Estudiante: Yokayra L. Figuereo M.

Matricula: 2022-1621

Taller de proteínas biocatalizadoras

NERKYS LORENA DOÑE NATERA

INSTRUCCIONES: COMPLETE SEGÚN CORRESPONDA.

1. ¿Qué es una proteína?

Las proteínas son cadenas lineales de aminoácidos que se pliegan en estructuras

tridimensionales complejas, compuestas por carbono (C), oxígeno (O), hidrógeno (H), nitrógeno
(N) y en menor proporción de azufre (S).

2. Inves5gue las funciones de las proteínas y muestre ejemplos.

Las proteínas desempeñan diferentes funciones biológicas, ya que son los instrumentos
moleculares mediante los que se expresa la información genéWca. Ejemplos:

o Los catalizadores bioquímicos conocidos como enzimas son proteínas.

o Protección inmune. Las proteínas conocidas colecWvamente como inmunoglobulinas
consWtuyen la primera barrera de defensa de los organismos contra las infecciones de
origen bacteriano o viral.
o Transporte y almacenamiento. Muchos iones y moléculas pequeñas son transportados
y almacenados por proteínas específicas.
o Transporte a través de membranas. Existen proteínas que facilitan el transporte de
materiales a través de las membranas celulares.
o Hormonas. Muchas hormonas, como la insulina, son proteínas.

3. Como se clasifican según:

Forma: Globulares y Fibrosas
Composición: Simples y conjugadas
Solubilidad: Solubles e Insolubles
Migración electroforéWca: Albumina, Alfa globulinas 1 y 2, Beta
globulinas, Gammaglobulinas

4. ¿Cuáles son sus niveles y 5po de enlace?

o Primaria: enlace covalente
o Secundaria: enlace puente de hidrogeno.
o Terciaria: enlaces por puentes de hidrogeno.
o Cuaternaria: enlaces disulfuro, puentes de hidrogeno, fuerzas electrostáWcas,
interacciones hidrofóbicas.
5. ¿Qué es desnaturalización de una proteína?

Es la interrupción de los enlaces que manWene la configuración secundaria, terciaria y

cuaternaria.

6. ¿Cuáles agentes causan desnaturalización de las proteínas?

o Cambios de ph
o Cambios de temperatura
o Fuerzas mecánicas
o Productos químicos
7. ¿A que llamamos aminoácidos proteicos?

Los aminoácidos proteicos son moléculas orgánicas que consWtuyen los bloques de
construcción fundamentales de las proteínas.
 8. ¿Que son aminoácidos esenciales?

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede sinteWzar por sí
mismo en canWdades suficientes para saWsfacer sus necesidades, por lo que deben obtenerse a
través de la dieta.

9. ¿Mencione cuáles son necesarios durante la infancia y por qué?

o HisWdina
o Isoleucina, Leucina y Valina
o Lisina
o MeWonina
o Triptófano
o Arginina
o Fenilalanina y Tirosina

Son necesarios para la formación adecuada de los sistemas neurológico, muscular, óseo y
metabólico.

10. Esquema5ce los aminoácidos proteicos

H-C-COOH

o H: Átomo de hidrógeno unido al grupo amino (NH2).

o N: Nitrógeno en el grupo amino.
o H-C-COOH: Cadena principal que consiste en un átomo de carbono (C) unido a un
grupo carboxilo (COOH).
o R: Grupo o cadena laterales variable que diferencia cada aminoácido.
11. ¿Cuáles aminoácidos proteicos no poseen carga?

Glicina, Alanina, Valina, Leucina

12. Clasifique los aminoácidos según su grupo funcional

o Neutros no polares: alanina, valina, prolina, fenilalanina, triptófano, meWonina, leucina,
glicina, isoleucina
o Neutros polares: asparagina, cisteína, glutamina, serina, etc.
o Con carga posiWva o básicos: lisina, arginina, hisWdina
o Con carga negaWva o acido: aspartato, glutamato
13. Propiedades de los aminoácidos

Los aminoácidos poseen propiedades acido-básicas esto debido a la presencia de grupos amino
y carboxilo en sus estructuras. Estos grupos pueden actuar como ácidos o bases en función del
entorno químico.
Propiedades ópWcas: están relacionadas con su capacidad de exisWr en dos formas
enanWoméricas (L y D) debido a la quiralidad en el carbono alfa.

Propiedades químicas: son diversas y están determinadas por los grupos funcionales presentes
en su estructura.

14. Propiedades de las proteínas

o Solubles: se manWenen siempre y cuando los enlaces y fuertes y débiles estén
presentes.
o Capacidad electrolíWca: esta si las proteínas se trasladan al polo posiWvo es porque su
radical Wene carga negaWva y viceversa.
o Especificidad: cada proteína una función especifica esta determinada por su estructura
primaria.
o AmorWguador del pH; actúan como como amorWguadores de pH, estos pueden
comportarse como ácidos o como bases.
15. Esquema5ce la clasificación de las proteínas.

16. Funciones generales de las proteínas

Funcionan como componentes estructurales de las células, aceleran reacciones químicas como
catalizadores, transportan moléculas, protegen el sistema inmunológico, controlan procesos
celulares y facilitan el movimiento celular. Esta versaWlidad les permite desempeñar funciones
fundamentales en casi todos los aspectos de la biología, abarcando desde la organización y
funcionamiento celular hasta la respuesta inmune y el control genéWco.
 17. ¿Que son enzimas?

Las enzimas son proteínas especializadas que actúan como catalizadores biológicos, es decir,
aceleran las reacciones químicas que ocurren en los organismos vivos sin ser consumidas o
alteradas por estas reacciones.

18. Ac5vidad enzimá5ca de las proteínas

La acWvidad enzimáWca de las proteínas se refiere a su capacidad para catalizar reacciones

químicas específicas. La acWvidad enzimáWca de una proteína está determinada por su
estructura tridimensional, especialmente por la configuración de su siWo acWvo, que es la
región de la enzima donde se une el sustrato y se produce la reacción química.

19. Estructura de las enzimas.

Al igual que las demás proteínas, las enzimas se componen de una cadena lineal de
aminoácidos que se pliegan durante el proceso de traducción para dar lugar a una estructura
terciaria tridimensional de la enzima, suscepWble de presentar acWvidad. Cada secuencia de
aminoácidos es única y por tanto da lugar a una estructura única, con propiedades únicas.

20. Especificidad de las enzimas.

La especificidad de las enzimas se refiere a la capacidad de una enzima para reconocer y unirse
selecWvamente a su sustrato, así como para catalizar una reacción química específica. Esta
especificidad es fundamental para el funcionamiento preciso y eficiente de las enzimas en los
procesos biológicos.

21. Tipo de especificidad.

§ Especificidad de sustrato: Las enzimas muestran afinidad por sustratos específicos, lo
que significa que solo pueden interactuar y catalizar reacciones con ciertos compuestos
químicos.
§ Especificidad de reacción: Las enzimas pueden catalizar una o unas pocas reacciones
químicas específicas.
§ Especificidad estereoespecífica: Algunas enzimas reconocen y actúan solo sobre los
enanWómeros específicos de un sustrato.
§ Especificidad de siWo acWvo: El siWo acWvo de una enzima es la región donde se une el
sustrato y donde ocurre la reacción química.
22. Tipos de inhibidores.

El siWo acWvo de una enzima es la región donde se une el sustrato y donde ocurre la reacción
química.

o CompeWWvos: Compiten con el sustrato por el siWo acWvo.

o No compeWWvos: Se unen a un siWo diferente al siWo acWvo, alterando la conformación
enzimáWca.
o InacWvadores: Se unen covalentemente a la enzima, inacWvándola permanentemente.
o Alostéricos: Se unen a un siWo alostérico, modificando la acWvidad enzimáWca.
23. Las coenzimas

Las coenzimas son moléculas orgánicas no proteicas que se unen temporalmente a las enzimas
y son indispensables para que las enzimas catalicen reacciones químicas específicas. Actúan
como cofactores, facilitando la función catalíWca de las enzimas al aceptar o donar grupos
químicos durante la reacción.
 24. Vitaminas

Las vitaminas son compuestos orgánicos esenciales para el funcionamiento adecuado del
cuerpo humano. Aunque se necesitan en pequeñas canWdades, las vitaminas son vitales para
una amplia gama de funciones fisiológicas, incluido el metabolismo, la función inmunológica, la
salud de la piel, la visión y muchos otros procesos biológicos.

25. Describa:
a) Coenzimas: Son moléculas orgánicas no proteicas que colaboran con las
enzimas en la catálisis de reacciones bioquímicas.
b) Cofactores: Son moléculas o iones inorgánicos que se unen a las enzimas y son
necesarios para su acWvidad catalíWca. Los cofactores pueden ser iones
metálicos (como el hierro, magnesio, zinc, cobre) o moléculas orgánicas no
proteicas (como las coenzimas).
c) Centro o si5o ac5vo: Es una región específica de la enzima donde se lleva a
cabo la reacción catalíWca. El siWo acWvo es donde se une el sustrato y donde
ocurren las interacciones químicas que conducen a la conversión del sustrato
en producto.
d) Apoenzima: Es la porción proteica de una enzima sin su cofactor o coenzima
asociado. La apoenzima no Wene acWvidad catalíWca completa hasta que se une
a su cofactor o coenzima correspondiente.
e) Holoenzima: Es la forma acWva y funcional de una enzima que consta de la
apoenzima unida a su cofactor o coenzima. La holoenzima completa Wene
acWvidad catalíWca y puede catalizar eficientemente la reacción química
específica para la cual está diseñada.

26. Mencione 3 razones por las cuales los catalizadores pueden disminuir la energía de
ac5vación.

Los catalizadores pueden disminuir la energía de acWvación de una reacción química por
varias razones:

o Orientación correcta de los sustratos: Los catalizadores pueden facilitar la

orientación correcta de los sustratos para que colisionen de manera más efecWva,
lo que aumenta la probabilidad de que ocurra la reacción química.
o Efecto estérico: Los catalizadores pueden proporcionar un entorno microscópico
favorable para la reacción, lo que reduce las repulsiones electrostáWcas entre las
moléculas de sustrato y aumenta la eficiencia de la colisión entre las moléculas.
o Interacciones electrostáWcas: Los catalizadores pueden interactuar
electrostáWcamente con los sustratos, estabilizando los estados de transición de la
reacción y reduciendo la energía de acWvación necesaria para que la reacción
ocurra.
27. ¿Cuál es la diferencia de energía de ac5vación y energía de reacción?

La energía de acWvación es la energía necesaria para iniciar una reacción, mientras que la
energía de reacción es la canWdad total de energía liberada o absorbida durante la reacción en
su totalidad. La primera determina la velocidad de la reacción, mientras que la segunda indica
si la reacción es exotérmica o endotérmica.
 28. Catálisis: es un proceso mediante el cual una sustancia llamada catalizador facilita o
acelera una reacción química sin ser consumida o alterada en la misma. El catalizador
aumenta la velocidad de la reacción al proporcionar un mecanismo alternaWvo de
reacción que Wene una energía de acWvación menor que la reacción sin catalizador.
29. Catalizador: es una sustancia que facilita o acelera una reacción química sin ser
consumida o alterada en el proceso. En otras palabras, el catalizador promueve la
transformación de los reacWvos en productos al proporcionar un camino de reacción
alternaWvo que Wene una energía de acWvación más baja que la reacción sin
catalizador.
30. Etapas de una reacción catalizada por enzimas

Etapa de unión y etapa de transformación

31. Describa la teoría del centro ac5vo.

La teoría del centro acWvo, también conocida como teoría del siWo acWvo, es un concepto
fundamental en bioquímica que explica cómo las enzimas catalizan reacciones químicas
específicas. Según esta teoría, cada enzima posee un siWo especializado dentro de su
estructura tridimensional, denominado siWo acWvo, que es crucial para su función catalíWca.

32. Tipos funcionales de aminoácidos existentes en la enzima.

o Aminoácidos nucleoelicos: Son como los 'buscadores de electrones', Wenen electrones
listos para comparWr con otras moléculas durante la reacción.
o Aminoácidos ácidos/base: Actúan como reguladores del pH en la enzima, ayudando a
transferir protones durante la reacción.
o Aminoácidos aromáWcos: Son como los 'estabilizadores', que ayudan a mantener
unidos los intermediarios de la reacción.
o Aminoácidos de coordinación de metales: Se encargan de mantener unidos los iones
metálicos importantes en la enzima, ayudando en ciertas reacciones.
o Aminoácidos hidrofóbicos: Actúan como los 'protectores', proporcionando estabilidad
estructural y protegiendo los siWos acWvos de la enzima en un entorno acuoso.
33. Caracterís5cas del centro ac5vo.

Tiene caracterísWcas como la presencia de aminoácidos específicos que parWcipan en la unión

con el sustrato y en la catálisis de la reacción, así como la conformación tridimensional
adecuada para facilitar la interacción entre la proteína y el sustrato.

34. Fuerzas de unión entre la enzima y el sustrato.

Se unen entre si mediante numerosas fuerzas débiles, estas mediante enlaces electrostáWcos,
enlaces de hidrogeno, interacciones hidrofóbicas y las fuerzas de Van Der Waals.

35. Si5o alostérico.

Un siWo alostérico es una región en una enzima o proteína receptora que se encuentra
separada del siWo acWvo. Este siWo alostérico Wene la capacidad de unirse a moléculas
reguladoras, conocidas como moduladores alostéricos, que pueden ser tanto acWvadores como
inhibidores de la acWvidad enzimáWca.
 36. Describa los siguientes modelos
Fischer
Propuesto por Emil Fischer, este modelo
describe la interacción entre la enzima y
el sustrato como un ajuste rígido. Según
este modelo, la forma tridimensional del
siWo acWvo de la enzima es
complementaria a la forma del sustrato,
de manera similar a como una llave
encaja en una cerradura. En otras
palabras, la enzima y el sustrato se unen
específicamente debido a su forma y
estructura complementaria.
Koshland
Propuesto por Daniel E. Koshland, este
modelo describe la interacción enzima-
sustrato como un ajuste inducido. Según
este modelo, el siWo acWvo de la enzima
es flexible y puede cambiar su forma
para adaptarse mejor al sustrato cuando
este se une. Esta adaptación conduce a
un cambio conformacional en la enzima
que aumenta su eficacia catalíWca. En
resumen, la enzima no está
completamente formada hasta que se
une el sustrato, y este proceso induce
cambios en la estructura enzimáWca que
facilitan la catálisis.

37. Describa la nomenclatura de las enzimas.

La nomenclatura de las enzimas incluye un nombre sistemáWco que describe su función, un

número EC que clasifica la enzima según la reacción química que cataliza, nombres triviales
basados en su función o sustrato, y en algunos casos, el nombre del gen que codifica la enzima.
Esto proporciona un sistema estructurado y estandarizado para idenWficar y categorizar las
enzimas.

38. Clasifique las enzimas.

Clasificación Acción Ejemplos
Oxidorreductasas Reacciones de oxido Deshidrogenasas
reducción de todo Wpo Amino oxidasas
Transferasa Transfieren grupos acWvos Transaldolasas
que no son h2 (obtenidos Transcetolasas
de la ruptura de ciertas Transaminasas
moléculas) a otras
sustancias receptoras.
Hidrolasas Rompimiento hidrolíWco Glucosidasas
de enlaces con la Lipasas
consiguiente obtención PepWdasas
de monómeros a parWr
de polímeros
Liasas Degradación de los Aldolasas
enlaces c-c, c-o, c-n, sin ir Descarboxilasas
acoplados a sustancias de Hidratasas
alto valor energéWco
 Isomerasas Actúan sobre Isomerasas
determinadas moléculas Epimerasas
obteniendo de ellas sus Mutasas
isómeros de función, de
posición, etc.
Ligasas Realizan las síntesis de los Carboxilasas
enlaces fuertes mediante PepWdosintetasas
el acoplamiento a
sustancias ricas en
energía como los
nucleósidos ATP

Grupos Acción Ejemplos

Oxidorreductasas Catalizan reacciones de Alcohol deshidrogenasa
oxidación-reducción, Citocromo
transferencia de
electrones entre
sustratos.
Transferasas Catalizan la transferencia Quinasa
de grupos funcionales Transaminasa
entre moléculas. MeWltransferasa
Hidrolasas Catalizan la ruptura de Lipasa
enlaces mediante la Proteasa
adición de una molécula Nucleasas
de agua.
Liasas Catalizan la adición o Deshidratasa
eliminación de grupos Carboxilasa
funcionales sin la
hidrólisis de enlaces.
Isomerasas Catalizan la Racemasa
interconversión de Mutasa
isómeros.
Ligasas Catalizan la formación de Sintetasa de aminoácidos
enlaces entre dos Sintetasa de ácidos grasos
moléculas mediante la
hidrólisis de ATP u otro
nucleóWdo.

39. ¿Qué es un complejo mul5enzimá5co?

Un complejo mulWenzimáWco es una estructura macromolecular que consta de varias enzimas

individuales unidas entre sí, a menudo esicamente, para llevar a cabo una serie de reacciones
consecuWvas dentro de una vía metabólica. Estas enzimas trabajan en conjunto, cooperando
para catalizar una serie de reacciones bioquímicas interconectadas de manera coordinada y
eficiente.

40. ¿Qué es una enzima mul5funcional?

Una enzima mulWfuncional es una proteína que Wene la capacidad de catalizar más de una
reacción química. A diferencia de las enzimas convencionales que suelen tener una sola
acWvidad catalíWca específica, las enzimas mulWfuncionales pueden parWcipar en múlWples
etapas de una vía metabólica o realizar diferentes reacciones en el mismo proceso biológico.
Estas enzimas Wenen siWos acWvos complejos y pueden interactuar con diferentes sustratos
para llevar a cabo diversas funciones.