ENZIMAS

Lincoln H. Aguilar C.
Catherine Angulo A.
Jonathan Beleño S.
Manuel Carpio C.
Ginna Castillo V.
Saida Orozco P.
PROGRAMA DE
MEDICINA Segundo B
 ENZIMAS
• Son proteínas que disminuyen la cantidad de energía
que se requiere para llevar a cabo una reacción; esta
actividad catalítica es específica.
• Actúan como catalizadores biológicos.
• Las enzimas pueden unirse temporalmente de forma
covalente a la molécula que esta transformando durante
los pasos intermedios de la reacción, pero al final de la
misma la enzima se regenera en su forma original al
liberarse el producto
 SUSTRATO
Es una molécula sobre la cual actúa la enzima.

Las enzimas catalizan reacciones químicas que

involucran a sustrato o a los sustratos.

Este sustrato se une al sitio activo de la enzima y se

forma en complejo enzima – sustrato
El sustrato por la acción de la enzima es transformado
en producto y es liberado del sitio quedando libre
para recibir otros sustratos.
 • COFACTORES
Es un componente no proteico, termoestable y de bajo
peso molecular, necesario para la acción de una
enzima.
• Características de los Cofactores:
 Aumentan la capacidad catalítica de la enzima y
adquiere especificidad por el sustrato.
 Puede formar complejo con el sustrato y el sitio
activo de la enzima permitiendo así la catálisis.
 Funcionan como poderosos atrayentes de electrones.
Los cofactores se pueden encontrar:
• Iones metálicos: (Fe, Cu, K, Mn, Mg entre
otros)
Los iones metálicos pueden actuar como:
1. Como puentes para reunir el sustrato y la
enzima, formando un complejo
coordinado.
2. Agentes de conformación de proteínas
enzimáticas en su forma catalíticamente
activa.
Las enzimas que presenten iones metálicos
en ocasiones so llamados METALOENZIMAS.
• Moléculas orgánicas.
• El cofactor cuando se une a una estructura
proteica se denomina APOENZIMA.
• Este complejo se denomina HOLOENZIMA
• Cuando el cofactor esta unido fuertemente
a la apoenzima se denomina GRUPO
PROSTETICO.
• Cuando el cofactor se encuentra unido
débilmente se denomina COENZIMA
Las enzimas que necesitan de cofactores son:
oxidoreductasas, transferasa, isomerasas y ligasas.
 APOENZIMA

Es la parte proteica de una holoenzima , es

decir, una enzima que no puede llevar a cabo
su acción catalítica de los cofactores
necesarios, ya sean iones metálicos u
orgánicos que a su vez pueden ser una
coenzima o un grupo prostético dependiendo
de la fuerza de sus enlaces. Por lo tanto la
apoenzima es catalíticamente inactiva hasta
que se le une el cofactor adecuado
 COENZIMA
Es una molécula orgánica que necesita la enzima para
realizar su proceso de catálisis.

• Poseen estructuras orgánicas complejas que no pueden

sintetizarse por los mamíferos. Las vitaminas
hidrosolubles, aquellas que normalmente se denominan
como el complejo de la vitamina B, son los precursores
metabólicos de diversas coenzimas.
 • CARACTERÍSTICAS DE LAS COENZIMAS:

 Termoestables.

 Derivadas de la vitamina B.

 Algunas veces funcionan como cosustratos al ser

modificadas durante la reacción pero retornando
su estado original en otra reacción
RELACION DE LA COENZIMA CON
LAS VITAMINAS
 HOLOENZIMA
• Es una enzima que esta formada por una
proteína (apoenzima) y una coenzima que
puede ser una molécula orgánica.
• Es una molécula completa y
catalíticamente activa.
 CENTRO ACTIVO
Es la zona de la enzima donde se une el sustrato para
ser catalizado
• Características del sitio activo:
 Tamaño, relativamente pequeño.
 Forma tridimensional.
 Unión, fuerzas relativamente débiles.
 Interacción, forma un complejo al unirse con el sustrato.
 Especificidad, para cada sustrato hay un sitio activo.
Enzima

Sustrato

Sitio Activo Sitio Activo

Vacio Ocupado
 CENTRO ALOSTERICO

Es un sitio diferente del sitio activo donde se

une el regulador alosterico de manera
reversible no covalente.
Activador Alostérico favorece la
unión del sustrato
Inhibidor Alostérico impide la
unión del sustrato
 GRUPO PROSTETICO
Componente no aminoácido que forma parte
de la estructura de algunas proteínas y que se
halla fuertemente unido al resto de las
moleculas .
Las proteínas con grupo prostético reciben el
nombre de heteroproteinas o proteína
confujadas .
 GRUPOS PROSTÉTICOS DE LA
ENZIMA
• APOENZIMA: Enzima inactiva
• GRUPO PROSTÉTICO: Coenzima o cofactor
• HOLOENZIMA: Enzima activa
 ISOENZIMAS
Son enzimas que difieren en la secuencia de
aminoácidos pero que catalizan la misma
reacción química.

La existencia de isoenzima permite el ajuste del

metabolismo para satisfacer las necesidades
particulares de un determinado tejido o etapa
del desarrollo.
 CATALIZADOR
sustancia que aumenta o disminuye la velocidad de
una reacción química, sin verse alterado en el
proceso global.
catalizadores químicos: Catalizadores biológicos:
• Reacciones lentas. • Reacciones rápidas.
• Temperaturas mayores de • Temperaturas menores
100ºc. de 100ºc.
• Presiones elevadas. • presiones bajas.
• PH extremos. • PH cercanos a la
• Menor eficacia catalítica neutralidad.
• Mayor eficacia catalítica.
 ESPECIFICIDAD
Una de las características sobresalientes de una reacción
enzimática es su especificidad. Este termino implica que una
reacción bioquímica puede ser catalizada únicamente por
una sola enzima, debido a que la interacción de una enzima
con su sustrato es altamente selectiva.

E. Fischer propuso en el año 1.894 que esta se debe a la

presencia de la enzima de una estructura complementaria a
la del sustrato, permitiendo a la enzima reconocer al sustrato
y asociarse con él en forma especifica.
 Modelos Enzimáticos
MODELO DEL AJUSTE
MODELO LLAVE-CERRADURA INDUCIDO.
• Propuesto en 1894 por
• Propuesto en 1958 por
Emil Fischer.
Daniel Koshland.
• Sostiene que la enzima
• Sostiene que la enzima y
acomoda el sustrato
el sustrato presentan una
específico de la misma
distorsión para acoplarse
manera que la cerradura
lo hace con su llave
específica
Modelos Enzimáticos.
 CLASIFICACION Y
CARACTERIZTICAS DE
LAS ENZIMAS
Clase 1: Oxidorreductasas
• Estas enzimas catalizan reacciones de
oxidacion-reduccion.

• Esta enzima elimina dos electrones y dos

atomos de hidrogeno de alcohol para
producir un aldehido en este proceso los
dos electrones que originariamente estaban
en el enlace carbono-hidrogeno del alcohol
se transfieren al NAD el cual queda
reducido
Subclases: Oxidoreductasas
• Oxidasas
• Las oxigenasas
• Dioxigenasas
• Monooxigenasas
• Catecol Oxigenasa
• Peroxidasas
• Catalasas
Clase:2 Transferasas
• Estas enzimas transfieren grupos
funcionales entre dadores y aceptores

• Principales porciones transferidas son los

grupos amino, acilo, fosfato, glucosilo y los
grupos monocarbonados
Subclases: Transferasas
• Aminotransferasas: transfieren un grupo
amino de un aminoacido a un a-cetoacido
aceptor
• Quinasas: Son las enzimas fosforilantes que
catalizan la transferencia del grupo y
fosforilo desde el ATP
• Glucosiltransferasas: sintesis del glucogeno
Clase 3: Hidrolasas
• Estas enzimas se pueden considerar como
una clase especial de transferasas en las
que el grupo dador se transfiere al agua.

Subclase 3: Hidrolasas
Peptidasas: Son enzimas proteoliticas que
constituyen una clase especial de
hidrolasas
Clase: 4 Liasas

• Las liasas son enzimas que añaden o

eliminan unidades de agua,amoniaco o
dioxido de carbono
Subclases: Liasas
• Descarboxilasas: Eliminan unidades de CO2
y aminoacidos

• Deshidratasas: Eliminan el H2O en una

reaccion de deshidratacion

• Fumarasa: cataliza la conversion del

fumarato en malato
Clase:5 Isomerasas

• Catalizan isomerizaciones de diversos tipos.

Entre ellas están las interconversiones cis-
trans, ceto-enol y aldosa-cetosa
Subclases: Isomerasas
• Epimerasas: catalizan la inversion en
carbonos asimetricos
• Mutasas: catalizan la transferencia
intramolecular de un grupo tal como el
fosforilo
• Fosfoglicerato mutasa: cataliza la
conversion del 2-fosfoglicerato en 3-
fosfoglicerato
Clase 6: Ligasas

• Estas participan en reacciones sinteticas en

las que se unen dos moleculas a expensas
de un enlace fosfato de alta energia del
ATP.
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

• FÍSICOS • QUÍMICOS
 Temperatura  Inhibición reversible
 pH competitiva
 Inhibición reversible no
competitiva.
 Inhibición irreversible
 INHIBICION ENZIMATICA

Los inhibidores son moleculas o iones que

interactúan con la enzima y disminuye su
actividad catalítica, tiene gran importancia en el
punto de vista medico ya que todos los
medicamentos trabajan como inhibidores de
alguna actividad enzimática.
 INHIBICION REVERSIBLE COMPETITIVA

Los inhibidores competitivos son aquellos donde el

inhibidor y el sustrato compiten por el mismo sitio
activo de la enzima. Ya que el inhibidor es una
molécula con estructura similar a la del sustrato.

• Ej. Antivirales

• Antibacterianos

• Antitumorales
 INHIBICION
REVERSIBLE
COMPETITIVA
INHIBICION REVERSIBLE COMPETITIVA
 INHIBICION ALOSTERICA

Es estructuralmente diferente al
sustrato y se unen a una zona de la
enzima y cambia la configuracion
del sitio activo e impiden que el
sustrato se una a la enzima.
 Inhibición
sustrato
Alostérica.

Enzima activa

Sin inhibidor

Los inhibidores
alostéricos se unen a una Enzima inactiva
zona de la enzima y
cambian la configuración
del centro activo de tal con inhibidor
manera que impiden que
el sustrato se pueda unir a
él. inhibidor
INHIBICIÓN ALOSTÉRICA
 INHIBICION NO COMPETITIVA

En esta inhibicion el sustrato y el inhibidor no

compiten por un mismo sitio activo en la enzima,
ya que cada uno tiene su espacio propio,
formando el complejo ternario EIS.
 INHIBICION NO COMPETITIVA

El inhibidor no se
parece al sustrato,
sino que tiene una
fuerte afinidad por un
segundo lugar de
unión, por lo tanto, no
compite con el sitio
activo de la enzima
 INHIBICION IRREVERSIBLES

Los inhibidores irreversibles se unen por

medio de enlaces covalentes a los grupos
funcionales de la enzima por lo que su
actividad se pierde.
Ej: tóxicos naturales o sintéticos
 INHIBICION ACOMPETITIVA

En esta inhibicion el inhibidor

no interactua con la enzima
libre, pero si con el complejo E-
S (enzima – sustrato)
 Fármacos
• Gran parte de la Farmacoterapia
moderna esta basada en los conceptos
de la inhibición enzimática.
Los fármacos se diseñan con vistas a
una ruta metabólica especifica, esto se
puede apreciar en los fármacos
antivíricos, antibacterianos y
antitumorales.
• Estos son llamados
ANTIMETABOLICOS son compuestos
con alguna desviación estructural del
sustrato natural.
• Estos fármacos suelen matar a
menudo también a la célula
Hospedadora como suela suceder con
algunas bacterias y en los virus.
• Por lo general estos compuestos
inhiben el proceso de replicación de la
célula.
Sulfamidas
• Es un agente actibacteriano
• Se emplea como antibiotico
• Actua compitiendo con el ACIDO P-
AMINOBENZOICO (paba), por la enzima
DIHIDROPTOROATO.
• Impide la formacion de ACIDO FOLICO,
vitamina necesaria para el creciemiento de
la bacteria
Metotrexato
• Es un medicamento usado en el
tratamiento de la psoriasis, la artritis
reumatoide (AR), la artritis psoriática,
la dermatomiositis, y especialmente para el
tratamiendo algunos tipos de canceres
como la LEUCEMIA INFANTIL.
• Tiene a ventaja de que se fija 1000 veces
mas frecuentemente que el sustrato natural
• Compite con el DIHIDROFOLATO por la
DIHIDROFOLATO REDUCTASA.

• Evitando que se forme la TIMIDINA

MONOFOSFATO, y la célula leucémica no
pueda reproducirse, ya que la reproducción
celular depende de la TIMIDINA
Timidina Monofosfato
Anti metabólicos No Clasicos
• Es un sustrato de una enizama, que por
accion de este se transforma en un
producto con un grupo quimico muy
reactivo que forma un complejo covalente
con una aminoacido en el centro activo
provocando la inactivacion irreversible de la
enzima .
• Se comocen como sustratos suicidas y son
muy especificos
Sustrato

Sustrato Suicida

Enzima
GRACIAS