¿Cuál es la naturaleza química de las enzimas?

Las enzimas, catalizadores del sistema biológico, son dispositivos moleculares muy importantes
que determinan el patrón de las transformaciones químicas. También intervienen en la
transformación de una forma de energía en otra.

Las características más relevantes de las enzimas son EL PODER CATALITICO y LA ESPECIFICIDAD
Las enzimas catalizan reacciones. Son necesarias para acelerar y producir reacciones. Sin ellas, las
reacciones no ocurrirían. Son de naturaleza proteica. (prácticamente todas las enzimas conocidas
son proteínas) se pueden clasificar de la siguiente manera:

–estero especificas- en cuanto al sustrato. Diferencian entre los isómeras.

–Saturables- catalizador no biológico (a mas catalizador, más reacción y más velocidad)

–regulables- al pH, temperatura: hace que sea más efectivo o se pare. - las enzimas no se
consumen, siguen intactas, no se degradan. - tienen una actividad óptima a un cierto nivel
del pH o temperatura fisiológicas. - disminuyen la energía de activación. Una enzima no
modifica las constantes de la reacción.

2. ¿Teniendo en cuenta el tipo de reacción que catalizan, cómo se clasifican las enzimas?

Clasificación de las enzimas

De manera tradicional, a las enzimas se les ha puesto en nombre del sustrato sobre el que actúan
terminado en "asa", por ejemplo, la palabra sacarasa es el nombre de una enzima cuyo sustrato es
la sacarosa, una peptidasa se refiere a una enzima que tiene como sustrato a péptidos y la lipasa
degrada lípidos. Sin embargo esta forma de llamar a las enzimas es poco formal y se presta a
muchas confusiones, puede haber dos enzimas diferentes que tengan un mismo sustrato y por lo
tanto llevarían el mismo nombre.

Existe una clasificación internacional de las enzimas, la cual se basa en el tipo de reacción que
catalizan, a continuación se presentan de manera simplificada los principales grupos de enzimas
que existen:

1: Oxidoreductasas: Este tipo de enzimas catalizan la transferencia de electrones de un

compuesto a otro. Casi siempre los electrones van acompañados de protones. Fórmula 6.2 y
Figura 6.3.

6.2
2: Transferasas: La reacción que catalizan estas enzimas es la de transferir un grupo químico de un
compuesto a otro. Fórmula 6.3 y Figura 6.4.

6.3

3:  Hidrolasas: Como su nombre lo dice, estas enzimas catalizan reacciones de hidrólisis. Ecuación
6.4 y Figura 6.5.

6.4

4: Liasas: Las enzimas de este tipo agregan (o sustraen), grupos químicos a dobles ligaduras.
Ecuación 6.5 y Figura 6.6.

6.5

5: Isomerasas: Estas enzimas transforman un compuesto en alguno de sus isómeros. (Recuerde

que los isómeros son compuestos que tienen los mismos átomos pero diferente arreglo en el
espacio). En la Ecuación 6.6 se representa la conversión de la glucosa en fructosa.
6.6

6: Ligasas: Estas enzimas forman uniones covalentes entre dos compuestos, la reacción es

endergónica y requieren de la ruptura de moléculas de ATP que proporcionen energía. Ecuación
6.7 y Figura 6.7.

3. ¿De qué depende la especificidad de las enzimas?

Las enzimas aceleran las reacciones disminuyendo la energía de activación.Los catalizadores

realizan su acción favoreciendo la aproximación de moléculas de los reactivos, pero como no
actúan como tales, no se consumen. Únicamente ayudan a que se produzca la reacción.
Todas las reacciones metabólicas (salvo alguna excepción) son reacciones catalizadas por enzimas.

Cuando un sustrato se encuentra con la enzima correspondiente, la reacción catalizada se produce

en tres etapas:

En primer lugar, el sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima-sustrato (ES).

Como ya se ha apuntado, esta unión se caracteriza por un alto grado de especificidad, de modo
que para cada tipo de sustrato y de reacción se necesita una enzima concreta.

La especificidad enzimática se debe a la estructura proteica de la apoenzima, la cual presenta una

zona, denominada centro activo, con una forma espacial característica en la que se acopla el
sustrato. Este acoplamiento se ha comparado con el que existe entre una llave y su cerradura: sólo
es posible abrirla si los salientes y entrantes de una y otra encajan exactamente, por lo que
cualquier cambio que se produzca en la forma impedirá su acoplamiento.

4. ¿Qué factores influyen en la actividad enzimática?

Los factores que afectan la actividad enzimática son:

Efecto del pH

Las enzimas actúan dentro de límites estrechos de pH (pH óptimo de la reacción). Por ejemplo, la
pepsina (enzima estomacal) tiene un pH óptimo de 2, al graficar su actividad enzimática para
valores crecientes de pH, comenzando desde la zona ácida, se obtiene una curva en forma de
campana. El máximo de la curva corresponde al pH óptimo en el cual la enzima tiene su máxima
actividad. En medios muy ácidos o muy alcalinos, la enzima se desnaturaliza y se inactiva. Otras
enzimas en cambio tienen una actividad óptima a pH alcalino como la tripsina 

Efecto del pH sobre la actividad enzimática de la pepsina y tripsina.

Temperatura

La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por lo general, con la temperatura, dentro del
intervalo en que la enzima es estable y activa. La velocidad por lo general se duplica por cada 10°C
de aumento térmico. La actividad enzimática máxima se alcanza a una temperatura óptima, luego
la actividad decrece y finalmente cesa por completo a causa de la desnaturalización progresiva de
la enzima por acción de la temperatura.

A bajas temperaturas, las reacciones disminuyen mucho o se detienen porque decrece la cinética
molecular, pero la acción catalítica reaparece cuando la temperatura se eleva a valores normales
para la enzima. No olvidar que una enzima humana típica posee su óptimo a 37 º C, en cambio
otros organismos como, por ejemplo, las bacterias termófilas resistentes a altas temperaturas
tienen su óptimo de actividad cercano a los 80º C
Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática en una enzima típica humana y una
bacteria termófila.

Desnaturalización de una proteína

Concentración de sustrato

Principalmente, la velocidad de la reacción o catálisis varía de acuerdo a la concentración del

sustrato.
Al aumentar la concentración de sustrato, la actividad enzimática aumenta, hasta alcanzar la
velocidad máxima, punto donde la enzima se satura, debido a que las enzimas tienen todos sus
sitios activos ocupados.

Efecto de la concentración del sustrato sobre la velocidad de una reacción enzimática.

https://www.blogdebiologia.com/factores-que-afectan-la-actividad-enzimatica.html

5. ¿Cómo se caracterizan cinéticamente las reacciones enzimáticas?

La cinética enzimática es una ciencia que se encarga de examinar la velocidad de las reacciones
químicas en las que participan las enzimas. Este análisis sobre la velocidad y la actividad de las
enzimas, permite obtener un conocimiento profundo, sobre el método de acción de la enzima, el
papel que desempeña dentro del metabolismo, cómo se controla su actividad dentro de la célula y
cómo puede ser inhibió su acción por el oso de drogas u otros tipos de sustancia.

En general, las enzimas son proteínas capaces de manejar otras moléculas sin causar ningún tipo
de alteración por la reacción. Estas moléculas de las que se habla son los llamados «sustratos».
Estas moléculas tienen la capacidad de fusionarse al sitio activo de una enzima. Esto significa que
el sustrato se une a una cierta área de la enzima, dando lugar a una catálisis, lo que significa la
consecución de un producto, a partir de un sustrato. Todo esto es posible gracias a la acción
enzimática.

Es importante tener en cuenta que ciertas enzimas tienen la particularidad de fusionarse a

diferentes sustratos y en función de que puedan obtener diferentes productos. Por ejemplo, una
proteasa tiene la capacidad de manipular proteínas diferentes para obtener una variedad de
polipéptidos. También hay casos en que la enzima se puede fusionar a dos sustratos al mismo
tiempo, un ejemplo de esto ocurre con la ADN polimerasa, que se une a la cadena de ADN y un
nucleótido, para agregarlo a la cadena.

La velocidad de la resistencia catalizada enzimáticamente se vuelve proporcional (hasta cierto

punto) a la concentración del sustrato. Es decir, cuando la densidad del sustrato es baja, ciertas
partes de las moléculas enzimáticas tienen un sitio activo libre. Si la cantidad de sustrato aumenta,
Estos sitios activos gratuitos eventualmente se unirán a usted; que aceleraría los productos de
sustrato de velocidad de reacción. Ahora, si esa cantidad de sustrato continúa aumentando, habrá
un momento en el que no habrá más sitios activos libres, lo que evitará que la velocidad de la
reacción continúe creciendo. En este caso, se dice que la enzima está saturada.

Finalmente, se puede decir que las dos características más destacadas dentro de la cinética
enzimática son el tiempo que tarda una enzima en saturarse y la velocidad máxima que puede
obtener la reacción catalizada por esta enzima.

a constante de Michaelis-Menten (KM) es un parámetro cinético importante pór múltiples

razones:

 KM es la concentración de sustrato

para la cual la velocidad de reacción
es la mitad de la velocidad máxima.
En efecto, si KM = [S], la ecuación de
Michaelis-Menten se reduce a: v =
Vmax/2.

 El valor de KM da idea de la afinidad

del enzima por el sustrato: A menor
KM, mayor afinidad del enzima por el
sustrato, y a mayor KM, menor
afinidad. Este hecho tiene fácil
explicación si tenemos en cuenta que KM se define como (k2+k3/k1), donde las reacciones 2
y 3 destruyen el complejo ES, mientras que la reacción 1 lo forma. Así, si K M es grande, el
complejo ES es inestable pues predomina la tendencia a destruirlo (poca afinidad hacia el
sustrato), y si KM es pequeña, el complejo ES es estable, ya que predomina la tendencia a
formarlo (gran afinidad hacia el sustrato).

 La KM del sustrato natural es menor que la de los sustratos análogos. Si dos sustratos del
mismo enzima tienen distinta KM, el que presente mayor KM tiene menor afinidad por el
enzima, y la reacción transcurre siempre a menor velocidad que con el sustrato de menor
KM, salvo a concentraciones saturantes de sustrato, donde la v = V max.

 Los valores de KM de muchos enzimas son próximos a los de la concentración fisiológica

de sus sustratos, de forma que pequeñas variaciones en la [S] pueden suponer grandes
cambios en la velocidad de toda una ruta metabólica.

UNIDAD 4. CATALISIS ENZIMATICA CONOCIMIENTOS

1. Definición y naturaleza química de las enzimas

2. Clasificación y nomenclatura

3. Especificidad de acción

4. Especificidad por el sustrato

5. Condiciones óptimas de actividad

6. Inhibición enzimática

7. Cinética de la actividad enzimática

8. Inhibición enzimática