TEMA N° 10

ENZIMAS

Docente: Mg. Carolina Susana Loayza Estrada

Curso : Bioquímica
 Motivación

¡Bienvenidos

https://edpuzzle.com/media/63d73e8f033d8540e8587d87
 Generación del conflicto cognitivo

¿ Por qué son importantes las

enzimas en los metabolismos y
en las enfermedades?
 Definición

Son catalizadores Hay dos características fundamentales en

específicos catalizan un la catálisis enzimática:
solo tipo de reacción y
casi siempre actúan
sobre un único sustrato o
sobre un grupo de ellos. Las enzimas no
Las enzimas
sufren ninguna
incrementan la
modificación en el
velocidad de una
proceso de la
reacción química.
reacción.
Construcción del conocimiento
 Sustrato: Molécula sobre la cual actúa la enzima para formar productos.

El Sitio Activo: Contiene los grupos que interviene en la reacción catalítica. Es una porción relativamente pequeña del volumen
total de la enzima. Fija específicamente al sustrato transformándolo catalíticamente.

Especificidad: Muchas enzimas tienen un solo sustrato biológico (Especificidad absoluta), otras utilizan varias biomoléculas
estructuralmente semejantes (especificidad relativa)
Especificidad Absoluta: Ej. La glucosa Oxidasa que Especificidad relativa: Ej. La hexoquinasa que fosforila
actúa sólo sobre la glucosa. la glucosa, fructosa, manosa, glucosamina.
4. Acoplamiento. Las enzimas son los agentes encargados de acoplar
reacciones no permitidas con reacciones espontáneas, permitiendo que se
realicen.
PROPIEDADES
DE LAS
ENZIMAS
Las propiedades de las enzimas se derivan del hecho de
ser proteínas y actuar como catalizadores.
Como son proteínas cualquier agente capaz de destruir la
estructura de la proteína nativa originará también la
pérdida de su actividad catalítica.
 Propiedades de las enzimas

➢ SITIO ACTIVO
➢ ALTA ESPECIFICIDAD
➢ ALTA EFICACIA CATALÍTICA
➢ LOCALIZACIÓN ESPECÍFICA DENTRO DE LA CÉLULA
FACTORES QUE MODIFICAN LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
➢ El pH
➢ La temperatura
➢ Concentración de sustratos
➢ La presencia de inhibidores
➢ Cantidad de enzima
 pH
• La mayor parte de las enzimas tienen
un pH característico en el cual su
actividad es máxima.
• Ese pH se llama pH óptimo. Por
encima y por debajo de este pH la
actividad declina.
• Cuando los valores de pH son muy
ácidos o muy alcalinos, no sólo se
modifica el sitio activo, sino que se
altera la estructura terciaria de
toda la molécula, pudiendo llegar a
la desnaturalización.
 Temperatura
Las reacciones catalizadas por
enzimas se aceleran aumentando
la temperatura hasta alcanzar un
valor óptimo, luego de ello, la
velocidad de reacción declina.

La mayor parte de las enzimas se

inactivan a temperaturas
superiores a 55 – 60 ºc..
 Especificidad Enzimática:
Las enzimas se distinguen de los
catalizadores no biológicos por su
especificidad y presentan distintos grados
de especificidad

Ejm: la quimotripsina, que rompe

muchos enlaces amida de proteínas o
péptidos e incluso enlaces éster.
Modelo de la llave y la cerradura (Fischer
1890)
• Sustrato y enzima se
acoplan de forma
estereospecífica de la
misma manera que una
llave se ajusta a la
cerradura.
• Es rígido (especificidad
absoluta)
 Modelo del ajuste inducido Modelo de
Modelo más flexible, y sugiere que el centro
Koshland, 1958
activo no está totalmente formado, pero
presenta los elementos esenciales para que
el sustrato pueda posicionarse
adecuadamente en este sitio de unión en
formación.

El centro activo adquiere una

forma complementaria a la del
sustrato sólo después que el
sustrato queda ligado.
NATURALEZA DE LAS ENZIMAS
SISTEMA ENZIMÁTICO
 Enzima Activa.
Holoenzima = Apoenzima + Coenzima
Enzima que está formada por una proteína
(apoenzima) y un cofactor, que puede ser un ion o Centro activo
una molécula orgánica compleja unida (grupo
prostético) o no (una coenzima).
Apoenzima
Holoenzima
Cofactor
Es una enzima completa y activada catalíticamente.
 COFACTORES COENZIMAS
• Componente no proteico • Compuestos orgánicos, muchos
termoestable y de baja masa de ellos derivados de vitaminas.
molecular, necesario para la
acción de una enzima.
• De naturaleza inorgánica,
frecuentemente iones
metálicos, entre los más
comunes están Fe2+, Cu1+,
Mg2+, Mo2+, Mn2+ y Zn2+.
 APOENZIMA

Es una enzima que no puede llevar a cabo su acción

catalítica desprovista de los cofactores necesarios, ya
sean iones metálicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u orgánicos.

A su vez puede ser una coenzima o un grupo

prostético, dependiendo de la fuerza de sus enlaces
con la apoenzima.
 Coenzima de naturaleza no vitamínica

Hemo Hemoenzimas, citocromos

Complejos Fe-S Ferredoxinas
Glutatión Redox; transporte de aminoácidos
ATP Transf.de fosfato y/o de energía
UTP Transf.de grupos glicosídicos
PAPS Transf.de grupos sulfato
S-AM Transf.de grupos metilo
Carnitina Transportador de grupos acil.
CONCENTRACIÓN ENZIMÁTICA
 CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO
• La velocidad (Vo) de una reacción
es el número de moléculas de
sustrato convertidas en producto
por unidad de tiempo.
• La velocidad se incrementa con la
concentración del sustrato hasta
alcanzar una máxima velocidad
(Vmax).
• La velocidad de la reacción se
detiene a altas concentraciones de
sustrato y es el reflejo de la
saturación de todos los sitios
activos de las moléculas de
enzimas presentes en ese
momento
INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
 Inhibición de la Actividad Enzimática.

• Hay un tipo de inhibición no específica que resulta de la

desnaturalización de la enzima que conduce a la pérdida de su
actividad.
• El envenenamiento de una sola enzima que forma parte de una
cadena metabólica hace inoperante esta cadena, con efectos fatales
para el organismo. Ej. El cianuro que inhibe a la enzima citocromo
oxidasa, suprimiendo así los procesos de oxidación aeróbica,
produciendo la muerte en pocos minutos.
 Producen cambios
permanentes en la
mólecula de enzima,
con deterioro definitivo
de su capacidad
catalítica.
INHIBICIÓN COMPETITIVA
 Se une a la enzima en un lugar de la molécula diferente del sitio activo.
El inhibidor se une ya sea en la enzima libre o al complejo.
Los iones metálicos , como Cu, Hg y Ag inhiben enzimas combinándose con grupos -SH(Tiol).

INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
 •El inhibidor se une al complejo ES y forma el complejo inactivo ESI.
•Inhibidor se une a la enzima aumentando la afinidad del sustrato por la enzima, dificultando
su disociación e impidiendo la formación de los productos.
•Este tipo de inhibición se da cuando participan varios sustratos en la reacción.

INHIBICIÓN ACOMPETITIVA
NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÒN
• Conforme aumentaba el número de enzimas, en
1898 Duclaux utilizó el sufijo asa al radical que
indica el sustrato o a la naturaleza de la reacción
catalizada.
• EJEMPLO:
• La sacarasa cataliza la hidrólisis de la sacarosa.
• Posteriormente, fue necesario de recurrir a una Nomenclatura
Sistemática recomendada por la Unión Internacional de Bioquímica
en la que a cada enzima se le asigna un “número de código” formado
por 4 números separados entre sí por puntos:
Número Enzyme Commission

NOMBRE COMÚN: Hexoquinasa

 Oxidoreductasas: Catalizan
reacciones de oxido-reducción, las
que implican la ganancia (reducción)
CLASIFICACIÓN o pérdida (oxidación) de electrones.
Ejemplo deshidrogenasas y oxidasas.
DE LAS
ENZIMAS Transferasas: Transfieren grupos
funcionales de una molécula a otra.
Ejemplo quinasas; transfieren
fosfatos del ATP a otra molécula.
 Hidrolasas: Rompen varios tipos de enlaces
introduciendo radicales -H y -OH. Ejemplo:
Amilasa salival
Liasas: Catalizan la rotura de enlace C-C, C-S o C-
CLASIFICACIÓN N incluyendo uniones peptídicas. Ejm: aldolasas,
citrato liasa.
DE LAS
ENZIMAS Isomerasas: Convierten los sustratos isómeros
unos en otros. Ejm: racemasas y epimerasas, cis,
trans-isomerasas
Ligasas o Sintasas: Forman diversos tipos de
enlaces aprovechando la energía de la ruptura
del ATP. Ej: polimerasas.
 MECANISMO DE LA ACCIÒN
ENZIMÀTICA
• Formación del complejo ENZIMA - SUSTRATO
 ENZIMAS ALOSTERICAS

Son enzimas cuya

actividad está regulada Estos agentes reciben el La enzima alostèrica,
mediante un centro nombre de moduladores está constituida por
alostérico, a donde se , modificadores o varias subunidades
une un regulador de efectores alostèricos polipeptídicas
manera reversible.
Enzimas de importancia Clínica
• Lactato deshidrogenasa LDH Anemia
• Glutamato deshidrogenasa GLDH Tum. hepatic.
• γ- Glutamiltransferasa γGT Cirrosis hept.
• Aspartato aminotransferasa GOT (AST) Enf. hepatic.
• Alanina aminotransferasa GPT (ALT) Enf. hepatic.
• Creatina quinasa CPK Musc.esquel.
• Colinesterasa CHE Intox. alch.
• Fosfatasa ácida ACP Próstata
• Fosfatasa alcalina AP Tumores
• Lipasa --- Pancreatitis
• α- Amilasa --- Pancreatitis
• Fructosa 1,6 diP aldolasa ALD Transt. Musc.
 CUESTIONARIO
1. ¿Los cambios de pH alteran la actividad enzimática?
Verdadero. Como cualquier otra proteína
Falso. No la alteran
2. La asociación de una molécula proteica y de otra no proteica en una
enzima recibe el nombre de:
A. Grupo prostético
B. Holoenzima
C. Coenzima
D. Apoenzima
3. ¿Los cambios de temperatura provocan cambios conformacionales
en las enzimas, pero no afectan su actividad?
A. Falso. Afectan a la conformación, luego también a la actividad.
B. Verdadero. No afecta ni la conformación y su actividad.

4. Las moléculas orgánicas complejas que se unen débilmente a la apoenzima

reciben el nombre de:
A. Cofactores
B. Grupo prostético
C. Coenzima
D. Holoenzima
5. La unión enzima-sustrato se realiza mediante...
A. Enlaces débiles
B. Enlaces fuertes

6. Los cationes metálicos que regulan la actividad de una enzima reciben el

nombre de:
A. Holoenzima
B. Apoenzima
C. Cofactores
D. Enzima
7. ¿Como se denomina la zona de la enzima donde se une el sustrato?
A. Centro activo
B. Grupo de enlaces
C. Grupo prostético
D. Holoenzimas
8. Las moléculas orgánicas complejas que se unen covalentemente a la
apoenzima reciben el nombre de:
A. Catalizador
B. Grupo de enlaces
C. Grupo prostético
D. Cofactores
9. Las moléculas no orgánicas asociadas a las enzimas se denominan
A. Coenzimas
B. Cofactores
C. Grupo prostético
D. Apoenzimas
10. La parte proteica de una enzima recibe el nombre de:
A. Holoenzima
B. Coenzimas
C. Enzima
D. Apoenzima
 Conclusiones y retroalimentación

Ideas importantes del tema tratado

1.) Las enzimas son biomoléculas que aceleran la reacción en los

procesos metabólicos, estas son reguladas por el sustrato , producto
final, inhibidores e inhibición genética .
2.) Aumentan la velocidad de las reacciones

3.) No modifican el equilibrio de la reacción, así

como no modifican el producto.

4.) Son catalizadores para las reacciones biológicas

Referencias
• Lozano JA, Galindo JD, García-Borrón JC, Martínez-Liarte JH, Peñafiel R, Solano F. Bioquímica y Biología
Molecular para Ciencias de la Salud. 3ª ed. España: Mc Graw-Hill Interamericana; 2005.
• Karp G. Biología Celular y Molecular. Conceptos y experimentos. 8a Ed. USA: McGraw Hill
Interamericana Editores S.A. de CV; 2014.
• Alberts B et al. Biología molecular de la célula. 5a Ed. España: Ediciones Omega S.A.; 2010.
• Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil PA. Harper. Bioquímica Ilustrada. 30ª Ed.
McGraw Hill Interamericana Editores S.A. de CV; 2016.
• Koolman J, Röhm K. Bioquímica humana. Texto y Atlas. 4a ed. Argentina: Médica Panamericana; 2014.

39