actividad.
Las holoenzimas son una enzima que se forman por una parte proteica denominada
Apoenzima la cual se une una molécula no proteica que se denomina cofactor. Estos
(apoenzima-cofactor) no son activos cuando se encuentran separados. Las holoenzimas
son una combinación de enzimas, Así tal las holoenzimas son unas biomoléculas que
cumplen una función de acelerar las reacciones químico-celulares. Un ejemplo que
podemos dar de una holoenzima es el ARN polimerasa que se encarga de catalizar la
reacción a síntesis del ARN la cual es básica para construir cadenas de ARN a partir de
cadenas de ADN.
 22

Bibliografía
desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Cin%C3%A9tica_de_Michaelis-
Menten&oldid=124603896

Portada. Regulación de la actividad enzimática. Recuperado el 28 de marzo de

2020.http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz22.htm.

Lifeder, Factores que afectan la actividad enzimática. Recuperado 28marzo 2020

https://www.lifeder.com/factores-actividad-enzimatica/

La guía, química sitio activo. Recuperado 30-marzo 2020

https://quimica.laguia2000.com/conceptos-basicos/sitio-activo

Cinética de Michaelis-Menten. (2020, 27 de marzo). Wikipedia, La enciclopedia libre. Fecha de

consulta: 02:21, marzo 31, 2020 desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Cin
%C3%A9tica_de_Michaelis-Menten&oldid=124603896.

Medline plus, vitaminas, página actualizada 23 marzo 2020

recuperado 30- marzo 2020 https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/002399.htm

Bionova,curso biología/enzimas. (recuperado 31 marzo 2020)

http://www.bionova.org.es/biocast/tema14.htm

Vitamina. (2020, 7 de febrero). Wikipedia, La enciclopedia libre. Fecha de consulta: 04:13,

marzo 31, 2020 desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?

title=Vitamina&oldid=123373460.Khan academy, regulación enzimática. Recuperado 30 marzo

2020 https://es.khanacademy.org/science/biology/energy-and-enzymes/enzyme-

regulation/a/enzyme-regulation

Lipasa. (2019, 18 de septiembre). Wikipedia, La enciclopedia libre. Fecha de consulta: 21:56,

marzo 28, 2020 desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Lipasa&oldid=119484121.

 23

Peptidasa. (2019, 3 de octubre). Wikipedia, La enciclopedia libre. Fecha de consulta: 21:55,

marzo 28, 2020 desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Peptidasa&oldid=119914439.

Lactasa. (2019, 8 de septiembre). Wikipedia, La enciclopedia libre. Fecha de consulta: 22:04,

marzo 28, 2020 desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Lactasa&oldid=119075605.

Papaína. (2019, 27 de julio). Wikipedia, La enciclopedia libre. Fecha de consulta: 22:09, marzo

28, 2020 desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Papa%C3%ADna&oldid=117742950.

ripsina. (2019, 8 de julio). Wikipedia, La enciclopedia libre. Fecha de consulta: 22:13, marzo 28,

2020 desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Tripsina&oldid=117258281.

ripsina. (2019, 8 de julio). Wikipedia, La enciclopedia libre. Fecha de consulta: 22:13, marzo 28,

2020 desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Tripsina&oldid=117258281.

Problemas de energía, enzimas y catálisis, (1996, octubre) El Proyecto Biológico Department of

Biochemistry and Molecular BiophysicsUniversity of Arizona. Recuperado 28 marzo de 2020
http://www.biologia.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/energy_enzymes_catalysis/07t.html

Cinética de Michaelis-Menten. (2020, 27 de marzo). Wikipedia, La enciclopedia libre. Fecha de

consulta: 23:52, marzo 28, 2020

http://ies.rosachacel.colmenarviejo.educa.madrid.org/aurora/adjuntos/BLOQUE
%204%20METABOL/Microsoft%20Word%20-%20TEMA15.enzimas.doc.pdf

oxidoreduccion, biológica y fosforilación oxidativa. Recuperado (31-marzo 2020)

http://www3.uah.es/bioquimica/Tejedor/BBM-II_farmacia/T2-RED-OX-CTEM-FO.pdf

Fisicanet, biología. Actualizado el 31-03-2020 (recuperado 31 marzo

2020)https://www.fisicanet.com.ar/biologia/metabolismo/ap10-energia-total.php
 24

coenzima, NAD-+NADH. Recuperado 31-marzo-2020

https://www.coenzima.com/coenzimas_nad_y_nadh

fundación para la formación e investigación sanitarias de la región de Murcia, fosforilación

oxidativa . recuperado 31-marzo
2020http://www.ffis.es/volviendoalobasico/4fosforilacion_oxidativa.html

Khan academy, fosforilacion oxidativa. Recuperado 31 marzo 2020

https://es.khanacademy.org/science/biology/cellular-respiration-and-fermentation/oxidative-
phosphorylation/a/oxidative-phosphorylation-etc

Catión. (2019, 8 de noviembre). Wikipedia, La enciclopedia libre. Fecha de consulta: 07:48, abril

1, 2020 desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Cati%C3%B3n&oldid=121168428.
Metaloenzimas,capitulo 3 (recuperado 1-abril 2020
http://www.dcne.ugto.mx/Contenido/MaterialDidactico/QuimicaBioinorganica/Metaloenzimas.p
df

Lifeder, biología, holoenzimas(recuperado 1 abril 2020) https://www.lifeder.com/holoenzima/

Como funcionan las enzimas. Recuperado 1 -abril-

2020https://www.vix.com/es/btg/curiosidades/6696/como-funcionan-las-enzimas

Enzima. (2019, 23 de diciembre). Wikipedia, La enciclopedia libre. Fecha de consulta: 02:18,

abril 2, 2020 desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Enzima&oldid=122236579
González, M. (2010). quimica/sitio activo.