Tema 7. Aminoácidos, péptidos y proteínas.

1. Estructura y propiedades de los aminoácidos.

Los aminoácidos son un grupo heterogéneo de moléculas que poseen unas

s características estructurales y funcionales comunes. Existen veinte aminoácidos
diferentes especificados en el código genético, aunque hay otros aminoácidos menos
frecuentes que se forman por modificaciones enzimáticas posteriores al proceso de
de los aminoácidos Glicina
traducción.
no quiral

Los aminoácidos tienen en común la existencia de un átomo de carbono (llamado carbono

a) al que se unen los siguientes grupos funcionales: un grupo carboxilo (-COOH), un
Dos centros
grupo amino (-NH2) y un átomo de hidrógeno. La cuarta valencia
quirales del carbono
Tema 7. Aminoácidos, está
péptidos y proteínas
Tema 7. Aminoácidos, péptidos y proteínas
unida a un radical o cadena lateral, que sirve para diferenciar los veinte aminoácidos que de los aminoácidos
•Estructura y propiedades
constituyen la mayor parte de las proteínas.
•Estructura y propiedades de los aminoácidos Glicina
no quiral

Dos centros
quirales

El carbono a tiene cuatro sustituyentes distintos, por lo que es un

centro quiral. Así, los aminoácidos se pueden presentar orientados en
el espacio de dos formas diferentes que son imágenes especulares no
superponibles denominados enantiórneros. Siguiendo la
representación de Fischer, propuesta para los azúcares, los
enantiómeros se designan con las letras D o L, según su analogía con
el D o L-gliceraldehído.

Los nombres de los 20 aminoácidos se pueden representar mediante un código de tres

letras o utilizando una única letra:
 CAPÍTULO 4. AMINOÁCIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO 59

AMINOÁCIDOS APOLARES

ALIFÁTICOS

coo-
1
H N+-C-H
3 1
H

Glicina Alanina
Gly Ala
Valina
G A
Val
Leucina
V
Le u
lsoleucina
l
lle
1

AROMÁTICOS CON AZUFRE IMINOÁCIDOS

coo- coo- coo- coo- coo-

1 1 1 1 1 1
H W - C-H C- l:l

o
H W- C-H H W- C-H H W - C-H
3 1 3 -l- 3 1- . 3 1
H2Ñ/ 1

o=)
CH2 CH 2 \ 2
1 1 lli,t -CI:h.
CH · SH
1 2
Prolina
S Cisteína Pro
1
H Cys p
.Qh
Fenilalanina e
Triptófano
Phe Metionina
Trp
F Met
w M

AMINOÁCIDOS POLARES SIN CARGA

AROMÁTICO

coo- coo- coo-

1 1 1

H W - C-H H W- C-H H, N

0
3 1 3 1
CHP H

Serina
Ser
Fi21
Treonina
S OH
Thr
Asparagina
T · Tirosina
Asn
Glutamina Tyr
N ... y
Gln
Q

AMINOÁCIDOS POLARES CON CARGA

CARGA NEGATIVA CARGA POSITIVA

coo- coo- coo- coo- coo-

1 1 1 1 1 •
H N+- C-H H3 N+- C-H H3 W- C-H H N+- C-H H N+- c -H
3 1 3 1 3 1
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2
1 2
1 1 1 1
coo- CH 2 CH 2 ., 2
CH C-NH
1 1 11 \
Aspartato CH 2 CH 2 c ,rtf'CH
1 1
Asp CH 2 C=N+H2 H
Glutamato
D 1 1
Glu NH 2 Histidina
E
His
lisina Arginina
H
Lys Arg
K R
' ..
Figura 4-3. Clasificación de los aminoácidos según la naturaleza de su cadena lateral. Los distintos aminoácidos se representan en el estado
de ionización que domina a pH 7. Se han destacado las cadenas laterales mediante un sombreado y los carbonos asimétricos aparecen en rojo.
Debajo de cada aminoácido figuran : su nombre completo, el código de tres letras y el código de una letra.
 Tema 7. Aminoácidos, péptidos y proteínas

• Carácter ácido o básico •Estructura y propiedades de los aminoácidos

Propiedades ácido-base: anfolitos
Ya se ha mencionado, los aminoácidos presentan un
grupo amino con carácter básico (aceptor de protones)
y un grupo carboxilo con carácter ácido (dador de pK=9,5

protones). Como a pH fisiológico los aminoácidos se

encuentran en su forma de ión dipolar, en realidad el
pK=2
carácter ácido lo presenta el grupo amino
protonado y el carácter básico el grupo carboxilo
ionizado. Este tipo de sustancias que pueden actuar
como ácidos o como bases se conocen como
sustancias anfóteras. Además algunos aminoácidos
tienen un grupo ácido o básico en su cadena lateral.
Aminoácidos, péptidos y proteínas

•Estructura y propiedades
En la curva de de
lostitulación
aminoácidos
de la Gly, puede deducirse
que por debajo
Propiedades ácido-base: anfolitos
del valor de pH del pK del grupo ácido
(pK1=2,34) domina la forma totalmente protonada
con carga neta positiva (NH3+-CH-COOH). Por
encima de este valor empiezapK=9,5 a aumentar el porcentaje
de moléculas que se encuentran en la forma del ión
dipolar, con carga neta cero, hasta llegar al pI en el
que es la forma dominante.pK=2 Por encima de este valor
de pH el grupo NH3+; va perdiendo su protón y va
disminuyendo en porcentaje de la forma dipolar hasta
que se iguala con la forma del ión negativo en el pH
que coincide con el pKa del grupo NH3+ (pK2=9,6). Por
encima de este valor dominará la forma con carga
negativa NH2 -CH-COO-.

Las cadenas laterales de ciertos aminoácidos también poseen grupos funcionales con
carácter ácido o básico. Estos aminoácidos son: Lys, Arg, His, Asp, Glu, Cys y Tyr.
El estado de ionización de estas moléculas y, por tanto, su carácter ácido o básico, va
a depender del valor de su pKa. A pH fisiológico, todos se encontrarán en su forma
ácida, excepto la His. Este aminoácido, por tener un pKa próximo al fisiológico, sólo
se encontrará ionizado en un cierto porcentaje, por lo que coexisten grupos en su
forma ácida con grupos en su forma básica. El grupo sulfhidrilo de la Cys y el grupo
fenol de la Tyr sólo se encuentran ionizados en condiciones muy alcalinas, como se
deduce de los valores de su pKa

Igual que ocurre con otras propiedades, el comportamiento ácido-base de las proteínas
va a estar condicionado por los grupos ionizables de las cadenas laterales.
 Propiedades ácido-base: anfolitos

pK=9,5

La importancia biológica de estos grupos funcionales radicapK=2en su posibilidad de

participar en las reacciones enzimáticas mediante dos procesos diferentes. En primer
lugar, estos aminoácidos pueden actuar como aceptores o dadores de protones en
ciertas reacciones químicas. Además, los ácidos pueden actuar como reactivos
nucleofílicos y las bases como reactivos electrofílicos en reacciones de ruptura y
formación de enlaces.

Tema 7. Aminoácidos, péptidos y proteínas

•Estructura y propiedades de los aminoácidos

Otras propiedades:

• Formación de puentes de hidrógeno.

Algunas cadenas laterales pueden formar interacciones no covalentes de este tipo

pudiendo actuar como donadores o como aceptares de hidrógeno. En el primer caso
se encuentran las cadenas laterales de los aminoácidos Ser, Tyr, Thr, Trp, Gln, Asn,
His y Cys. En todos los casos, existe un átomo de hidrógeno unido a un átomo más
electronegativo que hace que se cree una densidad de carga positiva en el átomo de
hidrógeno. A un pH bajo, las cadenas de Asp y Glu estarán protonadas y también
pueden actuar como donadores de H.

Las cadenas laterales que poseen grupos

Formación de funcionales con átomos con densidad de
puentes disulfuro
carga negativa que pueden actuar como aceptares en la formación de puentes de
hidrógeno son: Tyr, Glu, Asp, Ser, Thr, Asn, Gln, His y, en ocasiones, la Cys.

Formación de puentes de hidrógeno Los aromáticos abs

 Tema 7. Aminoácidos, péptidos y proteínas

•Estructura y propiedades de los aminoácido

• Formación de puentes disulfuro.
Otras propiedades:
Dos residuos de Cys pueden unirse covalentemente
mediante la formación de un enlace disulfuro mediante
un proceso de oxidación. Este tipo de entrecruzamiento
se puede dar entre dos Cys de la misma proteína
(intracatenarios) o entre dos Cys de cadenas diferentes
(intercatenarios).

La reacción requiere un ambiente oxidante, por lo que

estos enlaces no son habituales en las proteínas
intracelulares que se encuentran en el ambiente reductor
del citosol. Sin embargo, estos enlaces son frecuentes en
las proteínas extracelulares que son secretadas por las
células estabilizando su estructura tridimensional.
Tema 7. Aminoácidos, péptidos y proteínas Formación de puentes disulfuro
•Aminoácidos proteinogenéticos, no proteinogenéticos y modificados
2. Aminoácidos proteinogenéticos, no proteinogenéticos y modificados.

• Proteinogenéticos: Los 20 L-α-aminoácidos

Proteinogenéticos:
Los 20 L-α-aminoácidos
• No proteinogenéticos: No están presentes en proteínas, se encuentran solos o
No proteinogenéticos:
No en proteínas, solos o formando parte de moléculas
formando parte de moléculas. Nonoestán directamente
directamente codificadas en codificadas
los genes en los genes.
• Modificados:
Modificados: Son derivados de aminoácidos proteinogenéticos, normalmente
Derivados de aminoácidos proteinogenéticos,
formando parte de proteínas. normalmente formando parte de proteínas

Formación de puentes de hidrógeno

3. Enlace peptídico.

El enlace peptídico es la unidad primaria estructural de las cadenas polipeptídicas.

Los aminoácidos se unen en secuencias lineales durante la síntesis de proteínas mediante
una reacción de condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino
del siguiente, que produce la formación de un enlace amida. Los aminoácidos
incorporados en la cadena polipeptídica se denominan residuos por la pérdida de agua
que se produce en la reacción.

Como consecuencia de este proceso sólo el grupo amino del primer aminoácido (grupo
amino terminal) y el grupo carboxilo del último (carboxilo terminal) tienen capacidad de
ionización.
 El enlace peptídico tiene una estructura plana y rígida. Esto se debe a que existe un
fenómeno de resonancia de los electrones del grupo carbonilo entre los tres átomos del
enlace
TemaO-C-N que hacepéptidos
7. Aminoácidos, que el yenlace C-N tenga un cierto carácter de doble enlace que no
proteínas
permite la rotación sobre su eje.
•Enlace peptídico

4. Péptidos y proteínas.

• Péptidos:

Un péptido es una molécula que resulta de la unión de dos o más aminoácidos (AA)
mediante enlaces amida. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida
reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo
carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de
agua.y Generalmente
ema 7. Aminoácidos, péptidos proteínas se considera, que los péptidos no son mayores de 50 o 100
aminoácidos. De manera también general a una cadena polipeptídica se le considera
•Péptidos y proteínas
péptido y no proteína si su peso molecular es menor de 5.000 daltons.
Cuando el péptido está formado por menos de 10 AA se trata de un oligopéptido
(dipéptido, tripéptido, etc.). Cuando contiene entre 10 y 50 AA se trata de un
polipéptido y si el número de AA es mayor, se habla de proteínas.

Entre las diversas funciones naturales que pueden desarrollar los péptidos podemos
destacar: Agentes vasoactivos, regulando la presión arterial, como la angiotensina II,
Oligopéptidos
hormonas, como la insulina, neurotransmisores
dipéptidos (2 residuos dey aa)
antioxidantes.
tripéptidos (3 “ “ “)
…
…

Péptidos

Polipéptidos o Proteínas: número elevado de residuos de aa

 • Proteínas:

Las proteínas con biomoléculas de alto peso molecular constituidas por una cadena
lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que se mantiene plegada de forma
que muestra una estructura tridimensional. Las proteínas se pueden clasificar según:
o Composición química
§ Holoproteinas: Compuestas formados exclusivamente por
aminoácidos.
§ Heteroproteinas: Compuestas por aminoácidos y otro tipo de
sustancias unidas covalentemente o no.
o Forma
§ Fibrosas: Los polipéptidos se encuentran ordenados o enrollados
a lo largo de una dimensión. son insolubles en agua y tienen
funciones estructurales y protectoras. Ej: colágeno, queratinas,
elastinas…
§ Globulares: estructura más compleja. los polipéptidos se
encuentran plegados formando una estructura compacta. son
solubles en agua y en disolventes polares y son los responsables de
las actividades biológicas de la célula. Ej: globulinas, albúminas…
o Funciones
§ Enzimas
§ Hormonas
§ Etc.
o Estructura tridimensional. (Tema 8)

5. Heteroproteínas.

Las heteroproteínas presentan un grupo proteico y un grupo prostético (no proteico).

según la naturaleza del grupo prostético se clasifican en:
• Cromoproteinas porfirínicas: llevan unido un pigmento (metalporfirina). Ej:
Hemoglobina y mioglobina.
• Cromoproteinas no porfirinicas: como la Hemocianina que es un pigmento azul
respiratorio de la sangre de los crustáceos y algunos moluscos; transporta O2 a las
células.
• Nucleoproteinas: el grupo prostético es un ácido nucleico. El grupo proteico
colabora con el prostético en funciones como el mantenimiento de la estructura
del ADN, el transporte del núcleo al citoplasma, etc.
• Glucoproteinas: el grupo prostético es un glúcido unido covalentemente a la
cadena polipeptídica. Ej: inmunoglobinas, mucina de la saliva…
• Fosfoproteinas: el grupo prostético es un ácido fosfórico. Ej: la caseína de la
leche.
 •
Lipoproteinas: tienen un lípido como grupo prostético. muchos forman parte de
las membranas citoplasmáticas, otros presentes en el plasma sanguíneo, se
encargan de transportar lípidos insolubles entre el intestino, el hígado y los tejidos
adiposos.
o LDL (lipoproteínas de baja densidad): transportan colesterol y
fosfolípidos desde el hígado hasta los tejidos para formar las membranas
celulares.
o HDL (lipoproteínas de densidad elevada): transportan el colesterol hasta
Tema 7. Aminoácidos, péptidos y proteínas
el hígado después de retirarlo de las paredes arteriales.
Tema 7. Aminoácidos, péptidos y proteínas
6. •Propiedades
Propiedades como
comopolianfolitos.
polianfolitos
Los grupos amino y carboxilo
•Propiedades
Aminoácido comoque forma parte del enlace peptídico no se desprotona.
polianfolitos
Carga a presencia
Masa pK1 pK2 pK3
Aminoácido Polaridad pHCarga
7 ena pI presencia
en proteínas
Nombre Abr. Símbolo molar
Masa (α-COOH)
pK1 (α-+NH3)
pK2 pK3(-R)
Polaridadproteínas
pH 7 en pI (%)
en proteínas
Nombre Abr. Símbolo molar proteínas
(α-COOH) (α-+NH3) (-R)
Glicina Gly G 75.067 apolares NO 2.35 9.78 6.06 (%) 7.03
Alanina Glicina Ala GlyA G 75.067 apolares
89.094 apolares NONO 2.35
2.35 9.78
9.87 6.06
6.11 7.03 8.76
Alanina Ala A 89.094 apolares NO 2.35 9.87 6.11 8.76
Prolina Pro P 115.132 apolares NO 1.95 10.64 6.29 5.02
Prolina Pro P 115.132 apolares NO 1.95 10.64 6.29 5.02
Valina Valina Val ValV V
117.148 apolares
117.148 apolares
NONO
2.39
2.39
9.7
9.7 6.04
6.04 6.73 6.73
Isoleucina Ile Ile I I 131.175 apolares NO 2.32 9.76 6.046.04 5.49 5.49
Isoleucina
ma 7. Aminoácidos, péptidos y proteínas 131.175 apolares NO 2.32 9.76 α-CO
α-COOH:
LeucinaLeucinaLeu LeuL L131.175
131.175 apolares
apolares NONO 2.33
2.33 9.74
9.74 6.036.03 9.68 9.68
Metionina MetioninaMet MetM M149.208 149.208 apolares
apolares NONO 2.13
2.13 9.28
9.28 5.705.70 2.32 2.32 Asp/
Asp/Glu(R
•Propiedades
Fenilalanina Phecomo
Fenilalanina polianfolitos
PheF F 165.192
165.192 apolaresapolares NONO 2.20
2.20 9.31
9.31 5.755.75 3.87 3.87 His (R):
His (
Aminoácido Triptófano
Triptófano MasaTrpPolaridadTrp W
Carga a 204.228 apolares
W pH204.228 pK1apolares
NO
NO pI 2.46 2.46
presencia 9.41
9.41 593593 1.25 1.25
Serina
molar Ser S 7 en 105.093
pK2
(α-COOH) polares
pK3
(α-+NH3) (-R) NO en proteínas
2.19 9.21 5.70 7.14
α-NHα-NH
2:
Nombre Abr. Símbolo
Serina Ser S proteínas
105.093 polares NO 2.19(%) 9.21 5.70 7.14
Glicina Gly G Treonina
75.067 Thr
apolares TNO 119.1192.35 polares
9.78 NO 6.06 2.097.03 9.10 5.59 5.53 Tyr(OH)/Ly
Tyr(O
Treonina Thr T 119.119 polares NO 2.09 9.10 5.59 5.53
noácidos,
Alanina péptidos
Ala A yCisteína
proteínas Cys
89.094 apolares CNO 121.1542.35 polares
9.87 NO 6.11 1.928.76 10.70 8.18 5.05 1.38 Arg(R):
Prolina Pro
Cisteína
P Asparagina
Cys AsnC
115.132 apolares
121.154
NNO 132.119
1.95
polares
polares
10.64
NONO 6.29 1.922.145.02 10.70
8.72 8.18 5.435.05 3.93 1.38 Arg(
Valina ValAsparagina
V Glutamina Asn apolares
117.148 GlnN 132.119
QNO 2.39 polares
146.146 polares
9.7 NONO 6.04 2.142.176.73 8.72
9.13 5.655.43 3.90 3.93 Cys (R):
•Propiedades
Isoleucina Ile como
Glutamina polianfolitos
I Tirosina
131.175
Gln apolares
TyrQ YNO
146.146 2.32 polares
181.191 9.76
polares NONO 6.04 2.172.205.49 9.13 10.07
9.21 α-COOH: 5.705.65 2.91 3.90 2
Cys (
Leucina Leu L 131.175 apolares NO 2.33 9.74 6.03
inoácido
Masa Ác. aspártico
Tirosina Tyr Carga
AspYa D 133.104
181.191
pK1 polares
pK2polares
pK3 NO 1.999.68
SI presencia
2.20 9.90
9.21 3.65
10.07 2.825.70
Asp/Glu(R-COOH): 4 5.49 2.91
Metionina Met M Polaridad pH 7 en
149.208 apolares NO 2.13 9.28 pI en 5.70
proteínas 2.32
Abr. Símbolo molar Lisina LysD (α-COOH)
K133.104 (α-+NH3)
146.189 (-R)
polares
Fenilalanina Phe Ác. aspártico
F Aspproteínas
165.192 apolares NO 2.20 polares
9.31 SISI 5.75 2.16
(%) 1.99 3.87
9.06
9.90 10.533.65
His
9.792.82 5.19 5.49
(R): 6
Gly G 75.067 Á. glutámico
apolares Glu
NO E
2.35 147.131
9.78 polares 6.06 SI 7.03 2.10 9.47 4.25 3.17 6.32
Triptófano TrpLisinaW Lys apolares
204.228 K 146.1892.46 polares
NO 9.41 SI 593 2.161.25 9.06 10.53 9.79 5.19
Ala
Serina A Ser 89.094 S Histidina
Á. glutámico
apolares
Glu
His
NO
105.093 polares
E
HNO 155.156
2.35 9.87 polares
147.1312.19 polares *
9.21 6.11 SI 5.70
SI
8.76 1.807.14
2.10
9.33
9.47
α-NH
6
4.25
:
27.67
3.17
2.26 9,5
6.32
Pro P 115.132 Arginina
apolares Arg
NO R
1.95 174.203
10.64 polares 6.29 SI 5.02 1.82 8.99 Tyr(OH)/Lys(R):
12.48 10.74 5.78 10
*
Treonina Thr T 119.119 polares NO 2.09 9.10 5.59 5.53
Val
Cisteína Histidina
V Cys117.148 C His
apolares NO
121.154 polares H 155.156
2.39
NO 9.7
1.92 polares
10.70 6.04 SI
8.18 6.73
5.05 1.80 1.38 9.33 6 7.67 2.26
Para calcular el punto isoeléctrico: Arg(R): 12
Ile
Asparagina I AsnArginina
131.175
N Arg polares
apolares
132.119 NO R 174.203
2.32
NO 9.76polares
2.14 8.72 6.04SI 5.49 1.823.93
5.43 8.99
α-COOH:12.48 10.74 2 5.78
Leu
Glutamina L Gln131.175
Q apolares
146.146 NO
polares 2.33
NO 9.74
2.17 9.13 6.03 9.68
5.65 3.90 Cys (R): 8,5
Met
Tirosina M Tyr149.208
Y apolares
181.191 NO
polares 2.13
NO 9.28
2.20 9.21 5.70 2.32
10.07 5.70 2.91 Asp/Glu(R-COOH): 4
pK1=2
aÁc.Phe F
aspártico Asp165.192
D apolares
133.104 NO
polares 2.20
SI 9.31
1.99 9.90 5.75
3.65 3.87
2.82 5.49 His (R): 6
Lisina
Trp W Lys204.228
K 146.189
apolares polares
NO SI
2.46 2.16
9.41 9.06 10.53 9.79
593 1.25 5.19 A+1E0G0K+1 A+1E0G0K0
Á. glutámico Glu105.093
E 147.131 polares SI 2.10 9.47 4.25 3.17 6.32 2α-NH : 9,5 pK1=2
Ser S polares NO 2.19 9.21 5.70 7.14 pK2=4
Histidina
Thr T His119.119
H 155.156
polares polares
NO *
SI
2.09 1.80
9.10 9.33 5.596 7.67
5.53 2.26 Tyr(OH)/Lys(R): 10
A EGK
+1 0 0 +1 +1 0 0 A EG
Arginina
Cys C Arg121.154
R 174.203
polares polares
NO SI
1.92 1.82
10.70 8.99
8.18 12.48 10.74
5.05 1.38 5.78
Arg(R): 12 A+1E-1G0K
Asn N 132.119 polares NO 2.14 8.72 5.43 3.93
Gln Q 146.146 polares NO 2.17 9.13 5.65 3.90 Cys (R): 8,5
Tyr Y 181.191 polares NO 2.20 9.21 10.07 5.70 2.91
pK1=2 A0E
+1 A E
o Asp D 133.104 polares SI 1.99 9.90 3.65 2.82 5.49
Lys K 146.189 polares SI 2.16 9.06 10.53 9.79 A+1E0G0K+1
5.19 A+1E0G0K0
Glu E 147.131 polares SI 2.10 9.47 4.25 3.17 6.32 pK2=4
His H 155.156 polares *
SI 1.80 9.33 6 7.67 2.26
2pI=(pK +pK )/2=6,75
3
Arg R 174.203 polares SI 1.82 8.99 12.48 10.74 5.78 A+1E-1G0K0
pK3=9,5
A0E-1G0K0 AE GK 0 -1 0 -1

pK1=2 pI=(pK
pK =10 2+pK3)/2=
4
A+1E0G0K+1 A+1E0G0K0
pI=(pK2+pK3)/2=6,75
pK =4 2

A+1E-1G0K0
pK3=9,5
A0E-1G0K0 A0E-1G0K-1
pK4=10

pI=(pK2+pK3)/2=6,75
 Tema 7. Aminoácidos, péptidos y proteínas

7. Niveles de estructuración de las proteínas. •Niveles de estructuración de las proteínas

En primer lugar, la estructura tridimensional de las proteínas está In

determinada por la identidad de los aminoácidos que la componen y
por el orden concreto en que estos aminoácidos se disponen en la
cadena, es decir, por su secuencia, que determina su estructura
primaria. Algunas zonas de esta cadena adquieren una disposición
espacial concreta denominada estructura secundaria (helicoidal,
plegamiento b, estructura al azar) que se debe a las interacciones entre In
los residuos próximos en la secuencia de aminoácidos. Estas en
estructuras regulares están caracterizadas por un valor concreto y
repetido de sus ángulos f y Y· Esta estructura, a su vez puede plegarse
en una disposición tridimensional conocida como estructura terciaria
en la que las interacciones se pueden dar entre residuos que están
alejados en la secuencia primaria y que se encuentran en estructuras In
secundarias diferentes. Las interacciones que mantienen la estructura en
secundaria y terciaria son no covalentes (puentes de hidrógeno, Es
electrostáticas, hidrofóbicas). En algunos puntos, la estructura terciaria
puede estar estabilizada por la presencia de enlaces covalentes: los
puentes disulfuro.

Por último, existe la posibilidad de que varias cadenas proteicas o

subunidades (que pueden ser iguales o diferentes) se asocien en In
complejos tridimensionales que componen la estructura cuaternaria co
de las proteínas. La unidad de repetición estructural en estas proteínas
multiméricas (compuesta por una cadena o por varias) se denomina
protómero. Esta asociación de diversas unidades es esencial para la
función de la proteína. Una proteína formada por dos subunidades se
denomina dímero; si lo está por tres, se llama trímero, etc.

• Estructura primaria: La poseen todas las proteínas y es toda la secuencia de

aminoácidos que la integran, es decir, indica el orden y los aminoácidos que la
forman. Las interacciones entre los residuos son enlaces peptídicos. Tiene una
estructura lineal y está dispuesta en zigzag.
• Estructura secundaria: Disposición espacial que adopta la secuencia de
aminoácidos (estructura primaria) para ser estable. Se debe a interacciones entre
residuos próximos a la estructura primaria. Los módulos más frecuentes son la a-
helice (puentes de H) y la configuración b (puentes de H) o la lámina b. También
la hélice de colágeno.
• Estructura terciaria: Se refiere al modo en el que la proteína original se pliega
en el espacio. Es la estructura resultante del plegamiento sobre sí misma de la
estructura secundaria, dando lugar a una configuración globular o flibrilar. Es
estable por las uniones entre radicales (R) de los aminoácidos que se sitúan en
posiciones alejadas unos de otros.
 Tema 7. Aminoácidos, péptidos y proteínas
•Estructura cuaternaria: la poseen tanto las proteínas fibrosas como las
•Estructura primaria
globulares.formadas por dos o más cadenas polipeptídicas denominadas
subunidad, Mo número o protómero cuando las cadenas son diferentes, el grupo
Número, tipode subunidades
y orden puede
en que se unen ser igual o diferente.
los residuos Se proteína,
de aa de una establecen enlaces
mediante no covalentes
enlaces peptídicos
similares a los de las estructuras terciarias, entre las cadenas laterales de diferentes
También subunidades.
denominada secuencia de la proteína

Se representa con PRIMARIA

ESTRUCTURA una cadena ordenada de los símbolos
(o secuencia de los aa, de tres letras,
de proteína)
o mas comúnmente con los de una letra.
Siempre desde el residuo amino terminal al carboxilo terminal
Se representa del residuo amino terminal al carboxilo terminal.
Ala-Gly-Cys-Glu-Lys-Val
AlaGlyCysGluLysVal H2N-Alanina-Glicina-Cisteína-Á.Glutámico-Lisina-Valina-COOH
Tema 7. Aminoácidos, péptidos y proteínas
AGCDKV
Laprimaria
•Estructura estructura primaria determina el resto de los niveles de estructuración y las variaciones
La estructura primaria determina los siguientes niveles de estructuración
en la secuencia pueden tener significado evolutivo. dependiendo del número de cambios
Secuenciación
enLas de proteínas
la secuencia
secuenciasse
deestablece el gradodeevolutivo
algunas regiones (árboles
una proteína filogenéticos)
pueden estar conservadas en proteínas
Procedimientos
que hacen por los que se determina la secuencia de una proteína
la misma función
Procedimiento
Normalmentede secuenciación
implica de proteínas
distintos tipos de reacciones entre las que se encuentran:
• Determinación del tipo de porcentajes de los distintos aminoácidos en la proteína
Determinación
mediante de tipo
hidrólisis total y porcentajes
(HCl de los
6N) y análisis distintos aminoácidos
cuantitativo en la proteína
de aminoácidos.
Mediante hidrólisis total (HCl 6N)y análisis cuantitativo de aminoácidos
o HCl 6N: Hidrólisis total en vacío. Se calienta la proteína y se rompen todos
los enlaces peptídicos. Desventaja: el triptófano se degrada.
Determinación del residuo amino terminal de la proteína
• Determinación
Mediante del residuo
reacción conamino terminal
reactivos de ladel
específicos proteína mediante
grupo amino reacción
de este con
residuo,
reactivos específicos
hidrólisis total y del grupo amino
determinación deldel
aa residuo, hidrólisis total y determinación
derivatizado
del aminoácido derivalizado.
 • Fragmentación de la proteína de gran tamaño en fragmentos más pequeños
mediante
Tema 7. Aminoácidos, la hidrólisis
péptidos y proteínas de cieros enlacespeptídicos específicos utilizando reactivos
químicos (BrCN-Bromuro de cianógeno) o enzimas proteolíticas (proteasas).
•Estructura primaria de cianógeno (BrCN): hidroliza los enlaces peptídicos en el C-
o Bromuro
terminal de la membrana formando residuos. se utiliza para reducir el
tamaño de los segmentos del polipéptido para la identificación y
ordenación Fragmentación de la proteína de gran
(rompe específicamente el tamaño
enlaceenpeptídico
fragmentos del
más pequeños
COOH
terminal)Mediante la hidrólisis
este proceso de ciertos
también seenlaces
puedepeptídicos
llevar aespecíficos
cabo conutilizando
enzimas
reactivos químicos (BrCN-Bromuro de cianógeno) o enzimas
proteolíticas (proteasas).
proteolíticos (proteasas)

• Secuenciación de los fragmentos solapantes obtenidos con distintos reactivos

mediante el empleo de la degradación de Edman.
o péptidos
Tema 7. Aminoácidos, Reacción de Edman: Secuenciación de los fragmentos solapantes
y proteínas
obtenidos con distintos reactivos. La cadena se trata con fenilsotocianato
•Estructuraque
primaria
reaccionan con él amino terminal y lo libera en forma de derivado de
feniltiohidantonia. Puede separarse por cromatografía e identificarse
Secuenciación
mediante de los
patrones. Sefragmentos
aísla y solapantes
se repiteobtenidos con distintos
la reacción reactivos para
de Edman
Mediante el empleo de la degradación de Edman
identificar el siguiente aminoácido.
 • Rotura de puentes disulfuro mediante el empleo de reacciones de reducción u
oxidación.
o Reacciones de oxidación (rotura de puentes de disulfuro): Se obtienen
los ácidos cisteticos por oxidación de los puentes disulfuro debido al ácido
fórmico. No es reversible. Enlaces oxida pasando a SO3- y la cisteína se
transforma en ácido cistético.
o Reacciones de reducción: Se trata el punto y sulfuro con un 2-
mercaptoetanol que se oxidó reduciendo el puente. Es reversible.
Desventaja: es muy fácil que se pueda volver a oxidar (los mercaptanos
derivados de carbohidratos reducen el puente disulfuro y al ser menos
Tema 7. Aminoácidos, péptidos y proteínas
volátiles, se impide que el O2 atmosférico vuelva a formar el puente
•Estructura primariadisulfuro.

Secuenciación de proteínas

Separación de productos Un solo péptido

Reacción con Iodoacetato

negativa (S-S)