INFORME DE LABORATORIO DE BIOLOGIA

Presentado por:

Angélica Sáenz Arrieta

Dayana Escobar Pacheco

Einer Borja Berrocal

Fuad Villegas Pretelt

Jaudi Rafael ………

Sofía Elena Otero Burgos

SEMESTRE I

Presentado a:

Amelia Cristina Soto Falon

UNIVERSIDAD DE CORDOBA

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

REGENCIA DE FARMACIA

CORDOBA

2020
IDENTIFICACION DE PROTEINAS Y ENZIMAS
 OBJETIVOS

 Aprender a interpretar los mecanismos subyacentes de la acción

enzimática sobre sustratos específicos.

 Identificar y analizar los mecanismos subyacentes de la actividad

de la catalasa en tejido animal y vegetal.
 INTRODUCCION
Las proteínas son elementos vitales para los organismos, encontrándose en
plantas y animales en una proporción elevada. Hay una gran variedad de
proteínas y cada una desempeña una función biológica específica que puede ser
de reserva, de sostén, transporte, estructural, etc. Químicamente las proteínas
están constituidas por combinaciones complejas de carbono, hidrogeno, oxigeno,
nitrógeno y otros elementos en menor proporción como son azufre cobre y
fosforo, debido al gran tamaño de sus moléculas, forman con el agua soluciones
coloidales que pueden precipitar, formándose coágulos al ser calentadas a
temperaturas superiores a 70ºC o al ser tratadas con soluciones salinas, ácidos,
alcohol, etc. La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe
a su desnaturalización por los agentes indicados, que al actuar sobre la proteína
la desorganizan, por destrucción de sus estructuras secundaria y terciaria. Esto
trae como consecuencia la pérdida de la actividad biológica. Este método es
utilizado para demostrar la presencia de proteínas: albúminas, globulinas,
glutelinas y prolaminas etc. La positividad se manifiesta por la formación de un
coágulo, no se conoce exactamente el mecanismo de reacción, se cree que
ocurre cierta deshidratación de la molécula proteica, es por ello que la formación
de este solido fácilmente observable, está asociada a la disminución de
solubilidad de la proteína. También se puede identificar proteínas mediante el uso
de sustancias que al ponerse en contacto con ellas, producen una coloración
específica, tal es el caso de la Reacción de Biuret.

El nombre proteína proviene de la palabra griega ("proteios"), que significa

"primario" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.
Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en
proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus
derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan
aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas,
sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores.
Las proteínas son indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica
(constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también
por sus funciones biorreguladora (forma parte de las enzimas) y de defensa (los
anticuerpos son proteínas).

En en este informe destacaremos la importancia de la identificación de proteínas

y enzimas. Realizaremos proceso de identificación de proteínas con el reactivo de
biuret en (clara de huevo, yema de huevo, gelatina y leche).

También conoceremos conceptos y procedimientos relacionados con la acción

enzimática, actividad de la catalasa e identificación de la papaína entre otros.
 IDENTIFICACION DE PROTEINAS Y ENZIMAS

Las proteínas son polímeros compuestos de aminoácidos. Se pueden encontrar

20 aminoácidos en la naturaleza y sus diversas combinaciones generan la gran
cantidad de proteínas que se pueden encontrar en los distintos tejidos de los seres
vivos.

Las propiedades físicas y químicas de las proteínas dependen de diversos

factores como los aminoácidos constituyentes, la interacción de los diversos
enlaces entre los aminoácidos, interacción entre estructuras proteicas y la relación
entre varias proteínas, lo que genera la actividad biológica propia de las proteínas.

Las proteínas tienen diversas funciones como fuente de energía, soporte

estructural de tejidos, responsables de procesos biológicos a nivel celular,
catalizadores de reacciones entre muchas más.

El análisis de proteínas puede dividirse en análisis cualitativo, que determina la

presencia o no de ciertos aminoácidos de interés, análisis cuantitativo, que
determina la cantidad de proteína presente en una muestra determinada, y el
análisis estructural, que busca determinar los componentes y su organización
dentro de una proteína determinada.

Cada uno de los tipos de análisis de proteínas se apoya en los resultados de los
demás para determinar la cantidad, calidad y funcionalidad de una proteína de
estudio

Los principales ensayos cualitativos en proteínas son los siguientes:

Ensayo de Biuret
El ensayo de Biuret detecta la presencia de enlaces peptídicos a través de la
reacción de los iones cobre con el nitrógeno de los péptidos formándose un
complejo violeta/purpura. Debe su nombre a que también es capaz de detectar la
presencia de grupos funcionales Biuret ((H 2N-CO-)2NH) Cadenas pequeñas de
polipéptidos da un color rosado, y cadenas más largas generaran un color más
purpura. La presencia de histidina dará un color rosado.

Ensayo de Ninhidrina
La ninhidrina es un poderoso oxidante que reacciona con el grupo amino de
aminoácidos y proteínas a través de una descarboxilación oxidativa en presencia
de calor.
La ninhidrina se reduce a hidridantina al reaccionar con el amino acido, que es
convertido en aldehído, amoniaco y dióxido de carbono. La hidridantina reacciona
con el amoniaco liberado y otra molécula de ninhidrina, generando un complejo
purpura/violeta.

Con el aminoácido prolina genera un complejo amarillo característico que sirve de

ensayo específico para este aminoácido.

Ensayo xantoprotéico
Algunos compuestos aromáticos reaccionan con ácido nítrico, generándose
compuestos nitro y nitroso de color amarillo. Estos compuestos en medio básico
generan un color amarillo- naranja intenso.

Los aminoácidos tirosina y triptófano dan resultados positivos a este ensayo,

mientras la fenilalanina no reacciona a pesar de tener un anillo bencénico en su
estructura.

Ensayo de Millon
El ensayo de Millon detecta la presencia del grupo hidroxifenil en las proteínas,
aunque es sensible a cualquier compuesto fenólico sin sustituir en las posiciones
3,5. Se considera ensayo positivo para la presencia de tirosina en las proteínas

La reacción se debe a la formación de un compuesto nitro que a su vez genera un

complejo de color rojo al reaccionar con un ion mercurio (II). Si se adiciona una
gran cantidad de reactivo, puede generarse una coloración amarilla que no es
indicativa de reacción positiva.

Ensayo de Hopkins-Cole
El ensayo de Hopkins-Cole, también conocida como la reacción de Adamkiewicz o
ensayo del ácido glioxílico, es un ensayo para la detección de triptófano en
proteínas.

El ácido sulfúrico concentrado causa la deshidratación del triptófano, que

reacciona con el reactivo de Hopkins – Cole, generando un anillo violeta/rojo en la
interfase de las dos capas.
Ensayo de Sakaguchi
El ensayo de Sakaguchi es una prueba específica para la detección del
aminoácido arginina en proteínas. También detecta la presencia de derivados de
la guanidina.

La arginina reacciona en medio básica con α- naftol en presencia del ion

hipobromito generando un complejo de color rojo.

DETERMINACIÓN CUALITATIVA DE LA PRESENCIA DE

PROTEÍNAS

La reacción debe su nombre al biuret, una molécula formada a partir de dos de

urea  (H2N-CO-NH-CO-NH2), que es la más sencilla que da positiva esta reacción
la presencia de proteínas en una mezcla se puede determinar mediante la
reacción del Biuret.
Identificación de proteínas mediante la reacción el biuret el reactivo de Biuret
contiene CuSO4 en solución acuosa alcalina (gracias a la presencia de NaOH).
La reacción se basa en la formación de un compuesto de color violeta, debido a la
formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu+2 y los pares de
electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces
peptídicos, esto si la reacción da positiva. Cuando la reacción de biuret dá
negativa, queda de color azul.
PROCEDIMIENTO:

Procedimiento 1
Enumere 4 tubos de ensayo, adicione materiales como sigue:
1. Tubo No. 1: 3 ml de solución de yema de huevo.
2. Tubo No. 2: 3 ml de solución de clara de huevo
3. Tubo No. 3: 3 ml de solución de gelatina.
4. Tubo No. 4: 3 ml de leche
Agregue en cada tubo 1 ml de la solución de sulfato de cobre + 2
ml de Hidróxido de sodio concentrado (Reactivo de Biuret) Agite
los tubos hasta que se produzca una coloración violeta o púrpura,
color que indica que la prueba es positiva. Observe, anote y
explique los resultados.

PREPARACION DE LAS SIGUIENTES MUESTRAS

PREPARACION DE MUESTRAS DE YEMA DE HUEVO:
Se agregó cada tubo 1 ml de la solución de sulfato de cobre + 2
ml de Hidróxido de sodio concentrado (Reactivo de Biuret) Agite
los tubos hasta que se produzca una coloración violeta o púrpura,
color que indica que la prueba es positiva.
En la muestra de yema de huevo vemos que el resultado es violeta o sea
que el resultado obtenido mediante la reacción de Biuret es: POSITIVO
PREPARACION DE MUESTRAS DE CLARA DE HUEVO:
Se agregó cada tubo 1 ml de la solución de sulfato de cobre + 2
ml de Hidróxido de sodio concentrado (Reactivo de Biuret) Agite
los tubos hasta que se produzca una coloración violeta o púrpura,
color que indica que la prueba es positiva.
En la muestra de clara de huevo vemos que el resultado es violeta o sea
que el resultado obtenido mediante la reacción de Biuret es: POSITIVO

PREPARACION DE MUESTRAS DE GELATINA:

Se agregó cada tubo 1 ml de la solución de sulfato de cobre + 2
ml de Hidróxido de sodio concentrado (Reactivo de Biuret) Agite
los tubos hasta que se produzca una coloración violeta o púrpura,
color que indica que la prueba es positiva.
En la muestra de gelatina vemos que el resultado es violeta o sea
que el resultado obtenido mediante la reacción de Biuret es: POSITIVO
PREPARACION DE MUESTRAS DE LECHE:

Se agregó cada tubo 1 ml de la solución de sulfato de cobre + 2

ml de Hidróxido de sodio concentrado (Reactivo de Biuret) Agite
los tubos hasta que se produzca una coloración violeta o púrpura,
color que indica que la prueba es positiva.
En la muestra de leche vemos que el resultado es violeta o sea
que el resultado obtenido mediante la reacción de Biuret es: POSITIVO

Procedimiento 2.
En un Beaker agrega la clara de huevo, añade 10 ml de ácido
clorhídrico diluido y observa la coagulación de las proteínas
encontradas en la clara de huevo (se forma un sólido blanco).
Las cadenas de proteínas que hay en la clara de huevo,
denominadas proteínas globulares, se encuentran enrolladas
adoptando una forma esférica. Al añadir etanol ocurre lo mismo
que cuando se fríe o cuece 3 un huevo, las cadenas de proteína
se desenrollan y se forman enlaces que unen unas cadenas con
otras. Este cambio de estructura da a la clara de huevo la
consistencia y color que se observa en un huevo cocinado.

En las siguientes figuras se muestra, en primer lugar, la clara de

huevo en el vaso, a continuación, el efecto de la adición de etanol
transcurrida media hora y, por último, el resultado tras 24 h. Este
proceso que, como se ha comentado anteriormente, se conoce
con el nombre de desnaturalización se puede producir de muy
diversas maneras:

• calentando: cocer o freír

• batiendo las claras

• Por medio de agentes químicos como alcohol, sal, acetona, etc.

 Preguntas de discusión
1. Indique las principales características estructurales y funcionales de
las proteínas
R/ Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de
proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el
nombre de aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros unidad. Los
aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo
número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos que
forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a
10 se llama polipéptido y si el número es superior a 50 aminoácidos se habla ya
de proteína.
Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo
una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles defunciones. Las
proteínas están codificadas en el material genético de cada organismo, donde se
especifica su secuencia de aminoácidos, y luego son sintetizadas por los
ribosomas.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las
biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad
defunciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimáticas,
transportadora.

2. Señale la importancia de la estructura primaria,

secundaria, terciaria y cuaternaria, en la determinación de las
propiedades funcionales de las proteínas.
R/ -La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de
aminoácidos, es decir, la combinación lineal de los aminoácidos
mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los
aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus
características más importantes la coplanarias de los radicales
constituyentes del enlace. La estructura lineal del péptido definirá en
gran medida las propiedades de niveles de organización superiores de
la proteína.
-La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial
local del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de
hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un
tipo de enlace covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral.
Existen diferentes tipos de estructura secundaria: - Estructura
secundaria ordenada, (repetitivos donde se encuentran los hélices alfa
y cadenas beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros beta y
comba beta) -Estructura secundaria no ordenada -Estructura
secundaria desordenada.
- La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos
apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en
medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones
hidrofobicas, de fuerzas de van dar Waals y de puentes disulfuro1
(covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente
orientados) y mediante enlaces iónicos.
- La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas
peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee
propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas
subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes,
como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o
puentes salinos.

3. ¿Cuál es el fundamento de la reacción de Biuret?

R/ El Reactivo de Biuret nos indica la presencia de proteínas, péptidos cortos y
otros compuestos con dos o más enlaces peptídicos en sustancias de
composición desconocida. El reactivo muestra una coloración violeta en presencia
de proteínas, y vira a rosa cuando se combina con polipéptidos de cadena corta.
 Acción Enzimática (colocar concepto)
a. Acción de la Amilasa sobre el almidón

1. Rotule dos tubos con las letras A y B.

2. Agregue al tubo 2 ml de saliva. Y al tubo B 3 ml de saliva
Caliente el tubo B hasta ebullición.
3. Rotule 4 tubos del número 1 al 4, agregándoles 4 ml de
solución de almidón al 1%.

4. Del tubo A extraiga una muestra, y agregue 2 gotas de el al

tubo número 1, y 10 gotas al tubo número 2.
5. Del tubo B extraiga una muestra, y agregue 2 gotas al
tubo número 3, y 10 gotas al tubo número 4.

6. Después de 5 minutos

Tome otros 4 tubos y enumérelos 5 al 8

Ahora tome 2 ml del tubo 1 y adiciónelo al tubo No. 5
Tome 2 ml del tubo 2 y adiciónelo al tubo No. 6
Tome 2 ml del tubo 3 y adiciónelo al tubo No. 7
Tome 2 ml del tubo 4 y adiciónelo al tubo No. 8

Realice pruebas de Lugol a los tubos 1 al 4 (5 gotas de Lugol)

y observe saque conclusiones y pruebas de Benedict, a los
tubos del número 5 al número 8 (adicione 1 ml de Benedict y
caliente a baño de María)
 Observe, anote y analice sus resultados en el cuadro de reporte.

ACCION DE LA AMILASA SOBRE EL ALMIDON

PRUEBA A LOS CINCO MINUTOS

NO. Calidad de LUG BENEDICT
DE enzima OL
TUB
O
1 ACTIVA POSITIVO
2 NEGATIVO

3 INACTIVA POSITIVO
4 POSITIVO

1. ¿Por qué razón calienta la saliva del tubo B?

R/ Se calienta para que la acción enzimática quede inactiva
2. ¿Porque se hace necesario esperar cinco minutos para observar el
resultado?

R/ Se esperan 5 minutos para que el reactivo tenga efecto en la reacción

b. Acción de la Amilasa sobre el almidón

1. Rotule dos tubos con las letras A y B.

2. Agregue al tubo 2 ml de saliva. Y al tubo
B 3 ml de saliva Agregue a este tubo 10 ml
de HCl.
3. Rotule 4 tubos del número 1 al 4, agregándoles 4 ml de
solución de almidón al 1%.

4. Del tubo A extraiga una muestra, y agregue 2 gotas de el al

tubo número 1, y 10 gotas al tubo número 2.
5. Del tubo B extraiga una muestra, y agregue 2 gotas al
tubo número 3, y 10 gotas al tubo número 4.
6. Después de 5 minutos
7. Tome otros 4 tubos y enumérelos 5 al 8
Ahora tome 1 ml del tubo 1 y adiciónelo
al tubo No. 5 Tome 1 ml del tubo
2 y adiciónelo al tubo No. 6
Tome 1 ml del tubo 3 y
adiciónelo al tubo No. 7 Tome 1
ml del tubo 4 y adiciónelo al tubo
No. 8
Realice pruebas de Lugol a los tubos 1 al 4 (5 gotas de Lugol)
y observe saque conclusiones y pruebas de Benedict, a los
tubos del número 5 al número 8 (adicione 1 ml de Benedict y
caliente a baño de María)

7. Observe, anote y analice sus resultados en el cuadro de reporte.

ACCION DE LA AMILASA SOBRE EL ALMIDON

PRUEBA A LOS CINCO MINUTOS

NO. Calidad de LUGOL BENEDICT
DE enzima
TUBO
1 ACTIVA
2

3 INACTIVA
4

1. ¿Por qué razón le agrega HCl a la saliva del tubo B?

2. ¿Porque se hace necesario esperar cinco minutos para observar el
resultado?

ACCION DE LA RENINA SOBRE LA CASEINA DE LA LECHE

Acción de la Renina sobre la Caseína de la Leche.

1. Disuelva ¼ de pastilla de cuajo (renina) en 25 ml de agua destilada.

2. Numere 3 tubos de ensayo (1,2 y 3).
3. En el tubo # 1 coloque 5 ml de leche.
4. En el tubo # 2 coloque 5 ml de leche más 2 gotas de HCl al 10%.
5. Agregue 10 gotas de solución de renina a cada tubo numerado.
6. En el tubo # 3 coloque 5 ml de leche y agregue 1ml de
renina previamente calentada.

TUBO No. DESCRIPCION DE

OBSERVACIONES
1 (Leche + Renina)
En este experimento la leche se cortó
lentamente, y su consistencia nos es el
todo sólido y observando el recipiente en el
fondo queda la mínima capa de leche
cuajada

2 (Leche + Renina + HCl)

Al agregar el HCL y la renina se observa
que la enzima se acelera, haciendo que la
leche se corte en un tiempo más corto con
respecto al tubo 1.
 6. (leche + Renina
calentada) podemos ver que la leche al ser calentada
con la renina se corta y no cuaja, ya que no
se dividió el agua de la leche y en el fondo
se ve una consistencia espesa.

Explique los procesos ocurridos que llevaron a los resultados obtenidos.

¿Cuál es la función del HCl en la reacción?

 PROCEDIMIENTO:

Para poder estimar la velocidad de reacción considere una escala

entre 0 y 5 (O = no hay reacción, 1 = muy lento, 5 = muy rápido).
Registre los datos en una tabla.

A. Actividad de la Catalasa de Tejido Vegetal sobre Agua Oxigenada.

1. Haga un corte fino de rábano, uno de papa, uno de zanahoria,

una porción de espinaca macerada cuyas dimensiones sean
iguales, colóquelos cada uno en diferente vidrio de reloj.
Agregue tres gotas de H2O2.

PROCESO DE LA ZANAHORIA

¿QUE SE OBSERVA?
Se observa que Aquí se presenta actividad de catalasa en este tejido, muestra la
reacción que ocurre soltando oxigeno lo cual indica las burbujas que allí se observan
PROCESO CON LA ESPINACA

¿Qué observa?
Se observa que al macerar la espinaca y le agregamos las 3 gotas de
H2O2 esta reacciona la actividad de la catalaza y expulsa oxigeno

B. Actividad de la Catalasa de tejidos animales sobre Agua Oxigenada.

1. Hacer un corte fino de tejido hepático, renal, cardiaco y

muscular cuyas dimensiones sean iguales, colóquelos sobre
diferentes vidrios de reloj, agregue tres gotas de agua
oxigenada.
¿Qué deduce?

2. Hacer un corte fino de tejido hepático, renal, cardiaco y

muscular, cuyas dimensiones sean iguales, colóquelos sobre
diferentes vidrios de reloj, agregue tres gotas de HCl, espere 1
minuto y agregue 3 ml de agua oxigenada. ¿Qué sucede?
4. Hacer un corte fino de tejido hepático, renal, cardiaco y
muscular, cuyas dimensiones sean iguales, colóquelos sobre
diferentes vidrios de reloj, Colóquelos en el calentador hasta
cocinarlos espere 1 minuto y 3 de H2O2. ¿Qué ocurre en la
actividad de la enzima?

REPORTE DE LABORATORIO

o 1 2 3 4 5

TEJIDO/ES
CA LA

Pa
pa

Rábano

Zanahoria

Espinaca

Hígado

Riñón

Corazón

Carne

IDENTIFICACIÓN DE LA PAPAÍNA (colocar concepto)

1. Coloque en un mortero diez semillas de papaya con un poco de
agua, muélelas y decante.
2. En otro mortero muela 2 gr de jamón con un poco de agua.
Coloca en un tubo de ensayo 2 ml del líquido decantado del
jamón, inmediatamente agregue 4 gotas de reactivo de Biuret y
agite. La coloración lilácea indicará la presencia de proteínas.
3. Coloque en un tubo de ensayo 2 ml del líquido decantado de
jamón, agregue 2 ml del líquido decantado de las semillas de
papaya, agite y deje reposar durante 25 minutos, después de
transcurrido este tiempo agregue 4 gotas de reactivo de Biuret y
compare con el tubo uno. Registre los resultados

V. INTERPRETACION DE RESULTADOS:

¿Cuál es el tejido con mayor actividad y cuál el que tiene menor actividad?
¿Qué tienen en común y en qué se diferencian?

¿Cuando es agregado a heridas produce burbujas. ¿Qué indica esto?

¿En base a sus observaciones qué puede concluir acerca de

cómo afecta a la actividad enzimática el tiempo, la concentración y
la temperatura?

VI. PREGUNTAS COMPLEMENTARIAS

1. ¿Qué cambios pueden sufrir, en relación a la estructura

química y el número inicial de moléculas, el sustrato y la enzima
en una reacción enzimática?
2. Si usted hace reaccionar la amilasa con el almidón y espera
hasta que termine la reacción. ¿Cómo comprobaría que la enzima
no ha sufrido alteración catalítica?
3. Cite cinco ejemplos de enzimas con sus sustratos respectivos
4. Explique ¿Qué factores influyen sobre la catálisis enzimática y cómo lo
hacen?
5. ¿En qué consiste el complejo enzima sustrato?
6. ¿Qué son enzimas alexitéricas y cuál es su papel en la homeostasis
celular?
¿Qué gas se libera por acción de la catalasa?
7. ¿Cuál es la diferencia en la intensidad de burbujeo entre los
trozos de muestra cortada en cuadritos y la muestra triturada?
¿Por qué?
8. ¿Qué efecto tiene hervir el agua con las muestras?
9. ¿Qué ocurre cuando se añade catalasa al sobrenadante? ¿Por qué?
10. De acuerdo a los experimentos realizados, ¿en qué
condiciones trabaja en forma óptima la catalasa?
11. Investigue sobre la acatalasemia: ¿Qué tipo de deficiencia
es?, ¿en qué poblaciones se presenta?, causas, consecuencias.

CONCLUSIONES
  En conclusión al final de la práctica hemos aprendido a interpretar los
mecanismos subyacentes de la acción enzimática sobre sustratos
específicos.
 También conseguimos Identificar y analizar los mecanismos subyacentes
de la actividad de la catalasa en tejido animal y vegetal.

BIBLIOGRAFIA

http://lcve.mincyt.gob.ar/downloads/Santiago_del_Estero_TPC2016_par3.pdf
https://quimicafacil.net/manual-de-laboratorio/analisis-cualitativo-de-
proteinas/#:~:text=El%20an%C3%A1lisis%20cualitativo%20de%20prote
%C3%ADnas,de%20uno%20o%20m%C3%A1s%20amino%C3%A1cidos.

http://mcjabe.blogspot.com/2013/03/reconocimiento-de-proteinas-enzimas-y.html