1.

“Bioenergética:”

Primera ley de la termodinámica:

● Establece que la energía se puede convertir, pero no crear ni destruir.
● La cantidad de energía en el universo permanece constante.
● La transferencia de energía puede ser en forma de trabajo o calor

Universo = Sistema + Entorno

Entalpía (H):
- Se refiere a la absorción o liberación de energía en forma de calor, depende
del número y tipo de enlaces de reactantes y productos

H = △E +P ● V H: Entalpía
E: Energía interna
P: Presión del sistema
V: Volumen del sistema
Energía interna: Energía cinética + Energía potencial
- Si la presión y el volumen permanecen constantes:
△H = △E

△H = Hp - Hr △H: Variación de entalpía

Hp: Entalpía de productos
Hr: Entalpía de reactantes

- Si △H es negativa, la reacción libera calor, por lo que la reacción es exotérmica:

△H = Hp - Hr < 0

- Si △H es positiva, la reacción absorbe calor, por lo que la reacción es endotérmica:

△H = Hp - Hr > 0

Segunda ley de la termodinámica:

 ● Indica que un proceso espontáneo incrementa el desorden en el universo

Entropía (S):
- Corresponde al desorden molecular de una reacción

△S universo = △ S sistema + △S entorno

Si △Universo = 0, El proceso está en equilibrio

Si △Universo > 0, El proceso es favorable

Si △ Universo < El proceso no es favorable

△S variación de entropía → Cambios en el desorden de un sistema

Función de estado: La variación de la entropía en un sistema es igual a la resta de la entropía

de los productos menos la entropía de los reactantes:

△S sistema: Sp + Sr △S sistema: variación de entropía del sistema

△ Sp: Entropía de los productos
△ Sr: Entropía de los reactantes
Si los productos son menos complejos y más desordenados que los reactantes, el sistema gana
entropía y es positivo.

Energía libre de Gibbs (G)

 ● Expresa la cantidad de energía capaz de realizar un trabajo durante una reacción, a
una temperatura y presión constante.
● Depende del cambio de entalpía y del cambio en la entropía del sistema
● (La temperatura se expresa en °K)
● “△G es el parámetro considerado como criterio de espontaneidad”

△G = △H - T ● △S

● Si △G = 0, el sistema está en equilibrio

● Si △G > 0, el proceso no ocurre espontáneamente, es endergónica
● Si △G < 0, el proceso ocurre de forma espontánea, es exergónica, esto se debe a que
los productos se estabilizan gracias a la resonancia.

△G = G°p - G°r

La variación de energía libre de Gibbs se relaciona con la constante de equilibrio de una

reacción:

△G`° = - R ● T ● ln[Keq] R: Constante de los gases: 0,082 KJ/mol

oooooooooooooooooooooooooooooooooooooooooooooooooooooooooooo8.314J/mol
T: Temperatura en °K

Energía libre de Gibbs estándar:

- T° = 25°C → 298°K
- Concentración de reactantes y productos: 1 Molar
- Para gases: 101.3 Kpa → 1 Atm
- Ph fisiológico: 7 o 7,6

Relación entre Keq con △G`° :

Cuando Keq es: △G`° es: La dirección de la reacción es:

Keq > 1.0 Negativa (-) De izquierda a derecha

Keq = 1.0 Cero No ocurre

Keq < 1.0 Positiva (+) De derecha a izquierda

△G`° > 0, La reacción es endergónica

△G`° < 0, La reacción es exergónica

Bajo condiciones no estándares, △G depende de las concentraciones de los reactivos y

productos.
Debemos recordar:
aA + bB <---> cC + dD

△G = △G`° + R ● T ● Ln (C)(D)
(A)(B
Catabolismo → Proceso exergónico (Oxidación de carbohidratos, grasas y proteínas).
Anabolismo → Proceso endergónico.

Adenosintrifosfato (ATP):

Las moléculas de Atp son las principales portadoras de energía química en las células
Por lo general se estabiliza con Mg+ (cargas de O-) en forma de MgATP(2-) y MgADP-

Proporciona energía libre por medio de hidrólisis:

ATP + H2O ← → ADP + Pi

- La liberación de un fosforilo (Pi) libera: △G`° -30,5 Kj/mol.

- Existe una transferencia del grupo fosforilo hacia otra molécula.

Por ejemplo:
Glucosa + ATP → Glucosa-6-P + ADP ΔG’0 = - 16,8kJ/mol

Base química del elevado ΔG’o (-) asociado a la hidrólisis del ATP:

Eliminación de la repulsión electrostática entre las 4 cargas negativas.

- El grupo Fosfato (Pi) se estabiliza por resonancia.

- El producto ADP-3 tiende a ionizarse en medios de baja concentración de H+ (pH
fisiológico 7,5)

Acoplamiento de reacciones:
Se suman las reacciones y se elimina la especie o término en común, en este caso
corresponde a B, por otro lado los ΔG’ se deben sumar ya que las energías libres estándares
son aditivas.

- Para que el proceso global sea exergónico o espontáneo, el ΔG’de la reacción

exergónica debe ser superior al ΔG’o de la reacción endergónica.

Compuestos altamente energéticos:

- Fosfoenolpiruvato
- 1,3-Bifosfoglicerato
- Fosfocreatina

En conclusión:
Los productos de hidrólisis de moléculas energéticas, que poseen altos valores de energía
libre pero negativo , son más estables que los respectivos reactivos:
- Por disminución de la tensión de enlace debida a las repulsiones electrostáticas.
- Estabilización por resonancia.
- Estabilización por ionización
- Estabilización por isomerización

Síntesis → ΔG’ (+)

Hidólisis → ΔG’ (-)

das
Da
Aminoácidos y péptidos:

Propiedades de los aminoácidos:

1. Estereoquímica: Los carbonos alfa tienen cuatro grupos diferentes enlazados , forman
imágenes especulares no superponibles o estereoisómeros (L O D).

2. - Presentan sustituyentes o grupos R, que determinan su carga: Determinante en la

solubilidad y en el tipo de interacción intermolecular.

3. Propiedades ácido-base: Determinadas por la cadenas laterales o grupos R.

Clasificación de los aminoácidos:

1. Naturaleza polar o apolar del grupo:

- Apolares → Dentro de estos se puede subdividir en dos clasificaciones, aquellos

que. presentan la cadena alifática o aromática del grupo R:
Apolares alifáticos: Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Metionina e Isoleucina.
Apolares aromáticos: Fenilalanina, Tirosina y Triptófano.

- Polares → Dentro de estos se puede subdividir en dos clasificaciones, aquellos que.

presentan carga:
Polares sin carga: Serina, Treonina, Cisteína, Prolina, Asparagina y Glutamina.
Polares con carga positiva: Lisina, Arginina e Histidina.
Polares con carga negativa: Aspartato y Glutamato

Los aminoácidos pueden actuar como Ácidos y Bases.

- Tienen grupos desprotonables o protonables.

- Amino: -NH3+
- Carboxilo: -COOH
- R : puede ser H u otro sustituyente
 Propiedades ácido - base:

Definen ácidos y bases en función de la capacidad de transferir protones (H+).

- Ácido: es una molécula capaz de transferir protones a otra.
HA + H2O ← → H3O+ + A-

- Base: molécula que es capaz de aceptar protones:

A- + H2O ← → HA + OH-

Los ácidos y bases pueden ser fuertes o débiles, en función de su tendencia a donar o aceptar
protones, respectivamente.

● Los ácidos fuertes son aquellos que se deprotonan completamente, mientras que los
ácidos débiles se deprotonan parcialmente hasta alcanzar un equilibrio.
HA ← → H+ + A-

● Las bases fuertes son aquellas que se protonan completamente, mientras que las bases
débiles se protonan parcialmente hasta alcanzar un equilibrio.
A- + H+ ← → HA

Recuerda:

HA ← → H+ + A-

pH → -log [H+]

pKa= - log [Ka]

Ka → [H+] [A-] → Keq

[HA]

Ecuación Henderson- Hasselbalch:

Relaciona el pKa de una especie con el pH de la solución. Predice el porcentaje de especies

que se encuentran protonadas y deprotonadas a un determinado pH.
Cuando el pH< pKa la especie está completamente protonada.
Cuando el pH = pKa indica que existen 50% de especie protonada y 50% de la deprotonada.
Cuando el pH > pKa del grupo desprotonado, la especie se encuentra deprotonada en su
totalidad.

A pH cercanos al pKa, el pH varía muy poco cuando se incrementa los equivalentes de ácidos
o bases. Esta región se denomina en la curva de titulación, “ Zona de amortiguación”.

Rango de amortiguación o tampón: (pKa - 1) y (pKa + 1)

Estructura general de aminoácidos:

pK1 → Corresponde al COO-

pK2 → Corresponde a NH3
pKr → Corresponde a R

Por ejemplo:
Glicina: pK1 → 2,34
pK2 → 9,60
En este caso no existe pKr, ya que R en la glicina es un hidrógeno
Aminoácidos y péptidos parte 2:
Punto isoeléctrico:
El punto isoeléctrico (Pi) de un aminoácido depende de su estructura y se calcula como el
promedio de las constantes de disociación ácida que incluyen el zwitterion neutro.

- En caso de ser un aminoácido con cadena lateral fuerte o débil, el Pi se calcula como
los dos valores más bajos.
- En caso de ser un aminoácido con cadena lateral básica, Pi se calcula como el
promedio entre las constantes de disociación más altas.

Zwitterion corresponde al estado de la estructura en la que su carga neta es igual a cero, de

esta forma, la estructura tiene tantas cargas positivas como negativas. Por otro lado cuando la
estructura está en esta forma, puede reaccionar como un ácido o como una base (Anfolito).

Enlace peptídico: (Enlace covalente)

Se forma por una sustitución entre el carboxilo del primer aminoácido (carboxilo unido en α)
y el grupo amino (unido en α) del segundo aminoácido.

Esta unión se hace debido al ataque nucleofílico que se hace entre el carbono alfa (carga
positiva) de un aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido (carga negativa). Al
llevarse a cabo esta unión, se desprende una molécula de H2O.

- Oxígeno del grupo carbonilo, tiene una carga negativa parcial y el nitrógeno tiene una
carga positiva parcial produciendo un pequeño dipolo eléctrico, características de
doble enlace.
- La longitud entre los enlaces C-O y C-N son iguales debido a la resonancia que se
genera.

- Los átomos asociados con la unión peptídica son co-planares. (O-C-N-H-), no

permiten la rotación entre los enlaces C-O y C-N, esto se debe a la resonancia entre
- Sólo está permitida la rotación alrededor de los enlaces +(C ⍺ -N) y (C ⍺ -C)
- Oxígeno carbonílico e hidrógeno amino están en posición trans.
Formación de péptidos:

- Los péptidos son cadenas con más de dos aminoácidos que actúan como bloques de
construcción para las proteínas.
- Se forma a través de enlaces covalentes entre el grupo carboxilo (-COOH) de un
aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato.
- Siempre que se forme un péptido, el primer aminoácido, dejará libre su grupo amino y
el siguiente aminoácido dejará libre su grupo carboxilo.

Ionización de un péptido:

La ionización de un péptido estará determinada por los pKa de los grupos deprotonables que
estén presentes.
Recuerda que dentro de un péptido, hay tantos pKa como grupos posiblemente protonables,
por lo que la cantidad de equivalentes de OH es la misma también.

Consideraciones para formar un péptido:

1. Fijarse en la estructura del aminoácido al pH que se indica.

2. El primer aa de la cadena debe tener libre el grupo amino.
3. El último aminoácido de la cadena debe tener libre el grupo carboxilo.
4. Recordar que los grupos R de cada aminoácido no participan en la formación del
enlace peptídico.
5. Estos grupos R pueden ser grupos deprotonables y protonables, por tanto determinan
la carga neta del péptido.
Interacciones moleculares:

Estas interacciones determinarán el nivel estructural que adoptará una proteína determinando
así, la función que cumplirá. (estructural, catalítica, receptora etc)

Puentes de Hidrógeno: Se requiere que los átomos que componen la molécula sean
hidrógenos y átomos con una electronegatividad muy diferente al hidrógeno, para así formar
un dipolo.

Interacciones electrostáticas o iónicas: Para que se presente este tipo de interacción se

requiere la presencia de moléculas cargadas o iones (ión - ión), se forma un “puente salino''.

Interacciones hidrofóbicas: Se presenta entre moléculas apolares y/o anfipáticas (que contiene
cabezas polares y colas apolares), en presencia de agua.
- Tendencia de las sustancias apolares a formar agregados en solución acuosa,
excluyendo las moléculas de agua desde el interior del agregado (“Micelas”).
- Aumenta el desorden de las moléculas de agua que participan en la esfera de
solvatación, por lo que la entropía del sistema aumenta.

Interacciones Débiles o Fuerzas de Van Der Waals: Son muy débiles que se presentan en
moléculas cuyos átomos no presentan gran diferencia en electronegatividad, pero lo
suficiente para generar un dipolo permanente.
- a-Dipolo- Dipolo: Entre moléculas polares con dipolos permanentes
- b-Dipolo- inducido: Una molécula polar induce un dipolo en una molécula apolar
- c-Interacciones de dispersión de London: Se da entre moléculas apolares y que por la
densidad electrónica se generan dipolos momentáneos.

Niveles estructurales de las proteínas:

Estructura primaria:

Corresponde a la secuencia lineal de aminoácidos unidos en fila a través de enlaces

covalentes. En esta estructura, está determinada la información genética. La comparación de
secuencias de distintas proteínas permite establecer relaciones evolutivas entre especies.

Estructura secundaria:

Consiste en una estructura rígida y plegada por consecuencia de las interacciones entre los
grupos R de cada aminoácido, está formada por secuencias de aminoácidos. Su estabilidad se
logra a través de puentes de hidrógeno.
 1. Hélice alfa

- La cadena polipeptídica se encuentra enrollada alrededor de un eje imaginario.

- El esqueleto está formado por los enlaces peptídicos entre los aminoácidos.
- Se enrolla en dirección contraria a las agujas del reloj → Dextrógira.
- La estabilización de esta estructura se realiza a través de puentes de hidrógeno
intracatenarios, es decir entre el grupo carboxilo de un aminoácido y un grupo amino
de un aminoácido que no se encuentre cercano, (Ver foto).
- Los grupos R sobresalen hacia afuera del esqueleto helicoidal. (No se ven en la foto)

Factores que afectan la formación de la Hélice alfa:

Interacciones electrostáticas (Mismos grupos cargados se repelen y

desestabilizan la estructura)

Tamaño y forma de los grupos (Si los grupos son

“voluminosos” o grandes, chocarían entre ellos y
desestabilizarían la estructura)

Interacciones hidrofóbicas → Favorecen o estabilizan la

estructura.

Los extremos suelen tener un residuo aa, de carga opuesta para

estabilizar.

Restricciones a la formación de Hélice alfa.

Presencia de Prolina y Glicina → Su estructura no permite una buena formación
de la hélice producto de su rigidez y tamaño respectivamente

2. Hoja plegada - Beta:

- La cadena adopta un orden lineal en las que los residuos R de los aminoácidos, se van
alternando por encima y por debajo del plano del enlace peptídico formando un ZIG-
ZAG.
- Se estabiliza por puentes de hidrógeno entre varias cadenas polipeptídicas paralelas
entre ellas (β laminar)
- Puente de hidrógeno intercatenario → Entre distintas cadenas
- Si los grupos R son capaces de formar un puente de hidrógeno dentro de la misma
cadena, sería intracatenario.
- Existen dos formas de disposición de hojas plegadas, las paralelas y las antiparalelas:
 Paralelas → Todas las cadenas se ordenan desde grupo amino a carboxilo, por otro
lado los enlaces puentes de hidrógeno no son lineales.
Antiparalelas → Se organiza de forma en que el primer péptido se posiciona de
amino a carboxilo, la siguiente al revés. Sus enlaces puente de hidrógeno sí son
lineales.

3. Giros Beta:

- Son secuencias cortas que presentan un brusco giro de 180°. Estos giros están
estabilizados principalmente por puentes de hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del
giro beta. Puente de hidrógeno de tipo intra.
- “El carbonilo del residuo n enlaza con el amino del residuo n + 3”
- Los aminoácidos que no permiten una buena formación de otras estructuras
secundarias, aparecen en esta, ya que al tener una estruyctura muy rígida o por ser
muy pequeña, favorece la curva de la secuencia, por ejemplo la Prolina y la Glicina.
Estructura terciaria:

Hace referencia a la forma en que se pliegan sobre sí mismas los segmentos de hélice alfa y/o
conformación beta, de una cadena polipeptídica en el espacio, existen dos formas:

1. Estructura fibrosa:
- Mayoritariamente compuesta por un tipo de estructura secundaria. (Hélice en alfa u
hoja plegada en beta)
- Adaptadas para cumplir funciones de tipo estructural.
- Insolubles en agua → Mayoría de los aminoácidos con características apolares.

2. Estructura globular.
- Presenta más de un tipo de estructura secundaria, pedazos de hélice en alfa y otros de
hoja plegada en beta
- En las proteínas globulares hay un plegamiento de la cadena polipeptídica.
- Se forma este glóbulo o globo, ya que los grupos R se distribuyen de acuerdo a su
polaridad, si son apolares, estos se encuentran orientados hacia el interior de la
proteína, de esta forma, no entran en contacto con el medio acuoso que la rodea,
creando un centro hidrofóbico. Y si son polares, están orientados hacia el exterior,
interactuando con el medio acuoso.
- Los grupos polares sin carga se distribuyen por toda la proteína (interior y exterior).
- Son solubles en agua.
- Se estabilizan por interacciones débiles.
- Es la más estable termodinámicamente “conformación nativa”.
- Es una estructura dinámica → Realiza cambios conformacionales a medida que la
lleva a cabo su función.

Estructura cuaternaria
Se caracteriza por estar formada por dos o más subunidades o cadenas peptídicas globulares.
- La asociación de subunidades idénticas producen homo-oligómeros.
- La asociación de subunidades diferentes producen hetero-oligómeros.
Estas subunidades están unidas a través de interacciones no covalentes, interacciones débiles.

Composición de las proteínas:

- Proteínas Simples : Constituidas “únicamente por residuos aminoacídicos ”.
Algunas son: Quimotripsina y Lisozima
 - Proteínas Conjugadas: Formadas por una parte proteica (Apoproteína) y otra no
proteica, denominada Grupo Prostético.
Algunas son: Mioglobina y hemoglobina.

Desnaturalización:

Consiste en la pérdida de la estructura globular o “estructura nativa”, se destruye la

estructura terciaria y en algunos casos se destruye la primaria..

Cuando ocurre esto, la proteína pierde su funcionalidad.

Algunos factores que pueden desnaturalizar una proteìna son:

1. Temperatura: El aumento de la temperatura se traduce en aumento de los

movimientos moleculares, afectando principalmente los puentes de hidrógeno.
2. pH: El exceso de protones y/o hidroxilos en el medio alteran el grado de ionización de
los aminoácidos y alterando las diferentes interacciones débiles, tales como puentes
de hidrógeno y puentes salinos.
3. Sales: Provocan que la proteína precipite, ya que compite por las moléculas de agua
que mantienen solvatada a la proteína.
4. Solventes miscibles en agua: Alteran puentes de hidrógeno entre otras.
5. Urea, cloruro de guanidinio: Forman puentes de hidrógeno.
6. Detergentes: Estos alteran las interacciones hidrofóbicas, iónicas.
7. Agentes reductores: Reduce los enlaces disulfuros formados entre cisteínas.

(En resumen: Los factores mencionados, afectan las interacciones intermoleculares)

 “Enzimología”
Qué es una enzima:
- Son catalizadores biológicos que son capaces de aumentar la velocidad de una
reacción.
- Todas las enzimas son proteínas.
- Presentan un lugar en el que se lleva a cabo la catàlisis denominado sitio activo o
centro catalìtico.
- Su correcto funcionamiento dependerá de factores como el pH y la temperatura.

Existen enzimas que solamente requieren de los residuos de aminoàcidos para funcionar, a las
que se les llama enzimas simples, y hay otras que requieren de un componente químico
externo a ellas llamado “cofactor”, este tipo de enzimas se llaman enzimas conjugadas.

La unión covalente entre el cofactor con la proteìna se conoce como “Grupo prostètico”
La Holoenzima es una enzima formada por una apoenzima más un cofactor.

Características de las enzimas:

Eficiencia → Las enzimas son eficientes en el sentido en que son capaces de acelerar una
reacción producto de su poder catalìtico, de manera en que se ahorra tiempo y energía
durante el proceso.

Especificidad → No todas las enzimas son capaces de interactuar con cualquier sustrato,
sino que son capaces de reconocer sustratos de forma selectiva y de esta forma fijarlo en
su sitio activo.

Recuperación → Cuando la reacción deja de ser catalizada, las enzimas son capaces de
volver a su forma catalíticamente activa

Regulación → Son capaces de regularse mediante mecanismos intra o extracelulares, por

otro lado son capaces de regular la velocidad de sintetizar.

Clasificación de las enzimas:

- Oxidorreductasas → Participan en la transferencia de electrones.
 - Transferasas → Transfieren determinados grupos funcionales.
- Hidrolasas → Catalizan reacciones de hidrólisis.
- Liasas → Catalizan procesos de ruptura de enlaces C-C, C-O y C-N, etc.
- Isomerasas → Transforma un isómero de un compuesto químico en otro.
- Ligasas → Forman enlaces C-C, C-O y C-N.

Termodinámica y Cinética de una Reacción.

- La termodinámica nos indica si un proceso es exergónico o endergónico ocurre en
forma espontánea o no ocurre espontáneamente.
- No indica la velocidad de reacción.
- La cinética nos indica a qué velocidad y a través de que mecanismo ocurre la
reacción.

La velocidad de reacción se relaciona con la energía de activación

(∆G# = Ea). Esta energía de activación se define como la energía
mínima necesaria que los sustratos deben superar, para poder
transformarse en producto.

Factores que contribuyen a la disminución de la energía

de activación (∆G#) y aumentar la velocidad de reacción .
- (1) Reducción de la entropía del sistema:
La libertad de movimiento reduce la posibilidad de que las moléculas choquen
y reaccionen entre ellas. Por tanto debe reducirse el movimiento y debe disminuir la
entropía.
- (2) Eliminar las capas de solvatación de las especies que reaccionan:
Retirar la capa de solvatación para cada uno de los sustratos de forma de
acercar los reactantes o sustrato.
 - (3) Posicionar y/ o orientar las especies de tal forma de mejorar su interacción para
que ocurra la reacción:
Necesidad de una orientación y alineamiento adecuado de los grupos
funcionales de las especies que interactúan para que se produzca la reacción.
“Las enzimas permiten facilitar la interacción de las especies que
reaccionan o sustratos (fijar los sustratos (1), acercarlos(2) y
orientarlos (3) y como consecuencia bajar la barrera energética
(∆G#) .

Mecanismo de reacción de las enzimas:

- Las enzimas alteran la velocidad de la reacción y no el equilibrio químico. Se obtiene
la misma cantidad de producto después de la reacción, lo único que varía es el
intervalo de tiempo.
- La catálisis aumenta la velocidad de una reacción
disminuyendo la energía de activación (∆G#).
- Un proceso no necesariamente ocurre en un solo paso, puede ocurrir en dos, tres etc,
ocurre a través de un mecanismo de reacción.
- La velocidad de la reacción global depende de la etapa más lenta de la reacción. La
etapa más lenta del mecanismo de la reacción es el punto que tiene una mayor barrera
energética.

Formación del complejo enzima-sustrato:

- La formación de un complejo Enzima-sustrato baja la energía de activación.
- Se establecen interacciones débiles (interacciones electrostáticas, puentes de
hidrógeno, hidrofóbicas).

- Energía libre de unión (∆GB#) E-S, producto de las

interacciones débiles entre la enzima y el sustrato, permiten
bajar la barrera energética o la energía de activación.

Modelos que describen el mecanismo de reacción de las enzimas:

E + S ← → ES ← → EP ← → E + P
El mecanismo de reacción consta de tres fases:
E + S ← → ES: Transformación de enzima más sustrato a complejo enzimático.
ES ← → EP: Transformación de complejo enzimático a complejo enzima-producto
EP ← → E + P: Transformación de complejo enzima-producto en enzima más producto.
1. Modelo llave - cerradura (Fischer): La molécula de sustrato se adapta al sitio activo de
la enzima, (Tal como ocurre con una llave en la cerradura) Entre las estructuras existe
un complemento.
Con este modelo se hace énfasis a la especificidad de la enzima para determinado
sustrato, de tal manera de que no todo sustrato es capaz de adaptarse en dicha enzima.

2. Modelo encaje inducido (Koshland): Sugiere que el sitio activo no requiere ser una
cavidad geométrica rígida preexistente.
Dicho sitio activo debe tener una disposición espacial, precisa y específica de ciertos
grupos de la enzima que en presencia del sustrato, son capaces de adaptar su
estructura en el momento de la interacción. (Enzima flexible)
La enzima es complementaria al sustrato.
La enzima es complementaria al estado de transición