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Bioquímica Básica
BIOQUÍMICA BÁSICA
Por: Sebastián Yazye y Joel Orvay
ÍNDICE
● Tema 1: Concepto y objetivos de la bioquímica……...……………………………………………2
● Tema 2: El agua, estructura; el agua como soporte de las reacciones químicas, concepto de pH y
tampones fisiológicos……………………………….……………………………………….…….9
● Tema 3: Aminoácidos……………………………………………….……………………….……14
● Tema 4: El enlace peptídico………………………………………………………………………21
● Tema 5: Estructura de la proteína………………………………………………………….……..23
● Tema 6: Proteínas específicas…………………………………………………………………….34
● Tema 7: Proteínas transportadoras de oxígeno: mioglobina y hemoglobina……………….……40
● Tema 8: Enzimas……………………………….………………………………………………….52
● Tema 9: Mecanismos de catálisis enzimática………………………………………….………….61
● Tema 10: Cinética enzimática………………………………………….………………………….69
● Tema 11: Inhibición enzimática…………………………………………………….……………..80
● Tema 12: Mecanismos reguladores………………………………………………………………86
● Tema 13: Enzimas y sustrato……………………………………………………………….……..93
● Tema 14: Coenzimas y vitaminas : Introducción al metabolismo bio
● Tema 15: Introducción al metabolismo energético……………………………………………..106
● Tema 16: Aplicaciones de los principios de la termodinámica a los procesos bioquímicos…….112
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BIOQUÍMICA BÁSICA
TEMA 1: CONCEPTO Y OBJETIVOS DE LA
BIOQUÍMICA
1. Introducción
La bioquímica es la ciencia que estudia la química de los seres vivos: qué significa a nivel molecular, qué
es estar vivo, los efectos de las manipulaciones moleculares sobre un organismo... Estos aspectos
facilitan la comprensión de los estados patológicos y puede ser fuente de ideas para tratar la
enfermedad.
2. Bioelementos
Se han descrito 70 bioelementos, 25 de los cuales están presentes en todos los seres vivos, el resto solo
aparece en determinados grupos:
- Bioelementos primarios: C, H, O, N, P y S (99% del total de la materia viva).

- Bioelementos secundarios: Na, K, Ca, Mg y Cl.
- Oligoelementos: 0,1%: Fe, Cu, Zn, Mn, I, Ni, y Co.
Dentro de los bioelementos secundarios cada elemento tiene una función:
- Calcio: contracción muscular, coagulación, transmisión del impulso nervioso.

- Sodio: contracción muscular, conducción señal nerviosa.
- Magnesio: catalizador junto a enzimas en reacciones químicas.
- Potasio: contracción muscular, conducción señal nerviosa.
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BIOQUÍMICA BÁSICA
- Cloro: mantenimiento del balance de agua en la sangre y el fluido intersticial.
Dentro de los oligoelementos cada elemento también tiene su función:
- Hierro: hemoglobina, catalizador en reacciones, citocromos.

- Yodo: hormonas tiroideas.
- Flúor: huesos, esmalte dental.
- Cobalto: vitamina B12.
- Cromo: regulación glucosa.
- Silicio: tejido conjuntivo (resistencia).
- Zinc: catalizador reacciones.
- Litio: acción sobre neurotransmisores, permeabilidad celular.
Todos los bioelementos forman unas biomoléculas que a su vez se dividen en inorgánicas y orgánicas.
3. Biomoléculas orgánicas
● Proteínas: biomoléculas muy versátiles formadas por aminoácidos. Son moléculas señal,
catalizadores…
● Ácidos nucleicos: moléculas que almacenan la información de la célula formadas por cuatro
elementos de construcción: nucleótidos.
● Hidratos de carbono: moléculas combustibles y almacenan información.
● Lípidos: biomoléculas que químicamente no son polímeros y tienen una naturaleza dual:
hidrofílica e hidrofóbica. Tienen función de almacenamiento de combustible y actúan a modo
de barrera para la formación de la membrana plasmática. Además, también son importantes
moléculas señal.
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BIOQUÍMICA BÁSICA
4. Orbitales atómicos
Los orbitales atómicos son zonas que rodean al núcleo donde existe la máxima probabilidad de
encontrar electrones. Cada átomo tiene un número definido de orbitales que se caracterizan por poseer
una determinada energía potencial.
● Número cuántico principal; representado por la letra n, describe el tamaño y la energía del
orbital; 1, 2…
● Número cuántico azimutal; representado por la letra l, define la forma geométrica del orbital.; s,
p, d, f
● Número cuántico magnético; define la orientación en el espacio si se fijan unos ejes de
referencia (x, y, z).
Normas de colocación de los electrones:
● Ocupan inicialmente los orbitales más bajos.

● Cada orbital alberga como máximo dos electrones.
● Si existen varias posibilidades de localización en subniveles de la misma energía se distribuyen
de forma separada según el principio de máxima multiplicidad.
5. Conceptos
Un elemento es más estable cuanto más se acerca a una configuración electrónica en que sus orbitales
estén completos (regla del octeto).
Los electrones que están en las capas superficiales son los que ocupan niveles de mayor energía, son los
electrones de valencia.
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BIOQUÍMICA BÁSICA
La electronegatividad es la tendencia de los átomos de atraer hacia sí el par de electrones compartidos.

Los átomos que tengan más electrones en su última capa son más electronegativos.
6. Tipos de fuerzas
6.1 Enlaces covalentes (C-C)
Unión muy resistente en la que dos átomos comparten uno o más pares de electrones. Puede ser un
enlace sencillo (2 electrones), enlace doble (4 electrones) y triple (comparten 6 electrones). Se
representan por un trazo entre los átomos a los que se une. Ej.: -C-C- o – C=C. El enlace covalente dativo
sólo aporta electrones a uno de los elementos. Si hay diferencia de electronegatividad se forman
dipolos.
El carbono es el elemento más importante de los seres vivos. Tiene 4 electrones en la última capa que
les permite hacer diferentes estructuras. Puede unirse a otros átomos mediante cuatro enlaces
covalentes. Posee tres estructuras: hibridación tetraédrica, hibridación trigonal, e hibridación diagonal
Para los elementos del segundo periodo de la tabla, entre los que se encuentran el carbono, el
nitrógeno y el oxígeno, los orbitales s y p de la última capa están tan próximos en su nivel de energía
que pueden interaccionar formando orbitales híbridos, que combinan caracteres de ambos orbitales.
6.2 Interacciones débiles
● Iónicos o puentes salinos: se establece entre cargas. En medio acuoso son muy débiles
● Puentes de hidrógeno. Enlaces débiles relativamente fuertes. Común entre moléculas polares
en medio acuoso. Responsable de interacciones entre las moléculas de agua. Es muy importante
la orientación y la distancia.
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BIOQUÍMICA BÁSICA
● Fuerzas de Van der Waals: fuerzas de carácter eléctrico debidas a pequeñas fluctuaciones en la
carga de los átomos. Se forman cuando las moléculas se encuentran muy próximas entre sí.
Tienen carácter temporal.
● Uniones hidrofóbicas: sustancias insolubles en agua cuando están en un medio acuoso se
mantienen unidas entre sí por su repulsión al medio en el que se encuentran. Son muy débiles,
pero importantes en los componentes lipídicos de las membranas celulares.
7. Grupos funcionales
8. Reacciones químicas
● Reacciones de sustitución nucleófila: se sustituye un átomo o grupo por otro.

● Reacciones de adición: se unen dos compuestos para generar uno
● Reacciones de eliminación: se generan dos compuestos a partir de uno
● Reacciones de hidrólisis: reacciones de eliminación en las que interviene el agua
● Reacciones de isomerización: desplazamiento de átomos o grupos de un compuesto.
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BIOQUÍMICA BÁSICA
● Reacciones de oxidación-reducción (redox): transferencia de electrones desde un donador.

(agente reductor) a un aceptor (agente oxidante). Oxidación cuando un átomo de carbono gana
oxígeno o pierde un H y la reducción cuando un átomo de carbono pierde un oxígeno o gana un
protón.
● Reacciones de condensación: siguen un mecanismo de adición-eliminación. Tienen los enlaces
covalentes más frecuentes en bioquímica.
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BIOQUÍMICA BÁSICA
TEMA 2: EL AGUA; ESTRUCTURA, EL AGUA

COMO SOPORTE DE LAS REACCIONES
QUÍMICAS, CONCEPTO DE PH Y TAMPONES
FISIOLÓGICOS
1. Introducción
El agua es la molécula que se encuentra en mayor proporción en todos los organismos. Casi todas las
reacciones químicas tienen lugar en medio acuoso. La estructura del agua permite la formación del
dipolo.
2. Estructura del agua
La molécula de agua está formada por dos moléculas de hidrógeno y una de oxígeno. Los dos átomos
de hidrógeno, el oxígeno, y los cuatro orbitales (dos enlazantes y dos no enlazantes) de este se
disponen formando una estructura tetraédrica, en la que el ángulo H-O-H es de 104 grados.
Como el oxígeno es mucho más electronegativo que el
hidrógeno, aparecen dos dipolos eléctricos en cada molécula
de agua: se dice que el agua es una molécula polar. Esto
permite la formación de enlaces de hidrógeno entre las
moléculas de agua, en estado tanto sólido como líquido. Estos
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BIOQUÍMICA BÁSICA
enlaces de hidrógeno tienen una energía de disociación de

enlace muy baja, lo que hace que sean muy dinámicos.
En el agua líquida, cada molécula está unida a 3,4 moléculas más, mientras que, en el agua sólida, cada
molécula está unida a 4 moléculas más, formando una estructura reticular muy estable.
PROPIEDADES DEL AGUA
Estos enlaces de hidrógeno hacen que el agua tenga propiedades muy diferentes a otras moléculas de
composición similar:
1. Alto calor específico (calor que se necesita para aumentar 1ºC la temperatura de 1g de
sustancia): el agua necesita mucha energía para variar tu temperatura. Esto hace que sea
líquida en un amplio abanico de temperaturas y que sea un gran amortiguador térmico.
2. Alto calor de vaporización (calor que se necesita para evaporar 1 g de sustancia): La fuerza
acumulativa de los enlaces de hidrógeno da lugar a que el punto de evaporación del agua sea
bastante alto. Esta es la base de los sistemas de refrigeración de los seres vivos.
3. Bajo grado de ionización: sólo una pequeña parte de las moléculas de agua están disociadas, lo
que hace que el agua tenga un pH neutro, el idóneo para las reacciones químicas que
caracterizan la vida.
4. Es el principal disolvente orgánico, gracias a su naturaleza polar y su capacidad para formar

puentes de hidrógeno (moléculas neutras polares) y su alta constante dieléctrica (compuestos
iónicos). Estas disoluciones están favorecidas porque producen un aumento de la entropía.
- Las moléculas polares (con grupos OH, COOH, NH2), pueden formar puentes de
hidrógeno con las moléculas de agua. Esto permite que se disuelvan fácilmente, puesto
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BIOQUÍMICA BÁSICA
que les permite reemplazar las interacciones agua-agua (puentes de H) por

interacciones agua-soluto (también puentes de H).
- Las compuestos iónicos, ya que las interacciones iones-agua son más fuertes que las
interacciones ion- ion. Los iones se rodean de moléculas de agua en un proceso
conocido como solvatación. La atracción entre dos iones es inversamente proporcional
a la llamada constante dieléctrica del medio. La densidad del agua es muy alta, de ahí
su capacidad de desestabilizar los enlaces iónicos.
No disuelve sustancias neutras apolares, puesto que este proceso disminuye la entropía. Las
moléculas anfipáticas se disponen en forma de jaula, formando dichas micelas o bicapas.
5. Los puentes de hidrógenos hacen que el agua tenga una gran cohesión intermolecular. Esto
permite fenómenos como la capilaridad o la alta tensión superficial del agua.
6. Máxima densidad a 4ºC: hielo flota en agua.
3. Ionización del agua
Prácticamente, todas las reacciones químicas que se dan en el

organismo tienen lugar en un medio acuoso, en el que el
comportamiento de las moléculas depende de su estado de
ionización.
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BIOQUÍMICA BÁSICA
Las propiedades del agua como disolvente se pueden explicar en función de la molécula neutra de
agua sin carga. Existe una ligera tendencia a ionizarse (puede actuar como un ácido muy débil y como
una base muy débil). Es decir, si tenemos una disolución de ácidos débiles en agua se aportan
protones y si hay una disolución de bases débiles en agua se consumen protones. Es por ello por lo
que la concentración total de protones nos indica el pH de una disolución. Para poder predecir el
estado de ionización de los solutos en agua hay que tener en cuenta los constantes de equilibrio para
cada reacción de ionización.
La ionización del agua puede medirse también a partir de su

conductividad eléctrica. El movimiento de los iones hidronio e
hidroxilo en un campo eléctrico es extremadamente rápido, lo que
provoca un salto de protones. Como resultado de la elevada
movilidad iónica del H+, las reacciones ácido-base en disolución
acuosa son, en general, excepcionalmente rápidas.
Mirar la explicación de las fórmulas en la presentación.
4. Equilibrio Ácido-Base.
Un ácido es aquella sustancia que es capaz de ceder H+. mientras que una base es una sustancia capaz
de aceptar dichos H+. Por su parte un par ácido-base conjugado consiste en un dador de protones y un
aceptor de protones.
Todos los ácidos y bases fuertes están totalmente disociados:
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BIOQUÍMICA BÁSICA
Todos los ácidos y bases débiles están parcialmente disociados:
Sale el concepto de pKa, que es el valor del pH al cual el 50% del ácido se encuentra disociado, por lo
que cuanto más fuerte sea un ácido, mayor tendencia a perder un H+.
Por otro lado, cabe destacar que cuanto más grande sea Ka, la pKa será mása pequeña, lo que implica
que tendremos un ácido fuerte. Por el contrario, cuanto más pequeña sea Ka, pKa será más grande lo
que implica que tendremos un ácido débil.
4.1 Curvas de titulación
La titulación es un procedimiento analítico que se

utiliza para determinar la cantidad de un ácido en
una disolución. Se pueden utilizar para calcular el
pKa de los ácidos débiles. En esta técnica se va
añadiendo -OH en pequeñas cantidades hasta
que se consume (neutraliza) todo el ácido. Sin
embargo, llega un momento que por más que
añadamos -OH, el pH varía muy poco o nada. A
esa región se la denomina región taponadora, en
la que se tiene la misma cantidad de ácido que de base conjugada y en la que pH=pKa.
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BIOQUÍMICA BÁSICA
TEMA 3: AMINOÁCIDOS
1. Proteínas
Las proteínas son polímeros de aminoácidos que se unen por sus extremos. La secuencia de
aminoácidos determina la estructura tridimensional de la proteína y su función. Tienen una amplia
gama de grupos funcionales, responsables de sus numerosas funciones.
Además, las proteínas pueden interaccionar entre sí y con otras macromoléculas para formar
agrupaciones complejas, rígidas o flexibles. Cuando tenemos más de 50 aminoácidos, decimos que
tenemos una proteína y cuando tenemos menos de 50 decimos que tenemos un péptido.
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BIOQUÍMICA BÁSICA
2. Clasificación de las proteínas
Las proteínas fibrosas son insolubles, presentan una sola estructura secundaria y son estructurales,
mientras que las globulares presentan varias estructuras secundarias, son solubles y tienen muchas
funciones.
3. Propiedades físicas y solubilidad
● Albúminas: solubles en agua o en disoluciones salinas diluidas.

● Globulinas: requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución.
● Prolaminas: solubles en alcohol.
● Glutelinas: solubles en ácidos o bases diluidos.
● Escleroproteínas: son solubles en la gran mayoría de los disolventes.
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BIOQUÍMICA BÁSICA
4. Aminoácidos
4.1. Estructura general
Los aminoácidos son moléculas que contienen al menos un

grupo amino (NH2), uno carboxilo (-COOH), un hidrógeno
y un grupo radical unidos a un carbono central. Tener un
grupo básico y otro ácido les carácter anfóteras. Pueden
formar polímeros, cadenas polipeptídicas de longitud
variable.
El átomo de carbono al que se encuentra unido el carboxilo

se llama carbono alfa. El resto se nombran con sucesivas
letras del alfabeto griego. Cuando el grupo amino está en el carbono α, se denominan α-aminoácidos,
cuando el grupo amino está en el grupo β, se les denomina β-aminoácidos…
De todos los aminoácidos naturales existen unos que pueden ser sintetizados por las células del
organismo humano a partir de materiales sencillos, sin embargo, existen otros que tienen que
adquirirse con la dieta, los llamados aminoácidos esenciales: Valina, Leucina, Isoleucina, Treonina,
Metionina, Fenilalanina, Triptófano, Lisina e Histidina.
Representación en dos dimensiones
- Representación de Fischer: enlaces horizontales se proyectan hacia fuera del plano hacia el
observador; enlaces verticales se proyectan hacia dentro del plano.
- Representación estereoquímica: cuña solida: enlace sale del plano hacia el observador; cuña
discontinua: enlace se aleja del observador por detrás del plano.
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BIOQUÍMICA BÁSICA
4.2. Propiedades de los aminoácidos
● Estereoisomería: la estereoisomería es una propiedad en la que las moléculas tienen igual

fórmula química, pero con estructuras moleculares distintas y por ello, distintas propiedades.
Todos los aminoácidos (excepto la glicina) tienen átomos de carbono asimétricos o quirales (4
sustituyentes distintos). Los estereoisómeros que son imágenes especulares uno del otro se
denominan enantiómeros que tienen reactividades químicas casi idénticas y se distinguen en su
interacción con la luz polarizada.
Un enantiómero que gira el plano de la luz polarizada en sentido de las agujas del reloj se llama
dextrógiro. El otro enantiómero gira el plano en sentido levógiro (contrario a las agujas del reloj.
Las parejas de estereoisómeros que no son imágenes especulares entre sí se denominan
diastereómeros. Cuando tenemos una mezcla racémica (tenemos los mismos enantiómeros
levógiros que dextrógiros), no se produce una rotación óptica.
Sistema D y L
Nomenclatura basada en su configuración en relación con el gliceraldehido. ¡No tiene relación

con desplazamiento de luz polarizada! En las proteínas solo se encuentran los aminoácidos tipo
L.
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BIOQUÍMICA BÁSICA
● Propiedades ácido-base: un aminoácido simple a pH neutro es una molécula eléctricamente

neutra ya que el grupo carboxilo está cargado negativamente y el grupo amino positivamente,
dando una carga global neta nula. Debido a esta
estructura los aminoácidos pueden actuar como
ácidos débiles o como bases débiles.
A un pH por debajo de 7 el aminoácido tendrá
carga positiva, pH neutro forma zwitterión y pH
por encima de 7, el aminoácido tendrá carga
negativa.
Cuando tenemos sustancias anfóteras tenemos

2 pKa, uno del COO- y otro del NH3+. Por tanto,
en la curva de titulación tendremos dos regiones
tamponadoras, una que se corresponde cómo se
comporta el carboxilo. Tendremos tantas
regiones tamponadoras como grupos
adicionales tenga el aminoácido.
El punto isoeléctrico es el pH en el que el aminoácido se encuentra en forma eléctrica neutra

(forma de zwitterión).
𝑝𝐾𝑎1+𝑝𝐾𝑎2
𝑃𝑖 = 2
Las variaciones de los pKa dependen del entorno:

● pH < pi implica carga (–)
● pH > pi implica carga (+)
Para calcular punto isoeléctrico solo usamos el que tiene forma zwitterión.
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BIOQUÍMICA BÁSICA
4.3. Tipos de aminoácidos
● Aminoácidos con actividad biológica: GABA, serotonina, tirosina, ácido indol acético y
melatonina. Los aminoácidos son precursores de diversas moléculas complejas que
contienen nitrógeno. Por ejemplo, bases nitrogenadas, el grupo hemo y la clorofila.
Varios aminoácidos estándar y no estándar actúan como intermediarios metabólicos.
Por ejemplo, arginina, citrulina y ornitina son componentes del ciclo de la urea.
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BIOQUÍMICA BÁSICA
● Aminoácidos no presentes en las proteínas: desempeñan otras funciones específicas

en el metabolismo celular. α-aminoácidos: relacionados con el metabolismo de los
proteicos. Por ejemplo, la ornitina y la citrulina (intermedios del ciclo de la urea).
β-aminoácidos: el más común es la beta alanina, forma parte del ácido pantoténico
(vitamina). γ-aminoácidos: como el GABA existente en el SNC (neurotransmisor
inhibitorio).
TEMA 4: EL ENLACE PEPTÍDICO

1. Introducción
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BIOQUÍMICA BÁSICA
El enlace peptídico es un enlace amida entre el grupo entre el grupo alfa-carboxilo de un aminoácido y
el grupo alfa-amino de otro, con la liberación de una molécula de agua. Después de que se haya
formado el enlace peptídico queda lo que se llama residuos de aminoácidos. Es de la forma CONH.
Características:
● Muy resistentes a la hidrólisis

● Cadenas polipeptídicas estables
● Estructura de enlace es plana, más corto y rígido que un enlace simple C-N
● Carácter de doble enlace a la unión carbono-nitrógeno y se impide la libre rotación sobre el
enlace.
El grupo de átomos alrededor del enlace peptídico puede darse en dos configuraciones posibles: trans y
cis. La configuración trans es más estable y es más común.
2. Péptido
Podemos clasificar las asociaciones proteicas en:
● Péptidos: <50 aminoácidos

o Oligopéptido: <20
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BIOQUÍMICA BÁSICA
o Polipéptido: 20-50
● Proteínas: >50 aminoácidos
o Holoproteínas (simples): por hidrólisis sólo dan α aminoácidos
o Heteroproteínas (conjugadas): por hidrólisis produce aminoácidos y otros grupos prostéticos
Un oligopéptido tiene muchas configuraciones según los enlaces Ψ (𝐶α − 𝐶) o ϕ (𝐶α − 𝑁), que rotan
entre los 180º o -180º para adoptar la forma más favorable, con menor impedimento estérico y
repulsión electrostática. El número de péptidos es casi ilimitado. Nombrar: el que tiene su grupo amino
libre es el primero y el último el que tiene el extremo carboxilo terminal.
Péptidos con actividad biológica:
● Hormonas: oxitocina (9 aminoácidos), bradiquinina (9 aminoácidos), insulina (30

aminoácidos más 21 aminoácidos) (dos cadenas unidas por puentes disulfuro) y glucagón (29
aminoácidos)
● Antibióticos: Gramicidina S (9 aminoácidos)
● Venenos: alfa amanitina
● Antioxidantes: Glutatión
Ruptura del enlace peptídico:
● Ebullición: calentado a 110º en medio ácido HCl 6M, o base fuerte

● Hidrólisis específica:
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BIOQUÍMICA BÁSICA
Fisiológicamente, en la digestión sintetizamos proteínas que participan en la escisión aminoácidos

(tripsina, trombina, quimotripsina…).
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TEMA 5: ESTRUCTURA DE LA PROTEÍNA
1. Tipos de estructuras.
Cada proteína posee una determinada estructura tridimensional. Aquella con una
menor energía libre debido a los plegamientos espontáneos (no covalentes) de la
estructura primaria se denomina estructura nativa, la cual puede ser secundaria,
terciaria...
● Estructura primaria: secuencia de una cadena de aminoácidos. Enlaces

covalentes peptídicos
● Estructura secundaria: conformación regular local (ver la proteína por partes)
No incluye las cadenas laterales
● Estructura terciaria: plegamiento o conformación global. Ordenamiento
estructura secundaría. En muchos casos coincide que en esta estructura la
proteína es funcional
● Estructura cuaternaria. Disposición especial adoptada por proteínas formadas
por más de una cadena polipeptídica.
BIOQUÍMICA BÁSICA
2. Estructura primaria
La estructura primaria es la secuencia lineal de los aminoácidos (determinado por el

gen que la codifica) en las cadenas polipeptídicas que forman la proteína. Cada
proteína tiene un número de residuos de aminoácidos (aminoácidos enlazados) y
orden característico que afectan a la estructura tridimensional y determinan la
función.
La similitud funcional de dos proteínas implica similitud en su secuencia. En ocasiones

se producen alteraciones de la estructura primaria que modifican su función
(mutaciones). Existen sustituciones conservadoras en la mayoría de las proteínas,
polimorfismos.
El conocimiento de la secuencia de aminoácidos permite:
● Predecir la función.
● Clasificar las proteínas en familias (al menos 25% secuencia idéntica).
● Relacionar secuencia y función
● Conocer relaciones genéticas y evolutivas.
Ejemplo clínico:
Drepanocitosis: fallo en la estructura de la hemoglobina. Tendremos 4 cadenas α y β.

Una de ellas tiene en la sexta posición Val (hidrófobo) en vez de Glu (carga negativa).
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BIOQUÍMICA BÁSICA
Consecuencias: dificulta la unión del oxígeno, provoca aglutinamiento de

hemoglobinas y una forma de hoz en los eritrocitos (que dificulta el paso por los
capilares). Sin embargo, constituye una defensa contra el paludismo (prevalencia en
África): el Plasmodium no puede desarrollar su ciclo vital.
3. Estructura secundaria
La estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias

a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace
peptídico. Hay dos tipos:
● Estructura regular: ángulo Ψ y Ω con valores iguales en todo el segmento

● Estructura irregular: los enlaces que mantienen esta estructura son enlaces no
covalentes.
3.1 α- hélice
En el caso de la α-hélice, tenemos 3,6 aminoácidos por vuelta, cuyas interacciones se

producen por enlaces de hidrógeno entre el NH de un aminoácido y el CO del cuarto
aminoácido siguiente.
El esqueleto polipeptídico queda enrollado

alrededor de un eje longitudinal. Hélice dextrógira
y levógira en función de la dirección de la vuelta.
Interacciones entre cadenas laterales:
● Estabilización:
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BIOQUÍMICA BÁSICA
o Interacciones iónicas entre radicales de carga opuesta.

o Interacciones hidrofóbicas entre aminoácidos aromáticos próximos.
o Aminoácidos pequeños o sin carga
o Los aminoácidos de los extremos
● Desestabilizaciones
o Repulsión electrostática entre aminoácidos de misma carga
o Impedimentos estéricos por radicales voluminosos
o Pro (estructura rígida) y Gly (mucha flexibilidad en la alfa hélice)
3.2 Lámina beta
Las cadenas polipeptídicas se disponen en disponen de forma zigzagueante, en sentido

paralelo o antiparalelo (la antiparalela es más frecuente y compacta). Se forman
puentes de hidrógeno entre las diferentes cadenas (intercatenarios) y dentro de la
misma (intracatenario)
Términos:
● Estructura supersecundaria
o motivo: patrón de
plegamiento característico
que aparece en varias
proteínas
● Dominio: región de la
cadena polipeptídica que
puede plegarse de forma
independiente y que
además tiene una función.
27
BIOQUÍMICA BÁSICA
4. Estructura terciaria
La estructura terciaria es el modo en el que las distintas estructuras secundarias se

mantienen plegadas en el espacio gracias a unas uniones entre grupos de las cadenas
laterales de los aminoácidos. Dichas uniones son:
1. Puentes de disulfuro
2. Atracciones electroestáticas
3. Puentes de H
4. Interacciones hidrofóbicas.
Las cadenas laterales hidrófobas estarán orientadas hacia el interior y las cadenas
hidrofílicas hacia el exterior.
5. Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria es una estructura que solo la poseen proteínas con varias
cadenas polipeptídicas (subunidades), como por ejemplo la hemoglobina que posee 4
cadenas polipeptídicas (2 alfa y 2 beta). Se origina el concepto de oligómero: varias
unidades algunas de las cuales o todas son idénticas. Formados por protómeros
(unidad de repetición estructural).
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BIOQUÍMICA BÁSICA
Características:
● Organización de las proteínas por ajuste de las estructuras enrolladas y

pegadas, para formar una estructura funcional agregada.
● Las subunidades de proteínas se conservan principalmente por fuerzas no
covalentes (mismas que la terciaria).
● Asociación de estructuras terciarias = agregado estable.
● Muchas proteínas para realizar su función necesitan más de una subunidad
(alosterismo y cooperatividad).
6. Proteínas o segmentos de proteínas desordenados
Muchas proteínas no están estructuradas en parte o en su totalidad. Son las IUP

(intrinsically unstructured proteins), en las que el plegamiento es impedido por
secuencias de aminoácidos con altos porcentajes de residuos polares y con carga (p.
ej., Ser, Gln, Lys y Glu) y bajas cantidades de residuos hidrófobos (p. ej., Leu, Val, Phe y
Trp).
7. Plegamiento y desnaturalización proteica
7.1 Plegamiento
Una proteína para ser plenamente funcional ha de plegarse correctamente en una

forma tridimensional única. Características del plegamiento:
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BIOQUÍMICA BÁSICA
● No es un proceso al azar, es un proceso jerarquizado.

● La secuencia de aminoácidos de una proteína determina su estructura
tridimensional nativa.
● Proceso favorecido energéticamente en condiciones fisiológicas.
● Una proteína tiende a plegarse de modo cooperativo mediante
interacciones que se forman o rompen de manera concertada.
Se puede plegar de dos formas: plegamiento espontáneo y plegamiento por medio de

enzimas (chaperonas).
Las chaperonas son proteínas que interaccionan con polipéptidos parcial o

incorrectamente plegados facilitando su plegamiento correcto. Hay dos tipos:
● HSP 70: chaperona molecular que se une a las proteínas y la estabilizan durante
las primeras fases del plegamiento. Dos sitios de unión (segmento proteico y
ATP)
● HSP 60: (chaperonina): dos anillos y cavidades idénticas. La hidrólisis de ATP
convierte la cavidad en un microambiente hidrófilo y facilita el plegado.
30
BIOQUÍMICA BÁSICA
7.2 Defectos de plegamiento
Defectos de plegamiento: el plegamiento de una proteína es un proceso complejo que

a veces puede provocar moléculas inadecuadamente plegadas. Estas proteínas se
suelen “etiquetar” (ubiquitina) y son degradadas dentro de la célula. Cuando falla este
mecanismo de control, se pueden producir agregados intracelulares o extracelulares de
proteínas mal plegadas. Este proceso es más frecuente con el envejecimiento. A esto se
le conoce como amiloidosis.
Tipos de defectos:
● Incapacidad para plegarse:

○
○ Colágeno: osteogénesis imperfecta.
○ Fibrosis cística: canal de cloro.
○ Cáncer: proteína P53.
● Agregaciones tóxicas e incorrectas:
○ Scrapie: priones.
○ Alzheimer: péptido beta-amiloide.
○ Cataratas: proteína del cristalino.
● Localización incorrecta de la proteína:
○ Hipercolesterolemia familiar: receptor LDL.
○ Retinitis pigmentos: rodopsina.
7.3 Desnaturalización
La desnaturalización es la pérdida de las estructuras tridimensionales (secundaria,

terciaria y/o cuaternaria) suficiente para originar la pérdida de la función. Se produce
por determinados agentes:
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BIOQUÍMICA BÁSICA
● Temperatura (interacciones débiles)

● Cambios de pH (interacciones
iónicas)
● Disolventes orgánicos
(interacciones hidrofóbicas)
● Detergentes (interacciones
hidrofóbicas)
● Solutos (interacciones hidrofóbicas)
● Agentes reductores de grupos tioles (puentes disulfuro)
En la desnaturalización NO se hidrolizan los enlaces peptídicos, se mantiene la

estructura primaria. Es un proceso cooperativo y cuantificable. en el que a veces, la
desnaturalización puede ser reversible dando lugar a la renaturalización.
8. Patologías
● Alzheimer: Enfermedad neurodegenerativa relacionada con una pérdida de la

memoria y la conciencia causada por la mutación de dos proteínas APP
generando péptidos anómalos que tienden a agregarse
● Prionosis: encefalopatía espongiforme bovina (síndrome de Creutzfeldt-Jakob)
por el plegamiento defectuoso de una proteína prión (PrP) que cambia la
conformación de otras proteínas normales. El resultado es la pérdida de peso,
el comportamiento errático, problemas posturales...
32
BIOQUÍMICA BÁSICA
TEMA 6: PROTEÍNAS ESPECÍFICAS

1. Escleroproteínas
Escleroproteínas: son unas proteínas poco solubles en medios acuoso las cuales
desempeñan funciones de carácter mecánico y estructural en los vertebrados. Su
estructura primaria está caracterizada por la repetición ordenada de algunos
aminoácidos.
1.1 Queratina
Dos grupos muy diferentes:
● Alfa queratina: capa epidérmica de la piel, uñas y en el pelo. Dentro de esta

encontramos dos tipos: tipo I (ácidas) y tipo II (neutras/básicas).
● Beta queratina: fibras de seda, escamas, plumas.
Estructura de las queratinas:
1. Partimos de una alfa hélice dextrógira que tiene 3,6 residuos por vuelta.
2. Dos alfa hélices dextrógiras se enrollan entre sí, formando una superhélice
levógira. Las alfa hélices cuentan con segmentos repetidos de 7 aminoácidos,
con los 1º y 4º hidrófobos, lo que mantiene una estructura firme, sirviendo
como pegamento entre las alfa hélices. De las alfas hélices tendremos una de
tipo 1 y otras de tipo 2.
3. Esta a su vez se enrolla y forma un protofilamento de un par de superhélices.
33
BIOQUÍMICA BÁSICA
4. Por último, este último se enrolla formando un filamento de cuatro

protofilamentos.
Las queratinas son ricas en residuos hidrofóbicos: Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, y habrá
enlaces cruzados estabilizados por enlaces disulfuro.
1.2 Elastina
La elastina es una proteína formada por una red tridimensional sin estructura
secundaria definida, la cual confiere elasticidad a las paredes arteriales y ligamentos.
Está constituida principalmente por aminoácidos apolares como Gly, Pro, Ala y Val.
Además, forma numerosos enlaces cruzados entre Lys-Lys, y Lys-Al-Lys
La formación de entrecruzamiento covalente entre cadenas de elastina a través de

cuatro lisinas se llama desmosina.
34
BIOQUÍMICA BÁSICA
1.3 Colágeno
El colágeno es la proteína más abundante en los vertebrados (30% del total). Es el

principal constituyente del tejido conjuntivo y proporciona fuerza y resistencia
estructural. Está presente en tendones, cartílagos, ligamentos… y tiene poco valor
alimenticio.
Estructura:
● Hélice simple levógira

● Tiene 3,3 residuos por vuelta (muy
distendida)
● Superhélice dextrógira por
enrollamiento de 3 hélices, el
llamado tropocolágeno
● Composición de aminoácidos: Gly
33%, Pro 21%, Ala 11%, 4-OH-Pro
10% y 5-OH-Lys en menor
proporción
● Repetición del tripéptido Gly-X-Pro
o Gly-X-4-OH-Pro
La estructura secundaria del colágeno está

formada por una unidad tripéptido repetida y
zurda Gly-X-Y, donde X suele ser Pro e Y suele
ser 4-Hyp. La prolina al ser voluminosa
confiere rigidez y la glicina puede acoplarse en
el centro de la triple hélice. Muchas
mutaciones que afectan a la estructura del
colágeno se relacionan con esta posición.
35
BIOQUÍMICA BÁSICA
Por otro lado, la estructura terciaria y cuaternaria está formada por una torsión
derecha de 3 polipéptidos separados. En el enrollamiento siempre coinciden las
glicinas, ya que solo tienen un H y se unen fácilmente.
Síntesis de colágeno
1. El RE sintetiza el procolágeno unido a un péptido señal

2. Llega al ap. de Golgi donde se somete a una glicosilación e hidroxilación.
3. Se ensambla la triple hélice de colágeno
4. Se excreta al exterior para la polimerización y entrecruzamiento del
tropocolágeno con las fibras ya maduras en el interior del fibroblasto.
Molecularmente se modifican la prolina (creando hidroxiprolina mediante la enzima

prolil hidroxilasa con la acción de la vitamina C, ácido ascórbico) y la lisina (se forma la
5-hidroxilisina) que dan lugar a un a unos residuos de aminoácidos poco usuales:
36
BIOQUÍMICA BÁSICA
Estabilización del colágeno
1.3.1 Enfermedades relacionadas con el colágeno
1. Osteogénesis imperfecta:
● Colágeno de tipo I.
● Mutación en la cadena alfa 1.
● Residuo Gly988/Cys.
● Huesos quebradizos, deformaciones en el esqueleto. Niños de
cristal.
2. Escorbuto:
● Déficit de vitamina C (cofactor hidrolasas)
● Deficiente hidroxilación del colágeno.
● No forma fibras de forma adecuada.
37
BIOQUÍMICA BÁSICA
● Fragilidad capilar, lesiones cutáneas, encías sangrantes, hemorragias

subcutáneas.
3. Síndrome de Ehler-Danlos:
● Piel hiperextensible.
● Exceso de movilidad en las articulaciones.
● Rotura de arterias y vejiga (más graves).
4. Síndrome de Marfan (enfermedades del tejido conjuntivo):

- Fibrilina 1 (fibras elásticas de tejido conjutivo)
- Miembros alargados
38
BIOQUÍMICA BÁSICA
TEMA 7: PROTEÍNAS
TRANSPORTADORAS DE OXÍGENO:
MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA
1. Introducción
Los vertebrados necesitan 550 mg de oxígeno molecular por

día, sin embargo, se necesita que haya un sistema de
distribuirlo por todo el cuerpo (sistema circulatorios). Pero la
poca solubilidad de los gases en sangre implica la necesidad de
unas células especializadas, los eritrocitos, sin núcleo, que no
consumen el oxígeno que transportan.
Hay varias proteínas que transportan oxígeno:
● Hemoglobina: transporte sanguíneo por el sistema

circulatorio. Se encuentra en los eritrocitos y también
transporta CO2 y H+
● Mioglobina: transporte en los tejidos, combina el
oxígeno liberado por la hemoglobina hasta la
mitocondria.
39
BIOQUÍMICA BÁSICA
2. Estructura de la mioglobina
Posee una sola cadena polipeptídica de 153 aas, con 8 hélices alfa dextrógiras,
nombradas de la A a la H. Está localizada en tejido muscular, sobre todo, captando el
oxígeno que libera la hemoglobina. Por eso es muy abundante en mamíferos acuáticos
ya que hay mucha cantidad de tejido muscular en estos animales.
La mioglobina posee un grupo prostético, llamado grupo hemo situado en el bolsillo

hidrofóbico unido covalentemente a la proteína. Este grupo hemo posee el hierro el
cual es el responsable de unirse al oxígeno y no está libre ya que si no se oxidará. Los
residuos hidrofóbicos se encuentran en el interior de la proteína y los residuos
polares en el exterior a excepción de dos histidinas.
3. Grupo hemo
El grupo hemo es una protoporfirina IX, con 4 anillos pirrólicos unidos por puentes de
metileno y 4 sustituyentes de metilo, 2 propionatos (carga negativa, facilitando la
solubilidad) y 2 vinilos. Por lo tanto, el grupo hemo está formado por la protoporfirina
más un Fe2+.
40
BIOQUÍMICA BÁSICA
Este átomo de hierro forma 6 enlaces de coordinación: 4 con los átomos de nitrógeno
del anillo de porfirina y 2 perpendiculares a la porfirina. El Fe2+ cuando está libre es
tóxico formando el ROS.
El oxígeno posee un codo que impide que pase mucha cantidad de monóxido.
Cuando inspiramos mucha cantidad de monóxido de carbono, los Fe2+ pasan a Fe3 +.
¿Cómo se puede revertir? Hay unas
cámaras hiperbáricas con grandes
cantidades de oxígeno con el fin de
desplazar al monóxido.
La sangre venosa es más oscura que la

arterial, ya que cuando no está
oxigenada el grupo Fe está desplazado
0,4 Amstrongs que le da ese color
oscuro.
4. Hemoglobina
Es un tetrámero con 2 cadenas alfa (141 aas) y 2 beta (146 aas), 4 grupos hemos (uno
por subunidad). Las interacciones entre unidades son débiles, entre alfa 1/ beta 1 o
alfa 2/ beta 2 está formada por 35 residuos y las de alfa 1/beta 2 o alfa 2/beta 1 tiene
19 residuos, estableciéndose puentes salinos en la desoxihemoglobina.
Su estructura es muy similar a la de la mioglobina, habiendo coincidencias evolutivas:

27 aas que se conservan, responsables del plegamiento característico y 9 aas de
idéntica posición.
Estructuralmente es similar a una esfera (diámetro de 50 Å) y los grupos hemo se

encuentran a entre 20-40 Å. Existen 2 heterodímeros que interaccionan a través de los
41
BIOQUÍMICA BÁSICA
carboxilo terminales y una cavidad central para la modulación alostérica del

2,3-bifosfoglicerato, esencial para su función biológica.
Tipos de hemoglobinas:
● Hemoglobinas de tipo A (adultas) : Hb A y Hb A2

● Hemoglobinas embrionarias: Hb Gower 1, Hb Gower 2 y Hb Gower 3
● Hemoglobinas fetales: Hb F
4.1. Cambios según la unión de O2
● Estado T o Tenso: asociado a los estados en los que el oxígeno no está unido a
la hemoglobina (desoxihemoglobina).
● Estado R o Relajado: asociado a estados con oxígeno unido (oxihemoglobina).
Se produce una rotación de las cadenas alfa 1 y beta 1 unos 15º sobre los otros
y la parte central se estrecha. El desplazamiento de la cadena beta 2 rompe
uniones débiles proteicas (puentes salinos) para formar otras nuevas que
estabilizan la proteína.
Estos cambios se deben a que el núcleo del hierro (antes desplazados hacia abajo unos
0,4 Amstrongs) se desplaza al mismo plano que la histidina proximal. La unión del
42
BIOQUÍMICA BÁSICA
oxígeno en uno de los grupos hemo, permite que los distintos protómeros se unan
(permiten la cooperatividad entre las proteínas).
5. Función de la hemoglobina y mioglobina
● Hemoglobina: transporte de O2 y CO2 por la sangre, amortiguador de pH.

● Mioglobina: facilita el transporte de O2 hacia los músculos.
La sangre arterial está saturada prácticamente al 100%, la venosa a un 60%. Esto

significa que en el paso por los tejidos se desprende un 40% del oxígeno combinado
por la hemoglobina.
6. Unión del oxígeno a la hemoglobina y mioglobina
𝑠𝑖𝑡𝑖𝑜𝑠 𝑑𝑒 𝑓𝑖𝑗𝑎𝑐𝑖ó𝑛 𝑜𝑐𝑢𝑝𝑎𝑑𝑜𝑠 [𝑃𝐿]

𝑌𝑠 = 𝑠𝑖𝑡𝑖𝑜𝑠 𝑑𝑒 𝑓𝑖𝑗𝑎𝑐𝑖ó𝑛 𝑡𝑜𝑡𝑎𝑙𝑒𝑠
= [𝑃𝐿]+[𝑃]
Ys: fracción de saturación
Mioglobina: curva hiperbólica. En condiciones de alta y baja presión parcial de O2 la

mioglobina se encuentra muy saturada.
Hemoglobina: curva de forma sigmoidea. En condiciones de alta presión parcial se

encuentra muy saturada, en condiciones de baja presión parcial se encuentra
moderadamente saturada.
Base matemática:
𝑃 + 𝐿↔𝑃𝐿
[𝑃𝐿]
𝐾𝑎 = [𝑃][𝐿]
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BIOQUÍMICA BÁSICA
[𝑃𝐿]
𝐾𝑎[𝑃] = [𝐿]
P: proteína L: ligando Ka: constante de asociación
En las células, por lo general [𝐿] es mucho mayor que la concentración de sitios de
fijación al ligando. El cociente entre la proteína unida y proteína libre es directamente
proporcional a la concentración de ligando libre.
Recuperando la fracción de saturación:
[𝐿]
𝑌𝑠 = 1
[𝐿]+ 𝐾𝑎
En el sentido contrario encontramos la constante de disociación (Kd). Como Kd=Ka-1
[𝐿]
𝑌𝑠 = [𝐿]+𝐾𝑑
Cuando [L] es igual a Kd, la mitad de los sitios de unión estarán ocupados. Si esta
desciende por debajo de Kd, cada vez hay menos proteína con ligando unida.
En el caso de la hemoglobina y la mioglobina podemos comparar la P50, la cantidad de

oxígeno requerida para alcanzar el 50% de los sitios ocupados por el ligando. La
mioglobina lo alcanza con entre 1-4 torrs, mientras que la hemoglobina necesita unos
26 torrs (gracias a los fenómenos de afinidad y alosterismo).
Por tanto, la hemoglobina tiene

menor afinidad por el oxígeno. Por
este motivo, la difusión de la
mioglobina en los tejidos es mucho
más limitada. Matemáticamente:
𝑀𝑏 + 𝑂2 ↔ 𝑀𝑏𝑂2
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BIOQUÍMICA BÁSICA
[ ]
[𝑀𝑏] 𝑂2
𝐾𝑑 =
[𝑀𝑏𝑂2]
Recuperando la fracción de saturación:

𝑝𝑂2
𝑌𝑠 = 𝑃50+𝑝𝑂2
7. Cooperatividad
Una proteína multimérica pasa de estado T a estado R a través de la unión de una

molécula que influye en las demás. En este marco la cooperatividad entre las distintas
subunidades es clave: en su ausencia, la saturación
de oxígeno sería mucho menor al ser dificultosa la
unión a cada subunidad (transporte menos efectivo).
La unión de la primera molécula de oxígeno en la
desoxihemoglobina se produce de manera débil
debido al estado T. Esto provoca cambios
conformacionales que hacen que sea más fácil la
unión de otras moléculas de O2.
Sin cooperatividad la dinámica se corresponde con una hipérbole. Si todos los sitios
son iguales y no hay interacción entre ellos, la ecuación es sencilla: el ligando se une de
manera independiente del resto. Si la unión de una molécula influye sobre las demás
facilitando la unión hablamos de cooperatividad positiva y si se produce dificultando
la unión se denomina cooperatividad negativa.
Ecuación de Hill
𝑙𝑜𝑔 ( 𝑌𝑠
1−𝑌𝑠 ) = 𝑛(𝑙𝑜𝑔 𝑝𝑂2) − 𝑙𝑜𝑔 𝑃50
45
BIOQUÍMICA BÁSICA
𝑙𝑜𝑔 ( 𝑌𝑠
1−𝑌𝑠 ) = 𝑛(𝑙𝑜𝑔[𝐿]) − 𝑙𝑜𝑔 𝐾𝑑
nH= coeficiente de Hill (pendiente de la representación)
● Si nH= 1, la unión del ligando no es cooperativa

● Si nH>1, hay COOPERATIVIDAD POSITIVA
● Si nH<1, hay COOPERATIVIDAD NEGATIVA
En los estados de baja y alta afinidad en la hemoglobina nH=1, no hay cooperatividad

porque ya se ha producido el cambio conformacional (por esto es más lenta) y explica
la forma sigmoidea de la curva de saturación de la hemoglobina (mientras que entre
las uniones 3 y 2, nH =3,2).
Existen diferentes modelos de cooperatividad:
● Concertado: modelo simétrico en el que los estados T y R de la hemoglobina

están en equilibrio. A falta de ligando domina el estado T (baja afinidad),
mientras que la unión de un ligando a al menos una subunidad favorece la
transición alostérica de todo tetrámero en estado R
46
BIOQUÍMICA BÁSICA
● Secuencial: la unión de los ligandos provoca una serie de cambios de

conformación locales que modifican la afinidad por los ligandos de las
subunidades que estén próximas y desocupadas.
8. Modulación alostérica
En la modulación alostérica, la unión de un ligando afecta a las propiedades de unión

de otros sitios de la molécula. Encontramos dos tipos:
● Modulación homotrópica: el ligando normal y el modulador son idénticos.

● Modulación heterotípica: el modulador es diferente al ligando normal.
Todos los efectores disminuyen la afinidad de la Hb por el O2 (desplazan las curvas de

saturación hacia la derecha)
8.1. Efecto Bohr
Es la disminución de la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno cuando se reduce el

pH o la variación de la concentración de CO2. La forma más fácil de describirlo es
como un desplazamiento a la derecha de la curva de saturación del O2 cuando
disminuye el pH. Por tanto, un aumento de la concentración de H+ (disminución del
pH) favorece el aumento de P50 (menor afinidad) para la fijación del O2 a la Hb. En el
caso de un músculo, en ejercicio intenso se produce la formación de ácido láctico
(aumento de la concentración de protones). Esto genera un desequilibrio del tampón
bicarbonato al aumentar los protones y aumentar la concentración de CO2:
● El 40% del total de H+ formados contribuyen a este efecto y el resto es

reabsorbido por el tampón bicarbonato.
47
BIOQUÍMICA BÁSICA
● El 15-20% del total de CO2 contribuye a este efecto mientras que el resto se
transforma en bicarbonato o se disuelve.
Esto produce una bajada del pH, lo cual produce un aumento de la difusión (lo cual es
interesante ya que aumenta la cantidad de oxígeno que se suelta en los tejidos) pero
disminuye la cooperatividad.
Esta reducción de la afinidad se explica porque existen diferencias estructurales:
● El CO2 se une a los grupos amino de las cadenas terminales formando

carbamatos.
● Los protones se unen a los carboxilos libres.
De esta manera se estabiliza la forma T.

48
BIOQUÍMICA BÁSICA
8.2. Papel del bifosfoglicerato
El 2,3-bifosfoglicerato (2,3-BPG), es un importante

modulador orgánico de la afinidad de la Hb por el O2
ya que favorece la liberación de O2 a los tejidos,
Presenta una actividad alostérica negativa causando
un aumento de la P50 en fijación a la Hb.
Si no fuese por la elevada concentración de 2,3-BPG,

la curva de saturación del O2 de la Hb se parecería
mucho a la de la curva de la Mb.
La Hb desoxigenada interacciona preferentemente con el 2,3-BPG, ya que la Hb

totalmente oxigenada es demasiada estrecha para alojar 2,3-BPG. Durante la hipoxia
crónica (disminución de la pO2), la concentración de 2,3-BPG aumenta como efecto
secundario de la enfermedad pulmonar, la anemia o el shock. El resultado neto es una
mayor estabilización del estado desoxigenado T de baja afinidad, así como el posterior
desplazamiento a la derecha de la curva de saturación, lo que facilita una mayor
liberación de O2 a los tejidos.
8.3. Relación con la hemoglobina fetal
La hemoglobina fetal tiene menor

afinidad por el 2,3 BPG (gráfica)
Si comparamos los glóbulos rojos

fetales son los maternos, el feto
tiene mayor afinidad por el oxígeno.
49
BIOQUÍMICA BÁSICA
9. Patologías
● Anemia falciforme: se produce el paso de una hemoglobina normal (A) a una

hemoglobina S. En la forma desoxigenada se produce una exposición de la
Fenilanina 85 y la Valina 88 (hidrófobo) que interaccionan con la Val 6 de otra
molécula de hemoglobina (especialmente en situaciones de anoxia). Esto tiene
un efecto importante en los capilares por la disminución de la solubilidad de la
forma desoxi- que puede generar obstrucciones. Sin embargo, es favorable para
combatir la malaria
● Anemia por déficit de vitaminas
● Anemia por déficit de hierro
● Anemia por estado de malnutrición
● Anemia por infecciones (paludismo)
● Anemia por hemorragia aguda
● Anemia por causas genéticas:
o Condiciones normales: 2 genes para las cadenas beta y 4 genes para las
cadenas alfa
o Alteraciones de las beta talasemias: ausencia de un alelo (talasemia beta
menor), falta total de alelos (talasemia beta mayor, anemia de cooley)
o Alteraciones alfa talasemias: …
50
BIOQUÍMICA BÁSICA
TEMA 8: ENZIMAS
1. Reacciones metabólicas
Una reacción metabólica es cualquier reacción que tenga lugar entre biomoléculas
presentes en un organismo vivo. Estas actúan de manera secuencial, originando rutas
(el producto final de una reacción es el producto de partida de otro). Existen rutas
convergentes y divergentes.
Además podemos diferenciar en función de si se trata de un proceso constructivo o

destructivo:
● Catabolismo: procesos degradativos en los que se pasa de moléculas complejas

a otras más sencillas.
● Anabolismo: procesos constructivos en los que se pasa de moléculas más
sencillas a otras más complejas.
● Anfibólicas: rutas en las que participa tanto el catabolismo como el anabolismo.
2. Enzimas
Una enzima es un catalizador biológico sin el cual las reacciones químicas

(termodinámicamente favorables o no), serían demasiado lentas. Ej.: desintegración
del azúcar favorable pero lenta. Las enzimas tienen un gran poder catalítico y son las
proteínas de mayor especialización. Funcionan en soluciones acuosas en condiciones
51
BIOQUÍMICA BÁSICA
más suaves de pH y temperatura. Algunas requieren iones metálicos o cofactores

orgánicos.
Por lo tanto, podemos definir a las enzimas como proteínas globulares sintetizadas por
las células para catalizar una determinada reacción (que es lenta a pH y temperatura
fisiológica) y que son capaces de aumentar mucho la velocidad de reacción (hasta 107
veces mayor), pero también son considerablemente más lentas que los catalizadores
químicos usuales. Permiten desarrollar las reacciones bioquímicas a una velocidad
adecuada y dirigirlas según las necesidades energéticas y de producción de la célula.
𝐸 + 𝑆 ↔ 𝐸𝑆 ↔ 𝐸 + 𝑃
Podemos decir que las enzimas:
● Aceleran las reacciones incrementando su velocidad de reacción

● No se modifican en su actuación
● No se modifica la constante de equilibrio (no reacciones energéticamente
desfavorables)
● Pueden ser reguladas
2.1. Enzimas vs catalizadores químicos
● Mayor especificidad de reacción, tanto por sus sustratos como de sus

productos. Rara vez tienen productos secundarios, al contrario de lo que
ocurre con los catalizadores químicos.
● Capacidad de regulación: las actividades de las enzimas varían su respuesta a
las concentraciones de sustancia diferentes de sus sustratos. Existen varios tipos
de regulación: control alostérico, modificación covalente y variación de la
cantidad de enzimas sintetizadas.
● Las enzimas desarrollan su actividad en unas condiciones más suaves:

52
BIOQUÍMICA BÁSICA
○ Temperaturas menores a 100º

○ Presión atmosférica
○ pH neutro
En la catálisis química eficaz se requieren temperaturas, presiones y pH extremos.
2.2. Clasificación de enzimas
Las enzimas solían nombrarse según el nombre de su descubridor, sin embargo

posteriormente se sistematizan de la siguiente manera:
𝑠𝑢𝑠𝑡𝑟𝑎𝑡𝑜 𝑝𝑟𝑒𝑓𝑒𝑟𝑒𝑛𝑡𝑒 + 𝑐𝑜𝑒𝑛𝑧𝑖𝑚𝑎 (𝑠𝑖 ℎ𝑎𝑦) + 𝑟𝑒𝑎𝑐𝑐𝑖ó𝑛 + 𝑎𝑠𝑎
A excepción de la hidrólisis, en la cuan lo se refleja la acción en el nombre de la enzima

(sacarasa y no sacarasa-hidrolasa)
Sin embargo, este nombre no es suficiente, sino que se estableció un código numérico
encabezado por las letras EC (enzyme commission):
1º 𝑑í𝑔𝑖𝑡𝑜 (𝑐𝑙𝑎𝑠𝑒 1 𝑎 6) + 2º (𝑠𝑢𝑏𝑐𝑙𝑎𝑠𝑒: 𝑠𝑢𝑠𝑡𝑟𝑎𝑡𝑜/𝑒𝑛𝑙𝑎𝑐𝑒) + 3º 𝑦 4º (𝑔𝑟𝑢𝑝𝑜 𝑞𝑢í𝑚𝑖𝑐𝑜 𝑞𝑢𝑒 𝑖𝑛𝑡𝑒𝑟𝑣𝑖𝑒𝑛𝑒)
2.3. Tipos de enzimas
Oxidorreductasas: catalizan reacciones de

óxido-reducción o transferencia de átomos de
hidrógeno o electrones de un sustrato a otro. A
su vez se dividen en deshidrogenasas, oxidasas,
reductasas, peroxidasas, catalasas, oxigenasas e
hidrolasas.
53
BIOQUÍMICA BÁSICA
Transferasas: catalizan la transferencia de grupos

funcionales de una molécula a otra. Los grupos
que son transferidos más frecuentemente son
los amino, acilo, fosfato, glucosilo y
monocarbonilo. A su vez encontramos:
transaldolasas, transcetolasas, aciltransferasas,
metiltransferasas, glucotransferasas, fosforribosil
transferasas, quinasas y fosfomutasas.
Hidrolasas: catalizan las reacciones hidrolíticas

que implican la rotura hidrolítica de enlaces CO-,
C-N, O-P y C-S (implica la presencia de agua). Se
subdividen en esterasas, glucosidasas,
peptidasas, fosfatasas, tiolasas, fosfolipasas,
amidasa, desaminasas y ribonucleasas.
Liasas: catalizan las reacciones de eliminación

con escisión de enlaces CC, CO, CN en las cuales
se forma un doble enlace o de adición de un
grupo a un doble enlace u otras rupturas que
implican reordenamiento electrónico.
Isomerasas: catalizan las reacciones de

isomerización en las que se produce un
reordenamiento intramolecular (no afecta a la
composición química del sustrato). Se dividen en
racemasas, epimerasas, isomerasas y mutasas.
54
BIOQUÍMICA BÁSICA
Ligasas: unión de dos sustratos a expensas de la

hidrólisis de ATP. Se dividen en sintetasas y
carboxilasas.
2.4. Partes de la enzima
● Apoenzima: parte proteica (inactiva en la mayoría de los casos) de la enzima

que proporciona la estructura espacial específica para la unión de los
sustratos (se une al cofactor).
● Cofactor: un cofactor es un compuesto que se une a algunas enzimas para que
estas puedan realizar su función. Se unen a un lugar específico para su enlace y
contribuyen al correcto alineamiento ES. Pueden ser inorgánicos (iones de Fe,
Mg…) o coenzimas (orgánicos, como las vitaminas) que a su vez se dividen en
grupos prostéticos (la parte no proteica se una a la enzima de manera
permanente) o cosustratos (la parte no proteica no permanece
permanentemente unida)
● Holoenzima: complejo enzima-cofactor:
𝐴𝑝𝑜𝑒𝑛𝑧𝑖𝑚𝑎 (𝑖𝑛𝑎𝑐𝑡𝑖𝑣𝑎) + 𝑐𝑜𝑓𝑎𝑐𝑡𝑜𝑟 ↔ ℎ𝑜𝑙𝑜𝑒𝑛𝑧𝑖𝑚𝑎 (𝑎𝑐𝑡𝑖𝑣𝑎)
55
BIOQUÍMICA BÁSICA
2.5. Centro activo y funcionamiento de las enzimas
El centro activo es aquella región de la enzima donde se une al sustrato y donde se

realiza la catálisis, formando el complejo enzima-sustrato. Es un bolsillo o hendidura
tridimensional compuesta por residuos de aminoácidos de diferentes partes de la
molécula que producen un microambiente específico generalmente hidrófobo. Es
relativamente pequeño en comparación al volumen total de la enzima. Los sustratos se
unen mediante interacciones débiles que proveen la energía necesaria para reducir la
energía de activación.
Por otra parte, este centro activo es el responsable de la especificidad tanto en la

naturaleza del sustrato, como el tipo de reacción que catalizan:
● La especificidad de sustrato está determinada por el tamaño, estructura, las

cargas, polaridad y apolaridad.
● La especificidad de reacción está determinada químicamente por los residuos
de aminoácido que se encuentran en el centro catalítico.
Las fuerzas no covalentes a través de las cuales se unen el sustrato a la enzima u otra
molécula son similares a las que se producen en la conformación de la proteína
(complementariedad geométrica y electrónica). Las enzimas son estereoespecíficas
tanto en la unión de los sustratos quirales como en la catálisis de sus reacciones. Hay
varios modelos de especificidad enzimática:
● Modelo de llave-cerradura (Fisher 1890): se produce la unión del complejo ES

sin cambios conformacionales. Se trata de un modelo obsoleto.
● Modelo del ajuste inducido (Koshland 1958): se produce la unión del complejo
ES dando lugar a cambios conformacionales en las moléculas.
56
BIOQUÍMICA BÁSICA
2.6. Conceptos básicos de las reacciones
La reacción química se inicia por la rotura de ciertos

enlaces entre los átomos que constituyen las moléculas de
los reactivos, para formar otros nuevos que originan los
productos. Gráficamente se observa un estado de
transición en el que los enlaces están debilitados o rotos.
Para alcanzarlo es necesario comunicar a los reactivos cierta
energía, la energía de activación. El balance del proceso
determinará si la reacción es exotérmica o endotérmica
La energía libre (G) es una medida de la energía útil o capaz de realizar el trabajo. En
este contexto las enzimas actúan sobre dos propiedades de las reacciones:
● Espontaneidad: diferencia entre la energía libre de los productos y reactivos:

○ Espontánea y exergónica: ∆𝐺<0
○ NO espontánea y endergónica: ∆𝐺>0
○ En equilibrio: ∆𝐺=0
● Energía de activación: la energía mínima necesaria que se requiere para iniciar
la conversión de los reactivos en productos. Es inversamente proporcional a la
velocidad de reacción. Las enzimas SI influyen en esta propiedad.
57
BIOQUÍMICA BÁSICA
ΔG solo depende de la diferencia de energía libre de los productos menos la de los

reactivos. Independiente del camino que
sigue la transformación. ΔG no
proporciona información sobre la
velocidad de la reacción. La velocidad
de la reacción depende de la energía de
activación.
En este marco, la Ea constituye una
barrera energética para el alineamiento
de los grupos, la formación de cargas, el
reordenamiento de enlaces… Si se alcanza la Ea se pasa a un estado de transición
fugaz entre los estados basales.
Las enzimas disminuyen la Ea (facilitan el paso al estado de transición), pero no

disminuyen la constante de equilibrio ni permiten la espontaneidad de la reacción
(negativa).
Todo esto muestra la obsolescencia del modelo de Fischer: la enzima con un centro
activo complementario al sustrato se une formando un complejo ES muy estable, a
continuación, se forma un complejo ES de transición en el que se pierden las
interacciones.
Por otro lado, el modelo del estado de transición describe una enzima con un centro
activo complementario al estado de transición, de manera que al unirse el sustrato se
forma el complejo ES creando nuevas interacciones que favorecen la transición al
producto.
58
BIOQUÍMICA BÁSICA
3. Mecanismos para aumentar la eficacia enzimática
● Compartimentación celular: lo que aumenta los encuentros entre E+S

específicos
● Reacciones en cascadas (ej. piruvato deshidrogenasa): sucesión de reacciones
encadenadas
● Complejos multienzimáticos:
● Isoenzimas: enzimas que cuentan con estructura cuaternaria y presentan
formas moleculares diferentes, aunque catalizan el mismo tipo de reacción.
Pueden encontrarse en diferentes especies, tejidos, células o períodos de
desarrollo del individuo. Tras su síntesis pueden ser modificadas y se distinguen
entre sí por su diferente movilidad electroforética. Algunos ejemplos son la
creatina quinasa o la LDH (lactato deshidrogenasa).
Las isoenzimas tienen un papel importante para determinar si se ha producido un

infarto de miocardio. En un infarto se produce la muerte de una serie de células, que al
morir expulsan una serie de sustancias a la sangre, como por ejemplo isoenzimas
específicas de este tejido, que deberían encontrarse dentro de las células muertas. El
patrón isoenzimático de la LDH de suero es distinto. Actualmente ya no se usa este
marcador, sino que se utilizan las troponinas, que se pueden detectar en
concentraciones bajas y diferentes por tejidos.
59
BIOQUÍMICA BÁSICA
TEMA 9: MECANISMOS DE CATÁLISIS

ENZIMÁTICA
1. Catalizadores
Los catalizadores son aquellas sustancias capaces de aumentar la velocidad de las
reacciones. Aunque participan en la reacción, no participan en el balance de la misma,
es decir en los estados iniciales y finales. No modifica la energía libre de Gibbs (al ser
una función de estado), luego no modifica la constante de equilibrio de la reacción. Lo
que sí hace es disminuir la energía de activación (Ea) de la reacción catalizada que se
define como la energía que debe suministrarse a las moléculas reactantes para alcanzar
el estado activado. Encontramos dos tipos:
● Catalizadores homogéneos: los reactivos y el catalizador están en la misma

fase (ej. Reacciones orgánicas ácido-base)
● Catalizadores heterogéneos: el reactivo y el catalizador están en fases distintas
(ej. catalizador sólido)
2. Centro activo
La unión de la enzima con el sustrato tiene lugar sólo en un punto privilegiado de la
enzima que recibe el nombre de centro activo. Está compuesto por una serie de
residuos de aminoácidos implicados en el establecimiento de enlaces no covalentes
que tienen lugar para la formación del complejo enzima-sustrato y también en la
acción catalítica propiamente dicha.
Si comparamos el tamaño de la proteína y el volumen total de la proteína, solamente

una pequeña parte de los aminoácidos tiene papel en la catálisis. Sin embargo, todos
los aminoácidos, aunque se encuentren alejados del centro activo, son necesarios para
60
BIOQUÍMICA BÁSICA
el mantenimiento de la estructura tridimensional de la proteína y por lo tanto,

también del centro activo.
Generalmente se aloja en un bolsillo o hendidura en el interior de la proteína, de

manera que el sustrato penetra en el interior de la proteína enzimática, donde se ha
creado un entorno de naturaleza apolar que es esencial para la catálisis.
3. Estrategia de la catálisis
3.1. Catálisis covalente
El centro activo tiene un grupo reactivo, habitualmente un nucleófilo potente, que en

el transcurso de catálisis es modificado covalentemente de forma temporal. Ej: enzima
proteolítico quimiotripsina.
El ataque de un grupo nucleófilo (cargado negativamente) o electrófilo (cargado

positivamente) del centro activo de la enzima sobre el sustrato conduce a la unión
covalente (inestable) del sustrato a la enzima como intermediario de la secuencia de
la reacción, lo que acelera la velocidad de reacción:
𝐴𝐵 + 𝑋: → 𝐴𝑋 + 𝐵 → 𝐴 + 𝑋: + 𝐵
61
BIOQUÍMICA BÁSICA
Consiste en tres etapas:
● Ataque nucleofílico de la enzima sobre el sustrato (formación del enlace

covalente)
● Toma de electrones por el catalizador u otro sustrato (formación del producto)
● Separación del producto de la enzima (ruptura del enlace covalente,
generalmente por hidrólisis)
Un buen catalizador covalente debe combinar las propiedades en apariencia

contradictorias de la alta nucleofilia y la capacidad para formar un buen grupo
saliente, es decir, de revertir con facilidad el paso de formación del enlace.
EJEMPLO:
Un tipo de enzimas denominado serin proteasas utiliza el grupo –CH2-OH de la serina

como nucleófilo para hidrolizar los enlaces peptídicos.
62
BIOQUÍMICA BÁSICA
En el caso de la serina:
● El nucleófilo de la serina pierde un protón, que es aceptado por el grupo

imidazol de una Histidina (ácido-base general).
● Como consecuencia aumenta la reactividad del nucleófilo de la serina, que
ataca al grupo carbonilo del enlace peptídico.
● Se forma un intermediario inestable con carga negativa que resulta estabilizada
por dos hidrógenos con carga parcial positiva del enlace peptídico en dos
residuos del centro activo. El péptido queda unido mediante enlace covalente
al residuo de la Ser (catálisis covalente).
● El enlace peptídico se rompe mediante la adición de una molécula de agua
(hidrólisis), restableciéndose la enzima a su estado inicial.
3.2. Catálisis ácidos-base
Una molécula distinta al agua desempeña un papel de dador o aceptor de un protón.

(ej: la anhidrasa carbónica, residuo de histidina, facilita la captación de un ion
hidrógeno desde una molécula de agua unida al zinc para generar hidróxido).
63
BIOQUÍMICA BÁSICA
Cuando se producen catálisis en soluciones acuosas los efectos más importantes son
los provocados por los iones hidronio o hidroxilo de la solución. Si estos dos tipos (H+
y OH-) son los únicos catalizadores presentes, la catálisis ácido-base se denomina
específica.
El término catálisis ácido-base general se refiere a transferencias de protones

facilitadas por otra clase de moléculas. Muchos ácidos orgánicos débiles pueden
suplementar a el agua como dadores de protones, del mismo modo que bases
orgánicas pueden servir como aceptores de protones.
Varias cadenas laterales de los aminoácidos pueden actuar como dadores o aceptores
de protones en el sitio activo de la enzima. Si estos se posicionan en el sitio activo
permiten la transferencia de protones generando incrementos en la velocidad de
reacción.
La catálisis ácida general presenta dos mecanismos según el efecto de la transferencia

de un protón desde un ácido:
● Disminución de la energía libre del estado de transición de una reacción.

● Aumento de la velocidad por la sustracción de un protón por parte de una
base.
Algunas reacciones están sujetas a ambos procesos al mismo tiempo: catálisis

ácido-base concertada.
− +
𝑋𝐻 +: 𝐵 ↔ 𝑋: + 𝐻𝐵
64
BIOQUÍMICA BÁSICA
3.3. Catálisis por ión metálico
Las enzimas de este tipo de catálisis se denominan metaloenzimas, que contienen

cofactores metálicos estrechamente unidos, los cuales actúan como catalizadores.
Cerca de un tercio de las enzimas conocidas requiere iones metálicos para su actividad
catalítica, por lo general iones de metales de transición como Fe2+ o Fe3+, Cu2+, Mn2+ o
Co2+ o iones metálicos alcalinos o alcalino-térreos (Na+, K+, Mg2+ o Ca2+).
Los iones metálicos participan en el proceso catalítico principalmente de las siguientes

formas:
● Mediante la unión de un sustrato para orientarlos de la manera más adecuada

para la reacción
● Como mediadores en las reacciones de oxidación-reducción por medio de
cambios reversibles en el estado de oxidación del ión metálico
● Por medio de la estabilización electrostática o formando un escudo de cargas
negativas.
65
BIOQUÍMICA BÁSICA
Un ejemplo es el sitio activo de la anhidrasa carbónica humana, la cual presenta

actividad liasa no oxidante. Esta genera un doble enlace a través de la eliminación de
moléculas de H2O, CO2 y NH3
3.4. Catálisis por proximidad
La unión ES tiene que producirse en el sentido adecuado, por tal de que sea efectiva.
De manera que en esta catálisis influyen la proximidad y la orientación. Hay varios
mecanismos:
● Fuerzan a los sustratos a entrar en contacto con sus grupos catalíticos, y en las
reacciones con más de un sustrato entre sí.
● Las enzimas se unen a sus sustratos en la orientación adecuada para la
reacción, de manera que estos reaccionan con mayor rapidez hasta aprox 100
veces más.
● Los grupos cargados pueden ayudar a estabilizar el estado de transición de la
reacción, un fenómeno que se denomina catálisis electrostática. La expulsión
de agua del sitio activo puede aumentar este efecto y la distribución de cargas
alrededor del sitio activo de las enzimas puede también guiar a los sustratos
polares hacia el sitio de unión.
● Las enzimas detienen los movimientos traslacional y rotacional relativos de sus
sustratos y los grupos catalíticos. Este es un aspecto importante de la catálisis
66
BIOQUÍMICA BÁSICA
porque, en el estado de transición, los grupos reactivos tienen poco

movimiento relativo.
4. Combinación de las estrategias de catálisis
La mayoría de las enzimas utilizan una combinación de varias estrategias catalíticas

para conseguir un incremento en la velocidad. Un ejemplo es la quimotripsina que
utiliza: catálisis covalente, catálisis ácido-base general y estabilización del estado de
transición.
67
BIOQUÍMICA BÁSICA
TEMA 10: CINÉTICA ENZIMÁTICA
1. Introducción
La cinética enzimática estudia las velocidades de las reacciones y la forma en que

éstas cambian en respuesta a modificaciones experimentales. Importante: las enzimas
aumentan la velocidad sin modificar la constante de equilibrio de la reacción.
Los datos cinéticos obtenidos experimentalmente permiten conocer aspectos sobre la

reacción enzimática estudiada: afinidad ES, eficiencia de la reacción y detalles del
mecanismo químico
𝐸 + 𝑆 ↔ 𝐸𝑆 → 𝐸 + 𝑃
Cinética de las reacciones de un solo sustrato
Conocida la concentración de la enzima y del sustrato

se mide la desaparición del sustrato/aparición del
producto. Matemáticamente:
𝑑[𝑆]
Desaparición del sustrato: 𝑉0 =− 𝑑𝑡
𝑑[𝑃]
Aparición del producto: 𝑉0 = 𝑑𝑡
68
BIOQUÍMICA BÁSICA
2. Tipos de reacciones según su comportamiento cinético
● Reacciones de primer orden (𝐴 → 𝐵): la velocidad solo depende de la

concentración de un único sustrato:
𝑉 = 𝑘 [𝐴 ]
● Reacciones de segundo orden (2𝐴 → 𝐵 𝑜 𝐴 + 𝐵 → 𝐶): la velocidad

dependerá de la concentración de los dos sustratos:
2
𝑉 = 𝑘 [𝐴 ] o 𝑉 = 𝑘 [𝐴 ] [𝐵 ]
● Reacciones de orden cero: la velocidad es independiente de la concentración

de sustrato. Puede depender de otros factores como la concentración de
catalizador.
A la hora de estudiar la concentración de las reacciones nos encontramos con un

problema: a medida que pasa el tiempo, la cantidad de sustrato va a ir disminuyendo.
Si vamos aumentando la concentración de sustrato (cantidad de enzima siempre

estable) aumenta la cantidad de producto en un tiempo determinado (aumenta
encuentros con la enzima).
Al seguir la velocidad de aparición de producto (o

desaparición de sustrato) en función del tiempo
se obtiene la llamada curva de avance de la
reacción o simplemente curva cinética de la
reacción. A medida que la reacción transcurre, la
velocidad de acumulación del producto va
disminuyendo porque se va consumiendo el
sustrato de la reacción.
69
BIOQUÍMICA BÁSICA
Para evitar esta complicación se procede a medir la velocidad inicial de la reacción

(𝑉0). La velocidad inicial de la reacción es igual a la pendiente de la curva de avance a
tiempo cero. Este tipo de reacción es lineal en los primeros segundos de reacción.
Las enzimas se ensayan a pH y temperatura óptimos en presencia de una

concentración saturante de sustratos: 𝑉0α [𝐸𝑇]. En reacciones reversibles:
Con estas condiciones y dado que:
[𝐸𝑆] 𝐾1
𝐾𝑒𝑞 = [𝐸] [𝑆]
𝐾𝑒𝑞 = 𝐾−1
Concluimos que:
𝑛
𝑉 = 𝑘[𝑆]
La concentración de la enzima no varía y a mayor concentración inicial mayor

formación de producto para el mismo tiempo analizado.
70
BIOQUÍMICA BÁSICA
La velocidad representada junto a la concentración de sustrato nos da una gráfica de

forma hiperbólica:
● La primera etapa es lineal a bajas [𝑆]; se comporta como una reacción de

primer orden.
● Una segunda etapa curvilínea, a concentraciones intermedias de [S], donde
existe un descenso en la respuesta al aumento de la concentración de sustrato.
Tiene esta forma curva ya que la enzima se va saturando, y tiene menos
afinidad por el sustrato.
● Una última etapa a elevada [𝑆], en la que la velocidad no varía. Cinética de
orden 0. La velocidad no aumenta por más sustrato que añadamos.
71
BIOQUÍMICA BÁSICA
Se definen una serie de parámetros enzimáticos que nos aportan datos sobre la
actividad y la afinidad de una determinada enzima dentro de una reacción enzimática:
- Km: concentración de sustrato a la cual se obtiene la mitad de la velocidad

máxima. A menor Km, mayor es la afinidad de la enzima por un sustrato.
- Vmax: : máxima velocidad inicial al aumentar la [S]. Indicador de la efectividad
de una enzima.
3. Ecuación de Michaelis- Menten
La teoría de Michaelis-Menten se basa en que:
● La reacción global permanece en estado estacionario: la velocidad de

formación de ES es igual a la velocidad de desdoblamiento de E y P
● [𝑆] es considerablemente mayor que la [𝐸] total
● La velocidad de la reacción en dirección inversa es despreciable (K-1)
Michaelis y Menten postularon que la enzima se combina con el sustrato de manera

reversible. La primera reacción se
corresponde a la rápida y la segunda a la
lenta, es la limitante de la velocidad. La
velocidad máxima se consigue cuando
toda la enzima presente se encuentre
bajo la forma ligada y la [E] sea casi
inexistente cuando la [S] es muy
elevada. Si la [S] es muy elevada, la
enzima que se regenera se combina de
nuevo con el sustrato alcanzando un
estado estacionario.
72
BIOQUÍMICA BÁSICA
Estado estacionario
Como [𝑆] >>> [𝐸], [𝐸𝑆] se mantiene prácticamente constante hasta que el sustrato
esté casi agotado, luego la velocidad de síntesis debe ser igual a su velocidad de
consumo (estado estacionario):
𝑑[𝐸𝑆]
𝑑𝑡
=0
Por tanto, si nos fijamos en la zona de catálisis, la velocidad de formación del

producto:
𝑑[𝑃]
𝑉 = 𝑑𝑡
= 𝐾2[𝐸𝑆]
La velocidad de producción de ES es la diferencia entre las velocidades de las

reacciones elementales que llevan a su aparición y de la reacciones que conducen a su
desaparición
𝑑[𝐸𝑆]
𝑑𝑡
= 𝐾1[𝐸][𝑆] − 𝐾−1[𝐸𝑆] − 𝐾2[𝐸𝑆]
𝑑[𝐸𝑆]
Por la hipótesis del estado estacionario:
𝑑𝑡
= 0
Luego: 𝐾1[𝐸][𝑆] = 𝐾−1[𝐸𝑆] + 𝐾2[𝐸𝑆].
([𝐸𝑇]−[𝐸𝑆])[𝑆] 𝐾−1+𝐾2
Sabiendo que [𝐸]𝑇 = [𝐸] + [𝐸𝑆]:
[𝐸𝑆]
= 𝐾1
Como a la derecha tenemos constantes lo llamaremos Km (constante de Michaelis

Menten):
𝐾𝑚[𝐸𝑆] = ([𝐸𝑇] − [𝐸𝑆])[𝑆]
73
BIOQUÍMICA BÁSICA
𝐾2 + 𝐾−1
La expresión el equilibrio de formación y de rotura del complejo: Km=
𝐾1
𝐾𝑚 = [𝑆]
74
BIOQUÍMICA BÁSICA
Km es la concentración de sustrato a cual la velocidad de la reacción es igual a un

medio de su velocidad máxima.
La ecuación de Michaelis-Menten explica el comportamiento de las reacciones en las

en las que la [ES] permanece constante y la [S] es muy superior a la de la enzima.
Además permite calcular la velocidad de una reacción enzimática para cualquier
concentración de sustrato, utilizando el valor de Km y de la velocidad máxima.
En las reacciones en las que puede intervenir más de un sustrato, o de un producto,

cada uno de ellos posee su propia Km: la Km es una medida inversa de la afinidad de la
enzima por un sustrato determinado.
Km: índice de afinidad
● Km alta: poca afinidad

● Km baja: alta afinidad
Al existir tan poca cantidad de sustrato K2 <<<K-1; las variaciones en los valores de Km
indican alteraciones en la primera etapa de la reacción donde se produce la unión de
la enzima con el sustrato.
Experimentalmente se ha visto que el valor de Km de una enzima es semejante a la

concentración del sustrato que es habitual en el ambiente celular; 𝐾𝑚 ≈ [𝑆]. La Km es
un reflejo de la afinidad del sustrato.
75
BIOQUÍMICA BÁSICA
Importancia fisiológica de la Km: transformación de la glucosa en la glucosa-6-P. Hay

dos enzimas que pueden metabolizar la glucosa:
● Hexoquinasa en los tejidos (0,1 mM)

● Glucoquinasa en el hígado (5mM)
La hexoquinasa tiene mayor afinidad por la glucosa. En ayuno, la concentración de la

glucosa en sangre es baja por lo que interviene la hexoquinasa. Después de comer, la
glucosa en sangre es elevada pero en este caso intervienen las dos enzimas. El hígado
usa esa glucosa para la formación del glucógeno y guardarlo como reserva.
Otro ejemplo: en los orientales, la forma de la mitocondria de Km baja para el

acetaldehído está ausente. Solo poseen la forma citosólica de Km alta (menor
afinidad). Por ello se acumula acetaldehído en la sangre tras el consumo del alcohol
(vasodilatación, taquicardia, enrojecimiento facial…).
+ +
𝐸𝑡𝑎𝑛𝑜𝑙 + 𝑁𝐴𝐷 → 𝐴𝑙𝑐𝑜ℎ𝑜𝑙 𝑑ℎ𝑎𝑠𝑎 ≽ 𝐴𝑐𝑒𝑡𝑎𝑙𝑑𝑒ℎí𝑑𝑜 + 𝑁𝐴𝐷𝐻 + 𝐻 → 𝐴𝑙𝑑𝑒ℎí𝑑𝑜 𝑑ℎ𝑎𝑠𝑎 ≽ 𝐴𝑐é𝑡𝑖𝑐𝑜
Utilidad de Vmax: se alcanza cuando tenemos toda la enzima unida al sustrato, es

decir cuando toda la enzima está en forma de ES. Posee una constante catalítico: Kcat.
A esta constante se la denomina número de recambio que es Nº de moléculas de S
convertidas en P por unidad de tiempo por una molécula de E, cuando la E está
totalmente saturada con S. Esta constante refleja los cambios que se producen en las
etapas posteriores a la formación del complejo ES. Estas alteraciones, reflejan
perturbaciones en la etapa final de transformación del sustrato al producto. Se utiliza
para la medida en la clínica de actividades enzimáticas, mutagénesis…
𝑉𝑚𝑎𝑥 = 𝐾2 𝐸𝑇[ ] 𝐾𝑐𝑎𝑡 = 𝐾2 =

𝑉𝑚𝑎𝑥
𝐸𝑇
76
BIOQUÍMICA BÁSICA
4. Cálculo de Km y Vmáx por ecuación de Lineweaver-Burk
[𝑆] 1 𝐾𝑚+[𝑆] 1 𝐾𝑚+[𝑆]

𝑉0 = 𝑉𝑚𝑎𝑥 𝐾𝑚+[𝑆] 𝑉0
= 𝑉𝑚𝑎𝑥[𝑆] 𝑉0
= 𝑉𝑚𝑎𝑥[𝑆]
1 𝐾𝑚 1 1
𝑉0
= 𝑉𝑚𝑎𝑥
· [𝑆]
+ 𝑉𝑚𝑎𝑥
Si la y=0, el punto de corte sería -1/Km. Si la x = 0, el punto de corte sería 1/Vmax.
5. Parámetros enzimáticos
● Km: concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es ½ de

Vmáx
● Vmáx: velocidad cuando todos los centros activos están ocupados con sustrato,
velocidad máxima teórica
● Kcat: número de recambio, número de moléculas de sustrato convertidas en
producto por molécula de enzima y unidad de tiempo, en condiciones de
saturación de sustrato. Equivalente a la constante de velocidad del paso de
reacción limitante
● Unidad de enzima (UI): cantidad de enzima necesaria para transformar 1 μmol
de sustrato por min
● Katal (Kat): cantidad de enzima para transformar un mol de sustrato por
segundo. 1Kat = 6 x 10^7 UI
77
BIOQUÍMICA BÁSICA
6. Factores que modifican la actividad enzimática
La velocidad de una reacción catalizada por una enzima depende de:
- La concentración de moléculas de sustrato

- Cantidad de enzima: la V0 es proporcional a la concentración de enzima, al
menos en un determinado rango de concentraciones.
- El pH
- La temperatura
- La presencia de inhibidores
6.1 Concentración de la enzima
Las enzimas se aíslan de sus principales fuentes biológicas

por procesos de aislamiento y purificación de proteínas. No
hay pureza absoluta. Unidad de actividad enzimática (U):
cantidad de enzima capaz de transformar 1 micromol de S
por min a 25ºC. Actividad específica: es el número de
unidades enzimáticas por mg de proteína purificada. Es un
grado de pureza del preparado. Cuantas menos sustancias
tengamos alrededor de unidades enzimáticas mejor, hay
más pureza.
6.2 pH del medio
Los cambios en el pH del medio pueden alterar el estado de ionización de las cadenas
laterales de los aminoácidos ácidos y básicos. Estos cambios pueden influir en la
afinidad de la E por el S para formar ES. Se puede alterar la etapa de transición
(modificación de sitios catalíticos)
78
BIOQUÍMICA BÁSICA
TEMA 11: INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

1. Introducción
Los inhibidores son pequeñas moléculas

químicas o iones que interfieren con las
reacciones ralentizando o deteniéndolas.
Influyen en:
● Mecanismos de acción enzimática

● La especificidad de sustrato
● La naturaleza del centro activo
● Identificación de residuos fundamentales para la catálisis.
Presenta utilidad para determinar las rutas metabólicas y para como antibióticos.
2. Tipos de inhibición enzimática
● Los inhibidores reversibles se unen mediante uniones transitorias, no

covalentes a la enzima.
● Los inhibidores irreversibles establecen uniones covalentes con la enzima
Elementos naturales, toxinas específicas, venenos, fármacos.
Algunos ejemplos son elementos naturales, toxinas, venenos, fármacos…
79
BIOQUÍMICA BÁSICA
3. Inhibición competitiva
El inhibidor tiene una estructura semejante al sustrato (análogos). Puede unirse al

centro activo de la enzima impidiendo la unión del sustrato. El inhibidor y el sustrato
compiten por el centro activo de la enzima:
Cuando tenemos un ensayo con enzima, sustrato y un inhibidor la Vmax se llama Vmax
aparente. El inhibidor:
● Modifical valor de Km, recibe el nombre de Kmap

o Kmi. Se ve afectada ya que el sustrato compite
con el inhibidor para unirse al mismo sitio. El valor
de Kmap aumenta al aumentar la [I] y al disminuir
la Ki. Kmap es mucho más mayor que Km
● En la inhibición competitiva NO se modifica el
valor de Vmax, porque si aumentamos la
concentración de sustrato, despreciamos la
presencia del inhibidor, eso quiere decir que si
aumentamos la concentración del
sustrato podemos alcanzar la vmax.
𝐾𝑚𝑎𝑝 = α𝐾𝑚
[𝐼]
α=1+ 𝐾𝐼
80
BIOQUÍMICA BÁSICA
EJEMPLO 1: INTOXICACIÓN POR METANOL
El metanol se metaboliza también por la enzima el alcohol deshidrogenasa. Para

revertirlo se puede suministrar al paciente grandes cantidades de etanol. De esta
manera se produce una inhibición competitiva de la producción del metanol, evitando
y reduciendo la producción de tóxico como el formaldehído y el ácido oxálico
Inhibición competitiva relacionada con la farmacología:
- Quimioterapeúticos: metrotrexato
- Agentes antibacterianos
-
81
BIOQUÍMICA BÁSICA
4. Inhibición no competitiva
Se une a un sitio distinto al centro activo de la enzima

debido a que presenta una estructura diferente al
sustrato. Por tanto, el sustrato puede unirse a la enzima
en el centro activo, pero la actividad catalítica es
reducida debido al cambio en la conformación de la
enzima. Se puede formar tanto ES como el EI y el
complejo ternario ESI. Por otra parte, el aumento de la
[S] no reduce el efecto del inhibidor enzima libre como
con el complejo enzima sustrato.
Al meter el inhibidor, la Vmax disminuye

pero la afinidad del sustrato por la enzima
no se modifica. Km no se altera, pero si
Vmax. La velocidad a bajas [S] aumenta más
lentamente que en la inhibición competitiva.
No se puede alcanzar la Vmax.
82
BIOQUÍMICA BÁSICA
5. Inhibición acompetitiva
Se modifica la Km y la Vmax. Se unen al

complejo ES, formando un complejo terciario
E-S-I. Este complejo es catalíticamente inactivo.
Carece de afinidad por la enzima libre.
A mayor [S] mayor es el efecto del inhibidor y

disminuye Km y Vmax
6. Diferenciación de inhibiciones reversibles
83
BIOQUÍMICA BÁSICA
7. Inhibición irreversible
Reaccionan a un grupo químico de la enzima modificando covalentemente: bloquean

unión al sustrato e inhiben la actividad. Sus efectos dependen del tiempo de actuación
del inhibidor. Por lo general son altamente tóxicos. Casi todos los inhibidores
enzimáticos irreversibles son sustancias tóxicas:
● Penicilina: inhibe la sintesis de la pared bacteriana

● Aspirina: inhibe la sintesis de de PG
● Gases nerviosos: DIFP, inhiben neurotransmisores
● Hg2+, Pb2+, CN-, As
84
BIOQUÍMICA BÁSICA
TEMA 12: MECANISMOS REGULADORES
1. Estrategias reguladoras
● Modulación por el pH y temperatura

● Modulación por otras mole´´illas diferentes al sustrato
○ inhibidores y sus tipos
○ moduladores alostéricos
● Modulación covalente de las enzimas
● Modificación irreversible: proteólisis
● Isoenzimas
● Regulación de la expresión génica. Síntesis de enzimas
En la célula existe la necesidad de coordinar la actuación de muchas enzimas en

aquellas vías que se desarrollan de forma secuencial.
Existen una o varias…
El metabolismo celular es un proceso metabólico que se lleva a cabo mediante un

grupo de enzimas que reacc…
EN FUNCIÓN DE PARÁMETROS
● Disponibilidad de sustrato:
○ Compartimentalización celular: t. activo, lanzaderas, dif. simple y
facilitada
○ Organización de enzimas
● Disponibilidad de enzimas
85
BIOQUÍMICA BÁSICA
● Concentración de enzima: regulación a LARGO PLAZO, implica control sobre la

síntesis y desintegración
● Actividad enzimática: regulación a CORTO PLAZO
○ Regulación alostérica
■ Cooperatividad en la unión al sustrato
■ Modulación por efectores alostéricos
○ REgulación covalente reversible: Activación en cascada desencadenada
principalmente por hormonas: fosforilación y desfosforilación
○ REgulación covalente reversible: Proenzimas/ enzimas (proteasas)
REGULACIÓN ALOSTÉRICA
Tienen varias subunidades su actividad está regulada por uno o más ligandos
denominados moduladores, que se unen a un sitio diferente del sitio activo pero
específico para cada molécula. Las enzimas alostéricas no cumplen la ecuación de
Michaelis-Menten (curva hiperbólica), describen una curva sigmoidea. Encontramos un
sitio distinto para cada uno de los diferentes moduladores alostéricos.
Tienen varias subunidades oligoméricas (con excepciones). Encontramos dos tipos:
● Regulación homotrópica; el mismo sustrato tiene un efecto modulador y casi

siempre positivo
● Regulación heterotrópica: el sustrato es diferente y puede ser negativo o
positivo.
Efecto cooperativo (con dos moléculas): cuando la primera molécula se une a la

enzima, provoca un cambio conformacional que afecta a la otra molécula. No se deben
confundir los moduladores alostéricos con los inhibidores competitivos y mixtos. …
(AÑADIR FOTOS)
Simétrico: todo o nada, solo explica las positivas
86
BIOQUÍMICA BÁSICA
Secuencial: modelo intermedio
Enzimas alostéricas
● No tienen el comportamiento cinético descrito por Michaelis-Menten, aunque

se saturan cuando la [S] es muy elevada.
● Curva sigmoidea
● El valor de [S] a la que Vo es la mitad de Vmax no es la Km pero la
denominamos K0.5
● La curva sigmoide es reflejo de las interacciones cooperativas entre
subunidades proteicas.
● Pequeños cambios en la concentración de un modulador se pueden asociar con
grandes cambios en la actividad.
● Los moduladores homotropicos generalmente siempre tienen modulación
positiva pero existen otros tipo de comportamientos al ser heterotrópicos
(positivo o negativo)
Tipos de enzimas alostéricas:
● TIPO K:
○ altera Km (k0,5) pero no la Vmax.
87
BIOQUÍMICA BÁSICA
○ El inhibidor se fija a un centro alostérico (afinidad del centro de fijación)

● TIPO V: (poco frecuentes)
○ altera Vmax pero no la Km (k0,5).
○ Los efectores positivos o negativos incrementan o disminuyen la
descomposición del complejo ES en productos.
Resumen enzimas alostéricas
● Unión reversible que se establece de forma no covalente con metabolitos

reguladores denominados efectores o moduladores alostéricos.
● Centro alostérico: región específica. Cuando se une el efector provoca un
cambio conformacional modifica la afinidad de la enzima.
● Dos tipos de efectores:
● Los efectores positivos aumentan la afinidad por el sustrato.
● Los efectores negativos disminuyen la afinidad por el sustrato.
● Tipos de enzimas alostéricas:
- K: altera Km (k0,5) pero no la Vmax. El inhibidor se fija a un centro alostérico
(afinidad del centro de fijación)
- V: altera Vmax pero no la Km (k0,5). Los efectores positivos o negativos
incrementan o disminuyen la descomposición del complejo ES en productos.
● La mayoría son oligoméricas
● Presentan fenómeno de cooperatividad
88
BIOQUÍMICA BÁSICA
2. Retroinhibición o inhibición feed-back
En una ruta metabólica el producto final inhibe a la primera enzima, es decir, son rutas
de biosíntesis, evitan que se acumulen intermedios. En rutas con ramificaciones puede
inhibir tambien la primera enzima despues de la ramificación.
3. Enzimas reguladas por modificaciones covalentes
Modifican su actividad catalítica, a través de su unión, de tipo covalente, a un grupo

químico de pequeño tamaño (ej fosfato, adenosina..). Estos grupos son eliminados
posteriormente de la enzima reguladora por medio de la acción catalítica de otras
enzimas. Pueden pasar de formas menos activa a otra más activa a través de su unión
covalente a grupos químicos. Un ejemplo sería la glucógeno fosforilasa (hígado y
músculo).
Se llevan a cabo por enzimas específicas y es reversible. Existen muchos tipos de

modificaciones covalentes:
89
BIOQUÍMICA BÁSICA
4. Enzimas reguladas por modificaciones covalentes
Muchas enzimas adquieren su plena actividad cuando se

pliegan espontáneamente en sus formas tridimensionales
específicas. Hay otras enzimas que se activan por escisión
de uno o varios enlaces peptídicos específicos. El precursor
se denomina ZIMÓGENO O PROENZIMA. Ejemplos:
● Las enzimas digestivas: hidrolizan proteínas. Se

sintetizan como zimógenos en el estómago o en el
páncreas.
● La coagulación sanguínea está mediada por una cascada de activaciones
proteolíticas que aseguran su respuesta rápida y amplificada a la lesión.
● Algunas hormonas proteicas se sintetizan como precursores inactivos. Ej.
Insulina se deriva de la proinsulina
90
BIOQUÍMICA BÁSICA
5. Isoenzimas
Son enzimas que catalizan la misma reacción enzimática pero cuentan con una
secuencia diferente de aas. Difieren en propiedades reguladoras y cinéticas:
Hexoquinasa y glucoquinasa por ejemplo
también difieren en su distribución subcelular (distintos compartimentos celulares). La

diferente distribución en órganos y tejidos a lo largo del desarrollo (ej. LDH) permiten
el diagnóstico de enfermedades clínicas mediante las aparición de isoenzimas en el
plasma.
6. Diseño de fármacos
Casi todos los fármacos que se usan en la actualidad se descubrieron y desarrollaron en

las últimas cuatro décadas. La mayoría de ellos actúa al modificar la actividad de una
proteína receptora y los inhibidores enzimáticos constituyen el segundo grupo más
grande de fármacos.
Lo primero que se hace es un rastreo inicial de fármacos incluye una evaluación in vitro
de por ejemplo, el grado de unión del candidato a fármaco a una enzima implicada en
alguna patología de interés (Determinación de KI).
Una vez obtenido un candidato, los compuestos candidatos tienen que unirse a su
proteína con una constante de disociación (o a una enzima con una constante de
inhibición) de menos de 1µM.
Se necesita una elevada afinidad para minimizar la unión menos específica del fármaco
a otras macromoléculas del organismos y además conseguir una administración de
dosis bajas de este.
91
BIOQUÍMICA BÁSICA
El desarrollo de fármacos es un
proceso sistemático y repetitivo en el
que los derivados más prometedores
del compuesto líder sirven de punto
de partida. En base a su estructura se
utiliza un receptor o una enzima que
forma complejo con un candidato a
fármaco que guíe el desarrollo de
sustancias más eficaces.
Mediante un cribado de alto rendimiento miles de compuestos son ensayados

robóticos.
Un fármaco además de causar la respuesta deseada en su diana aislada, tiene que

poder llegar en una concentración lo suficientemente elevada respecto de su proteína
al lugar en que esta se encuentra en el organismo.
Para ser ingerido vía oral:
● Estable en ambiente ácido

● No degradarse por enzimas digestivas
● Absorberse en el tracto gastrointestinal
● Modificaciones por enzimas hepáticas
● Evitar su excreción renal rápida
● Pasar de los capilares a su tejido diana
● Pasar barrera hematoencefálica (cerebro)
92
BIOQUÍMICA BÁSICA
Ensayos clínicos:
● FASE I: Diseñada sobre todo para

probar la seguridad de un candidato a
fármaco. Pequeño número de
voluntarios normales y sanos. Si es
tóxica.
● FASE II: Evalúa la eficacia del fármaco
frente a la enfermedad. 100 a 500
pacientes voluntarios. Se mejora el rango de dosis y se controlan los efectos
secundarios. Uso de placebo.
● FASE III: Control de reacciones adversas derivadas del uso a largo plazo, además
de confirmar la eficacia en 1000 a 5000 pacientes. Se compara al candidato a
fármaco con sustancias de control mediante el análisis estadístico.
93
BIOQUÍMICA BÁSICA
TEMA 13: ENZIMAS BISUSTRATO
1. Cinética multisustrato
Muchas enzimas utilizan más de un sustrato o actúan con una coenzima y generan uno
o más productos Los conceptos de las cinéticas monosustrato pueden ser útiles en el
análisis de las cinéticas de este tipo de reacciones Cuando se realiza un estudio
enzimático, debe determinarse una Km para cada sustrato y coenzima implicados en la
reacción
Existen diferentes tipos de mecanismos:
● Secuencial ordenado
● Secuencial al azar
● Doble desplazamiento: ping-pong
2. Mecanismo secuencial
Reacción bimolecular, los dos sustratos tienen que unirse a la enzima antes de que
tenga lugar la reacción En la reacción se producen complejos ternarios. Al formarse dos
productos se denominan reacciones bisustrato-biproducto (bi-bi)
● Mecanismo secuencial ordenado: Si entran los sustratos en un orden

determinado se denomina secuencial ordenado.
94
BIOQUÍMICA BÁSICA
● Mecanismo secuencial no ordenado: Si los sustratos pueden unirse cualquiera

de ellos a la enzima en primer lugar, es un mecanismo secuencial al azar. Si los
sustratos pueden unirse cualquiera de ellos a la enzima en primer lugar, es un
mecanismo secuencial al azar
3. Mecanismo doble desplazamiento o Ping-Pong
El sustrato A reacciona con E y se convierte en P y se libera antes de la unión del

segundo sustrato (B) con la E Después B se convierte en el producto Q, regenerando la
enzima. Se forma un complejo ternario La enzima se modifica durante la reacción (F)
con el primer S, antes de la unión del segundo S.
95
BIOQUÍMICA BÁSICA
TEMA 14: COENZIMAS Y VITAMINAS

HIDROSOLUBLES
1. Coenzimas y vitaminas hidrosolubles
Las coenzimas (cofactores de naturaleza orgánica) van a actuar coordinadamente con

las enzimas para llevar a cabo las reacciones. Por lo general las enzimas actúan como
portadoras transitorias de grupos químicos que captan y ceden de forma alternativa
entre un sustrato y otro. Se pueden dividir en función de la naturaleza del grupo
químico que transportan en:
● Coenzimas implicadas en reacciones de transferencia de grupos fosfato (ATP)

● Coenzimas implicas en reacciones de transferencia de átomos de hidrógeno
(protones y electrones) como NAD+ y FMN
● Coenzimas implicadas en las transferencia de otros grupos químicos como por
ejemplo el piridoxal fosfato y la coenzima A (CoA).
96
BIOQUÍMICA BÁSICA
2. Vitaminas
Son principios esenciales necesarios en trazas, para la función celular normal. Son
principios nutritivos orgánicos esenciales para un adecuado crecimiento, desarrollo y
reproducción del ser humano. Su carencia provoca la aparición de una enfermedad
carencial que puede prevenirse o revertirse administrando el principio nutritivo
ausente.
2.1. Tiamina (Vitamina B1)
La vitamina B1 está formada por dos anillos, uno de

pirimidina y otro de tiazol. La encontramos en
semillas, granos enteros, nueces, legumbres y
carne.
Su deficiencia causa la enfermedad conocida como

beri-beri, cuya incidencia es muy frecuente en los marinos japoneses debido a su dieta
a base de arroz descascarillado. La cascarilla de los cereales es rica en esta vitamina.
En los tejidos, la vitamina ingerida se transforma en su forma coenzimática
denominada pirofosfato de tiamina.
97
BIOQUÍMICA BÁSICA
Este último compuesto actúa como coenzima para la clase de enzimas que catalizan
reacciones de separación de grupos aldehídos. Está fuertemente unido a la enzima
(transportador intermediario de un grupo aldehído).
El TPP es un cofactor para: piruvato deshidrogenasa, alfa-cetoglutarato deshidrogenasa

(ciclo de Krebs) y transcetolasa (ruta pentosas-fosfato). La deficiencia de tiamina,
reduce el consumo de ácido pirúvico y de algunos aminoácidos en los tejidos, pero
aumenta el consumo de grasas. Es especialmente necesario para el metabolismo de
azúcares y de muchos aminoácidos.
2.2. Vitamina B2 (Riboflavina)
La riboflavina se combina en los

tejidos con ácido fosfórico para dar
lugar a flavín mononucleótido (FMN) y
flavín-adenin-dinucleótido (FAD.
Su función es la transferencia de
átomos de hidrógeno.
Actúan como grupos prostéticos de las enzimas de oxidación-reducción. Los cereales

molidos pierden su contenido en riboflavina y tiamina, por lo que a la harina blanca se
le suelen añadir ambas vitaminas.
No se ha observado una deficiencia lo bastante grave como para ocasionar los

deterioros que se han observado en animales de experimentación. Sin embargo si se
han visto deficiencias leves como: inflamación y rotura de comisura bucal, dermatitis
escamosa, queratitis corneal,... Generalmente en combinación con otras.
Se combina en los tejidos con ácido fosfórico para dar dos formas de coenzimas
diferentes:
98
BIOQUÍMICA BÁSICA
● Flavinmononucleótido (FMN)
● Flavinadenin-dinucleótido (FAD)
Son necesarias para la función de ciertas enzimas que catalizan reacciones de

oxidación-reducción. Suelen estar fuertemente unidas a la proteínas enzimática y
experimentan oxidación y reducción reversible.
Flavoproteínas: FAD y FMN
La forma oxidada es FAD (tiene un color

amarillo) y FADH2 es la forma reducida
(incolora). Al reducirse capta 2 protones y 2
electrone, por lo que tiene un poder reductor
en el metabolismo: FAD se reduce en el ciclo
de Krebs y se oxida en la cadena respiratoria.
La parte reactiva es el anillo de la isoaloxacina
(N1 y N5).
2.3. Vitamina B3 (Niacina)
El NADH y el NADPH actúan con las deshidrogenasas (tipo de oxidorreductasas) como

transportadores de electrones. Un átomo de hidrógeno del sustrato se transfiere en
forma de ion hidruro (núcleo de hidrógeno + 2 electrones extra) a la porción
nicotinamida de las formas oxidadas (NADH y NADPH)
Son dos formas de coenzimas presentes en todas las células del cuerpo (ubicuos).
NAD+ es para las rutas catabólicas y NADP+ es para las anabólicas.
99
BIOQUÍMICA BÁSICA
Anillo de nicotinamida es la parte reactiva: durante la oxidación de un sustrato, el

anillo de nicotinamida de NAD+ acepta un ion hidrógeno y dos electrones, lo que
equivale a un ión hidruro.
En su forma oxidada, el átomo de nitrógeno es portador de una carga positiva, y esto

se indica en su acrónimo NAD+. Los anillos de piridina provienen de l niacina que se
sintetiza mediante el triptófano
Carencias de Vitamina B3: El ser humano por lo general no puede sintetizar cantidades
suficientes , en especial si existe una dieta pobre en triptófano. Como consecuencia
aparece la enfermedad denominada PELAGRA (piel rugosa). Síntomas: dermatitis,
diarrea y demencia (regla de las 3 D).
2.4. Vitamina B5 (Ácido pantoténico, coenzima A)
Vitamina necesaria para el crecimiento.

Su deficiencia produce degeneración de
la corteza adrenal y la aparición de
numerosas anomalías metabólicas. En los
tejidos se encuentra combinado
normalmente como coenzima A (COA-SH).
100
BIOQUÍMICA BÁSICA
El grupo tiol de la molécula de CoA-SH se acila y forma un

tioéster, el CoA-S-CO-R. El grupo funcional de la forma
enzimática es el grupo –SH, es decir, la función tiol es
básica para su actuación.
La Coenzima A (CoA-SH), otra molécula esencial del

metabolismo, es un transportador de grupos acilo. Los
grupos acilo son elementos importantes tanto del
catabolismo (ej, oxidación de los ácidos grasos) como del
anabolismo (síntesis de los lípidos de membrana).
Se trata de un transportador activado por fragmentos de

dos átomos de carbono de manera que la parte activa, el
grupo sulfhidrilo terminal del CoA se une por medio de enlaces tioéster dado
ACIL-CoA.
El enlace tioéster de alta energía al hidrolizarse transfer gran energía al grupo acetilo
101
BIOQUÍMICA BÁSICA
2.5. Vitamina B6 (Piridoxina)
Existen tres formas enzimáticas de esta vitamina:
● Piridoxol o piridoxina
● Piridoxal
● Piridoxamina
Su deficiencia produce aparición de lesiones cutáneas y de alteraciones en el SNC

(convulsiones, depresión, irritabilidad, confusión). Los derivados fosforilados del
piridoxal y de la piridoxina funcionan como coenzimas transfiriendo grupos amino.
Transfieren grupos amino y reacciones de transaminación (transaminasas).

Transferencia de grupos alfa-amino al alfa-cetoglutarato
102
BIOQUÍMICA BÁSICA
2.6. Vitamina B7 (Biotina)
Coenzima para la síntesis de grasas, metabolismo de aminoácidos y formación de

glucógeno. Abunda en el hígado y es aportada por la flora bacteriana intestinal. En las
células está unida covalentemente a un resto específico de lisina.
Hay una deficiencia en individuos con gran consumo de clara de huevo cruda ya que la
clara de huevo cruda contiene la proteína avidina que impide la absorción de la
biotina en el intestino, por lo que se debe consumir perfectamente cocida. La avidina
se desnaturaliza por la cocción y pierde función. La encontramos en el hígado, riñón,
levadura, clara, huevo, chocolate, cereales, legumbres.
Su función es la transferencia o transporte de carboxilo (parte activa),CO2, durante la

acción de las enzimas carboxilación: propionil CoA carboxilasa, acetil CoA carboxilasa y
piruvato carboxilasa
2.7. Vitamina B9 (Ácido fólico)
Coenzima del metabolismo de ácidos nucleicos y aminoácidos. Actúa su forma

reducida, el ácido tetrahidrofolato (FH4) transporta grupos con un átomo de carbono.
Muy importante en el crecimiento (síntesis de ARN). Su carencia impide la formación
de purinas y timina.
103
BIOQUÍMICA BÁSICA
Colabora con la vitamina B12, en la maduración de los eritrocitos. Además su

deficiencia provoca una disminución del crecimiento y aparición de diversas formas
de anemia Se encontró en las espinacas y está ampliamente distribuida en otros
vegetales de hoja verde.
Su forma coenzimática: el tetrahidrofólico (FH4) cuya función es la transferencia de

grupos monocarbonados como: hidroximetilo, formilo o metilo.
2.8. Vitamina B12 (Cianocobalamina)
La vitamina B12 o cianocobalamina abunda en la

levadura y en el hígado (almacenamiento).
Su función es el desplazamiento de átomos de

hidrógeno entre átomos de carbono adyacentes.
Ejerce muchas funciones metabólicas actuando como

coenzima aceptora de hidrógeno. Participa en la
maduración de los eritrocitos.
Sólo es sintetizable por ciertos microorganismos (no

vegetales ni animales) y se precisa en cantidades muy pequeñas.
Su falta en dietas vegetarianas estrictas puede producir problemas por la aparición de

anemia perniciosa por deficiencia
2.9. Ácido lipólico
Deriva del ácido graso octanoico y actúa como factor de

crecimiento en muchos microorganismos y está unido
104
BIOQUÍMICA BÁSICA
covalentemente a un resto específico de lisina en la enzima. Su forma activa es la

lipoil-lisina o lipoamida.
La forma reducida posee dos grupos sulfidrilos mientras que la forma oxidada es un
disulfuro cíclico.
Es un componente esencial de las deshidrogenasas de los alfacetoácidos, donde los

grupos sulfhidrilos actúan como transportadores de átomos de hidrógeno y de grupos
acilo.
2.10. Vitamina C o ácido ascórbico
Es una vitamina esencial para activa la enzima prolihidroxilasa y muy importante en la

síntesis de colágeno. Indispensable para el crecimiento subcutáneo, cartílago, hueso y
dientes. Su déficit origina escorbuto.
2.11. Vitamina C (Ácido lipoico)
Deriva del ácido graso octanoico y actúa como factor

de crecimiento en muchos microorganismos. Está
unido covalentemente a un resto específico de lisina
en la enzima. Su forma activa es la lipoil-lisina o
lipoamida
105
BIOQUÍMICA BÁSICA
TEMA 15: INTRODUCCIÓN AL

METABOLISMO BIOENERGÉTICO
1. Principios de metabolismo
Metabolismo: suma de las transformaciones químicas

que se producen en una célula u organismo (vías
metabólicas) Las vías metabólicas son interdependientes
y sus actividades están coordinadas.
Funciones:
● Degradar moléculas, nutrientes para obtener

energía química y para convertirlas en
biomoléculas componentes de la célula.
● Polimerizar precursores monoméricos en
macromoléculas
● Sintetizar y degradar biomoléculas necesarias en funciones especializadas.
Las reacciones metabólicas están ordenadas en rutas metabólicas. Un precursor se

convierte en producto a través de intermediarios: metabolitos. Cada reacción ocasiona
un pequeño cambio químico específico. Encontramos dos tipos:
● Catabolismo: fase de degradación para la liberación de energía

● Anabolismo; biosíntesis que requiere energía.
106
BIOQUÍMICA BÁSICA
Organismos vivos
Los organismos dependen del suministro constante de energía para oponerse a la

tendencia inexorable hacia la degradación hasta el estado de menor energía
Todos los procesos requieren energía y las células han desarrollado mecanismos
altamente eficaces para obtener energía del entorno (ya sea de la luz solar o de
compuestos químicos) y transformarla para poder utilizarla en procesos celulares que
requieren consumo de energía.
Los organismos vivos no se encuentran nunca en equilibrio con su entorno:

mantienen concentraciones iónicas diferentes al medio donde viven, así como
proteínas, ácidos nucleicos, glúcidos o grasas.
El equilibrio entre un ser vivo y su entorno, se alcanza cuando el organismo muere. No

se pueden mantener los gradientes de concentración iónica o la estructura de las
macromoléculas (descomposición en elementos más simples).
Los organismos vivos se encuentran en un estado estacionario dinámico. La

composición de un organismo se mantiene prácticamente constante a lo largo del
tiempo, sin embargo, las moléculas se sintetizan y se degradan continuamente.
107
BIOQUÍMICA BÁSICA
Los organismos quimiotrofos obtienen energía mediante la oxidación de moléculas

orgánicas Las oxidaciones biológicas, en su mayor parte implican pérdida de electrones
y protones. De la misma forma, las reducciones biológicas van acompañadas de
hidrogenación. Procesos redox biológicos implican transferencia de H+ y electrones
La cantidad de energía de una molécula depende:
● La naturaleza del aceptor final de los electrones.

● La energía es máxima cuando el aceptor es el O2.
● Condiciones aerobias, varios pasos para la transferencia:
1ª ETAPA: Transferencia de los e- desde el sustrato a moléculas especializadas en el

transporte de H+ y e-
2ª ETAPA: Transferencia de los e- desde las coenzimas reducidas hasta el O2 a través de

transportadores situados en la membrana interna de la mitocondria
108
BIOQUÍMICA BÁSICA
Moléculas reducidas pueden sufrir procesos de combustión (oxidación en presencia

de O2) hasta un estado oxidado. En el esquema se muestra la diferencia entre la
combustión directa, con liberación de la energía en forma de calor y la combustión en
la célula, donde se almacena parte de la energía contenida en la molécula en energía
útil para la célula.
La cantidad de energía que puede obtenerse de la oxidación del sustrato depende

también del estado de oxidación del mismo: cuanto más reducido esté dicho sustrato,
mayor su potencial de generación de energía biológica.
109
BIOQUÍMICA BÁSICA
La forma energéticamente más estable del C es el CO2 y la del H2 es el H20. Por esto
las células pueden obtener energía de molécula como glucosa o proteínas al
combinarse con sus átomos de C y H2 con el O2 para formar sus formas más estables
Conceptos clave:
● Metabolismo intermediario: comprende reacciones relacionadas con el

almacenamiento y la generación de energía metabólica y el empleo de la
energía para la biosíntesis de compuestos de bajo peso molecular
(intermedios).
● Metabolismo energético: es la parte del metabolismo intermedio que
comprende las rutas que generan o almacenan energía metabólica.
● Ruta metabólica: secuencia específica de reacciones
● Metabolitos: Intermediarios químicos de las rutas metabólicas
2. Vías metabólicas
El metabolismo lo constituyen miles de reacciones individuales, pero su estudio se

simplifica porque:
● El número de reacciones es elevado, pero el tipo de reacciones es pequeño

● Las rutas centrales del metabolismo son esencialmente iguales en todas las
formas de vida
● Todas las rutas metabólicas se regulan siguiendo los mismos principios
2.1. Catabolismo
110
BIOQUÍMICA BÁSICA
Puede dividirse en 3 etapas:
● Etapa 1: hidrólisis de macromoléculas en sus subunidades monómero

(digestión)
● Etapa 2: conversión de las subunidades en acetil CoA, proceso en el que se
producen pequeñas cantidades de ATP NADH
● Etapa 3: oxidación de Acetil-CoA a CO2 y H2O para la producción de gran
cantidad de ATP (etapa anfibiótica)
2.2. Anabolismo
Existen 3 etapas:
● Etapa III: Biosíntesis de macromoléculas a partir de las moléculas sillares

obtenidas en la etapa II. (ej Biosíntesis de proteínas, ...)
● Etapa II: Supone la transformación de los metabolitos intermedios obtenidos en
la etapa I en moléculas sillares o monómeros. (ej. Síntesis de ácidos grasos a
partir de acetil-CoA, gluconeogénesis..)
● Etapa I: Implica el ciclo de Krebs (nexo de unión entre el catabolismo y el
anabolismo)
TEMA 16: APLICACIONES DE LOS

PRINCIPIOS DE LA TERMODINÁMICA A
LOS PROCESOS BIOQUÍMICOS
111
BIOQUÍMICA BÁSICA
1. Principios de metabolismo
TERMODINÁMICA: Investigación de las transformaciones energéticas que acompañan

a los cambios físicos y químicos de la materia. Sus principios se utilizan para evaluar el
flujo y los intercambios de materia y energía.
BIOENERGÉTICA: Rama de la termodinámica, estudia las transformaciones de la

energía en los seres vivos. Útil para determinar la dirección y en la cuantía a la que se
producen las reacciones bioquímicas específicas. Influyen tres factores (FUNCIONES DE
ESTADO):
● ENTALPÍA: Contenido total de calor interno (H).

● ENTROPÍA: Desorden (S).
● ENERGÍA LIBRE: Energía disponible para realizar un trabajo químico y medir la
espontaneidad de las reacciones químicas (G). Relación entre entalpía y
entropía.
Un sistema biológico debe cumplir las leyes de la termodinámica
2. Termodinámica
Termodinámica estudia las transformaciones del calor y de la energía: UNIVERSO.
Universo= sistema + entorno
Cada sistema es definido por el investigador: un organismo completo, célula o una

reacción. Hay diferentes tipos de sistema:
112
BIOQUÍMICA BÁSICA
● Sistemas abiertos
● Sistemas cerrados
● Sistemas aislados
Los seres vivos consumen nutrientes de su ambiente y liberan productos de desecho,

luego son SISTEMAS ABIERTOS que cumplen las leyes de la termodinámica.
2.1. Primera ley
Es la ley de la conservación de la energía: “la cantidad de la energía del universo es

constante” y “la energía no se crea ni se destruye, sólo se transforma”.
Cuando se produce un proceso físico o una reacción química, pueden sumarse los
ingresos y los gastos de energía y hacer el balance. En todo proceso, la energía total del
sistema más la del entorno permanece constante.
La energía interna (U) de un sistema es una propiedad extensiva (depende de la

cantidad de materia) que incluye:
● Energías de rotación, traslación y vibración de los átomos y moléculas del

sistema
● Energías de enlace entre átomos e iones
● Energías debidas a interacciones moleculares no covalentes
La energía interna de un sistema puede modificarse por intercambios de calor y

trabajo entre el sistema y su entorno. El aumento de la U de un sistema es igual al calor
absorbido por el sistema más el trabajo realizado por el entorno sobre el sistema:
∆𝑈 = 𝑄 + 𝑊
Donde Q es el calor absorbido y W el trabajo realizado. La mayoría de los procesos

ocurren a presión y temperatura constantes:
113
BIOQUÍMICA BÁSICA
𝑊 =− 𝑃∆𝑉
El contenido calórico de un sistema P y T constantes (Qp) se denomina entalpía (H).

Viene dada por esta fórmula.
∆𝐻 = ∆𝑈 + 𝑃∆𝑉
Dado que ∆𝐻 = 𝐻𝑓𝑖𝑛𝑎𝑙 − 𝐻𝑖𝑛𝑖𝑐𝑖𝑎𝑙, concluimos que:
● Si ∆𝐻>0 la reacción es endotérmica

● Si ∆𝐻<0 la reacción es exotérmica
● Si ∆𝐻=0 no se intercambia calor con el entorno
Las reacciones siempre son endotérmicas en un sentido y exotérmicas en el otro.
Concluimos que la entalpía:
● Es el contenido de calor interno del sistema reaccionante a presión constante.

● Refleja el número y el tipo de enlaces que contiene una molécula.
● Indica la cantidad de energía que este sistema puede intercambiar con su
entorno.
114
BIOQUÍMICA BÁSICA
Sin embargo, la entalpía por sí solo no determina si una reacción es espontánea o no

hemos de tener en cuenta la segunda ley de la termodinámica.
2.2. Segunda ley
Establece que todos los procesos tienen lugar espontáneamente en la dirección que
los lleva hacia un nivel mínimo de capacidad para producir trabajo, es decir hacia el
equilibrio.
Se necesita una nueva propiedad termodinámica para entender la unidireccionalidad

de los procesos: entropía (S) Entropía es medida del desorden (degradación de la
energía)
3. Energía libre de Gibbs
Es la energía requerida para producir trabajo a T y P ctes. Permite determinar la

espontaneidad de una reacción en un sistema (sin medir el entorno). Viene dada por la
siguiente fórmula
∆𝐺 = ∆𝐻 + 𝑇∆𝑆
La disminución de la energía libre se puede deber a la disminución de la entalpía o al

aumento del desorden. Depende únicamente de la energía libre de los productos en su
estado final y de los reactantes en su estado inicial. No de los procesos intermedios,
luego NO PERMITE CONOCER LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN.
Concluimos que:
115
BIOQUÍMICA BÁSICA
● ∆𝐺 > 0 → proceso endergónico (no espontáneo)

● ∆𝐺 < 0 → proceso exergónico ( espontáneo)
● ∆𝐺 = 0 → equilibrio
3.1. Relación entre G y concentración
G depende de la naturaleza de la sustancia y de la concentración de dicha sustancia.

Dada una reacción:
𝑎𝐴 + 𝑏𝐵 ↔ 𝑐𝐶 + 𝑑𝐷
El sentido espontáneo de una reacción, en condiciones diferentes de las estándar,

viene dado por el valor de ΔG. Puede ser ΔG0’ > 0 y ΔG < 0, dependiendo de las
concentraciones relativas de reactivos y productos. Dado que:
116
BIOQUÍMICA BÁSICA
Concluimos que:
El sentido espontáneo de una reacción, en condiciones diferentes de las estándar,

viene dado por el valor de ΔG. Puede ser ΔG0’ > 0 y ΔG < 0, dependiendo de las
concentraciones relativas de reactivos y productos.
Si se conoce el valor de ΔGo ́ se puede saber si una reacción tiene tendencia a

producirse espontáneamente, aunque sólo si se conocen las concentraciones reales en
la célula, o en un determinado experimento, se podrá determinar si se producirá o no
de forma espontánea
3.2. Energía libre estándar
Es el cambio de energía que se hace en un calorímetro bajo condiciones estándar de:
● Temperatura = 25 °C (298 K)
● Presión = 1 atmósfera
● Concentración 1 M – pH=7
Dentro de una célula no se dan las mismas condiciones

117
BIOQUÍMICA BÁSICA
4. Resumen
5. Reacciones acopladas
Las reacciones químicas dentro de los seres vivos tiene

valores positivos de ∆𝐺 (endergónicas). Los valores de
energía libre son aditivos en cualquier secuencia de
reacciones.
Un proceso endergónicos es posible si se acopla con otro proceso exergónico
118

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Bioquímica Básica

● Tema 4: El enlace peptídico………………………………………………………………………21

● Tema 5: Estructura de la proteína………………………………………………………….……..23

● Tema 6: Proteínas específicas…………………………………………………………………….34

● Tema 7: Proteínas transportadoras de oxígeno: mioglobina y hemoglobina……………….……40

● Tema 9: Mecanismos de catálisis enzimática………………………………………….………….61

● Tema 10: Cinética enzimática………………………………………….………………………….69

● Tema 11: Inhibición enzimática…………………………………………………….……………..80

● Tema 12: Mecanismos reguladores………………………………………………………………86

● Tema 13: Enzimas y sustrato……………………………………………………………….……..93

● Tema 14: Coenzimas y vitaminas : Introducción al metabolismo bio

● Tema 15: Introducción al metabolismo energético……………………………………………..106

● Tema 16: Aplicaciones de los principios de la termodinámica a los procesos bioquímicos…….112

TEMA 1: CONCEPTO Y OBJETIVOS DE LA

- Bioelementos primarios: C, H, O, N, P y S (99% del total de la materia viva).

Dentro de los bioelementos secundarios cada elemento tiene una función:

- Calcio: contracción muscular, coagulación, transmisión del impulso nervioso.

- Cloro: mantenimiento del balance de agua en la sangre y el fluido intersticial.

Dentro de los oligoelementos cada elemento también tiene su función:

- Hierro: hemoglobina, catalizador en reacciones, citocromos.

Normas de colocación de los electrones:

● Ocupan inicialmente los orbitales más bajos.

La electronegatividad es la tendencia de los átomos de atraer hacia sí el par de electrones compartidos.

6.1 Enlaces covalentes (C-C)

6.2 Interacciones débiles

● Reacciones de sustitución nucleófila: se sustituye un átomo o grupo por otro.

● Reacciones de oxidación-reducción (redox): transferencia de electrones desde un donador.

TEMA 2: EL AGUA; ESTRUCTURA, EL AGUA

2. Estructura del agua

enlaces de hidrógeno tienen una energía de disociación de

PROPIEDADES DEL AGUA

4. Es el principal disolvente orgánico, gracias a su naturaleza polar y su capacidad para formar

que les permite reemplazar las interacciones agua-agua (puentes de H) por

6. Máxima densidad a 4ºC: hielo flota en agua.

3. Ionización del agua

Prácticamente, todas las reacciones químicas que se dan en el

La ionización del agua puede medirse también a partir de su

Mirar la explicación de las fórmulas en la presentación.

Todos los ácidos y bases fuertes están totalmente disociados:

Todos los ácidos y bases débiles están parcialmente disociados:

4.1 Curvas de titulación

La titulación es un procedimiento analítico que se

2. Clasificación de las proteínas

3. Propiedades físicas y solubilidad

● Albúminas: solubles en agua o en disoluciones salinas diluidas.

4.1. Estructura general

Los aminoácidos son moléculas que contienen al menos un

El átomo de carbono al que se encuentra unido el carboxilo

Representación en dos dimensiones

4.2. Propiedades de los aminoácidos

● Estereoisomería: la estereoisomería es una propiedad en la que las moléculas tienen igual

Nomenclatura basada en su configuración en relación con el gliceraldehido. ¡No tiene relación

● Propiedades ácido-base: un aminoácido simple a pH neutro es una molécula eléctricamente

Cuando tenemos sustancias anfóteras tenemos

El punto isoeléctrico es el pH en el que el aminoácido se encuentra en forma eléctrica neutra

Las variaciones de los pKa dependen del entorno:

4.3. Tipos de aminoácidos

● Aminoácidos no presentes en las proteínas: desempeñan otras funciones específicas

TEMA 4: EL ENLACE PEPTÍDICO

● Muy resistentes a la hidrólisis

Podemos clasificar las asociaciones proteicas en:

● Péptidos: <50 aminoácidos

Péptidos con actividad biológica:

● Hormonas: oxitocina (9 aminoácidos), bradiquinina (9 aminoácidos), insulina (30