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DEFINICIÓN
CLASIFICACIÓN
Introducción
Todas las enzimas son proteínas (a excepción de un pequeño grupo de moléculas de RNA)
Si se desnaturaliza o disocia una enzima en sus subunidades, se suele perder la actividad
catalítica
Si se descompone una enzima en sus aminoácidos constituyentes, siempre se destruye su
actividad catalítica
Las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas enzimáticas son
esenciales para su actividad catalítica
Masas moleculares desde 12,000 hasta más de 1 millón
Aspectos generales de las enzimas
• son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi
siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos
• La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato
• El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo
• El centro activo comprende:
1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con
el sustrato y
2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el
mecanismo de la reacción
• Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción
El enzima y su sustrato Unión al centro activo Formación de productos
ENZIMA
Molécula
orgánica o COENZIMA
Requiere un componente químico adicional metaloorgánica
NO SI
Ión inorgánico COFACTOR
• pH CINÉTICA ENZIMÁTICA
Velocidad de la reacción y el modo en que ésta
• Temperatura cambia en respuesta a cambios en los parámetros
experimentales
• Cofactores
Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra.
Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH
en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica. Este es el
llamado pH óptimo.
Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática
• Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento,
la velocidad de reacción se duplica.
• Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a
partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor.
• La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima.
• Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la
temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la
desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse
Efecto de la concentración del sustrato sobre la actividad enzimática
En cualquier momento de una reacción catalizada por un enzima, éste existe en dos formas: la forma libre o sin
combinar E y la forma combinada ES.
A baja [S], la mayor parte del enzima estará en la forma sin combinar E. La velocidad será proporcional a [S] por que el
equilibrio de la ecuación será empujada hacia la formación de más ES a medida que [S] aumenta.
La velocidad máxima (Vmax) se observará cuando virtualmente todo el enzima esté en forma de complejo ES y la [E]
sea extremadamente pequeña. En estas condiciones el enzima está “saturado” con su sustrato de modo que el
aumento adicional de [S] no tendrá efecto sobre la velocidad.
DEPENDENCIA DE A VELOCIDAD INICIAL CON RESPECTO A LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO
Ecuación de Michaelis-Menten: