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La hemoglobina es una proteína en los glóbulos rojos responsable del transporte de oxígeno de los pulmones a los tejidos y dióxido de carbono de los tejidos a los pulmones. Está compuesta de cuatro subunidades, cada una con una cadena de globina y un grupo hemo con hierro, que le permite transportar oxígeno. Alteraciones en la hemoglobina o en los glóbulos rojos pueden afectar su capacidad de suministrar oxígeno a los tejidos.
La hemoglobina es una proteína en los glóbulos rojos responsable del transporte de oxígeno de los pulmones a los tejidos y dióxido de carbono de los tejidos a los pulmones. Está compuesta de cuatro subunidades, cada una con una cadena de globina y un grupo hemo con hierro, que le permite transportar oxígeno. Alteraciones en la hemoglobina o en los glóbulos rojos pueden afectar su capacidad de suministrar oxígeno a los tejidos.
La hemoglobina es una proteína en los glóbulos rojos responsable del transporte de oxígeno de los pulmones a los tejidos y dióxido de carbono de los tejidos a los pulmones. Está compuesta de cuatro subunidades, cada una con una cadena de globina y un grupo hemo con hierro, que le permite transportar oxígeno. Alteraciones en la hemoglobina o en los glóbulos rojos pueden afectar su capacidad de suministrar oxígeno a los tejidos.
La hemoglobina es una proteína eritrocitaria intracelular responsable de realizar el
transporte de oxígeno de los pulmones a los tejidos y de CO 2 desde los tejidos hasta los pulmones. Cada gramo de hemoglobina puede llevar 1.34 mL de oxígeno.
En estados anémicos, la célula puede contener menos hemoglobina, por lo cual
disminuye la capacidad transportadora de oxígeno de la sangre. La membrana del eritrocito y sus vías metabólicas son responsables de proteger y mantener a la molécula de hemoglobina en su estado funcional. Los trastornos en la membrana que alteran su permeabilidad o las alteraciones en los sistemas enzimáticos celulares, pueden producir cambios en la estructura y función de la molécula de hemoglobina o ambas cosas y afectar la capacidad de esta proteína para suministrar oxígeno. Representa aproximadamente un tercio del volumen del eritrocito. Está constituida por cuatro subunidades, cada una de ellas compuesta por una cadena de globina (su- bunidad proteica) y por un grupo hemo. Las cuatro cadenas de globina se disponen en parejas de dos globinas idénticas (α2, β2), y forman una estructura globular con cavidades donde se ubican los grupos hemo. Cada uno de estos está compuesto por un anillo de protoporfirina y hierro que se une a la cadena de globina por un enlace covalente en sitios específicos de la cadena polipeptídica. El 65 % de la hemoglobina se sintetiza en el eritroblasto, y el 35 % en el reticulocito. La hemoglobina tiene un peso molecular de 68.000 daltons. Todas las hemoglobinas humanas tienen una estructura básica similar: dos pares de cadenas polipeptídicas de globina idénticas, cada una de las cuales se asocia a una porfirina que contiene hierro (grupo hemo). Cada molécula de hemo se asocia a una subunidad de globina, a nivel de un residuo de histidina. Globinas: el ser humano puede sintetizar seis tipos diferentes de cadenas de globina: alfa (α), beta (β), gamma (g), delta (δ), épsilon (ε) y zeta (ζ), codificadas por ge- nes situados en los cromosomas 11 y 16. La síntesis de las diferentes cadenas de globina va cambiando durante el desarro- llo, de manera que en el feto predomina la hemoglobina F (α2g2), mientras que en el adulto el 96 % es hemoglobina A (α2β2). Grupo hemo: compuesto por protoporfirina IX y Fe++.