AMINOÁCIDOS

BIOQUÍMICA / CLAUDIA ROZO

AMINOÁCIDOS
Aminoácidos como su nombre lo indica
son compuestos orgánicos que
presentan un grupo carboxilo ( - COO-) y
uno amino ( -NH3+) en la misma
molécula, se conocen alrededor de 300.

El ¨ alfabeto¨ a partir
del cual se elaboran
L-ALANINA
las proteínas son los
aminoácidos,20-α-
aminoácidos.
ESTRUCTURA DE LOS
AMINOÁCIDOS
De los 20 aminoácidos diferentes
que se pueden encontrar en las
proteínas todos constan de:
NH3+
R
 Un grupo amino ( NH3+)
Cα COO- unido al carbono α.
 Un grupo carboxilo (COO-)
H
 Un átomo de hidrógeno
Característico
Común a todos los
de cada
aminoácido aminoácidos  Un grupo R (cadena lateral),
responsable de
sus propiedades distintivas.
  El grupo amino y
(cadena carboxilo en un
lateral) aminoácido están
separados por un
carbono α.
 Alrededor del carbono α
se organizan los grupos
formando un tetraedro.
Todos los aminoácidos a
excepción de la glicina
tienen un carbono α
asimétrico, porque todos
los grupos enlazados al
Carbono α carbono α son diferentes.
(valina)
  todos los aminoácidos, a
NH3 + COO - -
COO NH3 +
excepción de la glicina,
tienen dos posibles
configuraciones las
C C cuales no pueden
superponerse, estos dos
posibles arreglos no
R R H representan al mismo
H aminoácido, son
imágenes en el espejo.
L-a m in o á c id o D-a m in o á c id o

Todos los aminoácidos aislados de las proteínas tienen la misma

configuración absoluta del L- gliceraldehído, nuevamente este
compuesto es la referencia como en los monosacáridos.
20-α-L-aminoácidos constituyentes de proteínas, en su estructura pH fisiológico

CISTEINA
ALANINA ACIDO ASPÁRTICO
ÁCIDO GLUTÁMICO
ASPARRAGINA

ARGININA

ISOLEUCINA LEUCINA
HISTIDINA
GLICINA
GLUTAMINA LISINA

PROLINA
SERINA

FENILALANINA TREONINA
METIONINA
TRIPTÓFANO

Tyrosine ( Tyr )
VALINA
TIROSINA
D y L EXISTEN FORMA NATURAL,
Todos los aminoácidos en forma pura son sólidos, blancos,
pero solo los
cristalinos y con alto punto de fusión, solubles en agua e
insolubles en solventes orgánicos como acetona, cloroformo y
L-
éter, aminoácidos hacen
además las soluciones acuosas
conductoras de electricidad.
parte
de aminoácidos de
(aá ) las
son

proteínas. R
H O
+ estas características
H N C C
se explican en gran parte
-
O por tener dos grupos
H H en forma iónica en el
estado cristalino.
20-α-L-aminoácidos constituyentes de proteínas, destacando en azul los esenciales para el hombre

X
X X
CISTEINA
ALANINA ACIDO ASPÁRTICO
ÁCIDO GLUTÁMICO
ASPARRAGINA
X

ARGININA X X X
X

ISOLEUCINA LEUCINA
HISTIDINA
GLICINA
GLUTAMINA
X LISINA
X X

PROLINA
X SERINA
FENILALANINA
TREONINA
METIONINA
X
TRIPTÓFANO

AA ESENCIALES: no pueden ser Tyrosine ( Tyr )

sintetizados dentro de las células. Los VALINA
TIROSINA
Debemos consumir en la dieta.
ARGININA* METIONINA FENILALANINA TRIPTÓFANO LEUCINA TREONINA VALINA

ISOLEUCINA LISINA HISTIDINA

Una dieta ideal, debe
incluir todo tipo de
* ESENCIAL EN LA INFANCIA alimentos, con
predominio de diferentes
AA esenciales
AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Fríjoles(ricos Trigo(rico
en
en lisina) metionina)

LÁCTEOS PASTA Y FRIJOLES

 CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS DE ACUERDO CON LA
POLARIDAD DE SU CADENA LETRAL(R)

EN ROJO
ESTÁN LOS
AA
POLARES
CON
CARGA:
ANIÓNICOS

EN AZUL A, LA IZQUIERDA, EN AZUL CLARO ESTÁN LOS EN ROSA ESTÁN LOS AA

ESTÁN LOS AA POLARES CON AA APOLARES POLARES SIN CARGA O
CARGA: CATIÓNICOS NEUTROS
Alanina Isoleucina Leucina Metionina
(Ala) (Ile) (Leu) (Met)

Fenilalanina Triptófano Valina

(Phe) (Trp) (Val)
 POSITIVA(BÁSICOS) NEGATIVA(ÁCIDOS)

Ácido aspártico Ácido glutámico

Arginina Histidina Lisina
(aspartato) (glutamato)
Arg His Lys Asp Glu
R H K D E
Serina Treonina Asparragina Glutamina
(Ser) (Thr) (Asn) (Gln)
S T N Q

Tirosina
(Tyr)
 Cisteina Glicina Prolina
(Cys) (Gly) (Pro)
C G P

POLAR SIN CARGA: ALGUNOS

AUTORES LA CLASIFICAN
APOLAR :
POLAR SIN COMO APOLAR
IMINOÁCIDO,
CARGA:REALIZA ocasiona giros en las
PUENTES cadenas de AA
DISULFURO

CISTEINA OXIDACIÓN

REDUCCIÓN

CISTINA
CISTEINA
PROPIEDADES ACIDO-BASE
DE LOS AMINOACIDOS
 A pH fisiológico
( alrededor de 7.4) los aá
existen como especies
iónicas bipolares, es
decir, en la misma
molécula existe una
carga positiva y una
negativa. Estas formas
se conocen como
zwitteriones palabra en
alemán que significa
híbrido.
Los aminoácidos son moléculas anfotéricas, pueden actuar como base
aceptando H+, dejando así que la forma predominante sea el catión. O pueden
actuar como ácido cediendo H+ y predomina el anión, con el grupo carboxilo
ionizado y el amino no.

se mueve al cátodo en NO MIGRA EN UN se mueve al ánodo en

un campo eléctrico CAMPO ELECTRICO un campo eléctrico

EL ESTADO DE IONIZACIÓN DE UN AMINOÁCIDO VARÍA

CON EL PH.
CURVA DE TITULACION ACIDO-BASE DEL AMINOACIDO ALANINA
Dado que los aá contienen grupos funcionales ionizables, se pueden titular. Con la titulación se
puede encontrar los valores de pKa para cada grupo ionizable y el punto isoelecterrico (carga
neta igual a cero).
A continuación encontramos los 20 α-aá con los valores de
pKa para cada uno de sus constituyentes.
Nombre Pk1( α-COO-) pk2( α-NH3+) pkR LOS AMINOÁCIDOS
QUE PRESENTAN pKR
GLICINA 2.4 9.8 TIENEN CADENAS
ALANINA 2.3 9.7 LATERALES
VALINA 2.3 9.6 IONIZABLES
LEUCINA 2.4 9.6
ISOLEUCINA 2.4 9.7
METIONINA 2.3 9.2
FENILALANINA 1.8 9.1
PROLINA 2.0 10.6
SERINA 2.1 9.2
TREONINA 2.6 10.4
CISTEINA 1.8 10.8 8.3
ASPARRAGINA 2.0 8.8
GLUTAMINA 2.2 9.1
TIROSINA 2.2 9.1 10.9
TRIPTOFANO 2.4 9.4
ASPARTATO 2.0 10 3.9
GLUTAMATO 2.2 9.7 4.3
HISTIDINA 1.8 9.2 6.0
LISINA 2.2 9.2 10.8
ARGININA 1.8 9.0 12.5
 L-alanina: dos grupos titulables

Grupo amino protonado.

R no tiene carga, por lo Disocia un protón.
tanto la carga neta a pH pKa de 9.7
de 7.4 es cero

Grupo carboxilo disociado.

Disoció un protón.
pKa de 2.3

ZWITTERION
L-Tirosina: tres grupos titulables

Grupo amino protonado.

Disocia un protón.
COO- Grupo carboxilo disociado.
Disoció un protón.
pKa de 9.11 H3 N + C H pKa de 2.2

CH2

Grupo fenol protonado.

OH Disocia un protón.
pKa de 10.9
 ENLACES PEPTÍDICOS
 Dos aminoácidos se
pueden unir
mediante un enlace
covalente, formando
glicina alanina una amida, conocido
Enlace como ENLACE
peptídico
C-terminal PEPTIDICO para
N-terminal formar un dipéptido.
Plano del grupo Es una reacción
amido
de condensación:
se remueve una molécula
agua de agua del grupo α- carboxilo
Glicilalanina y α-amino
 Todos pueden ser
2 aá dipéptido biológicamente activos,
es decir cumplen
3 aá tripéptido alguna función.
4 aá tetrapéptido

oligopéptidos
insulina
5 aá pentapéptido
6 aá hexapéptido
7 aá heptapéptido
8 aá octapéptido
9 aá nonapéptido
10 aá decapéptido Cada aá es un residuo
Cadena A
Muchos aá Polipéptido
Cadena B
100 o más de
aá
( pesos PROTEINA
moleculares >
10.000 dalton)
EJEMPLO DE TETRAPÉPTIDO

4 AMINOÁCIDOS
GRUPO GRUPO
AMINO CARBOXILO

HIDRÓLISIS H 2O CONDENSACIÓN
H 2O
H2 O

PÉPTIDO
C-terminal

N-terminal

ENLACES PEPTÍDICOS
CROMATOGRAFÍA: un sistema de reparto
Es una técnica de separación basada en la diferencia del valor de
velocidad con que se mueven los solutos a través de un medio
estacionario(fase estacionaria) mediante el flujo en un disolvente
llamado eluente ( fase móvil)
 Fase móvil Fase móvil
Algunas sustancias son retenidas más
fuertemente en la fase estacionaria por:
Su mayor polaridad, lo que favorece su
adsorción en dicha fase.
La menor solubilidad en la fase móvil.
Fase
estacio-
naria

Otras sustancias son menos retenidas,

debido a:
Su menor polaridad, lo que disminuye su
capacidad de adsorción en la fase
estacionaria.
Su mayor solubilidad en la fase móvil