LAS ENZIMAS

CONCEPTO Y CARACTERÍSTICAS
Las enzimas son proteínas con función catalítica (biocatalizadores). Catalizan de
manera específica algunas reacciones uniéndose a la molécula a transformar (sustrato).
● Poder catalítico. Aceleran reacciones cruciales que no se darían a una escala ni
velocidad necesaria para la vida
● Desnaturalización.
● Especificidad. Catalizan una sola reacción y distinguen sustratos e incluso son
estereoespecíficas.
● Regulables. Su actividad varía según las condiciones ambientales
Al finalizar la reacción quedan libres en el medio celular para ser reutilizadas.

ESTRUCTURA
La parte de la enzima que se une al sustrato se denomina centro activo, y debe
adecuarse al sustrato al que es específico. La unión transitoria entre la enzima y
sustrato recibe el nombre de complejo enzima-sustrato

ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA
Se distinguen dos modelos.
I. El modelo “llave-cerradura” de Emil Fisher. No explica cómo se produce la
catálisis enzimática
II. La teoría del ajuste inducido de Daniel Koshland, donde la enzima sufre un
cambio conformacional al unirse al sustrato, de manera que provoca el
acoplamiento definitivo entre la enzima y el sustrato de manera perfecta.

COFACTORES ENZIMÁTICOS
Algunas enzimas no se constituyen de manera exclusiva de proteínas, conteniendo una
parte proteica (apoenzima) asociada a componentes no proteicos (cofactores). Pueden
ser desde iones metálicos hasta coenzimas como el NAD+.

CLASIFICACIÓN

TIPOS DE ENZIMAS REACCIÓN CATALIZADA

Hidrolasas Hidrólisis

Liasas Hidrólisis (sin agua)

Transferasas Transferencia de radicales

Isomerasas Isomerización
 Oxidorreductasas Transferencia de electrones

Sintetasas o ligasas Formación de enlaces mediante la

hidrólisis del ATP

MECANISMO DE ACCIÓN

MECANISMO DE ACCIÓN
Disminuyen la energía de activación necesaria para que se lleve a cabo la reacción.

CINÉTICA ENZIMÁTICA
Estudio de la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas y cómo se modifican
por cambios en ciertos parámetros. La velocidad aumenta de forma lineal hasta un
punto máximo, en la que se produce una saturación (por el aumento de [S]). En ese
punto, la velocidad solo depende de la rapidez de la enzima.
Las enzimas tienen un turnover o constante catalítica que es el número máximo de
moléculas de sustrato que pueden transformar por unidad de tiempo (actividad máxima)

REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

❖ Concentración de sustrato. Aumenta la velocidad hasta la saturación

❖ pH. La variación del pH óptimo provoca una disminución de la velocidad de la
reacción enzimática hasta valores extremos, cuando la enzima se desnaturaliza
❖ Temperatura. Ocurre lo mismo que con el pH. Una variación de su temperatura
óptima (Que suele ser 37º) provoca su ralentización e incluso puede llevar a su
desnaturalización
❖ Inhibidores enzimáticos. Compuestos que disminuyen o anulan la actividad de
las enzimas
➢ Irreversibles. Producen una interacción covalente que inactiva a la
enzima de forma permanente. Típica de algunos venenos.
➢ Reversibles. Se unen de manera reversible mediante interacciones fáciles
de disociar.
■ Competitivos. Se unen al centro activo de la enzima
■ No Competitivos. Se une a otro punto de la enzima, generando una
modificación en el centro activo que impide que el sustrato pueda
unirse.